蛋白质翻译后修饰

基于质谱的蛋白质翻译后修饰富集技术一、蛋白质翻译后修饰概述蛋白质翻译后修饰（Post-translational modifications, PTMs）是指在蛋白质合成后，通过酶促反应在蛋白质的特定氨基酸残基上添加或移除化学基团的过程。

这些修饰对蛋白质的结构、功能和稳定性具有重要影响，是细胞内信号传导、代谢调节和细胞周期控制等生物学过程的关键调控机制。

PTMs的种类繁多，包括磷酸化、乙酰化、甲基化、糖基化、泛素化等。

1.1 蛋白质翻译后修饰的重要性蛋白质翻译后修饰在细胞内发挥着多种生物学功能，包括但不限于：- 调节酶活性：通过修饰可以激活或抑制酶的活性，从而影响代谢途径。

- 控制蛋白质稳定性：某些修饰可以作为蛋白质降解的信号，影响其在细胞内的半衰期。

- 参与信号传导：修饰后的蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内外的信号传递。

- 影响蛋白质定位：修饰可以改变蛋白质的亚细胞定位，如核定位信号。

1.2 蛋白质翻译后修饰的类型蛋白质翻译后修饰主要包括以下几种类型：- 磷酸化：在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上添加磷酸基团。

- 乙酰化：在赖氨酸残基上添加乙酰基团。

- 甲基化：在赖氨酸或精氨酸残基上添加甲基基团。

- 糖基化：在天冬酰胺或色氨酸残基上添加糖链。

- 泛素化：通过泛素蛋白的添加，标记蛋白质进行降解。

二、质谱技术在蛋白质翻译后修饰研究中的应用质谱技术是一种高灵敏度、高特异性的分析技术，能够精确测定蛋白质和肽段的分子量，是研究蛋白质翻译后修饰的重要工具。

2.1 质谱技术的原理质谱技术通过将样品分子离子化，然后根据质荷比（m/z）分离这些离子，并检测其信号强度，从而获得样品的组成信息。

在蛋白质翻译后修饰研究中，质谱技术可以用于鉴定修饰类型、定位修饰位点以及定量修饰水平。

2.2 质谱技术的优势质谱技术在蛋白质翻译后修饰研究中具有以下优势：- 高通量：可以同时分析数千个蛋白质和修饰位点。

- 高灵敏度：能够检测到低丰度的修饰蛋白质。

蛋白质翻译和后修饰的机制蛋白质是细胞内最基本的分子组成单位之一，它们参与了几乎所有细胞活动的调控。

蛋白质的生合成分为两个过程：翻译和后修饰。

本文将具体探讨这两个过程的机制。

1. 蛋白质翻译蛋白质翻译是将mRNA上的信息“翻译”成蛋白质的过程。

这个过程必须经过核糖体、tRNA和rRNA的共同协作。

核糖体是催化蛋白质合成的关键机构。

它们由rRNA和蛋白质互相嵌套而成。

核糖体有三种不同的位点：A（接受态）、P（肽链位点）和E（退出态）。

A位点是一个tRNA分子的接受位点，P位点是一个tRNA上附着的肽链的链合成位点，而E位点是一个空的tRNA离开的位点。

tRNA是一个关键分子，它包含一个氨基酸和一个反密码子（ant codon，mRNA上的三个碱基的互补序列）。

tRNA和mRNA 的互补配对是由磷酸二酯键（phosphodiester bond）的形成而实现的。

当核糖体扫描mRNA，发现一个叫做“起始密码子”的序列（AUG）时，就会启动翻译过程。

开始时，P位点会接受一个tRNA，只有这个tRNA的反密码子与mRNA上的起始密码子一致。

接下来，A位点会接受另一个tRNA，这个tRNA的反密码子与mRNA上的下一个密码子一致。

同时，P位点上的氨基酸和A位点上的氨基酸形成一个肽键，P位点上的tRNA就离开了，A位点上的tRNA和肽链位点P上的氨基酸向前移动一个位置，等待下一个tRNA进入A位点并与它配对。

