蛋白质分解代谢.
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蛋白质分解代谢
胃蛋白酶的作用
氨基末端42个氨基酸残基 胃蛋白酶原 （相对分子质量 4万） HCl激活 自身激活 胃蛋白酶 （相对分子质量 3.3万）
蛋白质
多肽 氨基酸（少量）
（二）小肠中消化（主要部位）
• 消化的酶：
胰液、小肠液（细胞膜）多种蛋白酶及肽酶 1．胰液中的蛋白酶——最适pH7.0，产物是氨基 酸和寡肽
• 天冬氨酸：－酮戊二酸氨基转移酶
简称天冬氨酸转氨酶（aspartate transaminase AST或GOT）
ALT和AST催化的反应
CH3 CHNH2 COOH 丙氨酸
＋
COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸 COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸
ALT
• 细胞对氨基酸的摄取需要膜上转运蛋白并且需要 Na+的同向协同转运，需要钠泵（Na+-K+-ATP酶）。
细胞外 细 胞 膜 细胞内
ATP
K+
Na+
Na+ 氨基酸
ADP+Pi
K+
Na+
Na+ 氨基酸
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对
未消化的蛋白质或未吸收的消化产物作用， 产生一系列产物的过程。 部位主要是在大肠的下段
氨基酸的一般代谢
外源性氨基酸：
食物蛋白质消化吸收的蛋白质
内源性氨基酸：
体内蛋白质降解产生与合成的氨基酸
氨基酸代谢库：
内源性与外源性氨基酸混合在一起 分布于体液各处参与代谢。
氨基酸代谢库以游离氨基酸总量计
体内氨基酸的来源与去路：
食物蛋 消化吸收 白质
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R酶2 原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶（一）主动⑥转谷胱运甘吸肽收合成酶 蛋白质分解原理及氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
非必需氨基酸是指体内需要的，但不是必须要从食物中摄 取，可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低，主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含 量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（一）脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
尸胺
酪氨酸 降压 色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（二）肠道细菌产生氨
淀粉 脂肪 蛋白质 核苷酸的分解代谢产物差异
淀粉脂肪蛋白质核苷酸的分解代谢产物差异引言淀粉、脂肪、蛋白质和核苷酸是生物体内常见的有机物质，它们在细胞代谢过程中扮演着重要的角色。
这些有机物质在被代谢分解时会产生各自不同的代谢产物，这些产物也具有不同的生物学功能。
本文旨在探讨淀粉、脂肪、蛋白质和核苷酸的分解代谢产物之间的差异。
淀粉的分解代谢产物淀粉是植物细胞中主要的储存多糖，它由α-葡聚糖链组成。
在消化过程中，淀粉被酶类分解为葡萄糖单体，这些单体可以被细胞吸收和利用。
淀粉的分解产物主要包括：1.葡萄糖：是淀粉分解的最终产物，也是能量代谢的重要物质之一。
葡萄糖可以通过糖酵解产生能量，也可以被转化为脂肪或储存为糖原以备后续使用。
2.果糖：在淀粉分解的过程中，部分葡萄糖会被酶类转化为果糖。
果糖是人体常见的糖类，可以提供能量。
3.低聚糖：淀粉分解过程中也会产生少量的低聚糖，如麦芽糖和麦芽三糖。
这些低聚糖在消化系统中起到调节作用，能够促进有益菌群生长。
脂肪的分解代谢产物脂肪是一种重要的能量储存物质，人体内脂肪以三酸甘油脂的形式存在。
在分解代谢过程中，脂肪会被水解成甘油和脂肪酸，进而被进一步氧化。
脂肪的分解代谢产物主要包括：1.甘油：脂肪水解后，甘油是其中的一个分解产物。
甘油可以通过糖酵解途径产生能量。
2.脂肪酸：脂肪酸是脂肪分解的主要产物，也是能量代谢的重要物质之一。
脂肪酸在细胞内被氧化为丙酮酸，并进一步参与三羧酸循环产生能量。
蛋白质的分解代谢产物蛋白质是人体组织中重要的构成物质之一，同时也是能量来源之一。
蛋白质的分解代谢过程主要包括蛋白质水解和氨基酸代谢。
蛋白质的分解代谢产物主要包括：1.氨基酸：蛋白质水解后，产生大量氨基酸。
