生物化学---第四章 酶(上)
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生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
生物化学-酶
C H 2O H O OH OH OH OH OH OH C H 2O H O C H 2O H OH
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
《生物化学》——酶 (1)
《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。
[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。
[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。
[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。
[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。
[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。
[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。
[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。
[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。
[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。
[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。
[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
生物化学考研精解名词解释答案(上)版
生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。
通过该反应，使单糖形成环状结构。
16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。
18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。
大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。
22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。
包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。
生物化学课件4酶与生物催化剂
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚
【精品】生物化学课后习题答案-第四章xt4
第四章酶化学 一、课后习题 1.判断对错。
如果不对，请说明原因。
（1） 生物体内具有催化能力的物质都是蛋白质。
（2） 所有的酶都具有辅酶或辅基。
（3） 酶促反应的初速度与底物浓度无关。
（4） 当底物处于饱和状态时，酶促反应的速率与酶的浓度成正比。
（5） 对于所有酶而言，Km值都与酶的浓度无关。
（6） 测定酶的活力时，必须在酶促反应的初速度时进行。
2.现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000ml，从中吸取0.5 ml测定该酶的活力，得知5min分解0.25g淀粉。
计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1g淀粉的酶含量为1个活力单位。
） 3.称取25mg蛋白酶配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin比色法测定酶活力，得知每小时产生1500ug酪氨酸;易取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
根据以上数据，解答以下问题。
（每分钟产生1pg酪氨酸的酶量为1个活力单位。
）（1）1mg酶液中所含的蛋白质量及活力单位； （2）比活力； （3）1g酶制剂的总蛋白含量及比活力。
4.当底物浓度[s]分别等于4、5、６和10Km时，求反应速率V相当于最大反应速度Vmax的几分之几？ 5.根据下列实验数据（表7-5），用Lineweaver-Burk作图法求;（1）非抑制反应下的Km和Vmax； （2）抑制反应下的Km和Vmax； （3）判断抑制作用的类型。
6.从某生物材料中提取纯化一种酶，按下列步骤进行纯化（表7-8）计算最后所得酶制剂的比活力，活力回收率和纯化倍数（纯化率）。
解析： 1.（1）不对，生物体内具有催化活性还有RNA酶。
（2）不对，只有结合酶有辅酶或辅基。
（3）不对，如果酶促反应的底物只有一种，当其他条件不变，酶的浓度也固定的情况下，一种酶所催化的化学反应速率与底物的浓度间有如下的规律：在底物浓度低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧增加，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应；当底物浓度较高时，增加底物浓度，反应速度虽随之增加，但增加的程度不如底物浓度低时那样显著，即反应速率不再与底物浓度成正比，表现为混合级反应；当底物浓度达到某一定值后，再增加底物浓度，反应速率不再增加，而趋于恒定，即此时反应速率与底物浓度无关，表现为零级反应，此时的速率为最大速率（Ｖmax），底物浓度即出现饱和现象。
生物化学第四章 维生素与辅酶
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辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
编辑ppt
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
编辑ppt
缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。
辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
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缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。
生物化学_04 酶类化学
忽略了酶的物种差异和组织的差异。 忽略了酶的物种差异和组织的差异。在讨论一个具体 的酶时，应对它的来源与名称一并加以说明。 的酶时，应对它的来源与名称一并加以说明。 SOD：EC1 15. SOD：EC1.15.1.1，只有一个系统名称和编号。 只有一个系统名称和编号。 但是，真核生物有三类不同的SOD SOD： 但是，真核生物有三类不同的SOD： CuZn-SOD: 细胞质中。 CuZn-SOD: 细胞质中。 Mn-SOD: 线粒体中。 线粒体中。 Mn-SOD: Fe-SOD: 叶绿体。 叶绿体。 Fe-SOD: 对于CuZn SOD而言 来自牛红细胞与猪红细胞的， CuZn而言， 对于 CuZn-SOD 而言 ， 来自牛红细胞与猪红细胞的 ， 其 一级结构也有很大不同。 一级结构也有很大不同。
(天然酶、生物工程酶) 天然酶、生物工程酶 天然酶 生物催化剂 核酸类： Deoxyribozyme. 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme. （Biocatalyst） ）
模拟生物催化剂
……
酶的生物学功能： 酶的生物学功能：
参与新陈代谢。 ① 参与新陈代谢。 钥匙” ② 分子生物学的 “钥匙”:
（二） 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶类（ enzyme): 结合酶类（conjugated enzyme): 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 (coenzyme) 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
(天然酶、生物工程酶) 天然酶、生物工程酶 天然酶 生物催化剂 核酸类： Deoxyribozyme. 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme. （Biocatalyst） ）
模拟生物催化剂
……
