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生物高中蛋白质的分类教案一、教学目标：1. 了解蛋白质的概念和重要性；2. 掌握蛋白质的分类方法及特点；3. 能够区分不同类型的蛋白质。
二、教学重点：1. 蛋白质的定义和组成；2. 蛋白质的分类方法及特点。
三、教学难点：1. 如何准确地区分不同类型的蛋白质；2. 理解蛋白质的结构和功能。
四、教学内容：1. 蛋白质的概念和组成：蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，是生物体内最基本的有机大分子之一。
2. 蛋白质的分类方法及特点：（1）按形状分类：- 线性蛋白质：由氨基酸按顺序连接而成的链状蛋白质，如胶原蛋白；- 卷曲蛋白质：在氨基酸之间形成螺旋结构的蛋白质，如肌动蛋白；- 叠式蛋白质：由若干段氨基酸链之间形成β-折叠结构的蛋白质，如核糖核蛋白。
（2）按功能分类：- 结构蛋白质：主要构成生物体的组织结构，如胶原蛋白；- 酶类蛋白质：参与生物体内各种化学反应的催化作用，如淀粉酶；- 激素类蛋白质：调节生理机能的蛋白质，如胰岛素；- 免疫球蛋白：参与机体的免疫反应，抵御外界病原体；- 运输类蛋白质：在生物体内携带特定物质的传输蛋白质，如血红蛋白。
五、教学方法：1. 讲授结合举例：通过生动的案例讲解，激发学生的兴趣；2. 实验演示：通过展示蛋白质在实验中的重要性和功能，加深学生的理解；3. 小组讨论：让学生分组探讨不同类型的蛋白质，培养学生合作与沟通能力。
六、教学评估：1. 完成蛋白质分类的填空题与选择题；2. 参与小组讨论并提出自己的见解；3. 完成关于蛋白质功能的实验报告。
七、教学反馈：及时对学生的学习情况进行反馈，鼓励学生在学习过程中提出疑问，促进学生对蛋白质的深入理解。
2016-2017学年高中生物第4章生物化学与分子生物学技术实践第1节生物成分的分离与测定技术学业分层测评苏教版选修12016-2017学年高中生物第4章生物化学与分子生物学技术实践第1节生物成分的分离与测定技术学业分层测评苏教版选修1编辑整理：尊敬的读者朋友们：这里是精品文档编辑中心，本文档内容是由我和我的同事精心编辑整理后发布的，发布之前我们对文中内容进行仔细校对，但是难免会有疏漏的地方，但是任然希望（2016-2017学年高中生物第4章生物化学与分子生物学技术实践第1节生物成分的分离与测定技术学业分层测评苏教版选修12016-2017学年高中生物第4章生物化学与分子生物学技术实践第1节生物成分的分离与测定技术学业分层测评苏教版选修1）的内容能够给您的工作和学习带来便利。
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第4章生物化学与分子生物学技术实践第1节生物成分的分离与测定技术学业分层测评（建议用时:45分钟）［学业达标］1．下列关于蛋白质的提取的说法，不正确的是( ）A．一般用机械方法破碎生物组织B．破碎细胞常用的方法有研磨法、超声波法和酶解法C．一般来说,酸性蛋白质要用酸性溶液抽提D．抽提得到的蛋白质粗提取物可用离心法去除固体杂质【解析】蛋白质呈溶液状态释放出来后,要根据蛋白质的不同特性，选择不同的溶液进行抽提，如酸性蛋白质可以用偏碱性溶液抽提。
【答案】C2．在水蒸气蒸馏装置中，从进水口通入水的作用是( ）A．加热B．防止过度沸腾C．过滤D．冷凝【解析】在使用水蒸气蒸馏法提取植物芳香油时,需要用到蒸馏装置，在装置中，进、出水口之间水是不断流动的，以降低装置温度，使水蒸气与芳香油混合物冷却成为液体，便于分离.【答案】D3．仔细观察下图，所带负电荷最少的球蛋白是（）血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳图谱示意图A．α1.球蛋白B．α2.球蛋白C．β。
