精品72知识讲解_生命的基础—蛋白质

生命活动的主要承担者—蛋白质知识点总结第二节生命活动的主要承担者——蛋白质>一、氨基酸结构及其种类1.氨基酸的组成元素：C、H、O、N，有的含有S等元素。

2.氨基酸的结构通式：结构特点：1）氨基酸分子中，-NH2和-COOH至少各有一个；2）至少一个-NH2和一个-COOH连在同一个碳原子上；3）生物体中氨基酸种类、性质不同是由R基决定的。

即：“一个中心三个基本点”巧记】可把氨基酸想象成一个人，R基是人脸，我们分辨一个人时，主要看人的脸；羧基和氨基代表该人的双手；H代表双腿。

3.氨基酸种类：生物体中含氨基酸约20种必需氨基酸(8)种：人体不能合成，必须从外界环境中获取。

（巧计：“一家来写两三本书”）即：异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸非必需氨基酸(12)种：人体能够合成，能够不消从外界环境中获取。

二、蛋白质的结构及其多样性1、※氨基酸形成蛋白质的方式——→脱水缩合（书22页过程）注意：1）脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基（—NH2和另一个氨基酸分子的羧基（—COOH）相连接,同时脱去一分子的水的结合方式.2）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键，其表达式写成以下几种形式都能够：—CO—NH—或—NH—CO—或—C—NH—或—N—C—肽键透露表现式中两端的“—”透露表现不成对的电子，不能漏写。

3）回响反映产品中有“H2O”。

脱去的水分子中的“H”分别来自羧基和氨基，脱去的水分子中的“O”来自羧基。

4）参与脱水缩合的分别是两个氨基酸分子中与中心碳原子相连的氨基和羧基，R基中的-NH 2和-COOH不介入脱水缩合。

5）一条肽链至少含有一个游离的-NH2和一个游离的-COOH，分别位于肽链的两端。

6）二肽：是指由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物；多肽：由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物，多肽通常呈链状布局，又叫肽链。

2、氨基酸组成卵白质的过程氨基酸→二肽→三肽→多肽链→一条或若干条多肽链盘曲折叠→蛋白质（连接方式：脱水缩合）△一个蛋白质分子由一条或几条多肽链组成多肽链具备一定的空间结构后即为蛋白质，因此蛋白质与多肽的差别在于有无空间结构。

【讲述】钟南山的五干精神：
首先要肯干，永不满足。

自己在华师附中读初二时，一位语文老师对他说过一句话，影响了自己一生：“人不仅生活在现实中，也要生活在理想中。

”他认为，一个人最重要的是要有执著的追求；其次是能干；第三是善干，既要有凝聚力，调动发展的积极性；第四是恒干，
【学案】蛋白质中含有碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。

蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几千万。

例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过了两千万。

因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。

【板书】1、蛋白质组成元素：碳、氢、氧、氮、硫（少量）
【讲解】蛋白质的结构非常复杂，如图所示
酸是蛋白质的基石。

氨基酸的通式
【讲解】氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列次序差异很大，所以构成的蛋白质结构也很复杂。

【投影】
【设问】在日常生活中还有什么其他方法检验蛋白质呢？
[讲]人体必需的8种氨基酸：口诀：蛋携来一本亮色书。

生命的基础—蛋白质【学习目标】1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质；2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质；3、了解肽键及多肽的初步知识。

【要点梳理】要点一、蛋白质的组成和结构1．蛋白质的组成元素蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。

2．蛋白质的物质属类蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。

3．氨基酸组成了蛋白质要点诠释：（1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。

-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H 原子后得到的，是个碱性基。

氨基的电子式：（2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。

由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。

（3）离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α-氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β-氢原子。

羧酸分子里的α-氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。

（4）蛋白质的结构非常复杂，它在酶或酸、碱的作用下能发生水解反应，最终生成氨基酸。

所以说氨基酸是蛋白质的基石。

天然蛋白质大都是由α-氨基酸组成。

常见的氨基酸及其结构简式如下表：名称俗称结构简式氨基乙酸甘氨酸α-氨基丙酸丙氨酸α-氨基戊二酸谷氨酸4．多肽（1）肽和肽键一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。

