氨基酸的代谢

(CH2)2 CHNH2 +
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸 天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解 合成
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量 （二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸 （三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物

高氨血症的症状包括呕吐、头痛、意识障碍等，严重时 可导致昏迷。
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。

总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。

C O O H
L-谷氨酸脱氢酶
(C 2)2 H C H =N C O O H
C O O H
C N 2 H H C O O H
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
+ H2O
） 李 先 磊
(C 2)2 H C =O C O αO H
+ NH3
酸
_H O 2
化学化工学院
转氨基作用
绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用 氨基酸和α 酮酸之间的氨基转移作用。 α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移作用。催化这一反应 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 转氨酶或者氨基酸转移酶 目前至少发现有50多种转氨酶， 50多种转氨酶 目前至少发现有50多种转氨酶，命名方式是以催化活性最 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L-氨基 酸转氨，细菌中存在D 氨基酸转氨作用。 酸转氨，细菌中存在D-氨基酸转氨作用。 反应， 转氨作用一 转氨酶催化的作用 是 反应， 物 转氨作用一 的， 般 氨基酸悦化 作用是 的， 反应是 一 方 。 氨酸， 恀多氨基酸 以 氨基转移 α-酮 酸 氨酸， 在酶的催化 ， 一 。 转氨基的作用 转氨酶的应用转氨酶的应用氨酸恞
生 物 学 （ 化
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 生理活动 悦化 能（ 蛋白质） 能（17.9KJ/g 蛋白质） 化 成的 源
） 李 先 磊
化
和
化学化工学院
氮
平
衡
食物摄入氮- 尿氮+粪氮) 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系

生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中，氨基酸代谢是一个至关重要的环节。

它就像是一座精巧复杂的工厂，各种化学反应有条不紊地进行着，将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。

那么，究竟什么是氨基酸代谢呢？让我们一起揭开它神秘的面纱。

首先，我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。

氨基酸是构成蛋白质的基本单位，而蛋白质是生命活动的执行者。

从肌肉的收缩到酶的催化作用，从抗体的免疫防御到激素的信号传递，几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。

因此，氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。

氨基酸代谢主要包括两个方面：氨基酸的合成与分解。

氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。

在生物体内，有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。

比如说，人体可以利用简单的前体物质，如二氧化碳、氨、丙酮酸等，经过一系列的酶促反应，合成非必需氨基酸。

这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成，不一定需要从食物中摄取的氨基酸。

然而，还有一些氨基酸，被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须从食物中获取。

这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。

与合成相对应的是氨基酸的分解。

当蛋白质被分解或者细胞需要能量时，氨基酸就会被分解代谢。

这个过程通常始于脱氨基作用。

简单来说，就是将氨基酸分子中的氨基脱去，生成相应的α酮酸和氨。

脱氨基的方式有多种，其中转氨基作用是比较常见的一种。

在转氨基作用中，一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上，生成新的氨基酸和新的α酮酸。

另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，能够更有效地脱去氨基。

脱氨基产生的氨是一种有毒物质，需要及时处理。

在肝脏中，氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素，然后通过尿液排出体外。

这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。

氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。

一方面，它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解，产生能量。

氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。

这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。

首先是脱氨反应。

氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。

这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。

因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。

其次是反应价。

反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。

当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。

反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。

最后是酶促反应。

氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。

氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。

综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。

这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。

氨基酸代谢途径是指生物体细胞中氨基酸的合成、分解及转换的系统过程，是生物体细胞代谢的一个重要组成部分。

氨基酸是构成蛋白质的重要成分，也是许多糖类、核酸及其他物质的重要原料。

氨基酸代谢途径可以分为三大类：合成途径，分解途径和转换途径。

合成途径是指生物体合成氨基酸的过程，它又可以分为两类：细胞内合成和细胞外合成。

细胞内合成途径由多种酶及细胞内调节因子参与，它们可以将非氨基酸类物质转化为
氨基酸，产生特定的氨基酸。

细胞外合成途径则是指使用外源的氨基酸来进行合成，如摄
入的食物中的氨基酸等。

分解途径是指氨基酸的分解过程，它可以将氨基酸分解为多种产物，如氨基酸的分解
可以产生二氧化碳、水等产物，而氨基酸的分解可以产生细胞内其他物质，如氨基酸的分
解可以产生糖、脂肪、核酸等物质。

