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西综生化黄金背诵版（习题集）生物化学部分第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能200419．含有两个氢基的氨基酸是Lys200319．稳固蛋白质分子中α－螺旋与β—折叠的化学键是氢键200219．在280nm波长邻近具有最大光汲取峰的氨基酸是色氨酸200119．对稳固蛋白质构象通常不起作用的化学键是酯键20．常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂丹磺酰氯200019．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸?脯氨酸20．下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是马肝过氧化氢酶(相对分子质量247 500KD)199919．天然蛋白质中不存在的氨基酸是羟脯氨酸20．下列氨基酸中哪一种不能提供一碳单位?酪氨酸199819．下列哪种氨基酸是含硫的氨基酸?蛋氨酸199719．含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸19951．不出现于蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸19941．维系蛋白质分子中α螺旋与β片层的化学健是氢键3．下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的?A．原有的抗体活性降低或者丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构并无改变（答案B）199320．用凝胶过滤层析(交联葡萄糖凝胶)柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的?分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来199239．含有两个氨基的氨基酸是赖氨酸40．维系蛋白质一级结构的化学键是肽键19917．蛋白质二级结构中通常不存在的构象α转角199051．下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的：A．它是一个三肽B．是一种具有两性性质的肽C．是一种酸性肽D．在体内是一种还原剂E．它有两种离子形式（答案E）198951．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷? 赖氨酸198853．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽键?280nm紫外汲取法第二章核酸的结构与功能200420.下列关于DNA双螺结构的叙述，正确的是磷酸、脱氧核糖构成螺旋的骨架200320．下列关于DNA双链双螺旋结构模型的叙述，不正确的是A．两股脱氧核苷酸链呈反向平行B．两股链间存在碱基配对关系C．螺旋每周包含10对碱基D．螺旋的螺距为3．4nmE．DNA形成的均是左手螺旋结构（答案E）200220．核酸中核苷酸之间的连接方式是3’，5’磷酸二酯键200121．通常不存在RNA中，也不存在DNA中的碱基是黄嘌呤200021．下列关于DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是A＋G与C＋T的比值为1199921．下列几种DNA分子的碱基构成比例各不相同，哪一种DNA的解链温度(Tm)最低?DNA中G＋C含量占25％199820．不一致的核酸分子其解链温度(Tm)不一致，下列关于Tm的说法正确的是DNA中GC对比例愈高，Tm 愈高199720．在核酸中，核苷酸之间的连接方式是3′，5′－磷酸二酯键199622．稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸中?tRNA199241．RNA与DNA完全水解后的产物部分碱基不一致，核糖不一致19918．下列关于RNA的说法哪项是错误的？A．有rRNA、mRNA与tRNA三种B．mRAN中含有遗传密码C．tRNA是最小的一种RNAD．胞浆中只有mRNAE．rRNA是合成蛋白质的场所（答案D）199052．下列关于DNA螺旋结构模型的叙述中，除了哪一项外其余都是正确的A．两股核苷酸链呈反向平行B．两股链间有严格的碱基配对关系C．为右手螺旋，每个螺旋含10对碱基D．极性磷酸二酯键位于双螺旋内侧E．螺旋直径为2nm（答案D）198952．双链DNA的Tm高是由下列哪组碱基含量高引起的?胞嘧啶＋鸟嘌呤198854．真核生物mRNA的5’末端的帽子结构是-m7GpppXm第三章酶与维生素200421．磺胺类药物能竞争性抑制二氧叶酸还原酶是由于其结构相似于对氨基苯甲酸27．下列关于变构酶的叙述，错误的是都具有催化基与调节亚基200321．知某种酶的Km值为25mmol／L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为25mmol ／L200221．对酶促化学修饰调节特点的叙述，错误的是A．这类酶大都具有无活性与有活性形式B．这种调节是由酶催化引起的共价键变化C．这种调节是酶促反应，坟有放大效应D．酶促化学修饰调节速度较慢，难以应急E．磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰方式（答案D）200122．心肌中富含的LDH同工是LDH123．非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是Km值不变，Vmax降低200022．下列关于酶活性中心的叙述中正确的是所有的酶都有活性中心23．已知某酶Km值为0．05moL／L，欲使其所催化的反应速率达最大反应速率的80％时，底物浓度应是多少?0．