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酶工程考点一、名词解释1.酶工程：把酶学基本原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术，主要研究酶的生产、纯化、固定化技术，酶分子结构的修饰和改造，以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面应用的一门技术。
2.酶的转换数：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心或每个分子酶所能转化的底物分子数，单位为min-，是酶催化效率的一个指标。
3.酶的发酵生产：为了经济有效利用细胞所生产特定酶，通过人工操作控制，利用细胞（包括微生物细胞、植物细胞和动物细胞）的生命活动，大规模发酵生产人们多需要的酶的技术过程。
4.酶的比活力：指在特定条件下，单位质量蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数：酶的比活力=酶的活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。
5.酶的总活力：6.酶反应动力学：酶反应动力学是研究酶反应速度规律以及各种因素对酶反应速度影响的科学。
7.2-DE(双向电泳)：又称二维电泳，是将等点聚焦和聚丙烯酰胺凝胶电泳技术联合使用的一种分离鉴定技术。
8.HPLC（高效液相色谱）： HPLC 是以液体为流动相，采用高压输液系统，将具有不同极性的单一溶剂或不同比例的混合溶剂、缓冲液等流动相泵入装有固定相的色谱柱，在柱内各成分被分离后，进入检测器进行检测，从而实现对试样的分析。
9.诱导物：诱发诱导酶合成的物质称为诱导物。
10.固定化细胞：利用物理或化学手段将具有一定生理功能的生物细胞（微生物细胞、植物细胞或动物细胞）限制或定位在特定的空间区域，作为可重复使用的生物催化剂而加以利用，这些细胞称为固定化细胞。
11.细胞包埋法：将细胞包埋在多孔载体内部而制成固定化细胞的方法。
12.酶的包埋法：将酶分子截留在具有特定网状结构载体中的一种固定化方法。
13.酶活的国际单位：在标准条件下（25℃、最适pH、最适底物浓度）下，酶每分钟催化1μmol底物转化或催化1μmol底物产生多需要的酶量定义为一个国际单位（U）二、简答题1.目前世界上七大高新技术？答：现代生物技术、航天技术、信息技术、激光技术、自动化技术、新能源技术和新材料技术。
第二章微生物发酵产酶名词解释酶生物合成的诱导作用：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象酶生物合成的反馈阻遏作用：又称产物阻遏作用，是指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象分解代谢物阻遏作用：是指某些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象判断组成酶or诱导酶受什么阻遏固定化细胞：又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞，指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞固定化原生质体：是指固定在载体上，在一定的空间范围内进行新陈代谢的原生质体原生质体：是除去细胞壁后由细胞膜及包内物质组成的微球体。
原生质体由于除去细胞壁这一扩散屏障，有利于胞内物质透过细胞膜分泌到细胞外，可以用于胞内酶等胞内产物的生产。
问答题何为细胞产酶动力学，简述其动力学模型产酶动力学主要研究发酵过程中细胞产酶速率以及各种因素对产酶速率的影响规律，主要为宏观产酶动力学。
根据细胞产酶模式的不同，产酶速率和细胞生长速率的关系也有所不同。
1)同步合成型的酶：其产酶与细胞生长欧联，在平衡期产酶速率为零，即非生长偶联的比产酶速率β=0 方程： dE /dt=αμX2)中期合成型的酶：在培养液中有阻遏物存在，α=0，无酶产生。
在此阶段的产酶动力学方程与同步合成型相同3)滞后合成型：其合成模式为非生长偶联行，生长偶联的比产酶系数α=0 方程： dE/dt=βX4)延续合成型的酶：在细胞生长期和平衡期均可以产酶，产酶速率是生长偶联与非生长偶联产酶速率之和（最理想状态）方程： dE /dt=αμX+βX受mRNA抑制的模型：1）、2）原核生物中酶生物合成的调节主要是转录水平的调节，与酶的生物合成密切相关的基因有4种：调节基因、启动基因、操纵基因和结构基因。
结构基因与操纵基因、启动基因一起组成操纵子。
原核生物中有两种类型操纵子：诱导性，如乳糖操纵子；阻遏型操纵子，如色氨酸操纵子。
酶工程考试复习重点复习重点：第六章酶与细胞的固定化选择：1. 固定化酶稳定性升高表现在（ABCD）A.固定化增加了酶的耐热性B.固定化增大了酶对变性剂、抑制剂的抵抗能力C.固定化减轻了蛋白酶的破坏作用D.固定化可以增强贮存稳定性和操作稳定性2. 固定化酶的方法有（ABCD）A. 吸附法B.包埋法C.结合法D.交联法3. 用带负电荷的载体制备固定化酶后，酶的最适pH（A）A.向碱性一侧移动B.向酸性一侧移动C.不改变D.不确定4.用带正电荷的载体制备固定化酶后，酶的最适pH （B）。
A.向碱性一侧移动B.向酸性一侧移动C.不改变D.不确定5. 酶催化反应的产物为碱性物质时，固定化酶的最适pH （B）A.比游离酶的最适pH高一些B.比游离酶的最适pH低一些C.与游离酶的最适pH相同D.随机变化6.氨基酰化酶可以催化（C）A.D,L-氨基酸生成D-氨基酸和L-氨基酸B. D,L-乙酰氨基酸水解生成D,L-氨基酸C. L-乙酰氨基酸水解生成L-氨基酸D. D-乙酰氨基酸水解生成D-氨基酸7.下列几种方法中，不属于固定化细胞的方法有：(A )。
A. 结合法B.吸附法C.包埋法D.直接固定法填空：1.用带负电荷的载体制备的固定化酶，其最适pH比游离酶的最适pH高，用带正电荷的载体制备的固定化酶，其最适pH比游离酶的最适pH低，用不带电荷的载体制备的固定化酶，其最适pH与游离酶的最适pH相同。
