第六章 诊断酶学_PPT幻灯片
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6第六章酶学
直接与底物接触的基团， 包括结合基团（binding group） 和催化基团（catalytic group）
促进接触残基的功能，但 不与底物结合，也不催化反应
结构残基
（structure residue）
稳定酶的分子构象，尤其 是活性中心的构象
非必需残基
（noncontribution residue）
§4 酶的分子结构和其生物学功能的关系
构
有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特
定的底物。这种专一性称为绝对专一性。
专
例如：脲酶：尿素 + H2O → 2NH3 + CO2
一
延胡索酸水化酶：反丁烯二酸 + H2O ←→ 苹果酸
２）相对专一性(Relative Specificity)
性
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合 物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。
的特点又可分为若干亚类；
的 亚类还可分为亚亚类； 而在每个亚亚类里再给了酶一个排号。
编 这样每个酶的分类编号由4个数字组成，用“.” 隔开，编号前冠以EC（Enzyme Commision）。
号 通过这种方式编号不但不会出现重复，而且 还可对其性质有所了解。
§2 酶的化学本质及其组成
一、酶的化学本质 华中P132
辅酶：与蛋白质松弛结合，用透析可以除去 成
辅基：以共价键和酶蛋白牢固结合 注意与激活剂（activator）的区别：有激活剂的 时候，活性提高，没有激活剂的时候，活性低， 但仍然有活性。
§2 酶的化学本质及其组成
根据酶分子结构特点，可将酶分为以下三类： 华中
单 P135
体 1、单体酶：一般由一条多肽链构成。有的由多
酶 教学PPT
54
反竞争性抑制
E+S
ES
+
I Ki
ESI
E+P
1
Vm
-
1 Km
Km变小 Vm变小
55
各种可逆性抑制作用的比较
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
I结合的对象 E
E、ES
酶促反应特点和机制
18
共性（与一般无机催化剂比较）：
1. 两者都能催化热力学上允许的化学反应； 2. 反应前后，本身不发生质与量的变化； 3. 不改变反应的平衡点； 4. 降低反应所需的活化能。
想一想：与无机催化剂比 较，不同点有哪些？
19
酶的催化原理
极大降低化学反应的活化能 活化分子必须具有的最 低能量水平
Vm [S] V=
Km + [S]
混合级反应
零级反应
一级反应
Km
29
1) Michaelis-Menten equation
V=
Vmax [S] Km + [S]
Km ＝
K2＋ K3 K1
Km ——Michaelis constant(米氏常数) Vmax——最大反应速度
30
米氏常数（Km）
Vmax. [S] =
磺胺药与PABA相互竞争与FH2合成酶结合
49
细菌：
磺胺类药物的抑菌机理
二氢蝶呤啶
谷氨酸
FH2合成酶
PABA
（-）
结构相似 磺胺类药物
FH2
FH2还原酶 （-）
结构相似 MTX
FH4
×
氨甲蝶呤（methotrexate, MTX）
促进核(苷) 酸 的合成
50
反竞争性抑制
E+S
ES
+
I Ki
ESI
E+P
1
Vm
-
1 Km
Km变小 Vm变小
55
各种可逆性抑制作用的比较
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
I结合的对象 E
E、ES
酶促反应特点和机制
18
共性（与一般无机催化剂比较）：
1. 两者都能催化热力学上允许的化学反应； 2. 反应前后，本身不发生质与量的变化； 3. 不改变反应的平衡点； 4. 降低反应所需的活化能。
想一想：与无机催化剂比 较，不同点有哪些？
19
酶的催化原理
极大降低化学反应的活化能 活化分子必须具有的最 低能量水平
Vm [S] V=
Km + [S]
混合级反应
零级反应
一级反应
Km
29
1) Michaelis-Menten equation
V=
Vmax [S] Km + [S]
Km ＝
K2＋ K3 K1
Km ——Michaelis constant(米氏常数) Vmax——最大反应速度
30
米氏常数（Km）
Vmax. [S] =
磺胺药与PABA相互竞争与FH2合成酶结合
49
细菌：
磺胺类药物的抑菌机理
二氢蝶呤啶
谷氨酸
FH2合成酶
PABA
（-）
结构相似 磺胺类药物
FH2
FH2还原酶 （-）
结构相似 MTX
FH4
×
氨甲蝶呤（methotrexate, MTX）
促进核(苷) 酸 的合成
50
诊断酶学和肝损伤
• AST主要存于心肌，肝脏中含量也多，因 CK、LDH、肌钙蛋白的出现，AST在诊断 AMI渐渐失去作用。
• 急性肝炎时AST升高不如ALT，而慢性肝炎 时AST升高程度高于ALT
• 测定AST/ALT比值意义重大，急性肝炎＜1， 肝硬化≥2 肝Ca≥3
二、r-谷氨酰转移酶及其同工酶
• （一）生物化学特征： • r-GT（GGT）：肾含量最多，但血清中的r-
• 原理：采用酶偶联反应，L-丙AA和α-酮戊 二酸在ALT作用下，生成丙酮酸。丙酮酸再 在LD作用下生成L-乳酸，同时NADH被氧 化为NAD+，可在340 nm处，连续监测 NADH的消耗量，从而计算出ALT活度（延 滞期待30S，连续检测60 min）
• L-丙AA+α-酮戊二酸 →ALT → α-丙酮酸+L谷AA
• 连续监测法测定血清r-GT活性,在405410nm测△A/min,延滞时间30s
• 利用GGT(U/L)= △A/min×1159计算. • 注意：此法用的是：连续监测法中的直接
法, 直接测定反应体系中底物或产物理化特 性（如吸光度、PH、荧光等）的改变。如 直接测定产物2-硝基-5氨基苯甲酸的特性
诊断酶学和肝损伤
第六章 诊断酶学
• 第三节：血清酶 • 血清E的来源 • 根据酶的来源及其在血浆中发挥催化功能
的情况，可将血清酶分为： • 血浆特异酶： • 定义：作为血浆蛋白的固有成份，在血浆
中发挥特定的催化作用的酶。如：部分凝 血因子，纤溶酶原，此外还有ChE（胆碱脂 酶）、铜氧化酶（铜蓝蛋白CP）、LCAT和 LPL
• 4.含E高，且血流丰富的器官，其细胞内酶 进入血流的可能性较大。因E分布于多个组 织，故大部分E不能特异地反映某个特定组 织的病变。
• 急性肝炎时AST升高不如ALT，而慢性肝炎 时AST升高程度高于ALT
• 测定AST/ALT比值意义重大，急性肝炎＜1， 肝硬化≥2 肝Ca≥3
二、r-谷氨酰转移酶及其同工酶
• （一）生物化学特征： • r-GT（GGT）：肾含量最多，但血清中的r-
• 原理：采用酶偶联反应，L-丙AA和α-酮戊 二酸在ALT作用下，生成丙酮酸。丙酮酸再 在LD作用下生成L-乳酸，同时NADH被氧 化为NAD+，可在340 nm处，连续监测 NADH的消耗量，从而计算出ALT活度（延 滞期待30S，连续检测60 min）
• L-丙AA+α-酮戊二酸 →ALT → α-丙酮酸+L谷AA
• 连续监测法测定血清r-GT活性,在405410nm测△A/min,延滞时间30s
• 利用GGT(U/L)= △A/min×1159计算. • 注意：此法用的是：连续监测法中的直接
