中山大学生物化学章节考点分布
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中山大学考研生物化学讲义0-前言考研生物化学-前言/By Dr.Wang2008.08参考课本及资料:Lehninger Principles of Biochemistry (中山大学生科院本科生使用教材)王镜岩,生物化学第三版,2002 高教出版社中山大学生科院历年考研真题&部分其它院校考研真题By Wang Zifeng三个部分:第一部分、静态生化-结构和催化作用?第二部分、动态生化-生物能学和代谢?第三部分、分子生物学-信息途径By Wang Zifeng 第一部分、静态生化-结构和催化作用第一节:氨基酸、多肽和蛋白质第二节:蛋白质的三维结构第三节:蛋白质的功能和分离纯化第四节:酶第五节:核苷酸和核酸第六节:糖和糖生物学第七节:脂类和生物膜第八节:维生素、抗生素和激素By Wang Zifeng三个部分:第一部分、静态生化-结构和催化作用?第二部分、动态生化-生物能学和代谢?第三部分、分子生物学-信息途径By Wang Zifeng 第二部分、动态生化-生物能学和代谢第九节:糖酵解和己糖的分解代谢第十节:三羧酸循环第十一节:氧化磷酸化第十二节糖异生和糖原代谢第十二节:糖异生和糖原代谢第十三节:脂肪酸的氧化及合成第十四节:蛋白质的降解和氨基酸的氧化及合成?第十五节:核酸的降解及核苷酸代谢By Wang Zifeng三个部分:第一部分、静态生化-结构和催化作用?第二部分、动态生化-生物能学和代谢?第三部分、分子生物学-信息途径By Wang Zifeng第三部分、分子生物学-信息途径第十六节:DNA的复制、修复和重组第十七节:RNA的合成加工和遗传密码第十八节:蛋白质的合成及转运第十九节:基因表达的调控第二十节:基因工程及蛋白质工程By Wang Zifeng。
生物化学知识点汇编知识点:1、各类糖分子的结构和功能;2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能;3、核酸的基本结构、相互关系与功能;4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系;5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节;6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义;7、代谢中的糖代谢过程;8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达;9、各种代谢过程的调控及相互关系;10、现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等;11、生物化学研究进展;◎●将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后,其旋光率均逐渐变为+52.7°。
,称为变旋现象。
◎●羟甲基在糖环平面的上方的为D-型,在平面的下方的为L-型。
在D-型中,半缩醛羟基在平面的下方的为α-型,在平面的上方的为β-型。
◎●一切糖类都有不对称碳原子,都具旋光性。
◎●区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。
◎●天然糖苷多为β-型。
◎●糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。
◎●自然界存在的糖胺都是己糖胺。
◎●麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α(1→4)-α-D-葡萄糖苷],异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α(1→6)-α-D-葡萄糖苷],蔗糖为[α-D-葡萄糖-α,β(1→4)-果糖苷],乳糖为[半乳糖-β(1→4)-α-D-葡萄糖苷],纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β(1→4)α-D-葡萄糖苷]。
◎●直链淀粉成螺旋状复合物,遇碘显紫蓝色,碘位于其中心腔内,在620——580nm有最大光吸收。
支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖,遇碘显紫红色,在530——555nm有最大光吸收。
糖原遇碘显棕红色,在430——5490nm有最大光吸收。