第1课时 蛋白质的分离与提取学习导航明目标、知重点难点掌握电泳法分离大分子的原理。
(重点) 运用常用的方法提取和分离蛋白质。
(重、难点)[学生用书P48]一、阅读教材P 71～72分析蛋白质的分离与纯化 1．生物细胞中的蛋白质提取(1)在提取蛋白质时，可以采用研磨与超声波结合的方法将生物组织或细胞完全破碎，使蛋白质从细胞中释放出来，并使其溶解在适当的抽提液中。
(2)抽提液的选择需要根据蛋白质的特性而定，一般酸性蛋白质用偏碱性溶液抽提，碱性蛋白质用偏酸性溶液抽提，脂蛋白等则可用有机溶剂抽提。
2．蛋白质的分离方法(1)离心沉降法：通过控制离心速度，使分子大小、密度不同的蛋白质发生沉降分层。
(2)薄膜透析法：利用蛋白质分子不能透过半透膜的特性，使蛋白质与其他小分子化合物分离的方法。
(3)凝胶色谱法①概念：根据蛋白质分子量的大小差异对其进行有效分离的方法。
②原理a ．凝胶⎩⎪⎨⎪⎧形态：微小的多孔球体组成：大多由多糖类化合物构成结构：内部具有很细微的多孔网状结构b ．分离的过程进入凝胶颗粒内 部的难易程度路程移动速度小分子 蛋白质 容易较长 较慢大分子 蛋白质无法进入 较短 较快二、阅读教材P73～77完成血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳及凝胶色谱法分离血红蛋白的操作1．血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳配制试剂→准备器材→架滤纸桥→浸泡薄膜→细心点样→平悬薄膜→实施电泳→染色→漂洗→脱色。
2．凝胶色谱法分离血红蛋白样品处理→血红蛋白的释放、分离和透析→凝胶的制备→色谱柱的装填→样品的加入→洗脱与收集。
判一判(1)酸性蛋白质用酸性溶液抽提，水溶性蛋白质用透析液抽提，脂溶性蛋白质用稀碱性溶液抽提。
(×)(2)电泳是指带电粒子在电场的作用下向着与其电性相反的电极移动的过程。
(√)(3)电泳时泳动速度取决于带电颗粒的大小、形状、所带静电荷多少。
(√)(4)离心沉降法和薄膜透析法分离蛋白质的原理是一样的。
(×)(5)凝胶色谱法是根据蛋白质分子量的大小而对其进行有效分离的方法。
分子生物学实验技术分类分子生物学实验技术是现代生物学研究中不可或缺的一部分，它涉及到对生物体内分子结构、功能和相互作用的研究。
这些实验技术在基础科学研究、医学诊断和药物研发等领域发挥着重要作用。
在分子生物学实验技术中，根据其应用和原理可以进行分类，主要包括以下几类：1. 基因克隆技术，基因克隆技术是分子生物学研究中常用的技术之一，它包括DNA片段的定向克隆、质粒构建、DNA序列分析等。
通过基因克隆技术，研究人员可以将感兴趣的基因或DNA片段放入适当的载体中，进行进一步的研究和应用。
2. 蛋白质分离和纯化技术，蛋白质是生物体内重要的功能分子，其结构和功能的研究对于理解生物学过程至关重要。
蛋白质分离和纯化技术包括凝胶电泳、亲和层析、离子交换层析等方法，可以将混合的蛋白质样品分离并得到纯净的蛋白质。
3. 核酸分离和检测技术，核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA。
核酸分离和检测技术包括DNA/RNA提取、聚合酶链式反应（PCR）、原位杂交等方法，可以用于检测和分析生物体内的核酸序列。
