生物流化床
一、简述
生物流化床，也简称MBBR，也称移动床生物膜反应器。因其兼有生物接触氧化法和传统的流化床技术的优点而得名。MBBR工艺原理是：通过向反应器中投加一定数量的悬浮载体，采用机械搅拌、曝气或者回流水作为动力，使流体内的载体流化，载体上附着大量微生物，这样微生物与水中的营养物质就能充分接触，从而达到高效率的去除的效果。生物流化床工艺有两大技术点：反应器，填料。
二、生物流化床反应器
MBBR根据生物膜特性可分为好氧和厌氧两大类；按循环方式分为内循环和外循环；按床内物相分为两相和三相。
1、厌氧生物流化床（AFB）
厌氧生物流化床（AFB）与UASB同属于第二代厌氧反应器，依靠载体表面形成的生物膜来保留厌氧污泥，提高反应器内的生物量。反应器内载体呈流化状态，可以有效避免滤料堵塞。载体的流化状态可采用两种方式维持：①机械搅拌；②通过回流提高废水的上升流速。缺点：①维持载体流化的能耗较大；②系统的设计及运行要求较高。
厌氧生物流化床工艺图
2、好氧生物流化床——内循环式三相生物流化床
关于好氧生物流化床目前开发和应用较多的是带导流筒的三相生物流化床反应器，也称内循环式三相生物流化床。为规范其应用，环保部已经制定了内循环好氧生物流化床污水处理工程技术规范（HJ 2021-2012）。
三相生物流化床工艺流程图
表1 内循环好氧生物流化床处理工艺的污染物去除率
3、曝气生物流化池
在固定床的基础上改变而来，所选用的固定微生物的载体平均密度与水十分接近，载体在水中呈悬浮状态。该成果列入20XX年国家重大科技成果推广计划、20XX 年国家技术创新计划。
适用范围：炼油、化工、煤化工、印染、酿造波革和造纸等高浓度有机废水(合高中浓度有机物、氨氮、硫化物等污染物和城市生活污水处理、旧城市与工业污水厂出水水质不达标的改造以及河湖微污染水体的就地修复。
三、生物流化床反应器内构件
目前，在废水处理过程中要尽可能地保留生物量、提高氧转移效率、改善流化质量是此领域的研究热点之一。常用的方法是在反应器内设置不同形式和结构的内构件，如挡板、多孔筛板、静态混合器等方法。
不同内构件的使用甚至衍生出一系列新型的反应器。如三重环流生物流化床反应器（将内部导流筒分为三段），螺旋式自循环厌氧反应器等。
漏斗形导流内构件漏斗形导流内构件结构
十字形挡板内构件螺旋式自循环厌氧反应器（SPAC）（专
利号：CN200720106182.6）
上流式分段污泥流化床反应器(USSB)三重环流生物流化床反应器上述形式的内构件有些是已经应用于实践的，部分尚处于研究和试验阶段。合理添加内构件是抑制生物床内返混、短流、节涌、聚团等现象的有效方法。
四、载体填料
载体作为流化床生物反应器中微生物附着生长的主体，起着决定反应器能耗和处理效率的关键作用。其费用一般约占生物流化床总投资的30％～40％。
应用于生物流化床的载体的种类很多，按其组成成分主要分为无机类载体、有机类载体和复合型载体3类。
一般认为优良的载体应具备以下的性质：载体形状以球形或近似球形为最佳；密度应接近于生物膜密度（一般假设生物膜密度为1.1g/cm3）；粒径较小，一般无机载体的粒径介于0.2～0.8mm；孔径分布合理，空隙率高，比表面积大，具有良好的亲水性，生物亲和力强，化学稳定性，机械性能好，价格便宜等。
部分载体的物理性质对比
无机类载体如砂、沸石、火山岩、珍珠岩、陶瓷具有天然易得、价格便宜、比表面积大及很强的微生物亲和性等优点，但是由于这些载体颗粒小，普遍存在流态化能耗高、孔隙率低、易发生板结和堵塞等缺点，影响了流化床工艺的推广使用。
颗粒活性炭焦炭
细石英砂沸石
有机合成载体及复合载体因其可塑性强，可以按照使用需要进行载体的合成与载体性能的改造，以使其性能更加优越，目前此类载体已经有多种成果可供选择。
