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多糖和交联剂在制备可食性大豆分离蛋白膜中的互作效应研究

多糖和交联剂在制备可食性大豆分离蛋白膜中的互作效应研究
多糖和交联剂在制备可食性大豆分离蛋白膜中的互作效应研究

大豆分离蛋白的主要工艺流程

1 大豆分离蛋白的主要技术性能指标 水份:≤6% 干基粗蛋白:≥90% 水溶氮指数:≥60% TPC:≤10000个 大肠杆菌:0个 色泽:浅黄/乳白 气滋味:具有分离蛋白特有的气滋味 PH值:6.8~7.2 密度:过200目筛95%,过270目筛 90% 产品的功能特性将根据不同应用领域来确认 乳化型:通过1(蛋白):4(水):4(脂肪)的测试,肠体光亮、有弹性,无油、水渗出。 高凝胶型:通过1(蛋白):5(水):2(脂肪)的测试,肠体光洁度好,有弹性,无油、水渗出。 高分散(注射)型:1:10(蛋白:水)试验:稍搅拌溶解,静置三分钟无分层,0.5mm注射针头完全通过。 2 大豆分离蛋白工艺流程 低温豆粕——萃取——分离——酸沉——分离——水洗——分离——中和——杀菌——闪蒸——干燥——超细粉碎——混合造粒——喷涂——筛选——金属检测——包装 3 工艺简要描述: 萃取:将大豆低温豆粕置入萃取罐中按1:9的比例加入9倍的水,水温控制为40C0,加入碱使溶液在PH为9的条件下低温豆粕豆粕中的蛋白溶解于水中。 分离:将低温豆粕溶液送入高速分离机,将混合溶液中的粗纤维

(豆渣)与含有蛋白的水(混合豆乳)分离开。豆渣排到室外准备作饲料销售。混合豆乳回收置入酸沉罐中。 酸沉:利用大豆蛋白等电点为4.2的原理,加入酸调整酸沉罐中混合豆乳的PH到4.2左右。使蛋白在这个条件下产生沉淀。 分离:将酸沉后的混合豆乳送入分离机进行分离,使沉淀的蛋白颗粒与水分离。水(豆清水)排入废水处理场治理后达标排放。回收蛋白液(凝乳)到暂存罐。 水洗:按1(凝乳):4的比例加水入暂存罐中搅拌。使凝乳中的盐份和灰份溶解于水中。 分离:将暂存罐中的凝乳液送入离心机进行分离。水排入废水处理场治理达标排放,凝乳回收入中和罐。 中和:加入碱入中和罐,使凝乳的PH调整到7。 杀菌:将中和后的凝乳利用140C0的高温进行瞬时杀菌 干燥:将杀菌后的溶解送入干燥塔,在干燥温度为180C0的条件下将溶解干燥。 筛选:对干燥的大豆分离蛋白进行初步筛选。使98%通过100目标准筛。 超微粉碎:用特殊超微粉碎机对产品进行粉碎,使90%通过200目标准筛造粒:产品随后进行造粒设备进行造粒,使产品粒度均匀。 筛选:对产品进行进一步筛选。 喷涂:在产品表面喷涂表面活性剂,提高产品乳化稳定效果。 金属检测:对产品进行金属检测。 包装:检测后的产品进行自动包装系统,按规定的重量进行包装。

大豆分离蛋白在肉制品中的应用教学资料

大豆分离蛋白在肉制品中的应用

大豆分离蛋白在肉制品中的应用 1、大豆蛋白在肉制品中重要作用 由于大豆蛋白具有蛋白质的功能特性,因此在食品加工中得到广泛的应用。近年来,随着社会生产力的发展,人民的生活水平得到了提高,肉制品的消费量也达到了前所未有的高度,各种各样的肉制品也随着消费者的需要而走向了市场。大豆蛋白以其重要的功能特性在肉制品加工中所起的重要作用也越来越受到肉制品加工业的关注,在肉制品加工中主要利用大豆蛋白以下方面的特性。 1 )强化营养的高性价比蛋白源 大豆蛋白以其低廉的价格、良好的蛋白质量在肉制品中得到了广泛的应用,在灌肠、火腿等产品中添加大豆蛋白,不仅能提高蛋白质的含量,而且能改善蛋白质的配比,使蛋白质的营养更全面、更合理。 2)在肉制品中的调味作用 大豆蛋白含有少量的脂肪酸和碳水化合物,在加热之后会产生独特的豆香气,而肉制品;中有时原料肉(如鱼肉)或辅料所具有的以及由于加工工艺 (如杀菌)所产生的一些不愉快气味,可能会引起消费者的反感,大豆蛋白的独特香气对以上气味产生掩蔽作用,因而大豆蛋白对肉制品具有一定的调味作用。 3)大豆蛋白能改善肉制品的结构 大豆蛋白有良好的凝胶特性和粘结特性,在肉制品加工中利用这一特性加入大豆蛋白后可有效的改善产品的结构、增强产品的弹性、硬度,使产品的结构致密、口感更好,肉感更强。 4 )利用大豆蛋白的乳化性,解决肉制品的出水、出油问题 出水、出油是肉制品加工生产、存放过程中最常出现的问题之一,利用大豆蛋白同时具有亲水基团和亲油基团的特性,对水和油脂具有良好的亲和能力,能吸附水和油脂形成较为稳定网络结构,从而使肉制品中的水和油脂不游离出来,在加工和存放的过程中不发生出水、出油现象。 大豆分离蛋白在肉制品的应用已相当广泛,虽我国分离蛋白生产能力发展很快,但生产技术仍无明显提高,产品质量停滞不前,尚未形成多品种、多功能、系列化,致使大豆蛋白的高营养、高附加值的产品特性没有充分体现出来,市场价格一直处于低迷状态,而且国内的分离蛋白品种单一,功能性区别不大,产品质量不能满足客户的要求。国外大豆分离蛋白产品可生产出数百种,广泛应用于各个工业领域,国外产品由于品种多、质量好,虽然价格高出国产品很多,但仍占国内约 l/3市场。 国外大豆分离蛋白生产工艺、技术发展很快,由萃取方法、到改性方法,已形成多系列的配方技术。按照产品的应用领域、产品性能不同,其萃取方式、改性方法均不同。由此生产出的产品广泛适于肉类、乳品类、轻化工类等领域的不同需求,真正体现大豆蛋白 的高营养、高附加值特性。 1、大豆蛋白在肉制品中的重要作用:强化营养的高性价比蛋白源;在肉制品中的调味作用;大豆蛋白能改善肉制品的结构;利用大豆蛋白的乳化性,解决肉制品的出水、出油问 题。 2、大豆分离蛋白在肉制品中应用的一些性能指标