2mol／L199923．酶促反应中决定酶特异性的是酶蛋白24．下列关于酶的别构调节，错误的是A．受别构调节的酶称之别构酶B．别构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应C．别构酶催化的反应．其反应动力学是符合米—曼氏方程的D．别构调节是快速调节E．别构调节不引起酶的构型变化（答案C）199821．酶竞争性抑制作用的特点是Km值不变，Vmax降低22．下列关于同工酶概念的叙述，哪一项是正确的?是催化相同化学反应，而酶的分子结构不一致、理化性质可各异的一组酶199728．HbO2解离曲线是S形的原因是Hb属于变构蛋白27．通常血清中酶活性升高的要紧原因细胞受损使细胞内酶释放入血199626．丙酮酸脱氢酶系中不含哪一种辅酶?磷酸吡哆醛31．磷酸果糖激酶的变构激活剂是2，6二磷酸果糖19957．下列哪项不是酶的别(变)构调节的特点反应动力学遵守米氏方程19944．B族维生素的要紧生理功能是参与构成辅酶，下述哪项叙述是错误的?A．尼克酰胺参与构成脱氢酶的辅酶B．吡哆醛参与构成转氨酶的辅酶C．生物素参与构成辅酶QD．泛酸参与构成辅酶AE．核黄素参与构成黄酶的辅酶（答案C）7．指出何者是醇解过程中可被别构调节的限速酶?6磷酸果糖-1-激酶10．通常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的?A．作用物的浓度愈高愈好B．应选择该酶作用的最适pHC．反应温度宜接近最适温度D．合适的温育时间E．有的酶需要加入激活剂（答案A）199319．Km值的概念应是是达到1／2Vmax的底物浓度22．参与联合脱氨基过程的维生素有维生素B6、PP199242．丙二酸关于琥珀酸脱氢酶的影响属于竞争性抑制19919．酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应？降低反应的活化能199053．酶的辅基通常对热不稳固，不能用透析方法与酶蛋白分开54．下列哪种维生素是辅酶A的成分?泛酸198953．下列哪种胃肠道消化酶不是以无活性的酶原方式分泌的?核糖核酸酶54．能扩张小血管及降低血清胆固醇的维生素是大剂量尼克酰胺198855．酶抑制作用的研究有助于熟悉一些方面的内容，例外的是酶活性中心功能基团的构成与性质56．下列何种营养成分缺乏可造成体内丙酮酸积存硫胺素60．有关变构酶的叙述哪项是错误的?A．能同意变构调节的酶常是两个以上的亚基构成的聚合体B．6-磷酸葡萄糖是己糖激酶的变构抑制剂C．AMP是磷酸果糖激酶的激活变构剂D．ATP是柠檬酸合成酶的激活变构剂E．乙酰CoA是丙酮酸羧化酶的激活变构剂（答案D）第二篇物质代谢第一章糖代谢200422．供氧不足时，磷酸甘油醛脱氧产生的要紧去路是丙酮酸还原生成乳酸23．下列不参与糖异生作用的酶是6－磷酸果糖激酶－1200322．下列参与糖代谢的醇中，哪种酶催化的反应是可逆的?磷酸甘油酸激酶200124．磷酸果糖激酶-1的别构抑制剂是柠檬酸200028．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖32．下列关于2，3BPG(2，3－二磷酸甘油酸)的叙述错误的是A．其在红细胞中含量高B．是由1，3—二磷酸甘油酸转变生成的C．2，3BPG经水解，脱去磷酸后生成3—磷酸甘油酸D．2，3BPG是一种高能磷酸化合物E．它能降低Hb对氧的亲与力（答案D）199925．血糖浓度低时，脑仍可摄取葡萄糖而肝不能，是由于脑己糖激酶的Km值低26．当肝细胞内A TP供应充分时，下列叙述中哪项是错误的？A．丙酮酸激酶被抑制B．磷酸果糖激酶Ⅰ被抑制C．异柠檬酸脱氢醇被抑制D．果糖二磷酸酶被抑制E．进入三羧酸循环的乙酰辅酶A减少（答案D）199823．饥饿能够使肝内哪种代谢途径增强?糖异生199510．静息状态时，体内耗糖量最多的器官是脑19947．指出何者是醇解过程中可被别构调节的限速酶?6磷酸果糖-1-激酶199243．短期饥饿时，血糖浓度的维持要紧靠糖异生作用199059．从量上说，餐后肝内葡萄糖去路最多的代谢途径是糖原合成198955．不易逆行的糖酵解反应是丙酮酸激酶反应198880．与糖酵解有关己糖激酶第二章脂类代解200424．合成磷脂需要的物质是CDP-胆碱200323．酮体不能在肝中氧化的要紧原因是肝中缺乏琥珀酰CoA转硫酶200223．血浆中运输内源性胆固醇的脂蛋白是LDL200125．合成前列腺素F2a的前体是花生四烯酸26．血浆各类脂蛋白中，按其所含胆固醇及其酯的量从多到少的排列是LDL、HDL、VLDL、CM 27．在肝细胞受损时血中呈现活性降低的酶是LCAT200025．乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂是长链脂酰CoA26. 下列有关脂肪酸合成的叙述错误的是A．脂肪酸合成酶系存在于胞液中B．生物素是参与合成的辅助因子之一C．合成时需要NADPHD．合成过程中不消耗ATPE．丙二酰CoA是合成的中间代谢物（答案D）199927．大鼠出生后饲以去脂膳食，结果将引起下列哪种脂质缺乏?前列腺素199824．脂肪酸在肝脏进行β氧化时，不生成下列何种物质?H2O199722．脂肪酸氧化的限速酶是肉毒碱脂肪酰辅酶A转移酶Ⅰ23．运载内源性甘油三酯的要紧脂蛋白是VLDL24．乙酰辅酶A是哪个酶的变构激活剂?丙酮酸羧化酶199619．合成卵磷脂时所需的活性胆碱是CDP-胆碱20．细胞内催化脂酰基转移到胆固醇生成胆固醇酯的酶是ACAT24．胞浆中合成脂肪酸的限速酶是乙酰CoA羧化酶19953. 合成胆固醇的限速酶是HMGCoA还原酶12．肝脏在脂肪代谢中产生过多酮体要紧由于糖的供应不足199326．胆固醇是下列哪一种化合物的前体?皮质醇27．在胞浆内进行的代谢途径有脂酸合成199245．酮体包含乙酰乙酸、β羟丁酸、丙酮49．胆固醇在体内代谢的要紧去路是转变成胆汁酸199111．胆固醇生物合成时的限速酶是HMG辅酶A还原酶199056．人体合成及供应全身胆固醇能力最强的组织是肝与小肠198956．