4. 基因组学和转录组学技术，基因组学和转录组学技术是对生物体内所有基因组和转录组的研究，包括全基因组测序、RNA测序、ChIP-seq等方法，可以帮助研究人员全面了解生物体内基因的组成和表达模式。
5. 蛋白质-核酸相互作用技术，蛋白质和核酸之间的相互作用对于细胞内的生物学过程至关重要。
蛋白质-核酸相互作用技术包括免疫共沉淀、荧光共聚焦、电泳迁移变性等方法，可以帮助研究人员研究蛋白质和核酸之间的相互作用。
以上是分子生物学实验技术的一些分类，这些技术的不断发展和创新为生物学研究提供了强大的工具，也推动了生物医学领域的进步。
在未来，随着技术的不断进步，分子生物学实验技术将继续发挥重要作用，为人类健康和生命科学研究带来更多的突破和进展。
第1课时蛋白质的分离与提取[随堂检测] [学生用书P52]知识点一蛋白质分离技术1．凝胶色谱法分离蛋白质依据的原理是( )A．根据蛋白质分子与凝胶的亲和力的大小B．根据蛋白质相对分子质量的大小C．根据蛋白质所带电荷的多少D．根据蛋白质溶解度的大小解析：选B。
凝胶色谱法是根据蛋白质相对分子质量的大小分离蛋白质的一种方法。
2．下列有关透析的叙述，错误的是( )A．用于透析的薄膜要具有选择透过性B．透析膜是一种半透膜C．透析能使小分子自由出入，而将大分子保留在袋内D．透析膜可用于更换样品的缓冲液解析：选A。
透析膜能使小分子自由出入，大分子不能通过，具有半透性，但不具有选择性，A项错。
透析过程中小分子可自由出入，因此，可用于更换样品的缓冲液，B、C、D 项都正确。
3．电泳实现样品中各种蛋白质分子的分离是利用了( )A．各种分子带电性质的差异B．分子本身的大小不同C．分子形状的不同D．以上都正确解析：选D。
电泳是利用了待分离样品中各种分子带电性质的差异以及分子本身的大小、形状的不同，使带电分子产生不同的迁移速度，从而实现样品中各种分子的分离。
知识点二电泳法与凝胶色谱法分离蛋白质的过程4．如图为凝胶色谱法分离蛋白质示意图和SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳示意图。
据图分析不正确的是( )A．在装填图甲中凝胶色谱柱时一旦发现柱内有气泡存在，就需要重装B．图甲中大分子蛋白质因阻力大而移动慢，所以最后从层析柱中流出来C．图乙中凝胶中加入的SDS可以使蛋白质迁移速率完全取决于分子大小D．已知凝胶中的SDS带负电，则应在电泳槽的①处接电源负极，②处接电源正极解析：选B。
在装填凝胶色谱柱时，凝胶装填在色谱柱内要均匀，不能有气泡存在，因为气泡会影响蛋白质洗脱的次序，A正确；图甲中大分子蛋白质因不容易进入凝胶内部的通道，路程短，移动速度快，所以最先从层析柱中流出来，B错误；SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳的迁移速率完全取决于分子大小，因此图乙中凝胶中加入的SDS可以使蛋白质迁移速率完全取决于分子大小，C正确；凝胶中的SDS带负电，所以电泳槽的①处接电源负极，②处接电源正极，D正确。
第一节生物成分的分离与测定技术(教师用书独具)●课标要求1．结合离心沉降法和薄膜透析法分离蛋白质的知识掌握其方法原理和方法要领。
2．结合蒸馏、电泳等相关知识掌握其原理和操作流程。
3．结合提取橘皮中芳香油的知识掌握利用蒸馏法提取橘皮中的芳香油。
●课标解读1．掌握分离与测定生物成分中蛋白质的技术。
2．掌握采用醋酸纤维薄膜电泳的方法分离并纯化蛋白质。
3．掌握采用水蒸气蒸馏法和脂溶性有机溶剂提取法提取脂肪成分。
●教学地位本节内容系统介绍了离心沉降法和薄膜透析法分离蛋白质、蒸馏、血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳、提取橘皮中的芳香油等知识，是本章的核心内容之一，是高考中的常考内容。