整个过程的重复会一直持续，直到达到一个叫做“终止密码子”的mRNA序列（UAA，UAG和UGA），此时核糖体会停止翻译。

完成后，新合成的蛋白质会被释放出来。

2. 蛋白质后修饰蛋白质的后修饰过程即是指母体蛋白转化为功能蛋白的一系列化学修饰过程，包括各种不同类型的化学修饰。

（1）修剪蛋白质修剪是指在蛋白质生物合成过程中去除母体蛋白序列中的一些氨基酸，从而增强或改变蛋白质的功能。

例如，淀粉样蛋白酶（serine protease）在剪切血维素原（prothrombin）的过程中，将顺式-Arg-Gly-Ser-Arg-Arg-S的氨基酸序列剪切成顺式-Arg-Gly-Ser-S的氨基酸序列和顺式-Arg-Arg的氨基酸序列。

蛋白翻译后修饰综述蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications,PTMs) 通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。

三羧酸循环是葡萄糖在线粒体代谢的一个重要环节。

葡萄糖产生的乙酰辅酶A进入三羧酸循环，产生大量还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（reduced nicotinamide adenine dinucleotide，NADH）和还原型黄素腺嘌呤二核苷酸（reduced flavin adenine dinucleotide，FADH2），为呼吸链提供电子，推动氧化磷酸化反应合成三磷酸腺苷（adenosine triphosphate，ATP）。

三羧酸循环有8个关键催化酶，它们的催化活性均受翻译后修饰的调节。

（一）乙酰化及琥珀酰化在调节三羧酸循环中，乙酰化的作用以抑制为主，而琥珀酰化以激活为主。

琥珀酸脱氢酶（succinate dehydrogenase，SDH）是三羧酸循环关键酶之一，位于线粒体内膜。

由A和B两个亚基组成。

SDH催化琥珀酸转为富马酸，并且产生FADH2。

A亚基（SDHA）活性既受乙酰化调节也受琥珀酰化调节，而两种修饰作用相反：乙酰化抑制该亚基活性，去乙酰化后该亚基活性提高[13]。

动物模型研究发现，胚胎期母亲低蛋白饮食可增加出生后肥胖及T2DM发生率，机制是SIRT3表达减少，增加SDH 乙酰化状态，降低SDH活性[14]。

柠檬酸合酶和异柠檬酸脱氢酶2（isocitrate dehydrogenase 2，IDH2）的催化活性也受乙酰化抑制[15,16]。

但是，乙酰化修饰也可增加三羧酸循环中某些酶的活性，如苹果酸脱氢酶（malate dehydrogenase，MDH）和顺乌头酸酶[16,17]。

与乙酰化修饰的作用相反，琥珀酰化增加SDH活性[13]，但抑制IDH2的活性[18]。

蛋白质的翻译后修饰蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，其功能与结构多种多样，而这些功能与结构的多样性与蛋白质的翻译后修饰密切相关。

