生物化学简答题新整理

生物化学实验简答题1 简述透析的原理，影响透析的因素及透析的应用。

透析是一种利用小分子能通过，大分子不能通过半透膜的原理把它们分开的一种重要手段。

影响透析的因素主要有膜、溶剂（水溶液、大分子溶液）、物理条件（温度、压力）、董南膜平衡等。

透析主要用于将大分子物质和小分子物质分开，如蛋白质的分离纯化。

2 请设计一项实验，分离并鉴定某一微生物中的游离氨基酸。

如何分析未知样品的氨基酸成分？利用纸层析法分离鉴定该微生物中的游离氨基酸。

实验所需器材包括层析缸、毛细管、喷雾器、培养皿和层析滤纸，实验所需试剂包括扩展剂、氨基酸溶液（各标准氨基酸溶液和待测氨基酸溶液）和显色液（0.1%水合茚三酮正丁醇溶液）。

实验操作步骤如下一取层析滤纸一张，在纸的一端距边缘1.5-2cm处用铅笔划一条直线，在此直线上以相同间距作出记号。

二点样用毛细血管将各氨基酸样品分别点在所作记号的位置上，待干燥后，可重复点3次。

三扩展用线将滤纸缝成筒状，将滤纸直立于盛有扩展剂的培养皿中扩展。

待溶剂上升至距滤纸上端边缘1cm时，取出滤纸，用铅笔描出溶剂前沿界限，自然干燥或吹风机热风吹干。

四显色用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液，用热风吹干显出层析斑点。

五计算各氨基酸Rf值。

滤纸上的层析斑点图即是对氨基酸分离的结果，通过比较各标准氨基酸Rf值和待测氨基酸的Rf值即可鉴别待测的游离氨基酸。

3 层析技术包括哪几类？请简要介绍凝胶层析的原理。

层析技术包括吸附层析、离子交换层析、分配层析、薄层层析、凝胶层析和亲和层析。

凝胶层析的基本原理是用一般的柱层析方法使相对分子质量不同的溶质通过具有分子筛性质的固定相（凝胶），从而使物质分离。

固定相是凝胶，各组分分子的大小不同，而在凝胶上受阻的程度不同，从而分层。

大分子物质沿凝胶颗粒间隙随洗脱液移动，移动速度快，先被洗出层析柱；小分子物质可通过凝胶网孔进入颗粒内部，然后再扩散出来，流程长，移动速度慢，最后被洗出层析柱。

什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。

简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔个氨基酸残基上升一圈，螺距为、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。

简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。

功能：1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。

2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。

哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。

2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。

3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。

酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关 Vmax的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。

8 固定化酶的概念、优点、制备方法。

9 酶的特点及其高效作用机理。

10 酶的活性中心和必需基团及其关系。

11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。

12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。

13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。

17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。

18 脂肪酸β氧化和合成。

19 糖酵解和糖的有氧氧化。

20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。

21 酮体的生成、利用和意义。

22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。

23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。

25 蛋白质生物合成过程。

26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。

27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。

28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。

29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。

30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。

31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

生物化学简答题总结1.简述影响双螺旋结构稳定性的因素。

答：1）氢键，嘌呤和嘧啶之间的距离正好和一般氢键的键长相一致，加之供体氢原子和受体原子处于一条直线上，有利于氢键的形成。

2）碱基堆积力， DNA结构中存在亲水基团和和疏水基团，在水溶液中疏水基团自发聚集，而且在嘌呤环和嘧啶环的作用下导致范德华力的积累，易于形成碱基堆积力。

3）带负电荷的磷酸基团的静电斥力，有盐类存在时阳离子在磷酸基团周围形成的“离子云”屏蔽了磷酸基团间的静电斥力。

4）碱基分子内能，当碱基分子内能增加时，氢键和碱基堆积力减弱，破坏DNA双螺旋结构。

2.维持蛋白质构象的作用力有哪些？答：1）氢键，多发生在多肽链中负电性很强的氮原子、氧原子与N-H或O-H的氢原子之间。

2）范德华力，由于其加和性对蛋白质构象影响较大。

3）疏水作用，主要是介质水分子对疏水基团的推斥所致。

4）盐键，主要存在于蛋白质分子中某些氨基酸之间。

5）二硫键，是很强的共价键，作用是将不同肽链或同一肽链的不同部分连接起来。

6）配位键，很多蛋白质中的金属离子与其他蛋白质间常以配位键连接。

3.简述糖酵解的生物学意义。

答：糖酵解在有氧、无氧条件下都能进行，是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径。

1）通过糖酵解，生物体获得生命活动所需的部分能量，对于厌氧生物或供养不足的组织来说，糖酵解不仅是糖分解的主要途径，也是获得能量的主要方式。

2）糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料，这样就使糖酵解与其他代谢途径联系起来，实现物质间的相互转化。