2.酶催化反应的产物为酸性时，固定化酶的最适pH比游离酶的最适pH高，产物为碱性时，固定化酶的最适pH比游离酶的最适pH低，产物为中性时，最适pH不变。
3.借助双功能试剂或多功能试剂使酶分子之间发生交联作用，制成网状结构的固定化酶的方法称为交联法。
名词解释：1.固定化酶：被局限在某一特定区域上的、并且保留了它们的催化活力，可以反复、连续使用的酶。
2.物理吸附法：通过载体表面和酶分子表面之间的氢键、疏水键和π-电子亲和力等物理作用力，将酶固定于不溶性载体的方法，称为物理吸附法，简称吸附法。
第一章：绪论◆酶：由生物体产生的具有生物催化功能的生物大分子，按照分子中起催化作用的主要组分的不同，自然界中天然存在的酶可以分为蛋白类酶（protein enzyme)和核酸类酶◆酶工程：酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程◆锁与钥匙学说：底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补，就像锁与钥匙一样，这样才能紧密结合，形成酶-底物复合物。
这个学说可以解释酶的绝对专一性，但是不能解释酶的相对专一性。
◆诱导契合理论：酶分子活性中心的结构并不与底物分子的结构互补,但活性中心有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心的各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向，从而使酶与底物互补结合，产生酶-底物复合物，并使底物发生化学反应◆中间产物学说：酶首先与底物结合成酶-底物复合物，然后转变成酶-过渡态中间物复合物，然后，生成酶-产物复合物，最后从酶分子上释放产物，从而大大降低反应的活化能（分子由基态转变为过渡态即活化态所需的能量）。
◆Km 值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度◆竞争性抑制：抑制剂竞争性与酶的活性中心结合，从而阻止底物与酶的结合。
这是最常见的一种可逆抑制作用。
随着底物浓度增加，酶的抑制作用减弱。
Vm 不变，Km 增大◆非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，抑制剂结合于活性中心以外的部位，两者没有竞争作用，但影响产物的释放，Vm 降低，Km 不变◆反竞争性抑制Vm 降低，Km 减小◆酶活力：酶催化底物发生化学反应的能力。
测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度。
酶促反应速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。
◆酶的比活力：每毫克酶蛋白（酶制剂）所含的酶活力单位数称为酶的比活力，用U／mg 蛋白表示。
酶的比活力是酶制剂的一个纯度指标。
对同一种酶来说，比活力愈高，表明酶纯度愈高。
◆酶的生产方法：.提取分离法；生物合成法；化学合成法第二章：微生物发酵产酶结构基因、操纵基因与启动基因一起组成操纵子，分为诱导型与阻遏型。
1、问答：为什么说酶活性部位的柔性是其充分表现活性所必需的？答：1）、诱导契合：满足底物结合诱导的构象改变，以使酶活性部位的活性基团形成一定的空间取向，从而保持一个适应催化反应的空间微环境；2）、残基侧链活性基团的运动更加有利于酶催化的高效性；3）、很多酶的催化效率和底物专一性都受其他因素调节，这就要求酶的活性部位保持一定的柔性，使其局部环境受调节因素影响后能发生细微构象变化，从而调节酶的活性和底物专一性。
2、问答：辩证谈“酶的柔性和刚性是局部的，也是相对的”。
答：1）、对于局部柔性部位必须要由其刚性部分来支持；2）、酶分子既要有相对稳定的整体结构，又要有相对柔性的微环境状态。
正是这种刚柔相济的独特酶分子结构，构成了酶催化反应高效性和可调节性的结构基础。
3、问答：如何理解“Km可了解酶的底物在体内具有的浓度水平”？答：由Km的式子（列出），一般来说作为酶的最适底物，其在体内的浓度水平应接近于它的Km值。
1）、若体内[S0] « Km，则V « Vmax，说明大部分的酶在体内是不起作用的，处于一种浪费的状态；2）、若体内[S0] » Km，则V≈Vmax，这种底物浓度会失去生理意义，也不符合实际。
4、区别可逆抑制和不可逆抑制作用的动力学方法：1）、方案一：取一定量I+E，预保温一段时间——取不同量混合液，测在固定体积反应体系中的初V。
1-未加抑制剂2-加入不可逆抑制剂3-加入可逆抑制剂当混合液加入底物时，对3而言，相当于将酶和抑制剂均稀释了，取出的混合液体积越小其被稀释的倍数也就越大，体系中抑制剂的浓度也就越小，相应的抑制作用就越弱。
（2-不可逆抑制剂仅降低酶浓度）2）、方案二：固定反应体系体积，加入一定量抑制剂——加不同浓度的酶——测酶活。
1-未加抑制剂2-加入不可逆抑制剂3-加入可逆抑制剂初速度对酶浓度作图，对2而言，当加入的是一定量不可逆抑制剂，那么一定量酶失活，只有加入的酶量大于不可逆抑制剂的量时才能表现出酶活力；对3而言，加入可逆抑制剂只是降低了反应速率，得斜率降低的直线。
第一章绪论1.酶工程：酶的生产与应用的技术过程叫酶工程。
2.酶：酶是具有生物催化功能的生物大分子。
3.酶的分类：①蛋白类酶（P酶）【氧化还原酶，转移酶、水解酶、裂合酶，异构酶，合成酶】；②核酸类酶（R酶）：a 分子内催化R酶（自我剪切酶，自我剪接酶）；b 分子间催化R酶（DNA剪切酶，RNA剪切酶，多肽剪切酶···）4.酶的命名：底物名称+催化反应的类型+酶。
如葡萄糖氧化酶。
5.酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1umol（微摩尔）的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位。
