生物化学 复习资料

生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。

它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。

以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。

一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。

了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。

例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。

2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。

了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。

3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。

多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。

二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。

了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。

2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。

了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。

三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。

了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。

2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。

了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。

四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。

《生物化学》一、单项选择题1、组成天然蛋白质的氨基酸共有(B )A.10B.20种C.30种D.40种2、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40 克，此样品约含蛋白质为( B )A.2.00克B.2.50克C.3.00 克D.6.25克3、缺乏可导致夜盲症的维生素是( D )A.维生素AB.维生素E C、维生素 D.维生素K4、脂肪的主要生理功能是( A )A、储能和供能B、膜结构重要组分C、转变为生理活性物质D、传递细胞间信息5、酶的活性中心是指( C )A. 酶分子上的几个必需基团B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D.酶分子中心部位的一种特殊结构6、DNA 分子中碱基互补配对的方式是( B )A.A与G配对B.A与C配对C.A与T配对D.A与U配对7、下列哪个激素可使血糖浓度下降? ( D )A、肾上腺素B、胰高血糖素C、生长素D、胰岛素8、脂肪酸彻底氧化的产物是: ( D )A. 乙酰CoAB.脂酰CoAC.丙酰CoAD.H20、002 及释出的能量9、关于酮体的叙述，哪项是正确的? ( C )A.酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中B，各组织细胞均可利用乙酰CoA 合成酮体，但以肝内合成为主C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化D.合成酮体的关键酶是HMG CoA 还原酶10、体内C0来自(C )A.碳原子被氧原子氧化B.呼吸链的氧化还原过程C.有机酸的脱羧D.糖原的分解11、在糖原合成中作为葡萄糖体的是:( D )A.ADPB.GDPC.CDPD. UDP12、体内转运一碳单位的载体是:( A )A.四氢叶酸B.维生素BzC.硫胺素D.生物素13、长期饥饿时大脑的能量来源主要是:( D )A.葡萄糖B.氨基酸C，甘油 D.酮体14、糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是:( D )A.磷酸烯醇式丙酮酸B，丙酮酸C.延胡紫酸D.乙酰CoA15、下列关于DNA 复制和转录的描述中哪项是错误的:( D )A.在体内以一条DNA 链为模板转录，而以两条DNA 链为模板复制B.在这两个过程中合成方向都为5'-3'C.复制的产物通常情况下大于转录的产物D.两过程均需RNA 引物二、多项选择题1、蛋白质的二级结构包括: :( ABCD )A.a-螺旋B，日-片层 C.B-转角 D.无规卷曲2、酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有:(BCD )A，酶可改变反应平衡常数B.极高催化效率C.对反应环境的高度不稳定D.高度专一性3、糖异生的原料有: :(ABCD )A.乳酸B.甘油C.部分氨基酸D，丙酮酸4、关于核酸的叙述，正确的有:( ABD )A.是生物大分子B.是生物信息分子C.是生物必需营养物质D.是生物遗传的物质基础5、肽链合成的三步为:( ACD )A.进位B.脱氢C.成肤D.转位三、判断题1、蛋白质分子中所有氨基酸都是L构型。

生物化学复习资料1。

氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。

所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。

2。

酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。

氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。

试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。

简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。

三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。

四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。

⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。

2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。

3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。

即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。

4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。

（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。

（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。

3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。

第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。

生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。

第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。

糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。

最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。

Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。

Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。

如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。

复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。

二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。

单糖构型的确定以甘油醛为标准。

距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。

2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。

如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。

4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。

如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。

5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。

（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。

分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。

1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。

2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。

基础生物化学复习知识要点一、绪论欢迎走进生物化学的奇妙世界！在开始我们这次的生物化学复习之旅前，先来梳理一下整个学习过程中的关键要点，理解生物化学的基础知识和核心概念，有助于我们更好地掌握这门学科的精髓。

别担心生物化学虽然听起来有点复杂，但其实它与我们日常生活息息相关，从食物消化到身体的新陈代谢，都离不开生物化学的知识。

那么接下来让我们一起回顾并加深我们对生物化学的学习记忆吧！让我们一起将知识点串联起来，巩固基础迎接新的挑战！1. 生物化学概述生物化学听起来好像是一个很高大上的学科，但其实它与我们日常生活息息相关。

你想知道食物是如何被身体消化吸收的？为什么有时候我们会感到疲劳，休息后又能够恢复活力？这些日常生活中的小问题，都是生物化学研究的范畴。

简单来说生物化学是研究生物体内化学过程和化学反应的学科。

就像在家里做饭一样，生物体内的各种“食材”（比如蛋白质、糖类、脂肪等）需要通过一系列的“烹饪”过程（也就是化学反应）来转化为身体能够利用的能量。

在这个过程中，还有许多“调料”（比如酶）起着关键的作用。

了解这些基础知识，不仅能帮助我们更好地理解生命的本质，还能指导我们如何更好地照顾自己。

接下来我们就一起来深入了解一下生物化学的主要知识点吧！2. 生物化学在医学领域的重要性接下来我们来谈谈生物化学在医学领域的重要性，生物化学不仅仅是医学的一个分支，它更像是打开人体奥秘的一把钥匙。

有了生物化学的知识，我们能够更深入地理解我们的身体是如何运作的。

让我们更详细地看看这个神奇的世界。

首先大家都知道，身体健康是一切美好生活的基础。

想要维护身体健康，就需要了解身体的内部运作机制。

生物化学就像是解读身体语言的专家，帮助我们理解身体发出的每一个信号。

在医学领域，生物化学的作用更是不可忽视。

无论是疾病的预防、诊断还是治疗，都离不开生物化学的帮助。

其次在疾病诊断方面，生物化学提供了许多检测手段。

比如通过检测血液中的生化指标，我们可以了解身体的健康状况，及时发现潜在的问题。

引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。

掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。

本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。

正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。

高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。

高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。

以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。

一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。

蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。

通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。

二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。

α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。

β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。

三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。

例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。

四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。

血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。

蛋白质的功能与其结构密切相关。

例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。

二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。

A 与 T 配对，G 与 C 配对。

这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。

RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。

mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。

核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。

三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。

生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。

2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。

3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。

4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。

②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。

③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。

6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。

②多肽类激素及神经肽。

7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键：肽键，部分含二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。

8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。

一。

核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。

在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。

原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。

?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。

rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。

复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。

不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。