《酶催化反应动力学》PPT课件
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酶促反应动力学PPT课件
第五节
激活剂对酶反应的 影响
1. 激活剂(activator)
• 激活剂：凡是能提高酶活性的物质。其 中大部分是无机离子或简单有机化合物。
• 金属离子有K+、Na+、Ca2+、Mg2+等离 子，如Mg2+是多数激酶及合成酶的激 活剂，
• 无机阴离子如：Cl—、Br—、I—等都可作 为激活剂。如Cl—是唾液淀粉酶的激活剂
五、Km和Vmax值的测定
• (3) Hanes— Woolf作图法
• 将前式两边均 乘以[S]得：以 [s]/ v～[s]作图， 得一直线，横 轴的截距为 -Km，斜率为 1/ Vmax
第二节 酶的抑制作用
抑制与失活之间的关系
• 失活作用(inactivation) :使酶蛋白变性 而引起酶活力丧失的作用 ,变性剂对酶 的变性作用无选择性.
0.058
• Km值氢随酶测定的底物、反应的温度、pH及离子强度
而改变。各种酶的K苯m值甲相酰差酪很氨大酰，胺大多数酶2的.5Km
胰值凝介乳于蛋10白-6~酶10-1mol/甲L之酰间酪。氨酰胺
12.0
乙酰酪氨酰胺
32.0
三、Km值的意义
• 3. Km值可以判断酶的专一性和天然底物 有的酶可作用于几种底物，因此就有几个 Km值，其中Km值最小的底物称为该酶的 最适底物也就是天然底物。
•
i =1-a
• (4) 抑制百分数; i %=(1-a) x 100%
• 通常所谓抑制率是指抑制分数或抑制百分数。
二、抑制作用的类型
v • 根据抑制作用是否可逆:
• 1．不可逆的抑制作用: 抑 制剂与酶的必需基团以共价 键结合而引起酶活力丧失， 不能用透析、超滤等物理方 法除去抑制剂而使酶复活的 作用.
酶催化反应动力学概况.pptx
• 判断反应方向或趋势：催化可逆反应的酶对正/ 逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底 物
第27页/共93页
⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
第7页/共93页
•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
第8页/共93页
度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
第40页/共93页
• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
第5页/共93页
• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
第6页/共93页
第27页/共93页
⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
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•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
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度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
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• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
第5页/共93页
• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
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第一章酶促反应动力学ppt课件
3. 忽略产物的抑制作用，不考虑P+E→ES这个可逆反应的 存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡, ES分解
生成产物的速度不足以破. 坏这个平衡。
23
E ＋S
k+1
k-1
ES k+2 E ＋ P
➢ 对于单底物的酶促反应:
dP
dS
dtt0 dtt0
由假设4可得到： k1[E]S []k1[E]S (1)
反应速率采用初始速率
.
21
.
22
快速平衡
E ＋S 假设条件：
k+1 ES
k-1
k+2
E ＋P
1. 酶和底物生成复合物[ES]，酶催化反应是经中间复合 物完成的，反应过程中酶的浓度保持恒定。
2. 底物浓度[S]远大于酶的浓度[E]，因此[ES]的形成不 会降低底物浓度[S]，底物浓度以初始浓度计算。
第一章 均相酶催化反应动力学
Lysozyme
各节学时分布
• 第一节 酶催化反应概论：0.5 • 第二节 简单的酶催化反应动力学：2.5 • 第三节 有抑制的酶催化反应动力学：2.5 • 第四节 复杂的酶催化反应动力学：1 • 第五节 反应条件对酶催化反应速率的影响：1.5
.
2
什么是均相酶催化反应？
由假设3可得到产物的合成速率为：
vP dd[Pt]k2[ES] .