实验7大豆分离蛋白的制备

综合实验7大豆分离蛋白的制备 1. 实验目的 蛋白质是人们日常生活中必需的重要营养物质,通常可以从动物的乳汁或天然植物(如花生、大豆等)中提取。大豆(黄豆)是目前植物中蛋白质含量最为丰富的一种,蛋白质含量高达40 %以上,大豆蛋白含有人体必需的8种氨基酸,还含有丰富的不饱和脂肪酸、钙、磷、铁、膳食纤维等,不含胆固醇,具有很高的营养价值。蛋白的提取方法有许多种,例如: 碱提酸沉、酶提酸沉、超声酸沉、酶解提取、膜分离法等。 本实验采用超声波辅助碱提酸沉法提取大豆蛋白,通过粉碎、正己烷低温浸提脱脂、纤维素酶酶解增溶等预处理方法,采用超声波辅助“碱提酸沉法”使蛋白质在等电点状态下析出。通过本实验,掌握超声波、酶解、离心分离、浸提、等电点析出等蛋白质分离手段,了解植物蛋白制备的常用技术。 2. 材料、仪器与设备 2.1实验材料 黄豆,1mol/LNaOH、10%HCl、正己烷、纤维素酶 2.2实验仪器 恒温水浴锅、粉碎机、高速离心机、超声波仪、pH计、烘箱、电子天平、250mL 三角瓶、平皿、大烧杯、玻棒、药匙 3. 实验内容与步骤 3.1实验流程 黄豆粉碎→正己烷低温浸提(脱脂)30min→离心分离→收集沉淀→烘干20min →纤维素酶酶解→离心分离→收集沉淀→碱溶(调pH11)→超声波处理20min→离心分离→收集上清→等电点酸沉析出(调pH4.5)→离心分离→收集沉淀→烘干30min称重→计算蛋白质粗提回收率 3.2实验步骤 (1)黄豆预处理 选择果粒饱满,色泽明亮的黄豆为原料,称取黄豆250g用小型粉碎机粉碎,破碎粉末用60目的不锈钢网筛过筛,去除夹杂物,备用。 (2)溶剂低温浸出法制取脱脂豆粕粉 取250mL三角瓶,加入粉碎后的豆粉20g,100mL正己烷,瓶口用平皿覆盖,恒温水浴60℃浸提30min使大豆中的油脂溶出,5000rpm离心15min后去上清液,将沉淀收集后放烘箱内50℃,20min烘干,得脱脂豆粕粉样品。 莁膇袇蚁蚄蒇蒈以下周四完成 (3)纤维素酶酶解辅助提高大豆蛋白溶出率

常见蛋白酶抑制剂

当前位置:生物帮 > 实验技巧 > 生物化学技术 > 正文 蛋白酶及蛋白酶抑制剂大全 日期:2012-06-13 来源:互联网 标签: 相关专题:解析蛋白酶活性测定聚焦蛋白酶研究新进展 摘要: 破碎细胞提取蛋白质的同时可释放出蛋白酶,这些蛋白酶需要迅速的被抑制以保持蛋白质不被降解。在蛋白质提取过程中,需要加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白水解。以下列举了5种常用的蛋白酶抑制剂和他们各自的作用特点,因为各种蛋白酶对不同蛋白质的敏感性各不相同,因此需要调整各种蛋白酶的浓度 恩必美生物新一轮2-5折生物试剂大促销! Ibidi细胞灌流培养系统-模拟血管血液流动状态下的细胞培养系统 广州赛诚生物基因表达调控专题 蛋白酶抑制剂 破碎细胞提取蛋白质的同时可释放出蛋白酶,这些蛋白酶需要迅速的被抑制以保持蛋白质不被降解。在蛋白质提取过程中,需要加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白水解。以下列举了5种常用的蛋白酶抑制剂和他们各自的作用特点,因为各种蛋白酶对不同蛋白质的敏感性各不相同,因此需要调整各种蛋白酶的浓度。由于蛋白酶抑制剂在液体中的溶解度极低,尤其应注意在缓冲液中加人蛋白酶抑制剂时应充分混匀以减少蛋白酶抑制剂的沉淀。在宝灵曼公司的目录上可查到更完整的蛋白酶和蛋白酶抑制剂表。 常用抑制剂 PMSF 1)抑制丝氨酸蛋白酶(如胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,凝血酶)和巯基蛋白酶(如木瓜蛋白酶); 2)10mg/ml溶于异丙醇中; 3)在室温下可保存一年; 4)工作浓度:17~174ug/ml(0.1~1.0mmol/L); 5)在水液体溶液中不稳定,必须在每一分离和纯化步骤中加入新鲜的PMSF。 EDTA 1)抑制金属蛋白水解酶; 2)0.5mol/L水溶液,pH8~9;

大豆胰蛋白酶抑制因子论文

大豆胰蛋白酶抑制因子 动科1112班 2011230054 夏娉 摘要:大豆胰蛋白酶抑制因子是大豆食品和饲料中的主要抗营养因子,是一种蛋白质或多肽,可与胰蛋白酶结合形成稳定的化合物,从而抑制胰蛋白酶活性。本文主要从胰蛋白酶抑制因子的理化性质,作用机理,危害,应对措施,展望等方面进行综述。 关键词:胰蛋白酶抑制因子作用机理危害应对措施展望 引言:在生大豆中胰蛋白酶抑制因子含量约30毫克/克,它对植物本身有保护作用,可防止大豆自身发生分解代谢,并具有抗虫作用,因此是大豆的含需成分。 [1]。但随着养殖业的不断发展,为达到更好地养殖效益以及产品质量,对饲喂养殖动物的食品和饲料的要求日益增加,因此对饲料中常见到的抗营养因子的研究越来越受关注,胰蛋白酶抑制因子是大豆食品和饲料中含量高,对畜禽危害最大的一种抗营养因子,可抑制鸡、猪等畜禽的生长,引起胰腺肿大,抑制蛋白酶活性。本文主要是针对目前已有的大豆胰蛋白酶抑制因子研究作一综述。 1 大豆胰蛋白酶抑制因子的种类和理化性质 大豆胰蛋白酶抑制因子是大豆中的主要抗营养因子。目前从大豆中分离出的胰蛋白酶抑制因子主要是Kunitz型胰蛋白酶抑制因子(KTI)和Bowman- Birk 型胰蛋白酶抑制因子( BBI)。 KTI由181个氨基酸和少量的半胱氨酸形成的2个二硫键组成。活性中心位于第63号精氨酸和第64号异亮氨酸之间,主要对胰蛋白酶直接且专一的起作用,与胰蛋白酶1:1定量结合[2]。KTI不溶于乙醇;遇酸和蛋白酶易失活;热不稳定:80℃时短时间加热变性;90℃不可逆失活。 BBI是由71个氨基酸所组成的单肽链,包含7个二硫键,其分子量约为8kDa。BBI分子中有两个活性中心:一个是赖氨酸16-丝氨酸17,为胰蛋白酶结合位点;另一个是亮氨酸44-丝氨酸45,为胰凝乳蛋白酶结合位点。[3]BBI不溶于丙酮;对热、酸较稳定;105℃干燥10min仍能保持活性;不易被蛋白酶水解。 这两种抑制因子通过结合位点的作用与胰蛋白酶络合,从而使胰蛋白酶失活,起到对昆虫、动物及人类的抗营养作用。根据大豆胰蛋白酶抑制因子的结构特点和理化性质,可以破坏分子中的二硫键、结构从而使其失活。

