生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记考研真题

朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题考研真题完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第1章生命的分子基础1.1复习笔记1.2课后习题详解1.3考研真题详解第2章氨基酸、肽和蛋白质2.1复习笔记2.2课后习题详解2.3考研真题详解第3章蛋白质的三维结构3.1复习笔记3.2课后习题详解3.3考研真题详解第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记4.2课后习题详解4.3考研真题详解第5章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定5.1复习笔记5.2课后习题详解5.3考研真题详解第6章酶的催化作用6.1复习笔记6.2课后习题详解6.3考研真题详解第7章酶动力学7.1复习笔记7.2课后习题详解7.3考研真题详解第8章酶作用机制和酶活性调节8.1复习笔记8.2课后习题详解8.3考研真题详解第9章糖类和糖生物学9.1复习笔记9.2课后习题详解9.3考研真题详解第10章脂质和生物膜10.1复习笔记10.2课后习题详解10.3考研真题详解第11章核酸的结构和功能11.1复习笔记11.2课后习题详解11.3考研真题详解第12章核酸的物理化学性质和研究方法12.1复习笔记12.2课后习题详解12.3考研真题详解第13章维生素与辅酶13.1复习笔记13.2课后习题详解13.3考研真题详解第14章激素和信号传导14.1复习笔记14.2课后习题详解14.3考研真题详解。

（生物科技行业）考研生物化学笔记生物化学一、生物化学的概念生物化学是研究生命现象化学本质的学科。

生物化学就是生命的化学。

生物化学是研究生物体内的化学分子构成，分子结构、性质、功能及其在体内代谢过程的学科。

——代谢包括物质和能量两方面。

生物化学是研究生物的化学组成和化学变化的，所以生物化学也可以分作两大部分内容：① 化学组成部分，也称为静态生物化学，主要探讨构成生物体的分子类型、分子结构、化学性质及生物功能；② ②化学变化部分，讨论的是生物体内的化学分子之间如何进行转化，即研究生物体内的化学反应，以及这些反应发生的部位和反应机理，以及伴随这些反应所产生的能量变化。

简单讲——生物化学就研究生物体的化学组成和生命中的化学变化。

二、生物化学的发展史生物化学的研究始于18世纪下半叶，但作为一门独立的学科是在20世纪初。

1629年荷兰人海尔蒙特进行了柳枝试验，100磅土，2磅重柳枝，只浇水，5年后土和柳枝共重169磅，土减少了二两，论文发表于1648年（死后2年）。

1775年拉瓦锡进行定量试验，证明呼吸过程和化学氧化是相同的。

并推测呼吸形成的CO2也是由于吸入了氧气，与体内的有机物结合并氧化为CO2，从而将呼吸氧化与燃烧联系在一起。

1783年拉瓦锡和拉普拉斯在法国科学院院报发表论文，提出动物热理论——呼吸相当于不发光的燃烧。

并测定了释放CO2和释热的关系。

现在一般把这一年称为生化开始年。

并把拉瓦锡称为生物化学之父。

但在这同一时期的开拓者还有普利斯特列和舍勒（Scheele），前者发现了光合现象；后者在1770年发现了洒石酸，之后又从膀胱结石中分离出尿酸，并对苹果酸、柠檬酸，甘油等进行了大量研究。

舍勒是瑞典人，学徒工出身，非常热爱化学，最后成为化学家。

进入十九世纪，科学发展大大加快，成就不断涌现，例如1828年维勒（李比西的学生）人工合成了第一个有机物——尿素，证明有机物可以人造。

1838年施来登与施旺发表细胞学说。

若在几十年前，我们的父辈们或许还可以告诉我们，未来从事怎样的职业，会有很好的发展，不至于失业。

而如今，他们大抵再也不能如此讲话了，只因这个世界变化的如此之快，在这变化面前，他们大概比我们还要慌乱，毕竟他们是从传统的时代走来的，这个更新换代如此迅速的世界只会让他们措手不及。