◎●与糖蛋白相比,蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链,即糖胺聚糖。
其一定的部位上与若干肽链连接,糖含量超过95%,多糖是系列重复双糖结构。
◎●糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分,Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白,它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征,包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径,包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程,包括光合作用和呼吸作用等机制,以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程,包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中,DNA分子能够准确地复制自身,并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中,双链DNA分离,每条链作为模板合成新的互补链,形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中,RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链,它可以是信使RNA(mRNA)、转移RNA(tRNA)或核糖体RNA(rRNA),这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列,从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上,通过配对规则,每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸,从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素,包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
一、名词解释1、基因克隆:是指把目的基因连接到载体上,构建成重组体,再转化入宿主细胞内进行复制和表达。
或:是指在体外通过酶的作用将异源DNA连接到载体上,形成重组DNA并将其导入受体细胞,从而扩增异源DNA的技术。
2、基因文库:是指整个基因组或某一细胞所表达的基因所有克隆片段的集合体,包括基因组文库和cDNA文库。
常用的从基因文库中筛选目标基因的方法:斑点杂交、扣除杂交、免疫化学筛选法、染色体步移和差异表达基因筛选。
3、cDNA文库:是指以所有mRNA为模板,不经选择地在逆转录酶的作用下反转合成互补的双链DNA,即cDNA,然后把cDNA与载体连接构成重组DNA,再转化入宿主细胞扩增,建立cDNA文库。
4、管家基因:是指某些基因表达产物是细胞或者整个生命过程中都持续需要而必不可少的,这类基因称之为管家基因。
如微管蛋白基因、糖酵解酶系基因与核糖体蛋白基因等5、散弹测序法:又称鸟枪测序法,是指大分子DNA被随机地“敲碎”成许多小片段,收集这些随机小片段并将它们全部连接到合适的测序载体,小片段测序完成后,计算机根据重叠区将小片段整合出大分子DNA序列。
6、功能基因组学:利用结构基因组学提供的信息,以高通量,大规模实验方法及统计与计算机分析为特征,全面系统地分析全部基因及其编码蛋白的功能,包括生物学功能,细胞学功能,发育学功能。
7、限制性内切酶:是指能在特异位点(酶切位点)上催化双链DNA分子的断裂,产生相应的限制性DNA片段,被称为分子生物学家的手术刀。
8、CDKs:即细胞周期蛋白依赖性激酶,是一类Ser/Thr蛋白激酶,与周期蛋白结合时,才具有蛋白激酶的活性,通过使靶蛋白磷酸化而产生相应的生理效应。
9、RT-PCR:是指首先以mRNA为模板合成cDNA,然后再进行常规PCR扩增的PCR。
10、逐个克隆法:对连续克隆系中排定的BAC克隆逐个进行亚克隆测序并进行组装(公共领域测序计划)11、荧光定量PCR:是指在PCR反应体系中加入荧光基因,利用荧光信号积累实时监测整个PCR进程,最后通过标准曲线对未知模板进行定量分析的方法。
