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《生物化学》(王镜岩,第三版)课后习题解答《生物化学》(王镜岩,第三版)课后习题解答全部试卷材料收费下载第一章糖类概要糖类是四大类生物分子之一，普遍具有于生物界，特殊是动物界。
糖类在生物体内不只作为构造身分跟次要动力，复合糖中得糖链作为细胞辨认得信息分子参加许多性命进程，并因而浮现一门新得学科，糖生物学。
少数糖类存在(CH2O)n得试验式，其化学本色是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物得多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物得多糖。
糖类与卵白质或脂质共价联合构成得联合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有错误称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*得单糖都是错误称分子，固然也是手性分子，因此都存在旋光性，一个C*有两种构型D-跟L-型或R-跟S-型。
因而含n个C*得单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对于没有同得对于映体。
任一旋光异构体惟独一个对于映体，其余旋光异构体是它得非对于映体，仅有一个C*得构型没有同得两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖得构型是指离羧基碳最远得谁人C*得构型，假如与D-甘油醛构型雷同，则属D系糖，反之属L系糖，大少数自然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体得破体化学，并提出了在纸面上表现单糖链状破体构造得Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋征象，这是由于开涟得单糖分子内醇基与醛基或酮基产生可逆亲核加成构成环状半缩醛或半缩酮得缘故。
这种反响常常产生在C5羟基跟C1醛基之间，而构成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基跟C2酮基之间构成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时因为羰基碳成为新得错误称核心，浮现两个异头差向异构体，称α跟β异头物，它们经由过程开链情势产生互变并处于均衡中。
在尺度定位得Hsworth式中D-单糖异头碳得羟基在氧环面下方得为α异头物，上方得为β异头物，实际上没有像Haworth式所示得那样氧环面上得全部原子都处在统一个立体，吡喃糖环普通实行椅式构象，呋喃糖环实行信封式构象。
生物化学王境岩第三版课后习题答案第1章糖类1.环己酮糖中有多少可能的光学异构体，为什么？[25=32]解：考虑到c1、c2、c3、c4及αβ两种构型，故总的旋光异构体为2的4次方乘以2=32个。
2.含有d-半乳吡喃糖和d-吡喃葡萄糖的双糖中可能有多少异构体（不包括异构体）？含有相同残基的糖蛋白的双糖链中有多少异构体？[20；32]解：一个单糖的c1可以与另一单糖的c1、c2、c3、c4、c6形成糖苷键，于是α-d-吡喃半乳基-d-吡喃葡萄糖苷、β-d-吡喃半乳基-d-吡喃葡萄糖苷、α-d-吡喃葡萄糖基-d-吡喃半乳糖苷、β-d-吡喃葡萄糖基-d-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链，其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4和C6用于与另一个单糖的C1形成糖苷键。
算法同上，共4×4=16，考虑到二糖与多肽连接时的异构体构象，异构体数为16×2=32。
3．写出β-d-脱氧核糖、α-d-半乳糖、β-l-山梨糖和β-d-n-乙酰神经氨酸（唾液酸)的fischer投影式，haworth式和构象式。
4.记下（a）如下所示（b）两种单糖（D/L，α/β，F/P）的正式名称，表明（c）（D）两种结构的构型由RS系统（R/s）表示[a、α-d-f-fru；b、α-l-p-glc；c、r；d、s]5.测定L7葡萄糖α和β异构体[αD20]的比旋度分别为+112.2°和+18.70°。
当α-当D-吡喃葡萄糖晶体样品溶解在水中时，比旋度将从+112.2°降低到+52.70°的平衡值。
混合物α和β的平衡计算——异头菌的比例。
假设开链形式和呋喃形式可以忽略不计。
【α异头菌的比例为36.5%，β差异为63.5%】溶液：设置α如果异构体的比例为x，则有112.2x+18.7（1-x）=52.7，溶液为x=36.5%，因此（1-x）=63.5%。
王镜岩（第三版）生物化学下册课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
"它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP （尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页）王镜岩, 习题, 生化第一章蛋白质化学测试题－－一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两羧基的氨基酸是：A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：bioooA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。