1、聚乙烯/聚丙烯流化床填料
A：聚乙烯材质B：聚丙烯材质A填料为立体中空结构，外表外周边带齿，齿深≮1mm，内外共有三层空心圆。B填料由聚丙烯材料注塑而成，分内外双层球体，外部为中空鱼网状球体，内部为旋转球体。下表为某厂家的产品技术参数。
指标A材质使用年限（年）比重（g/cm2）比表面积（m2/m3）规格（mm）
参数聚乙烯＞300.94~0.99＞700Φ10、Φ12、Φ25、Φ28
指标
B材质内芯
比重（g/cm2）比表面积（m2/m3）规格（mm）
参数聚丙烯纤维球、海绵、
弹性立体、组
合式
0.92380～800
Φ80、Φ100、
Φ150
2、BIO-FORM?纳米载体填料（碧沃丰）
生物活性泡沫载体填料，由聚氨酯泡沫改性后制成的海绵立方状填料，通过聚氨酯海绵材料与纳米粒子的复合，改善了聚氨酯泡沫塑料的力学性能、化学稳定性能、抗老化性能等。
3、LEV APOR?悬浮填料（德国拜耳公司）
用于处理废水和废气的高效微生物载体。通过将有表面活性能力的颜料涂层在泡沫物质上形成一种改性物质，其拥有新的物理化学特性：①微孔和粗孔的发泡体；
①比表面积增大，很强的表面吸附能力和吸水性；①可调节的密度、沉淀速度、带电负荷以及导电性。
指标尺寸（mm）密度（g/cm3）比表面积（m2/m3）孔隙率(%)建议填料体积
1.04～1.1最大到2000075～90%12%～15%
参数14*14*7，
20*20*10
五、小结及建议
采用生物流动床处理食品、造纸、化工、炼油厂等生产废水，在国内外已广泛应用，许多工程实例表明该法有很好的处理效果。总的来说，生物流动床在实际应用中具有下列特点：
① 占地面积小：在相同污染负荷的条件下，MBBR反应器所需要的空间更小，池容约为常规生物反应器的20-40%。
① 不会堵塞：载体生物在紊流中不断脱落，避免堵塞，但为了防止载体流失，一般在出水口处安装格网拦截。
① 适合用于现有污水厂的提标升级改造：
提标要求都涉及到总氮和总磷指标，需要强化脱氮除磷、增加反硝化和化学除磷工段，常规污水处理系统提标扩容改造工程一般是以生物系统改造为核心，往往需要扩建生物池和二沉池，土建工程投资大，占地面积增大，而且受到污水处理厂
场地限制，这对污水系统提标改造工程增加困难。
流化床生物膜工艺灵活简单，适应不同类型的池型，而且与其它工艺的兼容性很强，可以与已建污水处理厂的大部分工艺相组合。
① MBBR法的不足之处是载体的投资，可通过挑选经济适用的载体加以补偿。
细胞生物学知识点总结 导读：细胞生物学知识点总结 细胞通讯的方式 （1）细胞通过分泌化学信号进行细胞间通讯，这是多细胞生物 普遍采用的通讯方式。 （2）细胞间接触依赖性的通讯，指细胞间直接接触，通过与质 膜结合的信号分子影响其它细胞。 （3）动物相邻细胞间形成间隙连接以及植物细胞间通过胞间连 丝使细胞间相互沟通，通过交换小分子来实现代谢耦联或电耦联。 细胞分泌化学信号可长距离或短距离发挥作用，其作用方式分为：（1）内分泌，由内分泌细胞分泌信号分子到血液中，通过血液 循环运送到体内各个部位，作用于靶细胞。 （2）旁分泌，细胞通过分泌局部化学介质到细胞外液中，经过 局部扩散作用于邻近靶细胞。在多细胞生物中调节发育的许多生长因子往往是通过旁分泌起作用的。此外，旁分泌方式对创伤或感染组织刺激细胞增殖以恢复功能也具有重要意义。 （3）自分泌，细胞对自身分泌的物质产生反应。自分泌信号常 存在于病理条件下，如肿细胞合成并释放生长因子刺激自身，导致肿瘤细胞的'持续增殖。 （4）通过化学突触传递神经信号，当神经元接受刺激后，神经 信号以动作电位的形式沿轴突快速传递至神经末梢，电压门控的Ca2+