生物化学(中山大学)知到章节测试答案智慧树2023年最新第一章测试1.细胞在分子组成上从复杂到简单可分为哪四个层次?参考答案:细胞及细胞器→超分子复合物→大分子→单元分子2.细胞中最基本的元素有参考答案:C, H, N, O3.四大生物分子是指参考答案:糖、脂、蛋白质、核酸4.下列哪种说法是不正确的?参考答案:前手性分子具有旋光活性;所有生物分子都是大分子5.下列说法不正确的是=参考答案:溶液的离子强度越强,大分子离子间的相互作用越强;疏水作用的强弱与分子中非极性基团的大小有关,与介质的极性无关6.下列有关水的说法,正确的是参考答案:生物分子与水分子形成氢键有利也有弊;水分子之间形成氢键网络,导致其具有较高的沸点;水分子属于极性分子,可作为许多极性分子的溶剂;生物体液大都是缓冲溶液第二章测试1.在pH为8的Glu溶液中,下列哪种结构占优势?参考答案:NH3+和COOH都不解离2.下列说法正确的是参考答案:不同氨基酸侧链基团不同,表现出不同的物理化学性质;等电点时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零;与中性氨基酸相比,酸性氨基酸的等电点偏酸,碱性氨基酸的等电点偏碱3.具有还原性的氨基酸是参考答案:Cys4.下列说法不正确的是?参考答案:多肽等电点的计算就是将所有的可解离基团的解离常数取平均值;肽链氨基酸顺序的方向规定为:从C-端到N-端5.侧链基团含有羟基的氨基酸是参考答案:丝氨酸;苏氨酸6.用阳离子交换树脂分离氨基酸混合物,最先洗脱出来的是参考答案:酸性氨基酸7.下列关于天然蛋白质结构描述不正确的是参考答案:都有四级结构8.以下属于一级结构研究内容的有参考答案:氨基酸的种类与数量;多肽链的氨基酸顺序;二硫键的数目及位置;多肽链的数目9.关于蛋白质二级结构的描述,错误的是参考答案:蛋白质二级结构只有alpha-螺旋和beta-折叠两种形式10.以下关于蛋白质分子结构的论述,错误的是参考答案:蛋白质三维结构的测定方法主要是核磁共振波谱法和质谱分析法;具有活性的蛋白质不一定有特定的三维结构11.下列关于蛋白质结构与功能关系叙述不正确的是参考答案:对蛋白质进行位点突变,蛋白质的功能就会改变12.下列关于球状蛋白质的叙述不正确的是参考答案:大多数情况下,极性侧链位于分子外部13.游离血红素与肌红蛋白中的血红素相比,下列说法正确的是参考答案:肌红蛋白结合口袋空间受限,导致肌红蛋白中血红素结合CO的能力减弱14.下列方法中属于抗原—抗体相互作用原理的是参考答案:免疫沉淀;ELISA;Immunoblotting15.下列关于蛋白质性质的叙述不正确的是参考答案:蛋白质变性时,其一级结构通常并未发生改变16.下列有关SDS-PAGE说法不正确的是参考答案:SDS不仅可以破坏非共价相互作用,还可以断开二硫键17.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其他19种氨基酸都是手性分子参考答案:对18.蛋白质α-helix结构由分子间氢键维系,β-pleated sheet则由分子内氢键维系参考答案:错19.为了鉴定蛋白质中的二硫键,胰蛋白酶常被用于对角线电泳的前处理中参考答案:错20.所有的天然氨基酸都是L-构型的,所有的天然单糖都是D-构型的参考答案:错21.维系蛋白质高级结构的作用力都是非共价相互作用参考答案:错22.蛋白质变性将会引起蛋白质一级结构和高级结构的改变参考答案:错23.肽链的碱水解将可能导致氨基酸的消旋化参考答案:对24. Ser-Lys-Ala-Gln-Phe和Phe-Gln-Ala-Lys-Ser是同一个五肽参考答案:错25.尿素分子中存在可形成氢键的基团,结果使蛋白质分子内部的氢键受到破坏,这是尿素能使蛋白质变性的一个主要原因参考答案:对第三章测试1.酶作为生物催化剂的四大催化特点是参考答案:温和、高效、专一、可调2.下面有关酶的叙述错误的是参考答案:酶的比活力反映的是酶催化一个反应的能力,比活力越大,酶催化能力越强;酶的催化特性不仅取决于其一级结构,也取决于它的高级结构3.全酶是指参考答案:酶蛋白与辅因子的结合物4.下面有关维生素与辅酶的叙述,错误的是参考答案:在催化反应过程中,辅酶并没有直接参加反应,而是通过非共价作用起催化作用5.脱氢反应需要的维生素是参考答案:烟酸及烟酰胺;核黄素6.下列有关生物素的描述错误的是参考答案:机体很容易缺乏生物素,导致脱发、脂溢性皮炎等症状;它属于B族维生素,分子中含有硫,不溶于水7.下面有关脂溶性维生素叙述错误的是参考答案:每种脂溶性维生素只有一种结构8.有关酶的抑制作用下列说法正确的是参考答案:有别于酶的失活作用;分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用9.