合成生物学整理

一．绪论：微生物主要特点：1.形态微小。

结构简单。

2.代谢旺盛，繁殖快速。

3.适应性强，易变异。

4.种类繁多，分布广泛。

微生物的六界系统：病毒界，原核生物界，原生生物界，真菌界，动物界，植物界。

三域：古菌域，细菌域，真核生物域。

定义：微生物：指肉眼难以看清，需要借助光学显微镜或电子显微镜才能观察到的一切微小生物（<小于0.1mm）的总称。

中英：微生物（microorganism）微生物学（microbiology）二．原核微生物：1.细菌的基本状态：杆状，球状，螺旋状。

革兰氏染色剂主要过程：细菌涂片—初染（草酸铵结晶紫）—媒染（碘液）—脱色（95%乙醇）—复染（番红）—观察（蓝紫色阳性。

浅红色阴性）定义：2.细菌：是一类结构简单，种类繁多。

主要以二分裂繁殖和水生性较强的单细胞原核微生物。

细菌细胞壁的化学组成：肽聚糖，磷壁酸，脂多糖。

3.肽聚糖：是组成革兰氏阳性菌与革兰氏阴性菌细胞壁的主要化学成分，也称细胞壁，黏肽或黏肽复合物。

4.磷壁酸：是结合在革兰氏阳性菌细胞壁上面的一种酸性多糖。

5.脂多糖：革兰氏阴性菌较阳性复杂，在肽聚糖外面还有一个膜样的，由磷脂双分子层，脂蛋白与脂多糖组成的外膜，因含脂多糖，也常称为脂多糖层。

6.原生质体：指在等渗溶液中用溶菌酶完全脱去原有细胞壁或者用青霉素抑制细胞壁的合成后，所留的仅有细胞膜包裹着的脆弱细菌。

7.球形体：指在有螯合剂等存在的条件下用溶菌酶部分除去革兰氏阴性菌的细胞菌而形成的缺损型细胞。

8.L型细菌：指一种因自发突变而形成的细胞壁缺损的细菌，它的细胞膨大，对渗透压十分敏感。

9.细胞膜：细菌细胞膜是完全包围着细胞的一层很薄的结构，是防止细胞外物质自由进入细胞的屏障，它保证了细胞内环境的相对稳定，便各种生化反应能有序进行，细胞膜一般结构是磷脂双分子层。

细菌细胞膜的功能：（1）渗透屏障功能。

（2）物质运输功能。

（3）参与膜脂，细胞壁各种组份以及糖被等生物的合成（4）参与产能代谢（5）分泌细胞壁和糖被的成分，胞外蛋白以及胞外酶.（6）参与DNA复制与子细菌的分离（7）提供鞭毛的着生位点内膜系统的核糖体。

第一章1.蛋白质氨基酸构成氨基羧基 H原子 R2.碱性赖精组酸性天谷 Asp Glu3.肽键是有刚性的酰胺键部分双键防止肽键自由旋转4.N-末端正电荷 C-末端负电荷5.多肽肽键连接起来的聚合物6.一级结构氨基酸顺序7.二级结构多肽中的区域通过折叠产生8.三级结构由不同二级结构组成9.四级结构几条多肽链组成的蛋白质形状10.二级结构 a螺旋 b折叠 helix and sheet11.疏水相互作用非极性分子远离水分子而互相聚集在一起第二章1.核酸长的小分子聚合物2.核苷酸含氮碱基糖三磷酸3.一环嘧啶 2N4.二环嘌呤 4N5.大小沟 major minor 蛋白质大多结合在大沟6.一圈 3.4nm 10bp 宽度大约2nm7.变性 260nm 单链DNA吸收很多光复性了解一下8.1.DNA链中的碱基序列可以用来保存生产蛋白质的氨基酸序列信息9.2.提供了作为遗传物质需要的稳定性10. 3.对某些类型的损伤进行修复11. 4.一定的脆弱性第三章1.原核生物转录2.起始：闭合启动子复合体开放启动子复合体取得立足点启动子清空3.延伸：局部分开两条链，RNA聚合酶创造了一个开口转录泡4.终止内在型重视和ρ依赖型终止结合到RNA上形成发夹5.对基因的表达进行调控何时该表达什么蛋白特殊时期特殊表达。