氨基酸是构建蛋白质的基本单位，同时也是脂肪和碳水化合物的合成前体。
2.尿素：氨基酸代谢的终产物是尿素。
尿素是人体排泄氮的主要形式，也是维持氮平衡的重要物质。
核苷酸的分解代谢产物核苷酸是构成核酸的基本单元，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
蛋白质分解代谢
• 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4．食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同，若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用，它们所含的必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂：水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原＋2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等；
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O 半胱氨酰甘氨酸
(Cys-Gly)
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
⑵ 肽链内切酶：如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
• 产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如氨 基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
• 95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
p284 表11-3胃肠道中重要的蛋白水解酶的一些特性
• 名称 来源 水解肽键的特异性 分子量 最适PH
增加15 -25
为了能长期保持总氮平衡，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g 。
4．食物蛋白质的互补作用
• 不同的食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、 数量都不相同，若把几种营养价值较低的蛋 白质混合食用，它们所含的必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
• 高营养剂：水解蛋白、复合氨基酸液
1.酶原和酶原的激活
胃蛋白酶原 胃酸或胃蛋白酶 胃蛋白酶 + 六个多肽
胰蛋白酶原
肠激酶及胰蛋白酶
胰蛋白酶 + 六肽
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原＋2 二肽 羧基肽酶
2.蛋白水解酶的作用的特异性
• 有两种类型的消化酶：
⑴ 肽链外切酶：如羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽 酶等；
蛋白质分解代谢过程
消化系统疾病
消化酶缺乏
蛋白质的消化需要特定的酶来分解，如果缺乏这些酶，蛋白质无 法被有效消化，可能导致消化不良、腹胀、腹泻等症状。
肠道炎症
肠道炎症可能影响蛋白质的消化和吸收，导致营养不足和生长迟缓。
肠易激综合征
肠易激综合征是一种功能性肠道疾病，可能导致腹痛、腹泻和便秘 等症状，影响蛋白质的消化和吸收。
氨基酸代谢异常
苯丙酮尿症
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢异常， 由于缺乏苯丙氨酸羟化酶，导致苯丙氨酸无 法正常代谢，可能出现智力发育迟缓、癫痫 等症状。
枫糖尿症
枫糖尿症是由于支链氨基酸代谢异常引起的 ，可能出现神经系统损害、生长迟缓等症状
。
肥胖与糖尿病
要点一
肥胖
过多的蛋白质摄入可能导致肥胖，肥胖又与多种健康问题 相关，如心血管疾病、糖尿病等。
要点二
糖尿病
蛋白质摄入过多可能增加肾脏负担，长期高蛋白饮食可能 增加患糖尿病的风险。糖尿病患者的蛋白质代谢也可能出 现异常，影响身体健康。
感谢您的观看
THANKS
03
主动运输需要消耗能量，能量来源于细胞内的ATP水解。ATP水解后释放的能量 用于驱动载体蛋白的构象变化，从而完成氨基酸的转运。
氨基酸的分类与转运
氨基酸的分类
中性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸根据其侧链基团的性质 可以分为中性、酸性、碱性氨 基酸等不同类型。不同类型氨 基酸在细胞内的转运方式和作 用也有所不同。