酶的生物学功能： 酶的生物学功能：
参与新陈代谢。 ① 参与新陈代谢。 钥匙” ② 分子生物学的 “钥匙”:
（二） 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶类（ enzyme): 结合酶类（conjugated enzyme): 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 (coenzyme) 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
大学生物化学 酶
同促效应（正协同效应、负协同效应） 异促效应
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
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通式：AB+H2O→AH+BOH
起降解作用，多位于胞外或溶酶体中。有些蛋白酶 也称为激酶。可分为水解酯键、糖苷键、肽键、 碳氮键等11亚类。
2020/12/14
h
24
• 4、裂合酶类 • 催化从底物上非水解地移去一个小分子而
留下双键的反应或其逆反应。
通式： AB→A+B
• 包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚 类。
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25
• 5、异构酶类 • 催化同分异构体之间的相互转化。即底物分子内
基团或原子的重排过程。
通式：A→B 其中：A、B为同分异构体
• 包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚类。
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6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP分解相偶
联。也叫连接酶，如DNA连接酶。能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须 与ATP分解反应相互偶联。共5个亚类。
根据上述酶的系统分类方法，国际酶学委 员会还对每个酶做了统一编号，一个酶只有 一个编号，因此不会混淆。 酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成， 每个数字之间以“.”隔开。
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酶的表示方法
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酶的编码(国际系统分类)
每个酶都有一个有四个数字组成的编码
第四章 酶
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第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
概述 酶的分类及命名 酶的结构与作用机制 酶代谢动力学 酶的调节 酶活力及酶工程
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2
大纲
• 了解：酶分子结构与功能的关系；双底物酶促反应 动力学特点；理解酶的作用机制；酶的制备、应用、 活力测定和酶工程。酶高效催化策略机制
(1) 一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化 有关
(2)磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋 白酶也称为激酶（如肠激酶）
(3)糖苷转移酶：与多糖代谢密切相关，如糖原磷酸化酶。
(4)氨基转移酶：转移氨基，如AST ALT
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3、水解酶类
催化底物的水解反应，如蛋白酶、核酸 酶及脂肪酶等。多是胞外酶.
• 掌握：酶的概念、作用特点、分类与命名掌握酶促 反应动力学的基本内容，米氏常数的意义；可逆性 抑制的类型及酶促反应动力学参数(主要是Vmax 及 Km)的变化情况。
• 重点、难点：酶促反应动力学的基本内容 、米氏常 数的意义及有关计算、可逆性抑制的类型及酶促反 应动力学参数的变化
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（二）酶的特性★（与普通催化剂相比）
1.催化效率高 2.专一性强 3.反应条件温和 4.稳定性差，易失活 5.受多种因素调节 6. 酶的催化活性与辅因子有关
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12
1.催化效率高
常用转换数（TN）或Kcat来表示催化效率：指在一定 条件下每秒钟每个酶分子转换底物的数量，或每秒钟每微 摩尔酶分子转换底物的微摩尔数
7. 进入80年代后，核酶（ribozyme）、抗体酶、模 拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。
1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有 自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。
此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物 也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。
(4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
掺入氧原子个数可分为单加氧酶和双加氧酶。
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2.移换酶(转移酶)类
催化功能基团的转移反应，即将一个底物分子的基 团或原子转移到另一个底物的分子上,也叫转移酶
通式：AR+B→BR+A
按转移基团性质，可分为8个亚类，较重要的有：
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三、酶的催化特点
（一）与普通催化剂的共同点： 1.只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反
应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变 平衡常数； 2.酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速 度； 3.酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。
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Mg
O
PO O-
CH2 O A
H HH H OH OH
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电子传递中间体
• 许多氧化-还原酶中 都含有铜或铁离子， 它们作为酶的辅助 因子起着传递电子 的功能。
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2.专一性强：
(1)结构 专一
绝对专一
键专一性：指酶对所作用键的 选择
相对专一 性，如脂肪酶、二肽酶。
基团专一性（族专一性）：指酶对所 作用的键及键一侧的基团的选择性， 胰蛋白酶
(2)立体异构专一 ：包含旋光异构和几何异构专一性
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3.反应条件温和 常温、常压，酸碱适中条件下进行
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(二)国际系统命名法（ 1961以后）
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶名 称就明确标明酶的底物及催化反应的性质。如果 是两种底物，都必须写，中间用“:”隔开，底物类 型亦得写清 谷丙转氨酶：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶。
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（三）酶的系统编号（分类）★
金属离 金属离子作为辅助因子。 子 酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活 性，只有二者结合为全酶才有催化活性。
