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脂溶性维生素：ADEK是疏水性化合物，溶于脂溶剂，不溶于水，它们常随脂类物质吸收，在血液中与脂蛋白或特异的结合蛋白相结合而被运输，并在体内有一定的储量。
酶的活性中心：酶分子中的必需基团在其一级结构上可能相距甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构后，这些必需基团可彼此靠近，具有特定空间结构的区域，能与底物分子特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活化中心或活性部位。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，或在其发挥催化作用前没有催化活性，这种无活性的酶的前身物质称为酶原。
同工酶：是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。
加单氧酶：催化一个氧原子加到底物分子上（羟化），另一个氧原子被氢还原成水，故又称混合功能氧化酶或羟化酶。
糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。
酮体：脂肪酸在肝细胞中β-氧化生成的乙酰CoA则大部分缩合生成乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮，这三种物质统称为酮体。
载脂蛋白：脂蛋白中的蛋白质成分称为载脂蛋白。
联合脱氨基作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合催化使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨的过程称为联合脱氨基作用。
半保留复制：DNA双螺旋结构单链各自作为模板合成与其互补的子链，从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA，子代DNA中的一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
（意义：按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。
是物种稳定性的分子基础，但不是绝对的。
）分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的改变，进而引起生物体某些结构和功能的异常，这种疾病称为分子病。
第二信使：将在细胞内传递特异信号的小分子物质，如cAMP、cGMP、Ca2+、DAG、IP3等称为第二信使。
初级胆汁酸：胆固醇在干细胞中经一系列酶催化生成的胆汁酸称为初级胆汁酸。
第二章蛋白质化学一、名词解释1.蛋白质变性：蛋白质变性是指在一些理化因素作用下，蛋白质分子空间结构破坏（但不涉及蛋白质分子一级结构的破坏），从而引起蛋白质理化性质改变、生物活性丧失的过程。
2.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
3.分子病：分子病是指由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
二．简答题1.何谓蛋白质变性？变性因素有哪些？实际工作中是如何应用的？蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构破坏而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。
造成蛋白变性的因素：物理和化学因素。
物理因素：加热、加压、紫外线、超声波、X射线等。
化学因素：强酸、强碱、浓乙醇、重金属离子及生物碱试剂（十二烷基磺酸钠(SDS)，苦味酸，三氯乙酸，钨酸）等。
临床应用举例：1.加热、加压，应用：消毒灭菌。
2. 75%乙醇，应用：消毒灭菌。
3.紫外灯照射，应用：消毒灭菌。
4.生物碱试剂沉淀蛋白，应用：检测蛋白尿。
5.重金属离子沉淀蛋白，应用：中毒后高蛋白洗胃。
6.蛋白质制剂（如疫苗，酶制剂等）的低温保存。
2.以镰刀型红细胞贫血为例解释说明分子病。
镰刀形红细胞性贫血，正常成人血红蛋白β亚基的一级结构中第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞性贫血的患者血红蛋白β亚基的一级结构中，由于遗传密码的改变，即DNA碱基顺序的改变，第6位谷氨酸就被缬氨酸取代，使原本正常的在低氧状态下溶解性较好的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，继而产生贫血。
3.请说明蛋白质结构和功能之间的关系。
