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完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。
以下是生物化学中的一些重点知识点。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。
2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，主要依靠氢键维持。
三级结构是指整条肽链的三维空间结构，由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。
四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构，亚基之间通过非共价键相互作用。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失，但一级结构不变。
复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。
碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成成分。
3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性，在 260nm 处有最大吸收峰。
此外，核酸还具有变性和复性的特点。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应；可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
内蒙古自治区考研生物学复习必备分子生物学重点整理一、DNA的结构与功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内的遗传物质，它具有双螺旋结构。
DNA分子由磷酸基团、五碳糖（脱氧核糖）和四种氮碱基组成。
这些氮碱基包括腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C）。
DNA的主要功能是存储和传递遗传信息。
二、DNA复制DNA复制是指在细胞分裂过程中，将一条DNA双链复制成两条完全相同的DNA双链。
DNA复制的过程包括解旋、合成和连接三个步骤。
在DNA复制过程中，DNA聚合酶起着重要的作用，它能够识别模板链上的碱基，并根据碱基配对的原则合成新链。
三、RNA的结构与功能RNA（核糖核酸）是DNA的近亲，它具有单链结构。
RNA分子由磷酸基团、五碳糖（核糖）和四种氮碱基组成。
与DNA不同的是，RNA中的胞嘧啶被尿嘧啶（U）替代。
RNA的主要功能是将DNA上的遗传信息转化为蛋白质。
四、转录与翻译转录是指将DNA上的遗传信息转录成RNA的过程。
转录包括三个步骤：启动、延伸和终止。
在转录过程中，RNA聚合酶会在DNA上寻找启动子序列，并从启动子的位置开始合成RNA。
翻译是指将RNA上的遗传信息翻译成蛋白质的过程。
翻译发生在细胞质的核糖体中，它包括三个步骤：启动、延伸和终止。
在翻译过程中，RNA的核苷酸序列通过密码子和氨基酸的对应关系，被翻译为特定的氨基酸序列，从而合成蛋白质。
五、基因调控基因调控是指通过控制基因的转录与翻译过程来控制蛋白质的合成。
基因调控包括转录调控和翻译调控两个层面。
转录调控是通过一系列的转录因子和启动子区域的相互作用来调节转录过程。
转录因子可以是激活子（促进转录）或抑制子（抑制转录），它们通过与启动子区域结合来影响RNA聚合酶的结合。
翻译调控是通过调控转录后的RNA在翻译过程中的起始、停止和速率来控制蛋白质的合成。
翻译调控可以通过转运RNA（tRNA）的供应、启动子上的序列、转录后修饰和调控蛋白质的结合来实现。
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
内蒙古自治区考研生物学硕士复习必备分子生物学与生物化学重点整理分子生物学和生物化学是考研生物学中非常重要的两个学科，对于考研生物学专业的学生来说，掌握这两门课程的重点内容至关重要。
本文将对内蒙古自治区考研生物学硕士复习所需的分子生物学与生物化学重点进行整理。
一、DNA的结构和功能DNA是所有生命体中都存在的核酸分子，具有存储遗传信息的重要功能。
DNA的结构包括双螺旋结构、碱基对和磷酸二酯键等。