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(四) 酶的辅因子
• 某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在 一起并协同实施催化作用，这类分子被称 为辅酶（或辅基）。
• 辅酶（或辅基）是一类具有特殊化学结 构和功能的化合物。参与的酶促反应主要 为氧化-还原反应或基团转移反应。
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1 金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
• Fe2+/Fe3+ 卟啉环，咪唑，
血红素，
•
含硫配体
氧化-还原酶，
•
过氧化氢酶
• Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺
细胞色素氧化酶
• Co2+
卟啉环
变位酶
• Zn2+ -NH3，咪唑，（-RS）2 碳酸酐酶，醇脱氢酶
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酶分子中的金属离子
• 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分 为两类：金属酶和金属激酶。
• 在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。 如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3、Zn2+ 、Mn2+、 Co2 等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，
在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
乳酸脱氢酶 EC 1.
1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
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二、分类
（一）按反应的类型★
1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂合酶 5.异构酶 6.合成酶
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（一）按反应的类型★
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第一节 概述
酶的本质 研究历史 酶的特性
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4
一、酶的概念及本质
(一) 酶的概念：酶是生物体活细胞产生的，在细胞 内外均具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大 分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。 • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 （substrate）。 • (二) 酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质,少数是核 酸RNA，（后者称为核酶）
能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖
化酶（diastase）
• 2.巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的 酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常
使用“酵素”一词（ferment）。
• 3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出
“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。
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• 4.1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用 石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵 的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应， 与细胞的活力无关。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi
或 A+B→AB+AMP+PPi
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（二）按酶的结构分类
1.单体酶 由一条肽链构成的酶称为单体酶 2.寡聚酶： 由多条肽链以非共价键结合而成的酶 3.多酶体系： 一些功能相关的酶组织在一起，形成一个酶系,也 叫多酶复合体
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3、 金属离子催化作用
提高水的亲核性能 • 金属离子可以和水分子的OH-结合，使
水显示出更大的亲核催化性能。
起降解作用，多位于胞外或溶酶体中。有些蛋白酶 也称为激酶。可分为水解酯键、糖苷键、肽键、 碳氮键等11亚类。
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• 4、裂合酶类 • 催化从底物上非水解地移去一个小分子而
留下双键的反应或其逆反应。
通式： AB→A+B
• 包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚 类。
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• 5、异构酶类 • 催化同分异构体之间的相互转化。即底物分子内
基团或原子的重排过程。
通式：A→B 其中：A、B为同分异构体
• 包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚类。
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6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP分解相偶
联。也叫连接酶，如DNA连接酶。能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须 与ATP分解反应相互偶联。共5个亚类。
根据上述酶的系统分类方法，国际酶学委 员会还对每个酶做了统一编号，一个酶只有 一个编号，因此不会混淆。 酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成， 每个数字之间以“.”隔开。
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酶的表示方法
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酶的编码(国际系统分类)
每个酶都有一个有四个数字组成的编码
第四章 酶
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第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
概述 酶的分类及命名 酶的结构与作用机制 酶代谢动力学 酶的调节 酶活力及酶工程
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大纲
• 了解：酶分子结构与功能的关系；双底物酶促反应 动力学特点；理解酶的作用机制；酶的制备、应用、 活力测定和酶工程。酶高效催化策略机制
(1) 一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化 有关
(2)磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋 白酶也称为激酶（如肠激酶）
(3)糖苷转移酶：与多糖代谢密切相关，如糖原磷酸化酶。
(4)氨基转移酶：转移氨基，如AST ALT
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3、水解酶类
催化底物的水解反应，如蛋白酶、核酸 酶及脂肪酶等。多是胞外酶.
• 掌握：酶的概念、作用特点、分类与命名掌握酶促 反应动力学的基本内容，米氏常数的意义；可逆性 抑制的类型及酶促反应动力学参数(主要是Vmax 及 Km)的变化情况。
• 重点、难点：酶促反应动力学的基本内容 、米氏常 数的意义及有关计算、可逆性抑制的类型及酶促反 应动力学参数的变化
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（二）酶的特性★（与普通催化剂相比）
1.催化效率高 2.专一性强 3.反应条件温和 4.稳定性差，易失活 5.受多种因素调节 6. 酶的催化活性与辅因子有关
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1.催化效率高
常用转换数（TN）或Kcat来表示催化效率：指在一定 条件下每秒钟每个酶分子转换底物的数量，或每秒钟每微 摩尔酶分子转换底物的微摩尔数
7. 进入80年代后，核酶（ribozyme）、抗体酶、模 拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。
1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有 自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。
此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物 也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。
(4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
掺入氧原子个数可分为单加氧酶和双加氧酶。
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2.移换酶(转移酶)类
催化功能基团的转移反应，即将一个底物分子的基 团或原子转移到另一个底物的分子上,也叫转移酶
通式：AR+B→BR+A
按转移基团性质，可分为8个亚类，较重要的有：
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三、酶的催化特点
（一）与普通催化剂的共同点： 1.只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反
应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变 平衡常数； 2.酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速 度； 3.酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。
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CH2 O A
H HH H OH OH
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电子传递中间体
• 许多氧化-还原酶中 都含有铜或铁离子， 它们作为酶的辅助 因子起着传递电子 的功能。
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2.专一性强：
(1)结构 专一
绝对专一
键专一性：指酶对所作用键的 选择
相对专一 性，如脂肪酶、二肽酶。
基团专一性（族专一性）：指酶对所 作用的键及键一侧的基团的选择性， 胰蛋白酶
(2)立体异构专一 ：包含旋光异构和几何异构专一性
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3.反应条件温和 常温、常压，酸碱适中条件下进行
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(二)国际系统命名法（ 1961以后）
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶名 称就明确标明酶的底物及催化反应的性质。如果 是两种底物，都必须写，中间用“:”隔开，底物类 型亦得写清 谷丙转氨酶：L-丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶。
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（三）酶的系统编号（分类）★
金属离 金属离子作为辅助因子。 子 酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活 性，只有二者结合为全酶才有催化活性。
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(四) 酶的辅因子
• 某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在 一起并协同实施催化作用，这类分子被称 为辅酶（或辅基）。
• 辅酶（或辅基）是一类具有特殊化学结 构和功能的化合物。参与的酶促反应主要 为氧化-还原反应或基团转移反应。
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1 金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
• Fe2+/Fe3+ 卟啉环，咪唑，
血红素，
•
含硫配体
氧化-还原酶，
•
过氧化氢酶
• Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺
细胞色素氧化酶
• Co2+
卟啉环
变位酶
• Zn2+ -NH3，咪唑，（-RS）2 碳酸酐酶，醇脱氢酶
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酶分子中的金属离子
• 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分 为两类：金属酶和金属激酶。
• 在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。 如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3、Zn2+ 、Mn2+、 Co2 等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，
在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
乳酸脱氢酶 EC 1.
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第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
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二、分类
（一）按反应的类型★
1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂合酶 5.异构酶 6.合成酶
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第一节 概述
酶的本质 研究历史 酶的特性
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一、酶的概念及本质
(一) 酶的概念：酶是生物体活细胞产生的，在细胞 内外均具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大 分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。
酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 （Enzymatic reaction）。 • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物 （substrate）。 • (二) 酶的化学本质：绝大多数酶是蛋白质,少数是核 酸RNA，（后者称为核酶）
能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖
化酶（diastase）
• 2.巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的 酵母细胞才能进行发酵。现在日本还经常
使用“酵素”一词（ferment）。
• 3.1878年德国人库恩（Kuhne）提出
“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。
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• 4.1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用 石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵 的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应， 与细胞的活力无关。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi
或 A+B→AB+AMP+PPi
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（二）按酶的结构分类
1.单体酶 由一条肽链构成的酶称为单体酶 2.寡聚酶： 由多条肽链以非共价键结合而成的酶 3.多酶体系： 一些功能相关的酶组织在一起，形成一个酶系,也 叫多酶复合体
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3、 金属离子催化作用
提高水的亲核性能 • 金属离子可以和水分子的OH-结合，使
水显示出更大的亲核催化性能。