当前位置:文档之家› 6.8血浆脂蛋白代谢 思维导图-生物化学

6.8血浆脂蛋白代谢 思维导图-生物化学

6.8血浆脂蛋白代谢 思维导图-生物化学

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释:1.氨基酸 2.肽 3.肽键 4.肽键平面 5.蛋白质一级结构 6.α-螺旋 7.模序 8.次级键 9.结构域 10.亚基 11.协同效应 12.蛋白质等电点 13.蛋白质的变性 14.蛋白质的沉淀 15.电泳 16.透析 17.层析 18.沉降系数 19.双缩脲反应 20.谷胱甘肽 二、填空题 21.在各种蛋白质分子中,含量比较相近的元素是____,测得某蛋白质样品含氮量为15.2克,该样品白质含量应为____克。 22.组成蛋白质的基本单位是____,它们的结构均为____,它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23.由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基,可以在酸性溶液中带____电荷,在碱性溶液中带____电荷,因此,氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时,氨基酸成为____离子,此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24.决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构,该结构是指多肽链中____的排列顺序。25.蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象,多肽链的折叠盘绕是以____为基础的,常见的二级结构形式包括____,____,____和____。 26.维持蛋白质二级结构的化学键是____,它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27.稳定蛋白质三级结构的次级键包括____,____,____和____等。 28.构成蛋白质的氨基酸有____种,除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____,____,____。酸性氨基酸有____,____。 29.电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下,蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的,还和蛋白质的____及____有一定关系。 30.蛋白质在pI时以____离子的形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以____离子形式存在,在pH

生物化学蛋白质代谢习题

一、单选题(每题0.5分,共40分) 1. 如果要求酶促反应v=Vmax×80%, 则[S] 应为Km 的倍数是: A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 2. 酶原激活通常是使酶原中哪种键断裂? A 氢键 B 疏水键 C 离子键 D 肽键 E 二硫键 3. 蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项? A L-β-氨基酸 B D-β-氨基酸 C L-α-氨基酸 D D-α-氨基酸 E L-D-α氨基酸 4. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现 A 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α羟基 B 只有自由的α-氨基,没有自由的α-羟基 C 只有自由的α-羟基,没有自由的α-氨基 D 既无自由的α-羟基,也无自由的α-氨基 E 有一个以上自由的α-氨基和α-羟基 5. 能使蛋白质沉淀但不变性的试剂是 A.浓盐酸 B.饱和硫酸氨溶液 C.浓氢氧化钠溶液 D.生理盐水 E 常温丙酮 6. 蛋白质变性时不应出现的变化是: A 溶解度降低 B 失去原有生理功能 C 天然构象破坏 D 各种次级键被破坏 E 个别肽键被破坏 7. IP3受体位于 A 核糖体 B 内质网 C 核膜 D 高尔基体 E 溶酶体 8. 某一限制性内切酶切割5’G↓AATT C3’序列所产生的末端是

3’C TTAA↑G5’ A.3’突出末端 B.5’突出末端 C.3’磷酸基末端 D.3’和5’突出末端 E.平末端 9. 在基因重组工程中不可用作基因克隆载体的是 A.质粒DNA B.病毒DNA C.噬菌体DNA D.逆转录病毒DNA E.细菌基因组DNA 10. 表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.大肠杆菌表达体系 B.放线菌表达体系 C.昆虫表达体系 D.线虫表达体系 E.哺乳类细胞表达体系 11. 三羧酸循环中草酰乙酸的补充主要来自 A 乙酰CoA缩合产生 B 柠檬酸裂解产生 C 丙酮酸羧化产生 D 苹果酸还原产生 E 天冬氨酸转氨基后产生 12. 二硝基苯酚能抑制 A 糖原合成 B 氧化磷酸化 C 糖异生 D 糖酵解 E 磷酸戊糖途径 13. 能直接与O2结合的细胞色素是 A Cytaa3 B Cytb562 C Cytb565 D Cytc E Cytc1 14. 不属于第二信使的是 A cAMP B G蛋白 C IP3 D Ca2 E cGMP 15. 关于6-磷酸果糖激酶-1的叙述,正确的是 A 其产物为2.6-双磷酸果糖