而DNA的功能主要包括DNA复制、转录和翻译等。
考生需要掌握DNA 的结构和功能，理解DNA在遗传信息传递中的重要作用。
二、RNA的结构和功能RNA也是一种核酸分子，与DNA相似，具有与DNA不同的结构和功能。
RNA的结构包括单股结构、碱基对和磷酸二酯键等。
与DNA 相比，RNA在转录过程中起到了重要的作用。
所有的mRNA、tRNA 和rRNA都是由DNA转录而来，因此考生需要了解RNA的结构和功能。
三、蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体内的重要成分，起到了各种功能的实现。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构等，具有多样性和复杂性。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、运输作用、结构支持作用等。
考生需要熟悉蛋白质的结构和功能，理解蛋白质在细胞内的重要作用。
四、酶的特性与代谢调节酶是生物体内的催化剂，参与各种代谢反应。
酶的特性包括底物特异性、高效性和酶促反应速度的可调节性。
酶的活性受到多种因素的调控，比如温度、pH值和底物浓度等。
考生需要了解酶的特性与代谢调节的机制，掌握相关的实验方法和技术。
五、代谢途径与能量转化代谢途径是生物体内各种化学反应的整合。
代谢途径可以分为有氧呼吸和无氧呼吸两种形式，参与能量的转化和产生。
考生需要熟悉代谢途径的基本原理和机制，了解细胞内的能量转化过程。
六、细胞信号转导细胞信号转导是细胞内外信息传递的过程，参与调控细胞的生理和病理过程。
细胞信号转导可以通过多种途径实现，包括膜受体介导的信号转导和细胞内受体介导的信号转导等。
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
复习重点第一章氨基酸蛋白质1、各蛋白质中N的含量较恒定：16% 蛋白质含量（g）=蛋白量*6.252、天然蛋白质的结构单位：L-α-Aa3、Aa的通式：4、天然20种Aa：非极性：8极性不带电7极性带负电2极性带负电3非极性不带电Ala VlaLeu Ile Met Phe Tyr Try 极性带负电：极性带正电：Asp Glu Lys Arg His极性不带电：Gly无旋光性：Gly（甘氨酸：非L非D）含苯环：Try/Trp（色氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Tyr（酪氨酸）含羟基：ser（丝氨酸）、Thy（苏氨酸）、Tyr（酪氨酸）咪唑基：His（组氨酸）胍基：Arg（精氨酸）5、等电点：氨基酸分子净电荷为零时溶液的PH值。
PI=1/2（PK1+Pk2）此时电泳不移动，且溶解度最小。
碱性：PI=1/2（PK2+Pk R）；酸性：PI=1/2（PK1+Pk R）PH=PI，Aa净电荷为零，在E中不移动PH>PI，Aa带负电荷，在E中向正极移动PH<PI，Aa带正电荷，在E中向负极移动6、Pr多肽链和Aa都有茚三酮反应只有Pr多肽链有双缩脲反应红紫色7、N端：多肽链中具有游离的α—NH3+一端C−一端8、蛋白质的一级结构(共价结构或化学结构)：指蛋白质多肽链中的Aa连接方式、排列顺序、组成。
共价肽键=酰胺键肽键有部分双键的性质，不能自由旋转蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽主链在空间的排列方式。
肽单位：酰胺平面（肽平面）：部分双键性质使得肽键不能自由旋转，导致所有肽基上的原子处于同一平面螺距0.54nm3.6Aa残基上升一圈R侧链大小α—螺旋多是右手螺旋影响α—螺旋稳定因素PH值R位于外侧pro（脯氨酸）破坏最大链内氢键维持稳定维持稳定力：键间氢键β—折叠几条肽段平行排列,每条肽段锯齿状;R基交替地分布在片层平面的上下方有平行式和反平行式两种折叠β-转角:又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。
一般由四个连续的氨基酸残基组成超二级结构：Pr中某些相邻二级结构单位组合在一起的聚合体。
结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。