常见蛋白酶抑制剂

蛋白酶及蛋白酶抑制剂大全 标签: 相关专题:解析蛋白酶活性测定聚焦蛋白酶研究新进展 摘要: 破碎细胞提取蛋白质的同时可释放出蛋白酶,这些蛋白酶需要迅速的被抑制以保持蛋白质不被降解。在蛋白质提取过程中,需要加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白水解。以下列举了5种常用的蛋白酶抑制剂和他们各自的作用特点,因为各种蛋白酶对不同蛋白质的敏感性各不相同,因此需要调整各种蛋白酶的浓度 恩必美生物新一轮2-5折生物试剂大促销! Ibidi细胞灌流培养系统-模拟血管血液流动状态下的细胞培养系统 广州赛诚生物基因表达调控专题 蛋白酶抑制剂 破碎细胞提取蛋白质的同时可释放出蛋白酶,这些蛋白酶需要迅速的被抑制以保持蛋白质不被降解。在蛋白质提取过程中,需要加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白水解。以下列举了5种常用的蛋白酶抑制剂和他们各自的作用特点,因为各种蛋白酶对不同蛋白质的敏感性各不相同,因此需要调整各种蛋白酶的浓度。由于蛋白酶抑制剂在液体中的溶解度极低,尤其应注意在缓冲液中加人蛋白酶抑制剂时应充分混匀以减少蛋白酶抑制剂的沉淀。在宝灵曼公司的目录上可查到更完整的蛋白酶和蛋白酶抑制剂表。 常用抑制剂 PMSF 1)抑制丝氨酸蛋白酶(如胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,凝血酶)和巯基蛋白酶(如木瓜蛋白酶); 2)10mg/ml溶于异丙醇中; 3)在室温下可保存一年; 4)工作浓度:17~174ug/ml(0.1~1.0mmol/L); 5)在水液体溶液中不稳定,必须在每一分离和纯化步骤中加入新鲜的PMSF。 EDTA 1)抑制金属蛋白水解酶; 2)0.5mol/L水溶液,pH8~9; 3)溶液在4℃稳定六个月以上;

4)工作浓度:0.5~1.5mmol/L. (0.2~0.5mg/ml); 5)加入NaOH调节溶液的pH值,否则EDTA不溶解。 胃蛋白酶抑制剂(pepst anti n) l)抑制酸性蛋白酶如胃蛋白酶,血管紧张肽原酶,组织蛋白酶D和凝乳酶; 2)1mg/ml溶于甲醇中; 3}储存液在4℃一周内稳定,-20℃稳定6个月; 4)1作浓度:0.7ug/ml(1umol/L) 5)在水中不溶解。 亮抑蛋白酶肽(leupeptin) 1)抑制丝氨酸和巯基蛋白酶,如木瓜蛋白酶,血浆酶和组织蛋白酶B; 2)lOmg/ml溶于水; 3)储存液4℃稳定一周,-20℃稳定6个月; 4)工作浓度0.5mg/ml。 胰蛋白酶抑制剂(aprotinin) 1)抑制丝氨酸蛋白酶,如血浆酶,血管舒缓素,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶; 2)lOmg/ml溶于水,pH7~8 3}储存液4℃稳定一周,-20℃稳定6个月; 4)工作浓度:0.06~2.0ug/ml(0.01~0.3umol/L); 5)避免反复冻融: 6)在pH>12.8时失活。 蛋白酶抑制剂混合使用 35ug/ml PMSF…………………………………丝氨酸蛋白酶抑制剂 0.3mg/ml EDTA…………………………………金属蛋白酶抑制剂 0.7ug/ml胃蛋白酶抑制剂(Pepstatin)…………酸性蛋白酶抑制剂 0.5ug/ml亮抑蛋白肽酶(Leupeptin)……………广谱蛋白酶抑制剂

大豆分离蛋白工艺设计

大豆分离蛋白工艺 摘要:作为一种食品添加剂,大豆分离蛋白广泛应用于各种各样的食品体系中。大豆分离蛋白的成功应用在于它具有多种样的功能性质,功能性质是大豆分离蛋白最为重要的理化性质,如凝胶性、乳化性、起护色注、粘度等。本文主要大豆分蛋白的一种制取工艺。 关键字:大豆分离蛋白、分离工艺、影响因素、设备 前言 大豆分离蛋白是重要的植物蛋白产品, 除了营养价值外,它还具有许多重要的功能性质, 这些功能性质对于大豆蛋白在食品中的应用具有重要的价值。大豆蛋白的功能性质可归为三类一是蛋白质的水合性质( 取决于蛋白质-水相互作用),二是与蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质,三是表面性质[1]。水合性质包括:水吸收及保留能力、湿润性、肿胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度。而蛋白分子间的相互作用在大豆蛋白发生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(例如面筋) 时才有实际的意义。表面性质主要是指乳化性能和起泡性能[2]。 1.功能特性 1.1乳化性 乳化性是指将油和水混合在一起形成乳状液的性能。大豆分离蛋白是表面活性剂, 它既能降低水和油的表面力,又能降低水和空气的表面力。易于形成稳定的乳状液。乳化的油滴被聚集在油滴表面的蛋白质所稳定,形成一种保护层。这个保护层可以防止油滴聚集和乳化状态的破坏, 促使乳化性能稳定。在烤制食品、冷冻食品及汤类食品的制作中, 加入大豆分离蛋白作乳化剂可使制品状态稳定。