人体内胆固醇分解代谢的产物是胆汁酸198881．与脂酸合成有关乙酰CoA羧化酶82．脂蛋白缺乏血浆中与清蛋白结合的游离脂肪酸增多第三章生物氧化、物质代谢间的相互联系200325．氰化物中毒是由于抑制了下列哪种细胞色素(Cyt)?Cyt aa3200222．在三羧酸循环中，经作用物水平磷酸化生成的高能化合物是GTP24．下列关于呼吸链的叙述，错误的是A．在传递氢与电子过程中可偶联ABP磷酸化B．CO可使整个呼吸链的功能丧失C．递氢体同时也是递电子体D．递电子体也都是递氢体E．呼吸链的组分通常指Eo值由小到大的顺序排列（答案D）200024．1mol丙酮酸被完全氧化生成二氧化碳与水，同时可生成ATP的摩尔数是1528．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖199922．下列物质在体内氧化成CO2与H2O时，同时产生A TP，哪种产生A TP最多?谷氨酸199721．三羧酸循环要紧是在亚细胞器的那一部位进行的？线粒体199621．下列脂肪降解与氧化产物能够转化为糖的有丙酰CoA27．在体内不能直接由草酰乙酸转变而来的化合物是乙酰乙酸28．lg软脂酸(分子量256)较lg葡萄糖(分子量180)完全氧化所生成的A TP高多少倍?2．532．下列哪种物质脱下的一对氢经呼吸链传递后P／O的比值约为3?β－羟丁酸19955．苹果酸穿梭作用的生理意义在于将胞液中NADH＋H＋的2H带入线粒体内6．糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是乙酰CoA19945．下列哪种化合物中不含高能磷酸键?1，6－二磷酸果糖6．1分子乙酰辅酶A经三羧酸循环与氧化磷酸化，共可生成几分子A TP(高能磷酸键)?128．葡萄糖在体内代谢时通常不可能转变生成的化合物是乙酰乙酸12．人体活动要紧的直接供能物质是A TP199325．1克分子琥珀酸脱氢生成延胡索酸时，脱下的一对氢通过呼吸链氧化生成水，同时生成多少克分子ATP?2199244．位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成及糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是6-磷酸葡萄糖47．关于A TP在能量代谢中的作用，哪项是错误的?A．体内生成反应所需的能量均由A TP直接供给B．能量的生成、贮存、释放与利用都以A TP为中心C．ATP的化学能可转变为机械能、渗透能、电能与热能等D．ATP通过对氧化磷酸化作用调节其生成D．体内ATP的含量很少而转换极快（答案A）199117．氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? aa3199055．在三羧酸循环与有关的呼吸链中，生成A TP最多的阶段是α—酮戊二酸→琥珀酸57．下列能自由透过线粒体膜的物质是磷酸二羟丙酮198857．下列哪种物质不是高能化合物?3-磷酸甘油醛第四章氨基酸代谢200426．脑中氨的要紧去路是合成谷氨酰胺200324．经代谢转变生成牛磷酸的氨基酸是半胱氨酸200128．经脱羧基作用后生成γ氨基丁酸的是谷氨酸200027．氨在血中要紧是下列列哪种形式运输的?谷氨酰胺199825．通过鸟氨酸循环生成尿素时，其分子中的两个氮原子一个直接来自游离的氨，另一个直接来源于天冬氨酸199625．牛磺酸是由下列哪种氨基酸代谢而来? 半胱氨酸19951．不出现于蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸19949．指出下列化学结构式的生化名称：HOOC·CH2·CH2·CO·COOHα酮戊二酸199322．参与联合脱氨基过程的维生素有维生素B6、PP199250．去甲肾上腺素可来自酪氨酸58．下列氨基酸中哪一种是蛋白质内所没有的含硫氨基酸?同型半胱氨酸第五章核苷酸代谢200425．合成嘌呤、嘧啶的共用原料是天冬氨酸200326．氮杂丝氨酸干扰核苷酸合成是由于它的结构相似于谷氨酰胺200225．在体内能分解生成β－氨基异丁酸的是TMP200028．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是5磷酸核糖199928．dTMP是由下列哪种核苷酸直接转变而来?dUMP199827．脱氧核糖核苷酸的生成方式要紧是由二磷酸核苷还原199730．人体内嘌呤分解代谢的最终产物是尿酸199629．dTMP合成的直接前体是dUMP199246．下列哪种代谢特殊，可引起血中尿酸含量增高？嘌呤核苷酸分解代谢增加198958．天门冬氨酸可参与下列何种物质的合成? 嘧啶第六章代谢调节200427．下列关于变构酶的叙述，错误的是都具有催化基与调节亚基200332．通过胞内受体发挥作用的激素是甲状腺激素199118．哪项不是激素与受体结合的共同特征?A．有一定特异性B．在细胞质膜上进行结合C．有高度的亲与力D．结合曲线呈可饱与状态E．通过氢键、盐键或者疏水作用相结合（答案B）第三篇基因信息的传递（包含复制、转录、翻译、表达调控、与基因重组技术）200428．下列因子中，不参与原核生物翻译过程是EF129．下列关于复制与转录过程异同点的叙述，错误的是复制与转录过程均以RNA为引物31．能识别DNA特异序列并在识别位点或者其周围切割双链DNA的一类是限制性核酸内切酶32．真核生物RNA聚合酶I转录后可产生的是45S-rRNA200327．下列不属于DNA分子结构改变的是DNA甲基化28．真核生物中，催化转录产物为hnRNA的RNA聚合酶是RNA聚合酶Ⅱ29．下列属于终止密码子的是UAA30．有些基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，这类基因称之管家基因200226．下列有关遗传密码的叙述，正确的是从病毒到人，丝氨酸的密码子都是AGU27．参与复制起始过程的酶中，下列哪一组是正确的? DNA蛋白、SSB28．原核生物中识别DNA模板上转录起始点的是RNA聚合酵的σ因子29．