第一章糖类习题1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
第四章氨基酸一、选择题⒈组成蛋白质的基本单位是：（）A、L-α-氨基酸；B、D-β氨基酸；C、D-α氨基酸；D、L-β-氨基酸；E、以上结果均不是⒉关于氨基酸的说明哪个是不正确的（）A、酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环；B、苏氨酸和丝氨酸都含有羟基；C、亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸；D、脯氨酸和酪氨酸；E、组氨酸和色氨酸都是杂环氨基酸⒊下列那种氨基酸溶液不能引起偏振光的旋转？（）A、丙氨酸；B、甘氨酸；C、亮氨酸；D、丝氨酸；E、缬氨酸⒋属于亚氨基酸的是（）A、丝氨酸；B、脯氨酸；C 精氨酸；D、赖氨酸；E、蛋氨酸⒌下列氨基酸在生理pH 范围内缓冲能力最大的是（）A、Gly；B、His；C、Cys；D、Asp；E、Glu⒍哪一种蛋白质组分在280nm 处，具有最大的光吸收？A、色氨酸吲哚基；B、酪氨酸苯酚基；C、苯丙氨酸苯环；D、半胱氨酸的巯基；E、肽链中的肽键⒎有一混合氨基酸溶液，其pI 值分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四种向正极移动，缓冲液pH 应该是多少？（）A、4.0；B、5.0；C、6.0；D、7.0；E、8.0⒏与茚三酮反应成黄色的是（）A、苯丙氨酸；B、酪氨酸；C、色氨酸；D、组氨酸；E、脯氨酸⒐氨基酸在等电点时，具有的特点是：A、不带正电荷；B、不带负电荷；C、a+b；D、溶解度最大；E、在电场中不泳动⒑下列那一个氨基酸分子是在前体分子形成后才出现在多肽链中（）A、脯氨酸；B、赖氨酸；C、羟赖氨酸；D、谷氨酰胺；E、丝氨酸⒒Pauly 试剂常被用来检测蛋白质中的（）残基的侧链基团A、色氨酸吲哚基；B、酪氨酸酚羟基；C、组氨酸的咪唑基；D、半胱氨酸的巯基二、是非题⒈组成蛋白质的20 种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。
⒉蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。
⒊亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
⒋组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
生物化学学习指导及习题1第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类21.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）34. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
20种天然氨基酸在可见光范围内都没有明显的光吸收现象，但在紫外区有三种氨基酸确有明显的光吸收作用。
五、蛋白质的分子结构为研究方便，人们将蛋白质结构分成不同的层次，1952年Linderstron-Lang 将蛋白质分成三个结构层次，1953年Bernal又提出四级结构，此后人们又在结构与功能的研究中提出了超二级结构及结构域概念，因此，目前，目前人们认为蛋白质可以分成六个结构层次进行研究。
（一）蛋白质的一级结构根据1969年国际理论化学和应用化学协会（IUPAC）的规定蛋白质的一级结构（Primary structure）是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
氨基酸与氨基酸之间通过酰胺键相连构成的化合物称为肽或蛋白质，通常构成肽链的氨基酸数目在10个以下的称为寡肽，10以上者称为多肽或蛋白质。
蛋白质与多肽链的区别：（1）氨基酸组成数量。
一般都在100个以上，分子量在10，000以上。
（2）具有特定的空间结构。
（3）结构与功能之间的对应关系。
（二）蛋白质的二级结构蛋白质多肽链主链本身、局部的、有规则的空间排布方式——蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要包括 -4螺旋结构、β-折叠、β-转角、无规则卷曲（自由回转）1、蛋白质二级结构的主要类型α-螺旋结构是美国麻省理工学院的Pauling、Corey 在1953 年对动物毛发结构的X- 光衍射分析中发现的一种蛋白结构，α- 螺旋结构有左旋和右旋两种。
①多肽链主链围绕其中心轴盘绕而成的一种螺旋管状结构，螺旋结构每螺旋上升一圈需要3.6个氨基酸残基，垂直上升0.54nm；②螺旋结构中每个氨基酸残基上的氨基氢与其后第四个氨基酸残基的羰基氧形成氢键，其氢键的走向与螺旋轴平行。
β-折叠结构也是Pauling和Corey在蚕丝丝心蛋白中发现的一种蛋白结构。
①β-折叠结构是由几条多肽链或一条多肽链的几个片段平行折叠形成的一种片层结构；②相邻的主链之间借助于链内或链间氢链相连形成片层，主链中相邻氨基酸残基的侧链基团上下交替排列在片层的上方或下方；③β-折叠结构分平行或反平行两种结构。