通道将电信号转换为化学信号。 通过胞外信号介导的细胞通讯步骤 （1）产生信号的细胞合成并释放信号分子。 （2）运送信号分子至靶细胞。 （3）信号分子与靶细胞受体特异性结合并导致受体激活。 （4）活化受体启动胞内一种或多种信号转导途径。 （5）引发细胞功能、代谢或发育的改变。 （6）信号的解除并导致细胞反应终止。 核被膜所具有的功能 一方面，核被膜构成了核、质之间的天然选择性屏障，将细胞分成核与质两大结构与功能区域，使得DNA复制、RNA转录与加工在核内进行，而蛋白质翻译则局限在细胞质中。这样既避免了核质问彼此相互干扰，使细胞的生命活动秩序更加井然，同时还能保护核内的DNA分子免受损伤。 另一方面，核被膜调控细胞核内外的物质交换和信息交流。核被膜并不是完全封闭的，核质之间进行着频繁的物质交换与信息交流。这些物质交换与信息交流主要是通过核被膜上的核孔复合体进行的。 核被膜的结构组成及特点 （1）核被膜由内外两层平行但不连续的单位膜构成。面向核质的一层膜被称作内（层）核膜，而面向胞质的另一层膜称为外（层）核膜。两层膜厚度相同，约为7。5 nm。两层膜之间有20～40nm的
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
必修（1）分子及细胞 第一章走近细胞第一节从生物圈到细胞 一、相关概念、 细胞：是生物体结构和功能的基本单位。除了病毒以外，所有生物都是由细胞构成的。 细胞是地球上最基本的生命系统 生命系统的结构层次：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群 落→生态系统→生物圈 二、病毒的相关知识：1、病毒是一类没有细胞结构的生物体。 主要特征：①、仅具有一种类型的核酸，DNA或RNA，没有含两种核 酸的病毒； ②、结构简单，一般由核酸（DNA或RNA）和蛋白质外壳所构成。 ③、专营细胞内寄生生活； 2、根据病毒所含核酸种类的不同分为DNA病毒和RNA病毒（常见的 RNA病毒有：SARS病毒、（HIV）[引起艾滋病（AIDS）]、 烟草花叶病毒等。 第二节细胞的多样性和统一性 一、细胞种类：根据细胞内有无以核膜为界限的细胞核，把细胞分为 原核细胞和真核细胞 二、原核细胞和真核细胞的比较：（P8） 1、原核细胞：细胞较小，没有成形的细胞核；遗传物质（一个环状 DNA分子）集中的区域称为拟核；没有染色体，DNA 不及 蛋白质结合，；细胞器只有核糖体；有细胞壁（支原体除外），
成分及真核细胞不同。 2、真核细胞：细胞较大，有核膜、有核仁、有成形的细胞核；有一 定数目的染色体（DNA及蛋白质结合而成）； 一般有多种细胞器（如线粒体、叶绿体，内质网等）。 3、原核生物：由原核细胞构成的生物。如：蓝藻（包括蓝球藻、颤藻和、念珠藻及发菜）、细菌（如硝化细菌、乳酸菌、大肠杆菌、肺炎双球菌）、放线菌、支原体等都属于原核生物。 4、真核生物：由真核细胞构成的生物。如动物(草履虫、变形虫)、植物、真菌（酵母菌、霉菌、磨菇等）等。 蓝藻是细胞内含有藻蓝素和叶绿素，是能进行光合作用的自养生物。细菌中的绝大多数种类是营腐生或寄生生活的异养生物，但也有硝化细菌等少数种类的细菌是自养型生物。（P9） 三、细胞学说的建立： 1、细胞学说的主要建立者：德国科学家施莱登和施旺 2、细胞学说的要点：（1）细胞是一个有机体，一切植物、动物都是 由细胞发育而来（2）细胞是一个相对独立的单位（3）新细胞 可以从老细胞中产生。 3、这一学说揭示了生物体结构的统一性，生物界的统一性； 第二章组成细胞的分子第一节细胞中的元素和化合物一、1、生物界及非生物界具有统一性：组成细胞的化学元素在非生物界都可以找到 2、生物界及非生物界存在差异性：组成生物体的化学元素在细