血浆脂蛋白变化的生理意义

血浆脂蛋白变化的生理意义 血浆脂蛋白目前主要依据各种脂蛋白的水化密度(hydrated density)及电泳迁移率(mobility)的不同,即电泳法和超速离心法进行分类。 (一) 超速离心法 超速离心法是根据各种脂蛋白在一定密度的介质中进行离心时,因漂浮速率不同而进行分离的方法。通常可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒(chylomicron,CM)、极低密度脂蛋白(very low density lipoprotein,VLDL)、低密度脂蛋白(low density lipoprotein,LDL)和高密度脂蛋白(high density lipoprotein,HDL)等四大类。另外,除这四类脂蛋白外,还有中密度脂蛋白(intermediate density lipoprotein, IDL)的存在。 (二) 电泳法 由于血浆脂蛋白表面电荷量大小不同,在电场中,其迁移速率也不同,从而将血浆脂蛋白分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白和α-脂蛋白等四种。 根据化学结构,脂蛋白电泳或超速离心对血浆脂蛋白进行分类。主要的脂蛋白有高密度脂蛋白(HDL),低密度脂蛋白(LDL),极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒(CM)。血浆脂蛋白分析可有助于明确病因。 超速离心CM VLDL LDL HDL 胆固醇主要存在于HDL和LDL中,而甘油三酯主要存在于VLDL和乳糜微粒中。不同的基因缺陷可能产生同样的脂蛋白异常,只有通过广泛的家族分析予以鉴别。 VLDL 增高多见于肥胖 人卫版《动脉粥样硬化与冠心病》《动脉粥样硬化致损斑块的》 糖尿病性高脂血症:糖尿病(DM)尤其是非胰岛素依赖性糖尿病(NIDDM)患者常伴有高脂血症。这类患者的血浆脂蛋白改变主要取决于血糖控制情况。 肥胖、饮食中高饱和脂肪酸及高胆固醇、缺少运动、吸烟、饮酒及某些药物也是NIDDM 患者血脂异常的原因。 脂蛋白糖化影响脂蛋白代谢,LDL的糖化可降低其 与受体的亲和力,导致LDL清除减慢。

生化蛋白质代谢

第五章蛋白质代谢 第一节概述 一、主要途径 1.蛋白质代谢以氨基酸为核心,细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库,其 含量不足氨基酸总量的1%,却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用,体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2.游离氨基酸可合成自身蛋白,可氧化分解放出能量,可转化为糖类或脂类,也可合 成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途,约占75%,而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10-15%。蛋白质的代谢平衡称氮平衡,一般每天排出5克氮,相当于30克蛋白质。 3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物,如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷 脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸,氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用,如5-羟色胺是神经递质,缺少则易发生抑郁、自杀;组胺与过敏反应有密切联系。 二、消化 外源蛋白有抗原性,需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步: 1.胃中的消化:胃分泌的盐酸可使蛋白变性,容易消化,还可激活胃蛋白酶,保持其 最适pH,并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活,分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要,但不是必须的,胃全切除的人仍可消化蛋白。 2.肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸,为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶,再激活其他酶,所以胰蛋白酶起核心作用,胰液中有抑制其活性的小肽,防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽,经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞,小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解,进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。 三、内源蛋白的降解 1.内源蛋白降解速度不同,一般代谢中关键酶半衰期短,如多胺合成的限速酶-鸟氨 酸脱羧酶半衰期只有11分钟,而血浆蛋白约为10天,胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新,进入游离氨基酸库。 2.内源蛋白主要在溶酶体降解,少量随消化液进入消化道降解,某些细胞器也有蛋白 酶活性。内源蛋白是选择性降解,半衰期与其组成和结构有关。有人认为N-末端组成对半衰期有重要影响(N-末端规则),也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域(PEST区域)。如研究清楚,就可能得到稳定的蛋白质产品。 四、氨基酸的吸收 食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液,30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似,有以下方式: 1.需要载体的主动转运,需要钠,消耗离子梯度的势能。已发现6种载体,运载不同 侧链种类的氨基酸。 2.基团转运,需要谷胱甘肽,每转运一个氨基酸消耗3个ATP,而用载体转运只需三分