转换途径是指氨基酸之间的相互转换过程，它可以将一种氨基酸转换为另一种氨基酸，它可以改变氨基酸的结构，使它们可以参与其他的生物反应，从而促进各种生物体的生理
活动。

总的来说，氨基酸代谢途径是一个复杂的系统，它可以帮助我们了解氨基酸的合成、
分解及转换过程，从而更加深入地了解生物体的代谢过程。

乙酸等），在有氮源提供的情况下，氨基化生成某些非必需氨基 酸，但不能生成必需氨基酸。可见蛋白质可转变为糖，而糖不能
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊

第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。

（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。

2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。

组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。

2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。

（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。

（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。

《氨基酸代谢》PPT课件
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
氨基酸代谢异常
详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。

第九章 氨基酸代谢 第九章 氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：

3
提高蛋白质营养价值的方法
①食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互 相补充而提高营养价值，为蛋白质的互补作用。
例如：谷类蛋白质（赖氨酸少 色氨酸多）豆类蛋白质（赖氨酸多 色氨酸少）
①提高蛋白质的消化率和利用率
加工或者烹调
.
5
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用
（一）氨的来源与去路
1、氨的来源 2、氨的去路
（二）高血氨与氨中毒
.
14
（一）氨的来源与去路
氨的来源
氨的去路
（1）内源性氨：组织
中氨基酸脱氨基作用是体 内氨的主要来源。
（2）外源性氨：由肠
道吸收的氨。 包括：自由食物蛋白质在 肠道腐败产生的氨；血中 尿素渗透至肠腔在细菌作 用下分解产生的氨。
（1）尿素的合成 （2）谷氨酰胺的合成 （3）氨的其他代谢途径
一、氨基酸的脱羧基作用 二、一碳单位的代谢
三、含硫氨基酸的代谢 四、芳香族氨基酸的代谢
.
34
一个车夫，赶着一辆马车， 车上坐着7个人，每个人背 着7个袋，每个袋里装7只 大猫，每只大猫带着7只小 猫，每个小猫带着7只老鼠 作为干粮，问：一共多少条 腿？求腿数！！！
.
35
一、氨基酸的脱羧基作用
几种重要的胺类物质
多胺
某些氨基酸在体内经脱羧作用可产生多胺。包括：腐胺、 亚精胺、精氨。
.
36
二、一碳单位的代谢
1、一碳单位的概念
某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的 基团，称为一碳单位。
2、一碳单位的来源
主要由丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸代谢产生。
3、一碳单位的载体

一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。

机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。

在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。

各组织中氨基酸的分布不均匀。

氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。

除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。

氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。

大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。

图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。

脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。

(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。

组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。

L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。

1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。

谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。

谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。

谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。

此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。

谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。

其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。

(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。

一、一般代谢( 一) 氨基酸的代谢经肠道吸收的氨基酸在体内可用于蛋白质的合成，包括体蛋白和产品蛋白分解供能或转化为其它物质。

在氨基酸的代谢中主要有转氨基、脱氨基及脱羧基反应。

参与转氨基反应的酶主要有谷氨酸转氨酶、α - 酮戊二酸转氨酶、谷氨酸丙酮酸转氨酶(GDT) 和谷氨酸草酰乙酸转氨酶(GOT) ；参与脱氨基反应的主要是L- 谷氨酸脱氢酶；氨基酸脱羧酶也有多种，且大多数氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。