国际单位IU。
6.酶比活力：酶的比活力是酶纯度的一个指标，是指在特定条件下，单位质量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数。
酶比活力=酶活力（单位）/mg（蛋白质或RNA）7.酶工程发展概况：1894年日本的高峰让吉从米曲霉中制备得到高峰淀粉酶，开创了近代酶的生产和应用的先例。
1949年微生物液体深层培养技术成功地应用于细菌α-淀粉酶的发酵生产，揭开了现代酶制剂工业的序幕。
1960年，法国的雅各和莫诺德提出操纵子学说，为酶的生物合成提供了理论根据。
20世纪80年代的动植物细胞培养技术，为酶的生产提供了新途径。
随着酶生产技术的发展，酶在医药、食品、工业、农业、能源、环保和科研等领域得到广泛应用。
此后产生酶固定化和分子修饰技术。
第二章酶生物合成的基本理论1.酶的生物合成：指细胞内RNA和蛋白质的合成过程。
2.转录：以DNA为模板，以核苷三磷酸为底物，在依赖DNA的RNA聚合酶的作用下，生成RNA的过程。
转录分以下四步：㈠转录的起始：RNA的生物合成的起始位点是在DNA的启动基因（启动子）上。
识别启动基因的任务由σ因子完成。
σ因子的作用是转录的起始所必需，故又称为转录因子。
起始阶段的重要问题是RNA聚合酶与DNA的启动基因的相互作用。
㈡RNA链的延伸：核心酶沿着模板DNA移动，DNA的双链逐渐解旋，按照模板上的碱基序列，逐个加入与其互补的核苷三磷酸，聚合生成多聚核苷酸链。
酶工程考点2021年酶工程复习要点（老师给）1.酶工程的发展历史；氨基酰化酶、青霉素酰化酶、葡萄糖异构酶、天冬氨酸酶等酶的应用；常见酶如蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、糖苷酶和果胶酶等的作用机理；酶的三大催化特性；a)氨基酰化酶：催化剂dl-氨基酸生产l-氨基酸。
b)青霉素酰化酶：青霉素酰化酶，又称为青霉素酰胺酶或青霉素氨基水解酶。
该酶已大规模应用于工业生产β-内酰胺类抗生素的关键中间体和半制备β-内酰胺类抗生素。
c)葡萄糖异构酶：用于淀粉酶生产，进行葡萄糖异构化反应。
生产果葡糖浆，以代替蔗糖。
d)天冬氨酸酶：催化富马酸和氨生成天冬氨酸。
e)蛋白酶:将蛋白质多肽链从中间阻断或从两端逐一水解，分解成氨基酸。
f)脂肪酶:水解酶类，能逐步的将甘油三酯水解成甘油和脂肪酸。
g)纤维素酶：复合酶，水解纤维素分解成葡萄糖的一组酶的总称。
h)糖苷酶：又称糖苷水解酶，就是所有可以水解糖苷键的酶类的总称。
i)果胶酶：就是指水解植物主要成分―果胶质的酶类。
j)酶的三大催化特性:专一性强、催化效率高、作用条件温和。
2.酶生物合成的调节机理（主要就是原核生物）：mRNA水平调节，操纵子概念；分解代谢（葡萄糖效应原理）、诱导Dozul（诱导物的种类）、新陈代谢产物Dozul；a)原核生物中酶合成的调节主要是转录水平的调节，主要有三种模式，即分解代谢物Dozul促进作用，酶制备的诱导促进作用和酶制备的意见反馈Dozul促进作用。
b)操纵子（operon）是一组功能上相关，受同一调控区控制的基因组成的一个遗传单位。
c)分解代谢物阻遏作用（葡萄糖效应）：当葡萄糖作碳源时，葡萄糖的降解物对腺苷酸环化酶存有抑制作用，camp的浓度减少，引致cap-camp复合物增加，启动基因的适当位点没足够多的cap-camp复合物融合，rna聚合酶无法融合启动基因的适当位点，mRNA无法展开，酶的生物合成受制约。
d)酶合成的诱导作用是加入某些物质使酶的生物合成开始或加速的现象。
第二章微生物发酵产酶名词解释酶生物合成的诱导作用：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象酶生物合成的反馈阻遏作用：又称产物阻遏作用，是指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象分解代谢物阻遏作用：是指某些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象判断组成酶or诱导酶受什么阻遏固定化细胞：又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞，指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞固定化原生质体：是指固定在载体上，在一定的空间范围内进行新陈代谢的原生质体原生质体：是除去细胞壁后由细胞膜及包内物质组成的微球体。
原生质体由于除去细胞壁这一扩散屏障，有利于胞内物质透过细胞膜分泌到细胞外，可以用于胞内酶等胞内产物的生产。
问答题何为细胞产酶动力学，简述其动力学模型产酶动力学主要研究发酵过程中细胞产酶速率以及各种因素对产酶速率的影响规律，主要为宏观产酶动力学。
根据细胞产酶模式的不同，产酶速率和细胞生长速率的关系也有所不同。
1)同步合成型的酶：其产酶与细胞生长欧联，在平衡期产酶速率为零，即非生长偶联的比产酶速率β=0 方程： dE /dt=αμX2)中期合成型的酶：在培养液中有阻遏物存在，α=0，无酶产生。
在此阶段的产酶动力学方程与同步合成型相同3)滞后合成型：其合成模式为非生长偶联行，生长偶联的比产酶系数α=0 方程： dE/dt=βX4)延续合成型的酶：在细胞生长期和平衡期均可以产酶，产酶速率是生长偶联与非生长偶联产酶速率之和（最理想状态）方程： dE /dt=αμX+βX受mRNA抑制的模型：1）、2）原核生物中酶生物合成的调节主要是转录水平的调节，与酶的生物合成密切相关的基因有4种：调节基因、启动基因、操纵基因和结构基因。
结构基因与操纵基因、启动基因一起组成操纵子。
原核生物中有两种类型操纵子：诱导性，如乳糖操纵子；阻遏型操纵子，如色氨酸操纵子。
一1、酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
2、酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍3、酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。