酶的非竞争性抑制剂的动力学特点是参考答案:K m值不变或可变,V max减小10.下列哪一种情况可以通过增加[S]的办法减轻抑制程度?参考答案:竞争性可逆抑制作用11.下列中用于解释酶作用高选择性的机制是参考答案:Induced fit model;Three sites binding theory;Lock and key model 12.下列说法不正确的是!参考答案:酶与底物形成的复合物都是非共价复合物13.下面说法不正确的是*参考答案:诱导契合学说可用于解释酶的高效性14.下列有关酶催化机制说法错误的是参考答案:蛋白酶的活性部位都存在“催化三联体”;碳酸酐酶属于金属酶15.限速步骤的酶通常是具有变构调节作用的酶参考答案:对16.PITC抑制剂通过结合蛋白质中的半胱氨酸,从而改变酶活中心的构象参考答案:错17.所有的酶都具有高度的专一性,底物结构稍加改变,酶促反应速率骤降。
第二章:核酸化学①D-核糖①嘌呤:腺嘌呤、鸟嘌呤(逆时针编号)1、戊糖2、碱基②D-2-脱氧核糖②嘧啶:胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶(顺时针编号)3、磷酸核糖核苷:腺苷、鸟苷、尿苷、4、核苷:一个戊糖和一个碱基结合形成核苷胞苷脱氧核糖核苷:脱氧腺苷、脱氧鸟苷、脱氧胸苷、脱氧胞苷①核糖核苷酸:(x苷-5’-单磷酸)5、核苷酸:(核酸是核苷的磷酸酯)腺苷酸(AMP)、尿苷酸(UMP) /(5’-AMP)一个戊糖、一个碱基和一个磷酸组成鸟苷酸(GMP)、胞苷酸(CMP)②脱氧核糖核苷酸:(脱氧x苷-5’-单磷酸)脱氧腺苷酸(dAMP)、脱氧鸟苷酸(dGMP) /(5’-dAMP)脱氧胞苷酸(dCMP)、脱氧胸苷酸(dTMP)①不游离核苷酸:作为核酸的结构单元1、多磷酸核苷酸:AMP/腺一磷、ADP/腺二磷、ATP/腺三磷、(CMP/CDP/CTP:胞苷x磷酸)(dCMP/dCDP/dCTP:脱氧胞苷x磷酸)2、环式单核苷酸:核苷酸核苷酸上的磷酸与核糖的3’,5’-二羟基②游离核苷酸/核苷酸衍生物:形成双酯环化而成。
它们是传递激素的媒介物,故被称为“二级信使”。
(cGMP:3’,5’- 环鸟苷酸)(cAMP:3’,5’- 环腺酸)3、辅酶类核苷酸:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸/NAD烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸/NADP3’,5’磷酸二酯键6、核酸:以核苷酸为基本结构单元所构成的生物大分子。
①一级结构:脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序1、脱氧核苷酸之间的连接方式:以3’,5’磷酸二酯键相连,DNA分子无分支侧链,只能成环状或线状左侧5’,右侧3’2、脱氧核苷酸之间的排列顺序:基因的遗传信息的物质基础就是4种碱基的精确排列顺序。
(1)碱基当量定律:A+G=C+T1、DNA的组成:Chargaff定律:(2)不对称比率:A+TC+G②二级结构:比值与物种有关DNA(1)DNA分子有两条反向平行的多聚核苷酸链组成,一条链的走向3’到5’,另一条5’到3’。
中山大学生物化学辅导班讲义复习的思路:划成大块进行串联生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点:蛋白质和核酸]§ Introduction生化的历史,较新的、重大的事件,例如:PCR发明的时刻,dsDNA发觉的时刻。
(对各种重大的历史事件有个基础性的了解)。
§1 Carbohydrates糖蛋白蛋白聚糖各种差不多的概念,差不多的功能糖蛋白的连接键的类型,各种糖苷键是如何形成的,哪些是常见的,有何功能糖蛋白中的糖有何生物学意义§2 Lipids(注意与生物膜的联系)脂类的功能脂肪酸、脂质体等一些差不多概念生物膜的模型与功能一些固定的讲法§3 Amino acids差不多概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念氨基酸的要紧性质、化学反应(典型的侧链的化学反应)实验技能(联系蛋白质工程)物理性质,光吸取,产生的缘故等电点等各种重要的概念§4~6 The structure and function of the proteins多肽、蛋白质中涉及到的差不多概念、差不多结构同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等如此的差不多概念结构域和超二级结构的特点,有那些?