1.2水合性 大豆分离蛋白沿着它的肽链骨架,含有很多极性基,所以具有吸水性、保水性和膨胀性。 1.2. 1吸水性 一般是指蛋白质对水分的吸附能力,它与即水份活度、pH、深度、蛋白质的颗粒大小、颗粒结构、颗粒表面活性等都是密切相关的。随水份活度的增强,其吸水性发生快——慢——快的变化。 1.2. 2保水性 除了对水的吸附作用外,大豆蛋白质在加工时还有保持水份的能力,其保水性与粘度、pH、电离强度和温度有关。盐类能增强蛋白质吸水性却削弱分离蛋白的保水性。最高水分保持能力在pH= 7,温度35~55℃时,为14g水/g蛋白质。 1.2. 3膨胀性 膨胀性即蛋白质的扩作用,是指蛋白质吸收水分后会膨胀起来。它受温度、pH 和盐类的影响显著,加热处理增加大豆蛋白的膨胀性,80℃时为最好,70~100℃之间膨胀基本接近[3]。 1.3吸油性 1.3. 1促进脂肪吸收作用 分离蛋白吸收脂肪的作用是另一种形式的乳化作用。分离蛋白加入肉制品中,能形成乳状液和凝胶基质,防止脂肪向表面移动,因而起着促进脂肪吸收或脂肪结合的作用,可以减少肉制品加工过程中脂肪和汁液的损失,有助于维持外形的稳定。吸油性随蛋白质含量增加而增加,随pH增大而减少。 1.3. 2控制脂肪吸收作用

胰蛋白酶抑制剂的测定.doc - NY

NY 中华人民共和国农业行业标准 NY/T1103.2-2006 转基因植物及其产品食用安全检测 抗营养素第2部分:胰蛋白酶抑制剂的测定 Safety assessment of genetically modified plant and derived products Part 2: assay of anti-nutrients pancreatic typsin inhibiter 2006-07-10发布2006-10-01实施 中华人民共和国农业部发布

前言 本标准由中华人民共和国农业部提出。 本标准由全国农业转基因生物安全管理标准化技术委员会归口。 本标准起草单位:中国疾病预防控制中心营养与食品安全所、农业部科技发展中心、中国农业大学、天津市卫生防病中心。 本标准主要起草人:杨月欣、王竹、韩军花、李宁、汪其怀、黄昆仑、刘克明、刘培磊、连庆。 本标准首次发布。

转基因植物及其产品食用安全检测 抗营养素第2部分:胰蛋白酶抑制剂的测定 1 范围 本标准规定了转基因植物及其产品中胰蛋白酶抑制剂的测定方法。 本标准适用于转基因大豆及其产品、转基因谷物及其产品中胰蛋白酶抑制剂的测定。其他的转基因植物,如花生、马铃薯等也可用该方法进行测定。 2 术语和定义 下列术语和定义适用于本标准。 2.1 转基因植物genetically modified plant 指利用基因工程技术改变基因组构成,用于农业生产或者农产品加工的植物。 2.2 转基因植物产品products derived from genetically modified plant 指转基因植物的直接加工产品和含有转基因植物的产品。 3 原理 胰蛋白酶可作用于苯甲酰-DL-精氨酸对硝基苯胺(BAPA),释放出黄色的对硝基苯胺,该物质在410 nm下有最大吸收值。转基因植物及其产品中的胰蛋白酶抑制剂可抑制这一反应,使吸光度值下降,其下降程度与胰蛋白酶抑制剂活性成正比。用分光光度计在410 nm 处测定吸光度值的变化,可对胰蛋白酶抑制剂活性进行定量分析。 4 试验材料 转基因植物及其产品、受体植物及其产品。如果对转基因植物产品中的胰蛋白酶抑制剂进行测定,转基因植物产品和受体植物产品的处理条件应相同。 上述材料的水分含量和种植环境应基本一致。

大豆蛋白的分离提纯与药用前景

大豆蛋白的分离提纯及药用前景

目录 第一章绪论 第二章大豆分离蛋白的提取方法 (2) 2.1 碱提酸沉法 (2) 2.2 膜分离方法 (3) 2.3 起泡法 (3) 第三章分离蛋白产品在医药领域的作用及前景 (5) 3.1 大豆肽 (5) 3.2 大豆卵磷脂 (6) 第四章结论 (8) 参考文献 (9)

大豆蛋白的分离提纯及药用前景 摘要 大豆的蛋白含量较高而且营养丰富,一般含蛋白30%—50%。大豆蛋白含有8 种人体必需氨基酸,且比例比较合理,只是赖氨酸相对稍高,而蛋氨酸和半胱氨酸含量较低。目前大豆蛋白已成为一种重要的蛋白资源,特别是大豆分离蛋白含蛋白质90%以上,是 一种优良的食品原料。 大豆分离蛋白主要由11S球蛋白(Glycinin )和7S球蛋白(B -con-glycinin )组成,大约占整个大豆籽粒贮存蛋白的70%。这两种球蛋白的组成、结构和构象不同,大豆分离蛋白的功能特性也不同。大豆分离蛋白在提取、加工和贮运过程中会发生物理和化学变化,这些适当的改变可以提高大豆蛋白在食品、药品中应用的功能特性。 本文综述了大豆分离蛋白的提取和改性方法,以及大豆分离蛋白在食品生物特别是医药领域的应用前景。 关键词:大豆蛋白,分离方法,应用前景

第一章绪论 大豆营养价值高,资源丰富, 原料成本低。食品工业的飞速发展迫切需要具有功能特性和营养特性的蛋白质, 作为食品的原料成分或添加基料。除了提供人体所必需的氨基酸外,还具有一定的加工特性和生理活性。为此,加强或改善大豆的功能特性和生物活性, 开发新的功能食品, 成为食品及医疗保健业亟待解决的问题。在食品、医疗等领域, 大豆的研究与应用备受国外的关注。 大豆经清洗、破碎、脱皮、压片和正已烷浸出后,可得到脱脂大豆片,即白豆片。由于白豆片的NSI (水溶性氮指数)值高,为提取分离蛋白提供了可靠的保证。所谓分离蛋白,就是从白豆片里除去非蛋白质成分得到含蛋白90%以上的蛋白粉。大豆分离蛋白是理想的植物蛋白,其中含有人体必需的8 种氨基酸(亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸)大豆分离蛋白不仅具有很高的营养性,而且具有乳化性、吸水性、吸油性、凝胶性、粘结性和分散性等众多的功能性。在食品加工业中,它广泛应用于肉制品、面制品和饮料等加工上。大豆分离蛋白生产中的副产品还可以进一步加工成纤维素和低聚糖。它们都是有利于人体健康的功能性物质。 从大豆中分离蛋白是一种提取的植物蛋白质,主要用于食品、化工、生物工程等领域。在食品工业中,可以作为肉食品、冷饮、烘烤食品、乳制品等的添加剂,还可以利用分离蛋白生产出很多的高附加值的产品。其实,在这些产品中,有很多具有预防、治疗疾病的功效,所以如果能将其应用在医药中间体,药品辅料或直接作为某些药品的主要原料进行研发生产,会有非常广阔的应用空间。我国从国外引进了很多的生产技术和设备,进而逐步实现了技术和设备的国产化。国对分离蛋白的提取和性能方面也进行了大量的研究。目前国的生产技术和设备逐步成熟,分离蛋白的许多指标基本上能满足实际生产需要。为了进一步的提高生产和科研水平,我们对分离蛋白的提取进行的系统的研究。