6.操纵子：被协同调控的基因组织起来的结构包含一个启动子和操纵基因（operator）7.乳糖操纵子：没有乳糖时乳糖会与lac阻遏蛋白结合别构调控8.正调控 CAP能感应葡萄糖水平低->激活lac基因的转录不与葡萄糖直接结合与CAMP 这样的小分子结合而发挥作用成反比（CAMP和葡萄糖）9.乳糖诱导物诱导了转录10.色氨酸操纵子 trp阻遏蛋白辅阻遏物11.衰减作用：确保转录被彻底阻遏12.边转录边翻译偶联转录-翻译第四章1.RNA聚合酶 I rRNA2.III tRNA 5S rRNA U6 RNA3. II SRNA MRNA1.通用转录因子与RNA聚合酶II在启动子位置形成的组合称为RNA前起始复合体2.TF II D 8-10 subunits 其中一个 TATA结合蛋白（TBP）必须作为组织中心3.TAF IIs TBP相关因子取名就不能取得有意思一点一看就不是合格的程序员可读性极差不是必须的4.原核生物DNA结合基序 HTH5.真核生物DNA结合基序同源异型域三个a螺旋6.Zinc fingers a+b+zn2+7.亮氨酸拉链识别不同的DNA序列异源二聚化作用8.HLH9.Trp阻遏蛋白两个蛋白的二聚体10.激活蛋白也通过改变基因中DNA的高级包装情况来促进转录第五章1.真核生物mRNA 的修饰7-甲基鸟嘌呤核苷 the CTD 第六章看问题第七章1. 组蛋白尾对组蛋白发挥调控作用是十分重要的，因为它上面的一些氨基酸残基可以发生改变乙酰基甲基磷酸等基团可以共价连接上去2.赖氨酸乙酰化正电->中3.甲基化激活转录也可阻遏转录4.染色质重塑蛋白能对组蛋白密码发生相应响应4.小RNA调控Mrna稳定性 RISC的蛋白复合体这一复合体选用小RNA两条链中的一条并用它来与目标mRNA结合极度匹配切片不是很匹配干涉翻译5.miRNa 源自于细胞基因转录出的RNA长链中切割出来的问题1.问题1：生物学家知道染色体早在他们知道遗传物质是DNA之前就携带了遗传物质。

可编辑修改精选全文完整版第一章植物细胞与组织第一节植物细胞的形态与结构一、植物细胞的形状与大小细胞体积小的原因（1）细胞核在细胞生命活动中起重要作用，它所能控制的细胞质的量是有限的，所以细胞的大小受细胞核所能控制的范围的制约（2）利于细胞与周围环境（包括相邻细胞）的物质交换和细胞内部的物质运输和信息传递二、植物细胞的基本结构A原生质体是指细胞中有生命活动的物质（原生质），是细胞各类代谢活动进行的主要场所，是细胞最重要的部分。

包括细胞膜、细胞质、细胞核等结构原生质是组成原生质体的物质，包括水、无机盐；蛋白质、糖类、维生素等后含物是植物细胞中的一些贮藏物质或代谢产物B细胞壁是包围在原生质体外面的坚韧外壳显微结构：光学显微镜（分辨率0.2µm）观察到的细胞结构有细胞壁、细胞质、细胞核、液泡等结构和经过特殊染色的高尔基体（硝酸银染色）和线粒体（Janus green B染色）等。

亚显微结构（超微结构）：在电子显微镜（分辨率0.25nm）下看到的更为精细的结构。

细胞三、原生质体（一）质膜电子显微镜下观察到它是包围在细胞质表面的一层薄膜通常紧贴细胞壁，厚度约7～8 nm （原生质体表面的一层薄膜，脂类和蛋白质）内膜：光学显微镜看不到，采用高渗溶液（如高盐溶液）处理后，使原生质体失水而收缩，与细胞壁发生分离（质壁分离），可以看到质膜是一层光滑的薄膜。