（1）氧化-还原酶：氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
另有过氧化物酶，氧合酶，细胞色素氧化酶等（2）转移酶：转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
（3）水解酶：水解酶催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
（4）裂合酶：它能催化一个分子分成两个或多个分子，当然也可将两个或多个分子变成一个分子。
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。
（5）异构酶：异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。
与转移酶不同，异构酶催化的是分子内部的基团转移( 注意！！！)（6）合成酶：又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。
这类反应必须与ATP 分解反应相互偶联。
特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需要金属离子辅助因子4、酶的种类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的肽链，全部参与水解反应。
2.寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。
亚基之间以非共价键结合。
3.多酶复合物(multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合物。
这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反5、酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素的影响。
1.酶作用专一性机理专一性：一种酶只能作用于一种或一类底物。
表现为锁钥模型认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶活性部位的形状与所需作用的底物形状相吻合，它们可以象钥匙与锁一样互相匹配。
此学说可以较好的解释酶的立体异构专一性；但不能解释酶的多底物现象、酶对正反方向的催化等诱导契合模型该学说认为酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，由于酶与底物相互诱导，使底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这个动态的辨认过程称为诱导契合。
2.抑制作用：通过与酶分子上的某些必需基团结合，使这些基团的结构和性质发生改变，从而引起酶活力下降或丧失，这种作用称为抑制作用。
3.别构效应：调节物与酶分子的调节中心结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力。
4.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。
其大小可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
所以测定酶的活力就是测定酶的反应速率酶反应速率：用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。
单位：浓度/单位时间5.酶的比活力:代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，对同一酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。
6.细胞的破碎的方法:机械破碎法、物理破碎法、化学破碎法、酶促破碎法7.制备固定化酶的方法很多，有包埋法，吸附法，共价键结合法，以及交联法等8.交联法：用双功能或多功能试剂使酶分子之间、酶分子与惰性蛋白之间，酶分子与载体之间进行交联反应，形成网络结构的固定化方法。
9.酶化学修饰的方法酶分子内部化学修饰1、肽链有限水解修饰2、氨基酸置换修饰3、金属离子置换修饰酶分子表面化学修饰4、酶分子侧链基团的修饰5、大分子结合修饰6、化学固定修饰10.同工酶指具有同一底物专一性，并能催化同一种化学反应，但分子结构与理化性质不完全相同的一组酶判断题1、酶是具有生物催化特性的特殊蛋白质。
1.酶：是由活细胞产生的，具有高效、专一催化功能的生物大分子。
分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）2.酶工程：是生物技术的重要分支，它是酶学和微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的交叉科学技术，他是从应用的目的出发，研究酶的生产与应用的一门技术性科学。
3.可分为化学酶工程和生物酶工程。
化学酶工程主要指天然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究与应用；生物酶工程是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，主要包括①用基因工程技术大量生产酶（克隆酶）②修改酶基因产生遗传修饰酶（突变酶）③设计新的酶基因，合成自然界不曾有的新酶。
4.酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人为操作，获得人们所需要的酶，并通过各种方法使酶充分发挥其催化功能。
5.食品酶工程是将酶工程的理论与技术应用于食品工业领域，将酶学基本原理与食品工程相结合，为新型食品及食品原料的发展提供技术支持。
