不同组织来源的胶原蛋白生物材料物理性能对比研究

四川大学硕士学位论文胶原、明胶和胶原水解物的物理化学性能及护肤功能的研究姓名：张忠楷申请学位级别：硕士专业：皮革化学与工程指导教师：李国英20060501四川大学硕士学位论文量为３０万；明胶的电泳分离带为一个连续带，相对分子质量分布在小于３０万ｌ胶原水解物也是一个连续分离带，但其相对分子质量比明胶小，主要分布在几千到５万左右。

ｊ查兰堡主兰垡堡苎图２．７再生胶原纤维的ＳＥＭＩ摩ｌ（Ｂａｒ：５ｐｍ）Ｆ皓２．７ＳＥＭｉｍａｇｅｏｆｒｅｃｏｎｓｔｉｔｕｔｅｄｃｏｌｌａｇｅｎｆｉｂｒｉｌｓ（Ｂａｒ：５ｐｍ）胶原的再生纤维呈多孔网状纤维结构（图２．７）．在适当的条件下，胶原分子靠氢键等作用力连接，重新聚集成具有天然胶原纤维形貌的再生纤维，表现出良好的生物活性。

而明胶和胶原水解物没有成纤维的生物活性。

２．３．６样品耐酶解能力胶原的螺旋区域非常稳定，只有胶原酶等少数酶对其有作用。

但是，胶原的变性产物——明胶和胶原水解物，就很容易受到蛋白酶的水解。

实验中利用胰酶测试样品的耐蛋白酶水解能力，用伯氨基的含量作为水解程度的一个指标。

胰酶水解样品的曲线如图２．８所示。

０．７．０．６芤妊０．２年０．１０．００１２３４５６时间ｍ图２３胶原、明胶和胶原水解物的胰酶水解曲线№·２．８ｌＡＴｐｓｌｎｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓｃｕｒｖ８ｏｆｃｏｌｌａｇｅｎ，ｇｅｌａｔｉｎａｎｄｃｏｌｌａｇｅｎｈｙｄｒｏｌｙｓａｔｅ１９四川大学硕士学位论文从图２．９可以看出胶原膜和明胶膜的峰顶温度分别为５９℃和６２．５℃，但是胶原的吸收峰面积（即热焓）明显大于明胶的峰面积。

在二次扫描过程中，胶原和明胶的吸收峰都消失，仅出现弱的台阶。

这表明样品出现玻璃化转变的现象。

胶原和明胶的热行为与湿含量和热历史（制各条件）有关。

胶原的三股螺旋结构在加热过程中螺旋瓦解，因而吸收峰面积比三股螺旋含量甚少的明胶要大得多。

二次扫描两种样品都没有出现明显的吸收峰是由于螺旋结构的解旋是不可逆。

重组胶原蛋白的鉴别
胶原蛋白是一种主要存在于动物组织中的结构蛋白，具有很强的生物活性和生物学功能。

由于其特殊的结构和功能，胶原蛋白在医学、生物技术、化妆品等领域广泛应用。

然而，不同来源的胶原蛋白具有不同的特性，如分子量、氨基酸序列、结构等，因此需要对其进行鉴别和重组。

目前，常用的重组胶原蛋白的方法有基因重组、化学合成和生物转化等。

其中，基因重组是最常用的方法，包括利用细菌、酵母、哺乳动物细胞等表达系统，将目标基因克隆到表达载体中，通过表达和纯化获得重组胶原蛋白。

化学合成和生物转化则是利用化学方法和生物学方法来合成和重组胶原蛋白。

对于不同来源的胶原蛋白，可以通过物理化学性质、氨基酸组成、结构分析等方法进行鉴别。

其中，SDS-PAGE是一种常用的分子量测定方法，通过电泳分离蛋白质，再用染色剂染色，根据蛋白质的迁移速度推算出其分子量。

此外，质谱分析、核磁共振等方法也可用于鉴别和分析胶原蛋白。

总的来说，重组胶原蛋白的鉴别和重组是利用现代生物技术手段实现的。

通过合理选择鉴别方法和重组方法，可以获得高纯度、高活性的胶原蛋白，进而应用于各个领域。

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胶原蛋白的生物学研究与应用胶原蛋白是一种广泛分布在生物体组织中的蛋白质分子，它是许多组织的重要成分，主要包括骨、牙、肌肉、肌腱、皮肤、血管和结缔组织等。

在人体内，胶原蛋白既具有结构支持作用，又在生物体的组织形态和功能上起着非常重要的作用。

随着生物技术的快速发展以及对胶原蛋白功能的加深认识，胶原蛋白的生物学研究和应用领域也在不断扩展。

一、胶原蛋白的生物学特性胶原蛋白是一种大分子蛋白，由三条α螺旋结构蛋白链聚合而成，具有特殊的构成，它的肽链中三十分之一的氨基酸序列是脯氨酸、半胱氨酸和异亮氨酸，这三种氨基酸是一般蛋白质不具备的，这也是胶原蛋白多样化结构和生物活性的基础。