相关的要紧蛋白质(典型的蛋白质):纤维蛋白球蛋白胶原蛋白血红蛋白从这些蛋白质的结构特点中能得出什么结论?(即结构与功能的关系)蛋白质的要紧物理、化学性质(例如:变性、复性)蛋白质纯化的方法(与性质有何联系?)§7 蛋白质的分离、纯化和表征只要是涉及实验方法的部分一定要重点看各种差不多原理、差不多方法酸碱性质(等电点,在等电点时有什么性质)分子的大小和形状,相对分子质量的测定方法(各种方法各涉及到些什么性质)分离纯化(只要是涉及实验的部分是重点)§8 酶通论化学本质、差不多概念——全酶,辅因子差不多分类:单体酶、寡聚酶、多酶复合体(与糖的分类相联系)作用特点:高效、专一、活性可调剂酶命名的差不多方法(六大分类)活力的测定:比活力、酶活单位、活化能(如何测定)核酶、抗体酶§9 酶促反应动力学差不多概念,例如:Vmax、初速度酶与底物的关系活性中心的概念中间产物学讲——米氏方程(米氏常数、公式模型、数量关系、特点性常数代表的意义)通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制非竞争性抑制——不同的表达方程反竞争性抑制(由方程能讲出所代表的意思)各种阻碍因素(如何表达,例如:最适pH与pI的关系等)及各种重要的概念——最适pH 值and so on.§10 酶的作用机制和酶的调剂差不多概念结构与功能的关系活性中心必需基团阻碍酶催化效率的因素、活性调剂的因素酶调剂的方式有哪些?(专门强调:从8到10章,可不能有大题,然而考的专门宽、专门灵活。
生物化学第七版考研考点及其分布二这一篇的考点分布呈现两个特点:第一,糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢和核苷酸代谢各自均有一堆比较集中的考点,第二上述任意两个以上代谢的联合考察其实答案都可以从同一个地方组织,即课本P222页糖、脂、蛋白质代谢途径间的相互联系(四个要点)及P223页的图。
几大物质代谢之间最重要的三种物质是葡萄糖-6-磷酸、丙酮酸、乙酰辅酶A第4章糖代谢1 糖酵解glycolysisi 亦称无氧氧化anaerobic oxidation 概念2 糖酵解途径从葡萄糖到丙酮酸,以及10个酶(考过至少6次)3 底物磷酸化substrate-level phosphorylation 概念4糖酵解三个关键酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强变构激活剂6 PKA(cAMP依赖的蛋白激酶)概念7 糖酵解的生物意义是在机体缺氧的情况下快速功能(2次)8糖的有氧氧化反应过程包括:糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环以及氧化磷酸化;有氧氧化是获得ATP主要方式9 Krebs循环、citric acid cycle 柠檬酸循环、tricarboxylic acid cycle TCA 三羧酸循环概念及整个环式反应过程(至少8次)10 琥珀酰辅酶A合成酶催化TCA唯一的一次底物磷酸化11 琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜上,辅酶是FAD12 TCA 单个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶13 从糖酵解到TCA生成ATP(对照计算P100页表格)14 Pasteur effect 巴斯德效应15 磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 概念(至少3次)以及该途径的两个阶段(氧化反应和非氧化反应)、磷酸戊糖途径的生理意义P103 16 糖醛酸途径从未考过,注意UDPG脱氢酶、UDPGA 、5-磷酸木酮糖17肝糖原与肌糖原各自作用18 糖原合成与分解过程(至少11次)主要包括的考点:葡萄糖活化:葡糖糖激酶把葡萄糖磷酸化为1-磷酸葡萄糖,而后1-P-G与UTP反应得到UDPG糖原合酶glycogen synthase ,糖原引物,糖原分支酶branching enzyme 概念糖原分解glycogenolysis 习惯上指肝糖原分解为葡萄糖糖原磷酸化酶(glycogen phosphorylase)、脱脂酶(debranching enzyme)、级联放大系统(cascade system)概念19 gluconeogenesis 糖异生这一块(至少9次)考点包括:胞液草酰乙酸进线粒体途径苹果酸途径、天冬氨酸途径以丙酮酸或能转化成丙酮酸的生糖氨基酸作为糖异生原料生糖,以苹果酸逸出线粒体进行糖异生;以乳酸进行糖异生时,通过天冬氨酸途径逸出线粒体无效循环futile cycle三步反应所需酶与糖酵解不同:磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡糖糖-6-磷酸酶2,6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号,高,则糖分解;低,则糖异生。