蛋白质一级结构是其特定空间结构与功能的基础，有什么样的一级结构就会有什么样的空间结构。
而蛋白质的功能又依赖着特定空间结构的形成，既没有空间结构就没有蛋白质的功能。
因此，蛋白质的空间结构与其特殊的功能有着密切的关系。
《生物化学》考试复习大纲第一章糖类的化学1、糖、异头物的概念2、记忆β-D-葡萄糖Haworth结构式3、糖苷键的种类有哪两种第二章脂类和生物膜1、皂化反应、皂化值、脂质体的概念2、皂化值的计算（作业）3、试述生物膜的结构4、膜脂的运动方式有哪些第三章蛋白质化学1、蛋白质的基本结构单元是什么？除了脯氨酸外，左右的氨基的a碳上都连接结构？2、蛋白质中的含氮量为定值，是多少？3、氨基酸等电点定义，会判断高于或者低于等电点时氨基酸带电荷情况4、酸性氨基酸及碱性氨基酸等电点的计算5、含巯基氨基酸、含羟基的氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸分别是哪些6、决定蛋白质紫外吸收的氨基酸有哪些7、氨基酸与茚三酮反应的颜色变化8、蛋白质α-螺旋的基本特点（各个参数）9、蛋白质变性作用、盐溶、盐析的基本概念10、维持蛋白胶体溶液稳定性的两个因素11、变性蛋白质有哪些变化。
第四章核酸化学1、DNA变性、DNA熔点的定义，影响DNA熔点高低的因素2、构成DNA的基本结构单位、DNA的二级结构的特点、核苷酸三个组分（磷酸、核糖及碱基）之间的连接类型3、tRNA二级及三级结构的形状4、tRNA的二级结构及各部分功能。
5、RNA的主要种类及其作用第五章酶化学1、米氏方程、米氏常数意义2、影响酶促反应速度的因素有哪些3、酶、同工酶基本概念4、酶活性中心的结构5、可逆性抑制剂的种类6、蛋白质的辅因子有哪两类7、决定酶专一性的2个机制的具体内容：锁钥学说、诱导契合学说第八章糖代谢1、糖酵解、糖异生的概念；糖酵解及三羧酸循环发生的部位2、糖酵解中有哪几步不可逆反应，各由什么酶催化，产物是什么？整个过程能量产生情况3、糖酵解与糖异生过程的差异4、糖的有氧氧化过程的最终产物是什么及能量产生情况？5、三羧酸循环中的催化3个限速步骤的酶各是什么第九章脂类代谢1、脂肪酸的转运蛋白、脂肪酸合成的多酶复合体的构成、脂肪酸β氧化定义2、β-氧化包括哪几步反应3、以软脂酸为例，其彻底氧化分解产生的能量是多少4、脂肪酸氧化分解及生物合成发生的场所分别是哪里，在这两个过程中，脂酰基的载体分别是什么第十一章核酸代谢1、半保留复制、复制原点的概念2、原核生物DNA聚合酶III的组成和功能3、DNA复制的方式有哪些4、原核生物复制叉上发生的反应有哪些5、DNA复制过程中，需要哪些酶类，这些酶先后作用的顺序。
护理学生理学生物化学护理学生在学习理学生物化学时，需要掌握一系列与生物化学相关的知识和概念。
理学生物化学是研究生物体中生物分子的结构、组成、性质、代谢和功能的科学，是生物学和化学的交叉学科。
生物化学的基础是生物分子的结构与功能。
生物分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最重要的生物分子之一，它们不仅构成了细胞的主要结构，还参与了许多生物体内的生化反应和调节过程。
核酸是生物体内遗传信息的主要媒介，包括DNA和RNA。
碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也参与了细胞信号传导等生理过程。
脂类则是构成细胞膜的主要成分，同时也是能量的贮存形式。
生物化学研究的另一个重要方面是代谢和能量转化。
代谢是生物体内一系列化学反应的总称，包括物质的合成和分解过程。
代谢过程中，生物体通过酶的作用将有机物转化为其他有机物或无机物，以维持生命活动的正常进行。
能量转化是生物体内代谢过程的重要组成部分，生物体通过将化学能转化为其他形式的能量来维持生命活动。
其中，葡萄糖的分解是生物体内能量转化的重要途径，通过糖酵解和细胞呼吸产生的能量用于维持细胞的正常功能。
生物化学还研究了生物体内的酶和酶促反应。
酶是生物体内催化生化反应的蛋白质，能够加速反应速率，降低反应能垒。
酶促反应是生物体内许多生化反应的关键步骤，也是维持生命活动的重要机制。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。
生物化学还涉及到生物体内的调节和信号转导。
细胞内的信号转导是细胞通过信息传递来调节和协调生命活动的过程。
信号分子可以是激素、神经递质等，通过与细胞膜上的受体结合来传递信号。
信号转导途径包括细胞内的多种信号传导分子和信号转导通路。
护理学生在学习理学生物化学时需要掌握生物分子的结构与功能、代谢与能量转化、酶与酶促反应以及调节与信号转导等知识。
这些知识将为护理学生理解生物体内生理过程和疾病发生机制提供基础，为临床实践提供理论依据。