014大豆分离蛋白的组成与功能性质[1]

2000年12月第15卷第6期 中国粮油学报 Journal of the Chinese Cereals and Oils Ass ociation Vol.15,No.6 Dec.2000大豆分离蛋白的组成与功能性质 谢 良 王 璋 蔡宝玉 (无锡轻工大学食品学院,无锡 214036) 摘 要 本文对国产和进口的两种大豆分离蛋白进行了分析,比较了它们的化学组成与功能性质。与进口的大豆分离蛋白相比,国产的大豆分离蛋白灰分较高,乳化能力较高,热变性时热焓较小,分子量较小;两种蛋白质水合能力和凝胶性质相近;国产大豆分离蛋白的溶解性好于进口产品,但分散性却低于进口产品;研究结果表明:国产大豆蛋白在加工过程中解聚和降解较多,且粉末未经工艺处理。 关键词 大豆分离蛋白 成分 功能性质 0 前言 大豆分离蛋白是重要的植物蛋白产品,除了营养价值外,它还具有许多重要的功能性质,这些功能性质对于大豆蛋白在食品中的应用具有重要的价值〔1〕。 大豆蛋白的功能性质可归为三类〔1〕,一是蛋白质的水合性质(取决于蛋白质-水相互作用),二是与蛋白质-蛋白质相互作用有关的性质,三是表面性质。水合性质包括:水吸收及保留能力、湿润性、肿胀性、粘着性、分散性、溶解度和粘度。而蛋白分子间的相互作用在大豆蛋白发生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(例如面筋)时才有实际的意义。表面性质主要是指乳化性能和起泡性能。 国外对于大豆分离蛋白的研究可追溯到本世纪30年代,近年来在大豆分离蛋白的结构与功能性质的关系方面做了很多工作,找到了一些规律〔2~5〕。然而,迄今为止,大豆分离蛋白的功能性质的物理化学基础还没有完全搞清楚,至于将大豆分离蛋白添加到某种食品中去之后它们所表现出来的功能性质,由于涉及到大豆分离蛋白产品中的各种蛋白质组分与食品组分之间的相互作用,情况就更复杂了。 影响大豆分离蛋白功能性质的因素非常复杂〔5〕,首先是大豆蛋白产品中蛋白质的含量,各个蛋白质组分的聚集和解聚状态,蛋白质的变性程度和蛋白产品中非蛋白质部分的组成。除了上述这些内 收稿日期:1999-07-08 谢良:男,1964年生,博士,副教授,食品科学与工程专业在因素外,许多外部因素也影响着大豆分离蛋白产品的功能性质,例如,pH、离子强度和温度。因此不同的大豆分离蛋白生产工艺会影响大豆蛋白产品中蛋白质的组成与分子结构,从而影响到产品的功能性质。 本文分析和测定了市售国产的大豆分离蛋白和从美国进口的一种型号的大豆分离蛋白产品的成份和功能性质。 1 试验材料与方法 1.1 材料 国产大豆分离蛋白:市售,食品级 进口大豆分离蛋白:美国,火腿生产用的大豆分离蛋白 1.2 方法 1.2.1 水分测定〔6〕:真空干燥法(680mm汞柱 70℃) 1.2.2 灰分测定〔7〕:高温炉600℃灰化 1.2.3 钾、钠和钙含量(ppm或μg/g)测定〔8〕:原子吸收分光光度法 1.2.4 磷酸盐含量(以PO43-计,mg/g)测定〔9〕:钼蓝比色法 1.2.5 蛋白质含量(N×6.25)测定〔10〕:凯氏定氮法1.2.6 脂肪含量测定〔11〕:索氏抽提法 1.2.7 纤维含量测定〔12〕:酸性洗涤剂法 1.2.8 碳水化合物含量测定〔13〕:费林氏容量法(以转化糖计)

蛋白酶抑制剂

蛋白酶抑制剂 破碎细胞提取蛋白质的同时可释放出蛋白酶,这些蛋白酶需要迅速的被抑制以保持蛋白质不被降解。在蛋白质提取过程中,需要加入蛋白酶抑制剂以防止蛋白水解。以下列举了5种常用的蛋白酶抑制剂和他们各自的作用特点,因为各种蛋白酶对不同蛋白质的敏感性各不相同,因此需要调整各种蛋白酶的浓度。由于蛋白酶抑制剂在液体中的溶解度极低,尤其应注意在缓冲液中加人蛋白酶抑制剂时应充分混匀以减少蛋白酶抑制剂的沉淀。在宝灵曼公司的目录上可查到更完整的蛋白酶和蛋白酶抑制剂表。 常用抑制剂 PMSF PMSF即Phenylmethanesulfonyl fluoride,中文名为苯甲基磺酰氟。分子式为C7H7FO2S,分子量为174.19,纯度>99%。 常用生化试剂,用于抑制蛋白酶. 【配制方法】用异丙醇溶解PMSF成 1.74mg/ml(10mmol/L),分装成小份贮存于-20℃。如有必要可配成浓度高达17.4mg/ml的贮存液(100mmol/L)。 【注意】PMSF严重损害呼吸道粘膜、眼睛及皮肤,吸入、吞进或通过皮肤吸收后有致命危险。一旦眼睛或皮肤接触了PMSF,应立即用大量水冲洗之。凡被PMSF污染的衣物应予丢弃。PMSF在水溶液中不稳定。应在使用前从贮存液中现用现加于裂解缓冲液中。PMSF在水溶液中的活性丧失速率随pH值的升高而加快,且25℃的失活速率高于4℃。pH值为8.0时,20μmmol/l PMSF水溶液的半寿期大约为85min,这表明将PMSF溶液调节为碱性(pH>8.6)并在室温放置数小时后,可安全地予以丢弃。 蛋白水解酶抑制剂啊!!!实验室常用的啊!!! 主要用于组织匀浆时用!! 1)抑制丝氨酸蛋白酶(如胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,凝血酶)和巯基蛋白酶(如木瓜蛋白酶); 2)10mg/ml溶于异丙醇中; 3)在室温下可保存一年; 4)工作浓度:17~174ug/ml(0.1~1.0mmol/L); 5)在水液体溶液中不稳定,必须在每一分离和纯化步骤中加入新鲜的PMSF。 EDTA 1)抑制金属蛋白水解酶; 2)0.5mol/L水溶液,pH8~9; 3)溶液在4℃稳定六个月以上; 4)工作浓度:0.5~1.5mmol/L. (0.2~0.5mg/ml); 5)加入NaOH调节溶液的pH值,否则EDTA不溶解。 胃蛋白酶抑制剂(pepstantin) l)抑制酸性蛋白酶如胃蛋白酶,血管紧张肽原酶,组织蛋白酶D和凝乳酶; 2)1mg/ml溶于甲醇中; 3}储存液在4℃一周内稳定,-20℃稳定6个月; 4)1作浓度:0.7ug/ml(1umol/L) 5)在水中不溶解。 亮抑蛋白酶肽(leupeptin) 1)抑制丝氨酸和巯基蛋白酶,如木瓜蛋白酶,血浆酶和组织蛋白酶B; 2)lOmg/ml溶于水; 3)储存液4℃稳定一周,-20℃稳定6个月; 4)工作浓度0.5mg/ml。 胰蛋白酶抑制剂(aprotinin) 1)抑制丝氨酸蛋白酶,如血浆酶,血管舒缓素,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶; 2)lOmg/ml溶于水,pH7~8 3}储存液4℃稳定一周,-20℃稳定6个月; 4)工作浓度:0.06~2.0ug/ml(0.01~0.3umol/L); 5)避免反复冻融: 6)在pH>12.8时失活。