4.简述磷酸戊糖途径的生物学意义。

答：1）产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。

2）磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。

3）非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，故磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。

4）细胞内必须保持一定浓度的NADPH,以便形成还原性微环境，保护膜脂和其他生物大分子免遭活性氧的攻击。

生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。

b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。

c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。

d) 解释ATP在细胞内的作用。

e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。

f) 请解释酶的特性和催化机制。

g) 请解释DNA修复的不同机制。

h) 请解释细胞内信号传导的过程。

i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。

j) 解释核糖体的结构和功能。

2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。

a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。

题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。

关于生物化学答案第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。

组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C 原子，具有旋光性。

羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。

脯氨酸是亚氨基酸。

2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。

整个分子折叠成球形的天然构象。

高浓度脲会破坏肽链中的次级键。

巯基乙醇可还原二硫键。

因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。

淡一级结构并未变化。

除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。

RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。

由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。

（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。

一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

生物化学简答题必背分享-151、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程2、举例说明氨基酸脱羧作用3、嘌呤与密啶的分解过程4、嘌呤核苷酸的合成途径5、氨甲酰磷酸在代谢中的作用6、简述核苷酸的主要生物学作用答案解析1、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程【答案解析】：（1）泛素是一种由76个氨基酸构成的多汰，分子量为8.45KD，它在细胞中以自由的方式或通过共价键与蛋白质牢固结合，蛋白质一旦被它标记上就会被送到细胞内的“垃圾处理厂”进行降解。

(2）降解机制，第一阶段:多个泛素分子与靶蛋白共价结合。

首先泛素经泛素活化酶（E1）活化，泛素上76位的Gly与泛素活化酶上特殊的Cys残基形成一个高能硫酯键，并伴有ATP水解;然后，通过转酯作用，泛素从泛素活化酶转移到泛素结合酶（E2）的Cys上，形成泛素结合酶-泛素;最后，在泛素连接酶(E3）参与下，泛素又从泛素结合酶转移到受体蛋白（靶蛋白）的Lys残基上，形成泛素-靶蛋白，使靶蛋白泛素化，第二阶段:靶蛋白在26S蛋白酶体的作用下，由泛素介导的蛋白水解过程。

经泛素活化的底物蛋白被展平后，通过两个狭孔，进入26S蛋白酶体的底物蛋白质被多次切割，最后形成3-22个氨基酸残基的小肽。

(3）降解过程①E1酶激活泛素分子，此过程需要消耗以ATP形式存在的能量;②泛素分子被转移到E2酶上;③E3酶识别待降解的靶蛋白，E2-泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2转移到靶蛋白上;④E3酶释放已被泛素标记的蛋白;⑤重复最后一步，直至蛋白质上连接的多个泛素形成一条链;⑥泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，泛素标记物被切除，蛋白质被切割成小片段。

2、举例说明氨基酸脱羧作用【答案解析】：(1）谷氨酸的脱羧作用，谷氨酸脱羧酶在脑组织活性特别高。

谷氨酸在谷氨酸脱羧酶的作用下生成的γ-氨基丁酸（GABA）对中枢神经系统有普遍的抑制作用，是一种神经系统的主要抑制性递质(2）组氨酸脱羧生成组织胺，亦称组胺。

普通生物学简答题一、简述生物的同一性，也就是生命的基本特征1.化学成分的同一性：从构成生物的化学元素和生物大分子的生物化学成分来看，不同生物在化学成分上存在着高度的同一性。

2.严整有序的结构：生物体的各种化学成分在体内不是随机堆砌在一起，而是形成严整有序的结构。

3.新陈代谢：所有生物体都处于与周围环境不断进行着物质的交换和能量的流动之中，一些物质被生物吸收后，在生物体内发生一系列变化最后成为代谢过程的最终产物而被排出体外，这就是新陈代谢。

4.生长发育：任何生物体在其一生中都要经历从小到大的生长过程，这是由于同化作用大于异化作用的结果，此外，在生物体的生活史中，其构造和机能都要经过一系列的变化，才能由幼体形成一个与亲体相似的成熟个体，然后经过衰老而死亡，这个总的转变过程叫做发育。