下列关于“基因表达”概念的叙述，错误的是A．基因表达具有组织特异性B．基因表达具有阶段特异性C．基因表达均经历基因转录及翻译过程D．某些基因衰达产物是蛋白质分子E．有些基因表达水平受环境变化影响（答案C）30．在基因工程中．将目的基因与载体DNA拼接的酶是DNA连接酶200129．若将1个完全被放射性标记的DNA分子放于无放射性标记的环境中复制三代后，所产生的全部DNA 分子中，无放射性标记的DNA分子有几个?6个30．下列有关真核细胞mRNA的叙述．错误的是A．是由hnRNA经加工后生成的B．5’末端有m7GpppNmp－帽子C．3′末端有多聚A尾D．该mRNA为多顺反子(多作用于)E．成热过程中需进行甲基化修饰（答案D）31．下列有关反转录酶的叙述，错误的是A．反转录酶mRNA为模板，催化合成cDNAB．催化的DNA合成反应也是5′-3′合成方向C．在催化DNA合成开始进行时不需要有引物D．具有RNase活性E．反转录酶没有3′-5′核酸外切酶活性，因此它无校对功能（答案C）200029．下列关于真核生物DNA复制特点的描述错误的是A．RNA引物较小B．冈崎片段较短C．片段连接时由A TP供给能量D．在复制单位中，DNA链的延长建度较慢E．仅有—个复制起点（答案B）30．AUC为异亮氨酸的遗传密码，在tRNA中其相应的反密码应为GAU31．乳糖操纵子中的i基因编码产物是一种阻遏蛋白199929．真核生物转录生成的mRNA前体的加工过程不包含磷酸化修饰30．下列哪种酶不参加DNA的切除修复过程?DNA聚合酶Ⅲ31．氯霉素可抑制原核生物的蛋白质合成，其原因是与核蛋白体的大亚基结合，抑制转肽酶活性，而阻断翻译延长过程19988．下列什么代谢过程需要以RNA为引物?体内DNA复制29．下列哪种酶不参与DNA损伤的切除修复过程?核酸限制性内切酶30．下列关于氨基酸密码的描述．哪一项是错误的?A．密码有种属特异性，因此不一致生物合成不一致的蛋白质B．密码阅读有方向性，5端起始，3端终止C．一种氨基酸可有一种以上的密码D．一组密码只代表一种氨基酸E．密码第3位(即3端)碱基在决定氨基酸的特异性力面重要性较小（答案A）199729．干扰素抑制蛋白生物合成是由于活化蛋白激酶．而使eIF2磷酸化30．人体内嘌呤分解代谢的最终产物是尿酸31．紫外线对DNA的损伤要紧是形成嘧啶二聚物199630．DNA复制时下列哪一种酶是不需要的?RDPP19952．DNA复制时，以5’TACA3’为模板，合成物的互补结构为5’TCTA3’4．操纵子的基因表达调节系统属于转录水平调节8．氯霉素的抗菌作用是由于抑制了细菌的核蛋白体上的转肽酶199411．能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码?羟脯氨酸13．在体内，氨基酸合成蛋白质时，其活化方式为生成氨基酰tRNA14．合成DNA的原料是dA TP dGTP dCTP dTTP199317．DNA上的外显子(extron)是被转录也被翻译的序列18．下列关于限制性内切酶的叙述哪一项是错误的?A．它能识别DNA特定的碱基顺序，井在特定的位点切断DNAB．切割点邻近的碱基顺序通常呈回文结构C．能专一降解经甲基化修饰的DNAD．是重组DNA的重要工具酶E．要紧从细菌中获得（答案C）199118．哪项不是激素与受体结合的共同特征?A．有一定特异性B．在细胞质膜上进行结合C．有高度的亲与力D．结合曲线呈可饱与状态E．通过氢键、盐键或者疏水作用相结合（答案B）19．DNA复制需要：①DNA聚合酶Ⅲ，②解链蛋白，③DNA聚合酶Ⅰ，④DNA指导的RNA聚合酶，⑤DNA连接酶参加。
生物化学与分子生物学各章要求要点重点难点和问答题第一章蛋白质的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握蛋白质的元素组成特点、基本组成单位；氨基酸的数量及构型；熟悉芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸和亚氨基酸。
2. 掌握氨基酸的理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收性质、茚三酮反应）；掌握肽键、肽单元的概念及多肽链的方向性。
3. 掌握蛋白质各级结构的含义及其稳定因素，区分模体（motif）和结构域（domain）的概念。
4. 理解蛋白质结构与功能的关系（一级结构是高级结构和功能的基础；蛋白质的功能依赖正确的空间结构）。
熟悉分子伴侣、分子病、蛋白构象疾病，肌红蛋白和血红蛋白的异同。
5. 掌握蛋白质的理化性质（两性解离、胶体性质、紫外吸收、呈色反应、蛋白质的变性与复性）。
6. 理解蛋白质分离、纯化基本方法的原理。
二、本章重点和难点1．氨基酸的分类和理化性质。
2．蛋白质的结构层次及各层次之间的关系。
3．蛋白质结构与功能的关系。
4．蛋白质的理化性质及蛋白质的变性。
5．常用蛋白质分离、纯化技术的基本原理。
三、问答题1. 蛋白质结构层次分为几级？各级结构的稳定因素分别有哪些？各级结构间有什么不同和联系？2. 组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种。
3. 什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的方法有哪些？4. 请阐述蛋白质二级结构α-螺旋的结构特征。
5. 凝胶过滤层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳两种方法都是根据蛋白质分子大小而对蛋白质进行分离的，并且都使用交联聚合物作为支持介质，为什么在前者是小分子比大分子更容易滞留在凝胶中，而后者恰恰相反?6. 从结构和功能两方面比较血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的异同。
第二章核酸的结构与功能一、本章要求和要点1. 掌握核酸的分类、基本组成单位、元素组成；掌握核苷酸的水解成分及单核苷酸的化学结构式；掌握DNA和RNA的组成及核苷酸之间的连接。