在蛋白质翻译过程结束后，细胞内往往还需要对蛋白质进行进一步的后修饰，以实现其功能的发挥。

这些后修饰包括糖基化、磷酸化、乙酰化等，它们能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。

一、糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上附加糖基的过程。

这种修饰可以发生在蛋白质的Asn残基上，形成N-糖基化，也可以发生在蛋白质的Ser或Thr残基上，形成O-糖基化。

糖基化修饰能够调节蛋白质的稳定性、可溶性和定位，还可以影响蛋白质与其他分子的相互作用。

例如，MUC1蛋白质的糖基化修饰在肿瘤细胞的侵袭和转移中起到重要的调节作用。

二、磷酸化修饰磷酸化修饰是指在蛋白质分子上附加磷酸基团的过程。

磷酸化修饰通过蛋白激酶的作用来实现，它能够调节蛋白质的活性、稳定性和相互作用，影响蛋白质的信号传导、细胞周期和调控等生理过程。

例如，磷酸化修饰能够激活转录因子NF-κB，参与细胞对炎症和免疫反应的应答。

三、乙酰化修饰乙酰化修饰是指在蛋白质分子上附加乙酰基的过程。

这种修饰通常发生在蛋白质的赖氨酸残基上，通过乙酰转移酶来实现。

乙酰化修饰能够调节蛋白质的稳定性、DNA结合能力和转录调控活性，对细胞发育、增殖和分化等过程具有重要作用。

例如，乙酰化修饰通过调控组蛋白交换和染色质结构的紧凑性，影响基因的表达。

四、其他修饰形式除了糖基化、磷酸化和乙酰化修饰外，蛋白质的翻译后修饰还包括甲基化、泛素化、酰化等多种形式。

这些修饰过程能够进一步改变蛋白质的结构与功能，从而参与调控细胞内的生物学过程。

例如，泛素化修饰能够调节蛋白质的降解和稳定性，参与细胞凋亡和细胞周期控制。

总结蛋白质的翻译后修饰是细胞内多种生物学过程的关键环节，它能够调节蛋白质的结构与功能，从而对细胞的生理过程发挥重要作用。

糖基化、磷酸化、乙酰化以及其他形式的修饰能够改变蛋白质的特性，对细胞信号传导、基因表达和细胞周期等起到调控作用。

翻译后修饰蛋白质组与代谢组整合分析蛋白质的翻译后修饰（Post Translational Modifications, PTMs）是蛋白质在翻译中或翻译后经历的一个共价加工过程。

翻译后修饰蛋白质组是指细胞或组织等整体水平上的翻译后修饰蛋白质。

目前，已知的蛋白质翻译后修饰主要包括糖基化、磷酸化、酰化、泛素化、二硫键配对、甲基化和亚硝基化等等。

代谢组是细胞、组织或生物体内的小分子（通常称为代谢物）的整体水平。

翻译后修饰蛋白质可以调节细胞生物过程、影响机体的代谢变化。

影响代谢的翻译后修饰蛋白质不仅包括翻译后修饰转录因子，还包括翻译后修饰代谢酶。

因此，整合分析翻译后修饰蛋白质组和代谢组，比较它们的表达异同，有利于从不同层面解析生物的代谢机制，挖掘差异修饰蛋白质、代谢物、及它们参与的重要通路和相关基因，以进行后续深入研究。

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翻译后修饰蛋白质组与代谢组整合分析流程翻译后修饰蛋白质组与代谢组整合分析流程。

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蛋白质的翻译后修饰和调控蛋白质是生命活动中最为重要的分子之一，它们既可以是细胞的结构组成，也可以作为代谢酶、激素、调节因子等生物分子的重要载体。

