生物化学名词解释
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生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律第四章蛋白质两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。
结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。
蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的（维持蛋白质空间结构的次级键）空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性丧失。
蛋白质的复性：有些蛋白质变性以后，去除使其变形的因素，使其恢复或部分恢复其原来的空间构象，并恢复其生物学活性。
蛋白质分离提纯鉴定技术：离心、透析、沉淀、层析、电泳、蛋白印迹法、蛋白质芯片。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。
电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。
第五章核酸化学核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。
核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
DNA的分子结构：DNA的一级结构：DNA分子中脱氧核苷酸残基的排列顺序（或碱基的排列顺序也称为DNA序列）DNA的二级结构：1、DNA的碱基组成规律——Chargaff 规则2、双螺旋结构模型DNA的三级结构：DNA在二级结构基础上双螺旋进一步扭曲或盘绕形成更加复杂的超螺旋结构核酸的变性：在某些理化因素作用下（温度、酸碱、有机溶剂、尿素等），核酸分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散变成单链的过程。
一级结构（DNA序列）没有发生变化。
核酸的复性：又称退火，变性核酸在一定条件下如温度逐步恢复到生理范围内，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象。
DNA变性：DNA变性最常用的方法是加热，通常将因温度升高（80℃以上）引起的变性称热变形。
增色效应：核酸在变性过程中260nm波长（紫外）吸收值（A260 ）增加。
减色效应：核酸在复性（恢复原有水平）过程中260nm波长（紫外）吸收值（A260 ）减小。
Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
第七章生物催化剂――酶1、酶：是生物体活细胞产生的在体内外都具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。
单纯酶：是仅有多肽链够成的酶。
结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅酶因子。
全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的结合酶形式成为全酶，只有全酶才有催化作用，酶蛋白和辅助因子各自单独存在时均无催化作用。
酶的活性中心：酶分子中由必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
酶促反映的特点：高度不稳定性、高度催化效率、高度特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、酶活力的可调性。
酶促反应的机制：酶作用特异性的机制——诱导契合学说4、酶原：没有活性的酶的前体。
5、激活剂：提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
6、抑制剂：降低酶活性或使酶活性完全丧失的物质。
7、变构剂：酶分子中除了具有活性中心外，还有能于调节物结合的别构中心的一类酶。
8、同功酶：催化相同化学反应而酶分子的组成、结构理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶。
9、活化能：一摩尔常态分子转变成活化分子所需要的能量。
10、酶的专一性：酶对所催化的底物具有严格的选择性，通常一种酶只能作用于结构相似的一类物质甚至是某种特定物质。
11、竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，并且和底物相互竞争结合在酶的相同部位，当抑制剂与酶结合就妨碍了底物与酶结合，减少了酶的作用机会，降低酶活性。
12、辅酶：与酶蛋白结合比较疏松，用透析法可以除去的辅助因子。
辅基：与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的辅助因子。
13、共价修饰酶：调节剂以共价键与酶结合，有活性和非活性两种形式。
14、诱导酶：当细胞内加入特定诱导物质后诱导产生的酶或含量显著增加的酶。
15、多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
16、米—曼氏方程式：v=Vmax[S]/Km+[S] Km是米氏常数，Vmax是最大反应速度；v是实际反映速度。
当?v = 1/2Vm时，Km=[S]，Km单位：mol/L Km是酶的特征性常数①底物浓度对酶促反应速度的影响：Km 可以近似地代表酶（E）与底物（S）的亲和力（Km越小,E与S亲和力越大；反之,亲和力越小.）②酶浓度对酶促反应速度的影响：当反应系统中底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。
③温度对酶促反应速度的影响：具有双重性。
温度较低时，随着温度升高，酶促反应速度加快（使分子碰撞T↑→V↑）；由于酶是蛋白质，温度达到一定高度后，可引起酶的变性，温度继续升高，从而反应速度降低（T使酶变性→V↓）。
（最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。
）④pH对酶促反应速度的影响：影响酶、底物、辅助因子等的解离程度；体外实验选取适当缓冲液。
