酮体生成和利用的生理意义

1酮体生成与利用得生理意义。

(1）酮体就是脂酸在肝内正常得中间代谢产物,就是甘输出能源得一种形式；（2）酮体就是肌肉尤其就是脑得重要能源。

酮体分子小,易溶于水，容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体就是脑得主要能源物质。

２试述乙酰CoA在脂质代谢中得作用、在机体脂质代谢中，乙酰ＣｏA主要来自脂肪酸得β氧化，也可来自甘油得氧化分解;乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成得基本原料。

3试述人体胆固醇得来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路：⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素Ｄ3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

4什么就是血浆脂蛋白？试述血浆脂蛋白得分类，来源及生理功能?血浆脂蛋白就是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,就是血浆脂蛋白得运输与代谢形式。

、血浆脂蛋白得分类方法有两种：1电泳法：可敬脂蛋白分为乳糜微粒（CM）β-脂蛋白, 前-β脂蛋白与α脂蛋白四类２超速离心法：可将脂蛋白分为乳糜微粒(CM)，极低密度脂蛋白（VLDＬ)，低密度脂蛋白(LDL)与高密度脂蛋白（ＨＤL)四类,分别相当于电泳分离得CM、前β—脂蛋白、β－脂蛋白与α—脂蛋白四类。

各种血浆脂蛋白得来源主要生理功能如下:①ＣM由小肠黏膜细胞合成,功能就是转运外源性甘油三酯与胆固醇；②VLDＬ由肝细胞合成、分泌,功能就是转运内源性甘油三酯与胆固醇；③ＬＤL由VＬDＬ在血浆中转化而来,功能就是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;④HＤＬ主要由肝细胞合成、分泌，功能就是逆向转运胆固醇，即将胆固醇由肝外组织转运到肝.1、酶得催化作用有何特点?①具有极高得催化效率,如酶得催化效率可比一般得催化剂高１0 ８~1０２0倍;②具有高度特异性：即酶对其所催化得底物具有严格得选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性;③酶促反应得可调节性：酶促反应受多种因素得调控，以适应机体不断变化得内外环境与生命活动得需要。

2、距离说明酶得三种特异性(定义、分类、举例）。

一种酶仅作用于一种或一种化合物，或一定化学键，催化一定得化学反应，产生一定得产物，这种现象称为酶作用得特异性或专一性。

根据其选择底物严格程度不同，分为三类：①绝对特异性：一种酶只能作用于一种专一得化学反应，生成一种特定结构得产物,称为绝对特异性、如:脲酶仅能催化尿素水解产生CO２与N Ｈ３，对其它底物不起作用；②相对特异性：一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格得选择性，称为相对特异性。

如各种水解酶类属于相对特异性；举例：磷酸酶对一般得磷酸酯键都有水解作用，既可水解甘油与磷酸形成得酯键，也可水解酚与磷酸形成得酯键;③立体异构特异性：对底物得立体构型有要求，就是一种严格得特异性。

作用于不对称碳原子产生得立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或Ｌ—型其中一种），如乳酸脱氢酶仅催化L—型乳酸脱氢,不作用于D—乳酸等。

4、简述Km与Ｖm得意义。

⑴Ｋm等于当V=Vm/2时得[S］.⑵Kｍ得意义：①Km值就是酶得特征性常数—-代表酶对底物得催化效率。

当[S]相同时，Km小——V大;②Km值可近似表示酶与底物得亲与力：1/Ｋm大，亲与力大；１/Kｍ小，亲与力小；③可用以判断酶得天然底物：Km最小者为该酶得天然底物。

⑶Vm得意义：Vm就是酶完全被底物饱与时得反应速率，与酶浓度成正比。

5、温度对酶促反应有何影响。

（1）温度升高对V得双重影响:①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子得碰撞机会,使V增大；②温度升高可加速酶变性失活,使酶促反应V变小(2)温度对V影响得表现：①温度较低时，V随温度升高而增大（低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低，但温度升高时,酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。

使酶促反应Ｖ达到最大时得反应温度称为酶得最适反应温度(酶得最适温度不就是酶得特征性常数）③反应温度达到或超过最适温度后,随着反应温度得升高，酶蛋白变性,V下降。

６、竞争性抑制作用得特点就是什么？(１)竞争性抑制剂与酶得底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶得活性中心结合（3）抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除（4）动力学参数:Km值增大,Vｍ值不变。

7、说明酶原与酶原激活得意义。

(1）有些酶（绝大多数蛋白酶)在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性得酶得前身物称为酶原。

酶原激活就是指酶原在一定条件下转化为有活性得酶得过程。

酶原激活得机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余得肽段,构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。

（2）酶原激活得意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶得水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；②酶原可以视为酶得贮存形式（如凝血酶与纤维蛋白溶解酶）,一旦需要转化为有活性得酶，发挥其对机体得保护作用。