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
精心整理七年级上册生物学知识点总结 第一单元生物和生物圈 1、生物学是研究生命现象和生命活动规律的科学。 2、生物具有区别于非生物的特征。 （1）生物的生活需要营养绿色植物从外界吸收水、无机盐、和二氧化碳，通过光合作用自造自身 3、用显微镜进行观察的材料一定要薄而透明。因此常用的玻片标本有以下三种：切片、涂片、装片。 4、临时装片制作过程：“擦”、“滴”、“取”、“展”、“盖”、“染”、“吸” 5、动物细胞与植物细胞的区别 植物细胞的结构动物细胞的结构 都有细胞膜、细胞质和细胞核，都有线粒体。 植物细胞比动物细胞多了细胞壁、液泡、叶绿体。
叶绿体：进行光合作用，把光能转换为化学能贮存在有机物中。将二氧化碳和水生成有机物，并释放氧气。 线粒体：进行呼吸作用，是细胞内的“动力工厂”“发动机”。把贮存在有机物中的化学能释放出来供动、植物生活所需。 动物和人的基本组织可以分为四种：上皮组织、结缔组织、肌肉组织、神经组织。 八大系统：运动系统、消化系统、呼吸系统、循环系统、泌尿系统，神经系统、内分泌系统、生殖系统。 动物和人的基本结构层次（小到大）：细胞→组织→器官→系统→动物体和人体 植物结构层次（小到大）：细胞—→组织—→器官—→植物体 可以作为水污染的指示植物。 2．苔藓植物有茎、叶，但茎中无导管、叶中无叶脉（没有输导组织）；假根固定植物（不能吸收水分和无机盐，）所以苔藓植物不能脱离开水的环境。把苔藓植物当作监测空气污染程度的指示植物。 3．蕨类植物出现根、茎、叶等器官的分化，而且还具有输导组织。植株高大。孢子是一种生殖细胞。古代的蕨类植物成为煤炭。 种子植物 4、菜豆种子结构：种皮、胚（胚芽，胚轴，胚根，两片子叶） 5玉米种子（果实）：果皮和种皮、胚（胚芽，胚轴，胚根，一片子叶）、胚乳 6裸子植物：种子裸露无果皮包被，（例子：银杏、兰等） 7、被子植物：种子外面有果皮包被的植物。根据子叶、叶脉、有无胚乳可以分为单子叶植物（竹
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰 第二部分教学知识16% 第一章高中生物学课程理论 第一节高中生物学课程的概念： 一、提高生物科学素养 二、面向全体学生 三、倡导探究性学习 四、注重与现实生活的联系 第二节高中生物学课程目标 总目标： 获得生物科学和技术的基础知识，了解并关注这些知识在生活生产和社会发展中的应用； 提高对科学和探索未知的兴趣； 养成科学态度的相互关系以及人与自然的相互关系，逐步形成科学的世界观和价值观； 初步学会生物科学探究的一般方法，具有较强的生物学实验的基本操作技能、搜集和处理信息的能力、获取新知识的能力、批判性思维的能力、分析和解决实际问题的能力、交流合作的能力；初步了解与生物科学相关的应用领域，为继续学习和走向社会做好心理准备。 具体目标： 一、知识 二、情感态度与价值观 三、能力 第三节高中生物学课程资源 ①利利用校内实物材料和设备作为课程资源 ②利用杂志、报纸、电视、广播等媒体资源作为课程资源 ③利用社区活动场所、科研院所等作为课程资源 ④用信息技术资源作为课程资源 ⑤利用生物实践活动素材或成果作为课程资源 ⑥发挥教师和学生资源作为课程资源 ⑦利用其他学科的研究成果或知识作为课程资源 第二章高中生物学新课程内容 第一节高中生物课程内容框架 必修+选修 第二节高中生物学课程必修模块的内容标准引导学生主动构建知识，实现学习方式的多样化。 （4）文字表达准确、生动，图文并茂，印制精良。 （5）难易程度与我国的教育发展现状相适应，有利于学生实际， 达成教学目标。 