法, 直接测定反应体系中底物或产物理化特 性（如吸光度、PH、荧光等）的改变。如 直接测定产物2-硝基-5氨基苯甲酸的特性
诊断酶学和肝损伤
第六章 诊断酶学
• 第三节：血清酶 • 血清E的来源 • 根据酶的来源及其在血浆中发挥催化功能
的情况，可将血清酶分为： • 血浆特异酶： • 定义：作为血浆蛋白的固有成份，在血浆
中发挥特定的催化作用的酶。如：部分凝 血因子，纤溶酶原，此外还有ChE（胆碱脂 酶）、铜氧化酶（铜蓝蛋白CP）、LCAT和 LPL
• 4.含E高，且血流丰富的器官，其细胞内酶 进入血流的可能性较大。因E分布于多个组 织，故大部分E不能特异地反映某个特定组 织的病变。
【医学ppt课件】 第六章 酶(enzyme)
或[IES]= [IE][S]/Ks.= [E][S] [I]/ KiKs. (5-32)
•
而[Eo]= [E]+[ES]+ [IE] + [IES] (5-33)
2021/1/9
• 非竟争性抑制动力学图:
• 反竟争性抑制作用:
2021/1/9
• 反竟争性抑制作用:
2021/1/9
•
[ES] = [E] [S] /Ks
•
ES解离速度 =（K2+K3） [ES] （ 5-4）
（ 5-5）重排： •
2021/1/9
[ES]= [E][S]/Km （5-7） 恒态时 [E]= [Eo]- [ES]（ 5-8）
将（ 5-8）代入 （5-7）式，得到： [ES]=（ [Eo]- [ES]） [S]/Km （5-9）
• 从（5-9）式中求解[ES]
2021/1/9
二 中间复合物学说和酶作用的过度态
• 酶 （E） 底物 (S) 酶底物复合物 (ES) 产物 (P) • E + S ≒ ES ——→ E + P
三 酶作用高效率的机制 • （一）底物的 “趋近” 和 “定向” 效应
• 趋近效应（approximation） • 定向效应（oreintation）
• [IES]=[ES] [I]/Ki= [E][S] [I]/ Ks Ki
•
[Eo]= [E]+[ES]+ [IE] + [IES]
(5-36) (5-37) (5-38)
2021/1/9
• 反竟争性抑制动力学图:
2021/1/9
• （三）过渡态类似物与自杀底物
2021/1/9
第六章酶(Enzyme)(共61张PPT)
i 结构(jiégòu)与s 结构相似，互相竞争 与 酶活性中心 结
合，从而抑制酶活性。
S
S
E + S ES E + P
E
E
I I
+
I
EI
E
40
2004.1
酶
40
第四十页，共六十一页。
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制
(yìzhì)
CH2COOH CH2COOH
succinate
琥珀酸脱氢酶 （-）
单纯酶
酶
酶蛋白
结合酶
无机金属离子
（全酶） 辅助因子
*低分子有机物
（ 最大活性形式）
辅酶
辅基
2004.1
酶
5
第五页，共六十一页。
辅酶与辅基的比较
低分子有机物
辅酶——以非共价键与酶蛋白结合（疏松）
可以用透析或超滤方法去除(qùchú)之；
（辅因子） 辅基——以共价键与酶蛋白结合 （紧密）
不能用透析或超滤方法去除之。
率
• 高度的特异性
• 酶活力的可调节性
1. 绝对特异性（脲酶）
2. 相对(xiāngduì)特异性（酯
酶）
3. 立体异构特异性
4.
（乳酸脱氢酶）
16
2004.1
酶
16
第十六页，共六十一页。
中间产物学说 E+S
[ ES]
E+P
2H2O2
2H2O + O2
外加(wàijiā)一定能 量
无催化剂
铂作催化剂
原
胰
S
蛋
S
白
酶
trypsin
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6. 合成酶类 催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有
ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、 DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧 化酶等。
酶的活力
酶活力单位（U， active unit）： 1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）
下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中 1μmol的有关基团的酶量。
“如果端粒缩短了，细胞就会老化。相反，如果端粒酶的活动显著，端 粒的长度也就能得以保持，并且细胞衰老也将延后。癌细胞就是一个例 子，癌细胞被认为是具有永久生命力的。相反，某些特定的遗传疾病， 会出现一些有缺陷的端粒酶这样的特征，导致损害细胞。对此诺贝尔奖 颁给这一细胞基本机制的发现，这一发现有助于新的治疗措施的发展。”
2009年诺贝尔生理学或医学奖--端粒和端粒酶
伊丽莎白·布莱克本 卡罗尔·格雷德 杰克·绍斯塔克 “今年的诺贝尔生理学或医学奖颁给三名科学家，他们解决了生物学的 一个重大问题：在细胞分裂时染色体如何完整地自我复制以及染色体如 何受到保护以免于退化。这三位诺贝尔奖获得者已经向我们展示，解决 办法存在于染色体末端—端粒，以及形成端粒的酶—端粒酶。” “
活性测定
初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度， 这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不 计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物 浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
其中Km值称为米氏常数，vmax是酶被底物饱和时的 反应速度，[s]为底物浓度。
4. 裂合酶类 催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反
应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐 酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应， 使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。
5. 异构酶类 催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间
相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则 除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁 卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统 称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶 (holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则 酶活力消失。
υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数:对于一个给定的反应，使酶促反应的起 始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的 底物浓度( Km=[s]），单位一般为mol/L，只由酶 的性质决定，而与酶的浓度无关。可用的值鉴别不 同的酶。
Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大， 表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。
第一节 概述
酶是一类生物催化剂，指具有生物催化功能的高分子 物质。生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新 陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过 程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定 只在细胞内起催化作用。
在酶的催化反应体系中，反应物 分子被称为底物，底物通过酶的 催化转化为另一种分子。
双倒数图: 使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。 从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而 1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数图直观、容易理 解，为酶抑制研究提供了易识别的图形。
“携带基因信息的DNA线状长分子挤压形成染色体，端粒就像一顶高帽子 置于染色体头上。伊丽莎白-布莱克本和杰克-绍斯塔克发现端粒的一种独 特DNA序列能保护染色体免于退化。卡罗尔-格雷德和伊丽莎白-布莱克本 确定了端粒酶，端粒酶是形成端粒DNA的成分。这些发现解释了染色体 的末端是如何受到端粒的保护的，而且端粒是由端粒酶形成的。”
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与 酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透 析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以 非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把 两者分开。
分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
1. 氧化还原酶类 促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧
比活: 每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。 比活是酶纯度的测量。
活化能: 将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过渡态所 需要的能量。
活性部位: 酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为 产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构 域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都 是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。
2. 转移酶类 催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨
基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转 移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多 聚酶等。
3. 水解酶类 催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白
酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能。 蔗糖酶
特点 1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更 快； 2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催 化蛋白质水解成多肽。 3．多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在 生物体中的酶远远大于这个数量。 4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下 进行的。 5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、 共价修饰调节和变构调节等。 6．易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等 破坏； 7．有些酶的催化性与辅助因子有关。
端粒酶
端粒（Telomere）是真核细胞染色体末端的特殊结构。人端粒是 由6个碱基重复序列（TTAGGG）和结合蛋白组成。
没有端粒，则DNA末端暴露，易被外切酶水解。
端粒酶是一种由催化蛋白和RNA模板组成的酶，可合 成染色体末端的DNA,赋予细胞复制的永生性。
单纯酶与结Байду номын сангаас酶
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。
ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、 DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧 化酶等。
酶的活力
酶活力单位（U， active unit）： 1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）
下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中 1μmol的有关基团的酶量。
“如果端粒缩短了，细胞就会老化。相反，如果端粒酶的活动显著，端 粒的长度也就能得以保持，并且细胞衰老也将延后。癌细胞就是一个例 子，癌细胞被认为是具有永久生命力的。相反，某些特定的遗传疾病， 会出现一些有缺陷的端粒酶这样的特征，导致损害细胞。对此诺贝尔奖 颁给这一细胞基本机制的发现，这一发现有助于新的治疗措施的发展。”
2009年诺贝尔生理学或医学奖--端粒和端粒酶
伊丽莎白·布莱克本 卡罗尔·格雷德 杰克·绍斯塔克 “今年的诺贝尔生理学或医学奖颁给三名科学家，他们解决了生物学的 一个重大问题：在细胞分裂时染色体如何完整地自我复制以及染色体如 何受到保护以免于退化。这三位诺贝尔奖获得者已经向我们展示，解决 办法存在于染色体末端—端粒，以及形成端粒的酶—端粒酶。” “
活性测定
初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度， 这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不 计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物 浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