●教法指导1．可利用多媒体动画展示离心沉降法和薄膜透析法分离蛋白质的过程。
2．可充分创造实验条件让学生提取橘皮中的芳香油。
(教师用书独具)●新课导入建议可通过展示相关图片，创设问题情景导入本课。
●教学流程设计学生课前预习：阅读教材P64－72，填写【课前自主导学】，完成“思考交流1、2”。
⇒步骤1：情景导课：以【新课导入建议】引出本章和本节课题。
⇒步骤2：根据创设的情景，通过【课堂互动探究】探究1分析、理解蛋白质分子在凝胶中的运动情况。
通过例1巩固、提高。
⇒步骤3：结合凝胶色谱的原理过渡至醋酸纤维薄膜电泳的教学。
⇓步骤7：回扣基础知识，将检查、批阅【课前自主导学】时学生出错较多的部分进行强化，重点对【正误判断】部分进行辨析。
⇐步骤6：通过【课堂互动探究】探究3帮助学生认识植物芳香油提取的三种提取方法，利用例3验收、巩固。
⇐步骤5：结合芳香油的理化性质过渡至植物芳香油的提取的教学。
⇐步骤4：通过【课堂互动探究】探究2帮助学生认识醋酸纤维薄膜电泳。
利用例2验收、巩固。
⇓步骤8：引导学生通过合作，整理本课题的重点、难点内容，利用【本课知识小结】进行总结，建立知识网络。
理解并记忆【结论语句】。
⇒步骤9：通过【当堂双基达标】进行当堂检测验收。
课标解读重点难点1.掌握分离与测定生物成分中蛋白质的技术。
14.蛋白质的提取和分离-沪科教版选修1 生物技术实践教案一、实验目的了解蛋白质的提取和分离方法，掌握蛋白质质量的测定技术。
二、实验原理1.蛋白质的提取蛋白质的提取一般包括以下步骤：（1）细胞破碎：通过机械破碎、超声波破碎和化学破碎等方法将细胞破碎，使细胞内的蛋白质从细胞内溶液释放出来。
（2）蛋白质分离：利用离心、滤过和电泳等方法对细胞提取液进行分离，得到纯净蛋白质。
2.蛋白质的分离蛋白质的分离可以采用以下方法：（1）电泳法：将蛋白质溶液放在电泳胶上，通过电泳运动将蛋白质分离出来。
（2）硫酸铵分级沉淀法：根据蛋白质在不同硫酸铵饱和度下的溶解度差异进行分离。
（3）柱层析法：利用不同蛋白质成分的分子量、电荷、亲和力等差异，分离出不同的蛋白质。
三、实验步骤1.蛋白质提取（1）取一定数量的细胞或组织，洗涤干净；（2）将细胞或组织加入含有破碎酶或超声波液中，进行破碎；（3）离心收集液体，去除碎细胞、细胞膜和碎骨等。
2.蛋白质分离（1）电泳法：将蛋白溶液通过电泳胶进行电泳，按照不同速度分离出含有目标蛋白的凝胶。
（2）硫酸铵分级沉淀法：将蛋白质溶液分别在不同硫酸铵饱和度下进行沉淀，分离出不同的蛋白质。
（3）柱层析法：将蛋白溶液通过不同材质的层析柱进行分离，分离出不同的蛋白质。
3.测定蛋白质含量测定蛋白质含量可以采用比色法、BCA法和Lowry法等方法。
四、实验注意事项（1）进行实验时要佩戴实验手套；（2）破碎细胞时保持冷却状态，防止酶的活性降低；（3）分离过程中要严格控制温度，在低温下进行实验，防止蛋白质变性。
五、实验结果分析通过实验，我们可以了解蛋白质的提取和分离方法，掌握蛋白质质量的测定技术。
在实验的过程中，我们还可以观察到蛋白质质量的变化和分离程度，并进行相应的分析。
六、实验拓展在实验的基础上，可以进行以下拓展：（1）利用已有的蛋白质分离技术，分离出某种目标蛋白；（2）应用分离出的蛋白质进行进一步的生物学研究、泛素化等研究。
第1课时蛋白质的分离与提取[随堂检测] [学生用书P52]知识点一蛋白质分离技术1．凝胶色谱法分离蛋白质依据的原理是( )A．根据蛋白质分子与凝胶的亲和力的大小B．根据蛋白质相对分子质量的大小C．根据蛋白质所带电荷的多少D．根据蛋白质溶解度的大小解析：选B。
