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1.肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。
2.氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。
3.蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子内某一段肽链中的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不含氨基酸残基侧链的构象。
4.模体：在许多蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽链，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
5.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
6.结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
7.分子伴侣(molecular chaperon)：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
8.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
9.蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
10.蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为蛋白质的复性。
11.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序，也称为碱基序列。
12.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
13.增色效应：DNA变性时其溶液OD260增大的现象。
14.解链温度：DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。
15.DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性。
16.减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
17.核酸分子杂交：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。
1.等电点（pI）：使氨基酸分子处于静电荷为零时的pH值。
2.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
3.肽链：由氨基酸残基通过肽键形成的氨基酸链4.肽平面：肽键具有双键性质，构成肽键的6个原子差不多5.肽单位：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位。
6.二面角：相邻的肽平面由于C－N和C－C键的旋转形成的两个平面的夹角。
7.蛋白质的一级：结构指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
8.二级结构: 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
9.三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
10.四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11.超二级结构: 在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
12.结构域 : 在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
13.α-螺旋: 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.14.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）15.β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
重组修复:通过复制后的同源DAN单链之间交换使双链中一条单链上对应损伤的空隙得以修复的方式.合成代谢：从生物体外吸取养料，通过一系列生化反应转变成自己的物质，此过程消耗能量。
又叫同化作用。
分解代谢：将体内原有组分经一系列生化反应分解成不能利用的物质而排出体外，此过程产生能量。
又叫异化作用.生物能学:研究发生在活细胞内的能量转换的定量关系以及支撑这些转换的化学过程的性质.糖酵解：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖异生作用：非糖物质（糖的异生作用的前体，如丙酮酸、乳酸、氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
发酵：葡萄糖在无氧条件下转变成酒精或乳酸的过程。
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
底物/无效循环：一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。
有时该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成A TP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量A TP。
生物氧化:糖、脂、蛋白质等有机物质在细胞中经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O等小分子物质并释放出化学能的总过程称为生物氧化。
柠檬酸循环：发生在线粒体基质内，经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2 的单向循环途径。
回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环戊糖磷酸途径:6-磷酸-葡萄糖转变成CO2和5-磷酸核酮糖的过程,也称HMS.高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物生物氧化：有机分子在体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程。
第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生物化学期末考试名词解释1、限制性内切酶：原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中 4-8 个碱基对所组成的特异的具有二重旋转对称性的回文序列，并在此序列的某位点水解DNA双螺旋链，产生粘性末端或平末端，这类酶称为限制性内切酶。
2、从头合成：利用磷酸核糖、氨基酸、CO2和NH3等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸，此途径不经过碱基、核苷的中间阶段，是从无到有的途径。
