《动物生物化学》复习答案

  • 格式:doc
  • 大小:188.00 KB
  • 文档页数:32

下载文档原格式

  / 32
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

本学(校园交达电脑最新版)期考试题型及比例

1.名词解释 5个(每个3分共15分)

2.生化中缩写符号翻译5个(每个1分共5分)

3.是非题25个(每题1分共25分)

4.单选题25个(每题2分共25分)

5.简述题3个(包括反应途径和能量计算,每题10共30分)

第一章:绪论

一、思考题:

1、生物化学的研究内容是什么?概述生物化学的发展阶段?

答:它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。

2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系?

答:①在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况,掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。

②掌握正常畜禽的代谢规律,对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作

用。

二、名词解释

生物化学:在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。

静态生化动态生化机能生化

第二章:蛋白质

一、问答题和计算题

1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础?

答:蛋白质(protein)是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子,并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此,研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。

2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同?

答:Pro是а-亚氨基酸,其余是а-氨基酸;Gly的а-碳原子不是手性碳原子,其余都是。

3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础,高级结构是蛋白质表现功能所必须?试举例说明。

答:蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础;而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息,并决定其高级结构,

高级结构和其功能密切相关。

举例:胰岛素与细胞色素C;血红蛋白质异常病变−镰刀型贫血病;核糖核酸酶的变性与复性;血红蛋白的变构效应和输氧功能。

4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体?

答:①球状大分子表面的水膜,将各个大分子分隔开来;②各个球状大分子带有相同的电荷,由于同性电荷的相互排斥,使大分子不能相互结合成较大的颗粒。

5、什么是蛋白质的变性?变性的机制是什么?举例说明蛋白质变性在实践中的应用。答:天然蛋白质在变性因素作用之下,其一级结构保持不变,但其高级结构发生了异常的变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态),从而引起生物功能的丧失,物理、化学性质也发生改变,这种现象被称为变性。

变性机理:破坏了蛋白质分子构象中的次级键。使原来埋藏在分子内部的疏水集团大量暴露出来,使分子表面水化膜破坏,分子结合沉淀。应用:在医疗上,利用高温高压蒸煮手术器械,用紫外线照射手术室,用75%酒精消毒手术部位的皮肤等。

6、已知某蛋白质的多肽链是α-螺旋。该蛋白质的分子量为240 000,求蛋白质的分子长度。(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120)

7. 指出以下肽段中有哪些(个)是含硫的氨基酸,哪些(个)是非极性的氨基酸。如果用胰蛋白酶水解这段肽,其产物是什么?

Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile (2005.南农考研题)

8. 当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时,开始溶解度增加,然后溶解度降低,直至产生沉淀,说明原因解释现象。(北师大2000考题)

9、蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。

答:变性表现:(1)物理性质的改变:溶解度下降;(2)化学性质的改变:易被蛋白酶消化;(3)生物功能的改变:酶丧失活性、激素蛋白丧失生理调节作用、抗体失去与抗原专一性结合能力。试剂:乙醇,丙酮,尿素,重金属盐,三氯醋酸等。

10、某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH值为6,问氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?

答:小于6

11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳,指出哪些氨基酸向阳极移动?哪些氨基酸向阴极移动?

答:Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、His向阳极移动,Asp向阴极移动。

二、名词解释

等电点(pI):对某种氨基酸来讲,当溶液在某一特定的 pH 时,氨基酸所带净电荷为零(即正电荷数与负电荷数相等),在电场中,既不向正极移动,也不向负极移动。这时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点(isoelectric point),用pI表示。

肽键和肽链:肽键:由前一个氨基酸的α-COOH和后一个氨基酸的α-NH2脱水缩合而成的酰胺键,是蛋白质结构中的主价键。肽键:多个肽连在一起形成肽链。

肽:由肽键形成的化合物(二肽、三肽、寡肽)

肽平面及二面角:二面角:与N-C键相连的N-Cа和C-Cа可以旋转.即两相邻酰胺平面之间,能以共同的Cα为定点而旋转,绕Cα-N键旋转的角度称φ角,绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角,亦称构象角

一级结构:多肽链中氨基酸组成及排列顺序

二级结构:多肽链主链构象,即多肽链主链沿单一方向盘绕折叠

三级结构:多肽链中各原子间的空间关系

四级结构:寡聚蛋白质分子中各亚基的空间关系

超二级结构:二级结构单位的聚合(аа、β×β、βаβ)

结构域:在超二级结构的基础上,多肽链组装成几个相对独立、近似球形的三维实体,再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构,这种相对独立的三维实体称为结构域。

蛋白质变性与复性:天然蛋白质在变性因素作用之下,其一级结构保持不变,但其高级结构发生了异常的变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态),从而引起生物功能的丧失,物理、化学性质也发生改变,这种现象被称为变性;蛋白质的变性有可逆变性和不可逆变性之分。可逆变性在除去变性因素之后,在适宜的条件下,变性的蛋白质可以从伸展态恢复到折叠态,并恢复全部的生物活性的现象,称之为复性。

分子病:基因突变引起蛋白质一级结构的突变,导致蛋白质生物功能的下降或丧失而产生的疾病。

别构效应:在寡聚蛋白分子中,一个亚基,由于与配体的结合,而发生的构象变化,引起相磷其它亚基的构象与配体结合的能力也发生改变的现象。

三、是非题