三级结构：一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构三级结构主要靠次级键维系固定，包括氢键、离子键（盐键）、疏水作用、范德华力、二硫键（共价键）、配位键四级结构：几个具有独立三级结构多肽链（亚基）的聚集体；维持作用力：同三级结构9、Pr一级结构、高级结构与功能关系。
（Aa序列决定Pr功能）○1功能既与高级结构有关，又与一级结构有关；○2一级结构是高级结构的基础，高级结构决定功能；○3一级结构相同，功能不一定相同（高级结构变，功能变—变性；高级结构不变，功能不变）；○4一级结构不同引起高级结构变，则功能变（镰刀型贫血）；不引起高级结构改变，功能不变（同工Pr）；○5高级结构变，一级结构不一定变（变性），一级结构改变往往决定高级结构改变，进而改变Pr生物学功能。
10、Pr胶体稳定：双电层、水化法透析：利用人工半透膜两侧渗透压不同而将Pr与小分子物质分开。
11、Pr沉淀：当Pr表面的电荷或水膜受到破坏后，Pr分子会聚集成团从溶液中析出的现象。
沉淀方法：○1盐析：在Pr溶液中加入大量中性盐，使Pr溶解度下降，从溶液中析出的现象。
如：硫酸铵；机理：水膜、电荷破坏○2有机溶剂沉淀法：如乙醇、丙酮。
机理：破坏蛋白质的水化膜。
低温条件下进行。
○3生物碱试剂沉淀法：机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
○4调pI到pI: pI处的蛋白质溶解度最小到；机理：中和电荷盐溶：少量中性盐（低浓度）溶液，增大Pr的溶解度，使沉降Pr溶解。
12、Pr变性：在物化因素的影响下，蛋白质的高级结构受到破坏，活性丧失；本质：分子中次级键断裂，空间结构破坏，一级结构不变。
1）生物学活性消失变性后的表现：2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，功能散失，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
变性一定沉淀，沉淀不一定变性；变性功能散失；沉淀不一定散失。
第二章酶维生素1、酶：专一性、高效性、可调控性种类：氧、转、水、裂、异、合2酶的活性中心：酶分子中与底物直接结合并参与催化的部位。
活性中心结合部位专一性（E与S非共价键结合）催化部位高效性酶表面上有一个很小的凹穴特点有特定的三维结构有一定的运动性酶与底物主要以非共价键结合简单蛋白酶只有蛋白质蛋白质结合蛋白酶（全酶）○1无机离子非蛋白成分辅助因子○2金属有机化合物○3小分子有机化合物根据酶的结合程度，辅助因子分为辅酶和辅基。
辅酶：以非共价键结合，可以用超滤和透析去掉（辅酶与酶蛋白结合疏松）。
辅基：以共价键结合，不可以用上述方法除去（结合紧密）。
单体酶：只有一条肽链。
酶的蛋白组成分类寡聚酶：由多条肽链亚基不能单独行使功能多酶体系：由几种酶组成每一种酶都可以单独行使功能一般前一个酶的产物是后一个酶的底物3、米氏方程：V＝Vmax . [S]（Km + [S]）米氏常数（酶的特征常数）：当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度○1与[E]的多少无关，只与种类有关；○2Km是鉴别酶的一个指标。
在特定条件下，Km只与酶的性质有关，与酶的底物浓度无关；○3几种底物有几个Km;○4Km值反应底物与酶的亲和力，Km值愈大，亲和力愈小；○5从Km值判断酶的最适底物。
如果一种酶有多种底物，Km值最小的底物为该酶的最适底物。
○6从Km值判断反应方向和代谢方向。
在一个可逆反应中，酶对正向和逆向反应底物的Km 值不同Km越小，此方向的反应越容易进行。
当同一底物被多种酶催化时，Km值小的酶决定代谢方向。
Km和Vmax的求法（双倒数作图）：使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。
从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。
双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。
缺点：底物浓度低时，坐标点集中于坐标左下方，使得误差增大，往往偏离直线，Vm、Km无法精确定出。
解决方法：底物浓度配成1/[S]的浓度级差，而不是[S]的浓度极差，使点距离平均，再以最小二乘法线性回归分析。
4、可逆抑制作用：如果抑制剂与酶蛋白非共价结合，通过透析或超滤可以去除抑制剂而使酶恢复活性。
5、不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的功能基团以共价键结合，用透析、超滤等物理方法不能除去。