3、补救合成：利用体内核酸的降解产生的游离碱基或核苷，经过比较简单的反应过程，合成核苷酸。
4、生糖氨基酸：凡能形成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸都称为生糖氨基酸。
5、生酮氨基酸：在分解过程中能转变为乙酰乙酰-CoA的氨基酸称为生酮氨基酸。
（亮、赖）6、生糖兼生酮氨基酸：代谢产生的中间产物既可转变成酮体又可转变成糖的氨基酸称为生糖兼生酮氨基酸。
（异亮、苯丙、酪、色）7、一碳基团：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳基团。
8、转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，使原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
9、糖酵解：是在无氧条件下，将葡萄糖降解为乳酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖分解的途径。
该途径简称ＥＭＰ途径。
10、柠檬酸循环：在有氧条件下，糖分解产生的丙酮酸先转变为乙酰辅酶A，再通过一个循环彻底分解成CO2和H20。
这个循环中关键的物质是柠檬酸，因此称为柠檬酸循环11、葡萄糖的异生作用：以一些非糖物质（包括乳酸、甘油、氨基酸、丙酮酸及丙酸等）为前体合成葡萄糖的过程，称为葡萄糖的异生作用。
12、β-氧化：脂肪酸的分解是从羧基端的β-碳原子（从酰基 CoA 开始）开始的，每次切掉两个碳原子单元，这种降解方式就称为脂肪酸的β-氧化。
13、α-氧化：脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
白质:是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。
等电点：任何一种aa，当其所带净电荷为零时，在电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
肽：一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而成的化合物。
肽键：氨基酸间脱水后形成的共价键称肽键（酰胺键）。
二肽两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽寡肽：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽构型：在一个化合物分子中，原子的空间排列，这种排列的改变，会涉及到共价键的生成与破坏，但与氢键无关。
构象: 多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生不同的空间排布，这种空间排布的改变，仅涉及到氢键等次级键的生成与破坏，但不涉及共价键的生成与断裂。
肽单元: 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单位或称肽单元。
两面角:在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。
Cα碳原子上的Cα-N 和Cα-C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以Cα-C旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。
结构域定义：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体。
别构效应:蛋白质与配基结合，改变了蛋白质的构象，从而改变蛋白质的生物活性的现血红蛋白的氧合曲线：四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S型曲蛋白质变性的定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的影响时，其一级结构不变，高级结构发生异常变化，从而引起生物功能的丧失以及物理化学性质的改变。
蛋白质的复性：变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性酶的必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
1.等电点：使整个氨基酸分子呈电中性，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。
2.电泳：带电的颗粒在电场中移动的现象称为电泳。
3.蛋白质变性：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学的功能的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
4.酶：一类由生物活细胞合成并分泌的具有催化功能的蛋白质。
5.酶的活性中心：必需基团在空间结构上形成具有一定构象的区域，该区域能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一特定区域称为酶的活性中心。
6.同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
7.糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧的条件下经过许多中间步骤可分解为乳酸，同时释放少量能量的过程称为糖酵解。
8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，彻底氧化为CO2和H2O并产生大量能量的过程称为糖的有氧氧化。
9.糖异生：由非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10.生物氧化：糖、脂类和蛋白质等有机物在体内经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化。
11.底物水平磷酸化：ADP的磷酸化作用于底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
12.氧化磷酸化：物质的氧化与ADP磷酸化相偶联而产生A TP的方式称为氧化磷酸化。
13.必需脂肪酸：有些脂肪酸人体内必能合成，需要依赖食物提供，成为必需脂肪酸。
14.脂肪动员：贮存的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
15.氮平衡：是一种测定摄入氮量与排出氮量，来间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。
16.必需氨基酸：机体需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
17.蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质以及未被吸收的消化产物进行无氧分解的反应过程。
18.一碳单位：氨基酸在分解代谢过程中，能够产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