但是，虽然如此，他们却可以告诉我们一条永远也不会过时的生存法则，那就是掌握不断学习的能力。

所以，经过各种分析考量我终于选择了考研这条路，当然，这是只是，千万条路中的一条。

只不过我认为，这条路可操作性比较强，也更符合我们当下国情。

幸运的是，我如愿以偿，考到自己希望的学校。

一年的努力奋斗，让自己从此走上了截然不同的人生道路。

秋冬轮回，又是一年春风吹暖。

在看到录取名单之后，我终于按捺不住发了我一条朋友圈，庆祝考研胜利。

当时收到了很多平时不太联系的同学，发来的询问信息，这也促使我想将我的备考经验写下来，希望真的可以帮助接下来备考的学弟学妹们！因为想要讲的话太多，所以这篇文章会比较长，希望各位能够一点点看完。

或许会从我的经验教训中找到自己的方向以及方法来面对考研。

在结尾处会奉上我的学习资料供大家下载。

上海大学生物与医药专硕的初试科目为：(101)思想政治理论(204)英语二(302)数学二和(928)生物化学（专）参考书目为：1.《生物化学》（第4 版）朱圣庚徐长法主编高等教育出版社2016年先介绍一下英语现在就可以开始背单词了，识记为主（看着单词能想到其中文章即可，不需要能拼写）从前期复习到考试前每天坚持两到四篇阅读（至少也得一篇）11月到考试前一天背20篇英语范文（能默写的程度）。

那些我不熟悉的单词就整理到单词卡上，这个方法也是我跟网上经验贴学的，共整理了两本，每本50页左右，正面写英语单词，背面写汉语意思。

然后这两本单词卡就陪我度过了接下来的厕所时光，说实话整理完后除了上厕所拿着看看外还真的没专门抽出空来继续专门学单词。

按理说，单词应该一直背到最后，如果到了阅读里的单词都认识，写作基本的词都会写的地步后期可以不用看单词了，当然基础太差的还是自动归档到按理说的类别里吧。

朱圣庚《生物化学》（第4版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第1章生命的分子基础1.1复习笔记一、生命物质的化学组成1生命元素生命元素是指组成生物体所必需的化学元素。

（1）大量元素（含量≥0.01%）包括：（2）微量元素（含量＜0.01%）包括Mn、Fe、Co、Cu、Zn等。

2生物分子（1）生物分子是含碳化合物。

（2）生物小分子与代谢物：①极性的或带电荷的有机小分子如氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物等，是细胞基本代谢途径的重要代谢物。

②次生代谢物包括吗啡、咖啡因等。

（3）生物大分子（M＞5000）为多聚体：细胞中的生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等，都是由小的、相对简单的单体亚基或单体（又称构件或构件分子）聚合而成的多聚体。

如蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，多糖由单糖组成。

二、生物分子的三维结构1异构与构型和构象（1）异构现象分类：（2）构型：构型是指分子中原子或基团的空间排列，被用来描述立体异构体的三维结构关系。

构型的改变涉及共价键的断裂和重组。

注：立体异构体或构型须用立体模型、透视式或投影式表示。

（3）构象：构象是指在相同构型的有机化合物分子中，由于单键碳链的自由旋转运动，引起碳原子上结合的原子或基团的相对位置改变而形成的各种相对空间排列或立体结构；用来描述有机分子的动态立体化学，反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置。

构象的改变无需共价键的断裂和重新形成。

交叉型构象（主要的构象存在形式）最稳定，重叠型构象不稳定。

2旋光性旋光性是指当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。

这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性。

3手性碳手性碳是指连有4个不同取代基团的四面体碳原子，也称手性碳原子或不对称碳原子或立体原中心，常以C＋表示。

4对映体对映体是指互为镜像的两种构型的异构体。

一对对映体的理化性质完全相同，但旋光性方向相反，且生物活性也不同。

生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学（王镜岩、朱圣庚）》的部分笔记，仅供参考：
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”，规定从1999年
11月15日起，所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量，并标注出5种必须标明的营养素（脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物）。

2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行，按照酶的专
一性可将酶分成三种类型：绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。