肽键的形成：（2）二肽、多肽和肽链由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。

由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。

多肽常呈链状，因此也叫肽链。

（3）多肽与蛋白质的关系多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。

蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。

《生命的基础——蛋白质》说课稿尊敬的各位评委、老师：大家好！今天我说课的题目是《生命的基础——蛋白质》。

一、说教材1、教材的地位和作用“蛋白质”是高中生物必修1《分子与细胞》中非常重要的一节内容。

蛋白质是生命活动的主要承担者，对于理解细胞的结构和功能、生命活动的调节等方面都具有重要意义。

通过本节课的学习，学生将深入了解蛋白质的组成、结构和功能，为后续学习遗传信息的表达、细胞代谢等知识奠定基础。

2、教学目标（1）知识目标①阐明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

②概述蛋白质的结构和功能。

（2）能力目标①通过观察、分析氨基酸的结构通式，培养学生的观察能力和归纳总结能力。

②通过模拟氨基酸脱水缩合的过程，培养学生的动手操作能力和空间想象能力。

（3）情感态度与价值观目标①认同蛋白质是生命活动的主要承担者，激发学生对生命科学的兴趣。

②关注蛋白质研究的新进展，培养学生的科学素养和创新精神。

3、教学重难点（1）教学重点①氨基酸的结构特点。

②氨基酸形成蛋白质的过程。

③蛋白质的结构和功能。

（2）教学难点①氨基酸形成蛋白质的过程。

②蛋白质结构多样性的原因。

二、说教法1、直观教学法通过展示氨基酸和蛋白质的结构模型、图片等直观教具，帮助学生建立起直观的认识，降低学习难度。

2、讲授法系统地讲解蛋白质的相关知识，使学生形成完整的知识体系。

3、小组讨论法组织学生进行小组讨论，激发学生的思维，培养学生的合作能力和交流能力。

4、模拟实验法让学生通过模拟氨基酸脱水缩合的过程，加深对蛋白质形成过程的理解。

三、说学法1、自主学习法引导学生自主阅读教材，了解蛋白质的基本知识，培养学生的自主学习能力。

2、合作学习法安排学生进行小组合作学习，共同探讨问题，培养学生的团队合作精神和解决问题的能力。

3、归纳总结法指导学生对所学知识进行归纳总结，构建知识框架，提高学生的学习效率。

四、说教学过程1、导入新课通过展示一些富含蛋白质的食物图片，如鸡蛋、牛奶、瘦肉等，提问学生：“这些食物为什么富含蛋白质？蛋白质在生命活动中有什么作用？”从而引出本节课的主题——蛋白质。

蛋白质是构成生命基础蛋白质是生物体内最重要的有机化合物之一，它们在生命活动中扮演着重要的角色。

蛋白质分子具有复杂的结构和多样的功能，是构成生命的基础。

本文将介绍蛋白质的组成、结构和功能以及其在生命中的重要性。

蛋白质是由氨基酸组成的大分子，氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链中的氨基酸序列决定了蛋白质的结构和功能。

人体内共有20种氨基酸，不同的氨基酸组合方式决定了不同的蛋白质。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的；二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠等形状；三级结构是由各个氨基酸之间的非共价键相互作用形成的空间结构；四级结构是由多个多肽链之间相互作用形成的功能完整的蛋白质分子。

蛋白质具有多种功能。

首先，蛋白质参与到细胞的结构和组织的构建中。

例如，肌肉组织中的肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩的重要蛋白质；细胞骨架中的微丝蛋白和中间纤维蛋白维持了细胞的形态和结构。