胶原蛋白不仅具有结构支持作用，还能参与细胞信号转导、细胞黏附、组织修复和再生等生物学过程，因此对胶原蛋白的深入研究具有重要的生物学意义。

二、胶原蛋白的应用领域随着对胶原蛋白研究的不断深入，它在许多应用领域中得到广泛应用。

以下是几个比较常见的应用领域。

1、骨科骨科领域是胶原蛋白最为重要的应用领域之一。

骨胶原增生是骨创伤愈合的关键过程之一，而胶原蛋白含量的改变会影响骨质密度和骨强度。

因此，在骨缺损修复、骨创伤治疗等方面，经常需要使用胶原蛋白产品辅助治疗。

2、美容作为皮肤组织最主要的成分之一，胶原蛋白在美容领域中已经得到广泛的应用。

胶原蛋白的丰富含量可以使皮肤具有更好的紧致度和弹性，有效减少皱纹的产生，来达到润肤保湿的作用。

3、医疗器械胶原蛋白在医学器械领域里最常见的应用就是美容修复领域，常用于软组织填充、整形、外科缝合等方面。

除此之外，胶原蛋白也被用于一些生物医学材料的制备，例如制备人工骨、软骨和牙髓等。

三、胶原蛋白研究的进展随着对胶原蛋白的深入研究，人们发现个体差异以及年龄、性别等因素对胶原蛋白的代谢和含量都有一定的影响。

针对这些情况，研究人员开展了相应的研究，以期对人类生理和疾病防治有所助益。

1、个体差异的研究在胶原蛋白的合成与代谢调控过程中，存在一定程度上的个体差异。

证券研究报告 | 行业深度商业贸易2022年08月16日1. 科普篇：胶原蛋白是什么？ (5)2. 动物源VS基因工程，全链条生产工艺流程对比 (9)2.1. 动物源提取：工艺成熟、活性高，但存免疫性及病毒性 (10)2.1.1. 提取环节：来源及生产工艺多样，已形成产业化生产 (11)2.1.2. 免疫原清除：应用核心风险，原材料控制叠加端肽清除有效控制 (13)2.1.3. 分离提纯：先看目的、再看蛋白质特征，影响产业化运用 (14)2.2. 基因工程源提取：生物学特点优良，技术尚处于培育期 (15)2.2.1. 蛋白序列及表达体系多样化重组蛋白，上游环节制造成本高昂 (16)2.2.2. 提取及提纯环节：大肠杆菌及酵母成为首选生产菌种，另需提纯环节 (17)2.3. 动物源提取VS基因工程提取，应用端孰优孰劣？ (18)2.3.1. 生物医药：应用场景多元化，动物源胶原优势明显 (19)2.3.2. 美容护肤：医美+护肤两大场景，性价比角度略有分化 (20)2.3.3. 食用：胶原有治疗和营养功效，性价比看基因工程占优 (22)3. 多措并举引领行业规范发展，风险等级严格划分 (24)3.1. 多措并举引领胶原蛋白行业规范化、标准化 (24)3.2. 风险等级划分：天然胶原三类、重组胶原不低于二类医疗器械 (24)3.3. 械字号产品审批流程长、生产工艺严要求 (25)4. 创尔VS锦波：群雄角逐，各显风骚，建议关注 (26)4.1. 动物源代表企业：创尔生物——活性胶原大规模无菌提取技术领先 (26)4.2. 基因工程代表企业：锦波生物——生物发酵制备技术实现行业突破 (28)4.3. 投资建议：关注巨子生物、锦波生物、创尔生物 (29)5. 风险提示 (30)图1：胶原蛋白的螺旋结构示意图 (6)图2：胶原蛋白三螺旋片段的模型和链间氢键 (6)图3：胶原在体内以多级聚合的方式存在 (6)图4：胶原蛋白类别及存在于人体的部位 (7)图5：胶原蛋白的生物学特性和具体表征 (7)图6：胶原蛋白在人体内的运用和具体表征 (8)图7：胶原蛋白制备工艺的发展历史 (9)图8：动物源提取胶原蛋白流程 (10)图9：《胶原蛋白肽》准则划分四大类可使用原料 (11)图10：长春博泰胶原材料选用长白山天然牧场延边黄牛胎牛皮 (11)图11：动物提取胶原蛋白免疫原性的六大影响因素 (13)图12：免疫原性有多种清除方法，端肽去除方式举例 (14)图13：根据蛋白质特征不同带来的分离提纯方式差异 (14)图14：重组蛋白生产工艺流程图 (16)图15：内源性及外源性因素导致皮肤老化 (20)图16：胶原蛋白与皮肤老化的关系 (20)图17：各组小鼠不同时间创面愈合率比较 (22)图18：皮肤角质层含水量试验 (22)图19：常见的胶原蛋白产品 (23)图20：胶原蛋白粉和添加剂 (23)图21：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：八大维度保证 (29)表1：胶原、明胶及胶原蛋白区别 (5)表2：胶原蛋白主流提取方式的原理及优缺点 (9)表3：动物胶原蛋白及重组胶原蛋白定义及代表公司 (10)表4：四类动物源提取胶原提取效率、优缺点及适用情况 (12)表5：主动物源提取胶原蛋白的主要方式 (12)表6：重组胶原蛋白生物学优点 (15)表7：重组胶原蛋白常用表达体系的异同、优缺点及产业化运用 (17)表8：动物源胶原蛋白和重组胶原蛋白的理化性质对比 (19)表9：胶原蛋白在医疗健康领域的应用原理及优点 (19)表10：胶原蛋白在各学科的应用及主要商品 (19)表11：国内外胶原蛋白填充剂对比 (21)表12：医用敷料面膜头部品牌基本情况 (22)表13：国内针对胶原蛋白推出的法律法规 (24)表14：国家药监局对重组胶原蛋白的医疗器械管理类别界定 (25)表15：创尔生物六大核心技术及相关专利 (27)表16：胶原溶液的核心技术关键指标对比 (27)表17：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：两大应用阶段 (28)行业深度 商业贸易1. 科普篇：胶原蛋白是什么？胶原广泛存在于人体之中。

浅谈医学生物材料-胶原蛋白生医高分子材料（biomedical polymers）系指应用于生物医学领域之合成（synthetic）或天然（natural）高分子材料。

天然高分子材料中目前最具发展潜力的有几丁质（chitin）、透明质酸（hyaluronic acid）及胶原蛋白（collagen）等。

其中，几丁质是由蟹壳中抽取的，而透明质酸是从鸡冠中抽取而得，两者都属多醣体（polysaccharide）类生医高分子材料。

胶原蛋白又称作「胶原质」，是组成各种细胞外间质的聚合物，在动物细胞中扮演结合组织的角色。

更进一步而言，胶原蛋白是细胞外基质最重要的组成份，同时也是动物结缔组织（connective tissue）中最主要的构造性纤维蛋白质。

它主要是以不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中约占蛋白质的25~30％，扮演着有如建构房屋之「鹰架」的角色，提供组织张力藉以保护并连结各种组织，支撑起人体的结构(1)。

胶原蛋白为脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质（protein），在骨头（bone）与肌腱（tendon）中约有90%以上，皮肤中约有50%以上的蛋白质为胶原蛋白，不仅脊椎动物有，无脊椎动物如软件、节足动物也有胶原蛋白。

多年以来的研究指出，由不同种类的动物萃取而得之胶原蛋白具有高度的一致性，就是说我们可由同一动物的不同组织中得到相同之胶原蛋白，这些胶原蛋白的基本型态、螺旋结构及胺基酸的组成份都相同。

胶原蛋白种类及结构随着萃取及分析技术不断的进步，现在根据发现的时间先后已定义出21种不同形式的胶原蛋白，其中「人类第21型胶原蛋白体」为工研院生医中心技术团队于2001年发现。

