内蒙古农业大学考研生物化学知识点总结

完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。

本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。

包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。

本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。

本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。

本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。

DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。

在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。

复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。

RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。

在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。

转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。

蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。

蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。

翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。

以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。

深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。

本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。

生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。

原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。

细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。

2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。

蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。

细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。

3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。

新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。

细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。

4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。

染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。

5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。

叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。

6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。

7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。

细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。

二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。

2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。

RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。

3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。

4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。

生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。

下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。

2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。

有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。

氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。

3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。

4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。

酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。

5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。

这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。

6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。

DNA是双链结构，RNA是单链结构。

DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。

7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。

这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。

8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。

这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。

9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。

脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。

10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。

了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。

以上是生物化学的一些重点知识点。

了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。

考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。

在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。

下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。

1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。

了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。

代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。

DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。

2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。

免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。

分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。

以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。

生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。

加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。

生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。

以下是生物化学中的一些重点知识点。

一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。

1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。

这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。

2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。

一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。

二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，主要依靠氢键维持。

三级结构是指整条肽链的三维空间结构，由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。

四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构，亚基之间通过非共价键相互作用。

3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。

变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失，但一级结构不变。

复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。

1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。

碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对。

2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。

mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成成分。

3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性，在 260nm 处有最大吸收峰。

此外，核酸还具有变性和复性的特点。

三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。

高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应；可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。

引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。

在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。

本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。

通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。

正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。

- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。

- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。

2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。

- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。

- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。

二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。

- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。

2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。

- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。

三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。

- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。

2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。

- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。

四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。

内蒙古自治区考研生物学复习必备分子生物学重点整理一、DNA的结构与功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内的遗传物质，它具有双螺旋结构。

DNA分子由磷酸基团、五碳糖（脱氧核糖）和四种氮碱基组成。

这些氮碱基包括腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C）。

DNA的主要功能是存储和传递遗传信息。

二、DNA复制DNA复制是指在细胞分裂过程中，将一条DNA双链复制成两条完全相同的DNA双链。

DNA复制的过程包括解旋、合成和连接三个步骤。

在DNA复制过程中，DNA聚合酶起着重要的作用，它能够识别模板链上的碱基，并根据碱基配对的原则合成新链。

三、RNA的结构与功能RNA（核糖核酸）是DNA的近亲，它具有单链结构。

RNA分子由磷酸基团、五碳糖（核糖）和四种氮碱基组成。

与DNA不同的是，RNA中的胞嘧啶被尿嘧啶（U）替代。

RNA的主要功能是将DNA上的遗传信息转化为蛋白质。

四、转录与翻译转录是指将DNA上的遗传信息转录成RNA的过程。

转录包括三个步骤：启动、延伸和终止。

在转录过程中，RNA聚合酶会在DNA上寻找启动子序列，并从启动子的位置开始合成RNA。

翻译是指将RNA上的遗传信息翻译成蛋白质的过程。

翻译发生在细胞质的核糖体中，它包括三个步骤：启动、延伸和终止。

在翻译过程中，RNA的核苷酸序列通过密码子和氨基酸的对应关系，被翻译为特定的氨基酸序列，从而合成蛋白质。

五、基因调控基因调控是指通过控制基因的转录与翻译过程来控制蛋白质的合成。

基因调控包括转录调控和翻译调控两个层面。

转录调控是通过一系列的转录因子和启动子区域的相互作用来调节转录过程。

转录因子可以是激活子（促进转录）或抑制子（抑制转录），它们通过与启动子区域结合来影响RNA聚合酶的结合。

翻译调控是通过调控转录后的RNA在翻译过程中的起始、停止和速率来控制蛋白质的合成。

翻译调控可以通过转运RNA（tRNA）的供应、启动子上的序列、转录后修饰和调控蛋白质的结合来实现。

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

内蒙古自治区考研生物学硕士复习必备分子生物学与生物化学重点整理分子生物学和生物化学是考研生物学中非常重要的两个学科，对于考研生物学专业的学生来说，掌握这两门课程的重点内容至关重要。