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能氨基酸的结构与性质1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。
构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。
2．氨基酸分子的结构通式：5、氨基酸的等电点氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。
氨基酸不同，其等电点也不同。
也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。
6、氨基酸的茚三酮反应如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。
氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。
肽键：1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。
4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。
蛋白质的分离和纯化2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
√蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。
溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
（Tertiary structure）。
对于一些较小的蛋白质分子，三级结构就是它的完整三维立体结构；而对于大的蛋白质分子，则需要通过三级结构单位的进一步组织才能形成完整分子。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲一、课程的性质和任务生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用。
生物化学与分子生物学是高等医学院校全科医学专业的必修课之一。
本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢；遗传信息的贮存、传递与表达；血液、肝的生物化学；分子生物学基本概念、原理和技术等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程教学的基本要求通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。
理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、以及代谢异常与疾病的关系。
理解基因信息传递的基本过程，理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义，了解分子生物学基本概念、原理和技术。
本课程教材适用于医学高等专科教育三年制全科医学专业，在第一学期开设，理论课55学时、实验课12学时，总学时为67学时。
四、教学内容与要求绪论【教学内容】第一节生物化学发展简史第二节当代生物化学研究的主要内容第三节生物化学与医学【教学要求】掌握：生物化学和分子生物学的概念.熟悉：生物化学和分子生物学研究的主要内容及其与医学的关系。
了解：生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的主要元素，氮的含量及应用。
组成蛋白质的氨基酸种类、结构通式；氨基酸的分类及结构特点；氨基酸的两性电离、紫外吸收性质及茚三酮反应。
二、肽和肽键，多肽链及N、C末端，主链骨架的概念。
第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：肽键二、蛋白质的二级结构：维持蛋白质构象的化学键、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
生物化学与分子生物学名词解释名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.等电点PI：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽键(pep-tidebond)：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。
3.肽单元(pep-tideunit)：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元4.模体(motif):二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体.5.结构域(domain):分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域.6.亚基(ub-unit)：许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(ub-unit)第二章核酸的结构和功能1.核酸(nucleicacid)：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2.开放阅读框：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框，决定了多肽链的氨基酸序列第三章酶1.酶：是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.酶的活性中心：是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.别构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。