通过对理学生物化学的学习，护理学生可以更好地理解和应用生物化学知识，为护理工作提供科学支持。
大一护理生理生化知识点护理专业是一门涉及生理生化知识的学科，对于大一的护理学生来说，掌握相关知识点是非常重要的。
下面将介绍一些大一护理生理生化的知识点。
1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，了解细胞的结构和功能对于理解生理生化过程至关重要。
细胞主要包括细胞膜、细胞质和细胞核等组成部分，并通过细胞膜与外界进行物质的交换。
2. 组织与器官组织是由多个细胞按照一定结构和功能相互关联而形成的，而器官则是多个组织功能的组合。
掌握各种组织和器官的结构和功能，有助于理解人体的内部结构和相互作用。
3. 常见生化指标生化指标是通过检测人体液体内特定物质的含量来评估人体健康状态的方法。
例如，血糖、血脂、肝功能等常见生化指标对于评估患者的病情和制定治疗方案非常重要。
4. 酸碱平衡酸碱平衡是指人体内酸性和碱性物质之间的平衡状态，是一种动态的调节过程。
人体通过呼吸、肾脏等途径调节酸碱平衡，确保机体内环境的稳定。
5. 神经系统与感觉器官神经系统是人体的控制中枢，负责传递和处理各种信息。
了解神经系统的结构和功能，以及各种感觉器官的原理，有助于理解人体对外界刺激的感知和反应。
6. 心血管系统心血管系统包括心脏和血管，是人体提供氧气和营养物质的主要系统。
了解心脏的构造和功能，以及血液循环的原理，对于护理学生来说是非常重要的。
7. 呼吸系统呼吸系统负责将氧气吸入体内，并将二氧化碳排出体外。
了解呼吸系统的结构和功能，以及常见的呼吸疾病，有助于学生掌握相关的护理知识。
8. 消化系统消化系统负责摄入食物并将其分解为营养物质，以供身体所需。
学生需要了解消化系统的结构和功能，以及常见消化系统疾病的防治方法。
9. 泌尿系统泌尿系统参与体内废物的排除，维持身体的内环境稳定。
了解泌尿系统的结构和功能，以及一些泌尿系统疾病的诊断和治疗方法对于护理学生来说是非常重要的。
10. 免疫系统免疫系统是维持人体免疫功能的关键系统，负责识别和消灭入侵的病原体。
大一护理系生物化学知识点在大一护理系的学习生涯中，学生们需要掌握一定的生物化学知识，以便能更好地理解人体的生理机制和应对不同的临床情况。
本文将介绍一些与护理相关的生物化学知识点，帮助大家更好地理解这门学科。
1. 细胞与细胞组分生物体的组成单位是细胞，细胞由细胞膜、细胞质和细胞核三部分组成。
细胞膜是由脂质双层构成，通过磷脂和蛋白质的浸润扩散来实现物质的进出。
细胞质则包含了细胞器（如线粒体、内质网、高尔基体等）以及维持细胞功能的一系列细胞器小体。
而细胞核则是细胞内控制和调节细胞活动的中心，内含核糖核酸（DNA和RNA）。
2. 生物大分子生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内构成细胞结构、催化化学反应的重要物质，由氨基酸组成。
核酸是储存遗传信息的物质，DNA是遗传信息的携带者，RNA则参与蛋白质的合成。
多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成，可作为储存能量的物质。
脂质包括脂肪、磷脂和固醇等，是构成细胞膜的重要组成部分，也是细胞膜的选择性通透性的基础。
3. 酶和酶促反应酶是生物体内起催化作用的蛋白质，通过提高反应速率来促进生化反应的进行。
酶与底物结合后形成酶底物复合物，通过降低活化能，使反应更容易发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等多个因素的影响。
酶促反应在人体内广泛存在，参与了新陈代谢、物质转化等生理过程。
4. 糖代谢糖代谢是人体对碳水化合物的消化、吸收和利用过程。
人体内的主要能量储存形式是葡萄糖，葡萄糖通过糖酵解和细胞呼吸途径生成能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，通过糖酵解，葡萄糖分解成乳酸或乙醛和二磷酸腺苷。
当有足够氧气供应时，葡萄糖进入细胞呼吸过程，氧化生成二氧化碳和水，释放大量能量。
5. 脂质代谢人体脂质的代谢包括脂肪的消化、吸收和氧化。
脂肪的消化主要发生在消化系统中，胰脂酶和胆盐参与了脂肪的分解和乳化。
乳化后的脂肪被吸收入肠细胞内，再通过淋巴系统进入循环系统。
在细胞内，脂肪被氧化成二氧化碳、水和能量。
护理生物化学知识点综述概述护理生物化学是医学护理专业中的一个重要学科，涉及到生物化学在护理实践中的应用。
掌握护理生物化学的知识，可以帮助护士理解和解释患者体内的生物化学变化，为临床护理提供科学依据。
1. 细胞结构与功能生物化学的基础是对细胞结构与功能的理解。
细胞是生命的基本单位，包括细胞膜、细胞质和细胞核。
细胞膜起到筛选物质的作用，细胞质中进行代谢反应，细胞核则包含遗传信息。