6竞争性抑制：化学结构与底物结构相似，能与底物竞争酶分子的结合位点，形成酶—抑制剂复合物（EI；其解离常数用KI表示），通过减少底物与酶结合来降低反应速度。
○1可通过增加底物解除抑制作用○2酶的Vmax不变，Km值增大○3丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是典型的竞争性抑制；丙二酸与琥珀酸的化学结构相似，增大琥珀酸浓度可减弱或解除丙二酸的抑制作用。
○4强弱与[ I ][ S ]有关。
7、非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不同，可同时结合在酶的不同部位，抑制剂和底物可以分别随机与酶分子结合，，但最终形成的三元复合物ESI，因不能生成产物，致使酶催化活性受到抑制。
○1不能用增加底物浓度的方法来消除，可通过减少抑制剂浓度消除。
○2酶的Vmax变小，Km不变8、同工酶：能够催化相同的化学反应而结构和性质不同的几种酶。
9、别构酶：一种寡聚酶，除了活性中心外，还有调节中心，当调节物（效应物）与调节部位结合后酶的构象发生改变，从而改变酶的活力通常为寡聚酶，除活动中心外，还存在一个或多个调节部位；别构酶特点：效应物通过与酶分子调节部位非共价结合而是酶活性得到可逆性调节；酶反应速率底物浓度之间的关系是S形曲线。
（不遵守米氏方程）10、共价修饰：通过共价键引入或除去某一基团，使分子结构发生变化，从而催化活性发生变化的效应。
这样的酶称为共价修饰酶酶比活：是指每毫克蛋白中所含的酶活力单位数（U/mg）激活剂：凡能提高酶活力的物质；类型：无机离子（K、Na、Ca、Mg、Zn、Fe）、有机小分子（半胱氨酸、还原性谷胱甘肽、抗坏血酸）、生物大分子（蛋白质激酶）所含B族维生素辅酶形式主要作用硫胺素(B1)焦磷酸硫胺素(TPP)脱羧酶的辅酶、α-酮酸氧化脱羧、酮基转换作用核黄素(B2)黄素单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)电子和质子的传递体泛酸B3辅酶A(CoA)酰基转移酶的辅酶，传递酰基维生素PP包括尼克酸（又称烟酸）和尼克酰胺（又称烟酰胺）B5尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)脱氢酶的辅酶递氢体吡哆素(B6)磷酸吡哆醛氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶生物素B7生物素羧化酶的辅酶，传递和固定CO2叶酸B11四氢叶酸"一碳基团"转移钴胺素(B12)5-甲基钴铵素5-脱氧腺苷钴铵素甲基转移维生素C VC 在体内参与氧化还原反应，羟化反应硫辛酸6,8-二硫辛酸α-酮酸氧化脱羧第三章核酸DNA、RNA组成异同DNA RNA 磷酸磷酸磷酸戊糖β—D—2脱氧核糖β—D核糖碱基嘌呤A、G A、G嘧啶C、T C、U2、核苷：戊糖与碱基通过糖苷键链接糖C1嘌呤N9 C1′—N9嘧啶N1C1′—N1核酸分子中核苷酸的连接方式：3'，5'—磷酸二酯键有种属特异性A＋TG＋C3、Chargaff规则无组织特异性相对稳定碱基当量定律：[A］=［T］，［G］=［C]，［A］＋［G］=［C］＋［T］4、DNA的B-型双螺旋特点：○1两股链反平行，右手螺旋；○2螺距为3.4nm(每圈10bp)，直径为2.0nm。
表面形成一条大沟，一条小沟。
○3链的骨架：脱氧核糖基和磷酸基螺旋的外侧。
碱基配对形成平面位于双螺旋的内侧；○4维持的作用力：氢键（横）和碱基堆积力（纵）。
5、游离核苷酸及其作用：能量物质：ATP、UDP、CDP、GTPdNTP、NTP合成DNA或RNA的前体。
参与代谢调控：ppGpp，pppGpp，在大肠杆菌中参与rRNA合成的控制环化核苷酸cAMP、cGMP：被称为第二信使，有放大激素的作用。
参与辅酶的形成：NAD+、NADP+、FAD、HSC0A。
6、DNA一级结构概念：脱氧核苷酸之间排列顺序、连接方式、组成DNA的排列方式：排列的方式=4 n（4为四种碱基，n为该核酸的总核苷酸数）DNA的书写：5ˊ 3ˊ端5ˊ端：DNA上具有5ˊ游离磷酸基的一端；3ˊ端：DNA上具有3ˊ游离羟基的一端。
核酸简化式的表示法：7、tRNA二级结构：三叶草模型3'末端：CCA OH5’ ：pG4臂4环：臂——氨基酸臂；环——反密码环（与mRNA密码子识别）、二氢尿嘧啶环、TΨC环、可变环。
