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生物化学中的酶学和代谢调节在生物化学中，酶是生物体内分子转化的催化剂。
酶的活性和稳定性对于维持生命活动至关重要。
生物体内的代谢作用也受到多种因素的调节，包括酶的磷酸化、酶的合成和降解等。
本文将对酶学和代谢调节进行探究。
1. 酶学基础酶是一种大分子催化剂，它能够加速化学反应的发生，但本身在反应过程中不被消耗。
酶结构多样，根据其化学性质和催化机理可分为如下几类：（1）氧化还原酶，如乳酸脱氢酶，它能够催化乳酸向丙酮酸的反应；（2）水解酶，如淀粉酶，它能够催化淀粉向糖的反应；（3）加合酶，如胰岛素，它能够催化葡萄糖向糖原的反应；（4）转移酶，如转移酶，它能够催化酰基向另一个化合物转移的反应。
酶的活性受到多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度等。
温度过高或过低均会影响酶的活性，常温下酶的活性最佳。
pH值也会对酶的活性产生影响，不同酶的最佳pH值也各不相同。
底物浓度的增加能够促进酶的活性，但过高的底物浓度反而会抑制酶的活性。
2. 酶的代谢调节酶的活性和稳定性受到多种因素的调节，包括酶的磷酸化、酶的合成和降解等。
（1）磷酸化磷酸化是常见的酶的调节方式之一。
磷酸化后的酶结构发生变化，从而影响其活性。
举例来说，当肝细胞内糖原的水解后，储存在细胞内的糖原酶会被磷酸化，从而失去活性。
当血糖水平降低时，胰岛素分泌减少，体内糖原水解停止，其储存的糖原酶脱磷酸还原至活性状态，这样可以保证糖原的储存。
（2）酶的合成和降解新的酶可以通过蛋白质合成过程进行合成。
当细胞内需要某种酶时，核酸可以被转录成相应的RNA，RNA再通过转译合成相应的蛋白质酶。
同时，当体内不需要某种酶时，可通过降解分解酶来维持体内代谢平衡。
例如，当饥饿状态下蛋白分解较大时，酪氨酸酶可以被分解，从而起到降解蛋白质的作用。
3. 酶缺失症酶缺失症是一种常见的代谢性疾病，其特点是体内缺乏某种酶，从而导致代谢异常。
常见的酶缺失症包括苯丙酮尿症和半乳糖血症等。
苯丙酮尿症是体内苯丙氨酸代谢缺陷造成的，如果不及时治疗，可能会导致智力低下和神经系统损伤，严重的甚至可能危及生命。
酶学与酶⼯程重点总结第⼆章酶学基础⼀、酶的活性中⼼(active center，active site)（⼀）活性中⼼和必需基团1、与酶活性显⽰有关的，具有结合和催化底物形成产物的空间区域，叫酶的活性中⼼，⼜叫活性部位。
2、活性中⼼可分为结合部位和催化部位。
3、结合部位决定酶的专⼀性，催化部位决定酶所催化反应的性质。
4、酶结构概述（1）活性中⼼是⼀个三维实体。
（2）是有⼀些⼀级结构上可能相距较远的氨基酸侧链基团组成，有的还包含辅酶或辅基的某⼀部分基团。
（3）在酶分⼦表⾯呈裂缝状。
（4）酶活性中⼼的催化位点和结合位点可以不⽌⼀个。
（5）酶活性中⼼的基团都是必需基团，但必需基团还包括活性中⼼以外的基团。
5、酶分⼦中的氨基酸残基或其侧链基团可以分为四类1．接触残基2．辅助残基3．结构残基4．⾮贡献残基（⼆）酶活性中⼼中的化学基团的鉴别1．⾮特异性共价修饰：某些化学试剂能使蛋⽩质中氨基酸残基的侧链基团反应引起共价结合、氧化或还原修饰反应，使基团结构和性质发⽣变化。
如果某基团修饰后不引起酶活⼒的变化，就可初步认为此基团可能是⾮必需基团；反之，如修饰后引起酶活⼒的降低或丧失，则此基团可能是酶的必需基团。
2．亲和标记共价修饰剂是底物的类似物，可专⼀性地引⼊酶的活性中⼼，并具有活泼的化学基团(如卤素)，可与活性中⼼的基团形成稳定的共价键。
因其作⽤机制是利⽤酶对底物类似物的亲和性⽽将酶共价标记的，故称为亲和标记。
3．差别标记在过量底物或可逆抑制剂遮蔽活性中⼼的情况下，加⼊共价修饰剂，使后者只修饰活性中⼼以外的有关基团；然后去除底物或可逆抑制剂，暴露活性中⼼，再⽤同位素标记的向⼀修饰剂作⽤于活性中⼼的同类基团；将酶⽔解后分离带有同位素的氯基酸，即可确定该氨基酸参与活性中⼼。
4．蛋⽩质⼯程这是研究酶必需基闭和活性中⼼的最先进⽅法，即将酶蛋⽩相应的互补DNA(cDNA)定点突变，此突变的cDNA表达出只有⼀个或⼏个氨基酸被置换的酶蛋⽩，再测定其活性，可以知道被置换的氨基酸是否为活⼒所必需。