教科书内容的选择 以学生的发展作为选取内容的岀发点 应当符合学生的知识基础 要反映社会经济和科技发展的需要，体现“科学技术社会” 的思 想。 应将探究活动作为教科书内容的重要组成部分 应具有一定的弹性和灵活性 习题：简述生物课程标准与生物教学大纲的不同点。 答案要点：（1）生物学大纲注重对具体教学内容的要求；标准中探究调查等教学活动只对教师和教材编写者和实现标准中的要求提供了活动建议，没有做统一规定。 （2）标准是国家制定的初中、高中阶段共同的、统一的基本要求不是最高要求；而大纲是统一的要求。 （3）标准中的要求包括了认知、情感和能力3个领域；而大纲则主要侧重在知识方面的要求。 （4）标准对于学习结果的描述都是可见的行为，隐约的指出了 教师的任务是要落实课程标准，而不仅仅是教好一本教科书。 第三章基本教学技能 导入技能教学语言技能提问技能讲解技能变化技能 强化技能演示技能板书技能结束技能课堂组织技能 第一节导入技能 掌握目的作用： 1激发学习兴趣，引起学习动机； 2引起对所学内容的关注，弓I导进入学习情境； 3为学习新知识新概念新原理新技能作鼓动引子和铺垫； 4为明确学习目的和要求使每个学生都了解他们要做生么他们应 达到什么程度。 类型：直接、经验、原有知识、实验、直观、设疑、事例、悬念…。 应用原则： 导入的目的性和针对性要强； 导入要有关联性； 导入要有趣味性，有一定艺术魅力。 第二节教学语言技能 掌握目的： 保证准确清晰的传递教学信息，以完成教育教学任务； 有助于学生的智力发育，能力培养，这就要求教学语言形象生动、具有启发性； 不断提高教学语言水平，可以促进教师个思维的发展和能力的提 高。 要素：语音和吐字音量和语速语调和节奏词汇语法 原则：学科性和科学性原则； 教育性和针对性原则； 简明性和启发性原则。 第三节提问技能 类型：回忆理解运用分析综合评价要点：清晰连贯；停顿与语速；指派与分配；提示第四节讲解技能 类型：解释式描述式原理中心式问题中心式 目的作用： 一、讲解的首要目的是传授知识，是学生了解理解和掌握所学知识； 二、是学生产生学习兴趣进而形成志趣以及影响学生的情感和价值观； 三、讲解启发学生思维并传授思维的方法，表达和处理问题的方法，从而为提高学生的能力创造条件。 应用原则：目标具体； 念记忆推理和判断能力； 帮助学生领悟新知识和新概念； 能开阔新视野，展现真实自我。 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 第7单元 第21 章生命的发生与发展 生命起源的几种论点：1生生论（生物只能来源于生物）2 化学进化论（有机小分子的形成是生命的开端） 生物进化的证据：化石，化石显示生物进化的趋势：从简单到复杂、从低等到高等、从水生到陆生。 地球上的生命史：前寒武纪时期（原核到真核，单细胞到多细胞）古生代（三叶虫时代、有水生到陆生，出现裸蕨类植物—煤）中生代（恐龙）新生代（哺乳类和鸟类、被子植物）达尔文生物进化论：他认为，生物的微小变异使生物更能适应环境，经过多代，这些有利变异在物种体内积累，这就是自然选择，他是通过生存竞争实现的，生物的多样性和适应性是自然选择的结果。环境的定向选择决定生物进化的方向。 现代类人猿：长臂猿猩猩大猩猩黑猩猩。 直立行走是人类和猿分界的重要标志。 人类进化过程：南方古猿能人直立人智人 现代人：蒙古利亚人高加索人尼格罗人澳大利亚人 第22章物种的多样性 生物分类的7个等级：界门纲目科属种其中种是基本单位 生物命名法：林奈的双名法 原生生物：藻类 植物的主要类型：苔藓（无真正的根）蕨类（有疏导组织）、种子植物（裸子植物、被子植物） 动物的主要类型：无脊椎动物（腔肠动物、扁形动物、线虫动物、软体动物、环节动物、节肢动物、棘皮动物）有脊椎动物（鱼类、两栖类、爬行类、鸟类哺乳类） 第23章生态系统及其稳定性 生态因素：生物因素（生物与生物之间）、非生物因素（阳光、空气、温度、水分）生物系统：在一定的自然区域，所有的生物及其生存环境。