其次，蛋白质作为酶催化反应，参与到新陈代谢中。

酶是生物体内代谢反应的催化剂，可以加速化学反应进程。

例如，消化系统中的胰蛋白酶可以催化食物中的蛋白质分解为氨基酸，以供生物体吸收利用。

再次，蛋白质作为激素和信号分子对细胞和组织的生理和生化过程起调控作用。

胰岛素是一种关键的激素，它通过识别胰岛素受体上的蛋白质结构域，调节葡萄糖在体内的代谢。

此外，免疫系统中的抗体是特异性识别并中和病原体的蛋白质分子。

最后，蛋白质还存在于细胞膜中，作为信号转导的传递分子。

细胞膜受体通过与细胞外的信号分子结合，改变其构象并激活细胞内的信号级联反应。

蛋白质在生命中具有重要的意义。

首先，蛋白质是生物体内功能最多、种类最多的有机物，是生物体内化学反应所必需的催化剂。

其次，蛋白质具有高度的特异性，可以识别结合其他分子，实现与生命体内其他分子的相互作用。

这种特异性使得蛋白质在生物学系统中具有很大的调控和适应性。

此外，蛋白质的结构高度复杂，不同的氨基酸序列和空间结构决定了不同功能。

生命活动的物质基础蛋白质引言蛋白质是组成生命物质的重要成分，也是生物体内活动的基础物质之一。

蛋白质在机体内广泛存在，如酶、激素、抗体等均为蛋白质。

因此，研究蛋白质的性质和功能，对于理解生命活动的基本规律具有重要的意义。

本文将讨论蛋白质的种类、结构和功能，并介绍蛋白质在生命活动中的作用。

蛋白质的种类蛋白质有多种分类方法，按照其空间结构可以分为原始构象和三级结构两类，其中原始构象是指蛋白质所具有的相对稳定的三维空间结构，而三级结构则是指蛋白质在原始构象的基础上形成的空间结构。

根据蛋白质的形态特点可以分为纤维蛋白质、球形蛋白质和结构蛋白质等。

•纤维蛋白质：以纤维形态存在的蛋白质，如丝素、胶原蛋白等。

•球形蛋白质：以球形形态存在的蛋白质，如酮糖酸脱氢酶、乳酪蛋白等。

•结构蛋白质：具有一定结构特点的蛋白质，如血红蛋白、肌红蛋白等。

蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸构成的，氨基酸是一种由氢、氧、碳、氮等多种元素组成的有机化合物。

蛋白质分子中的氨基酸以肽键连接成链状，构成多肽，再通过一些特殊的作用力而形成三级结构。

蛋白质的三级结构主要包括原始构象、二级结构、三级结构和四级结构等，其中原始构象是指蛋白质所具有的相对稳定的三维空间结构，二级结构是指由氢键形成的局部空间上的规则结构，三级结构是指蛋白质分子的长链所规定的三维立体结构，四级结构是指由多个肽链聚集而成的复合蛋白质的结构。

蛋白质的不同结构形态决定了不同的生物学功能，并且蛋白质分子的构象稳定性和易变性影响了生命活动的正常进行。

蛋白质的功能蛋白质在生命体内具有非常重要的功能。

不同类型的蛋白质不仅在化学性质、结构特点和生物学功能上存在差异，同时在生命活动中的作用也各不相同。

1.酶功能酶是一种通过生化反应加速生命活动过程的蛋白质。

酶能够加速多种化学反应，能够在生命活动中促进能量的消耗和产生，控制代谢过程，维持机体正常运转。

2.赋予生物体结构的功能结构蛋白质是构成生命物质的重要分子之一，主要具有赋予细胞、组织和器官稳定结构和形态的作用。

生命的基础――蛋白质学习目标1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质；2、介绍几种氨基酸的结构和名称, 了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质；3、了解肽键及多肽的初步知识。

学习重点：蛋白质的化学性质；学习难点：肽键的形成。

一、氨基酸：1、定义：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。

2、几种简单的氨基酸：3、氨基酸的结构特点：结构中均含有-NH2氨基、-COOH羧基官能团。

4、氨基酸的物理性质：都是白色晶体，熔点高，易溶于水，难溶于有机溶剂。

5、氨基酸的性质：（官能团决定有机物的性质）①既能与酸反应又能与碱反应（具有两性）：以甘氨酸为例a、与氢氧化钠的反应：NH2CH2COOH+NaOH→NH2CH2COONa+H2Ob、与盐酸反应：NH2CH2COOH+HCl→ClNH3CH2COOH②脱水缩合（氨基酸分子间也能相互反应）：氨基乙酸与氨基乙酸脱水的方程式： 2NH2CH2COOH→NH2CH2CONHCH2COOH+H2O6、氨基酸的来源：二、肽键和多肽1、肽：一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应生成的产物叫做肽。

