蛋白质的结构与性质

蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

组成蛋白质的元素主要有C、H、0、N和S。

有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100(一)组成人体蛋白质的氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外）。

L-氨基酸的通式如图1-2-1所示。

连在一C00-基上的碳被称为α-碳原子，为不对称碳原子(甘氨酸除外），不同的氨基酸其侧链(R)不同。

(二）氨基酸的分类20种组成人体蛋白质的氨基酸可以根据其侧链结构和理化性质的不同分为5类：①侧链含烃链的非极性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸；②侧链有极性但不带电荷的极性中性氨基酸，包括丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸；③侧链含芳香基团的芳香族氨基酸，包括苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸；④侧链含负性解离基团的酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸；⑤侧链含正性解离基团的碱性氦基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

20种氨基酸中，脯氨酸和半胱氨酸的结构比较特殊。

脯氨酸应属于亚氨基酸，N在杂环中移动的自由度受限制，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链；半胱氨酸的巯基则容易失去质子，极性很强，2个半胱氨酸通过脱氢后可以与二硫键相结合，形成胱氨酸。

（三）氨基酸的理化性质1.氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

第三节蛋白质和核酸一、氨基酸1、氨基酸的分子结构氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基(—NH2)取代后的产物。

氨基酸的命名是以羧基为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α碳原子，离羧基次近碳原子称为β碳原子，依次类推。

2、氨基酸的物理性质常温下状态：无色晶体；熔、沸点：较高；溶解性：能溶于水，难溶于有机溶剂。

3、氨基酸的化学性质（1）甘氨酸与盐酸反应的化学方程式：；（2）甘氨酸与氢氧化钠反应的化学方程式：氨基酸是两性化合物,基中—COOH为酸性基团,—NH2为碱性基团。

（3）成肽反应两个氨基酸分子(可以相同也可以不同)在酸或碱存在下加热，通过一分子的氨基和另一分子的羧基脱去一分子水，缩合形成含有肽键的化合物，称为成肽反应。

【习题一】下列对氨基酸和蛋白质的描述正确的是（）A．氨基酸和蛋白质遇重金属离子均会变性B．蛋白质水解的最终产物是氨基酸C．α-氨基丙酸与α-氨基苯丙酸混合物脱水成肽，只生成2种二肽D．氨基酸溶于过量氢氧化钠溶液中生成的离子，在电场作用下向负极移动【分析】A．重金属盐能使蛋白质发生变性；B．氨基酸是组成蛋白质的基本单位，蛋白质水解的最终产物是氨基酸；α-氨基丙酸与α-氨基苯丙酸混合物脱水成肽，生成4种二肽；D．氨基酸中-COOH和NaOH反应生成羧酸根离子，应该向正极移动。

【解答】解：A．重金属盐能使蛋白质发生变性，但不能使氨基酸发生变性，故A错误；B．氨基酸通过发生水解反应生成蛋白质，所以蛋白质最终水解产物是氨基酸，故B正确；C．氨基酸生成二肽，是两个氨基酸分子脱去一个水分子，当同种氨基酸脱水，生成2种二肽；是异种氨基酸脱水：可以是α-氨基丙酸脱羟基、α-氨基苯丙酸脱氢；也可以α-氨基丙酸脱氢、α-氨基苯丙酸脱羟基，生成2种二肽。

所以共有4种，故C错误；D．氨基酸中-COOH和NaOH反应生成羧酸根离子，带负电荷，该向正极移动，故D错误；故选：B。

【习题二】下列叙述错误的是（）A．氨基酸在一定条件下可发生缩聚反应B．氨基酸具有两性C．天然蛋白蛋水解的最终产物均为α-氨基酸D．饱和Na2SO4、CuSO4溶液均可用于蛋白质的盐析【分析】A．氨基酸在一定条件下可发生缩聚反应形成多肽；B．氨基酸中有氨基和羧基，氨基能与酸反应，羧基能与碱反应；C．天然蛋白质是α-氨基酸形成的；D．硫酸铜是重金属盐．【解答】解：A．氨基酸可发生缩聚反应形成多肽，故A正确；B．氨基酸分子中有氨基（-NH2）和羧基（-COOH），既能够和与酸反应，又能与碱反应，故B正确；C．天然蛋白质水解的最终产物是α-氨基酸，故C正确；D．硫酸铜是重金属盐，蛋白质遇硫酸铜发生变性，故D错误。

第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

碱水解：所有氨基酸产生外消旋。

氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。

非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。

茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。

变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。

维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层； 1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质： 1. 等电点沉淀； 2. 离子交换层析； 3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。

·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。

分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要的生物学功能。

1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。

2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。

100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。

此法是经典的蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。