国内大豆分离蛋白生产的现状

国内大豆分离蛋白生产的现状、差距及建议 1、现状 大豆分离蛋白(SoyProteinIsolate, 简称SPI) 是以大豆为原料, 采用先进的加工技术制取的一种蛋白质含量高达90% 以上的功能性食品的添加剂由于它具有良好的溶解性,乳化性、起泡性、持水性和粘弹性等特性, 又兼有蛋白质含量高的 营养性,所以被广泛地应用于肉制品(例如西式火腿、火腿肠午餐肉,三文治、灌肠、香肠及肉馅等), 冷饮制品(例如冰淇淋、 奶油、雪糕、布丁等), 烘焙食品(例如面包、糕点等)。目前世界大豆分离蛋白的年产量约40~50 万t,增长势头十分强劲。 早在50 年代初, 美国已研究开发出大豆分离蛋白, 但是由于技术难度大, 直到70 年代其生产技术才趋于完善和成熟。目前,国际上居垄断地位的大豆分离蛋白生产厂商主要有美国,日本、巴西生产的大豆分离蛋白在国际市场上也占有一定 份额。 我国80 年代初开始生产大豆分离蛋白,迄今为止, 已建、自建、合资和独资的大豆分离蛋白生产厂已有10 多家, 年生产能力约 3 万t,主要在黑龙江、吉林,在哈尔滨,开封,山东、河南等地已建和正在筹建的生产厂。我国大豆分离蛋白的 生产与发展是和食品工业,尤其是肉食品(例如西式火腿)等的迅速发展,需求量大增密切相关。由于国内生产的大豆分离蛋白 的质量与国外相比有较大差距,所以每年大约进口大豆分离蛋白达 2 万t 左右,给国内大豆分离蛋白市场造成严重冲击,给企业 带来很大压力。当前,如何提高大豆分离蛋白的功能特性, 使之达到国际上同类产品的质量指标要求,乃是急待解决的任务。 2 、大豆分离蛋白的功能特性 大豆籽粒中约含蛋白质38%~42%, 碳水化合物(包括粗纤维)25%~27%, 脂肪16%~20%, 水分10%~12%, 灰分3%~5% 。可将大豆籽粒加工成大豆蛋白粉(含蛋白质50%), 浓缩蛋白( 含蛋白质70%), 分离蛋白(含蛋白质90%) 以及组织蛋白,纤维蛋白等产品。大豆蛋白经修饰!改性制取的高纯度大豆分离蛋白具有良好的溶解性、乳化性、起泡性、持水性和粘弹性等功能性乃是大豆分离蛋白非常重要的性质, 而大豆蛋白的组成和结构是决定大豆分离蛋白功能特性的重要因素。 大豆蛋白质是由一系列氨基酸通过肽键结合而成的高分子有机聚合物,它主要由清蛋白和球蛋白组成,其中清蛋白约占5%, 球蛋白约占90% 。由于大豆球蛋白是椭园球形, 故此命名。球蛋白溶于水或碱溶液,加酸调pH 值的等电点4、5, 则沉淀析出,故又称酸沉蛋白, 而清蛋白无此特性, 故又称为非酸沉蛋白。球蛋白中主要为11S 和7S 蛋白,约占总蛋白的70%, 其余为2S 和15S 等,11S 球蛋白的分子量 为17~35 万, 为疏水性聚合体。7S 球蛋白的分子量为14~17 万,为疏水性聚合体。7S 和11S 球蛋白对大豆蛋白的功能特性起着十分重要 的主导作用。国外对7S 和11S 球蛋白的分子结构!功能特性,蛋白质修饰技术以及高品质多功能系列大豆分离蛋白产品的生产工艺进行了 大量深入细致的研究,并取得了重大成果,属于绝密高科技。球蛋白和清蛋白均属于贮藏蛋白,它与大豆加工性能关系密切,而大豆生物活性蛋白,例如胰蛋白酶抑制剂、血球凝集素,脂肪氧化酶等,在总蛋白中所占比例虽然很少,但对大豆制品的质量却关系重大。 3 、大豆分离蛋白的生产工艺