6.锁钥学说：当底物契合到酶蛋白的活性中心时，很像一把钥匙插入到一把锁中，因而使底物发生催化反应。
中间产物学说：第五必须首先与酶形成中间复合物，然后再转变为产物，并重新释放出游离的酶。
诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相碰撞时，可诱导酶蛋白的构象变得能与底物配合，才结合形成中间络合物，进而引起第五份子发生相应的化学变化。
7.核酸类酶：具有催化活性的RNA8.酶催化作用的特点：①酶的温和性②专一性③高效性④可调性机理：降低反应活化能。
9.酶活性的调节：《1》酶的可逆共价调节：指酶蛋白分子上的某些残基在另一种酶的催化下进行可逆的共价修饰，从而使酶在活性形式与非活性形式之间相互转变的过程；《2》酶的别构调节：指某些化合物（成为配给或效应物）与酶的活性中心以外的位点结合后，引起酶蛋白构象的变化，从而改变酶活性的方式，能发生别构效应的酶称为别构酶。
别构酶有多亚基，两中心（活性中心（负责对底物的结合与催化）、别构中心（可结合效应物，负责调解酶促反应的速率））10.协同效应：指蛋白质和一个配体（包括底物和效应物）结合之后，可以影响蛋白质和另一个配体之间的结合能力。
酶工程考试重点第一章绪论1、什么是酶工程：是一项利用酶、含酶细胞器或细胞(微生物、动物植物)作为生物催化剂来完成重要的化学反应，并将相应底物转化成有用物资的应用型生物高新技术。
2、酶对日常生活生产的影响：①作为一种新的工业催化剂；②用于食品加工；③用作医药；④用作分析试剂；⑤用于筛选新的生理活性物质；⑥用作开发新能源；⑦用于污水处理。
3、固定化酶的优点：①稳定性高；②酶可反复利用；③产物纯度高，副产物少，从而有利于提纯；④生产可连续化，自动化；⑤设备小型化，节约能源等。
第二章和第三章1、酶的生产方法：①提取分离法；②生物合成法（发酵法）；③化学合成法。
2、产酶的微生物：①细菌：无芽孢杆菌、芽孢杆菌、球菌；②放线菌：链霉菌（主要产胞外酶和抗生素）；③酵母菌：酿酒酵母（真核生物）；④霉菌：根霉、毛霉和犁头霉；⑤曲霉：青霉、木霉。
3、酶生物合成的模式：①生长偶联型：酶的合成与细胞生长同步进行，所以又称同步合成型。
当细胞进入生长期，酶即开始大量合成；当细胞生长进入平衡期后，酶的合成随即停止。
（根瘤生产脂肪酶和树状黄杆菌生产葡萄糖异构酶）②非生长偶联型：只有当细胞生长进入平衡期以后，酶才开始合成并大量积累，所以又称滞后合成型。
（黑曲霉产生的酸性蛋白酶）③部分生长偶然联型：又称连续合成型，酶的合成与细胞生长同步开始在细胞生长进入平衡期后，酶还可以继续合成。
（黑曲霉中聚乳糖醛酸酶）4、提高酶产量的策略：⑴条件控制：①添加诱导物：酶的作用底物、酶作用底物的前体、酶的反应产物、酶的底物类似物或底物修饰物等。
②降低阻遏物浓度：设法从培养基中除去其终产物，以消除反馈阻遏；向培养基中加入代谢途径的某个抑制因子，切断代谢途径通路，可限制细胞内末端产物的积累，便可达到缓解其反馈阻遏的目的；③促进分泌；④添加产酶促进剂。
⑵遗传控制：①改良菌种：使诱导型变为组成型；使阻遏型变成去阻遏型；②基因工程育种。
5、用于产酶细胞需具备哪些条件：①酶的产量高；②容易培养和管理；③产酶性能稳定；④利于酶产品的分离纯化；⑤安全可靠。
名词解释1、酶：指活细胞产生具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。
2、酶转换率（催化效率常数K cat）：酶被底物完全饱和时，每单位时间内每个酶分子所能转化的底物分子数。
3、酶比活力：指每毫克蛋白质所含有酶的活力单位数，一般用IU/mg表示，一般来说，酶活力比越高，酶越纯。
4、酶活力：也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力，是用在一定条件下，他所催化某一反应的反应初速度来表示。
5、固定化酶：是通过物理的或化学的手段，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚在一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶充分发挥催化作用。
6、酶分子的化学修饰：就是在分子水平上对酶进行改造，以达到改造和改性的目的。
即是在体外将酶分子通过人工的方法与一些化学基团，也别是具有生物相容性的物质，进行供价连接，从而改变酶的结构和性质。
7、生物反应器：在生物反应过程中，利用生物催化剂进行生化反应，将原料转化为产物的核心装置。
根据使对象不同，氛围酶反应器和细胞反应器。
8、生物传感器：是一种分析测试装置，具有转移、灵敏、快速、简便、准确的有点，用于测定混合物溶液中某种物质的浓度。
9、酶传感器：是以固定化酶作为感受器，以基础电极作为换能器的乘务传感器，是应用最早和最广的生物传感器。
10、半合成抗生素：指用化学法或酶法改造已知抗生素的化学结构，所产生的抗生素衍生物。
11、酶反应器：指以游离酶或固定化酶、固定化细胞作为生物催化剂，进行酶促反应的装置。
12、细胞反应器：指利用增殖细胞内的酶系将培养基中的成分转化成产品的装置。
13、固定化细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动的细胞。
14、组成酶：指机体中一直存在的，其合成仅受遗传物质控制，与外界环境无关的酶类。
15、诱导酶：指在通常情况下不合成或者合成很少，当加入诱导物后就大量合成的一类酶。
16、尾产物阻遏：指当有些酶的作用产物积累到一定浓度，并能满足机体需要后，酶的合成就受阻的一种现象。
酶工程考试重点（第三版）1、酶工程的定义，研究的主要内容酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程研究的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2、酶的基本特征，酶命名的方法有哪些，蛋白类酶的分类方法基本特征：专一性强，催化效率高，作用条件温和等每一种具体的酶都有其具体的推荐名和系统命名。