1.蛋白质一级结构：多肽键中氨基酸的排列顺序，并包括生成二硫键的半胱氨酸的位置。
2.蛋白质的二级结构：是指多肽链种某一段肽链的局部空间结构。
3.核苷：是戊糖与碱基之间以N-C糖苷键相连接而成。
4.核苷键：核苷中的戊糖5’碳原子上羟基被磷酸酯化。
核苷酸除构成核酸外，还参与物质代谢，能量代谢和代谢调节。
5.蛋白质：是生物体中最重要的生物大分子，是构成细胞的主要成分，基本组成单位是氨基酸。
6.亚基：四级结构中，每个独立的三级结构的多肽键成为亚基。
7.核酸：是由核苷酸以3’,5’一磷酸二酯键构成的无支结构的线性分子。
8.DNA一级结构：是指DNA中脱氧核糖核苷酸的排列顺序，或碱基的排列顺序即A、T、G、C的序列。
9.RNA一级结构：RNA中核糖核苷酸的排列顺序。
即A.U.G.C的顺序。
10.酶：活细胞产生的一类具有催化作用的蛋白质，故有生物催化剂之称。
11.全酶：结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶。
12.酶的活性中心：由必需基团靠近形成，组成具有特定空间结构的区域，结合底物催化成产物。
13.B族维生素：除维生素C以外的水溶性维生素，分子中都含有氮原子，这些维生素总称为B族维生素。
他们的主要生理功能是作为某些酶的辅酶或辅基的主要成分，参与体内的物质代谢。
14.酶原：不具催化性的酶的前体称为酶原。
如：胃蛋白酶原、胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。
15.酶原激活：某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。
16.同工酶：是一类催化相同的化学反应，但酶原蛋白的分子结构、理化性质、免疫原性各不相同的一类酶。
例如：己糖激酶、乳酸脱氢酶。
17.多酶复合体：体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体。
18.多酶体系：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，一次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上不彼此联系，故称为多酶体系。
19.多功能酶：酶分子中存在多种催化活性部位的酶。
差向异构体(epimer)：又称表异构体，如果糖分子之间只是在几个手性碳中的一个碳上的团排列不同，这样的糖分子称为差向异构体，他们之间是非对映异构体异头碳：环化单糖中氧化数最高的碳（像醛糖或酮糖中的羰基碳那样与氧共享4个电子）为异头碳，环式结构中，异头碳是手性碳，可以看作是唯一一个与两个氧结合的碳原子。
变旋现象：一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。
糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷。
糖胺聚糖：为不分支的长链聚合物，由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二糖单位构成。
糖蛋白：糖与蛋白质之间以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
蛋白聚糖：由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，总体性质与多糖更为接近。
糖胺聚糖链长而不分支，呈现重复双糖系列结构。
维生素：维生素是机体必需的多种生物小分子营养物质。
激素的概念早期概念：由生物体内特殊组织或腺体产生，通过体液到达靶器官，并产生特异激动效应的一群微量有机化合物。
现在概念：机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
广义概念：多细胞生物体内，协调不同细胞活动的化学信使。
它使高等生物体的细胞、组织和器官，既分工又协作。
脂类：不溶于水，但是能溶于非极性的有机溶剂（氯仿、乙醚、丙酮、苯等）中一大类物质。
皂化：脂酰甘油能在酸、碱或脂酶的作用下水解为脂肪酸和甘油，如果在碱溶液中水解的脂肪酸盐称为皂化反应。
皂化值：完全皂化一克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数称为皂化值，脂肪酸链长度的指标。
酸败：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。
酸败化学本质：由于脂水解释放游离的不饱和脂肪酸氧分解，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味，用酸值表示。
酸值（价）：中和1g 油脂中的自由脂酸所需KOH 的mg 数。
卤化和碘值：油物可以与卤素发生加成作用，碘值指一百克油所能吸收的碘克数，评价油脂的不饱和度。
糖脂：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。
脂蛋白：由脂质和蛋白质以非共价键结合而成的化合物。
等电点：在水溶液中氨基酸或蛋白质净电荷为0时溶液的pH值即为氨基酸或蛋白质的等电点，简称pI蛋白质变性：蛋白质的性质与它们的结构密切相关。
某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
这种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质复性：少数蛋白质的变性不超过一定的限制，当变性因素去除后，变性蛋白质又可恢复到天然构象结构域：在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立的、近似球形的三维实体，这种相对独立的结构就称为结构域。
模序：二级结构形成具有特殊功能的空间结构。
EF手：钙结合蛋白中，含有Helix-Loop-Lelix结构。
锌指：DNA结合蛋白中，2个His、2个Cys结合一个Zn。
亮氨酸拉链：DNA结合蛋白中，由亮氨酸残基之间的疏水相互作用形成的拉链式结构。
分子伴侣：帮助新生多肽链正确折叠的一类蛋白质，作用：可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，防止错误折叠；与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠；对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。
同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性（序列同源性）。
有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基分子病：基因突变引起的某个功能蛋白的某一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失。
氧饱和度：即氧合肌红蛋白分子数占肌红蛋白分子总数的百分数。
Hb紧张态：未结合氧时，a1与ß1、a2与ß2呈对角排列，结构紧密，称紧张态（Tense state，T态），Hb与氧的亲和力小。
Hb松弛态：随着与氧气的结合，4个亚基间的盐键断裂，二、三、四级结构发生剧烈的变化，Hb变得松弛，称为松弛态Relaxed state，R态），最后4个亚基全处于R态。