第六章糖代谢1糖异生（gluconeogenei）：非糖化合物（乳糖、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程2有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化(aerobico某idation)是体内糖分解供能的主要方式。
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
第一章蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein作者 : 陈舌单位 : 复旦大学目录第一节 蛋白质的分子组成第二节 蛋白质的分子结构第三节 蛋白质结构与功能的关系第四节 蛋白质的理化性质重点难点熟悉了解掌握组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点、分类及其三字母缩写符号；蛋白质一级结构的概念，理解肽键、肽单元等概念及其结构特点；蛋白质的二级、三级、四级结构的概念及其特点；模体、结构域的概念；蛋白质各级结构与功能的关系，掌握别构效应、协同效应的概念氨基酸、蛋白质的理化性质及有关的基本概念，如两性解离与等电点、变性、紫外吸收等蛋白质的重要生理功能；重要的生物活性肽；蛋白质分离纯化的主要方法及其基本原理；多肽链中氨基酸的序列分析方法及其原理；蛋白质空间结构测定的基本原理n什么是蛋白质?蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
n蛋白质研究的历史1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。
1838年 荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”（源自希腊字 proteios，意为primary）一词。
1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将其制成结晶19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，并将氨基酸合成了多种短肽。
1951年 Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结构——α-螺旋（α-helix）。
1953年 Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年 John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。
20世纪90年代以后 随着人类基因组计划实施，功能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰。
第一节蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein分布广 所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高 蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。
n 蛋白质的生物学重要性1. 蛋白质是生物体重要组成成分（结构蛋白质）2. 蛋白质具有重要的生物学功能（功能蛋白质）l 物质运输l 催化功能l 信息交流l 免疫功能l 氧化供能l 维持机体酸碱平衡l 维持正常血浆渗透压主要元素碳、氢、氧、氮、硫其他元素磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘n 组成蛋白质的元素n蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量。
100克样品中蛋白质的含量 (g%)= 每克样品含氮克数× 6.25×100存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L -α-氨基酸（甘氨酸除外）。
一、组成人体蛋白质的20种L - -氨基酸L -氨基酸的通式RC +NH 3C OO -H除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。
硒代半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨酸分子中的硫原子。
硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。
硒代半胱氨酸参与蛋白质合成时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机制尚不完全清楚。
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L -α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类l非极性脂肪族氨基酸l极性中性氨基酸l芳香族氨基酸l酸性氨基酸l碱性氨基酸（一）侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸甲硫氨酸（三）侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸（四）侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸（五）侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸n几种特殊氨基酸•脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸 +•胱氨酸二硫键-H H2-OOC-CH-CH-S +NH 3S -CH 2-CH-COO -+NH 3-OOC-CH-CH2-SH +NH 3+HS -CH 2-CH-COO -NH 3Ø在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