1.质膜的结构脂双层+膜蛋白+膜糖单位膜：暗—明—暗（蛋白质）（类脂）生物膜的“流动镶嵌模型”主要特点：有序性、流动性、不对称性质膜的功能：1.物质跨膜运输2.能量转换3.代谢调节4.细胞识别5.抗逆性6.信号转导7.纤维素的合成和微纤丝的组装（二）细胞质：细胞核以外，细胞质膜以内的原生质为细胞质。

1.细胞器一般认为是散布在细胞质的基质中具有一定结构和功能的“微结构”或“微器官”。

（1）质体一类与碳水化合物的合成及贮藏密切相关的细胞器。

为植物细胞所特有的结构。

生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

常⽤分⼦⽣物学实验技术--整理常⽤的分⼦⽣物学实验技术：离⼼技术： 是分离纯化蛋⽩质、酶、核酸（DNA、RNA）、细胞的最常⽤⽅法之⼀。

电泳（electrophoresis）：带电粒⼦在电场中向着与其所带电荷相反⽅向电极移动的现象。

可⽤于分离不同分⼦量的⽣物⼤分⼦。

1.蛋⽩质的电泳： ⽤途：蛋⽩质的定量。

2.核酸的电泳： ⽤途：⽤于核酸的分离、鉴定、纯化、回收。

⽐如：我只需要长度300bp左右的分⼦。

那么，电泳后，在切胶过程中，只切300bp处的分⼦即可。

蛋⽩质研究相关的技术： 1. 含量测定： 2. 结构的测定： （1）⼀级结构的测定：搞清楚蛋⽩质肽链的氨基酸排列顺序。

⽅法：Edman降解法、质谱法（MS, 将蛋⽩⽔解，多肽链分成⼩段。

检测肽段） （2）空间结构测定：蛋⽩空间结构分析⽐⼀级结构分析复杂得多。

⽅法：X射线衍射晶体分析法、核磁共振法等。

3. 功能的测定： （1）酵母双杂交（YTH）： 假设：欲检测蛋⽩X与蛋⽩Y是否相互作⽤。

检测⽅法： 将蛋⽩X与报告基因转录因⼦的BD融合； 将蛋⽩Y与AD融合； 确认蛋⽩X与蛋⽩Y形成的复合体能否激活报告基因的表达。

如果能激活报告基因的表达，说明：X与Y形成了复合体，则BD和AD靠近，激活了下游报告基因的表达；反之，报告基因不表达。

原理： 真核⽣物的转录因⼦（尤其是酵母转录因⼦GAL4），包括两个彼此分离、但功能必需的结构域：⼀个是与DNA结合的结构域-BD；⼀个是转录激活域-AD。

BD识别转录因⼦效应基因的上游序列并与之结合；AD通过与转录复合体的其他成分作⽤，启动下游的基因转录。

即使BD与AD分开，但如果在空间上较为接近时也能激活转录。

——利⽤转录因⼦的BD、AD这⼀特性，通过检测转录因⼦是否启动了其效应基因的表达，可研究蛋⽩质X与Y是否相互作⽤。

（2）蛋⽩质芯⽚技术：⼀种⾼通量、微型化、⾃动化的蛋⽩质分析技术。

⼀次试验中可同时检测⼏百甚⾄⼏千种⽬标蛋⽩或多肽。

生物化学专业知识点整理与梳理生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系。

它涵盖了许多重要的知识点，对于理解生命的本质和生物过程至关重要。

本文将对生物化学专业的知识点进行整理与梳理，以帮助读者更好地理解和掌握这一学科。

一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸组成。

了解蛋白质的结构、功能和合成过程对于研究生物体的生命活动至关重要。

2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。

了解核酸的结构、功能和复制过程对于理解遗传学和分子生物学具有重要意义。

3. 多糖：多糖是由单糖分子组成的聚合物，包括淀粉、糖原和纤维素等。

了解多糖的结构和功能对于理解碳水化合物代谢和能量转化至关重要。

二、酶与酶学1. 酶的特性：了解酶的特性，包括催化反应、底物特异性和酶促反应的调节机制等，对于理解生物体内的代谢过程和酶学研究具有重要意义。