蛋白质分解代谢过程
目录
CONTENTS
• 蛋白质的消化 • 氨基酸的吸收 • 蛋白质分解后的代谢途径 • 蛋白质分解代谢过程中的调节 • 蛋白质分解代谢过程中的疾病与健康问
生化教案蛋白质分解代谢
一、教学目标1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。
3. 培养学生对生化知识的兴趣和探究能力。
二、教学内容1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的过程3. 蛋白质分解代谢的途径4. 蛋白质分解代谢的意义5. 蛋白质分解代谢与人体健康的关系三、教学重点与难点1. 教学重点：蛋白质分解代谢的过程和途径，蛋白质分解代谢的意义。
2. 教学难点：蛋白质分解代谢的具体步骤和机制。
四、教学方法1. 采用问题驱动法，引导学生思考蛋白质分解代谢的重要性。
2. 使用案例分析法，让学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。
3. 利用多媒体教学，展示蛋白质分解代谢的过程和途径。
4. 开展小组讨论，培养学生合作学习和探究能力。
五、教学过程1. 导入：通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 讲解：介绍蛋白质分解代谢的过程和途径，解释蛋白质分解代谢的意义。
3. 案例分析：分析实际生活中的蛋白质分解代谢实例，让学生加深理解。
4. 互动环节：开展小组讨论，让学生分享自己的观点和疑问。
6. 作业布置：布置相关练习题，巩固所学知识。
六、教学评估1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。
2. 小组讨论：评估学生在小组讨论中的参与程度和思考深度。
3. 作业批改：检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握情况。
4. 期中考试：设置有关蛋白质分解代谢的试题，评估学生的综合运用能力。
七、教学拓展1. 邀请生化专家进行讲座，让学生更加深入地了解蛋白质分解代谢的研究动态。
2. 组织学生参观实验室，实际操作蛋白质分解代谢的相关实验。
3. 推荐阅读资料，让学生拓展知识面，了解蛋白质分解代谢在其他领域的应用。
八、教学反思1. 反思教学内容：检查教学内容是否全面、深入，是否符合学生的认知水平。
2. 反思教学方法：评估所采用的教学方法是否有效，是否有利于学生的学习。
蛋白质的分解代谢
2.肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
糜蛋白酶原
糜蛋白酶
弹性蛋白酶原 羧基肽酶原
弹性蛋白酶 羧基肽酶
➢ 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶
氨基酸
二、氨基酸的吸收
• 吸收部位：主要在小肠 • 吸收形式：氨基酸 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
蛋白质的吸收
在糖和脂肪等物质充分供应的条件下，为维持氮的总平衡，至 少必需摄入的蛋白质的量，称为～。成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为70~80g。
3. 蛋白质的营养价值
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要但自身不能合成，或合成不能满足需要的，必 须由食物供给的氨基酸，共有8种：赖、色、苯丙、蛋、苏、亮、 异亮及缬氨酸。另有两种半必需氨基酸：精氨酸、组氨酸
•其余10种氨基酸utrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例。衡量蛋白质营养价值高低的指标是蛋白质的 生理价值。
③蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸 可以互相补充而提高营养价值。
谷类：色氨酸多，赖氨酸少 豆类：色氨酸少，赖氨酸多
某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神
经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿 茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生 异常抑制而昏迷，临床称为肝昏迷。
生物化学蛋白质的代谢分解
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算,在不进食蛋白质时,成人每天最少也要分
