生化大题答案
第一章
1.DNA分子二级结构特点
( 1 )两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕；两条链均为右手螺旋
( 2 )碱基位于双螺旋的内侧, 由磷酸与脱氧核糖间隔排列在双螺旋的外侧，彼此通过3’, 5’－磷酸二酯键形成D N A 分子的骨架。
( 3)碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。
( 4 )双螺旋表面形成两种凹槽：较浅的叫小沟，另一条叫大沟。
( 5 )双螺旋平均直径为2n m ，螺距为3 . 4n m ，沿中心轴每旋转一周有1 0 个核苷酸章( 6 )两条链依靠彼此碱基之间的氢键结合在一起；碱基按互补原则进行特异的碱基配对。( 7 )碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。但是根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列确定后，即可决定另一条互补链的序列。一条链是另一条链的互补链。
2.简述tRNA二级结构的组成特点
t R N A 的二级结构呈三叶草形。双螺旋区构成叶柄，突环区是三片小叶。
四臂四环四臂aa氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码臂、T y C 臂
四环额外环、二氢尿嘧啶环（D 环）、反密码环、T y C 环
第二章
1.蛋白质在机体中的重要作用
催化高效专一地催化机体内几乎所有的反应。如: 各种酶
调节调节机体代谢活动。如：激素（胰岛素）、钙调蛋白、阻遏蛋白
运输专一运输各种小分子和离子。如：血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、离子通道
营养生物体利用蛋白质作为提供充足氮素的一种方式如：卵清蛋白、酪蛋白、麦醇溶蛋白、铁蛋白
结构蛋白作为构建机体某部分的材料。如：α-角蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、微管蛋白防御和进攻防御异体侵入机体。如：免疫球蛋白、病毒外壳蛋白、干扰素
2.蛋白质的结构层次
1.蛋白质的一级结构：是指多肽链内氨基酸残基从N - 末端到C - 末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。（专指氨基酸序列）
2.蛋白质的二级结构指多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规则的局部空间结构。二级结构是蛋白质结构的构象单元，主要包括：α-螺旋、β- 折叠、β- 转角、无规卷曲等。
3.蛋白质的超二级结构和结构域超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位（a- 螺旋、 - 折叠、 - 转角等) 组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
4.蛋白质的三级结构指多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。包括肽链中所有原子的空间排列，但不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。三级结构是多肽链中所有原子的空间排布。
5.蛋白质的四级结构指由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基（subunit），或单体（monomer）
3.α- 螺旋结构特点
1.肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α- 螺旋，并盘绕前进。每隔3 . 6 个氨酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0 . 5 4 n m ，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0 .
1 5 n m ，旋转1 0 0 。
2.螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；
3.肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;
4.绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N - H 都与前面第四个残基C = O 形成氢键。
4.什么是但白纸的变性作用，简述蛋白质变性机制及变性后的表现
1.蛋白质变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变的现象。
2.变性的实质：次级键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键（肽键、二硫键）的破裂，一级结构仍保持完好。
3.蛋白质变性后的表现：
a.生物活性丧失（酶、血红蛋白、调节蛋白、抗体）
b.一些侧链基团暴露蛋白变性后，有些原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构伸展松散而暴露出来。
c.一些物理化学性质改变溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小，旋光和紫外吸收变化。
d.生物化学性质改变蛋白变性后分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用。
第三章
1.酶与一般催化剂相比有哪些异同点
同：1.用量少；
2.只能催化热力学上允许的反应；
3.不改变反应的平衡点，而只能缩短时间；
4.催化机理都是降低反应所需的活化能
异：1.催化效率极高酶促反应速度比非酶促反应通常要快1 07～1 01 4倍，如此高的催化效率使生物体内含量甚微的酶能催化大量的物质转化。
2.酶易失活酶是蛋白质，凡是使蛋白质失活的因素（高温、强酸、强碱、重金属等）
都能使酶丧失活性，酶也常因温度、p H等轻微的改变、抑制剂的存在而使活性发生改变。
3.酶具有高度专一性酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。酶往往
只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质
4.酶活性受到调节和控制生物体通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控
制，使极其复杂的代谢活动不断地有条不紊地进行。
5.有些酶的催化活性与辅因子有关。
2.酶催化的高效性机理是什么
1.邻近效应和定向效应
a.邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。
b.定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。
酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。
2.张力和变形
酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生“电子张力”，降低了底物的活化能。
3.酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或受体对底物进行酸或碱催化。
4.共价催化（亲核催化）
某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间复合物，使反应的活化能大大降低。共价催化的最一般形式是：酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，形成共价中间物。
5.酶活性中心是低介电区域在酶分子的表面有一个裂缝，而活性部位就位于疏水环境的裂缝中。这一非极性的疏水微环境大大有利于酶的催化作用。
3.影响酶促反应的速率的因素有哪些
（一）、酶浓度对酶反应速度的影响
在一般的酶促反应中，常常[ S ] > > [ E ] ，即底物远远过量，在其它条件固定时，酶反应速度与酶浓度成正比。即：V ＝k [ E ]
（二）、底物浓度对酶反应速度的影响
（三）、p H 对酶反应速度的影响
1.过酸过碱导致酶蛋白变性
2.影响底物分子解离状态
3.影响酶分子解离状态
4. 影响酶的活性中心构象
（四）、温度对酶反应速度的影响温度对酶反应速度的影响具有
双重性：
1.在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快。
2.酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快。
3.酶的最适温度不是一个固定不变的常数。它与底物、作用时间、pH、离子强度等因素有关。（五）、激活剂对酶反应速度的影响激活剂：能提高酶活性的物质。
（六）、抑制剂（inhibitor）对酶反应速度的影响
抑制剂（inhibitor）：引起抑制作用的物质。
失活作用（inactivation）：凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。
抑制作用（inhibition）：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失的作用。
变性剂对酶的变性作用无选择性；抑制剂对酶的抑制作用是有选择的
第四章
1.写出乳酸糖异生的的过程，并标明有关酶和能量的变化( 自己找)