DTT水解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究_赵美琳

大豆蛋白是人类最主要的植物蛋白质来源,但豆类植物在提供丰富营养的蛋白质资源的同时,又广泛存在着各类营养限制性因子,其中STI 就是其中之一。一些学者研究发现STI 是导致大豆利用率下降的最根本的原因,它限制了人体和动物对豆类蛋白质的吸收和利用,STI 分子内含有跨链的二硫键,使得STI 结构稳定,耐热耐酸。许多植物STI 的一个分子可以同时结合两分子的蛋白酶,这就造成了蛋白酶失去与蛋白质底物结合的机会,因此我们必须通过特定的方法除去或克服STI 所带来的不利影响, 才能充分利用豆类蛋白质资源。本文主要选择DTT 对STI 的水解作用,采用分光光度法、SDS-PAGE 和GPC 色谱法相结合,对STI 的水解程度进行分析研究。1实验材料与方法1.1实验材料1.1.1主要试剂 DTT 溶液、TGase 溶液、Tris-Hcl 缓冲液(50moI/L ,pH7.5)、大豆胰蛋白酶抑制剂溶液(5000BAEE/mL )、BAPNA 溶液(0.4mg/mL )、胰蛋白酶溶液(5,000BAEE/mL )、30%(v/v)冰醋酸溶液、电泳试剂等1.1.2主要仪器 电子分析天平、电子恒温水浴锅、PHS-25型酸度计、78-1型电磁搅拌器、752分光光度计、DY-III 型电泳仪、Waters 高效液相色谱仪、凝胶成像系统等。1.2实验方法 1.2.1DTT 对STI 的水解 DTT 对STI 的水解步骤如图l 所示。 图1DTT 水解STI 的方法 对照样为0.25ml 大豆胰蛋白酶抑制剂加入1mL 的TGase(1U/mL),然后50℃水浴恒温8h 后,100℃灭酶5min,反应液4℃储藏以备后用。 1.2.2采用分光光度法测定STI 水解程度 实验方法如图2所示。 图2测定DTT 对STI 的水解步骤 对照样为不经处理的STI 原溶液, 其余操作相同。用空白样做参比,分别取样液及对照样溶液,通过比较处理的STI 与不经处理的STI 原液反应的样品在410nm 的吸光值,就可由残留的胰蛋白酶活性间接检测出DTT 及TGase 对STI 的水解程度。 另外,用0.lmL 胰蛋白酶溶液加上0.31mLTris-Hcl 缓冲液,混匀后与2mLBAPNA 溶液于75℃水浴反应15min ,然后加入0.lmL30%冰醋酸中止反应,在410nm 下比色,测定胰蛋白酶的活力(A 410表示)。 当STI 完全水解时,胰蛋白酶表现出最高活力,这时反应液的吸光值最大;当STI 未被水解时,胰蛋白酶表现出最低活力,这时反应液的吸光值最小;当STI 部分钝化时,反应液的吸光值介于他们之间。因此,可用下式表示STI 钝化的相对活力大小: STI 的相对失活(%)=(样液的A 410值-对照样的A 410 值)/胰蛋白酶活力(A 410值)1.2.3SDS-PAGE 分析 将STI 与反应液进行SDS-PAGE 分析,电泳胶按表l 所 四川职业技术学院学报 2010年8月Journal of Sichuan Vocational and Technical College Aug .2010 第20卷第3期vol.20No.3 收稿日期:2010—06—08 作者简介:赵美琳(1968—),女,漯河职业技术学院食品工程系,副教授。主要研究方向:食品生物技术。 DTT 水解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究 赵美琳,张素霞 (漯河职业技术学院,河南 漯河 462002) 摘要;大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)可以抑制一些来源于动物或植物的蛋白酶的活力,使之降低水解蛋白质的效力,降低蛋白质的利用率。本文主要选取二巯基苏糖醇(DTT )采用分光光度法、SDS-PAGE 和GPC 色谱法相结合测定DTT 对大豆胰蛋白酶抑制剂的水解程度进行研究。 关键词;DTT ;水解;大豆胰蛋白酶抑制剂中图分类号:Q556.3 文献标识码:A 文章编号:1672-2094(2010)03-0120-03 ·120 ·

大豆分离蛋白的提取实验讲义

实验一大豆分离蛋白的提取 1.实验目的 学习掌握大豆分离蛋白的碱提酸沉法。 2.分离原理: 大豆分离蛋白的制取方法,按工艺特点主要有三种:第一种是碱提酸沉法;第二种是离子交换法;第三种是超滤法。 碱提酸沉法生产大豆分离蛋白的原理,是将脱脂大豆内的蛋白质溶解在稀碱溶液中,分离除去豆粕中的不溶物,然后用酸将大豆蛋白质提取液的pH值调至大豆蛋白的等电点,使大豆蛋白质沉淀析出,再经分离清洗,回调pH,得到粉状大豆分离蛋白。 3. 试剂材料:豆粕,5%NaOH,2N HCl(17ml浓盐酸,缓慢用水稀释至100ml)。 4. 提取方法: 将2g大豆磨碎,得到可通过80目筛的豆粕。用重量10倍于豆粕的蒸馏水与脱脂豆粉混合,用5%NaOH 水溶液将豆粉悬浮液的pH调节到8.5,室温或40℃搅拌1.5h。然后将提取液离心除渣4000rpm×15min,得上清液。用2N的HCl将上清液的pH值调到4.5,同时轻度搅拌均匀,可见开始出现沉淀,室温静置30min,然后以4000rpm×15min离心,用蒸馏水清洗沉淀2次,将蛋白沉淀物溶于20 ml水中,并调节pH到7.0,考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度,计算蛋白提取率。 5. 产品测定指标: (1)可溶性蛋白质的浓度:采用考马斯亮蓝法。 (2)蛋白质的提取率计算公式: 可溶蛋白质的浓度(ug/ml) ×稀释度×体积(ml) 提取率(%)=×100% 原料质量(g) ×106 (附)考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度 一、实验目的 掌握考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度的原理和方法,掌握离心机和移液器的正确使用方法。 二、实验原理 考马斯亮蓝G-250是一种甲基取代的三苯基甲烷,在465nm处有最大吸收值。考马斯亮蓝G-250能与蛋白质通过范得华相互作用形成蛋白质-考马斯亮蓝复合物蓝色溶液,引起该染料的最大吸收λmax的位置发生转移,在595nm处有最大吸收值。在一定范围内(蛋白质浓度范围为0~1000μg/mL),蛋白质-考马斯亮蓝复合物溶液颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比。 该法是1976年Bradford建立,试剂配制简单,操作简便快捷,反应非常灵敏,灵敏度比Lowry法还 高4倍,可测定微克级蛋白质含量,是一种常用的微量蛋白质快速测定方法。 三、实验试剂 1.标准蛋白液:准确称取100mg牛血清白蛋白,用蒸馏水溶解并定容至1000ml,制成100μg /ml 的原液。 2.考马斯亮蓝G250试剂:准确称取100mg考马斯亮蓝G250,溶于50ml 90%~95%乙醇中,再加入85%磷酸(m/v)100ml,用蒸馏水定容至1000ml。常温下可放置1个月。 四、操作步骤 1.标准曲线的制备 取7支具塞试管,按下表进行编号并加入试剂。以第1管为空白,于波长595nm处比色,读取吸光度,以吸光度为纵坐标,各标准液浓度(μg/mL)作为横坐标作图得标准曲线。