蛋白质的结构和功能不仅与其天然的氨基酸序列有关，还与其经过多种酶催化的修饰过程密切相关。

这些修饰包括：翻译后修饰、翻译后超表达、裂解和脱附等。

本文将重点探讨蛋白质的翻译后修饰和调控。

一、蛋白质翻译后修饰敲蛋白质的翻译过程通常被认为是从N-到C-端，从氨基基团到羧基，由核酸和翻译机械制成。

生物细胞内的合成蛋白质，则需要进行多种酶的修饰，以使其最终呈现出所要求的生物活性和三维结构。

1. 磷酸化磷酸化是蛋白质修饰的最为普遍的一种方式，通常是由一些酪氨酸或苏氨酸上的酸性侧链上结合的磷酸基所完成。

磷酸化可以使蛋白质结构和荷电特性发生改变，进而影响蛋白质的结合和催化活性。

2. 糖基化蛋白质上的糖基化通常是由一种糖基转移酶催化的，常见的糖基包括N-糖基、O-糖基和C-糖基等。

这些糖基化行为通常可以增强蛋白质的稳定性和生物学活性，还可以改变蛋白质的质量和凝聚性质。

3. 甲基化和乙酰化蛋白质上还经常会发生一些特定结构上的编辑修饰，如甲基化和乙酰化等。

这些修饰可以影响某些细胞稳定性和外界刺激对蛋白质的响应。

二、蛋白质翻译后调控蛋白质合成不仅受制于基因表达水平和翻译效率，还受到各种内部和外部因素的调控。

下面分别分析各种调控因素。

1.蛋白酶降解蛋白质的稳定性一般由蛋白酶进行去催化。

当细胞感觉到一定的环境刺激，如氧化应激或低钙离子等，在一个较短的时间内，通常会发生蛋白酶催化或蛋白利氧化等情况。

2.磷酸酶反应蛋白质的翻译后编辑修饰中，蛋白酶对蛋白质的磷酸化处于一种动态调控周期。

在细胞中，有一类蛋白质酶能够催化磷酸化的去除，并且有很好的选择性。

这意味着当细胞需要调节某些类型蛋白质的磷酸化状态时，通过控制这些蛋白质磷酸酶反应来实现。

3.转录因子转录因子是一些能够识别DNA序列的特异性蛋白质，它们可以促进或阻止基因的转录。

蛋白质翻译后修饰指南蛋白质是构成生物体的重要组成部分，其翻译后修饰对于蛋白质的功能和稳定性具有重要的影响。

本指南将介绍蛋白质翻译后修饰的主要类型和作用，以及在实验室中常用的技术和方法。

一、蛋白质翻译后修饰的类型1. 糖基化：糖基化是一种常见的蛋白质翻译后修饰方式，它可以增加蛋白质的稳定性和溶解性，并调节蛋白质的功能。

糖基化的糖链可以通过N-糖基化和O-糖基化两种方式与蛋白质结合。

2. 磷酸化：磷酸化是一种通过添加磷酸基团来改变蛋白质功能的修饰方式。

磷酸化可以调节蛋白质的酶活性、亲和力和细胞定位，从而影响细胞信号传导和许多生物学过程。

3. 乙酰化：乙酰化是一种通过添加乙酰基团来改变蛋白质的修饰方式。

乙酰化可以影响蛋白质的结构和亲和力，从而调节其功能、稳定性和细胞定位。

4. 甲基化：甲基化是一种通过添加甲基基团来改变蛋白质的修饰方式。

甲基化可以影响蛋白质的稳定性、DNA或RNA结合能力，从而调节基因表达和细胞分化。

二、蛋白质翻译后修饰的作用1. 调节蛋白质功能：翻译后修饰可以改变蛋白质的结构和活性，进而影响其功能。

例如，磷酸化可以调节酶的活性，糖基化可以影响蛋白质的折叠和稳定性。

2. 控制蛋白质降解：某些翻译后修饰方式可以促进或抑制蛋白质的降解，从而控制蛋白质在细胞内的寿命和稳定性。

例如，泛素化是一种促进蛋白质降解的修饰方式。

3. 调控细胞信号传导：许多翻译后修饰方式可以调节细胞内的信号传导通路。

例如，磷酸化可以激活或抑制信号蛋白的功能，从而影响细胞的生理过程。

三、蛋白质翻译后修饰的实验方法1. 质谱分析：质谱分析是研究蛋白质翻译后修饰的重要方法之一。

通过质谱仪可以检测修饰蛋白质的质量和结构，从而确定修饰的类型和位置。

2. 免疫印迹：免疫印迹是一种常用的蛋白质检测方法，可以用于检测特定修饰的蛋白质。

通过使用特异性的抗体，可以识别和分析特定修饰方式下的蛋白质。

3. 免疫组织化学：免疫组织化学是一种用于研究修饰蛋白质在细胞或组织中的定位和表达的方法。

蛋白质翻译后修饰及其功能
蛋白质的修饰指的是对蛋白质分子的化学结构进行改变，从而影响蛋白质的功能和活性。

蛋白质修饰通常可以分为两大类：翻译后修饰和转录后修饰。

1.翻译后修饰：指的是在蛋白质合成完成后，通过一系列酶催化反应对蛋白质分子的氨基酸残基进行的化学修饰。

常见的翻译后修饰包括：-磷酸化：将磷酸基团（PO4）添加到蛋白质分子上，通过调节蛋白质的构象和活性，参与细胞信号转导、基因表达等过程。

-甲基化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加甲基基团（CH3），参与DNA 修复、转录调控等生物学过程。