第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱

第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱 (Pl asma Li popr ot ei ns and Its Metabol ic Di sorder) 第一节血浆脂蛋白及其代谢脂类包括 血浆脂类简称血脂 总胆固醇 (TC) 游离胆固醇 (FC) 胆固醇酯 (CE) 磷脂(PL) 甘油三酯 (TG) 游离脂肪酸 (FFA) 糖酯等 外源性食物脂类 内源性肝合成的脂类及 脂肪组织 血浆脂质总量 :4.0 ~ 7.0g/L 血浆脂蛋白定义: 血浆脂蛋白( lipoprotei n, LP) :脂类难溶于水,正常血浆脂类物质与蛋白质结合成脂蛋白的形式存在。是血浆脂类的主要存在形式与运输形式. 脂类 +载脂蛋白脂蛋白 血浆脂蛋白结构: 大致为球形颗粒,由两大部分组成 : 即疏水性的内核和亲水性的外壳。内核由不同量的CE与 TG 组成,表层 由载脂蛋白、 PL及FC组成, FC及 PL的极性基团向外露在血浆中。 幻灯片 8 一、血浆脂蛋白分类:超速离心法:根据脂蛋白在一定密度的介质中漂浮速率不同而进行分离的方法。电泳法:根据不同密度的脂蛋白所含蛋白质的表面电荷不同 , 利用电泳将其分离,并与血浆蛋白质的迁移率比较以判断其部位。超速离心法与电泳法分离血浆脂蛋白的相应关系 定义: 脂蛋白的蛋白部分称为载脂蛋白 (apolipoprotein , Apo) 种类: 按 1972 年 Alaupovic 建议的命名方法,用英文字母顺序编码,分为ApoA、B、C、 D、 E、F、G、H、 J 等。 由于氨基酸组成的差异,每一型又可分若干亚型。

功能: 1、稳定脂蛋白结构功能 2、调节与脂蛋白代谢有关酶的活性 3、识别脂蛋白受体功能 四、脂蛋白受体和脂蛋白结合蛋白脂类在血液中以脂蛋白形式进行运送,并可与细胞膜上存在的特异受体相结合,被摄取进入细胞内进行代谢。 迄今为止报道的受体已有很多种,主要有 LDL 受体、清道夫受体、 VLDL受体。一、低密度脂蛋白受体 二、极低密度脂蛋白受体 三、清道夫受体 脂蛋白受体定义: 脂蛋白受体是一类位于细胞膜上的糖蛋白。它能以高度的亲和方式与相应的脂蛋白配体作用 , 从而介导细胞对脂蛋白的摄取与代谢,进一步调节细胞外脂蛋白的水平。 (一)、低密度脂蛋白受体(LDLR) LDL 受体(LDL receptor , LDL-R/LDLR)亦称为 ApoB、 E受体,为 Goldstein 和 Brown于 1973年发现,并因此荣获 1985 年诺贝尔医学奖。 LDL 受体是一种多功能蛋白,由 836 个氨基酸残基组成 36 面体结构蛋白 , 分子量约 115kD, LDLR 由五种不同结构域组成。 LDL受体的组织分布肝、动脉壁平滑肌细胞、肾上腺皮质细胞、血管内皮细胞、淋巴细胞、单核细胞、巨噬细胞。各组织或细胞的 LDL 受体活性差别很大。 LDL受体识别的配体: ApoB100(※)、 ApoE (1)亲和性: 其配体为 ApoB100 和 ApoE,能与含这些载脂蛋白的脂蛋白结合,故其又被称为ApoB-E 受体。 ★ ApoB48 不是其配体。 (2)功能:在细胞结合、摄取和降解 LDL及其它含 ApoB100 ApoE的脂蛋白(如 VLDL、β-VLDL )过程中起中介作用,对维持细胞和全身胆固醇平衡起重要作用。 注:β-VLDL 为高胆固醇饮食引起的一种异常血浆脂蛋白。与正常VLDL比较:

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质:仅含有AAs 寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。 同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。(结构和功能类似的蛋白质。) 蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型:分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠:常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象;肽链走向可能是平行的,也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起,相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键,氢键与肽链的长轴几乎呈直角;侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角:它大多分布在球状蛋白质分子表面,以改变肽链。它是一个发夹式转折,其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此,一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此,β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构,起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构:蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,以充当三级结构的构件。 结构域:对于较大的蛋白质分子(或亚基),多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构,这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构:指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构:具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起,形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用:非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质:是指除了具有结合底物的活性部位,还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基(活性亚基和调节亚基),活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢

一、填空题 1.根据蛋白酶作用肽键的位置,蛋白酶可分为酶和酶两类,胰蛋白酶则属 于酶。 2.转氨酶类属于双成分酶,其共有的辅基为或;谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸,而氨基的受体为该种酶促反应可表示 为。 3.植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用,可使大多数氨基酸脱去氨基。 4.在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为;同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为,这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。 5.动植物中尿素生成是通循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。每合成一分子尿素需消 耗分子ATP。 6.根据反应填空 7.氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、 、。 8.固氮酶除了可使N2还原成以外,还能对其它含有三键的物质还原,如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式为。 9.生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别,其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主,在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。 10.硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。

11.亚硝酸还原酶的电子供体为,而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自 于或。 12.氨同化(植物组织中)通过谷氨酸循环进行,循环所需要的两种酶分别为 和;它们催化的反应分别表示为和。 13.写出常见的一碳基团中的四种形式、、、;能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。 二、选择题(将正确答案相应字母填入括号中) 1.谷丙转氨酶的辅基是() A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2.存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是() A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD(P)H—硝酸还原酶 3.硝酸还原酶属于诱导酶,下列因素中哪一种为最佳诱导物() A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4.固氮酶描述中,哪一项不正确() A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白 B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白 C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子 D、固氮酶具有高度专一性,只对N2起还原作用 5.根据下表内容判断,不能生成糖类的氨基酸为() 6.一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是() A、经谷氨酰胺合成酶作用,NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺; B、经天冬酰胺合成酶作用,NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺;

血浆脂蛋白的分类根据

如对您有帮助,可购买打赏,谢谢 血浆脂蛋白的分类根据 导语:说起血浆脂蛋白可能很多人都不知道,也不了解,其实血浆脂蛋白就是人体内的蛋白质复合物。主要生成在小肠和肝脏的部位。血浆脂蛋白可以把胆 说起血浆脂蛋白可能很多人都不知道,也不了解,其实血浆脂蛋白就是人体内的蛋白质复合物。主要生成在小肠和肝脏的部位。血浆脂蛋白可以把胆固醇等脂类运到另一个器官里,可以说是血浆脂蛋白在人体内担任着运输工的工作,血浆脂蛋白一般出现在医学名词上,下面就给大家说说关于血浆脂蛋白的分类。 血浆脂蛋白是根据密度来分类的: (1)乳糜微粒(0.95g/cm3),密度非常低,运输甘油三酯和胆固醇酯,从小肠到组织肌肉和adipose组织。 (2)极低密度脂蛋白VLDL(0.95-1.006g/cm3),在肝脏中生成,将脂类运输到组织中,当VLDL被运输到全身组织时,被分解为三酰甘油、脱辅基蛋白和磷脂,最后,VLDL被转变为低密度脂蛋白。 (3)低密度脂蛋白(LDL,1.006-1.063g/cm3),把胆固醇运输到组织,经过一系列复杂的过程,LDL与LDL受体结合并被细胞吞食。 (4)高密度脂蛋白(HDL,1.063-1.210g/cm3),也是在肝脏中生成,可能负责清除细胞膜上过量的胆固醇。当血浆中的卵磷脂:胆固醇酰基转移酶(Lecithin cholesterol acyltransferase,LCAT)将卵磷脂上的脂肪酸残基转移到胆固醇上生成胆固醇脂时,HDL将这些胆固醇脂运输到肝。肝脏将过量的胆固醇转化为胆汁酸。 以上就是关于血浆脂蛋白的分类的相关内容,希望可以帮助到大家。血浆脂蛋白是蛋白质中的一部分,而且血浆脂蛋白可以运输脂类。贫血的人平时可以多吃点补血的食物。血浆脂蛋白的密度很高,所以一 预防疾病常识分享,对您有帮助可购买打赏