2. 酶动力学：了解酶动力学参数，如酶的最大反应速率和底物浓度对酶反应速率的影响等，对于研究酶的催化机制和酶抑制剂的设计具有重要意义。

3. 酶的分类：了解酶的分类，如氧化还原酶、水解酶和转移酶等，对于理解酶的多样性和功能具有重要意义。

三、代谢途径与能量转化1. 糖代谢：了解糖的降解和合成途径，如糖酵解、糖异生和糖原代谢等，对于理解能量的产生和利用具有重要意义。

2. 脂代谢：了解脂的降解和合成途径，如脂肪酸氧化和脂肪酸合成等，对于理解脂肪的能量储存和利用具有重要意义。

3. 氨基酸代谢：了解氨基酸的降解和合成途径，如蛋白质降解和氨基酸转氨酶反应等，对于理解氨基酸的生物学功能和代谢调控具有重要意义。

四、生物膜与信号传导1. 生物膜的结构与功能：了解生物膜的组成、结构和功能，如磷脂双分子层、膜蛋白和跨膜传输等，对于理解细胞的结构和功能具有重要意义。

2. 信号传导：了解细胞内外信号传导的机制，如受体激活、信号转导通路和细胞内信号分子等，对于理解细胞的生物学响应和调控具有重要意义。

普通生物学重点整理普通生物学是生物学的基础课程之一，涉及了生命的起源、进化、结构与功能等方面的知识。

为了帮助学生更好地掌握普通生物学的重点内容，本文将对该学科的关键知识进行整理和总结。

一、生物的起源与进化1. 生命起源理论生命起源理论主要包括化学进化理论和原核细胞内共生起源理论。

化学进化理论通过模拟地球早期的环境条件，验证了生命起源的可能性。

原核细胞内共生起源理论则认为真核细胞起源于原核细胞内的共生关系。

2. 进化理论进化理论由达尔文提出，主要包括自然选择、适者生存和物种形成等概念。

进化的证据包括化石记录、生物地理学和分子生物学等方面的研究。

二、细胞结构与功能1. 细胞的基本结构细胞包括细胞膜、细胞质和细胞核等结构。

细胞膜是细胞的外层边界，具有选择性通透性。

细胞质是细胞内的液体环境，包含细胞器和细胞骨架等结构。

细胞核是细胞内的遗传物质存储和转录翻译的区域。

2. 细胞器的功能常见的细胞器包括内质网、高尔基体、线粒体和溶酶体等。

内质网参与蛋白质的合成与修饰，高尔基体负责蛋白质的包装和运输，线粒体是细胞的能量中心，溶酶体参与物质的降解和回收等。

三、遗传与分子生物学1. 遗传规律遗传规律由孟德尔提出，主要包括显性与隐性遗传、自由组合定律和分离定律等。

基因是遗传的基本单位，位于染色体上。

2. DNA的结构与复制DNA是遗传物质的载体，具有双螺旋结构。

DNA的复制是指DNA 的复制过程，包括分离、复制和连接等步骤。

DNA复制的方式有半保留复制和间断复制等。

3. RNA和蛋白质的合成RNA是DNA的转录产物，包括mRNA、tRNA和rRNA等。

转录是指DNA转录为RNA的过程。

翻译是指mRNA通过三联密码子与tRNA上的氨基酸配对，合成蛋白质的过程。

四、生物的能量转换与调节1. 光合作用光合作用是植物和一部分细菌通过光能转化为化学能的过程，产生氧气并合成有机物质。

2. 呼吸作用呼吸作用是生物体将有机物质氧化为能量的过程，分为有氧呼吸和无氧呼吸两种形式。

生化-核酸生物合成知识点整理●核酸的生物合成●中心法则●DNA的生物合成●DNA复制●复制特点●半保留复制●保证了生物遗传的稳定性●合成方向是5'→3'端●DNA聚合酶严格按照模板链的碱基顺序，以四种脱氧核糖核苷三磷酸（dNTP: dATP,dTTP, dCTP , dGTP）为底物合成延长互补链DNA，而且他总是沿模板链的3'→5'方向移动，由此形成的互补DNA链方向一定为5'→3'●DNA合成不仅是在单条模板链上进行的，而且发生在特定区域，在该位置打开，形成一个类似于眼状的结构，称为复制眼●复制眼●DNA复制时，由于特定蛋白质与复制起始位点识别并结合，引发复制起始过程，导致DNA双螺旋解链，形成类似眼睛的结构，称之为复制眼。