其中的酰胺基结构（－CO－NH－）叫肽键。

2、二肽：由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物。

3、多肽：由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物。

多肽常呈链状，也叫肽链。

说明：多肽与蛋白质没有本质的区别，一般把相对分子质量小于1000的叫多肽。

蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。

三、蛋白质：（生命的基础，没有蛋白质就没有生命）1、氨基酸组成了蛋白质：氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，蛋白质的结构很复杂。

蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质分子具有多种重要功能。

蛋白质的复杂结构说明：一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中的氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。

生命的基础——蛋白质一、蛋白质：由氨基酸通过肽键构成的高分子化合物。

1、组成：蛋白质是天然高分子化合物，是组成细胞的基础物质。

主要含有C 、H 、O 、N 、S2、结构：α—氨基酸经过缩聚反应形成蛋白质。

蛋白质的官能团有：—NH 2、—COOH 、 —CONH —3、物理性质：蛋白质有的能溶于水，有的不溶于水。

盐析：向蛋白质溶液中加轻金属盐（如氯化钠、硫酸铵、硫酸钠）溶液，有沉淀产生。

析出的沉淀还能溶于水，不影响蛋白质的活性。

蛋白质的盐析是可逆的。

轻金属盐的作用是降低蛋白质的溶解度。

利用盐析可以提纯蛋白质。

4、化学性质：①具有两性，既既能和酸反应，又能和碱反应生成盐。

②变性：向蛋白质溶液中加重金属盐（如醋酸铅、硫酸铜）溶液，有沉淀产生。

析出的沉淀 不能溶于水，蛋白质的活性发生改变。

使蛋白质变性的方法有：加热、紫外线、X 光、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯 甲酸。

③颜色反应：蛋白质遇浓硝酸变黄色。

一般是有苯环的蛋白质遇浓硝酸变黄色。

④灼烧反应：蛋白质灼烧有烧焦羽毛状的气味。

⑤水解反应：蛋白质水解最终产物是α—氨基酸。

5、制法：α—氨基酸经过缩聚反应形成蛋白质。

6、蛋白质的生理功能：组成细胞的基础物质，是生命的基础。

具有调节功能、催化功能、运输功能、传递功能、运动功能、免疫功能、保护功能、致病功能和毒害功能。

进入人体的蛋白质在胃蛋白酶和胰蛋白酶的催化作用下水解生成氨基酸。

一部分氨基酸被人体吸收重新结合成蛋白质，构成和修补人体组织；一部分氨基酸发生氧化反应放出热量。

各种蛋白质不断分解，最后生成尿素，排除体外。

7、蛋白质的用途：必需的营养物质；纺织原料；制造皮革；作胶粘剂；作药材；作酶催化剂。

8、酶催化作用特点：条件温和、不需加热；具有高度的专一性；具有高效的催化性。

二、氨基乙酸与氨基酸1、组成：氨基乙酸的分子式：C 2H 5NO 22、结构：氨基乙酸的结构简式：H 2NCH 2COOH 、官能团：—NH 2、—COOH 几种重要的氨基酸：α—氨基乙酸（甘氨酸）：H 2NCH 2COOH 、α—氨基丙酸（丙氨酸）： α—氨基苯丙酸（苯丙氨酸）：α—氨基—1，4—戊二酸（谷氨酸）： α—氨基酸有碳链异构，如 与也有位置异构： 与H 2NCH 2CH 2COOH 还有类别异构，如H 2NCH 2COOH 与CH 3CH 2NO 22 CH 3CHCOOH NH 22CHCOOH2 HOOC(CH 2)2CHCOOH CH 3CH 2CHCOOH 2 CH 3CH 3CCOOH 22 CH 3CHCOOH3、物理性质：氨基乙酸易溶于水。