5.繁殖和遗传：当有机体生长发育到一定大小和一定程度时，就能产生后代，使个体数目增多，种族得以延续这种现象叫做繁殖。

生物在繁殖过程中，把它们的特性传给后代，这就是遗传。

但子代个体之间，以及子代与亲代之间也不会完全一样这种不同就是变异。

6.应激性和运动：生物能接受外界刺激而发生特异的反应，使生物趋吉避凶，这种特性称为应激性。

在大多数情况下，生物体都以某种形式的运动来对刺激作出应答，运动有物理运动滑雪运动生命运动等形式。

7.适应：适应是生物的普遍特征。

适应一般有两方面的含义：一是生物的结构都适应于一定的功能，二是生物的结构和功能适应该生物在一定环境条件下的生存和延续。

8.演变和进化：生物具有演变和进化的历史，纷繁复杂的生物界由低等到高等由简单到复杂，由水生到陆生的逐渐演变，就是生物的进化。

二、简述DNA与RNA的区别。

1.组成DNA的戊糖为脱氧核糖，组成RNA的戊糖为核糖。

2.组成DNA的含氮碱基为AGCT组成RNA的含氮碱基为AGCU。

3.DNA一般为反向平行的双链结构，RNA一般为单链结构。

4.DNA主要存在于细胞核中，RNA主要存在于细胞质中。

⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。

结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。

蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。

肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。

①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。

每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。

1、酮体生成和利用的生理意义。

（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。

5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。

说明底物和酶的亲和力明显下降。

举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。

生化习题简答题1.试简三羧酸循环的意义是氧化功能的主要代谢途径，是三大物质（糖，脂肪，氨基酸）代谢相互联系的枢纽，是三大物质代谢最终的共同通道。

2.与酶高效催化作用有关的因素有哪些？1）.邻近定向效应2）.底物的形变和诱导契合3）.亲核催化/亲电催化（共价催化4）.酸碱催化5）.微环境的影响3.酶的辅因子按照化学本质可分哪几类,请举例说明？1)无机金属元素，如镁离子，己糖激酶的辅因子2)小分子有机物，如NAD+,脱氢酶的辅因子3)蛋白质类辅酶，如硫氧还蛋白，而磷酸核糖核苷酸还原酶的辅因子4.请列举遗传密码的基本特点，并分别予以解释。

1)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向，两个密码子之间无任何核苷酸隔开。

mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠，均造成框移突变。

2)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。

密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。

3)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA（tRNA)J上的反密码子配对辨认时，大多数情况遵守间几乎不配对原则，但也可出现不严格配对，尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补，这种现象称为摆动配对。

4)通用性:不论高等或低等生物，从细菌到人类都拥有一套共同的遗传密码5.真核细胞与原核细胞DNA复制过程的主要区别有哪些？1）真核生物有多个复制起始位点——复制原点，而原核只有一个复制原点。

2）真核生物复制一旦启动，在完成本次复制前，不能在再启动新的复制，而原核复制起始位点可以连续开始新的复制，特别是快速繁殖的细胞。

3）真核生物和原核生物的复制调控不同。

原核生物的调控集中在复制子（一个复制单位）水平的调控，而真核生物不但有复制子水平的调控还有染色体水平的调控和细胞水平的调控。

4）原核的DNA聚合酶III复制时形成二聚体复合物，而真核的聚合酶保持分离状态。

5）真核生物的聚合酶没有5'-3'外切酶活性，需要一种叫FEN1的蛋白切除5'端引物，原核的DNA聚合酶I具有5'-3'外切酶活性。

生物化学名词解释和简答题综合终极版名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。

2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。

调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。

3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。

4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。

构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。

5．结构域：结构域又成为辖区。

在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。

结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。

6．卵白质一ֻ二.三.四级结构和超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的多少肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。

这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为卵白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。

二级结构与侧链R的构象无关。

维持二级结构不乱的化学键主要是氢键。

蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。

三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。

此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。

生物化学简答题一、糖类化合物1、糖类物质在生物体内起什么作用？（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。

（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。

（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。

（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。

2、血糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进行调节的？⑴肝脏调节：用餐后血糖浓度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因饮食而过度升高；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁食，肝脏的糖异生作用加强，提供葡萄糖。

⑵肾脏调节：肾小管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。

⑶神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，血糖升高；用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经时，肝糖原合成增加，血糖浓度升高。

⑷激素调节：若是血糖浓度过高，则胰岛素起作用，若血糖浓度过低，有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素等起作用。

3、简述血糖的来源和去路。

⑴血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生⑵血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。