解约20克蛋白质，由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用，因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需 要量，要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每 日蛋白质需要量为80克，
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛， 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用，
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一，另外,转氨基作用还是联合脱氨基的 重要组成环节，
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低，肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT 的活性最高，
生理意义： 1、使肌肉中有毒的氨以无毒的丙氨酸形式输 出，
2、为肝脏提供合成尿素的氮源和糖异生的原 料,而肝糖异生产生的葡萄糖既为肌肉组织提 供能量又为肌肉排氨再循环提供了丙酮酸，
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆,耗能
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨，氨具有毒性,中枢神经系统对氨的毒性极为敏感，
生理情况下,氨的来源和去路始终保持动态平衡,体内 的 血氨浓度很低,一般不超过47～60μmol/L 1mg/L ，
对于严重肝病患者,其尿素合成能力降低,致使血氨增 高,过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱,常与肝性脑 病的发病有关，
四、氨基酸的脱羧基作用
有些氨基酸在脱羧酶的作用下可进行脱羧基作用,生成相应的胺 类，
解约20克蛋白质，由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用，因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需 要量，要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每 日蛋白质需要量为80克，
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛， 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用，
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一，另外,转氨基作用还是联合脱氨基的 重要组成环节，
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低，肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT 的活性最高，
生理意义： 1、使肌肉中有毒的氨以无毒的丙氨酸形式输 出，
2、为肝脏提供合成尿素的氮源和糖异生的原 料,而肝糖异生产生的葡萄糖既为肌肉组织提 供能量又为肌肉排氨再循环提供了丙酮酸，
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆,耗能
二、氨的代谢：
体内代谢产生的氨以及肠道吸收的氨进入血液形成 血氨，氨具有毒性,中枢神经系统对氨的毒性极为敏感，
生理情况下,氨的来源和去路始终保持动态平衡,体内 的 血氨浓度很低,一般不超过47～60μmol/L 1mg/L ，
对于严重肝病患者,其尿素合成能力降低,致使血氨增 高,过量的氨进入脑组织造成脑功能紊乱,常与肝性脑 病的发病有关，
四、氨基酸的脱羧基作用
有些氨基酸在脱羧酶的作用下可进行脱羧基作用,生成相应的胺 类，
分解代谢的步骤
分解代谢的步骤
分解代谢是指将食物中的营养物质分解成小分子，以便身体能够吸收和利用。
分解代谢主要包括三个过程：糖类分解、脂肪分解和蛋白质分解。
糖类分解：糖类在消化道中被分解为葡萄糖、果糖和半乳糖等单糖，然后被吸收进入血液。
在血液中，葡萄糖被运输到细胞内，通过糖解和三羧酸循环等过程被氧化成二氧化碳和水，同时释放能量供细胞代谢和维持生命活动。
脂肪分解：脂肪首先在消化酶的作用下被分解为甘油和脂肪酸，然后被吸收进入血液。