各种型态胶原蛋白在生化特性、组织中的分布、合成机制以及在胚胎期、成年期的结构与功能上所扮演的不同角色，是现在许多研究的重点。

但目前一般在医学上的应用仍以Type I 胶原蛋白为主，故若未特别标示其形式者，则通常是指Type I 胶原蛋白。

不同来源Ⅱ型胶原结构及其免疫活性石服鑫;曹慧;徐斐;于劲松【摘要】采用酶法制备了不同来源的Ⅱ型胶原,并对其理化性质及免疫活性进行了研究.结果表明:3种来源的软骨中均含有丰富的Ⅱ型胶原,其中鸡胸软骨含量为81.54％,猪膝关节软骨含量为81.31％,羊肋软骨含量为80.94％；氨基酸组成分析和紫外吸收光谱鉴定表明,提取的胶原蛋白为典型Ⅱ型胶原；SDS-PAGE电泳结果表明,所提取的Ⅱ型胶原具有较高的纯度；傅立叶红外光谱和园二色光谱分析表明,3种来源的Ⅱ型胶原在提取的过程中均保持着完整的二级结构；采用MTT法测定的淋巴细胞增殖反应结果表明,3种来源的Ⅱ型胶原均具有免疫活性,且鸡胸软骨的活性最高,淋巴细胞增值率为52.91％.【期刊名称】《食品与发酵工业》【年(卷),期】2014(040)002【总页数】5页(P22-26)【关键词】Ⅱ型胶原;结构;免疫活性;淋巴细胞增殖【作者】石服鑫;曹慧;徐斐;于劲松【作者单位】上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093【正文语种】中文胶原蛋白是人体组织中含量最为丰富的蛋白，共分为19种类型，其中Ⅱ型胶原(typeⅡcollagen，CⅡ)是生物体内透明软骨的主要结构组分［1］，具有维持关节软骨的形态结构和抗张力强度的功能［2］。

II型胶原特有的结构和化学组成使其在生物医学材料、药物输送载体、组织工程、化妆品及食品等领域得到了广泛应用［3］。

近来的研究表明，II型胶原能使机体产生免疫耐受，可有效抑制由T细胞因子引起的关节组织内部对特异性隐蔽抗原的自身免疫反应，对类风湿性关节炎的防治有较好功效［4-6］。

因而研究和开发II型胶原新资源具有重要的理论和实践意义。

软骨是畜禽加工的副产物，主要应用于食品与饲料工业中。

生物胶原蛋白的制备与性能研究随着人民生活水平的提高，人们对健康有了更深层次的认识，由此而来的健康产品市场也愈发火爆。

而健康食品中的胶原蛋白便成为了众多产品中不可或缺的成分之一。

胶原蛋白是人体内含量最丰富的一种蛋白质，是人体骨骼、牙齿、肌肉、肌腱、血管、皮肤、毛发等的重要组成成分，其含量对身体健康有着至关重要的作用。

本文将从胶原蛋白的制备以及性能进行探究。

一、胶原蛋白的种类胶原蛋白是一类特殊的蛋白质，又称为骨胶原、皮肤胶原、软骨胶原等。

目前已确定的胶原蛋白种类有28种，其中常见的有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ型胶原蛋白。

Ⅰ型胶原蛋白广泛分布于成熟的纤维组织，如骨骼、皮肤、韧带、肌腱等组织中，Ⅱ型胶原蛋白分布于软骨及玻璃体等组织中，Ⅲ型胶原蛋白分布于血管、韧带、支持组织及淋巴组织等处，Ⅳ型胶原蛋白主要存在于基底膜中。

二、胶原蛋白的制备胶原蛋白的制备方法比较多，其中传统的提取方法较为常见。

传统提取法主要是将膜状组织如皮肤、软骨、骨骼等，经过一系列的物理和化学处理，将其中的胶原蛋白提取出来。

这种提取方法的主要优势是成本较低、工艺流程相对简单。

但是，传统提取法最大的缺陷是市场上的胶原蛋白产品中质量良莠不齐，很难进行有效的品质控制，而且存在一定程度上的污染问题。

随着技术的不断发展，许多高新科技的应用也被逐渐应用于胶原蛋白的制备中，其中最为主要的是基于基因工程技术的制备方法。

此技术是将胶原基因转化到任意可表达胶原蛋白的细胞株中，通过体外培养大量制备纯度超过98%的胶原蛋白，制品无激素、无抗生素、无病毒，安全无害、质量稳定。

此外，还有新型胶原蛋白制备技术，例如膜接触式胶原蛋白制备技术、等离子胶原制备技术、酵母表达胶原蛋白制备技术等，这些技术使得胶原蛋白在制备的质量、规模和价格等方面都迈上了一个新的台阶。

三、胶原蛋白的性能胶原蛋白是生物体内分布最广泛、最丰富的一种蛋白质，其具有多种天然的物理、化学特性，但在不同类型的胶原蛋白中，这些特性也有所不同。

胶原蛋白基生物材料应用及研究胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于动物体内。

它是组成骨骼、肌肉、皮肤、角膜等组织的基本构成物质。

胶原蛋白具有良好的生物相容性和生物降解性，因此被广泛应用于生物医学领域中，特别是作为一种生物材料被广泛关注和研究。

在本文中，我们将介绍目前胶原蛋白基生物材料的应用及研究进展。

胶原蛋白的来源及制备胶原蛋白的来源很广泛，比如动物的皮肤、牛皮筋、骨骼、软骨等。

获得胶原蛋白有多种方法，通常的方法是酸解法、酶解法和碱解法。

其中，酸解法是最常用的方法之一。

这种方法通过使用酸将来源物中的胶原蛋白分离出来。

在获得肉类胶原时，通常会用盐腌的方法将蛋白质从骨头中提取出来。

胶原蛋白提取之后要进行一些后续处理，比如酸中和、洗涤等，以获得高质量的胶原蛋白。

胶原蛋白材料的应用胶原蛋白基生物材料的应用非常广泛，下面列出了一些典型的应用领域。

体内组织工程胶原蛋白是一种重要的组织工程材料，可用于细胞培养、支架、移植和组织修复等方面。

在细胞培养中，胶原蛋白可以提供细胞所需的支撑和营养环境，有助于细胞生长和分化。

在组织修复中，胶原蛋白可以用作支架材料，支持细胞生长和组织修复。

同时，胶原蛋白通过形成无菌的活性膜，具有减少感染和促进伤口愈合等作用。

医疗器械胶原蛋白材料也被广泛应用于医疗器械上。

它可以用作人工血管、人工韧带、人工关节等医疗器械的材料。

人工血管的制作需要具有良好生物相容性和可降解性的材料，因此胶原蛋白应用前景广阔。

另外，胶原蛋白还可以用于制作人工皮肤、人工角膜等。

美容与保健胶原蛋白是皮肤和关节中的重要成分。

生产胶原蛋白的数量与质量是保证皮肤和关节健康的重要因素。

胶原蛋白的补充可以保持皮肤的弹性和亮度，并有利于预防关节炎等疾病。

因此，胶原蛋白已被广泛用于美容和保健产品中。

胶原蛋白材料的研究进展近年来，胶原蛋白的相关研究受到越来越多的关注。

研究主要集中在提高胶原蛋白的性能，并探索其更广泛的应用。

提高性能随着研究的深入，人们发现胶原蛋白材料的性能有待提高。

胶原蛋白研究报告胶原蛋白是人体内一种重要的蛋白质，广泛存在于皮肤、骨骼、肌肉和血管等组织中。

它支撑体内的结构和功能，起到保持机体健康的重要作用，因此成为现代研究的热点。

下面我们从以下几个角度来阐述胶原蛋白研究报告。

1. 胶原蛋白的结构和功能胶原蛋白由三个肽链编织而成，长期以来，人们一直认为它只有支撑组织的作用。

但是，最近的研究证明，胶原蛋白不仅具有支撑作用，还能促进细胞增殖和血管新生，对于人体的伤口愈合和维持血管的正常运作都很重要。

此外，胶原蛋白也被发现在调节骨髓干细胞、免疫细胞等方面发挥重要作用。

2. 胶原蛋白与皮肤健康的关系皮肤是最大的人体器官，保持皮肤健康对个体社交、心理状态以及整体形象都有直接的影响。

胶原蛋白正是维持皮肤弹性、光泽的“功臣”。

随着年龄的增长，胶原蛋白的数量和质量都会逐步下降，从而导致皮肤松弛、皱纹增多，此时的人就需要通过补充胶原蛋白来促进皮肤的修护和再生。

当然，补充胶原蛋白并不意味着可以完全消除皮肤衰老，但是能够起到一定的维护作用。

3. 胶原蛋白的来源和补充方式胶原蛋白是一种天然的蛋白质，我们可以通过食用富含胶原蛋白的食物来摄入，如鸡皮、猪蹄筋、牛筋等。

此外，人们也可以选择口服胶原蛋白、注射胶原蛋白等方式进行补充。

不过，需要注意的是，不同来源的胶原蛋白对于人体的吸收效果也不同。

4. 胶原蛋白的研究进展随着科技的不断发展，人们对于胶原蛋白的研究也越来越深入。

目前，人们正在努力开发新型的胶原蛋白材料，用于人工关节、口腔修复、软骨修复等领域。

同时，也有科学家从胶原蛋白的基因层面入手，研究胶原蛋白的合成机制，探究与胶原蛋白相关的疾病发生发展机制。

总之，胶原蛋白在人体中的作用非常重要，我们应该加强对它的研究和了解，充分发挥它在保持健康、抗衰老等方面的重要作用。

同时，在补充胶原蛋白的过程中，也要注意选择适合自己的方式和来源，以及注意合理的剂量和使用方法。

2017年第36卷第6期 CHEMICAL INDUSTRY AND ENGINEERING PROGRESS·2215·化 工 进展胶原蛋白自组装生物功能材料的研究进展王瑞瑞1，2，王鸿儒1（1陕西科技大学轻工科学与工程学院，中国轻工业皮革清洁生产重点实验室，陕西 西安710021；2青海师范大学化学化工学院，青海 西宁 810008 ）摘要: 胶原蛋白在体外自组装形成高度有序的网状结构，有利于细胞的黏附、增殖、扩散和迁移，具有良好的生物相容性、优异的力学性能、可生物降解性和弱抗原性。

本文首先介绍和分析了胶原蛋白自组装功能材料的4种组装方法，即模板自组装法、原位自组装法、定向自组装法和诱导自组装法和分析的研究现状；比较了4种自组装方法的组装原理和组装特点；然后总结了胶原蛋白自组装生物功能材料作为组织替代材料，靶向给药材料，光、电、声特异传导功能材料在再生医学、基因治疗、药物设计、组织工程、医学影像等领域的应用现状和发展趋势；最后指出了胶原蛋白自组装生物功能材料今后的研究方向，表明胶原蛋白自组装生物功能材料在生物医学领域具有广阔的应用前景。

关键词：蛋白质；自组装；制备；功能材料；生物医学工程中图分类号：TQ93 文献标志码：A 文章编号：1000–6613（2017）06–2215–07 DOI ：10.16085/j.issn.1000-6613.2017.06.034Progress of research on collagen self-assembly biological functionalmaterialsWANG Ruirui 1，2，WANG Hongru 1（1 Key Laboratory of Leather Cleaner Production ，China National Light Industry ，College of Bioresources Chemical and Materials Engineering ，Shaanxi University of Science & Technology ，Xi’an 710021，Shaanxi ，China ；2College ofChemistry and Chemical Engineering ，Qinghai Normal University ，Xining 810008，Qinghai ，China ）Abstract ：Collagen self-assembled into highly ordered network structure in vitro ，which helps to cell adhesion ，proliferation ，spreading ，and migration. Collagen self-assembly biological functional materials have highly ordered structure characteristics ，excellent mechanical properties ，good biocompatibility ，biodegradability ，and low immunogenic idiosyncrasy. The assembly process of the four self-assembly technologies ，which are template self-assembly technology ，in situ self-assembly technology ，directed self-assembly technology and induced self-assembly technology ，is described. The status of research on those four self-assembly technologies is presented. The theory and characteristic of four self-assembly technologies is discussed. Then ，the application of collagen self-assembly biological function materials as tissue replacement material ，targeted drug delivery material ，functional material of specific conduction of light ，electricity ，sound ，is summarized. The development trend of collagen self-assembly biological function materials in regenerative medicine ，gene therapy ，drug design ，tissue engineering ，medical imaging ，etc ，is identified. Finally ，the direction of future development of collagen self-assembly biological function material is proposed. Results show that the collagen self-assembly biological functional materials have broad application prospects in biomedical field.Key words ：protein ；self-assembly ；preparation ；functional materials ；biomedical engineering*********************。

胶原蛋白肽生理功能的研究进展摘要胶原蛋白肽是胶原蛋白水解后得到的分子量较低的肽类产品，具有降血压、健骨、抗氧化和改善皮肤等多种生理功能。

本文综述了近年来胶原蛋白肽各种生理功能的研究进展。

关键词：胶原蛋白肽；水解；生理功能前言胶原蛋白是哺乳动物中最丰富的纤维蛋白之一，是构成牙本质和韧带的主要部分，是骨和牙本质中的大部分有机基质，其通常存在于皮肤、动脉、软骨和大多数细胞外基质中。

胶原蛋白肽是以富含胶原蛋白的新鲜动物组织为原料，经过提取、水解、精制生产的，相对分子量低于10000的产品[1]。

胶原蛋白肽作为一种新兴的功能性蛋白配料，具有很多显著的生理功能，并广泛应用于食品、生物医药、保健品和化妆品等领域。

本文对近年来胶原蛋白肽生理功能的研究进展作一综述。

1胶原蛋白肽的降血压功能血管紧张素酶(ACE)抑制剂具有降血压的作用，是治疗高血压的理想药物。

国内外大量的研究成果证明胶原蛋白肽具有明显的ACE抑制作用，可作为ACE抑制剂使用。

2018年Yang等[2]采用连续模拟胃肠道消化法对罗非鱼皮明胶进行水解并进一步分离，得到的水解肽具有ACE抑制活性。

2019年Abuine R等[3]对鱼皮中的明胶和胶原蛋白水解生成2～20个氨基酸序列的生物活性肽，其含有高含量的疏水性氨基酸，具有ACE抑制活性。

2020年Hua等[4]对从尼罗罗非鱼皮肤中提取出的酸溶性胶原蛋白进行水解，制备ACE抑制肽。

2020年Yu等[5]对鱼胶原蛋白进行水解，进一步分离成四个分子量范围，经测序鉴定，分子量在600～1000da之间的FCPH-Ⅳ具有较高的ACE抑制活性。

2胶原蛋白肽的健骨功能近年来的研究成果显示胶原蛋白肽具有强健骨骼，防止骨质疏松的功能。

2020年Liu等[6]报道了来源于白眼狭鳕皮肤的胶原蛋白肽显示出优异的抗氧化活性，可显著减弱H2O2诱导丙二醛和活性氧的上调，呈剂量依赖性下调超氧化物歧化酶，胶原蛋白肽促进细胞增殖和成骨分化，通过抑制成骨细胞的氧化损伤和促进骨形成来实现对骨质疏松的保护作用的。

胶原蛋白调研报告胶原蛋白调研报告胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于动物体内的皮肤、骨骼、肌肉、血管等组织中。

它具有优异的生物活性和生物相容性，在医学、保健品和化妆品等领域具有广泛的应用。

一、胶原蛋白的基本特性胶原蛋白是由三肽链缠绕螺旋状结构组成的，包含许多氨基酸，其中脯氨酸、羟脯氨酸和甲硫氨酸的含量较高。

胶原蛋白具有高延展性、弹性和拉伸强度，能够提供组织的结构支撑和弹性。

二、胶原蛋白的来源和提取方法胶原蛋白主要可以从动物的皮肤、骨骼和软骨中提取得到。

其中，骨骼中的胶原蛋白含量最高且品质最好。

胶原蛋白的提取方法主要包括酸水解法、酶解法和溶剂法等。

三、胶原蛋白的应用领域1. 医学领域：胶原蛋白可用于制备人工骨、软骨和人工血管等生物材料，具有良好的生物相容性和降解性，可以促进组织愈合和再生。

2. 保健品领域：胶原蛋白可以提高肌肤的弹性和光泽，减少皱纹和色斑的形成。

多种口服胶原蛋白产品被广泛应用于美容、抗衰老和关节保健等领域。

3. 化妆品领域：胶原蛋白可以增加化妆品的粘稠度、延展性和光泽，改善产品的触感和使用感受。

四、市场现状和发展趋势目前，胶原蛋白在医学、保健品和化妆品领域的应用市场逐渐扩大。

随着人们对健康和美容需求的增加，胶原蛋白产品的需求也不断增加。

同时，随着科学技术的进步和研究的不断深入，人们对于胶原蛋白的理解也在不断提高，对于不同来源、不同提取方法和不同功能的胶原蛋白产品也有了更多的选择。

总结而言，胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，具有广泛的应用领域和市场潜力。

在今后的发展中，需要进一步加大对胶原蛋白的研究投入，提高提取和加工技术水平，开发更多高品质、高功能的胶原蛋白产品，满足人们对健康和美容的需求。

点带石斑鱼鱼皮和鳞片胶原蛋白的提取及理化性质的研究黄亚冬;邢克智;刘海学;王金娥;陈成勋;王庆奎【摘要】以点带石斑鱼为原料,分别从鱼皮和鱼鳞中提取酸溶性胶原蛋白,并研究其纯度、热变性温度、溶解度等理化性质.结果表明:(1)鱼皮和鱼鳞中胶原蛋白的提取率分别为76.21％和2.50％；(2)经紫外可见光谱扫描、傅里叶转换红外光谱和氨基酸分析,确定所提取的胶原蛋白是Ⅰ型胶原蛋白,具有完整的三螺旋结构；(3)SDS-PAGE电泳测定证明鱼皮和鱼鳞胶原蛋白均含有α1、α2、β和γ链,α1、α2链的相对分子质量分别为2.79×105和2.87×105,纯度分别为91％和85％；(4)鱼皮、鱼鳞胶原蛋白的热变性温度分别为40.16和42.06℃；(5)等电点分别为7.12和7.15;(6)两者在酸性pH(2-4)时具有高的溶解度,并且当NaCl的质量浓度分别为10和20 g/L时,溶解度最高.【期刊名称】《天津师范大学学报（自然科学版）》【年(卷),期】2013(033)002【总页数】6页(P64-69)【关键词】点带石斑鱼;鱼皮;鱼鳞;胶原蛋白;理化性质【作者】黄亚冬;邢克智;刘海学;王金娥;陈成勋;王庆奎【作者单位】天津农学院水产科学系,天津300384;天津农学院天津市水产生态及养殖重点实验室,天津300384;天津农学院水产科学系,天津300384;天津农学院天津市水产生态及养殖重点实验室,天津300384;天津农学院农业分析测试中心,天津300384;天津农学院农业分析测试中心,天津300384;天津农学院水产科学系,天津300384;天津农学院天津市水产生态及养殖重点实验室,天津300384;天津农学院水产科学系,天津300384;天津农学院天津市水产生态及养殖重点实验室,天津300384【正文语种】中文【中图分类】S917.4胶原蛋白（collagen）是生物体内广泛存在的一种重要蛋白质，也是结缔组织的主要蛋白成分.与来源于陆生哺乳动物的胶原蛋白相比，水产动物原料通常具有高蛋白、低脂肪的特点，能够避免动物性传染病的传播，安全性好，非常适宜于制备胶原产品[1].近年来以水产动物为原料制备的胶原蛋白产品被世界公认为一种安全性较高的胶原蛋白来源，备受国内外消费市场的青睐.点带石斑鱼（Epinephelus malabaricus），隶属鲈形目（Perciformes）、科（Serranidae）、石斑鱼属（Epinephlus）.其营养丰富，肉质鲜美，蛋白含量高，富含必需氨基酸，为优质的食用经济鱼类，是许多国家捕捞和养殖的对象.本课题组以点带石斑鱼为实验材料，从鱼皮和鱼鳞中提取胶原蛋白，并通过紫外吸收、氨基酸分析、SDS-PAGE 电泳分析和傅里叶变换红外光谱对胶原蛋白的纯度和结构特征进行研究，为点带石斑鱼胶原蛋白的制备和应用提供基础资料.1 材料与方法1.1 材料与仪器1.1.1 原材料预处理点带石斑鱼冻品低温解冻后，在冰水浴中手工剥离鱼皮和鱼鳞，去除鱼皮下的脂肪、肌肉组织以及鱼鳞中的杂物，自来水洗净，沥干.1.1.2 试剂与仪器SDS-PAGE 相对分子质量标准蛋白，加拿大Fermentas 公司生产；牛跟腱Ⅰ型胶原蛋白标准品（BATC），北京索莱宝科技有限公司生产；L-羟脯氨酸、氯胺T、二甲基氨基苯甲醛、丙烯酰胺、N，N′-甲叉双丙烯酰胺、三羟基氨基甲烷（Tris）、过硫酸铵、四甲基二乙胺，均为北京鼎国昌盛生物技术有限责任公司生产；所用试剂均为国产分析纯级.双光束紫外可见分光光度计UV-1901，北京普析通用仪器有限公司生产；冷冻干燥机FPL1-1200，上海爱朗仪器有限公司生产；差示扫描量热仪DSC6220，精工电子纳米科技有限公司生产；高速低温离心机，赛默飞世尔科技（中国）有限公司生产；氨基酸全自动分析仪HITACH L-8900，日本HITACH 公司生产；傅里叶变换红外光谱仪Spectrum 65，美国PerkinElmer 公司生产；电泳凝胶成像分析仪SN-NJ060C，北京信诺莱伯仪器有限公司生产.1.2 胶原蛋白的提取将鱼皮剪碎，用体积分数为10%的正丁醇在4 ℃下搅拌脱脂24 h，蒸馏水洗净后用0.1 mol/L NaOH 在4 ℃下搅拌6 h，去除杂质蛋白.过滤，用蒸馏水洗至中性，冷冻干燥.将鱼鳞浸泡于0.5 mol/L 的EDTA 溶液（pH7.4）中，4 ℃下搅拌脱钙48 h，每12 h 更换1 次溶液，然后用去离子水清洗，沥干，冷冻干燥.1.3 胶原蛋白的纯化称取1.2 中鱼皮和鱼鳞冻干品各2 g，分别加入0.5 mol/L 冰醋酸溶液搅拌24 h 后，10 000 r/min 离心30 min，沉淀用同样的条件再处理1 次，合并2次上清液，加NaCl 至终浓度0.9 mol/L，盐析过夜.10 000 r/min 离心30 min，弃上清液.沉淀用0.5 mol/L 冰醋酸溶液溶解，10 000 r/min 离心30 min.取上清液，重复盐析和溶解，用0.1 mol/L 冰醋酸溶液透析48 h 脱盐，再用蒸馏水透析24 h，冷冻干燥.所有处理及操作均在4 ℃下进行.1.4 胶原蛋白纯度及理化性质测定胶原蛋白纯度的测定，参照Reddy 等[2]的方法；热变性温度测定，参照Kanokwan 等[3]的方法；胶原蛋白氨基酸分析，参照GB/T 18246-2000 的方法；傅里叶变换红外光谱（FTIR），采用傅里叶变换红外光谱仪测定其吸收光谱，参照Wang 等[4]的方法；电动势及溶解度分析，参照Kanokwan 等[3]的方法.紫外可见光谱扫描：准确称取纯化的胶原蛋白样品，溶解于0.5 mol/L 冰醋酸溶液中（4 ℃下进行），配成质量分数为0.05%胶原蛋白溶液.样品处理液采用双光束紫外可见分光光度计进行紫外可见光谱扫描，波长间隔1 nm，波长为190～400 nm.SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）：参照Wang 等[4]的方法并稍作改动.即SDS-PAGE 采用6%（质量分数）分离胶与5%（质量分数）浓缩胶不连续电泳系统，具体配方如表1 所示.将胶原蛋白样品溶解于0.5 mol/L Tris-HCl（pH 6.8）至最终质量分数为0.1%，将样品溶液与样品缓冲液等体积混合，100 ℃水浴5 min 后取出立即放入冰水浴中冷却，然后4 ℃、10 000 r/min 离心10 min，取15 μL 上清液至垂直电泳槽，在50 mA 电流下电泳，最后进行染色脱色处理.表1 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳配方Tab.1 Formula of SDS polyacrylamide gel electrophoresis mL1.5 数据统计与分析实验数据用平均值± 标准误差（Mean±SE）表示，在单因子方差分析的基础上采用Duncan 多重比较法检验组间差异（P=0.05）.所有数据均采用软件SPSS17.0 进行分析.2 结果与讨论2.1 胶原蛋白的提取率及其纯度鱼皮胶原蛋白（SKC）和鱼鳞胶原蛋白（SCC）的提取率分别为76.21%和2.50%.吸光度值（A）和样品中羟脯氨酸浓度（C）呈线性正相关，回归方程为：A=0.073 4C+0.002 8（R2=0.999 3）.永井裕等[5]认为羟脯氨酸仅存在于胶原蛋白、弹性蛋白和伸展蛋白中，而不存在于一般蛋白质中，其在胶原蛋白中的含量为胶原氨基酸总质量的10%左右.经测定，本研究提取的SKC 和SCC 的纯度分别为91%和85%.2.2 紫外可见光谱扫描分析将提取的SKC 和SCC 用0.5 mol/L 冰醋酸溶液溶解，在190～400 nm 的近紫外光区进行全波长扫描，结果如图1 所示.SKC 和SCC 在231 nm 处具有最大吸收峰，牛跟腱Ⅰ型胶原蛋白标准品在232 nm 处具有最大吸收峰，A 值分别为0.516、0.454 和0.532，符合胶原蛋白通常的紫外吸收特性，即SKC和SCC 存在Ⅰ型胶原蛋白的特征吸收峰.2.3 热变性温度（DSC）的测定SKC 和SCC 的DSC 曲线如图2 所示.SKC 的热变性温度为40.16 ℃，SCC 的热变性温度为42.06 ℃，这表明SCC 的热稳定性稍高于SKC.点带石斑鱼生活的水温在15～34 ℃，其胶原蛋白的热变性温度高于最大生长温度，这和一些温、热带鱼种来源的胶原蛋白相似，如尼罗河鲈鱼（生长温度18～32 ℃，胶原蛋白热变性温度36.5 ℃）、金枪鱼（生长温度20～28 ℃，胶原蛋白热变性温度29.7 ℃）、香鱼（生长温度20～28 ℃，胶原蛋白热变性温度29.7 ℃）等[4，6-7].这表明胶原蛋白的热稳定性与来源物种的种类和栖息环境温度有关，此结论与Rigby 的报道一致[8].2.4 氨基酸组成表2 中给出了点带石斑鱼SKC 和SCC 的氨基酸组分的质量分数.SKC 和SCC 中含量最丰富的氨基酸为甘氨酸，丙氨酸、谷氨酸和脯氨酸的含量也很高，而甲硫氨酸、组氨酸含量较低，半胱氨酸和酪氨酸没有发现，符合胶原蛋白的氨基酸组成分布[9].鱼皮和鱼鳞亚氨基酸（脯氨酸）含量分别为4.84%和5.60%，点带石斑鱼较低的亚氨基酸含量与较低的变性温度符合“蛋白质的热稳定性与亚氨基酸含量呈正相关”这一结论[10].表2 提取胶原蛋白的常规氨基酸组成Tab.2 Composition of amino acid in soluble collagens extracted from scales and skin of grouper %2.5 傅里叶变换红外光谱（FT-IR）图3 和表3 显示了点带石斑鱼SKC、SCC 的红外吸收光谱及主要吸收峰.表3 点带石斑鱼SKC 和SCC 的光谱峰位及其归属Tab.3 FTIR spectra peak locations and assignments for acid soluble SKC and SCC of grouperAmideⅠ带和蛋白质的二级结构有关，SKC和SCC 的Amide Ⅰ带分别出现在1 656.95 和1 641.35 cm-1，说明这2 种胶原蛋白的二级结构相似.Amide Ⅲ带是由N—H 弯曲振动引起的特征吸收峰，SKC 和SCC 的Amide Ⅲ带分别出现在1 239.58和1 240.00 cm-1，证明提取的胶原蛋白存在完整的三螺旋结构[11].Amide A 峰与N—H 伸缩振动有关[12]，根据Doyle 理论，游离的N—H伸缩振动在3 400～3 440 cm-1，N—H 参与氢键形成时振动频率显著降低.SKC 的Amide A 在3 436.16 cm -1，SCC 的Amide A 在3 435.94 cm-1，说明2种胶原蛋白中几乎没有或者有很少的N—H 键参与氢键形成.SKC 的AmideⅠ和AmideⅡ吸收峰振动频率（分别为1 656.95 cm-1，1 551.33 cm-1）稍高于SCC的值（1 641.35 cm-1，1 554 cm-1），这些峰的振动频率与胶原蛋白的分子有序度呈正相关[13]，因此说明SKC 具有比SCC 更高的分子有序度.2.6 SKC 和SCC 的组成及相对分子质量SKC 和SCC 样品经SDS-PAGE 电泳后，结果如图4 所示.鱼皮和鱼鳞所提取出来的胶原蛋白结构相似，属于Ⅰ型胶原蛋白，除了α1和α2链，还有β 和γ链，如表4 所示.通常认为β 链为α 链的二聚体，而γ 链为α 链的三聚体.α1和α3组分在SDS-PAGE胶上无法辨别[21]，因此条带α1还可能含有α3成分.表4 鱼皮、鳞片胶原蛋白的相对分子质量（以0.8 mg/mL 为例）Tab.4 Chain molecular weight of collagens from skin and scales（0.8 mg/mL，for example）2.7 电动势分析SKC 和SCC 在不同pH 条件下的电动势如图5所示.在pH 为2～7 范围内，电动势值均为正值，而在pH 为8 和9 时出现负值.由于净电荷为零处被认为是蛋白质的等电点，因此，由图5 可得，SKC和SCC 的等电点分别为pH 7.12 和7.15，两者等电点极为相似，这可能与其氨基酸组成的含量有关.2.8 溶解性不同pH 条件下点带石斑鱼SKC、SCC 的溶解性结果如图6（a）所示.在酸性pH （2～4）内，两者都表现出高的溶解性（P≤0.05）.pH 值高于4 时，两者的溶解度均表现出不同的下降趋势，在中性和弱碱性条件下溶解性降至最低.本文结论与Bae 等[22]对虎皮胶原蛋白的研究结果相似.不同浓度的NaCl 溶液对石斑鱼SKC、SCC 的溶解性影响结果如图6（b）所示.在10 和20 g/L NaCl 质量浓度下两者的溶解性与对照组（0 g/L NaCl 质量浓度）差异不具有统计学意义（P ＞0.05）.当NaCl 质量浓度大于30 g/L 时，2 种蛋白的溶解度急剧下降，这与Ahmad 和Benjakul [23] 的结论相同.NaCl 质量浓度在40～60 g/L 时，SKC、SCC 的溶解度很低，这很可能是蛋白质的盐析现象.Woo 等[24]和Bae 等[22]分别从黄鳍金枪鱼、褐篮子鱼、海圆脸鱼类、燕魟、赤魟和烟台黄貂鱼的背部鱼皮中提取出胶原蛋白，当NaCl 质量浓度在40 g/L 时其溶解度也表现出急剧下降趋势.这也与本研究结果相似.3 结论本研究从点带石斑鱼的鱼皮和鱼鳞中提取出了胶原蛋白，并对这2 种胶原蛋白的理化性质进行分析，结论如下：（1）鱼皮中胶原蛋白的提取率远远大于鱼鳞中的提取率，且纯度也高于鱼鳞中的胶原蛋白，证明鱼皮更适用于提取胶原蛋白；（2）鱼皮和鱼鳞中的胶原蛋白均为Ⅰ型，含有α1、α2、β 和γ 链，并且具有完整的三螺旋结构，二者的氨基酸组成符合一般胶原蛋白的氨基酸组成规律；（3）2 种胶原蛋白都是在酸性条件和低NaCl 浓度下有较高的溶解度，符合一般胶原蛋白的溶解性特征.【相关文献】[1]焦道龙，陆剑锋，张伟伟，等.水产动物胶原蛋白的研究现状及发展趋势[J].食品科学，2009，30（17）：334—338.[2]REDDY G 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不同部位肋软骨Ⅱ型胶原蛋白差异性比较的开题报
告
1. 研究背景
胶原蛋白是构成动物体内最主要的组织基质蛋白质之一，其中Ⅱ型胶原蛋白是软骨组织的主要成分，占据了软骨总蛋白质的90%以上。

软骨结构独特，其生理功能与临床意义巨大，而胶原蛋白的种类和含量直接影响软骨的功能和稳定性。

肋软骨是指连接肋骨和胸骨的软骨组织，其弹性和稳定性对于身体正常呼吸、运动和保护内脏器官具有重要作用。

然而，不同部位的肋软骨在形态、结构和功能方面存在差异，其Ⅱ型胶原蛋白的种类和含量是否存在差异仍未明确。

2. 研究目的
本研究旨在比较不同部位肋软骨中Ⅱ型胶原蛋白的种类、含量和结构差异，为深入了解肋软骨生理功能提供理论依据。

3. 研究方法
选择15例健康成年人的第3-7根肋骨软骨作为研究样本，根据软骨位置分为靠近胸骨（proximal）和靠近肋骨（distal）两个部位。

采用原代肋软骨细胞培养和组织学染色技术结合质谱分析、电镜观察等方法，对不同部位肋软骨的结构、Ⅱ型胶原蛋白种类、含量和分布进行比较研究。

4. 预期结果
预计本研究将得出以下结论：不同部位肋软骨在Ⅱ型胶原蛋白的种类和含量上存在差异；不同部位肋软骨的组织形态和细胞形态也不同，其中受力较大的部位其结构和细胞形态更加完整且密集；各部位肋软骨Ⅱ型胶原蛋白的分布及其与其它组成部分的相互作用也存在差异。

