生物化学---第四章 酶(上)

生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。

酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。

分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。

活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。

[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。

[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。

[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。

[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。

[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。

[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。

[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。

[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。

[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。

[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。

[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。

[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

生化考研精解名词解释答案（上）温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！第一章糖类（p6）6.构型（configuration）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。

有D型和L型两种。

构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。

指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。

构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。

12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。

14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。

在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。

15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。

通过该反应，使单糖形成环状结构。

16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。

18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。

常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。

大部分双糖也是还原糖，蔗糖例外。

22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。

包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，为植物中糖类的主要贮存形式。

第四章酶化学　一、课后习题　1.判断对错。

如果不对，请说明原因。

　（1）　生物体内具有催化能力的物质都是蛋白质。

　（2）　所有的酶都具有辅酶或辅基。

　（3）　酶促反应的初速度与底物浓度无关。

　（4）　当底物处于饱和状态时，酶促反应的速率与酶的浓度成正比。

　（5）　对于所有酶而言，Km值都与酶的浓度无关。

　（6）　测定酶的活力时，必须在酶促反应的初速度时进行。

　2.现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000ml，从中吸取0.5 ml测定该酶的活力，得知5min分解0.25g淀粉。

计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。

（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1g淀粉的酶含量为1个活力单位。

）　3.称取25mg蛋白酶配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin比色法测定酶活力，得知每小时产生1500ug酪氨酸;易取2ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。

根据以上数据，解答以下问题。

（每分钟产生1pg酪氨酸的酶量为1个活力单位。

）（1）1mg酶液中所含的蛋白质量及活力单位；　（2）比活力；　（3）1g酶制剂的总蛋白含量及比活力。

　4.当底物浓度[s]分别等于4、5、６和10Km时，求反应速率V相当于最大反应速度Vmax的几分之几？　5.根据下列实验数据（表7-5），用Lineweaver-Burk作图法求;（1）非抑制反应下的Km和Vmax；　（2）抑制反应下的Km和Vmax；　（3）判断抑制作用的类型。

　6.从某生物材料中提取纯化一种酶，按下列步骤进行纯化（表7-8）计算最后所得酶制剂的比活力，活力回收率和纯化倍数（纯化率）。

　解析：　1.（1）不对，生物体内具有催化活性还有RNA酶。

（2）不对，只有结合酶有辅酶或辅基。

（3）不对，如果酶促反应的底物只有一种，当其他条件不变，酶的浓度也固定的情况下，一种酶所催化的化学反应速率与底物的浓度间有如下的规律：在底物浓度低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧增加，反应速率与底物浓度成正比，表现为一级反应；当底物浓度较高时，增加底物浓度，反应速度虽随之增加，但增加的程度不如底物浓度低时那样显著，即反应速率不再与底物浓度成正比，表现为混合级反应；当底物浓度达到某一定值后，再增加底物浓度，反应速率不再增加，而趋于恒定，即此时反应速率与底物浓度无关，表现为零级反应，此时的速率为最大速率（Ｖmax），底物浓度即出现饱和现象。

一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。

2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。

3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。

4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。

5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。

6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。

7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。

10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。

11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。

12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。

13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。

14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。

15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。

二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。

答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。

答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。

答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。

答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。

第四章酶Enzymes本章主要内容（9学时）一．酶的概念（重点）二．维生素与辅酶（重点）三．酶促反应动力学（重点）四．酶的结构和催化作用机制（重点）五．酶的调控（重点）六．人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动，都是由无数复杂的化学变化（反应）来实现的。

⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。

⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年，E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶，实现无细胞生醇发酵。

一、酶的概念⏹1926年，James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。

⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年，推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。

⏹In 1982，Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena（四膜虫）.Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂（Biocatalysts）：活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。

⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。

1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。

1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。

1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。

1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。

1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。

1969 化学合成核糖核酸酶。

1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。

1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。

ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。

没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。

限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。

⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。

（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。

（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。