（最适pH：酶促反应速度达到最大时的溶液的pH）⑤激活剂对酶促反应速度的影响：必需激活剂（无活性变为有活性）非必需激活剂（酶活性提高）（激活剂——能使酶活性提高的物质）*⑥抑制剂对酶促反应速度的影响：抑制作用可分为不可逆抑制和可逆性抑制。
（抑制剂——使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质）不可逆性抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价结合，不能用透析、超滤等物理方法将其除去恢复酶活性。
但可以通过其他化学方法，将抑制剂从酶分子上除去。
可分为巯基酶抑制剂和丝氨酸酶抑制剂（胆碱酯酶）；巯基酶抑制剂：巯基酶：以巯基（-SH）为必需基团的酶；抑制剂：重金属离子Ag+、Hg2+、砷剂等；常用物质二巯基丙醇解除重金属离子的抑制作用。
丝氨酸酶抑制剂：丝氨酸酶：以丝氨酸羟基(-OH)为必需基团的酶；抑制剂：有机磷化合物；如胆碱酯酶抑制可用解磷定解救。
可逆性抑制作用：抑制剂与酶非共价结合，可用透析、超滤等方法除去而恢复酶活性。
可分为竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
竞争性抑制特点：（1）抑制剂与底物的结构相似；（2）抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；（3）抑制程度取决于[I]/ [S]相对比例；（4）增加底物浓度，可以减少或解除抑制作用；（5）Km值↑，Vm值不变。
非竞争性抑制特点：（1）底物和抑制剂结构不相似；（2）底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合；（3）抑制程度只取决于[I]；（4）增加[S]不能去除抑制作用；（5）Km值不变，Vmax值降低。
反竞争性抑制：这类抑制剂只可与ES复合物结合,不能与E直接结合,主要抑制催化功能, 不影响底物结合位点。
各种可逆性抑制作用的比较竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制I 结合的对象 E E、ES ESKm变化增大不变不变或减小Vmax变化不变降低降低第八章糖代谢1、糖异生作用：非糖物质转变为葡萄糖的过程。
2、乳酸循环：是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原作用再生成葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用。
3、发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程。
4、糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程5、肝糖原分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
6、磷酸戊糖途径：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶作用下形成6-磷酸葡萄糖酸进而生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。
7、糖酵解：是糖分解代谢途径，通过该途径，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。
第九章生物氧化1、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程。
2、呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链。
体内重要的呼吸链名称：NADH氧化呼吸链（体内分布最广的）、FADH2 氧化呼吸链（或称琥珀酸氧化呼吸链）第十章脂类代谢必需脂肪酸：机体不能自行合成，但它们又是构成细胞的成分以及代谢中不可缺少的，必须由饲料中获得的脂肪酸。
如：人体和哺乳动物不能够合成亚油酸和亚麻酸，这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须有膳食提供。
血脂的来源：外源性：食物中脂类；内源性：体内合成脂类、脂库动员释放。
血脂的去路：①经血液循环到各组织氧化供能；②进入脂库贮存；③构成生物膜；④转变成其他物质。
1．脂肪动员：指贮存在脂库中的三酰甘油，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血供给全身其他组织氧化利用的过程。
2．脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA，进入线粒体内，在脂肪酸β－氧化多酶复合体催化下，依此进行脱氢、水化、再脱氢和硫解的连续反应，释放出以1分子乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA的过程。
3．酮体：指脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的中间产物包括乙酰乙酸、β－羟丁酸和丙酮三种。
酮体是肝为肝外组织提供的一种能源物质。
5．血脂：是指血浆中所含的脂质，它包括五种。
6．血脂的运输形式——脂蛋白：在血浆中，他们与血浆中的蛋白质结合成水溶性强的脂蛋白复合体，以血浆脂蛋白颗粒形式存在及运输。
电泳法：利用各类脂蛋白的表面电荷不同、颗粒大小差异达到在电场中迁移率不同而达到分离的效果。
可分类为：α—脂蛋白，前β—脂蛋白、β—脂蛋白和CM超速离心法：各脂蛋白密度不同（脂类和蛋白质含量各异）离心分离。
可分类为：CM、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL）。
（顺序按密度由小到大）载脂蛋白的只要功能是在血浆中结合及转运脂类。
蛋白质的分解代谢食物蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的植物蛋白混合食用，可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值。
腐败作用：肠道内未被消化蛋白质和未被吸收的氨基酸，在大肠下部受肠菌的作用，发生一系列化学反应产生有害物质的过程。
一碳单位：指某些氨基酸在体内进行代谢的过程中产生含一个碳原子的基团。
必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸。