5. 研究意义
本研究对于深入了解肋软骨结构和生理功能、骨关节疾病的防治以及软骨组织工程学等方面具有重要的理论和实践价值。

对于探究肋软骨发生疾病的机理和制定相关治疗方案也有一定的指导意义。

胶原蛋白的生物学研究胶原蛋白是生物体中含量最多的一种蛋白质，它在维持生物体的结构和功能上具有重要作用，因此引起了广泛的关注和研究。

本文将从胶原蛋白的生物合成、结构与功能以及其在生物医学领域的应用等方面进行探讨。

胶原蛋白的生物合成胶原蛋白是由常规的转录和翻译合成的，但与其他蛋白质不同的是，胶原蛋白经过了不同的后转录修饰。

胶原蛋白的基因编码有不同种类，这类基因中包含了大量的“Gly-X-Y”序列，其中X和Y可以是任何氨基酸。

这些序列的含义是，每三个氨基酸中，至少有一个是甘氨酸（Glycine）。

这使得其单股螺旋结构更加稳定，同时使合成的胶原蛋白具有极高的弹性和韧性。

胶原蛋白的合成需要依赖细胞内的内质网（Endoplasmic reticulum, ER）。

首先，在核糖体将胶原合成的前体（procollagen）合成并送入ER腔室，然后Procollagen经过2步修饰。

第一步是加糖修饰，即在lysine和hydroxylysine上加上糖分子。

第二步是互相交错成三条螺旋状分子的合并，使得其长成特定长度的三股螺旋才可被正常的释放。

这酶非常特殊而稀有，称之为prolyl 4-hydroxylase。

这两步处理使得胶原蛋白形成了坚硬的三股螺旋状分子，称之为collagen triple helix。

胶原蛋白的结构与功能胶原蛋白的结构与功能之间密不可分，其高度整齐排布的三股螺旋结构使其具有了独特的机械性能。

胶原纤维是由多个胶原纤维聚集而成的，每个胶原纤维之间还存在着跨链分子。

这种结构保证了胶原蛋白的强度和韧性，同时也保证了其具有压缩和拉伸性。

此外，胶原蛋白在人体中还具有多种生理功能。

例如，它可以与细胞膜结合，作为细胞绑定蛋白帮助细胞发挥作用。

此外，还可以充当附属物質和细胞間通讯（cell signaling）的中介物，使身體能夠处理物理变化或細胞外信号。

它还可以帮助与修复肌肉组织，是构成生物体外皮的重要成分。

不同分子量海鲈鱼胶原蛋白肽组分的功能特性比较祝婧，刘磊，张名位，魏振承，张业辉，马永轩，池建伟（广东省农业科学院蚕业与农产品加工研究所，农业部功能食品重点实验室，广东省农产品加工重点实验室，广东广州510610）摘要：本文采用不同截留分子量的超滤膜对海鲈鱼胶原蛋白肽溶液进行分级分离，采用碱性蛋白酶水解海鲈鱼加工副产物中提取的胶原蛋白制得的胶原蛋白肽溶液分成三个不同分子量组分SBCP1（Mw<2000 u）、SBCP2（2000 u< Mw <3000 u）和SBCP3（Mw >3000 u），比较了海鲈鱼胶原蛋白肽它们的吸水性、持水性、溶解性、吸油性、乳化性和乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性等功能特性。

结果显示：小分子量的SBCP1组分的吸水性和溶解性最好；大分子量SBCP3组分的持水性、乳化性和乳化稳定性以及起泡性和泡沫稳定性最好；中等分子量的SBCP2组分的吸油性最好，这个结果提示了海鲈鱼胶原蛋白肽不同分子量组分的理化特性存在显著差异，其功能特性和分子量分布有密切关系。

本研究为海鲈鱼胶原蛋白肽产品的开发利用提供了指导。

关键词：海鲈鱼加工副产物；胶原蛋白肽；超滤；功能特性文章篇号：1673-9078(2014)12-113-118 DOI: 10.13982/j.mfst.1673-9078.2014.12.019 Comparing the Functional Properties of Sea Bass Collagen Peptides(SBCP) with Different Molecular WeightsZHU Jing, LIU Lei, ZHANG Ming-wei, WEI Zhen-cheng, ZHANG Y e-hui, MA Y ong-xuan, CHI Jian-wei, （Sericultural & Agri-Food Research Institute Guangdong Academy of Agricultural Sciences/ Key Laboratory ofFunctional Foods, Ministry of Agriculture/ Guangdong Key Laboratory of Agricultural Products Processing, Guangzhou510610）Abstract:In this study, sea bass collagen peptide (SBCP) solution was fractionated using ultrafiltration membranes with different molecular weight cutoffs (Mw COs). The enzymatic hydrolysis of collagen peptide extracted from sea bass processing byproducts yielded collagen peptide solution, which was separated into three components with different molecular weights (Mw s): SBCP1 (Mw < 2000 u), SBCP2 (2000 u < Mw <3 000 u), and SBCP3 (Mw > 3000 u). The water absorption capacity,water holding capacity, solubility, oil absorption, emulsifying properties, emulsion stability, foaming properties, and foaming stability of those components were also compared. SBCP1 showed the highest water absorption capacity and solubility; SBCP3 had the highest water holding capacity, emulsifying properties, emulsion stability, foaming properties, and foam stability; SBCP2 showed the highest capacity for oil absorption. This result suggested that there was a significant difference in physicochemical characteristics among components of SBCP with different Mw s and that the functional properties were closely related to the Mw distribution. This study provides guidance for the development and application of SBCP products.Key words: sea bass processing by-products; collagen peptides; ultrafiltration; functional properties海鲈鱼（Lateolabrax japonicus）又称七星鲈、花鲈、青鲈、日本花鲈、日本真鲈，为辐鳍鱼纲（Actinopterygii）鲈形目（Perciformes）真鲈科（Percichthyidae）花鲈属（Lateolabrax），分布于西太平洋，我国沿海均产。