-乙酰化：在蛋白质的赖氨酸残基上添加乙酰基团（CH3CO），参与细胞代谢、染色体结构的调控等过程。

-泛素化：在蛋白质分子上附加小型蛋白物质泛素，参与蛋白质的降解、DNA修复等过程。

2.转录后修饰：指的是在蛋白质合成后，由酶催化将其他化学分子如糖类、脂类等与蛋白质分子非共价地连接起来，从而改变蛋白质的结构和性质。

常见的转录后修饰包括：
-糖基化：将糖类分子附加到蛋白质分子上，形成糖蛋白；参与细胞信号传导、免疫应答等过程。

-脂基化：将脂类分子如脂肪酸、胆固醇等附加到蛋白质分子上，形成脂蛋白；参与细胞信号传导、细胞膜的结构和功能调节等过程。

-辅酶修饰：将辅酶分子如辅酶A、辅酶FAD等与蛋白质分子结合，
参与能量代谢、酶催化等生物过程。

这些修饰能够调节蛋白质的稳定性、活性和功能，在细胞过程中起着
重要的调控作用。

不同的修饰方式和位置会导致蛋白质的不同功能和亚型，从而在生物体内发挥不同的生理作用。

蛋白质的翻译和翻译后修饰蛋白质是细胞中最基本的生物大分子，参与了生物体内几乎所有的生命活动。

蛋白质的合成涉及到翻译过程和翻译后修饰两个主要步骤。

一、蛋白质的翻译蛋白质的翻译是指将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列的过程。

这一过程主要发生在细胞质中的核糖体上。

1. 启动子与小核仁RNA（rRNA）的结合：翻译开始前，mRNA的5'端结合到核糖体小亚基上的小核仁RNA，形成启动复合体。

这一步骤确保正确的起始点和适当的翻译框架。

2. 外显子剪接和核糖体扫描：mRNA经过剪接后，转录内含子被去除，形成成熟的mRNA转录本。

核糖体扫描该mRNA，寻找起始密码子(AUG)，确定翻译开始位置。

3. 起始复合物形成：核糖体识别起始密码子并与亚单位Met-tRNAiMet结合，形成起始复合物。

这一复合物包含大、小核糖体亚基以及tRNAiMet。

4. 转移rna（tRNA）结合：核糖体在mRNA上滑动，直到识别到一个新的密码子。

合适的tRNA通过抗密码子与mRNA上的密码子配对，保证正确的氨基酸被加入到蛋白质链上。

5. 肽键形成和elongation：肽键的形成是翻译的关键步骤，它由蛋白合成酶催化，将新到达的氨基酸与蛋白质链上的上一氨基酸连接起来。

步骤重复进行，直到到达终止密码子。

6. 翻译终止：终止密码子标志着蛋白质链的结束。

在终止密码子到达时，核糖体与复合物解离，蛋白质链被释放，并经过后续的修饰和折叠。

二、蛋白质的翻译后修饰蛋白质翻译后经历一系列修饰过程，使其成为活性蛋白质并能够履行其功能。

1. 氨基酸修饰：氨基酸修饰包括磷酸化、甲基化和乙酰化等。

这些修饰可以改变蛋白质的稳定性、活性以及与其他分子的相互作用。

2. 糖基化修饰：糖基化修饰是将糖基添加到蛋白质上，形成糖蛋白。

糖蛋白在细胞识别、细胞黏附和信号传导等过程中起着重要作用。

3. 蛋白质折叠：翻译后的蛋白质链通常处于未折叠的状态，需要经过蛋白质折叠过程才能形成稳定的三维结构。

蛋白质翻译后修饰及乙酰化修饰研究在细胞内，蛋白质翻译是一个复杂的过程，包括翻译前、翻译中和翻译后的一系列生化反应。

其中，翻译后修饰是细胞中最为重要的一部分，它能够调节蛋白质的结构和功能，进而影响到细胞内的许多生理过程。

本文将着重讲解蛋白质翻译后修饰中的乙酰化修饰，并介绍一些相关的研究进展。

1. 蛋白质翻译后修饰蛋白质翻译后修饰是指蛋白质分子在翻译完成后，通过各种生化反应进行的一系列化学修饰。

这些修饰能够调节蛋白质的生物学功能和相关信号传导通路。

常见的蛋白质翻译后修饰包括磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。

其中，乙酰化修饰在细胞内是一种广泛存在的修饰形式，具有广泛的生物学功能。

2. 乙酰化修饰的生物学功能乙酰化修饰是指在蛋白质分子的赖氨酸残基上结合乙酰化基团，形成N-乙酰赖氨酸残基的一种化学修饰。

这种修饰主要通过组蛋白乙酰转移酶（HATs）和去乙酰化酶（HDACs）等催化酶进行。

乙酰化修饰可调节若干细胞内过程，如基因转录、基因表达、细胞周期、DNA修复、细胞分化等等。

3. 乙酰化修饰与肿瘤乙酰化修饰在调控肿瘤的发生和发展、抗肿瘤治疗等方面也发挥着非常重要的作用。

例如，组蛋白乙酰转移酶（HATs）能够促进肿瘤细胞的转录，并在多种肿瘤中高度表达。

同时，去乙酰化酶（HDACs）的活性也增强了癌细胞的生长和转移，因此HDACs被视为肿瘤治疗的新靶点。

4. 相关研究进展近年来，乙酰化修饰的研究逐渐成为生物学研究的热点。

研究人员不仅在乙酰化修饰的调控机制、乙酰化修饰与疾病之间的关系、使用抗癌药物治疗乙酰化修饰相关的癌症等方面进行了许多研究。

例如，2018年，美国加州大学洛杉矶分校的一位科学家团队发现，一种称为“p300”的组蛋白乙酰转移酶能够调节T细胞的免疫活性，从而与类风湿性关节炎等疾病有关。

此外，多种抗癌药物已经被发现具有抑制乙酰化修饰的能力，例如二苯氨丁酸和替沙单抗等。

5. 结语总的来说，乙酰化修饰在细胞内是一种非常重要的生物化学修饰形式，通过调节蛋白质的结构和功能，产生多种生物学效应，进而影响到多种细胞内physiological process。

百泰派克生物科技
蛋白翻译后修饰
很多蛋白质在加工合成过程中都要经历一个共价修饰的过程，即在相应酶作用条件下，通过在氨基酸残基处加上官能基团而改变蛋白质的性质，这种过程称为蛋白质翻译后修饰（PTMs, post-translation modifications）。

目前，已发现超过400多种不同的翻译后修饰，主要形式包括糖基化、磷酸化、甲基化、乙酰化、泛素化等。

蛋白质翻译后修饰具有重要的生理意义，参与调节多项生命活动，如蛋白质的物理化学性质、活性状态、细胞定位、信号传导及蛋白之间的相互作用等。

蛋白质翻译后修饰组学主要研究蛋白质翻译后修饰的类型及发生该种修饰的水平。

目前，常用的蛋白质翻译后修饰鉴定方法有电泳法、色谱法、生物质谱等。

由于蛋白质翻译后修饰存在水平较低，形成的共价键不稳定，修饰前后差异不显著，种类多样且可能同时存在等问题，故对其进行鉴定有一定的难度，进而在研究中对修饰蛋白质进行富集分离至关重要。

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蛋白质翻译后修饰的功能及调控蛋白质翻译后修饰是指在多肽链合成之后，通过生化反应或其他机制改变其分子结构和功能的过程。

这些修改包括糖基化、磷酸化、酰化、甲基化和脂肪酰化等，这些化学改变通常能够增强/减弱蛋白质的生物活性和稳定性，同时也对其与其他生物分子的作用方式产生影响。

翻译后修饰的功能及调控主要体现在以下方面：（1）调节酶活性许多酶在翻译后会发生磷酸化修饰，这种化学修饰能够引起该酶的构象变化，在一定程度上调节其催化反应的速率和特异性。

例如：PKA酶、ATP酶等，会随着磷酸化的发生而改变其催化酶活性。

（2）稳定性提高蛋白质翻译后修饰还可以引起蛋白质稳定性的提高，从而增强其生物功能。

如很多化学修饰不仅能够增加某些蛋白的稳定性，如肝素结合蛋白和结构蛋白，而且在一定程度上调节其分子造型和空间结构，增强它们与其他分子之间的相互作用。

这些相互作用往往是细胞内生物学过程中必不可少的。

（3）信号转导翻译后修饰还能够影响蛋白质的信号转导作用，进而控制细胞的生长、分化和凋亡。

例如：细胞外胶原在接受到一定程度的蛋白质磷酸化后能引发特定的核心胞转录因子下游的信号，从而控制一系列基因的表达。

（4）腐解蛋白酶的识别蛋白质翻译后的修饰还能够影响腐解蛋白酶的识别作用，从而控制蛋白质的降解过程。

例如：泛素化是一种普遍的降解过程，泛素在翻译后结合，有时蛋白质在运输过程中也会受到泛素的结合，从而被腐解酶正常地降解掉。

总的来说，蛋白质的翻译后修饰在不同细胞内生物过程中发挥着重要的作用。

它们通过迅速开展生化反应以及其他机制的方式，不仅能够改变蛋白质的结构，从而影响其在相关生物分子中的功能，而且还能够对蛋白质的稳定性和作用方式产生巨大的调控作用。

因此，对蛋白质翻译后修饰的更深入的研究将为生物学研究和临床实践提供更多的方法和应用前景。