3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。

通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。

4.维生素是一类调节物质，它们既不是构成细胞的主要原料，也不是能量的
来源，而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。

5.维生素B1又称抗脚气病维生素，是白色针状结晶或白色粉末，有微弱的特
异臭和味苦，易溶于水，遇碱易分解。

6.维生素C又称抗坏血酸，是无色晶体，易溶于水，水溶液呈酸性，具有强
还原性。

7.蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。

8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位，在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链，再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。

9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够降低生化反应所需要的
活化能，具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。

10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物，分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。

以上仅为部分内容，建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。

二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。

5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。

6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。

糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。

7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。

9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。

12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。

(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。

第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。

在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。

３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。

由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。

三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。

二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。

10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。

多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。

人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。

半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。

在我决定考研的那一刻正面临着我人生中的灰暗时期，那时发生的事对当时的我来讲是一个重大的打击，我甚至一再怀疑自己可不可以继续走下去，而就是那个时候我决定考研，让自己进入一个新的阶段，新的人生方向。

那个时刻，很大意义上是想要转移自己的注意力，不再让自己纠结于一件耗费心力和情绪的事情。

而如今，已相隔一年的时间，虽然这一年相当漫长，但在整个人生道路上不过是短短的一个线段。

就在短短的一年中我发现一切都在不知不觉中发生了变化。

曾经让自己大为恼火，让自己费尽心力和心绪的事情现如今不过是弹指的一抹灰尘。

而之所以会有这样的心境变化，我认为，是因为，在备考的这段时间内，我的全身心进入了一个全然自我，不被外界所干扰的心境，日复一日年复一年的做着同样枯燥、琐碎、乏味的事情。

这不正是一种修行吗，若说在初期，只是把自己当作机器一样用以逃避现实生活的灾难的话，但在后期就是真的在这过程中慢慢发生了变化，不知不觉中进入到了忘记自身的状态里。

所以我就终于明白，佛家坐定，参禅为什么会叫作修行了。

本来无一物，何处惹尘埃。

所以经过这一年我不仅在心智上更加成熟，而且也成功上岸。

正如我预期的那样，我开始进入一个新的阶段，有了新的人生方向。

在此，只是想要把我这一年备考过程中的积累的种种干货和经验记录下来，也希望各位看到后能够有所帮助，只不过考研毕竟是大工程，所以本篇内容会比较长，希望大家可以耐心看完，文章结尾会附上我的学习资料供大家下载。

四川农业大学生物化学与分子生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(653)普通生物学(854)生物化学基础参考书目为：1.《陈增阅普通生物学》(第三版) 吴相钰高等教育出版社2.《生物化学》王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社先说一下我的英语单词复习策略1、单词背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。

生物类考研朱圣庚《生物化学》考研真题与考点复习第一部分考研真题精选一、选择题1下列哪种糖无还原性？（）[暨南大学2019研]A．麦芽糖B．蔗糖C．阿拉伯糖D．木糖【答案】B~~~~【解析】B项，蔗糖由一分子葡萄糖与一分子果糖缩合而成，不具游离异头碳，没有醛基而无还原性；A项，麦芽糖由两分子葡萄糖缩合而成，具游离异头碳，有醛基而有还原性；CD两项，阿拉伯糖和木糖有醛基而有还原性。

2下列关于葡萄糖的陈述，正确的是（）。

[厦门大学2014研]A．由于葡萄糖分子中有醛基，所以它能与Schiff试剂起加成反应B．醛式葡萄糖转变成环状后就失去了还原性C．葡萄糖形成葡萄糖甲基苷后，仍然具有还原性D．葡萄糖和甘露糖是差向异构体【答案】D~~~~【解析】A项，葡萄糖分子中的醛基在环状结构中变成了半缩醛基，所以其醛基不如一般醛类的醛基活泼，不能和Schiff试剂反应。