(2)
24
反应体系中酶量守恒： [E0][E][ES ] (3)
由前面的公式(1)得：
[E ]
k-1[ES] k1[S]
代入公式(3),变换后得：
[ES]
[E0][S ]
[S ]
酶催化反应动力学(共49张PPT)
❖ 中间络合物学说最早是由 Henri和Wurtz两位科学家 提出的。
❖ 在1903年，Henri在用蔗 糖酶水解蔗糖实验研究化 学反响中底物浓度与反响 速度的关系时发现，当酶 浓度不变时，可以测出一 系列不同底物浓度下的化 学反响速度，以该反响速 度对底物浓度作图，可得 到如图3-2所示的曲线。
酶底物中间络合物学说
本质上来说就是酶的修饰抑制
竞争性抑制剂。 ⑴ Vm值降低，Km值不变；
3酶活力测定时需注意：
测定酶活力常用的方法：
❖ 有某些重金属离子如Ag 、Cu 、Hg 、Pb 等 K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+及Fe2+
图3-1 酶促反响的速度曲线 测定酶活力常用的方法：
+
2+
2+
2+
对酶的抑制作用也属于这一类。 3激活剂对酶促反响速度的影响
1 竞争性抑制 2 非竞争性抑制 3 反竞争性抑制
①竞争性抑制(competitive inhibition) ：
❖ 是最常见的一种可逆抑制作用。
❖ 大多数竞争性抑制剂与底物的结构相似，能与底
物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形 成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑 制作用。 ❖ 其抑制程度取决于底物和抑制剂的相对浓度，可以 通过增加底物浓度的方法来解除这种抑制作用。
竞争性抑制反响模式
❖ 在竞争性抑制中，底物(S)或抑制剂(I)与酶(E)的结合
都是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式：
[S]>>[I]：高浓度的底物可解除抑制
图3-5 竞争性抑制曲线
特点：
⑴ Vm值不变，(表观）Km值增大； ⑵ Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加； ⑶双倒数作图所得直线相交于纵轴； ⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除。
酶催化反应动力学概况课件
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结合，影响酶与底物的结合。
反竞争性抑制剂
既不与底物也不与酶直接结合，而是通过改变酶的构象来影响其 催化活性。
酶促反应的激活剂
01
02
有机小分子
金属离子
03 蛋白质
抑制剂与激活剂的应用
药物研发 生物工程 化学工业
05
酶催化反应的动力学应 用
CHAPTER
酶催化反应在生物工程中的应用
影响因素
速率常数受到多种因素的影响， 包括温度、pH值、离子强度、底 物浓度、酶浓度等。
酶的活性单位与测定方法
活性单位定义
1
常用活性单位
2
测定方法
3
酶促反应的速率常数与底物浓度关系
米氏方程
Km值的意义
04
酶促反应的抑制剂与激 活剂
CHAPTER
酶促反应的抑制剂
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶的催化效率。
02
酶催化反应的速率方程
CHAPTER
米氏方程
米氏方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的方程，其形式为v=Vmax[S]/ （Km+[S]），其中v代表反应速率，Vmax代表最大反应速率，[S]代表底物浓度， Km代表米氏常数。
米氏方程是酶动力学中的基本方程之一，通过它可以研究酶催化反应的特性，如 最大反应速率、底物浓度等对反应速率的影响。
初始速率法
初始速率法可以避免产物抑制和底物 抑制等效应对实验结果的影响，因此 被广泛应用于酶促反应的动力学研究。
酶促反应的速率曲线
03
酶促反应的速率常数与 酶活性
CHAPTER
酶促反应的速率常数
定义
与酶的活性中心以外的位点结合，影响酶与底物的结合。
反竞争性抑制剂
既不与底物也不与酶直接结合，而是通过改变酶的构象来影响其 催化活性。
酶促反应的激活剂
01
02
有机小分子
金属离子
03 蛋白质
抑制剂与激活剂的应用
药物研发 生物工程 化学工业
05
酶催化反应的动力学应 用
CHAPTER
酶催化反应在生物工程中的应用
影响因素
速率常数受到多种因素的影响， 包括温度、pH值、离子强度、底 物浓度、酶浓度等。
酶的活性单位与测定方法
活性单位定义
1
常用活性单位
2
测定方法
3
酶促反应的速率常数与底物浓度关系
米氏方程
Km值的意义
04
酶促反应的抑制剂与激 活剂
CHAPTER
酶促反应的抑制剂
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶的催化效率。
02
酶催化反应的速率方程
CHAPTER
米氏方程
米氏方程是描述酶催化反应速率与底物浓度关系的方程，其形式为v=Vmax[S]/ （Km+[S]），其中v代表反应速率，Vmax代表最大反应速率，[S]代表底物浓度， Km代表米氏常数。
米氏方程是酶动力学中的基本方程之一，通过它可以研究酶催化反应的特性，如 最大反应速率、底物浓度等对反应速率的影响。
初始速率法
初始速率法可以避免产物抑制和底物 抑制等效应对实验结果的影响，因此 被广泛应用于酶促反应的动力学研究。
酶促反应的速率曲线
03
酶促反应的速率常数与 酶活性
CHAPTER
酶促反应的速率常数
定义
酶促动力学.ppt
加入非竞争性抑制剂后，Km 不变，而Vmax减小。
非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ：
加入非竞争性抑制剂后，Km 不变，而Vmax减小。
非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。这类抑制作用不会因提高底物浓度而减弱
（3）反竞争性抑制
酶只有与底物结合后才与抑制剂结合，形成的三元中间产物不能进一步分解为产物。
中间产物学说的关键在于中间产物的形成。酶和底物可以通过共价键、氢键、离子键和和配位键等结合形成中间产物。中间产物的稳定性较低，易于分解成产物并使酶重新游离出来。
二、底物浓度对酶反应速度的影响
2 中间络合物学说
※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)。后来又有人进行了修正.