通过上述代谢反应使氨基酸转变成酮酸、氨、胺化物和非必需氨基酸。

酮酸可用于合成葡萄糖和脂肪，也可进入三羧酸循环氧化供能。

氨可在肝脏中形成尿素或尿酸。

胺则可用于核蛋白体、激素及辅酶的合成。

肠道吸收的氨基酸，有一半左右是机体进入肠道的内源物含氮物质的消化产物。

吸收的氨基酸、体蛋白质降解和体内合成的氨基酸均可用于蛋白质的合成。

图1 是体内氨基酸代谢的示意图。

体内的氨基酸库汇合了来自各方面的氨基酸，氨基酸不断地进入也不断输出。

消化道―→氨基酸库←→体蛋白的合成和分解―→特殊化合物的合成（嘌呤、卟啉、激素等）―→产品物质合成（奶、蛋、毛）←→氨基酸的分解和合成（转化为碳水化合物和脂类物质，进入尿素循环）图1 机体氨基酸的代谢( 二) 蛋白质的合成蛋白质的合成是一系列十分复杂的过程，几乎涉及细胞内所有种类的RNA 和几十种蛋白因子。

蛋白质合成的场所在核糖体内，合成的基本原料为氨基酸，合成反应所需的能量由A TP 和GTP 提供。

蛋白质的生物合成可以如下描述: 以携带细胞核内DNA 遗传信息的mRNA 为模板，以tRNA 为运载工具，在核糖体内，按mRNA 特定的核苷酸序列( 遗传密码) 将各种氨基酸连接形成多肽链的过程。

肽链的形成包括活化、起始、延长和终止几个阶段。

新合成的多肽链多数没有生物活性，需经一定的加工修饰，才能成为各种各样有生物活性的蛋白质分子。

体内蛋白质的合成受多种因素调控。

各组织蛋白质的氨基酸比例不同，既是这种调控的结果，也是生物进化过程中各组织、器官分工合作的体现。

CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨

小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。

成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。

蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。

（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。

蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。

蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。

肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。

人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。

体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。

为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。

（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。

蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。

1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。

溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。

这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。

蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。

2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。

泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。

氨基酸分解的共同代谢途径氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，它们在体内通过代谢途径被分解为能量、葡萄糖和其他代谢产物。

氨基酸的分解主要发生在肝脏和肌肉组织中。

以下是氨基酸分解的共同代谢途径：1. 转氨基酸代谢（Transamination）：这是氨基酸分解的初始步骤之一，通过此过程，氨基酸的α-氨基基团被转移至α-酮酸上，形成新的氨基酸和酮酸。

转氨基酶是催化这一过程的酶。

最常见的转氨基酸是谷氨酸，它接受多种氨基酸的氨基基团。

2. 脱羧反应（Decarboxylation）：氨基酸的α-酮酸部分接受氨基基团后，可能进一步发生脱羧反应。

这个过程涉及酶的催化，导致α-酮酸失去一个羧基，产生相应的酮。

这一步骤通常伴随着能量的产生。

3. 尿素循环（Urea Cycle）：在氨基酸分解的过程中，产生的氨基基团会形成尿素，通过尿素循环排出体外。

尿素循环主要发生在肝脏中，其中包括多个酶催化的反应，将氨基基团与二氧化碳结合形成尿素。

4. 丙酮酸和乙酰辅酶A的产生：某些氨基酸经过转氨基酸代谢和脱羧反应后，形成丙酮酸和乙酰辅酶A。

这些代谢产物进一步进入三羧酸循环（TCA循环）产生能量，或者用于脂肪酸合成。

5. 胱氨酸代谢：胱氨酸是一种含有硫的氨基酸，它在体内参与许多重要的代谢途径。

在氨基酸分解中，胱氨酸可以被降解为丙酮酸和一种含有硫的代谢产物——丙硫醇。

6. 酮体生成：某些氨基酸在分解过程中产生的丙酮酸和乙酰辅酶A可以进一步生成酮体，如β-羟基丁酸、乙酰丙酮等。

酮体是一种可以用于供能的代谢产物，尤其在餐后或低碳水化合物饮食时，它们可以成为脑和其他组织的能量来源。

7. 葡萄糖生成：在氨基酸分解的过程中，一部分代谢产物如丙酮酸、乙酰辅酶A等可以通过葡萄糖新生途径转化为葡萄糖。

这对于在低血糖状态下提供能量至关重要。

这些代谢途径共同构成了氨基酸在体内的分解过程，为维持生命活动提供了重要的能量和代谢产物。

这些产物不仅能够满足细胞的能量需求，还可以参与脂质合成、糖新生等重要的生物学过程。