其中Km值称为米氏常数，vmax是酶被底物饱和时的 反应速度，[s]为底物浓度。
4. 裂合酶类 催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反
应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐 酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应， 使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。
5. 异构酶类 催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间
相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。
单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则 除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁 卟啉或含B族维生素的小分子有机物。
结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统 称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶 (holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则 酶活力消失。
υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数:对于一个给定的反应，使酶促反应的起 始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的 底物浓度( Km=[s]），单位一般为mol/L，只由酶 的性质决定，而与酶的浓度无关。可用的值鉴别不 同的酶。
Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大， 表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。
第一节 概述
酶是一类生物催化剂，指具有生物催化功能的高分子 物质。生物体内含有数千种酶，它们支配着生物的新 陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过 程关系密切的反应大多是酶催化反应。但是酶不一定 只在细胞内起催化作用。
在酶的催化反应体系中，反应物 分子被称为底物，底物通过酶的 催化转化为另一种分子。
双倒数图: 使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。 从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而 1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数图直观、容易理 解，为酶抑制研究提供了易识别的图形。
“携带基因信息的DNA线状长分子挤压形成染色体，端粒就像一顶高帽子 置于染色体头上。伊丽莎白-布莱克本和杰克-绍斯塔克发现端粒的一种独 特DNA序列能保护染色体免于退化。卡罗尔-格雷德和伊丽莎白-布莱克本 确定了端粒酶，端粒酶是形成端粒DNA的成分。这些发现解释了染色体 的末端是如何受到端粒的保护的，而且端粒是由端粒酶形成的。”
非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与 酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透 析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以 非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把 两者分开。
分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
1. 氧化还原酶类 促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧
比活: 每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。 比活是酶纯度的测量。
活化能: 将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过渡态所 需要的能量。
活性部位: 酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为 产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构 域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都 是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。
2. 转移酶类 催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨
基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转 移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多 聚酶等。
3. 水解酶类 催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白
酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能。 蔗糖酶
特点 1．高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更 快； 2．专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催 化蛋白质水解成多肽。 3．多样性：酶的种类很多，迄今为止已发现约4000多种酶，在 生物体中的酶远远大于这个数量。 4．温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下 进行的。 5．活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、 共价修饰调节和变构调节等。 6．易变性：大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等 破坏； 7．有些酶的催化性与辅助因子有关。
端粒酶
端粒（Telomere）是真核细胞染色体末端的特殊结构。人端粒是 由6个碱基重复序列（TTAGGG）和结合蛋白组成。
没有端粒，则DNA末端暴露，易被外切酶水解。
端粒酶是一种由催化蛋白和RNA模板组成的酶，可合 成染色体末端的DNA,赋予细胞复制的永生性。
单纯酶与结Байду номын сангаас酶
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和复合酶两类。