三、酶的抑制作用
（一）抑制作用与抑制剂
什么是酶的抑制作用和失活作用？ 失活作用：酶变性；酶活性丧失（无选择性）。 抑制作用：酶的必需基团的化学性质改变,但并不引起酶蛋白变性的作用,而降低酶活性甚至使酶完全丧失活性的作用 引起作用的物质称为抑制剂（I）（选择性）。 研究抑制作用的意义？
特点
⑴ 竞争性抑制剂往往是酶的底物结构类似物； ⑵ 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同—— 酶的活性中心 ⑶ 抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除； ⑷ (表观）Km值增大，Vm值不变
竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ：
1/Vmax
(表观）Km值增大，Vm值不变
363
（Eisenthal和Cornish-Bowden法）
（5）直接线性作图法
363
《酶促反应动力学》课件
底物浓度对反应速率的影响
总结词
随着底物浓度的增加，反应速率通常会加快，但当底 物浓度达到一定值后，反应速率将不再增加。
详细描述
底物是酶催化反应的对象，底物的浓度也会影响反应速 率。通常情况下，随着底物浓度的增加，反应速率会加 快。然而，当底物浓度达到一定值后，反应速率将趋于 稳定，不再增加。这是因为酶的活性位点有限，只能与 一定量的底物结合。
详细描述
酶促反应的活化能是酶促反应所需的最小能量，只有当底物获得足够的能量时，才能够 被酶催化发生反应。活化能的大小反映了酶促反应发生的难易程度，活化能越高，反应 越难以进行。通过实验测定活化能的大小，可以帮助我们了解酶促反应的动力学特征和
机制。
03
米氏方程与双倒数图
米氏方程的推导
总结词
米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓 度关系的数学模型，通过实验数据和推 导，可以得出该方程的具体形式。
酶促反应动力学在药物代谢领域的应用，如研究药物在体内的代 谢过程和代谢产物的生成，有助于了解药物的作用机制和药效。
药物合成
在药物合成过程中，酶促反应动力学可用于优化药物合成 的反应条件和提高产物的纯度，降低副反应和废物产生。
在Hale Waihona Puke 境科学中的应用污染物降解酶促反应动力学可用于污染物降解领域，如有机污染物的 生物降解和重金属离子的转化，通过研究酶促反应动力学 参数，实现污染物的有效降解和转化。
温度对反应速率的影响
总结词
温度的升高通常会加快反应速率，但过高的温度可能导致酶失活。
详细描述
温度可以影响酶促反应的速率。一般来说，温度越高，分子间的运动越快，从而促进酶与底物的结合和反应的进 行。然而，过高的温度可能导致酶失活，从而降低反应速率。因此，选择合适的温度对于维持酶的活性和促进反 应的进行非常重要。
第十章 酶催化反应动力学 ppt课件
[ES]
[ E ][ S ] [ ES ]
KM
反应体系的总酶量为：Et [E]S[E]
[E]SEt [E]Et KM [S [E ] ]S
经整理得： ES
Et S KM S
(1)
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 vk2ES
将（2）代入（1）得：
v k2
Et S KM S
，所以 ES v
❖ 竞争性抑制 ❖ 非竞争性抑制 ❖ 反竞争性抑制 ❖ 混合性抑制
1.竞争性抑制(competitive inhibition)
(1)含义和反应式
抑制剂I和底物S结构相似，抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有 竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。
（2）特点：
① 抑制剂I与底物S在化学结构上相似，能与底物S 竞争酶E分子活性中心的结合基团.