生物化学考试复习资料蛋白质分解和氨基酸代谢

蛋白质分解和氨基酸代谢 一级要求 单选题 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A 谷氨 酰胺酶 B 谷草转氨酶 C 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 E α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 下列哪一个不是一碳单位? A CO 2 B -CH 3 C ≥CH D >CH 2 E -CH 2OH A 3 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A 组氨酸 B 色氨酸 C 脯氨酸 D 酪氨酸 E 精氨酸 B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A 联合脱氨作用 B L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用 D 鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A 谷氨酸 B 丙氨酸 C 苏氨酸 D 天冬氨酸 E 脯氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A 卟啉 B 甾类化合物 C 鞘脂类 D 嘧啶 E 辅酶A D 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要ATP? A 精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 D 延胡索酸→苹果酸 E 以上四种反应都不需要ATP C 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A 天冬氨酸 B 谷氨酸 C α-酮戊二酸 D 草酰乙酸 E 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A 叶酸 B 维生素B12 C 四氢叶酸 D S-腺苷蛋氨酸 E 生物素 C 10 血液中非蛋白氮中主要成分是 A 尿素 B 尿酸 C 肌酸 D 多肽 E 氨基酸 A 11 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素? A Vit.B1 B Vit.B12 C Vit.C D Vit.B6

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子,占人体重量的16~20%,占干重的45%,肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能:生物催化作用、调节作用(激素,基因表达调控作用)、免疫防御与保护作用(细胞因子、补体、抗体)、转运和储存作用(转运蛋白)、结构功能(保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态,细胞骨架)、运动与支撑作用、信息接收 传递作用(受体蛋白)、生物膜功能 ?蛋白质组学:蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质;蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征,包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等,由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种,组成蛋白质的氨基酸只有20余种(基本氨基酸)。 ?基本氨基酸的共同特点:①除脯氨酸为α-亚氨基酸外,其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸;②除甘氨酸外,其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子,且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型;③不同的氨基酸的R链不同,对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式(见书P11) ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸:丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸;极性不带电R基氨基酸(易溶于水):甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺;带负电的R基氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;带正电的R基氨基酸:赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质:①高熔点,200℃以上,以离子状态存在;②一般均溶于水,溶于强酸、强碱;不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂;③氨基酸一般有味;④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质:①两性解离与等电点:pH高于等电点带负电,低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在,极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围,践行氨基酸的pI在碱性围,酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质:色氨酸(280nm)、酪氨酸(275nm)和苯丙氨酸(257nm)含有苯环共轭双键系统,具有紫外吸收特性。③茚三酮反应:与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质,与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色,与天冬酰胺反应呈棕色;④α-羧基的反应:与碱、醇、硼氢化锂反应;⑤R基的反应:Million反应(Tyr-红色)、Folin反应(Tyr-蓝色)、坂口反应(Arg-红色)、Pauly反应(His、Tyr-橘红色)、乙醛酸的反应(Trp-紫红色环)。 ?氨基酸的功能:①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位;②多种生物活性物质的前体; ③作为神经递质或神经营养素;④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括:①组成蛋白质的多肽链的数目;②多肽链的氨基酸顺序;③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时,均是从氨基端开始,延长到羧基端终止,因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念:蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸,通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

最新生物化学蛋白质测试题

单元测试一:蛋白质化学 班级:姓名:分数: 一.填空题(每空1.5分,共30分) 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时,其带_ 零 _电荷;当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时,其带_ 负 _电;溶液pH小于某种氨基酸的等电点时,其带_ 正电。 2.盐浓度低时,盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _,称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低,称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面,有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状,维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1.用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量大的先被洗脱下来,分子量小的后下来。对 2.变性后,蛋白质的溶解度增加(减小),这是因为电荷被中和(空间结构被破坏),以及水化膜破坏所引起的。错 3.变性后(物理变性不可逆,化学变性可逆,可复性)的蛋白质在一定条件下,有些还能复性,恢复其生物学功能。对 4.有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去,且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别,是由其空间结构决定的。错(一级结构) 6.蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7.氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8.天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9.肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转,使多肽链出现多种构象。错(不可旋转) 10.维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力(不是)。错 11.蛋白质一级结构对空间结构起决定作用,空间结构的改变会引起功能的改变。对 12.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13.蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错(肌球蛋白是三级结构可存活) 14.蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错(不具有活性) 15.具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16.溶液中带电粒子在电场中向电性相同(相反)的电极移动,这种现象称为电泳。错 17.溶液pH值等于7时,蛋白质不带电荷。错 18.加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对

4血浆脂蛋白及其代谢紊乱

第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱 一、A型选择题 1. 下列各种脂蛋白中,脂质含量最多的脂蛋白是() A CM B VLDL C LDL D HDL 2. 下列各种脂蛋白中,蛋白质含量最多的脂蛋白是() A CM B β-脂蛋白 C 前β-脂蛋白 D α-脂蛋白 3. 下列各种脂蛋白中,能够抑制纤溶酶活性的脂蛋白是() A VLDL B LDL C HDL D Lp(a) 4. HDL中存在的主要载脂蛋白是() A ApoA B ApoB100 C ApoC D ApoE 5. LDL中存在的主要载脂蛋白是() A ApoA B ApoB100 C ApoC D ApoE 6. 下列哪一项是肝脏清除胆固醇的主要方式() A 转变成类固醇 B 转变成维生素D C 在肝细胞内转变成胆汁酸 D 合成低密度脂蛋白 7. 下列关于Lp(a)叙述错误的是() A Lp(a)是动脉粥样硬化性疾病的独立危险因子 B Lp(a)在脂蛋白电泳时属于β-脂蛋白部分 C Apo (a)与纤溶酶原具有高度同源性 D Apo (a)可从Lp(a)上脱落下来,剩下不含Apo(a)仅含ApoB100的颗粒称LDL 8. 下列哪种脂蛋白可以将肝脏合成的内源性胆固醇运转至肝外组织() A CM B VLDL C LDL D HDL 9. 下列哪种脂蛋白参与胆固醇的逆向转运() A CM B VLDL C LDL D HDL

10. 人群中ApoE可有几种不同的表型() A 3种 B 4种 C 5种 D 6种 二、X型选择题 1. 正常人空腹12小时后抽血做血清脂蛋白电泳,会出现哪几条电泳谱带() A CM B β-脂蛋白 C 前β-脂蛋白 D α-脂蛋白 2. 下列哪几项是载脂蛋白的功能() A 构成并稳定脂蛋白的结构 B 修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性 C 作为脂蛋白受体的配体 D 参与脂蛋白代谢过程 3. ApoE具有基因多态性,常见的异构体有() A E1 B E2 C E3 D E4 4. 下列哪几项是ApoE的生理功能() A 是LDL受体的配体和肝细胞CM残粒受体的配体 B 具有基因多态性,与个体血脂水平及动脉粥样硬化发生发展密切相关 C 参与激活水解脂肪的酶类,参与免疫调节及神经组织的再生 D 参与胆固醇的逆向转运 5. 目前研究得最详尽的脂蛋白受体有() A LDL受体 B VLDL受体 C HDL受体 D 清道夫受体 6. LDL受体的配体是() A 含ApoA的脂蛋白 B 含ApoB100的脂蛋白 C 含ApoC的脂蛋白 D 含ApoE的脂蛋白 7. 下列哪些是清道夫受体的配体() A 修饰的LDL B 某些磷脂 C 细菌脂多糖 D 多聚次黄嘌呤核苷酸

第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱

第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱 (P l a s m a L i p o p r o t e i n s a n d I t s M e t a b o l i c D i s o r d e r) 第一节血浆脂蛋白及其代谢 脂类包括 血浆脂类简称血脂 ●总胆固醇(TC) ●游离胆固醇(FC) ●胆固醇酯 (CE) ●磷脂(PL) ●甘油三酯(TG) ●游离脂肪酸(FFA) ●糖酯等 外源性食物脂类 内源性肝合成的脂类及 脂肪组织 血浆脂质总量:4.0~7.0g/L ●血浆脂蛋白定义: 血浆脂蛋白(l i p o p r o t e i n,L P):脂类难溶于水,正常血浆脂类物质与蛋白质结合成脂蛋白的形式存在。 是血浆脂类的主要存在形式与运输形式. 脂类+载脂蛋白脂蛋白 ●血浆脂蛋白结构: 大致为球形颗粒,由两大部分组成:即疏水性的内核和亲水性的外壳。内核由不同量的CE与TG组成,表层由载脂蛋白、PL及FC组成,FC及PL的极性基团向外露在血浆中。 幻灯片8 ●一、血浆脂蛋白分类: 超速离心法:根据脂蛋白在一定密度的介质中漂浮速率不同而进行分离的方法。 电泳法:根据不同密度的脂蛋白所含蛋白质的表面电 荷不同,利用电泳将其分离,并与血浆蛋白质的迁移率比较以判断其部位。 超速离心法与电泳法分离血浆脂蛋白的相应关系 二、血浆脂蛋白的组成和特征 CM VLDL IDL LDL HDL Lp(a) 电泳位置原点前 -和前 之间 - - 前 - 主要脂质外源性TG (80-90%) 内源性TG (50-70%) 内源性TG、 CE 含Ch与CE 最多 (40-50%) PL CE、PL 主要载脂蛋白 AI、B48 CⅠ、CⅡ、 CⅢ B100、E CⅠ、CⅡ CⅢ B100 E B100 AI、AⅡ(a),B100 合成部位小肠粘膜 细胞肝细胞血浆血浆肝、肠、血 浆 肝细胞 功能转运外源 性TG 转运内源 性TG 转运内源 性TG、CE 转运内源 性CE 逆向转运 CE 三、载脂蛋白的组成和特征 ●定义: 脂蛋白的蛋白部分称为载脂蛋白(apolipoprotein,Apo)

生物化学-蛋白质化学复习总结

蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念:是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮16%(凯氏定氮),粗蛋白质含量=蛋白氮(样品含氮量)×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种,19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链;Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸),各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类:⑴根据R的化学结构:①脂肪族氨基酸;②芳香族氨基酸;③杂环氨基酸;④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性:①非极性氨基酸;②极性、不带电荷氨基酸;③酸性氨基酸;④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质:①形态:均为白色结晶或粉末,不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性:一般都溶于水,不溶或微溶于醇,不溶于丙酮,在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点:氨基酸的熔点一般都比较高,一般都大于200℃,超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性:除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收:氨基酸在可见光范围内无光吸收,在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收:蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸:279nm苯丙氨酸;259nm;酪氨酸:275nm。 7、氨基酸的化学性质: ⑴两性解离(amphoteric ionization):氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在,在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中,主要以阳离子的形式存在,在碱性环境中,主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下,以两性离子(兼性离子)的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为:氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point,pI ):在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时,氨基酸主要从两性离子形式存在。pHpI时,氨基酸主要以负离子形式存在。 pK值:指某种解离基团有一半被解离时的pH值。计算pI:pI = ( pK1+pK2 ) / 2。酸性氨基酸可以直接把靠酸性的那两个pKa平均;碱性氨基酸可以把较大的两个pKa值平均。 8、蛋白质的N-末端的测定: ⑴与茚三酮反应:茚三酮与水反应生成的水合茚三酮,在微酸条件下与α-氨基酸共热,引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应,最后,茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮反应,生成紫色物质(λmax=570nm)。例外:Pro黄色;Asn、Gln棕色。 ⑵与2.4一二硝基氟苯(FDNB)反应(Sanger反应):DNP-氨基酸,黄色,层析法鉴定,被Sanger用来测定多肽的N末端氨基酸。最先用于胰岛素一级结构的测定。 ⑶近年来,广泛使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl)代替FDNB来进行测定。 ⑷亚硝酸反应(α-氨基特有的反应):氨基酸和亚硝酸反应生成羟酸、氮气和水。 ⑸甲醛的反应:用过量的中性甲醛与氨基酸反应,可游离出氢离子,然后用NaOH滴定,从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。此法称为间接滴定法。可以直接测定氨基酸的浓度。 9、蛋白质的水解: ⑴酸水解:6mol/LHCl,110-120℃,24h(色氨酸被破坏,Gln和Asn变成Glu和Asp) ⑵碱水解:5mol/LNaOH,110℃,24h(部分的水解产物发生消旋化) ⑶酶水解:不会破坏氨基酸,也不会发生消旋化,但水解不完全,中间产物多。 蛋白质酸碱水解常用于蛋白质的组成分析,而酶水解用于制备蛋白质水解产物。 10、蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子。

生物化学氨基酸代谢知识点总结电子教案

第九章氨基酸代谢 第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运) 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需 氨基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基

酸,主要水解芳香族氨基酸 2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制:耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶, 具体过程参P199图

大肠下段的腐败作用 1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中 假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。 2.产生氨: 3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚; 可利用物质(少),如脂肪酸、维生素 第三节:氨基酸的一般代谢 体内氨基酸分解 1.蛋白质降解速率---半衰期

血浆脂蛋白密度由低到高的顺序

血浆脂蛋白密度由低到高的顺序 正常血浆脂蛋白按照密度由低到高顺序的排列为 A.VLDL-IDL-LDL-HDL B.CM-VLDL-IDL-LDL C.VLDL-CM-LDL-HDL D.VLDL-LDL-IDL-HDL E.CM-VLDL-LDL-HDL 参考答案:E 血浆脂蛋白是指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。 血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官,根据密度分为乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白,主要有电泳法和超速离心法等分离方法。 血浆脂蛋白是根据密度来分类的: (1)乳糜微粒(<0.95g/cm3),密度非常低,运输甘油三酯和胆固醇

酯,从小肠到组织肌肉和adipose组织。 (2)极低密度脂蛋白VLDL(0.95-1.006g/cm3),在肝脏中生成,将脂类运输到组织中,当VLDL被运输到全身组织时,被分解为三酰甘油、脱辅基蛋白和磷脂,最后,VLDL被转变为低密度脂蛋白。 (3)低密度脂蛋白(LDL,1.006-1.063g/cm3),把胆固醇运输到组织,经过一系列复杂的过程,LDL与LDL受体结合并被细胞吞食。 (4)高密度脂蛋白(HDL,1.063-1.210g/cm3),也是在肝脏中生成,可能负责清除细胞膜上过量的胆固醇。当血浆中的卵磷脂:胆固醇酰基转移酶(Lecithin cholesterol acyltransferase, LCAT)将卵磷脂上的脂肪酸残基转移到胆固醇上生成胆固醇脂时,HDL将这些胆固醇脂运输到肝。肝脏将过量的胆固醇转化为胆汁酸。 组成结构 脂蛋白中脂质与蛋白质之间没有共价键结合,多数是通过脂质的非极性部分与蛋白质组分之间以疏水性相互作用而结合在一起。一般认为血浆脂蛋白都具有类似的结构,呈球状,在颗粒表面是极性分子,如蛋白质,磷脂,故具有亲水性;非极性分子如甘油三酯、胆固醇酯则藏于其内部。磷脂的极性部分可与蛋白质结合,非极性部分可与其它脂类结合,作为连接蛋白质和脂类的桥梁,使非水溶性的脂类固系在脂蛋白中。磷脂和胆固醇对维系脂蛋白的构型均具有重要作用。

相关主题
文本预览
相关文档 最新文档