协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应；反之，则为负协同效应。
别构效应：一个蛋白质与它的配体（或其它蛋白质）结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。
别构是指含有2个以上配体结合部位。
波耳效应：增加CO2 的浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。
半抗原：某些低分子量的物质可以与抗体结合，但它们本身不能刺激抗体的产生。
如果它们与大分子紧密结合，则能刺激抗体的产生。
这些小分子物质称为半抗原(hapten)。
辅酶：某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。
单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。
多酶复合体：由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分多酶融合体：一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物酶活力：指酶催化某一化学反应的能力。
在一定条件下，可用酶催化某一反应的反应速率表示（一般测初速率）。
酶促反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。
同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶，存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。
失活作用：酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。
抑制作用:有些物质能与酶分子上某些必须基团结合（作用),使酶的活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制作用（酶蛋白未变性），抑制作用具有选择性。
固定化酶：是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶催化活性的水不溶性酶。
活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位、催化部位。
邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。
定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。
共价催化：主要通过一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键催化基团的转移反应。
多酶体系：多数酶以反应链体系相互联系，即前一个酶反应的产物是后一个酶的底物。
在完整细胞内的某一代谢途径中，由几个酶形成的反应链体系称为多酶体系别构效应：调节物与酶的别构中心结合后，酶的构象发生改变，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶反应速度及代谢过程。
可逆地非共价结合。
酶原：有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性前体。
酶原激活：酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活。
具有不可逆性。
可逆的共价修饰调控：通过共价调节酶来实现的。
共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性形式的互变状态，从而调节酶的活性。
连环数：在双螺旋DNA中，一条链以右手螺旋绕另一条链缠绕的次数，以L表示。
扭转数：指DNA分子中的Watson-Crick螺旋数，以T表示。
核酸的变性：是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。
变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。
增色效应：而RNA变性后，约增加1.1%。
这种现象称为增色效应。
Tm:把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。
增色效应：在DNA的变性过程中，摩尔吸光系数增大；减色效应：在DNA的复性过程中，摩尔吸光系数减小。
杂交DNA分子：热变性的DNA单链，在复性时也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。
这样形成的新分子称为杂交DNA分子。
PCR技术（聚合酶链式反应）以目的基因或DNA片段为模板在chain ，引物介导及Taq DNA聚合酶催化下，在体外用核苷酸大量合成目的基因或DNA片段。
前馈激活：代谢途径前面步骤中产生的代谢物激活催化途径下游某个反应的酶；生物氧化：是在一系列氧化-还原酶催化下分步进行的。
每一步反应，都由特定的酶催化。
在生物氧化过程中，主要包括如下几种氧化方式。
氧化脱羧作用：氧化代谢中产生的有机羧酸（主要是酮酸）在氧化脱羧酶系的催化下，在脱羧的同时，也发生氧化（脱氢）作用。
生醇发酵：在酵母作用下，糖可以转变成乙醇，这是酿酒和发酵法生产乙醇的基本过程，称为生醇发酵。
糖异生：是指从非糖物质合成葡萄糖的过程。
Cori循环：剧烈运动时产生的大量乳酸会迅速扩散到血液，随血流流至肝脏，先氧化成丙酮酸，再经过糖异生作用转变为葡萄糖，进而补充血糖，也可重新合成肌糖原被贮存起来。
这一乳酸—葡萄糖的循环过程称为Cori循环。
氧化磷酸化作用：指的是与生物氧化作用相伴而生的磷酸化作用；是将代谢物脱下的氢和电子沿呼吸链传递过程中，逐步释放能量使ADP氧化生成ATP的作用。
这种氧化与磷酸化紧密偶联的过程称氧化磷酸化作用。
呼吸链：将还原型辅酶上的电子传递给氧并生成水，需经过一系列按照电子亲和力递增顺序排列的电子载体，电子所经过的途径形象地称为电子传递链，也称为呼吸链。
P/O 比值：是指用某一代谢物作呼吸底物，消耗1mol氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数。
P/O的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分数。
β-氧化：脂肪酸位C原子发生氧化，碳链在α-C与β-C原子间发生断裂，生成一个乙酰CoA 和较原来少两个碳的脂肪酸，这个过程不断重复，可以将脂肪酸氧化为乙酰CoA称为β-氧化ω-氧化：在动物体内，C10 或C11 脂肪酸的碳链末端碳原子（-碳原子）可以先被氧化，形成二羧酸。
二羧酸进入线粒体内后，可以从分子的任何一端进行-氧化，最后生成的琥珀酰CoA 可直接进入三羧酸循环。
α-氧化：在植物种子萌发时，脂肪酸的-碳被氧化成羟基，生成-羟基酸。
-羟基酸可进一步脱羧、氧化转变成少一个碳原子的脂肪酸，再进行正常的-氧化。
酮体：在肝脏中，β-脂肪酸经氧化生成的乙酰-CoA转变为乙酰乙酸，羟丁酸和少量丙酮，这三种物质统称为酮体。
这种现象在饥饿或糖尿病状态下尤为明显。
酮体是肝脏向肝外组织输出能量的一种方式。
尿素循环：排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环。