很强的专一性
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进行一种反应
相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的 物质进行某种类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行 的许多反应中的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种
具有温和的反应条件
一般在生理温度25~37℃的范围，仅有少数酶 反应可在较高温度下进行。
在接近中性的pH值条件下进行
易变性与失活
蛋白酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白质 的所有性质。
常因变性而使活力下降，甚至完全失活。 酶的变性多数为不可逆。
激活剂和抑制剂
激活剂：能提高酶活性的物质
1）无机离子：酶的辅因子；桥梁作用 2）中等大小的有机分子：还原剂；EDTA 3）蛋白质性质的大分子：激活酶原
[ E ][ S ] [ ES ]
KM
反应体系的总酶量为：Et [E]S[E]
[E]SEt [E]Et KM [S [E ] ]S
经整理得： ES
Et S KM S
(1)
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 vk2ES
将（2）代入（1）得：
v k2
Et S KM S
，所以 ES v
❖ 竞争性抑制 ❖ 非竞争性抑制 ❖ 反竞争性抑制 ❖ 混合性抑制
1.竞争性抑制(competitive inhibition)
(1)含义和反应式
抑制剂I和底物S结构相似，抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有 竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。
（2）特点：
① 抑制剂I与底物S在化学结构上相似，能与底物S 竞争酶E分子活性中心的结合基团.
很强的专一性
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进行一种反应
相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的 物质进行某种类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行 的许多反应中的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种
具有温和的反应条件
一般在生理温度25~37℃的范围，仅有少数酶 反应可在较高温度下进行。
在接近中性的pH值条件下进行
易变性与失活
蛋白酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白质 的所有性质。
常因变性而使活力下降，甚至完全失活。 酶的变性多数为不可逆。
激活剂和抑制剂
激活剂：能提高酶活性的物质
1）无机离子：酶的辅因子；桥梁作用 2）中等大小的有机分子：还原剂；EDTA 3）蛋白质性质的大分子：激活酶原
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Michaelis
Menten
son & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.258
(S E P) : S E k1 [ES] k2 E P k1
1.2.1 M-M方程的建立 ── “活性中间复合 物”学说
(1)反应机理
1.1.2.2 酶反应的专一性机制
• 锁钥学说 • 诱导契合学说 • 过渡态学说
1.1.2.3 酶反应的高效性机制
• 酸碱催化 • 共价催化 • 邻近及定向效应 • 扭曲变形和构象变化效应 • 多元催化与协同
1.2 简单的酶催化反应动力学
酶催化动力学的研究历史
• 1897年， Buchner成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发
酶的催化共性
降低反应的活化能，加快生化反应的速 率；但不改变反应的方向和平衡关系；不能 改变反应的平衡常数，而只能加快反应达到 平衡的速率。
反应前后状态不变：酶在反应过程中，其 立体结构和离子价态可以发生某种变化，但 在反应结束时，一般酶本身不消耗，并恢复 到原来状态。
酶的催化特性
高效的催化活性 高度的专一性 酶反应需要辅因子的参与 酶的催化活性可被调控 酶易变性与失活
第1章 酶催化反应动 力学
基本要求： 了解酶反应的特点，掌握M－M方程的推导、 应用和各种抑制动力学的特征及其应用； 熟悉复杂酶反应及其失活动力学的处理方 法。
