蛋白质课件(3)

蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
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3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
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生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。

第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
课程标准 阐明蛋白质通常由20种氨基酸分子组成，它的功能取决于 由氨基酸序列及其形成的空间结构，细胞的功能主要由蛋白 质完成。
课标解读 1.说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2.概述蛋白质的结构和功能。 3.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。
蛋白质的功能
特别提醒 氨基、羧基、R基的正确书写格式分别为：— NH2、—COOH、—R(千万不要忘记原子团前要有短线“—”)
蛋白质的结构及其多样性 1．蛋白质的结构层次 氨基酸
概念：一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基 相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合 形成的化学键：肽键，表示为—NH—CO— 二肽：由 两个氨基酸分子 缩合而成的化合物
2.4蛋白质（2019人教版新教材）(30 张PPT)
2.4蛋白质（2019人教版新教材）(30 张PPT)
思维导图：
深度剖析 分析题意可知，此蛋白质分子由1条多肽链组成，含有 n个氨基酸分子，氨基酸的平均相对分子质量为a，且氨基酸B、D 的R基中分别含有1个氨基、1个羧基。 (1)1条多肽链中至少含有1个羧基和1个氨基，分别位于多肽链的两 端，又已知氨基酸B、D的R基中分别含有1个氨基、1个羧基，故 此蛋白质分子至少含有2个氨基和2个羧基。
2.4蛋白质（2019人教版新教材）(30 张PPT)
2.4蛋白质（2019人教版新教材）(30 张PPT)
(2)此蛋白质分子分别在A～F六处水解，可形成7个多肽分子，每一 处水解需要1个水分子，故需要6个水分子。 (3)水解后形成的多肽分子的相对分子质量包含两部分，一是原蛋 白质分子的相对分子质量，即为na；二是水解过程中消耗的水的 相对分子质量，即为6×18＝108。故所有水解后的多肽分子的相对 分子质量为na＋108。 答案 (1)2 2 (2)7 6 (3)na＋108

水解后的DNS-氨基酸不需要提取。
★DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层析、薄 层层析、液相等
★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，
有机溶剂抽提，层析。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
3、 测序前的准备工作
§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
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§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
★多肽链可以看成由Cα 串联起来的无数个酰胺平 面组成
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§3.3 肽
2、 肽的物理和化学性质
（1）、 旋光性 一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。 （2）、 酸碱性质 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－ COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。
Leu+ Pro0 Val-
此肽除Glx外，净电荷为0，可根据此肽的电
泳行为确定是Glu或是Gln。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
5、 二硫键、酰胺及其他修饰基团的确定
（3）、 糖、脂、磷酸基位置的确定
糖类通过Asn、Ser与蛋白质连接，-N-糖苷 -0-糖 苷
脂类：Ser、 Thr、Cys 磷酸：Ser、 Thr、His 经验性序列：
§3.4 蛋白质一级结构测序
1、蛋白质测序的基本策略 对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至 C端，目前能测100多个N端氨基酸。
（1）、 直接法（测蛋白质的序列） 两种以上特异性裂解法
N A 法裂解 A1 A2 B 法裂解 B1 B2

NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终