●复制叉●复制眼两侧每侧两条DNA链之间形成“Y”字形结构，随后分别以这两条DNA链为模板开始DNA的复制，这种“Y”字形结构,称之为复制叉。

●DNA复制可以沿复制叉进行双向复制，也可以单向复制，原核生物多为双向复制●复制子●复制子包含有DNA复制起点到复制终点的一段DNA序列。

原核生物DNA只有一个复制子，而真核生物有多个复制子。

●复制体●复制体是一个包括DNA聚合酶、引物酶、DNA解旋酶、单链DNA结合蛋白以及其他辅助蛋白在内的蛋白质复合体。

该蛋白复合体位于复制叉处，负责DNA的复制。

●具有半不连续性●双链DNA复制时，其中一条链的互补链为连续合成，而另一条链的互补链为不连续合成，这种复制方式被称作半不连续复制●DNA复制的准确性可能因素●核糖核苷二磷酸还原酶的调节作用●DNA聚合酶的构象变化，正确配对才能诱导DNA聚合酶从开放构象转化为关闭构象，此时DNA聚合酶才能催化聚合反应●DNA聚合酶Ⅰ和DNA聚合酶Ⅲ的3'→5'核酸外切酶活性。

这些酶在合成DNA新链的同时，可以切除错误掺入的dNTP●借助RNA引物。

生物学细胞代谢公式整理细胞代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括物质的合成、降解和能量的转化。

这些反应都依赖于一系列的代谢途径和生物分子之间的相互作用。

本文将对生物学细胞代谢中常见的代谢途径进行整理，总结代谢途径中的公式和反应。

一、糖酵解代谢（糖的降解）1. 糖酵解公式：葡萄糖 + 2 ADP + 2 过磷酸 + 2 NAD+ -> 2 丙酮酸 + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 水2. 糖酵解反应：- 糖的磷酸化：葡萄糖 + ATP -> 葡萄糖-6-磷酸 + ADP- 库恩酵解：葡萄糖-6-磷酸 -> 丙酮酸 + 磷酸二、三羧酸循环（柠檬酸循环）1. 三羧酸循环公式：丙酮酸 + 3 NAD+ + FAD + ADP + 磷酸 -> 3 CO2 + 3 NADH + FADH2 + ATP + 磷酸2. 三羧酸循环反应：- 柠檬酸生成：丙酮酸 + 乙醛 + 水 -> 柠檬酸- 柠檬酸分解：柠檬酸 -> 苹果酸 -> + H2O -> 乳酸 + CO2三、呼吸链（氧化磷酸化）1. 呼吸链公式：NADH + H+ + 1/2 O2 + ADP + 磷酸 -> NAD+ + H2O + ATP2. 呼吸链反应：- NADH的氧化：NADH + H+ + 1/2 O2 -> NAD+ + H2O- 磷酸化：ADP + 磷酸 -> ATP四、脂肪酸代谢1. 脂肪酸合成公式：8 酰辅酶A + 7 ATP + 14 NADPH + 6 H+ + 6 乙醛 -> 1 长链脂肪酸 + 8 辅酶A + 7 ADP + 7 NADP+ + 7 磷酸2. β-氧化反应：- β-氧化步骤一：长链脂肪酸 + 辅酶A + Flavin腺嘌呤二核苷酸 + 水 -> 不饱和脂肪酸 + 酰胺辅酶A + FAD+ + H2O- β-氧化步骤二：不饱和脂肪酸 + 辅酶A + NAD+ -> 饱和脂肪酸 + NADH + H+五、蛋白质代谢1. 蛋白质合成公式：氨基酸（n个） + ATP + 酶 -> 蛋白质 + AMP + P + n H2O2. 蛋白质降解反应：- 剪切蛋白：蛋白质 + H2O -> 小片段蛋白 + 氨基酸- 酶的降解：蛋白质 + ATP + 酶 -> 氨基酸 + ADP + P以上介绍了细胞代谢中的几个重要的代谢途径和公式。