推荐名是在惯用名称的基础上，加以选择和修改而成的。
酶的推荐名由两部分组成，第一部分为底物名称，第二部分为催化反应的类型，后面加一个酶字，不管酶的催化是正反应还是逆反应，都用同一个名，如葡萄糖氧化酶，表明该酶的作用底物是葡萄糖催化反应类型是氧化反应。
酶的系统命名更加详细更准确地反映出该酶所催化的反应。
系统命名包括了酶的作用底物酶作用的基团及催化反应的类型，如上述葡萄糖氧化酶的系统命名“β－D－葡萄糖：氧1-氧化还原酶”，表明该酶所催化的反应以β－D－葡萄糖为脱氢的供体，氧为氢受体，催化作用在第一个碳原子基团上进行，所催化反应属于氧化还原反应。
蛋白酶类的分类1、按照酶催化作用的类型，将蛋白酶类分为六大类，氧化还原酶，转移酶，水解酶裂合酶，异构酶，合成酶2、每个大类中，按照酶作用的底物、化学键或者基团的不同，分为若干亚类3、每一亚类再分为若干小类4、每一小类包含若干个具体的酶、3、酶的生产方法有哪些酶的生产是指通过人工操作而获得所需的酶的技术过程酶的生产方法分为提取分离法、生物合成法、化学合成法3种，其中提取分离法是最早采用并沿用至今的方法，生物合成法是20世纪50年代以来酶生产的主要方法，而化学合成法至今仍停留在实验室阶段4、酶的生产合成调节理论，包括操纵子，诱导作用，阻遏作用1、操纵子在原核基因组中,由几个功能相关的结构基因及其调控区组成的一个基因表达的协同单位.①结构基因是决定某一多肽的DNA 模板，可根据其上的碱基顺序转录出相应的mRNA，然后再可通过核糖体转译出相应的酶②启动子：能被依赖于DNA的RNA聚合酶所识别的碱基顺序，是RNA聚合酶的结合部位和转录起点③操纵基因：位于启动基因和结构基因之间的一段碱基顺序，是阻遏蛋白的结合位点，能通过与阻遏物相结合来决定结构基因的转录是否能进行④调节基因：用于编码组成型调节蛋白的基因，一般远离操纵子,但在原核生物中,可以位于操纵子旁边,编码调节蛋白。
WHU生科院酶工程考试重点蝉整理O(∩_∩)O~生物催化剂：1. 更高的催化效率：酶催化的反应速率是相应的无催化反应速率的108～1020倍，并且至少高出非酶催化反应速率几个数量级。
2. 更高的反应专一性：酶分子特定的空间结构决定了其特定的底物专一性。
3. 温和的反应条件：一般的化学催化往往需要高温、高压和极端的pH条件。
4. 具有调节能力：许多酶的催化活性可受到多种调节机制的灵活调节，如别构调节、酶的共价修饰调节、酶合成与降解的调节。
5. 酶的本质是蛋白质：易变性和降解。
酶：酶是一种高效、高度专一、和生命活动密切相关的、蛋白质性质的生物催化剂。
1）所有的酶都是由生物体产生的（甚至病毒）2）酶和生命活动密切相关a. 酶参与了生物体内所有的生命活动和生命过程①执行具体的生理功能②清除有害物质，起保护作用③协同激素等生理活性物质在体内发挥信号转换、传递和放大作用，调节生理过程和生命活动。
④催化代谢反应，建立各种各样代谢途径和代谢体系。
b. 酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础c. 酶能在多种水平上进行调节以适应生命活动的需要酶的本质：酶的化学本质是蛋白质.绝大部分酶是蛋白质。
或主要是蛋白质为核心的酶作为催化剂，但随科学发展不排斥有其他类型的催化剂存在。
活性中心：酶分子上与催化活性直接相关的少数氨基酸残基组成的催化区域,称作酶的活性中心(active center).包括结合部位(binding site)和催化部位(catalytic site)。
1. 活性中心在种系进化上的严格保守性2. 酶活性中心构象的维持依赖于酶分子空间结构的完整性3. 酶活性中心各基团的相对位置得以维持,就能保全酶的活力比活力：酶的比活力（specific activity）：每毫克蛋白所含的酶单位数，用U/mg蛋白表示。
活力：酶活力（enzyme activity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。
第一章绪论：酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的作用规律、酶的结构和功能、酶的生物学功能及酶的应用的科学。
酶工程(Enzyme engineering) 又称酶技术,是酶制剂的大批量生产和应用的技术。
是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的交叉科学技术。
生物催化剂（改变生化反应的速率，不改变反应的平衡点和性质以及反应方向，本身在反应前后也不发生变化的生物活性分子,外在因素），酶:酶是一种高效、高度专一、和生命活动密切相关的、蛋白质性质的生物催化剂(更高的催化效率,更高的反应专一性,温和的反应条件,具有调节能力,本质是蛋白质;)酶的本质（具有生物活性的蛋白质或RNA），第二章酶的分类和命名酶的分类（根据催化作用分为六大类:氧化还原酶类,转移酶类,水解酶类,裂合酶类,异构酶类,合成酶类）酶分子结构与功能：①酶的蛋白质本质为酶的催化活性提供了多种功能性残基。
②酶的一级结构一方面为酶准备了功能片段，另一方面又为酶形成特定的活性构象奠定基础。
③酶通过高级结构将相应的功能基团组织在酶分子的特定区域（如凹穴），形成活性中心；活性中心指直接参与和底物结合并参与催化底物转化的各有关氨基酸按特定构象分布组成的活性结构。
④活性中心的这种活性结构也要求活性中心以外的其他氨基酸残基共同维系；这些残基被修饰、改变，或相互间连接被破坏，活性中心就会瓦解，酶失活。
活性中心（与催化作用直接相关的少数氨基酸残基组成的催化区域，具有严格保守性，构象依赖于酶分子空间结构的完整性，活性中心各基团的相对位置得以维持，就可以保证全酶的活力）结合部位(binding site)和催化部位(catalytic site)。
催化过程：酶和底物的结合；催化底物进行转化。