能量沿食物链单向流动，生态系统具有一定的稳定性，也有自我调节能力但是是有限的。 第24章人与环境 计划生育是控制人口增长的有效方法 酸奶：乳酸菌，米酒：酵母菌。沼气：甲烷菌 必修（ 1 ）分子与细胞 第一章走近细胞第一节从生物圈到细胞 一、相关概念、 细胞：是生物体结构和功能的基本单位。除了病毒以外，所有生物都是由细胞构成的。 细胞是地球上最基本的生命系统 生命系统的结构层次：细胞T组织T器官T系统T个体T种群T群落T生态系统T生物圈 二、病毒的相关知识：1、病毒是一类没有细胞结构的生物体。 主要特征：①、仅具有一种类型的核酸,DNA或RNA ,没有含两种核酸的病毒； ②、结构简单，一般由核酸（DNA或RNA和蛋白质外壳所构成。 ③、专营细胞内寄生生活; 2、根据病毒所含核酸种类的不同分为DNA病毒和RNA病毒（常见的RNA病毒有：SARS 病毒、（HIV）［引起艾滋病（AIDS）］、烟草花叶病毒等。 第二节细胞的多样性和统一性 一、细胞种类：根据细胞内有无以核膜为界限的细胞核，把细胞分为原核细胞和真核细胞 二、原核细胞和真核细胞的比较：（P8） 1、原核细胞：细胞较小，没有成形的细胞核；遗传物质（一个环状DNA分子）集中的区域 称为拟核；没有染色体,DNA不与蛋白质结合，；细胞器只有核糖体；有细胞壁（支原体除 外），成分与真核细胞不同。 2、真核细胞：细胞较大，有核膜、有核仁、有成形的细胞核；有一定数目的染色体（DNA 与蛋白质结合而成）； 一般有多种细胞器（如线粒体、叶绿体，内质网等）。 3、原核生物：由原核细胞构成的生物。如: 蓝藻（包括蓝球藻、颤藻和、念珠藻及发菜）、细菌（如硝化细菌、乳酸菌、大肠杆菌、肺炎双球菌）、放线菌、支原体等都属于原核生物。 4、真核生物：由真核细胞构成的生物。如动物（草履虫、变形虫）、植物、真菌（酵母菌、 霉菌、磨菇等）等。———— 蓝藻是细胞内含有藻蓝素和叶绿素，是能进行光合作用的自养生物。细菌中的绝大多数种类是营腐生或寄生生活的异养生物，但也有硝化细菌等少数种类的细菌是自养型生物。（P9） 三、细胞学说的建立： 1、细胞学说的主要建立者：德国科学家施莱登和施旺 2、细胞学说的要点：（1）细胞是一个有机体，一切植物、动物都是由细胞发育而来（2）细 胞是一个相对独立的单位（3 ）新细胞可以从老细胞中产生。 3、这一学说揭示了生物体结构的统一性，生物界的统一性； 第二章组成细胞的分子第一节细胞中的元素和化合物 一、1、生物界与非生物界具有统一性：组成细胞的化学元素在非生物界都可以找到 2 、生物界与非生物界存在差异性：组成生物体的化学元素在细胞内的含量与在非生物 界中的含量明显不同 大量元素：C 0、H、N S、P、Ca、Mg K 等； 微量元素：Fe、Mn B Zn、Cu Mo 二、V最基本元素：C； 主要元素；C、O、H N S、P；（含量占细胞鲜重97%^上） I细胞含量最多4种元素（也称基本元素）：C O、H N; 组成细胞的化合物：无机物（水和无机盐）和有机物（蛋白质、脂质、糖类和核酸） 三、在活细胞中含量最多的化合物是水（85% -90 %）;含量最多的有机物是蛋白质（7 % 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。生物化学知识点整理
教师资格证考试高中生物学理论知识知识点汇总
生物化学知识点
初中生物知识点总结图
高中生物学考知识点总结完整版
生物化学糖代谢知识点总结
生物化学知识点总结
相关主题
文本预览