在血液中，甘油和脂肪酸被运输到细胞内，通过β-氧化等过程被氧化成二氧化碳和水，同时释放能量供细胞代谢和维持生命活动。
蛋白质分解：蛋白质在消化道中被分解为氨基酸和肽等小分子，然后被吸收进入血液。
在血液中，氨基酸和肽被运输到细胞内，参与构成细胞结构和代谢产物，同时也能氧化产生能量供细胞代谢和维持生命活动。
总之，分解代谢是一个复杂的生理过程，它需要酶的参与以及适当的营养物质供给。
如果有任何异常或障碍发生，建议及时就医并咨询专业医生或营养师的建议。
生化教案蛋白质分解代谢
生化教案蛋白质分解代谢一、教学目标：1. 让学生了解蛋白质分解代谢的概念和重要性。
2. 使学生掌握蛋白质分解代谢的过程和途径。
3. 培养学生对蛋白质分解代谢在生命活动中的作用的理解。
二、教学内容：1. 蛋白质分解代谢的概念2. 蛋白质分解代谢的重要性3. 蛋白质分解代谢的过程4. 蛋白质分解代谢的途径5. 蛋白质分解代谢在生命活动中的作用三、教学重点与难点：1. 教学重点：蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其在生命活动中的作用。
2. 教学难点：蛋白质分解代谢的具体过程和途径。
四、教学方法：1. 采用问题导入法，激发学生的学习兴趣和思考能力。
2. 使用多媒体教学，展示蛋白质分解代谢的相关图像和动画，帮助学生形象理解。
3. 通过案例分析，使学生了解蛋白质分解代谢在实际生活中的应用。
4. 开展小组讨论，培养学生的合作能力和口头表达能力。
五、教学过程：1. 引入新课：通过提问方式引导学生思考蛋白质分解代谢的概念及其重要性。
2. 讲解概念：讲解蛋白质分解代谢的概念，解释其在生命活动中的作用。
3. 展示图像：利用多媒体展示蛋白质分解代谢的过程和途径的图像，帮助学生理解。
4. 讲解过程：详细讲解蛋白质分解代谢的具体过程和途径。
5. 案例分析：分析实际案例，使学生了解蛋白质分解代谢在生活中的应用。
6. 小组讨论：学生分组讨论，分享对蛋白质分解代谢的理解和看法。
7. 总结：对蛋白质分解代谢的概念、过程、途径及其作用进行总结。
8. 布置作业：布置相关练习题，巩固学生对蛋白质分解代谢的理解。
六、教学评估：1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对蛋白质分解代谢概念的理解。
2. 小组讨论：评估学生在小组讨论中的参与程度和理解深度。
3. 案例分析报告：评估学生对案例分析的理解和分析能力。
4. 作业完成情况：检查学生对蛋白质分解代谢过程和途径的掌握程度。
七、拓展与延伸：1. 蛋白质分解代谢与其他代谢途径的联系与区别。
2. 蛋白质分解代谢在疾病发生和发展中的作用。
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一、氨基酸的脱氨基作用
★概述 氨基酸在体内的分解代谢主要是发 生脱氨基作用，生成-酮酸和氨。 根据脱去氨基的机理不同，主要有 氨基转移(转氨基)作用，氧化脱氨 基作用，联合脱氨基作用以及其他 脱氨基作用等。
▲㈠氨基转移(转氨基)作用
⒈概念 氨基转移(转氨基)作用是指氨基酸在 氨基转移(转氨)酶催化下，将-氨 基转移到 -酮酸的酮基位置上， 生成相应的-酮酸和 新的-氨基 酸。
⒊谷氨酸脱氢酶特点 ①需要NAD+ 作为辅酶，产生的NADH + H+可经呼吸链氧化产能； ②催化反应可逆，逆过程可使-酮戊二 酸还原氨基化生成谷氨酸，故谷氨酸 属非必需氨基酸； ③是一种别构酶，其活性可受到ADP或 GTP等物质的别构调节； ④谷氨酸脱氢酶在体内分布广(除肌肉组 织外)、活性高，催化谷氨酸氧化脱氨。
蛋白质的分解代谢
【学习要求】 ★掌握蛋白质的营养作用和氨基酸一般代谢。 ▲熟悉蛋白质的腐败作用、一碳单位代谢、 芳香族氨基酸代谢和含硫氨基酸代谢。 ●了解蛋白质的消化与吸收、支链氨基酸代 谢和激素对蛋白质的调节。
第一节 蛋白质的营养作用
★蛋白质是生命的物质基础， 是构成组织结构的材料，蛋 白质可以氧化供能。
▲㈡氧化脱氨基作用
⒈概念 氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的作用下，发生 氧化脱氢、水解脱氨，产生游离氨和-酮酸。 ⒉谷氨酸脱氢酶 谷氨酸脱氢酶是催化氧化脱氨基最重要的脱氢酶， 催化L-谷氨酸脱氢又脱氨，产生游离氨和-酮戊 二酸。反应如下：
谷氨酸 + NAD + + H2O
-酮戊二酸 + NADH + H+ + NH3
一、氮平衡 ★㈠概念 氮平衡是指摄入氮与排出氮之间的平衡关系，它 可反映体内蛋白质代谢状况。 ★㈡类型 ⑴氮总平衡：摄入氮≈排出氮，表示体内蛋白质合 成与分解处于动态平衡；常见于正常成年人。 ⑵氮正平衡：摄入氮>排出氮，表示体内蛋白质合 成占优势；常见于生长期的儿童、孕妇、恢复期 的病人。 ⑶氮负平衡：摄入氮<排出氮，表示体内蛋白质分 解占优势。常见于消化道疾患、肿瘤、饥饿等。