凝胶色谱法是根据蛋白质相对分子质量的大小分离蛋白质的一种方法。
2．下列有关透析的叙述，错误的是( )A．用于透析的薄膜要具有选择透过性B．透析膜是一种半透膜C．透析能使小分子自由出入，而将大分子保留在袋内D．透析膜可用于更换样品的缓冲液解析：选A。
透析膜能使小分子自由出入，大分子不能通过，具有半透性，但不具有选择性，A项错。
透析过程中小分子可自由出入，因此，可用于更换样品的缓冲液，B、C、D 项都正确。
3．电泳实现样品中各种蛋白质分子的分离是利用了( )A．各种分子带电性质的差异B．分子本身的大小不同C．分子形状的不同D．以上都正确解析：选D。
电泳是利用了待分离样品中各种分子带电性质的差异以及分子本身的大小、形状的不同，使带电分子产生不同的迁移速度，从而实现样品中各种分子的分离。
知识点二电泳法与凝胶色谱法分离蛋白质的过程4．如图为凝胶色谱法分离蛋白质示意图和SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳示意图。
据图分析不正确的是( )A．在装填图甲中凝胶色谱柱时一旦发现柱内有气泡存在，就需要重装B．图甲中大分子蛋白质因阻力大而移动慢，所以最后从层析柱中流出来C．图乙中凝胶中加入的SDS可以使蛋白质迁移速率完全取决于分子大小D．已知凝胶中的SDS带负电，则应在电泳槽的①处接电源负极，②处接电源正极解析：选B。
在装填凝胶色谱柱时，凝胶装填在色谱柱内要均匀，不能有气泡存在，因为气泡会影响蛋白质洗脱的次序，A正确；图甲中大分子蛋白质因不容易进入凝胶内部的通道，路程短，移动速度快，所以最先从层析柱中流出来，B错误；SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳的迁移速率完全取决于分子大小，因此图乙中凝胶中加入的SDS可以使蛋白质迁移速率完全取决于分子大小，C正确；凝胶中的SDS带负电，所以电泳槽的①处接电源负极，②处接电源正极，D正确。
5．如图能正确表示相对分子质量不同的蛋白质，属于在凝胶中的行进过程的是( )解析：选B。
相对分子质量大的蛋白质不容易进入凝胶内部的通道，路程短，移动的速度快，A错误；相对分子质量小的蛋白质容易进入凝胶内部的通道，路程长，移动的速度慢，相对分子质量大的蛋白质不容易进入凝胶内部的通道，路程短，移动的速度快，B正确；相对分子质量大的蛋白质不容易进入凝胶内部的通道，C错误；相对分子质量大的蛋白质不容易进入凝胶内部的通道，且其路程短，移动的速度快，D错误。
6．红细胞含有大量血红蛋白，红细胞的机能主要是由血红蛋白完成的，血红蛋白的主要功能是携带O2。
我们可以选用猪、牛、羊或其他脊椎动物的血液进行实验，来提取和分离血红蛋白。
根据材料回答下列问题：(1)实验前取新鲜血液，要在采血器中预先加入柠檬酸钠，取血回来，马上进行离心，收集血红蛋白溶液。
加入柠檬酸钠的目的是________________________________________________________________________。
(2)在对样品进行处理时，主要包括红细胞的洗涤、血红蛋白的释放、分离血红蛋白溶液、透析等步骤。
其中透析技术的原理是________________________________________________________________________。
(3)同学甲利用琼脂糖凝胶电泳技术将得到的蛋白质进行分离，在电泳过程中，影响蛋白质迁移速率的因素包括蛋白质分子的________、________以及分子的形状等。