Ø蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。
Ø这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质n两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
等电点（isoelectric point, pI）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
pH=pI pH>pI +OH -+H +pH<pI氨基酸的兼性离子 阳离子阴离子+OH-+H+（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽氨基酸通过肽键连接而形成肽。
肽键（peptide bond）是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
+-H OH甘氨酰甘氨酸肽键肽（peptide）是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基（ residue ） 。
由2-20个氨基酸相连而成的肽称为寡肽（ oligopeptide ） ，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则称为多肽 （ polypeptide ） 。
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端。
C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端。
n 多肽链有两端：多肽链（polypeptide chain）是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
牛胰岛素的一级结构蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽。
一般而论，蛋白质的氨基酸残基数通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍称为多肽。
（一）谷胱甘肽（glutathione, GSH）五、生物活性肽具有生理活性及多样性谷氨酸 半胱氨酸 甘氨酸n GSH与GSSG间的转换• 体内许多激素属寡肽或多肽• 神经肽（neuropeptide）（二）多肽类激素及神经肽促甲状腺素释放激素第二节蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Proteinn 蛋白质的分子结构包括: 高级结构一级结构（primary structure）二级结构（ secondary structure ）三级结构（ tertiary structure ）四级结构（ quaternary structure ）生物化学与分子生物学（第9版）一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构n定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
n主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
牛胰岛素的一级结构目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观，并且还以更快的速度增加。
国际互联网有若干重要的蛋白质数据库，例如：•EMBL（European Molecular Biology Laboratory Data Library）•Genbank （Genetic Sequence Databank）•PIR（Protein Identification Resource Sequence Database）收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料，为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构n定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
n主要的化学键：氢键Ø α-螺旋 （α-helix）Ø β-折叠 （β-pleated sheet）Ø β-转角 （β-turn）Ø 无规卷曲（random coil）n蛋白质二级结构n 所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、 Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上参与肽键的6个原子C α1、C、O、N、H、C α2位于同一平面，C α1和C α2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit）。
肽键与肽单元（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构n蛋白质二级结构Øα-螺旋 （α-helix）Øβ-折叠 （β-pleated sheet）Øβ-转角 （β-turn）Ø 无规卷曲（random coil）α-螺旋（三） -折叠使多肽链形成片层结构β-折叠（四）β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在β-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