酶分子是在一级结构基础上，通过二、三级的折叠盘绕，形成了具有催化功能的特定活性构象结构域；酶分子是以这个活性构象结构域参与和底物结合，参与对底物进行催化，这个结构域就是“活性中心”第三章酶促反应动力学：比活力specific activity（每毫克蛋白里面所含有的酶活力单位数U/mg），活力（又叫酶活力单位，一个标准单位：在特定条件下，如25摄氏度，pH和底物浓度等其他条件都是最适条件时，一分钟能转化一微摩尔底物所需的酶量），Km，米氏常数，在特定的反应条件下，是个特征常数，描述酶反应性质，反应条件对酶反应速度的影响。
第二章微生物发酵产酶名词解释酶生物合成的诱导作用：加入某些物质使酶的生物合成开始或加速进行的现象酶生物合成的反馈阻遏作用：又称产物阻遏作用，是指酶催化反应的产物或代谢途径的末端产物使该酶的生物合成受到阻遏的现象分解代谢物阻遏作用：是指某些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）经过分解代谢产生的物质阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象判断组成酶or诱导酶受什么阻遏固定化细胞：又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞，指采用各种方法固定在载体上，在一定的空间范围进行生长、繁殖和新陈代谢的细胞固定化原生质体：是指固定在载体上，在一定的空间范围内进行新陈代谢的原生质体原生质体：是除去细胞壁后由细胞膜及包内物质组成的微球体。
原生质体由于除去细胞壁这一扩散屏障，有利于胞内物质透过细胞膜分泌到细胞外，可以用于胞内酶等胞内产物的生产。
问答题何为细胞产酶动力学，简述其动力学模型产酶动力学主要研究发酵过程中细胞产酶速率以及各种因素对产酶速率的影响规律，主要为宏观产酶动力学。
根据细胞产酶模式的不同，产酶速率和细胞生长速率的关系也有所不同。
1)同步合成型的酶：其产酶与细胞生长欧联，在平衡期产酶速率为零，即非生长偶联的比产酶速率β=0 方程： dE /dt=αμX2)中期合成型的酶：在培养液中有阻遏物存在，α=0，无酶产生。
在此阶段的产酶动力学方程与同步合成型相同3)滞后合成型：其合成模式为非生长偶联行，生长偶联的比产酶系数α=0 方程： dE/dt=βX4)延续合成型的酶：在细胞生长期和平衡期均可以产酶，产酶速率是生长偶联与非生长偶联产酶速率之和（最理想状态）方程： dE /dt=αμX+βX受mRNA抑制的模型：1）、2）原核生物中酶生物合成的调节主要是转录水平的调节，与酶的生物合成密切相关的基因有4种：调节基因、启动基因、操纵基因和结构基因。
结构基因与操纵基因、启动基因一起组成操纵子。
原核生物中有两种类型操纵子：诱导性，如乳糖操纵子；阻遏型操纵子，如色氨酸操纵子。
1、发酵工艺流程（了解，考点较少）：细胞活化→细胞扩大培养→制作培养基（碳源、氮源、无机盐、生长因素）→分离纯化→酶2、发酵工艺条件的控制（1）培养基的配制调控碳源：提供碳素化合物的营养物质；为细胞提供能量的能源氮源：向细胞提供氮元素的营养物质无机盐：提供细胞生命活动所必不可缺的各种无机元素，并对细胞内外的pH，氧化还原单位和渗透压其调节作用生长因素：提供繁殖所必需的微量有机化合物，主要包括各种氨基酸、嘌呤、嘧啶、生物素。
氨基酸是蛋白质的组分；嘌呤、嘧啶是核酸和某些辅酶或辅基的组分，维生素主要起辅酶作用；动植物生长激素则分别对动物细胞和植物细胞的生长、分裂起调节作用（2）pH调节控制细菌和放线菌的生长最适pH在中性或碱性范围（pH6.5-8.0）霉菌和酵母的最适生长pH为偏酸性（pH4-6）植物细胞生长的最适pH为5-6细胞发酵产酶的最适pH与生长最适pH往往有所不同。
细胞产酶的最适pH通常接近于该酶催化反应的最适pH。
Eg：发酵生产碱性蛋白酶的最适pH为碱性（pH8.5-9.0）生产中性蛋白酶的pH以中性或微酸性（ph6.0-7.0）为宜，而酸性条件（pH4-6）有利于酸性蛋白酶的产生。
（3）温度的调节控制有些细胞发酵产酶的最适温度与生长最适温度有所不同，而且往往低于生长最适温度。
这是由于在较低的温度条件下，可以提高酶所对应的mRNA的稳定，增加酶生物合成的延续时间，从而提高酶的产量。
枯草杆菌最适生长温度为34-37度，黑曲霉的最适生长温度为28-32度（4）溶解氧的调节调控细胞的生长、繁殖和生物合成过程需要大量能量，必须获得充足的氧气，发酵过程中尽量控制溶氧速率等于或稍高于好氧速率。
3、提高酶产量的措施（1）添加诱导物（只针对诱导酶的发酵生产），可分为：酶的作用底物、酶的反应产物、酶作用底物的类似物（异丙基-β-硫代半乳糖苷IPTG、蔗糖甘油单棕榈酸酯）（2）控制阻遏物的浓度是解除阻遏提高酶产量的有效措施解除分解代谢产物阻遏方法：①控制可利用的碳源浓度②添加一定量的环腺苷酸cAMP解除受代谢途径末端产物阻遏的方法：①控制末端产物的浓度的方法②对于非营养缺陷性菌株，可通过添加末端产物类似物的方法减少或者解除阻遏作用（3）添加便面活性剂：有离子型（对细胞有毒害作用，一般不能在酶的发酵生产中添加培养基中）和非离子型（常用）（4）添加产酶促进剂综合分析题：试通过所给实验现象，分析酶生物合成调控的特点（不知道怎么答。
）第四章1、细胞破碎的方法：指的是借助于一定孔径的高分子薄膜，将不同大小、不同形状和不同特性的物质颗粒或分子进行分离的技术。
在酶生产中的应用：加压膜分离 1）微滤在酶的分离纯化过程中，可以通过微滤除去酶液中含有的微生物细胞等。
2）超滤是借助于超滤膜将不同大小的物质颗粒或分子分离的技术，主要用于分离病毒和各种生物大分子。
不仅用于酶的分离纯化，同时还能达到酶液浓缩的目的，特别适用于液体酶制剂的生产。
3）反渗透主要用于分离各种离子和小分子物质，在无离子水的制备、海水淡化等方面也广泛应用。
5、层析分离方法凝胶电泳的分类及其原理：聚丙烯酰胺凝胶和琼脂糖凝胶7、离心分离：借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的技术过程。
1）差速离心适用于大小和密度相差较大的颗粒 2）密度梯度离心使沉降系数比较接近的物质得以分离 3）等密度梯度离心名词解释：沉淀分离：是通过改变某些条件或添加某种物质，使酶的溶解度降低，而从溶液中沉淀析出，与其他溶质分离的过程。