(4)图1、图2分别是同学甲、乙利用同一种样品分离得到的结果，则图2中与图1中蛋白质P对应的是________________________________________________________________________。
解析：(1)加入柠檬酸钠的目的是防止血液凝固。
(2)透析的原理是小分子可以自由进出透析袋(半透膜)，而大分子不能通过。
(3)电泳时，影响蛋白质迁移速率的因素有蛋白质分子大小、带电性质及分子的形状等。
(4)SDS凝胶电泳装置是垂直的装置，此种电泳方法主要取决于蛋白质分子量的大小，与电荷无关，同时加样在“－”极，通电后，样品蛋白质向“＋”极移动，相对分子质量相对小的，移动距离大，因此从图1的电泳结果分析，P比N、M移向“＋”距离大，说明P的相对分子质量相对比较小，因此洗脱出来的时间比较长，符合图2中的丙。
答案：(1)防止血液凝固(2)小分子可以自由进出透析袋(半透膜)，而大分子不能通过(3)大小带电性质(4)丙[课时作业] [学生用书P91(单独成册)]一、选择题1．下列关于蛋白质提取的说法中，不正确的是( )A．一般用机械方法破碎生物组织B．破碎细胞常用的方法有研磨法、超声波法和酶解法C．一般来说，酸性蛋白质要用酸性溶液抽提D．抽提得到的蛋白质粗提取物可用离心法去除固体杂质解析：选C。
一般酸性蛋白质要用偏碱性溶液抽提。
2．离心沉降法是纯化蛋白质的方法之一，在这一过程中蛋白质会分层，这一现象与蛋白质的何种性质有关( )A．酸碱性B．所带电荷多少C．分子大小和密度D．种类解析：选C。
根据蛋白质之间或蛋白质与其他分子之间在分子大小和密度上的不同，采用离心沉降法，使其分层而分离；酸碱性不同可用电泳法；所带电荷多少不同可采用电泳法等。
3．利用凝胶色谱法哪种蛋白质先洗脱出来( )A．相对分子质量大的B．溶解度高的C．相对分子质量小的D．所带电荷多的解析：选A。
相对分子质量较小的蛋白质能进入凝胶内部通道，洗脱路程较长，移动速度较慢；相对分子质量大的蛋白质不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的空隙移动，洗脱路程较短，移动速度较快，首先洗脱出来。
4．在pH＝5.12时进行电泳，下列哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动( ) A．血红蛋白：pI(等电点)＝7.07B．鱼精蛋白：pI＝12.20C．α1球蛋白：pI＝5.06D．β球蛋白：pI＝5.12解析：选D。
β球蛋白在pH＝5.12时不带电，在电泳时既不向正极移动也不向负极移动。
5．关于蛋白质提取的叙述中，不正确的是( )A．分离与纯化蛋白质之前首先要用适当的方法使蛋白质释放出来B．抽提时要依据蛋白质的不同特性选择不同的溶剂C．蛋白质的粗提取物离心可除去一些小分子杂质D．蛋白质的粗制品可能是多种蛋白质的混合物解析：选C。
分离纯化蛋白质之前要先让细胞中的蛋白质释放出来，A正确；提取蛋白质时，要根据蛋白质的不同特性选用不同的溶剂，B正确；对蛋白质的粗提取物离心可以除去一些固体杂质，C错误；蛋白质的粗制品是多种蛋白质的混合物，D正确。
6．下列有关凝胶色谱法和电泳法的说法，正确的是( )A．它们都是分离蛋白质的重要方法B．它们的原理相同C．使用凝胶色谱法需要使用缓冲溶液而电泳不需要D．以上说法都正确解析：选A。
不同蛋白质的分子量不同，因此凝胶色谱法可以根据相对分子质量的大小分离蛋白质；电泳法中带电分子的迁移速度不仅与分子大小有关，也与分子所带的电荷有关，A正确、B错误；这两种方法都用到缓冲溶液，以调节溶液的酸碱度，C错误。
7．下列关于蛋白质纯化方法的叙述，错误的是( )A．纯化主要是根据蛋白质以及蛋白质与其他物质之间的理化性质的差异进行的B．透析法可去除小分子化合物杂质，原理是不同分子所携带净电荷不同C．通过控制离心速率，可使分子大小、密度不同的蛋白质沉降分层，从而分离不同的蛋白质D．不同的物质在同一电场中的泳动速度不同，因此可用电泳法分离蛋白质解析：选B。
透析法是利用蛋白质分子不能透过半透膜的特性，将蛋白质与其他小分子化合物分离开来。
8．下列关于血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳实验的说法，不正确的是( )A．实验所用的巴比妥缓冲液的pH为8.6B．点样是在薄膜的光泽面上进行的C．实验后可以得到五条色带D．整个实验最关键的步骤是点样解析：选B。
在点样时，用盖玻片在薄膜的非光泽面且离薄膜一端2 cm 处轻轻点样。
9．下图是人血清蛋白在以醋酸纤维薄膜为支持物，pH为8.6 的巴比妥缓冲液中电泳分离结果示意图，由此图不能得出的结论是( )A．在pH为8.6的巴比妥缓冲液中γ、β、α2、α1和清蛋白都带负电荷B．在pH为8.6的巴比妥缓冲液中电泳时，γ、β、α2、α1和清蛋白迁移速率不同C．β球蛋白的相对分子质量一定比α球蛋白的相对分子质量大D．在pH为8.6的巴比妥缓冲液中γ球蛋白迁移速率最慢，清蛋白迁移速率最快解析：选C。
带电粒子在电场中迁移的速率是带电粒子带电性质、带电量、粒子大小、粒子形状共同作用的结果。
10．如图是用除去DNA的滤液进行血红蛋白的提取和分离实验装置，下列叙述不正确是( )A．用图甲装置对滤液进行处理，其目的是去除相对分子质量较小的杂质B．图乙装置的试管中收集到的液体中最先出现的是相对分子质量较小的蛋白质C．用图乙装置分离血红蛋白时，待红色的蛋白质接近色谱柱底端时，用试管收集流出液，每管收集5 mL，连续收集D．图丙装置中电泳法分离提纯血红蛋白的原理是血红蛋白带有一定量的电荷，在电场的作用下向一极移动解析：选B。
图甲装置为透析法，通过对滤液进行处理，其目的是去除相对分子质量较小的杂质，A正确；图乙装置为凝胶色谱法，试管中收集到的液体中最先出现的是相对分子质量较大的蛋白质，B错误；用图乙装置分离血红蛋白时，待红色的蛋白质接近色谱柱底端时，用试管收集流出液，每管收集5 mL，连续收集，C正确；丙装置中电泳法分离提纯血红蛋白的原理是血红蛋白带有一定量的电荷，在电场的作用下向一极移动，D正确。
11.如图表示对某蛋白质溶液进行SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳的结果(类似于纸层析法分离色素)，下列相关叙述不正确的是( )A．蛋白质上某些基团解离后可使蛋白质带电，电场中带电的蛋白质分子(或多肽)会向着与其所带电荷相反的电极移动B．蛋白质在SDS—聚丙烯酰胺凝胶中的迁移速度完全取决于其所带净电荷多少C．蛋白质在SDS—聚丙烯酰胺凝胶中的迁移速度基本取决于其分子量大小D．电泳结果表明溶液中蛋白质可能有两种，但也可能只有一种解析：选B。
蛋白质的氨基与羧基可发生解离，使其带正电或负电，在电场中发生迁移。
SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳中所加的SDS可完全掩盖蛋白质本身所带电荷，故其移动速度与本身所带电荷无关，而由其分子量大小决定。
SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳会使蛋白质水解成肽链，故结果所示可能只有一种蛋白质(有两种肽链)，也可能有两种蛋白质。