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中山大学生物化学章节考点分布
第一、二章:糖类、脂类
08 淀粉、糖原、纤维素的结构(重要);鞘脂骨架结构(重要)
09 手性碳原子与旋光性的关系(重要);糖苷的性质
10 寡糖与蛋白质的O连接和N连接(重要);天然蛋白构型
11 纤维素结构;旋光异构体;异头碳;糖苷配体;鞘脂骨架结构
12 多糖结构;鞘脂骨架结构;O连接和N连接
第三章:氨基酸
08 20种氨基酸的结构(重要)
09 等电点
10 特殊氨基酸的性质(如甘氨酸)
11 特殊氨基酸手性碳原子个数
12 等电点;必须氨基酸;特殊氨基酸的光吸收
第四、五、六章:蛋白质的共价结构、三维结构及蛋白质结
构与功能的关系
08 α-螺旋、β-折叠;蛋白折叠需要的三个条件及折叠的主要推
动力;典型的蛋白质:纤维蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白、血红
蛋白、水通道蛋白;
09 稳定蛋白质三维结构的力;蛋白质的四个结构层次(重要)
10 蛋白体内折叠需要的三个条件;蚕丝蛋白的延展性原因;蛋白
质一级结构测定常用的方法;四级结构与三级结构比较;超二
级结构(10年大题注意蛋白质飘带模型识别)
11 α-螺旋、β-折叠;纤维蛋白
12 粗肌丝;细肌丝;免疫球蛋白;肌红蛋白和血红蛋白(重要);
胶原蛋白和丝蛋白的对比(大题)
第七章:蛋白质的分离、纯化和表征
(特别强调:本章一般设置大题,学生应特别注意!实验原理、实验方法、鉴定方法)
08 列举常用蛋白质分离纯化技术;根据蛋白质的性质来提纯蛋白
09 测定蛋白分子量的几种方法(关联DNA、RNA量的测定)
10 生物大分子结构测定的方法;结合常见分离纯化技术推测蛋白
质的结构(要出熟练掌握技术原理);
11 SDS-PAGE中荷质比;阴离子交换层析和阳离子交换层析(洗
脱顺序)
12 柱层析的种类;SDS-PAGE中荷质比;列举常用蛋白质分离纯
化技术
第八、九、十章:酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制
和酶的调节
(特别强调:从8到10章,考的很宽、很灵活。
此外,这三章涉及到很多的名词解释和概
念性的东西,一定要搞清楚。
)
08 酶的本质、特征、分类、活力测定;激酶;活化能;平衡常数;
09 酶在体内的活性调节方式(重要);合酶与合成酶;过渡态;
中间产物学说——米氏方程(米氏常数、公式模型、数量关系、
特征性常数代表的意义);抑制反应——竞争性抑制、非竞争
性抑制、反竞争性抑制
10 酶的催化;酶在体内的活性调节方式;酶的共价修饰;酶的可
逆抑制剂
11 平衡常数;过渡态类似物;米氏方程的推导
12 酶在体内的活性调节方式;
补充一点酶调节的种类
1、别构酶和别构调节
正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型
负协同效应——双曲线——序变模型
别构调节是细胞内代谢的重要调节方式
2、共价酶和可逆共价调节
一般引起级联反应,是细胞信号传递中重要的调控方式
3、酶原的激活
第十一章:维生素和辅酶
(特别强调:注意注意与酶学和下册核酸代谢部分联系、维生素或辅酶与代谢过程的联系、
各种维生素缺乏的症状及补充方式。
复习时最好是串联到一起复习)
08 无
09 无
10 与激素合成有关的维生素
11 被称为抗氧化剂的维生素
12 无
第十二、十三、十四、十五章:核酸通论、核酸结构、理化
性质、研究方法
(特别强调:核酸的组成、各级结构、DNA与RNA结构差异、RNA的稳定性和结构的关系、
原核生物的基因组与真核生物的区别及其它的原核和真核的各种差别、测序的方法)
08 核酸浓度测定(OD值)、核酸的各级结构、生物物种保持稳定
的分支基础、原核生物和真核生物基因表达调控的特点
09 DNA测序、tRNA的结构、核酸质量、浓度及纯度的测定、双
链DNA比单链RNA更适合充当遗传信息的贮存者的原因、原
核生物与真核生物基因组结构方面的差别
10 核酸合成,原核生物和真核生物mRNA的主要特征