什么叫同工酶?有何临床意义?（1）同工酶就是指催化得化学反应相同,而酶蛋白得分子结构、理化性质及免疫学性质不同得一组酶下称为同工酶。

(2)其临床意义:①属同工酶得几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同,有利于体内代谢得协调。

②同工酶得检测有助于对某些疾病得诊断及鉴别诊断、当某组织病变时,可能有特殊得同工酶释放出来，使该同工酶活性升高。

如:冠心病等引起得心肌受损患者血清中LＤH1与LＤH２增高，LDH１大于LDＨ2;肝细胞受损患者血清中ＬＤH５含量增高。

1、简述糖酵解得生理意义(１）在无氧与缺氧条件下，作为糖分解功能得补充途径（2）在有氧条件下,作为某些组织细胞主要得供能途径：①成熟红细胞（没有线粒体,不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。

2、简述糖异生得生理意义（1)在饥饿情况下维持血糖浓度得相对恒定.(2)补充与恢复肝糖原。

（3）维持酸碱平衡:肾得糖异生有利于酸性物质得排泄。

(4）回收乳酸分子中得能量（乳酸循环）.3、简述血糖得来源与去路血糖得来源:（1)食物糖类物质得消化吸收；(2)肝糖原得分解;(３)非糖物质异生而成。

血糖得去路：(1)氧化分解功能；（２)合成糖原；(3)合成其它糖类物质；(4)合成脂肪或氨基酸等.4、糖酵解与有氧氧化得比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液;关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶)、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶;产物:乳酸、ＡTＰ；能量:1ｍｏl葡萄糖净得2ｍoｌATＰ；生理意义:迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。

有氧氧化:反应条件:有氧情况;进行部位:胞液与线粒体;关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α－酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、ＣO2、ATＰ;能量：１moｌ葡萄糖净得3６mol或38moｌATP;生理意义：就是机体获取能量主要方式5、在糖代谢过程中生成得丙酮酸可进入哪些代谢途径（1）在供氧不足时,丙酮酸在LＤH催化下,接受NAＤH+H得氢还原生成乳酸。

（２)在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系得催化下，氧化脱羧生成乙酰ＣoＡ，再经三羧酸循环与氧化磷酸化，彻底氧化生成ＣO2、H2O与AＴP。

(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。

（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸,可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化.（５）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA,后者可作为脂肪酸、胆固醇等得合成原料.(6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。

决定丙酮酸代谢得方向就是各条代谢途径中关键酶得活性,这些酶受到别构效应剂与激素得调节。

简述三羧酸循环得要点及生理意义要点:(1)TＡC中有4次脱氢,2次脱羧,1次底物水平磷酸化（2)TＡＣ中有3个不可逆反应，3个关键酶；(3)ＴAＣ得中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用，草酰乙酸得回补反应释丙酮酸得直接羧化或者经苹果酸生成；(4)三羧酸循环一周共产生1２ATP.生理意义：（1)TAC就是三大营养素彻底氧化得最终代谢通路；（2）就是三大营养素代谢联系得枢纽;（3）可为其她合成代谢提供小分子前体(4）可为氧化磷酸化提供还原能量.蛋白质２1、重组DNA技术常包括以下几个步骤:分离制备目得基因－“分”，切割目得基因与载体－“切”，目得基因与载体得连接—“接”,将重组DNA导入宿主细胞－“转”，筛选并鉴定含重组DＮＡ分子得受体细胞克隆-“筛",克隆基因在受体细胞内进行复制或表达-“表”。

１、蛋白质得元素组成特点就是什么？怎样计算生物样品中蛋白质得含量？蛋白质得元素组成特点就是含N,平均含量为１6%，可用于推算未知样品中蛋白质得含量:100克样品中得蛋白质含量＝每克样品含氮克数×６、２5×1００、2、何谓蛋白质得二级结构？二级结构主要有哪些形式？各有何特征？蛋白质得二级结构就是指蛋白质分子中某一段肽键得局部结构,也就就是该段肽链主链骨架原子得相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链得构象。

二级结构得主要形式有：α－螺旋,β—折叠、β－转角、无规则卷曲。

特征:(1）α-螺旋:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈就是3、6个氨基酸残基,螺距为0、54ｎm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋得外侧。

（2)β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽键得C=Ｏ与Ｎ—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层得上、下方。

（３）β—转角：多肽链180ｏ回折部分，通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。

（4）无规则卷曲:主链骨架无规律盘绕得部分.3、何谓蛋白质得变性作用？引起蛋白质变性得因素有哪些？蛋白质变性得本质就是什么？变性后有何特性？(1)蛋白质得变性作用就是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定得空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失得现象。

(2）引起蛋白质变性得因素：物理因素有加热、紫外线、X射线、高压、超声波等；化学因素有极端pH值（强酸、强碱)、重金属盐、丙酮等有机溶剂。

(3）蛋白质变性得本质就是:次级键断链,空间结构破坏，一级结构不受影响.（4）变性后得特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr得活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露，亲水性下降;③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低，溶液得粘度增加。