在护理中，了解细胞结构与功能可以帮助我们理解患者的病理生理过程。
2. 生物分子与生物化学反应生物化学研究生物分子（如蛋白质、核酸和碳水化合物）的结构和功能，以及生物化学反应（如酶催化反应和代谢途径）。
在护理实践中，常常需要评估血液中各种生物分子的含量，如血糖、脂质和蛋白质水平。
此外，还需要了解不同代谢途径的基本原理，以便在护理过程中进行相应的干预和监测。
3. 酸碱平衡与电解质酸碱平衡与电解质平衡是人体内的重要调节机制。
人体维持稳定的酸碱平衡是通过呼吸系统和肾脏来实现的。
了解酸碱平衡与电解质的知识，可以帮助护士识别和处理与酸碱平衡失调和电解质紊乱相关的临床问题。
4. 药物代谢与药物相互作用了解药物的代谢途径对于合理用药和避免药物相互作用至关重要。
药物代谢主要发生在肝脏中，通过酶系统将药物转化为代谢产物。
在护理实践中，护士需要了解不同药物的代谢途径和可能的相互作用，以便进行合理的药物管理和监测。
5. 免疫与炎症反应免疫与炎症反应是人体对抗感染和损伤的重要机制。
了解免疫与炎症反应的基本原理，可以帮助护士评估和处理患者的免疫状态和炎症反应，以及进行相应的护理干预。
6. 遗传与遗传疾病遗传是指染色体上遗传信息的传递和遗传性状的表现。
遗传疾病是由基因突变引起的疾病。
护理生物化学中的遗传知识可以帮助护士了解遗传疾病的基本原理，为患者提供遗传咨询和支持。
7. 营养与代谢营养与代谢是生物体维持正常生理功能所需的重要过程。
了解不同营养物质的作用和代谢途径，可以帮助护士评估和处理患者的营养状况，并进行相应的营养支持和指导。
21级护理学生物化学考试要点第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1.糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖和多糖。
2.单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应(与银氨溶液反应)与本尼迪克特试剂(硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠)单糖+Cu(OH)2- Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应(溴水)③酶促反应④与较强氧化剂反应(HNO3)作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应(形成糖苷键)苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3.双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的a-D-葡萄糖通过a-1,4糖苷键结合二而成的：具有还原性。
△4.蔗糖由9-1.2-β-糖苷键连接而成，无还原性。
5.乳糖具有还原性6.多糖按其组分可分为回多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由a-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由a-1，4糖苷键和a-1，6糖苷键组成：(直链淀粉遇碘变蓝色)：糖原(糖原遇碘呈红褐色)△7.糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和0-连接糖蛋白两类。
8.习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过a-1，2-β糖苷键相连。
②多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状。
④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂。
⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色。
9.糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程（糖酵解的全部反应在胞液中进行）。
(熟悉)10.糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖(由己糖激酶催化)消耗1个ATP并需要Mg+2参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆。
护理生化知识点总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构和功能细胞是生命的基本单位，它具有多种结构和功能。
细胞膜是细胞的外表面，具有选择性通透性，能够控制物质的进出；细胞核是细胞内的控制中心，负责DNA的复制和基因表达；细胞质是细胞内的液态物质，包含各种细胞器和代谢物质。
2. 细胞代谢细胞代谢是细胞内各种生物化学反应的总称，包括有氧呼吸和无氧呼吸两种方式。
有氧呼吸是指在氧气存在下产生能量的代谢途径，无氧呼吸是在氧气不足或缺乏的情况下产生能量的代谢途径。
3. 细胞信号传导细胞信号传导是细胞内外信息的传递过程，包括受体、信号转导、效应器等环节。
细胞信号传导的异常会导致多种疾病的发生，如癌症、糖尿病等。
二、生物分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最基本的大分子，它是细胞结构和功能的主要组成部分。
蛋白质的合成需要依赖于RNA，能够通过翻译作用转化为功能性蛋白质。
2. 脂质脂质是细胞膜的主要组成成分，它具有防水、隔热、保护神经等功能。
脂质还是重要的能量储存物质，能够在体内进行合成和分解。
3. 碳水化合物碳水化合物是细胞内的主要能量来源，也是细胞间的信号传导分子。
碳水化合物还是细胞表面的信号分子，能够参与细胞识别和黏附等过程。
4. 核酸核酸是细胞内的遗传物质，包括DNA和RNA两种。
DNA能够存储和传递遗传信息，而RNA能够参与基因表达和蛋白质合成等生物过程。
三、酶学1. 酶的特性和功能酶是生物体内的催化剂，能够促进生物化学反应的进行。
酶的功能包括调节新陈代谢、促进消化吸收、参与细胞信号传导等。
2. 酶动力学酶动力学是研究酶催化反应速率的学科，包括酶的底物浓度、酶的反应速度、酶的催化效率等参数。
3. 酶的调节酶的活性受多种因素的调节，包括温度、pH值、底物和产物的浓度、辅酶等。
四、代谢与营养1. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质合成和降解两个过程，分别发生在细胞内的核糖体和溶酶体中。
蛋白质的代谢异常会导致肝功能不全、肾功能衰竭等疾病。
一、名词解释1.蛋白质变性：蛋白质变性是指在一些理化因素作用下，蛋白质分子空间结构破坏（但不涉及蛋白质分子一级结构的破坏），从而引起蛋白质理化性质改变、生物活性丧失的过程。
2.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
3.分子病：分子病是指由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
二．简答题1.何谓蛋白质变性？变性因素有哪些？实际工作中是如何应用的？蛋白质在某些理化因素作用下，其特定空间结构破坏而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。
造成蛋白变性的因素：物理和化学因素。
物理因素：加热、加压、紫外线、超声波、X射线等。
化学因素：强酸、强碱、浓乙醇、重金属离子及生物碱试剂（十二烷基磺酸钠(SDS)，苦味酸，三氯乙酸，钨酸）等。
临床应用举例：1.加热、加压，应用：消毒灭菌。
2. 75%乙醇，应用：消毒灭菌。
3.紫外灯照射，应用：消毒灭菌。
4.生物碱试剂沉淀蛋白，应用：检测蛋白尿。
5.重金属离子沉淀蛋白，应用：中毒后高蛋白洗胃。
6.蛋白质制剂（如疫苗，酶制剂等）的低温保存。
2.以镰刀型红细胞贫血为例解释说明分子病。
镰刀形红细胞性贫血，正常成人血红蛋白β亚基的一级结构中第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞性贫血的患者血红蛋白β亚基的一级结构中，由于遗传密码的改变，即DNA碱基顺序的改变，第6位谷氨酸就被缬氨酸取代，使原本正常的在低氧状态下溶解性较好的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，继而产生贫血。
3.请说明蛋白质结构和功能之间的关系。
蛋白质一级结构是其特定空间结构与功能的基础，有什么样的一级结构就会有什么样的空间结构。
而蛋白质的功能又依赖着特定空间结构的形成，既没有空间结构就没有蛋白质的功能。
因此，蛋白质的空间结构与其特殊的功能有着密切的关系。
蛋白质的空间结构是以一级结构为基础，而功能又与其空间结构结构密切相关。
第三章核酸化学一、名词解释1.核酸分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后，降温，使其复性，在复性时，异源的DNA单链之间具有一定的互补序列，它们就可以结合形成杂交的DNA分子，DNA与互补的RNA之间也能形成杂交分子。
形成这些杂交分子的过程，统称为核酸分子杂交。
2.解链温度：在DNA解链过程中A260的值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。
3.信使RNA：由DNA的一条链作为模板转录而来的、携带遗传信息的能指导蛋白质合成的一类单链核糖核酸。
第四章酶一、名词解释1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，并没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。
2.同工酶：同工酶是指催化相同化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫学特征等方面都存在明显差异的一组酶。
3.酶的活性中心：酶分子中能够直接和底物特异结合并催化底物转化为产物的特定空间区域叫作酶的活性中心。
二、简答题1.简要介绍什么是同工酶，并说明对疾病诊断的利用价值。
同工酶是指催化相同化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫学特征等方面都存在明显差异的一组酶。
以乳酸脱氢酶为例。
乳酸脱氢酶同工酶有五种同工酶形式：LDH1；LDH2；LDH3；LDH4和LDH5。
不同类型的LDH同工酶在不同组织器官中的比例是不同的。
LDH1在心肌中含量最高而LDH5在肝中含量最高。
临床上检测血清中LDH1或LDH5活性有助于心肌梗死或肝脏疾病的早期诊断。
或答：以肌酸激酶为例。
肌酸激酶是由二种亚基组成的二聚体酶，即肌型（M型）亚基和脑型（B型）亚基。
脑中含有CK1（BB型）；骨骼肌中含有CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
其中，血清中CK2活性的测定有助于心肌梗死的早期诊断。
2.结合竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。
磺胺类药物是通过竞争性抑制作用抑制细菌生长的。
对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸（PABA）为底物合成二氢叶酸，后者在还原酶作用下生成四氢叶酸，四氢叶酸能够承载一碳单位参与细菌的核酸和蛋白质的生物合成。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成，进而影响四氢叶酸的合成。
磺胺类药物竞争性抑制细菌体内二氢叶酸的合成及四氢叶酸的合成，影响一碳单位的代谢，从而有效地抑制了细菌体内核酸及蛋白质的生物合成，导致细菌死亡。
3.结合不可逆抑制，说明有机磷农药的中毒机理。
不可逆性抑制是指抑制剂与酶活性中心上的必需基团形成共价键，使酶失去活性，并且这种抑制剂不能用透析、超滤的方法去除，这种抑制作用就称为不可逆性抑制。
有机磷杀虫剂能特异地与体内胆碱酯酶活性中心内丝氨酸残基上的羟基(-OH)结合，使胆碱酯酶活性受到抑制。
失去活性的胆碱酯酶不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱蓄积，引起胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状。
如机体脏器平滑肌收缩增强，腺体、汗腺等腺体分泌增加，骨骼肌兴奋性增高等中毒症状。
4.什么叫酶原激活？酶原激活的实质是什么？有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。
这种无活性酶的前体称做酶原。
酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。
酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶原的激活具有重要的生理意义。
消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。
此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。
如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用5、酶在疾病诊断中的应用前列腺癌——磷酸性磷酸酶同工酶（LDH1）——心肌损伤 ?急性胰腺炎——丙氨酸氨基转移酶（ALT）心肌梗死——天冬氨酸氨基转移酶（AST）急性心肌梗死——CK-MB第五章维生素二、简答题1.叶酸缺乏易引发何种贫血，为什么？叶酸能够转变成四氢叶酸（FH4），FH4是体内一碳单位转移酶的辅酶，FH4能够携带一碳单位并参加生物体内嘌呤、嘧啶的合成，与蛋白质和核酸代谢、红细胞、白细胞成熟有关。
当叶酸缺乏时，一碳单位的代谢障碍，影响核酸的合成，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积增大，造成巨幼红细胞性贫血。
2.维生素B12缺乏易引发何种贫血，为什么?维生素B12是N5 -CH3-FH4转甲基酶的辅酶，参与甲基的转移。
当维生素B12缺乏时，由于N5 -CH3-FH4的生成没有逆反应过程，N5-CH3-FH4中的甲基不能转移出去，造成叶酸资源的占用而导致叶酸相对缺乏。
叶酸生成四氢叶酸（FH4）减少，携带一碳单位减少，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积增大，造成巨幼红细胞性贫血。
3.引起维生素缺乏症的常见原因有哪些？a.摄入量不足膳食构成或膳食调配不合理、严重的偏食、食物的烹调方法和贮存不当均可造成机体某些维生素的摄入不足。
b.吸收障碍某些原因造成的消化系统吸收功能障碍，如长期腹泻、消化道或胆道梗阻、胃酸分泌减少等均可造成维生素的吸收、利用减少。
c.需要量相对增加不同人群维生素的需要量也有所不同。
在某些时期机体对维生素的需要量会相对增加。
d.食物以外的维生素供给不足正常肠道细菌可合成某些维生素，这是体内维生素的来源之一，而长期服用抗生素则可抑制肠道正常菌群的生长，从而影响这些维生素的合成及人体的进一步吸收。
4.脂溶性维生素和水溶性维生素在体内的代谢各有何特点？（补充）水溶性维生素易随尿排出体外，在人体内只有少量储存。
因此，每天必须通过膳食提供足够的数量以满足机体的需求。
当膳食供给不足时，易导致人体出现相应的缺乏症；当摄入过多时，多以原型从尿中排出体外，不易引起机体中毒。
脂溶性维生素在人体内大部分储存于肝及脂肪组织，并在体内有一定的储量。
脂溶性维生素可通过胆汁代谢并排出体外。
但如果大剂量摄入，有可能干扰其它营养素的代谢并导致体内积存过多而引起中毒。
第六章糖代谢一、名词解释1.糖酵解：糖酵解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解生成乳酸和少量ATP的过程。
2.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程，称为糖的有氧氧化。
3.糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程成为糖异生作用。
二．简答题1.严重缺氧情况下可否导致酸中毒？为什么？严重缺氧情况下可导致酸中毒。
因为缺氧时糖的有氧氧化不能顺利进行而糖酵解代谢增强，致使乳酸生成量大大增加，堆积于血液中，发生酸中毒。
2.维生素B1缺乏对糖代谢有何影响？对应的缺乏症是什么？（补充）维生素B１的活性形式焦磷酸硫胺素(TPP)是a-酮酸(丙酮酸、a-酮戊二酸)氧化脱羧酶的辅酶，参与糖代谢。
当维生素B1缺乏时，糖代谢受阻，能量供应不足，尤其影响以糖代谢功能的神经组织细胞代谢，且血中丙酮酸和乳酸堆积，刺激神经末梢，患者可出现受阻麻木、四肢无力、肌肉萎缩等多发性周围神经炎的病症。
严重时影响心肌的代谢和功能，可引起心跳加快，心力衰竭、下肢水肿等症状，临床上称为就“脚气病”。
3.请简述蚕豆病的发病机制。
NADPH对于维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量起着重要作用。
还原型谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂，可作为供氢体而保护细胞膜上含巯基的蛋白质或酶免遭氧化而丧失正常结构与功能，尤其对于维持红细胞膜的正常结构与功能是十分重要的。
遗传性6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺陷的患者，磷酸戊糖途径不能正常进行，导致NADPH缺乏，不能有效维持GSH的还原状态，因此红细胞膜很易于在某些因素诱发下破裂而发生急性溶血，他们常因使用蚕豆而诱发。
第七章脂类代谢一、名词解释1.酮体：酮体是脂肪酸在肝脏氧化时生成的特殊代谢产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
2.血脂：血浆中所含的脂类称为血脂，主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯及游离脂酸等。
3.酮血症：在饥饿、低糖高脂膳食及糖尿病时，由于机体不能很好地利用葡萄糖氧化功能，致使脂肪动员增强，脂肪酸β-氧化增加，酮体生成过多。
当肝内酮体的生成量超过肝外组织的利用能力时，可是血中酮体升高，称为酮血症。
4.胆固醇逆向转运:将肝外组织的胆固醇通过血液循环转运到肝的过程，称为胆固醇逆向转运。
二．简答题1.脂肪肝发生的主要原因有哪些？a.磷脂合成原料不足，如胆碱、丝氨酸等缺乏，可导致磷脂合成不足，引起VLDL合成障碍，致使肝细胞内的甘油三酯因不能运出而含量升高；b.肝细胞内甘油三酯的来源过高，如高脂、高糖饮食或大量酗酒；c.肝功能障碍，影响极低密度脂蛋白的合成和释放.2.结合HDL代谢说明其对人体健康的保护作用？肝合成的新生HDL形成圆盘状磷脂双层结构。