重点和难点：
M－M方程的推导、应用，各参数的意义及 求取。
第1章 酶催化反应动 力学
1.1 酶催化反应概论 1.2 简单的酶催化反应动力学 1.3 有抑制的酶催化反应动力学 1.4 复杂的酶催化反应动力学
比活力：指每1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表
示。也可以根据实际情况自定义。
强的专一性
专一性（选择性）：一种酶仅能作用于一种物质
或一类结构相似的物质进行某一种反应的特性 绝对专一性：脲酶 相对专一性：脂肪酶 反应专一性 底物专一性 立体专一性 官能团专一性，序效的催化活性
酶的分子活力：在最适宜的条件下，每1mol酶
在单位时间内所能催化底物的最大量（mol）。
酶催化中心活力：在单位时间内，每一个酶的
催化中心所能催化底 物的量（mol）。又称为酶 的转换数。
酶活力：在特定条件下，每1min能催化1umol底
物转化为产物时所需要的酶量，称为一个酶单位， 或称国际单位，用U表示。
CES CS
Km
CES CS
dC[ ES ] dt
0
k1CECS
(k1
k2 )C[ES]
（2-6）
CE
k1 k2 k1
CES CS
Km
CES CS
（2-7） （2-8）
（2-9）
（2-10）
Km
(k 1
k 2
)
k
Ks
k 2
k
1
1
讨论：
当k+2<<k-1时，Km=Ks。
k-1和k+2表示的是中间复合物[ES]解离的速率常 数； k+1则表示的是生成中间复合物[ES]的速率常 数。因此，当Km值大时，表示复合物[ES]的结合力 弱，易解离；当Km值小时，[ES]不易解离。
酵作用的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。
• 1902年，Henri提出酶与底物作用的中间复合物学 说。
• 1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化反应动 力学基本模型---米氏方程。
• 1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了修正， 提出稳态学说。
Michaelis 与 Menten 发展出酶动力学
⑴热变性：Topt ⑵酸碱变性：（pH）opt ⑶氧化变性：巯基酶（SH酶）易在空气中氧化S H → S-S而失活
酶反应的特性
缺点
优点
条件温和，能耗低 反应专一，精制易，体系较纯易于控制， 产物浓度高 立体专一性利于不对称合成、制备自然 界没有的新物质 用组合酶、底物完成指定的多步合成转 换反应
由式（2-1）得M-M eq：
rP
k2CEOCS
/(CS
KS )
rP,maxCs Ks Cs
（2-5）
⑶ “拟稳态”假设（G .E .Briggs和J. B .S Hal
dane， 1925）
Cs 》CE，中间复合物分解时所得到的酶又立即与底物相
结合，从而使反应体系中复合物浓度维持不变。
CE
k1 k2 k1
⑴金属离子：金属酶（金属为辅基），与酶 为可逆的结合 Na+，K+，Mg2+，Ca2+，Zn2+，Mn2+，Co2+，Fe3+， Mo6+等
⑵辅酶、辅基、辅底物
酶易变性与失活
物理因素：热、压力、UV、X-ray、声波、振荡、 冻结等 化学因素：酸、碱、丙酮、乙醇、尿素、表面活性 剂、重金属盐、氧化剂等。
1.5 反应条件对酶催化反应速率的影响 1.6 酶的界面催化反应动力学
总结
1.1 酶催化反应概论
酶：生物体内活细胞为其自身代谢活动而产 生的具有催化活性的一类蛋白质。
国际生物化学协会IUB（International Uni on Biochemistry）按生化反应类型分为6类： 氧化还原，转移，水解，裂合，异构，连接 酶。
只能利用底物中部分组分，一般只能在水溶液中进行 温和的反应条件也易于微生物繁殖易使酶染杂菌。失活后 难以再生、复性 只限一、二步反应，酶昂贵，较脆弱易变性，失活
1.1.2 酶的催化反应机制
• 活性部位（活性中心）
• 必需基团
• 接触基团
• 结合基团（结合中心） • 催化基团（催化中心）
• 辅助基团
(S E P) : S E k1
k1
rS
1 V
dnS dt
rp
1 dnp V dt
k2CES
[ES] k2 E P
(2-1)
⑵快速“平衡”假设理论（L. Michaelis和M . L. Menten（1913））：
(a) CEo = CE + C[ES]
(b) CS 》CE
(c) 不考虑k-2
SE
k1 [ES ] k2 E P
k1
(d)基元反应 [ES] k2 E P 为控制步骤
CE
k1 k1
C[ ES ] CS
Ks C[ES] Cs
(2-2) （Ks：解离常数）
而 CEO C[ES] CE
（2-3）
CE
Ks
C[ ES ] Cs
C[ ES ]
CEOCS Cs Ks
（2-4）