β- 转角是指多肽链走向发生180°回折，其转角处的结构。
无规则卷曲（自由回转）2、超二级结构与结构域（1）超二级结构（Supersecodary structure）是指由两个或多个二级结构单元被长度不等，走向不规则的连接肽彼此相连，形成的有规律的、在空间上可以辨认的二级结构组合体称为超二级结构。
超二级结构根据其复杂程度分为简单超二级结构和复杂超二级结构两种类型。
由两个或少数构象单元经连接肽相连形成的超二级结构称简单超二级结构，一般包括α-α corner）、α-发夹（α-hairpin）、β-发夹（β-hairpin）、拱形结构（arch）。
由多个构象单元或由简单的超二级结构进一步组合形成的有规律的在空间上可辩识的结构，具体可分为α-螺旋超螺旋、βXβ结构、β-迂回、β-折叠桶四种形式。
5（2）结构域（Structural domain）也叫辖区，是指存在于球状蛋白质分子内部由相邻的多个二级结构单元彼此相连形成的球状亚单位。
结构域是独立的结构单位、功能单位和独立的结构形成单位。
结构域主要包括α-结构域、β-折叠域、α+β结构域和α/β结构域。
结构域作为独立的结构单位，具有内在的稳定性，结构域之间通过柔性肽段相连。
多数蛋白质具有多个结构域，其结构域可能相同，如磷酸丙糖异构酶具有两个相似的结构域，也可能不同，如丙酮酸激酶。
（三）蛋白质的三级结构在二级结构的基础上，多肽链进一步盘绕折叠形成的球状蛋白质结构称为蛋白质的三级结构。
换言之是指构成球状蛋白质的多肽链中所有原子和基团的空间排布。
它是由不同的二级结构单元按照一定的方式彼此组合而成的一种蛋白质结构。
（四）蛋白质的四级结构由两个及其以上具有三级结构的多肽链链相互聚集形成的蛋白质空间结构称为蛋白质四级结构。
四级结构形成的意义：①四级结构赋予蛋白质更加复杂的结构，以便执行更复杂的功能如在酶类中，除功能简单的水解酶，其它酶大多数是寡聚蛋白。
②通过亚基间的相互作用，可以对酶或其它功能蛋白的活性进行调节。
③催化相关代谢的酶形成多酶复合物，可以提高酶促反应的速度。
④可以得用大小、种类有限的亚基组合成结构复杂的大分子蛋白质。
⑤可以降低细胞内的渗透压。
⑥节约编码的信息量。
(五)维持蛋白质空间构象的作用力在不同蛋白质结构中起主要作用的稳定因素不同，在蛋白质一级结构中起主要稳定作用的因素是共价键；在蛋白质二级结构中起主要作用的稳定因素是氢键；在蛋白质三、四级结构中起最主要作用的因素是疏水力。
五、蛋白质分子结构与功能的关系6（一）蛋白质一级结构与功能的关系蛋白质一级结构是决定蛋白质空间结构及其生物学功能的重要基础，在细胞内特定的环境条件下，蛋白质一级结构决定蛋白质的空间结构，蛋白质一级结构通过决定蛋白质空间结构的方式间接地决定和影响蛋白质的生物学功能。
蛋白质一级结构与生物进化的关系、蛋白质一级结构与分子病的关系是生物化学中研究较为清楚的两个例子。
(二)蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质空间结构直接决定和影响蛋白质的功能，蛋白质空间结构的变化必然导致蛋白质生物功能的改变，如核糖核酸酶空间结构变化与功能关系、血红蛋白空间结构变化与功能关系以及调节酶结构变化与酶活性变化等。
II 习题一、名词解释１．Ｎ端与Ｃ端: ２．蛋白质一级结构: ３．氨基酸残基: ４．Ｓn=3.613: ５．肽单位、肽平面: ６．寡聚蛋白:７．蛋白质变性: 8．超二级结构与结构域:二、是非题判断下列各句话意思的正确与否，正确的在题后括号内画“√”，错误的画“×”，如果是错误的，请说明其理由1.组成蛋白质的20种氨基酸，它们至少含有一个不对称碳原子。
2.氨基酸立体异构体虽有Ｄ-型和Ｌ-型之分，但在蛋白质中所发现的氨基酸均为Ｌ－型。
3.等摩尔的Ｄ-Ａla和Ｌ-Ａla混合液，不能引起偏振光平面的偏转。
74.从蛋白质酸水解液中可以得到所有20种天然氨基酸。
5.氨基酸在水溶液或固体状态是以两性离子形式存在的。
6.内部氢键的形成的是驱使蛋白质折叠的主要力量。
7.在外界环境一定的条件下，蛋白质的空间结构主要是由它的一级结构所决定的。
8.原来溶于水的蛋白质，经加热后从水中析出主要是因为蛋白质的空间结构破坏，原来位于分子内部的疏水氨基酸外露的结果。
9.天然蛋白质中多肽链的螺旋构象都是右旋的。
10.SDS－聚丙烯酰胺电泳测定白质分子量的方法是根椐蛋白质所带电荷的不同。
11.某一蛋白质样品，当其酸性氨基酸数目等于碱性氨基酸数目时，此蛋白质样品的等电点pH是７。
12.在胶原蛋白质中，由于组分中主要是甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，它们在参于肽键形成后，不再含有可供形成氢键的氢原子，故不能形成α－螺旋，胶原蛋白中多肽链构象主要是β－折叠结构。
13.血红蛋白和细胞色素Ｃ都是含铁卟啉的色蛋白，两者的功能虽然不同，但它们的作用机制相同，都是通过铁离子化合价的变化来实现的。
14．用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。
15．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。
16．从细胞内提取出某种物质，用羧肽酶A不能使其水解，与茚三酮反应呈阴性，因此可以肯定地判断它是非肽物质。
17．蛋白质构象的变化伴随自由能的变化，最稳定的构象自由能最低。
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