BC两项，糖的还原性是因为含有还原性基团（如游离醛基或游离酮基）。

D项，与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖，阿洛糖，半乳糖。

3磷脂酰肌醇分子中的磷酸肌醇部分是这种膜脂的哪个部分？（）[暨南大学2019研]A．亲水尾部B．疏水头部C．极性头部D．非极性尾部【答案】C~~~~【解析】磷脂酰肌醇具有一个与磷酸基团相结合的极性头和两个非极性的尾，其中磷酸肌醇是极性头部，两个非极性的尾为脂肪酸链。

4下列哪种化合物不是磷脂？（）[厦门大学2014研]A．脑磷脂B．醛缩磷脂C．神经鞘磷脂D．卵磷脂【答案】B~~~~【解析】磷脂是一类含有磷酸的脂类，机体中主要含有两大类磷脂，由甘油构成的磷脂称为甘油磷脂；由神经鞘氨醇构成的磷脂，称为鞘磷脂。

甘油磷脂有卵磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸等；鞘磷脂有磷酸胆碱类的鞘磷脂和糖基类鞘糖脂。

5下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？（）[暨南大学2019研]A．LeuB．AlaC．GlyD．Ser【答案】C~~~~【解析】甘氨酸（Gly）α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，因此不具有旋光性。

朱圣庚《生物化学》（第4版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版>精研学习䋞>无偿试用20％资料全国547所院校视频及题库全收集考研全套>视频资料>课后答案>往年真题>职称考试第15章新陈代谢总论15.1复习笔记15.2课后习题详解15.3考研真题详解第16章生物能学16.1复习笔记16.2课后习题详解16.3考研真题详解第17章六碳糖的分解和糖酵解作用17.1复习笔记17.2课后习题详解17.3考研真题详解第18章柠檬酸循环18.1复习笔记18.2课后习题详解18.3考研真题详解第19章氧化磷酸化作用19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3考研真题详解第20章戊糖磷酸途径20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3考研真题详解第21章糖异生和糖的其他代谢途径21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3考研真题详解第22章糖原的分解和生物合成22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3考研真题详解第23章光合作用23.1复习笔记23.3考研真题详解第24章脂质的代谢24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3考研真题详解第25章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3考研真题详解第26章氨基酸的生物合成和生物固氮26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3考研真题详解第27章核酸的降解和核苷酸代谢27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3考研真题详解第28章新陈代谢的调节控制28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3考研真题详解第29章基因与染色体29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3考研真题详解第30章DNA的复制和修复30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3考研真题详解第31章DNA的重组31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3考研真题详解第32章RNA的生物合成和加工32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3考研真题详解第33章蛋白质合成、加工和定位33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3考研真题详解第34章基因表达调节34.1复习笔记34.3考研真题详解第35章基因工程、蛋白质工程及相关技术35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3考研真题详解第36章基因组学及蛋白质组学36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3考研真题详解。

朱圣庚《生物化学》第4章蛋白质的生物学功能第4章蛋白质的生物学功能4.1复习笔记一、蛋白质功能的多样性蛋白质的功能包括：①催化和转化功能；②作为信号分子和信号转导器；③转运专一的分子和物质；④作为结构和支撑成分；⑤有运动和动力作用；⑥具有防卫和保护功能；⑦作为养分的贮库；⑧起支架或衔接作用。

二、肌红蛋白的结构与功能1肌红蛋白的结构肌红蛋白是哺乳动物肌细胞中的蛋白质，主要功能是贮存和分配氧。

（1）肌红蛋白由一条多肽链和一个辅基血红素构成，分子中多肽主链由长短不等的8段直的α-螺旋组成球状蛋白。

（2）辅基血红素是指原卟啉Ⅸ与Fe的络合物铁原卟啉Ⅸ，铁原子可以是2价（Fe2＋）或3价（Fe3＋）的，相应的血红素称为（亚铁）血红素和高铁血红素。

相应的肌红蛋白称为（亚铁）肌红蛋白和高铁肌红蛋白。

其中只有亚铁态的蛋白质才能结合O2。

2肌红蛋白与O2的结合过程（1）肌红蛋白与O2结合：肌红蛋白中血红素铁与珠蛋白His侧链的咪唑N结合，血红素在亚铁态Fe（Ⅱ）时能可逆地与O2结合，高铁态Fe （Ⅲ）时不能与O2结合，H2O分子代替O2成为Fe（Ⅲ）的配体。

（2）O2的结合改变肌红蛋白的构象：肌红蛋白血红素与O2结合后，铁原子的位置与卟啉环平面的关系发生关键性改变。

在去氧肌红蛋白中Fe（Ⅱ）离子只有5个配体，此时铁卟啉呈圆顶状或凸形。

当与O2结合时，Fe（Ⅱ）被拉回到卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状，这一微小变化改变了血红蛋白四聚体内的亚基-亚基相互作用，是肌红蛋白具有别构性质的基本原因。

3肌红蛋白的氧结合曲线（图4-1）图4-1肌红蛋白和血红蛋白的氧结合曲线肌红蛋白的氧结合曲线是双曲线，在低氧时，对氧具有较高的亲和力，有利于从氧含量低的血液中结合氧，有利于氧的贮存。

三、血红蛋白的结构与功能血红蛋白存在于血液中的血细胞中，主要功能是在血液中结合并转运氧气。

1血红蛋白的结构血红蛋白由4个多肽亚基组成，即两条α链，两条β链，每个亚基都有一个血红素辅基和一个氧结合部位。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

XXX2017年生物化学858考研真题及解析（第一页仅供预览）XXX2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858XXX2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858注：试卷解析所依据的参考书包括：《生物化学》（朱圣庚第4版）、《生物化学简明教程》（XXX第5版）（以下简称简明生化）、《生物化学原理》（XXX第2版）、《生物化研究题解析》（XXXXXX等XXX）一、名词解释（每题3分，共30分）1．碱性氨基酸2．变性3．呼吸链4．β氧化5．底物水平磷酸化6．联合脱氨基7．中心法则8．启动子9．cDNA10．质粒【注】β氧化——P生物化研究题解析195。

二、判断题（每题1分，共20分）1．同一种单糖的α和β构型是对映体。

2．皂化价高表示含相对分子质量低的脂肪酸少。

【解析】错。

皂化值高，则相对分子质量（Mr）低。

参见P简明生化101。

皂化值低表示低相对分子质量的脂肪酸含量多。

3．正常情况下，膜内在蛋白比膜外在蛋白疏水性强。

【剖析】对。

膜内涵蛋白的跨膜布局域表面富含疏水性氨基酸，以通过疏水作用与脂双层的疏水核心相互作用。

膜外在蛋白为水溶性蛋白，表面富含亲水性氨基酸。

4．沉淀和变性存在必然的联系。

（×）【剖析】蛋白质变性不一定沉淀。

在碱性溶液中，或有尿素、盐酸胍等变性剂存在时，则变性蛋白仍保持消融状况，拜见P生物第四版135。

沉淀的蛋白质也不一定变性，比方盐析的蛋白质通常不会变性。

5．提高盐浓度可使Tm值升高。

【解析】对。

离子强度（盐浓度）高时，Tm较高。

原因：溶液中的阳离子可以中和或屏蔽DNA主链上磷酸根的负电荷，减弱两条链之间的排斥作用。

参见简明教程P74、XXX生化P115。

6．对于一个酶而言，底物过渡态类似物与底物类似物相比力，是更有效的合作性抑制剂。

【剖析】对。

过渡态互补学说认为，酶与底物形成中间物的过程中，酶和底物的布局均会产生一定的变化，与酶结合的是底物的过渡态，因此，过渡态类似物更容易与酶的活性部位结合。

2021《生物化学》考研朱圣庚版考研复习笔记二新陈代谢总论15.1 复习笔记一、新陈代谢1概念新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称，是机体与环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量自我更新的过程，是一切生命活动的基础。

细胞是进行新陈代谢的基本单位。

2新陈代谢的分类3物质代谢与能量代谢4新陈代谢的基本要略新陈代谢的基本要略是将分解代谢产生的ATP、还原力和构造元件用于生物合成。

（1）自由能驱动代谢：自由能是指能够用于机体做功的那部分能量。

能够直接通过提供自由能推动生物体多种化学反应的是腺嘌呤核苷三磷酸分子即ATP。

（2）ATP供能的基本方式：当ATP提供能量时，ATP分子失掉一个γ-磷酰基而变为ADP和磷酸分子。

ADP又可在捕获能量的前提下，再与无机磷酸结合形成ATP。

ATP和ADP的相互转化是生物机体利用能量的基本方式。

（3）辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用：物质氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶Ⅰ（NAD＋）或辅酶Ⅱ（NADP ＋）传递给生物合成中需要还原力的反应。

①NADH是辅酶Ⅰ的还原形式，它能进入呼吸链，传递质子和电子给氧，偶联ATP 的形成，起到氧化供能的作用，是线粒体中能量产生链中的控制标志物。

②NADPH是辅酶Ⅱ的还原形式，它不进入呼吸链，为生物大分子化合物的合成提供还原力，在还原性生物合成中起氢负离子供体的作用。

（4）FMN和FAD的递能作用如下表所示：表15-1 FMN和FAD的递能作用（5）辅酶A在能量代谢中的作用如下表所示：表15-2 辅酶A的结构与作用5新陈代谢的调节二、代谢中常见的有机反应机制代谢过程几乎都是酶促有机反应，机体的新陈代谢反应大体可以分为五大类：1基团转移反应（表15-3）在生化反应中，基团转移（或称亲核体的取代反应）是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体的过程。

表15-3 常见的基团转移反应2氧化反应和还原反应氧化还原反应的实质是电子的得失，在生物体的能量代谢反应中，从代谢物转移的电子，通过一系列的传递体转移到氧，并伴随能量的释放，电子的传递通过辅酶来完成。

考研真的是一件考研耐力和意志力的事情，需要你不断坚持和努力才能获得成功，所以你必须要想清楚自己为什么要考研，这一点非常重要，因为只有确认好坚定的动机，才能让你在最后冲刺阶段时能够坚持下来。

如果你只是看到自己周围的人都在考研而决定的考研，自己只是随波逐流没有坚定的信心，那么非常容易在中途就放弃掉了，而且现在考研非常火热，这就意味着竞争也会非常激烈，而且调剂的机会都会非常难得，所以备考时的压力也会比较大，所以大家一定要调整好心态，既不能压力太大，也不能懈怠。

虽关于择校问题是非常重要的，个人建议一定要趁早，因为即使同一专业，不同学校的考试科目也未必完全一致。

如果同学们一时之间不知道选择那所学校，千万不要把过度的精力浪费在这上面，因为，备考复习工作是一天都不能丢的，所以在未定学校之前千万要保持学习进度。

因为考试内容都是一样的，大家可以筛选一些目标院校，有了一个大致方向，现阶段自己的不会过于慌乱，不会整天胡思乱想。

介于考研方面有太多的问题要讲，所以这篇文章便是我的种种干货和经验的整理，篇幅会比较长，希望大家耐心看完后会有所帮助，结尾处附赠我的学习资料。

青海师范大学生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(621)普通生物学(821)生物化学综合参考书目为：1.《生物化学》王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社2.《陈增阅普通生物学》(第三版) 吴相钰高等教育出版社先说说英语复习心得一.词汇词汇的复习流程其实都比较熟悉了，就是反复记忆。

考研要求掌握5500的词汇量，这是一个比较大的工，我建议考研词汇复习的参考书至少要有两本，一本是比较流行的按乱序编排的书，另一本是按考试出现频率编排的书，也就是所谓的分级词汇或分频词汇，我使用的是木糖的单词和真题，很精练，适合后期重点巩固使用，工作量也不是很大。

为什么要使用分级词汇书呢，因为我们掌握词汇是服务于阅读的，题做多了就会发现，考研阅读考来考去大部分也就是那2000多个词，到后期一定要发现规律，把握重点。

朱圣庚《生物化学》（第4版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解完整版资料请关注微信公众号《精研学习网》查找资料第15章新陈代谢总论15.1复习笔记一、新陈代谢1概念新陈代谢是生物体内全部有序的化学变化的总称，是机体与环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量自我更新的过程，是一切生命活动的基础。