大豆分离蛋白在肉制品中的应用

大豆分离蛋白在肉制品中的应用 1、大豆蛋白在肉制品中重要作用 由于大豆蛋白具有蛋白质的功能特性,因此在食品加工中得到广泛的应用。近年来,随着社会生产力的发展,人民的生活水平得到了提高,肉制品的消费量也达到了前所未有的高度,各种各样的肉制品也随着消费者的需要而走向了市场。大豆蛋白以其重要的功能特性在肉制品加工中所起的重要作用也越来越受到肉制品加工业的关注,在肉制品加工中主要利用大豆蛋白以下方面的特性。 1 )强化营养的高性价比蛋白源 大豆蛋白以其低廉的价格、良好的蛋白质量在肉制品中得到了广泛的应用,在灌肠、火腿等产品中添加大豆蛋白,不仅能提高蛋白质的含量,而且能改善蛋白质的配比,使蛋白质的营养更全面、更合理。 2)在肉制品中的调味作用 大豆蛋白含有少量的脂肪酸和碳水化合物,在加热之后会产生独特的豆香气,而肉制品;中有时原料肉(如鱼肉)或辅料所具有的以及由于加工工艺(如杀菌)所产生的一些不愉快气味,可能会引起消费者的反感,大豆蛋白的独特香气对以上气味产生掩蔽作用,因而大豆蛋白对肉制品具有一定的调味作用。 3)大豆蛋白能改善肉制品的结构 大豆蛋白有良好的凝胶特性和粘结特性,在肉制品加工中利用这一特性加入大豆蛋白后可有效的改善产品的结构、增强产品的弹性、硬度,使产品的结构致密、口感更好,肉感更强。 4 )利用大豆蛋白的乳化性,解决肉制品的出水、出油问题 出水、出油是肉制品加工生产、存放过程中最常出现的问题之一,利用大豆蛋白同时具有亲水基团和亲油基团的特性,对水和油脂具有良好的亲和能力,能吸附水和油脂形成较为稳定网络结构,从而使肉制品中的水和油脂不游离出来,在加工和存放的过程中不发生出水、出油现象。 大豆分离蛋白在肉制品的应用已相当广泛,虽我国分离蛋白生产能力发展很快,但生产技术仍无明显提高,产品质量停滞不前,尚未形成多品种、多功能、系列化,致使大豆蛋白的高营养、高附加值的产品特性没有充分体现出来,市场价格一直处于低迷状态,而且国内的分离蛋白品种单一,功能性区别不大,产品质量不能满足客户的要求。国外大豆分离蛋白产品可生产出数百种,广泛应用于各个工业领域,国外产品由于品种多、质量好,虽然价格高出 国产品很多,但仍占国内约l/3市场。 国外大豆分离蛋白生产工艺、技术发展很快,由萃取方法、到改性方法,已形成多系列的配方技术。按照产品的应用领域、产品性能不同,其萃取方式、改性方法均不同。由此生产出的产品广泛适于肉类、乳品类、轻化工类等领域的不同需求,真正体现大豆蛋白的高营 养、高附加值特性。 1、大豆蛋白在肉制品中的重要作用:强化营养的高性价比蛋白源;在肉制品中的调味作用;大豆蛋白能改善肉制品的结构;利用大豆蛋白的乳化性,解决肉制品的出水、出油问题。 2、大豆分离蛋白在肉制品中应用的一些性能指标 1)保水性

胰蛋白酶抑制剂对Wnt信号通路的作用

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胰蛋白酶抑制剂对Wnt信号通路的作用 作者:伊凤双, YI Feng-shuang 作者单位:山西大学生物技术研究所,太原,030006 刊名: 国际肿瘤学杂志 英文刊名:JOURNAL OF INTERNATIONAL ONCOLOGY 年,卷(期):2010,37(5) 参考文献(21条) 1.Fogarty MP;KesslerJD;Wechsler-Reya RJ Morphing into cancer:the role of developmental signaling pathway in brain tumor formation 2005(04) 2.Moon KC;Cho SY;Lee HS Distinct expression pattems of E-Cadherinand beta-cateninin signetring cell carcinoma components of primary pulmonary adcnoesrcinoma 2006(09) 3.Khor TO;Gul YA;Ithnin H A comparative study of the expression of Wnt-1.WISP-1 sundvin and cyclin-D1 in colorectal carcinomas[外文期刊] 2006(04) 4.Luo W;Zou H;Jin L Axin contains three separable domains that confer intramolecular,homodimeric,and heterodimeric interactions involved in distinct fuctions 2005(06) 5.Krieghoff E;Behrens J;Mayr B Nucleo-cytoplasmic distribution of beta-catenin is regulated by retention[外文期刊] 2006(Pt7) 6.Li YY;Zhang Z;Wang ZH rBTI induces apoptosis in human solidtumor cell lines by loss in mitoehondrial transmembrane potential and caspase activation[外文期刊] 2009(02) 7.Kennedy AR;Billings PC;Wan XS Effects of Bowman-Birk inhibitor on rat colon carcinogenesis[外文期刊] 2002(02) 8.李卓玉;袁静明肿瘤抑制蛋白APC的结构与功能[期刊论文]-生命的化学 2006(02) 9.While SR;Williams P;Wojcik KR Initiation of apoptosis by actin cytoskeletal derangement in human airway epithelial cells[外文期刊] 2001(03) 10.Avizienyte E;Wyke AW;Jones RJ Scr-induced deregulation of E-cadherin in colon cancer cdlls requires integrin signaling[外文期刊] 2002(08) 11.Kim PJ;Plescia j;Clevers H Survivin and molecular patho-genesis of colorectal cancer[外文期刊] 2003(9379) 12.Zhang T;Otevrel T;Gao Z Evidence that APC regulates survivin expression:a possible mechanism contributing to the stem cell origin of colon[外文期刊] 2001(24) 13.Hoffman WH;Biade S;Zilfou JT Transcriptional repression of the anti-apoptotic survivin gene by wild type p53 2002(05) 14.Masur K;Lang K;Niggemann B High PKC alpha and low E -cadherin expression contribute to high migratory activity of colon carcinoma cells 2001(07) 15.Le TL;Joseph SR;Yap AS Protein kinase C regulates endocytosis and recycling of E-cadherin 2002(02) 16.Chen CL;Chen HC Functional suppression of E-cadherin by protein kinase Cdelta 2009(Pt 4) 17.Kobayashi H;Suzuki M;Tanaka Y Suppression of urokinase expression and invasiveness by urinary trypsin inhibitor is mediated through inhibition of protein kinase C-and MEK/ERK/c-Jun-dependent

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