11 tRNA的结构、RNA的不稳定性、分离纯化核酸的常见方法和
原理
12 DNA的结构、根据DNA碱基组成推断相关信息
第十六、十七章:抗生素与激素
(较少考到,尽量结合往年试题复习)
08 氯霉素
09 无
10 胰腺激素
11 无
12 无
第十八、二十一章:生物膜的组成与结构、生物膜与物质运
输
(流动镶嵌模型、影响膜流动性的因素、外周蛋白、内在蛋白、初级主动运输和次级主动运输、13年有考到乙酰胆碱受体)
08 水通道蛋白、乙酰胆碱受体、离子通道、离子泵
09 无
10 生物膜脂双层结构
11 离子跨膜运输的方式、特点,以及如何维持膜内外离子浓度
12 葡萄糖在小肠被吸收进入血液循环的机制
第十九、二十章:代谢总论和生物能学(这两章很少考到)第二十二、二十三、二十五章:糖酵解作用、柠檬酸循环、戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
(这三章比较重要!但很少会拿单个知识点考察,往往会综合考察,比如结合脂类、蛋白质
来考察。
过程、反应部位、各循环的意义、限速酶、能量计算、抑制剂)
08 糖酵解途径的限速酶
09 乳酸循环
10 柠檬酸循环
11 糖酵解中的酶
12 戊糖磷酸途径
第二十四章:生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用
(呼吸链、氧化磷酸化和底物水平磷酸化、化学渗透模型、解偶联剂、ATP合酶的结构特点
和作用机制——结合变化模型、NADH穿梭系统、电子转递链、呼吸链、解偶联剂、化学渗
透模型、内共生学说)
08 NAD穿梭系统
09 电子转递链、ATP合酶的抑制剂、解偶联剂
10 生物氧化的方式
11 无
12 无
第二十六章:糖原的分解和生物合成
(糖异生、三个绕道反应“bypass”、无效循环及意义、肝脏和肌肉的糖原磷酸化酶、糖异
生和糖酵解之间的协调控制、巴斯德效应、磷酸酶和磷酸化酶)
08 维持血糖稳定的器官
09 乳酸循环
10 糖原降解
11 使葡萄糖磷酸化的酶
12 无
第二十七章:光合作用(不考)
第二十八、二十九章:脂质的分解代谢、脂类的生物合成(脂类也是考试的重点,而且知识点比较琐碎,应认真复习。
甘油的氧化、脂肪酸的氧
化分解、脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA的β-氧化、不饱和脂肪酸的氧化、
脂肪酸碳链的延长、胆固醇的生物合成、限速酶)
08 脂肪酸合成的限速步骤
09 鸟氨酸循环、ACP
10 脂肪酸合成酶
11 无
12 无
第三十、三十一章:蛋白质降解和氨基酸的分解代谢、氨基
酸及其重要衍生物的生物合成
(蛋白质降解过程、溶酶体、蛋白酶体、磷酸吡哆醛、氧化脱氨和联合脱氨、氨基酸运输、
尿素合成的部位及过程、一碳单位、磺胺药、转甲基作用、氮循环)
08 氮的固定、甲基供体、精氨酸合成的前体
09 一碳单位
10 甲基供体、分泌蛋白N端序列、蛋白质降解、甲硫氨酸降解
11 甲基供体、氨基酸代谢
12 磺胺药作用机制、
第三十三章:核酸的降解和核苷酸代谢
(嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的从头合成、嘌呤和嘧啶的降解、嘌呤和嘧啶的补救
合成、许多化疗药物利用核酸合成途径中的酶作为靶标)
08 核苷酸合成量平衡的调节
09 5-氟脲嘧啶、PRPP为什么是核苷酸合成的重要原料
10 核苷酸合成过程、核苷酸从头合成、核糖核苷酸和脱氧核糖核
苷酸的合成机制
11 嘌呤核苷酸合成过程、脱氧核糖核苷酸的合成、核苷酸的从头
合成、核苷酸合成量平衡的调节
12 氨甲酰磷酸
第三十四—四十章:分子生物学部分
(这一部分为重中之重!每年的分值都很高!DNA 的复制、修复和重组,RNA 的合成加工
和遗传密码,蛋白质的合成及转运,基因表达的调控。
知识点比较碎,望认真掌握。
)
08 RNA 干扰、转录因子、第二遗传密码、rRNA 前体的加工、反
转录酶的作用、引发体、转录过程、核糖体移动、生物物种保
持稳定的分子机制、为什么真核生物细胞内rRNA 的基因拷贝
远多于核糖体蛋白的基因、原核生物和真核生物基因表达调控
的主要特点
09 DNA拓扑异构酶的作用、逆转录酶、RNA干扰、RNA病毒复
制、原核生物与真核生物复制比较、原核生物与真核生物基因
组结构区别
10 内含子的自我剪接、DNA复制、简并性、摆动性、保持DNA
结构稳定的主要机制、原核生物和真核生物的mRNA的主要特
征
11 遗传密码、转录因子、逆转录酶、端粒酶、RNA的不稳定性
12 核糖体的构成、DNA的复制和转录中合成方向的问题、第二信
使的类别和作用机制。