4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

⑴成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。

血糖是其唯一的能源。

红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。

成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。

⑵通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。

生物化学简答题汇总
1. 什么是生物化学？
生物化学是研究生物体内化学反应和化学组成的学科。

它探讨了生物体内各种分子的结构、功能和相互关系，从而揭示了生命现象的化学基础。

2. 生物大分子有哪些类别？
生物大分子主要包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。

3. 什么是酶？
酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速度。

它们通常是蛋白质，具有高度特异性和高效率。

4. DNA和RNA有什么区别？
DNA是脱氧核糖核酸，而RNA是核糖核酸。

它们在化学组成上的主要差异在于核糖的氧原子数目不同，以及DNA中的胸腺嘧啶（T）替代了RNA中的尿嘧啶（U）。

5. ATP是什么？有什么功能？
ATP是腺苷三磷酸，是细胞内广泛存在的一种高能化合物。

它储存并释放细胞所需的能量，参与许多生命活动和代谢过程。

6. 什么是基因？
基因是生物体中遗传信息的基本单位，由DNA编码。

它传递遗传信息，决定了生物体的遗传特性和功能。

7. 糖酵解是什么过程？主要产物是什么？
糖酵解是一种产生能量的代谢过程，将葡萄糖分解为产生ATP 的有机酸，并释放二氧化碳和水。

主要产物包括乳酸或乙醛、丙酮酸和ATP。

8. 光合作用是什么过程？主要产物是什么？
光合作用是植物等自养生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物（如葡萄糖）的过程。

主要产物是葡萄糖和氧气。

以上是对生物化学简答题的汇总，希望对您有所帮助。

1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。

答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。

2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。

3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。

肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。

（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。

在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。

转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。

这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。

通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。

2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。

谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。

在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。

所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。

（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。

肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。

首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。

鸟氨酸再重复上述反应。

尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。

生物化学简答题细胞传导信号的基本方式：改变细胞内各种信号转导分子的构象，改变信号转导分子的定位，促进各种信号转导分子复合物的形成或结聚，改变小分子信使的细胞浓度或分布。

蛋白激酶C（pkc）的作用：1、对代谢的调节：PKC被激活后可引起一系列靶蛋白的丝残基发生磷酸化，改变靶蛋白的活性和性质，影响细胞内信息的传递，启动一系列生理生化反应。

2、对基因表达的调节：PKC能使立早基因的反式作用因子磷酸化，加速立早基因的表达。

立早基因的表达产物具有跨越核膜传递信息的功能，又称第三信使。

第三信使受磷酸化修饰后，可活化晚起反应基因并导致细胞增生或核型变化。

蛋白激酶对代谢和对基因表达调节的异同？相同点：①均为激素水平的调节；②均以激素-受体复合物形式参与信号转导。

不同点：尿液生成的基本过程尿生成包括三个过程：（一）肾小球的滤过血液流经肾小球时，血浆中水、无机盐和小分子有机物在有效滤过压的推动下，透过滤过膜进入肾小囊生成滤液，即原尿。

滤过膜具有较大的通透性和有效面积，而滤过的原动力为较高的肾小球的毛细血管血压，减去血浆胶体渗透压和囊内压的阻力，即有效滤过压。

在正常的肾血浆流量和有效滤过压的驱使下，每日可生成原尿约180升。

（二）肾小管和集合管的重吸收原尿进入肾小管后成为小管液。

小管液经小管细胞的选择性重吸收，将对机体有用的能源物质如葡萄糖、氨基酸等全部重吸收；水、Na+、Cl-、HCO3-等大部分重吸收，对尿素等小部分重吸收；对机体无用的肌酐等代谢物质不被重吸收，反被分泌。

重吸收的物质，进入小管周围毛细血管，再入血循环。

在水和离子的重吸收中，ADH和醛固酮等体液因子其重要调节作用。

（三）肾小管和集合管的分泌和排泄由肾小管分泌的物质有H+、K+和NH3等；排泄的物质有肌酐、对氨基马尿酸以及进入机体的某些药物如青霉素、酚红等。

由肾小球滤出的原尿，经肾小管和集合管的重吸收和分泌，使原尿的质和量都发生了很大变化，最后形成终尿排出。

2．简述三羧酸循环的生理意义是什么它有哪些限速步骤生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。

3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、NADH＋H+和CO2。

4．什么是转氨作用简述转氨作用的两步反应过程为什么它在氨基酸代谢中有重要作用概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。

磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。

这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。

b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。

c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。

d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。

转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。

5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。

1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。

3)提高植物的抗病能力：这主要是因为4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸可合成莽草酸，进而合成绿原酸、咖啡酸等与抗病能力有关的物质。