细胞是进行新陈代谢的基本单位。

2新陈代谢的分类3物质代谢与能量代谢4新陈代谢的基本要略新陈代谢的基本要略是将分解代谢产生的ATP、还原力和构造元件用于生物合成。

（1）自由能驱动代谢：自由能是指能够用于机体做功的那部分能量。

能够直接通过提供自由能推动生物体多种化学反应的是腺嘌呤核苷三磷酸分子即ATP。

（2）ATP供能的基本方式：当ATP提供能量时，ATP分子失掉一个γ-磷酰基而变为ADP和磷酸分子。

ADP又可在捕获能量的前提下，再与无机磷酸结合形成ATP。

ATP和ADP的相互转化是生物机体利用能量的基本方式。

（3）辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用：物质氧化产生的高能位电子和脱下的氢原子通过辅酶Ⅰ（NAD＋）或辅酶Ⅱ（NADP＋）传递给生物合成中需要还原力的反应。

①NADH是辅酶Ⅰ的还原形式，它能进入呼吸链，传递质子和电子给氧，偶联ATP的形成，起到氧化供能的作用，是线粒体中能量产生链中的控制标志物。

②NADPH是辅酶Ⅱ的还原形式，它不进入呼吸链，为生物大分子化合物的合成提供还原力，在还原性生物合成中起氢负离子供体的作用。

（4）FMN和FAD的递能作用如下表所示：表15-1FMN和FAD的递能作用（5）辅酶A在能量代谢中的作用如下表所示：表15-2辅酶A的结构与作用5新陈代谢的调节二、代谢中常见的有机反应机制代谢过程几乎都是酶促有机反应，机体的新陈代谢反应大体可以分为五大类：1基团转移反应（表15-3）在生化反应中，基团转移（或称亲核体的取代反应）是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体的过程。

表15-3常见的基团转移反应2氧化反应和还原反应氧化还原反应的实质是电子的得失，在生物体的能量代谢反应中，从代谢物转移的电子，通过一系列的传递体转移到氧，并伴随能量的释放，电子的传递通过辅酶来完成。

生物化学朱圣庚知识点总结归纳
生物化学是研究生物体内物质的结构、组成、性质、变化及其在生物体内发生的过程的学科。

朱圣庚教授是中国著名的生物化学家，他在该领域的研究和贡献非常突出。

以下是生物化学朱圣庚的一些知识点总结归纳：
1. 蛋白质：朱圣庚在蛋白质领域做出了很多重要发现。

他研究了蛋白质的结构和功能，发现了许多重要的蛋白质，如蛋白质间的相互作用关系，以及它们在代谢途径中的作用。

2. 酶：朱圣庚在酶的研究方面也有很多突出贡献。

他发现了许多重要的酶类，如DNA聚合酶和酶的共价催化机制。

他对酶
的机制和功能进行了深入研究，并提出了许多重要的理论。

3. 代谢途径：朱圣庚详细研究了生物体内的代谢途径，包括葡萄糖代谢、脂质代谢和氨基酸代谢等。

他发现了许多关键的酶和反应，推动了代谢途径的研究。

他的研究对于理解生物体的能量转化和物质转运过程具有重要意义。

4. RNA和DNA：朱圣庚还在RNA和DNA的研究方面取得了重要成果。

他发现了RNA的结构和功能，揭示了RNA在基
因表达中的作用。

他的研究有助于理解基因的传递和表达过程。

5. 信号转导：朱圣庚对于细胞内信号转导的研究也非常重要。

他发现了一些重要的信号分子和信号通路，如蛋白激酶和磷酸酶等。

他的研究有助于揭示细胞内信号传递的机制和调控网络。

总的来说，朱圣庚在生物化学领域做出了许多重要的贡献，他的研究推动了生物化学的发展和应用，并为人类健康和生命科学研究做出了巨大贡献。