凝胶层析：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
凝胶电泳：是以各种具有网状结构的多孔凝胶作为支持体的电泳技术。
双水相萃取：利用溶质在互不相容的两相中的溶解度不同而达到分离目的。
超临界萃取：是利用欲分离物质与杂质在超临界流体中的溶解度不同而达到分离的一种萃取技术。
（最常用的的超临界流体是co2）反胶束：将表面活性剂溶于非极性溶剂中，并使其浓度超过临界胶束浓度，便会在有机溶剂内形成聚集体。
电泳：带点粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的过程。
层析分离：利用混合液中各组分的物理化学性质的不同，使各组分以不同比例分布在两项中结晶是纯化分离的一种手段等电点聚焦电泳的目的是，测定酶的等电点及酶和其他蛋白质的分离第五章酶分子修饰第五章酶分子修饰名词解释：1.酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的催化特性的技术过程称为酶分子修饰。
2.大分子结合修饰：采用水溶性大分子与酶的侧链基团共价结合，使酶分子的空间构象发生改变，从而改变酶的催化特性的方法。
3.肽链有限水解修饰：在肽链的限定位点进行水解，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的催化特性的方法。
4.核苷酸剪切修饰：将酶分子肽链上的某一个氨基酸置换成另一个氨基酸，从而改变酶的催化特性的修饰方法。
问答题：试述酶分子修饰的作用。
通过酶分子修饰，可以使酶分子结构发生某些合理的改变，就有可能提高酶的催化效率、增强酶的稳定性、降低或消除酶的抗原性、改变酶的底物专一性等。
同时通过酶分子修饰，研究和了解酶分子中主链、侧链、组成单位、金属离子和各种物理因素对酶分子空间构象的影响，可以进一步探讨其结构与催化特性之间的关系，所以，酶分子修饰在酶学和酶工程研究方面具有重要的意义。
举例说明肽链有限水解修饰和核苷酸剪切修饰。
一肽链有限水解修饰：①用具有高度专一性的蛋白酶对某些酶原进行肽链有限水解修饰，从而显示出酶的催化活性或提高酶活力。
例如，胰蛋白酶原本来没有催化活性，当受到胰蛋白酶或肠激酶的修饰作用，从N端去一个六肽后，就显示胰蛋白酶的催化功能。
②有些酶的活性较低，通过酶分子主链修饰可以显著提高酶的催化活性。
例如，天冬氨酸酶通过胰蛋白酶修饰，从其羧基末端切除10个氨基酸残基的肽段，可以使天冬氨酸的催化效率提高5倍左右。
③采用适当的方法使酶分子的肽链在特定的位点断裂，其分子质量减少，就可以在基本保持酶活性的同时使酶的抗原性降低或消失。
例如，酵母的喜春化酶经肽链有限水解，除去由150个氨基酸残基组成的肽段后，酶活性仍然可以保持，抗原性却显著降低。
④酶蛋白的肽链有限水解修饰通常使用某些专一性较高的蛋白酶或肽酶作为修饰剂。
有时也可以采用其他方法使酶的主链部分水解，而达到修饰目的，例如，枯草杆菌中性蛋白酶经过EDTA处理后，再通过纯水或稀盐缓冲液透析，部分水解，得到仍然具有蛋白酶活性的小分子肽段，将其用作消炎剂使用时，不产生抗原性，表现出良好的治疗效果。
核苷酸链剪切修饰作用：某些RNA分子原本不具有催化活性，经过适当的修饰作用，在适当位置去除一部分核苷酸残基后，可以显示酶的催化活性，称为一种核酸类酶eg：四膜虫26SrRNA前体经过自我剪接作用形成成熟的26SrRNA，同时生成由414个核苷酸（nt）组成的线性间隔系列LIVS。
LIVS的5’端切除15nt后环化，开环后进行第二次环化，有失去4nt，最后开环得到一个在5’端失去19个核苷酸残基的多功能核酸类酶L-19IVS1、酶分子修饰作用：提高酶的催化效率、增强酶的稳定性、降低或消除酶的抗原性、改变酶的专一性、研究和了解酶分子中主链、侧链、组成单位、金属离子和各种物理因素对酶分子空间构像的影响，可以进一步探讨其结构与催化特性之间的关系2、金属离子置换修饰的方法：酶的分离纯化、除去原有的金属离子、加入置换离子作用：①阐明金属离子对酶催化作用的影响、②提高酶的催化效率、③增强酶的稳定性、④改变酶的动力学特性3、大分子结合修饰主要过程：修饰剂的选择→修饰剂的活化（常用大分子修饰剂：MPEG单氧基聚乙二醇）→修饰→分离作用：①提高酶的催化效率②增强酶的稳定性③降低或消除酶蛋白的抗原性（聚乙二醇）4、侧链基团修饰方法：氨基修饰、羧基修饰、巯基修饰、胍基修饰、酚基修饰、咪唑基修饰、吲哚基修饰、分子内交联修饰5、物理修饰：通过各种物理方法使酶分子的空间构像发生某些改变，从而改变酶的催化特性的方法6、氨基酸置换修饰的作用：①通过修饰可以提高酶的催化效率②增强酶的稳定性③使酶的专一性发生改变第六章酶、细胞、原生质体固定化名词解释1、酶的固定化：采用各种方法，将酶固定在水不溶性载体上，制备成固定化酶的过程2、固定化酶：指固定在一定载体上并在一定空间范围内进行催化反应的酶3、固定化细胞：指固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动的细胞4、酶传感器：是由固定化酶与能量转化器密切结合而成的传感装置，是生物传感器的一种5、原生质体：微生物细胞和植物细胞除去细胞壁后得到的由细胞膜包裹的细胞叫原生质体6、原生质体固定化：通过包埋固定化等方法，将原生质体固定在载体上制备固定化原生质体的过程叫原生质体的固定化7、固定化原生质体：固定在载体上并在一定的空间范围内进行新陈代谢的原生质体填空+判断1、固定化酶的应用答：固定化酶在工业生产中的应用：①氨基酰化酶，用来拆分DL-乙酰氨基酸，连续生产L-氨基酸②葡萄糖异构酶，催化葡萄糖异构化生成果糖，用于连续生产果葡糖浆③天冬氨酰，将延胡索酸转化生产L-天冬氨酸④青霉素酰化酶，用于制造各种半合成青霉素和头孢菌素⑤β-半乳糖苷酶，水解乳中存在的乳糖，生成半乳糖和葡萄糖，用于制造低级乳糖固定化酶在酶传感器方面的应用：酶电极是由固定化酶与各种电极密切结合的传感装置2、固定化微生物细胞特点：①保持了细胞的完整结构和天然状态，可进行正常的生长繁殖②保持了细胞内原有的酶系。