第三节 氨基酸的一般代谢 氨基酸代谢概况 ●㈠概念 3部分氨基酸(包括食物蛋白消化吸收、 组织蛋白分解和体内合成的一些非必 需氨基酸)混合在一起，分布于全身各 组织细胞内参与各种代谢，称为氨基 酸代谢库。
★㈡氨基酸的来源与去路。 来源： ①食物蛋白的消化吸收 ②组织蛋白的分解 ③利用-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸 去路： ①主要合成组织蛋白 ②经一般代谢途径，脱氨产生-酮酸和氨， 或脱羧产生胺类和CO2 ③经特殊代谢途径，转变为一些重要生物活 性物质
●㈡腐败产物的生成(举例) 腐败产物 反应类型 来源 胺类 脱羧 组氨酸、赖氨酸、酪氨酸 酚类 脱羧、脱氨、氧化 酪氨酸 吲哚 分解、脱氨等 色氨酸 硫化氢 分解、脱硫化氢 半胱氨酸 氨 脱氨基 氨基酸
▲㈢肝昏迷的假神经递质学说
肠梗阻或肝功能障碍患者→腐败产物生 成增多，或肝脏不能有效解毒→导致 某些胺类(如酪胺或苯乙醇胺)进入脑组 织→转化为β-羟酪胺或苯乙醇胺→这 些假的神经递质，可以竞争性干扰儿 茶酚胺的神经递质作用→导致大脑功 能受抑直至昏迷。
二、氨基酸的吸收和转运
▲㈠概述 需要载体蛋白帮助、耗能和需钠条件下，才能将氨基 酸主动吸收入细胞内。 ●㈡转运氨基酸的4类载体蛋白 ①中性氨基酸载体 ②碱性氨基酸载体 ③酸性氨基酸载体 ④亚氨基酸载体。 当同一类载体转运不同氨基酸时，相互之间可以产生 竞争作用。
三、蛋白质的腐败作用
★㈠概念 未消化的蛋白质和未吸收的氨基酸 在大肠下部受肠菌作用，产生一系 列对人体有害的物质，称为腐败作 用。如胺类、酚类、吲哚、硫化氢、 氨和甲烷等。
●⑵非必需氨基酸：非必需氨基酸是指 体内能够合成、不必由食物提供的氨 基酸。 精氨酸和组氨酸可称为半必需氨基酸。 ★⑶食物蛋白质的互补作用：将不同种 类的蛋白质混合食用，可以互相补充 所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白 质的营养价值，称为蛋白质的互补作 用。
第二节
蛋白质的消化、杂的生物大分子， 且具有免疫原性。食物蛋白必须经 胃肠道消化酶分解为氨基酸，才能 被机体安全有效地吸收利用。
⒉ALT和AST活性测定的临床意义 ⑴ALT：正常人，肝细胞内活性最高，血清最低。 急性肝炎时，肝细胞坏死使细胞膜通透性增大， 胞内大量ALT释放入血，以致血中ALT急剧增高。 故测定血清ALT活性变化，可以帮助诊断急性肝 炎。 ⑵AST：正常人，心肌细胞内活性最高，血清最 低。心肌梗塞时，心肌细胞坏死使细胞膜通透性 增大，胞内大量AST释放入血，以致血中AST急 剧增高。故测定血清AST活性变化，可以帮助诊 断心肌梗塞。
▲⒉肠粘膜细胞分泌的蛋白酶 ⑴肠激酶：肠激酶存在于肠粘膜细 胞纹状缘表面。在胆汁酸作用下， 可大量释入肠液，激活从胰腺细 胞分泌的胰蛋白酶原。
肠激酶 胰蛋白酶 胰蛋白酶原 靡蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧基肽酶原 (+) 靡蛋白酶 弹性蛋白酶 羧基肽酶 协同作用消化蛋白质， 生成寡肽和氨基酸
⑵氨基肽酶和二肽酶：肠粘膜细 胞纹状缘和胞液中存在着氨基 肽酶和二肽酶等，可将寡肽彻 底水解产生氨基酸。
●㈠胃内消化 食物蛋白消化从胃开始。胃黏膜主细 胞分泌胃蛋白酶原，在胃酸激活下对 食物蛋白产生部分消化，主要生成多 肽。
㈡小肠内消化 小肠是消化蛋白质的主要部位。小 肠内有胰腺和肠粘膜细胞分泌的 多种蛋白酶类，在这些蛋白酶的 协同作用下，将蛋白质分解为氨 基酸。
▲⒈胰腺分泌的蛋白酶 有内肽酶和外肽酶二类： 内肽酶是指水解蛋白质肽链非末端 肽键主要产生多肽的酶。如，胰蛋 白酶、糜蛋白酶和弹性蛋白酶等。 外肽酶是指水解肽链末端肽键产生 氨基酸和寡肽的酶。主要有羧基肽 酶A、羧基肽酶B。
▲二、蛋白质的生理需要量 我国营养学会推荐成人每天蛋白质需要量为 70~80g。 三、蛋白质的营养价值 ★概述 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、含 量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。 越接近，其利用率越高、营养价值就越高。 ▲⑴必需氨基酸：必需氨基酸是指人体需要而自 身又不能合成的、必须由食物提供的氨基酸。 包括异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色 氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸。