简答题
第一章
1）食品酶学研究内容?
答:主要研究食品原料，食品产品中酶的性质，结构，作用规律以及对食品储藏，加工和食用品质的影响，食品级酶的生产及其在食品储藏，加工等环节的应用理论与技术。
2）酶的本质是什么?
答:绝大多数的酶都是蛋白质；酶催化的生物化学反应称为酶促反应；在酶的催化下，发生化学变化的物质称为底物。
3) 酶及酶制剂的来源是什么?
答:从动物有机体中分离得到；从植物体中分离得到；通过微生物培养的方法富集。
4)酶的系统命名方法是什么?
答:以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质；如果一种酶催化多个底物反应，应在它们的系统名称中包含底物的名称，并以":"将它们隔开；若底物之一是水时，可将水略去不写。(底物名称+反应性质+酶)
5)酶促反应根据其化学性质分几大类型?举出两个以上代表酶
答:(1)氧化还原酶类:琥珀酸脱氢酶，多酚氧化酶
(2)转移酶类:谷丙转氨酶，胆碱转乙酰酶
(3)水解酶类:酯酶，肽酶，淀粉酶
(4)裂合酶类:脱氢酶，脱羧酶，水化酶
(5)异构酶类:葡萄糖异构酶，磷酸葡萄糖变位酶
(6)合成酶类:谷氨酰胺合成酶，谷胱甘肽合成酶
6)酶与一般化学催化剂的异同点是什么?
答:共同点(酶的催化一般特点)
1. 加快反应速度，但不影响反应的平衡；
2. 反应过程中不消耗；
3. 少量催化剂能催化大量的反应物的反应；
4. 催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反应；
5. 一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同。
不同点(酶特有的特征)
1. 较温和的条件下进行反应；
2. 催化剂的效率很高；
3. 酶的作用具有高度的特异性；
4. 高度的不稳定性(易受变性因素影响而失活)；
5. 酶的催化活性是可以调节的
第二章
1)酶的生产方法都有哪些?
答:提取法；发酵法；化学合成法
2)产酶菌株应具备的条件是什么?
答:酶产量高；容易培养和管理；产酶稳定性好，不易退化，不易受噬菌体侵袭；利于酶的分离纯化；安全可靠。
3) 如何筛选生产纤维素酶的微生物?
答:使待检测的微生物在含有酶作用的不溶性底物如纤维素的培养基中生长，培养后，根据菌落周围产生的透明圈的大小可以筛选到产纤维素酶的高活性菌落。
4)提高酶发酵产量的方法都有哪些?
答: 1. 酶的合成调控机制；
2. 通过发酵条件控制提高酶产量；
3. 通过基因突变提高酶产量；
4. 通过基因重组提高酶产量；
5. 其他提高酶产量的方法:例如改变碳氮比添加产酶促进剂等。
5)测定酶活力时注意事项?
答:底物过量；酶的最适条件下测定；保证反应速率为初速率；需要适当的对照以消除非酶促反应所生成的产物。
6)通过发酵条件控制提高酶产量的途径有那些?
答: 1. 控制pH； 2. 控制温度；3. 采用中间补料提高酶产量；4. 调节溶解氧提高酶产量7) 酶的分离纯化的过程?
答:酶原料的选择---细胞破碎---提取---分离纯化---浓缩，干燥与结晶---纯度鉴定和保存
8)酶分离纯化时应遵循的原则是什么?
答:建立可靠和快速的测定酶活的方法；酶原料的选择；酶的提取；酶的提纯。
9)细胞破碎的方法有哪些?
答: 机械破碎(碾磨法，组织捣碎法)；物理破碎（超声波破碎法，冻融法）；化学破碎(丙酮法)；酶促破碎（酶处理方法）
10) 根据酶溶解度的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么?
答: 1.等电点沉淀法:原理为酶和蛋白质为两性电解质，在等电点溶解度最低，不同的酶和蛋白质具有不同的等电点。
2.盐析法:原理为盐浓度增加，蛋白质溶解度降低而发生沉淀的盐析现象。
3.有机溶剂沉淀法:原理为有机溶剂与水作用破坏酶分子周围水膜，改变溶液的介电常数，导致酶溶解度降低。
4.PEG沉淀法:聚乙二醇具有强亲水性。
11)根据酶分子所带电荷的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么?
答:1.离子交换层析:离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力
2.层析聚焦:
3.电泳技术:各种酶带电性，带电数量以及分子的大小都各不相同，其在电场中移动速率也就不同。
4.等电聚焦电泳:
12)根据分子大小的不同采取的分离方法都有哪些?原理是什么？
答:1.离心分离法:离心机旋转产生的离心力，分离不同大小，形状的物质。
2.透析与超过滤技术:利用特定大小，均匀孔径透析膜或超滤膜筛分去除小分子物质，大分子物质被截流，达到浓缩目的。
3.过滤:
4.凝胶层析技术:根据多孔凝胶对不同大小分子的排阻效应不同而对物质进行分离纯化。
13) 亲和层析和离子交换层析的原理是什么?
答:离子交换层析:离子交换剂对各种离子或离子化合物有不同的结合力
亲和层析:通过将具有亲和力的两个分子中的一个固定在不溶性的基质(也称载体)上，利用分子间亲和力的特异性和可逆性，对另一个分子进行分离纯化。
第三章
酶反应动力学研究的内容是什么？
答：研究酶反应速率规律以及各种因素对酶反应速率影响的科学。
影响酶促反应的因素有哪些？
答：主要有高浓度底物的抑制作用、酶的激活剂与抑制剂、温度、PH。
为什么测定酶活力测定时测定酶促反应速度？
答：因为酶活力是酶催化一定化学反应的能力，酶活力的大小可以用它催化的某一化学反应的反应速率来衡量表示，即酶催化的反应速率越快，酶活力越高。反之，速率越慢，酶活力就越低。所以应测定酶促反应速率。
酶促反应的初速度有哪些影响因素？
答：酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂和抑制剂也影响酶反应初速度。
什么叫米-曼方程式，有何意义？
答：米-曼方程式:表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方程意义:1.酶活性测定时，使【S】达到足够高，排除底物因素，使每个酶都参与反应，酶反应速率只取决于酶的浓度和酶催化速度。
2.底物对反应速率的影响:使系统处于一级反应状态，反应速率正比于
底物浓度。
3.底物以外其他因素对反应速率的影响:底物浓度足够高，使反应呈零
级反应状态，避免底物因素的影响。
什么叫米氏常数？有何意义？
答：米氏常数:Km值等于酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度。
意义:1.一定条件下代表酶与底物亲和力的大小，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；反之，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
2.Km值是酶的特征常数，只跟酶的性质有关，而与酶的浓度无关；
3.鉴别最适底物；了解酶的底物在体内具有的浓度水平；
4.判断在细胞内酶的活性是否受底物控制；
5. 作为同工酶的判断依据。
什么叫酶的可逆抑制和不可逆抑制，有何区别？
答：可逆抑制:通过加入其他物质或其他方法解除使酶活性恢复的抑制；
不可逆抑制:不能使酶活性恢复的抑制。
区别:1.可逆抑制:抑制剂与酶的结合是可逆反应，以非共价键形式进行可逆结合，可用透析等方法除去抑制剂，恢复酶活性；
2.不可逆抑制:抑制剂与酶的结合是不可逆反应，以共价键形式进行不可逆
结合，无法通过加入某种物质或其他方法使酶活性失活。
什么叫专一性和非专一性不可逆抑制，有何区别？
答：区别:1.专一性不可逆抑制:抑制剂专一地作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性；
2.非专一性不可逆抑制:抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论
是必需基团与否，皆可共价结合，由于其中必需基团也被抑制剂结合，
从而导致酶的抑制失活。
什么叫酶的竞争性抑制作用，有哪些特点，举实例说明之？
答：酶的竞争性抑制作用:抑制剂、底物与酶分子的竞相结合而引起的抑制作用。特点:1某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合 2.通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。抑制作用的大小抑