本文将对内蒙古自治区考研生物学硕士复习所需的分子生物学与生物化学重点进行整理。

一、DNA的结构和功能DNA是所有生命体中都存在的核酸分子，具有存储遗传信息的重要功能。

DNA的结构包括双螺旋结构、碱基对和磷酸二酯键等。

而DNA的功能主要包括DNA复制、转录和翻译等。

考生需要掌握DNA 的结构和功能，理解DNA在遗传信息传递中的重要作用。

二、RNA的结构和功能RNA也是一种核酸分子，与DNA相似，具有与DNA不同的结构和功能。

RNA的结构包括单股结构、碱基对和磷酸二酯键等。

与DNA 相比，RNA在转录过程中起到了重要的作用。

所有的mRNA、tRNA 和rRNA都是由DNA转录而来，因此考生需要了解RNA的结构和功能。

三、蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体内的重要成分，起到了各种功能的实现。

蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构等，具有多样性和复杂性。

蛋白质的功能包括酶的催化作用、运输作用、结构支持作用等。

考生需要熟悉蛋白质的结构和功能，理解蛋白质在细胞内的重要作用。

四、酶的特性与代谢调节酶是生物体内的催化剂，参与各种代谢反应。

酶的特性包括底物特异性、高效性和酶促反应速度的可调节性。

酶的活性受到多种因素的调控，比如温度、pH值和底物浓度等。

考生需要了解酶的特性与代谢调节的机制，掌握相关的实验方法和技术。

五、代谢途径与能量转化代谢途径是生物体内各种化学反应的整合。

代谢途径可以分为有氧呼吸和无氧呼吸两种形式，参与能量的转化和产生。

考生需要熟悉代谢途径的基本原理和机制，了解细胞内的能量转化过程。

六、细胞信号转导细胞信号转导是细胞内外信息传递的过程，参与调控细胞的生理和病理过程。

细胞信号转导可以通过多种途径实现，包括膜受体介导的信号转导和细胞内受体介导的信号转导等。

绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。

技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。

因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。

生物化学是一门医学基础理论课。

二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。

蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。

研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。

3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。

三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。

本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。

五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。

2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。

3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。

4．学习后及时做好复习，整理好笔记。

5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。

6．实验实训课是完成本课程的重要环节。

亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。

第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。

了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。

生物化学I复习要点1.20种氨基酸符号。

2.氨基酸pI与氨基酸解离。

3.用阳离子交换柱分离AA，在pH2时，碱性氨基酸和酸性氨基酸相比，哪一个先被洗脱？为什么？4.讨论蛋白质结构层次及其关系。

5.举例说明“蛋白质高级结构的信息储存在一级结构中”。

6.举例说明蛋白质结构与功能的关系。

7.为什么SDS-PAGE可以鉴定蛋白质的分子量？8.凝胶过滤用于鉴定蛋白质的分子量时结果是否和SDS-PAGE一致？为什么？9.什么是western blot？有什么用途？10.几种常见单糖、双糖的结构式。

11.比较直链淀粉和纤维素在分子结构上的异同点。

12.什么是糖蛋白？举例讨论糖蛋白分子的生物学功能。

13.阐述DNA双螺旋结构特点，讨论双螺旋模型的生物学意义。

14.简述tRNA的结构特点，指出功能位点。

15.讨论mRNA结构特点，比较真核与原核细胞mRNA的主要区别。

16.什么是“restriction endonuclease”？讨论其特点和用途。

17.讨论核酸的变性和复性，举例说明变性/复性在核酸研究中的应用。

18.什么是Tm？影响Tm值的因素有哪些？19.分离DNA和RNA的原则有什么不同？为什么？20.什么是酶活力？测定酶活力时应遵循什么原则？为什么？21.什么是酶的比活力？用“U/ml ”和“µmol/min.mg”为单位表示酶比活力时，在数值上有什么区别？22.写出米氏方程，说明其含义，并指出推导米氏方程所基于的两个基本假设。

23.什么是Km？如果用双倒数作图法测定某酶的Km? 如何设计实验和分析结果？24.酶活性抑制和蛋白质变性含义是否相同？酶活性抑制有哪些种类？如何判定一种抑制剂对酶的抑制作用属于哪一种？举一例说明酶抑制剂在人类生产、生活或科学研究中的应用。

25.酶高效催化的根本原因是什么？有哪些影响因素？结合实例讨论影响酶催化效率的主要因素。

26.什么是酶原？举例说明酶原激活及其生物学意义。

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。

以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。

氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。

根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。

2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。

二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。

α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。

β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。

三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。

四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。

3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。

胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。

变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。

变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。

二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。

碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。

生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。

以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。

2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。

3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。

4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。

5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。

二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。

2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。

3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。

4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。

5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。

三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。

2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。

3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。

4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。

四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。

2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。

3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。

五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。

2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。

结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。

希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。

生物化学最核心的知识点总结1竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心.抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关.此类抑制作用最大速度Vmax不变,表观Km值升高.2非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同,只与酶的活性中心以外的必需基团结合.不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合.该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关.此类抑制作用最大速度Vmax下降,表观Km值不变.3反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合,生成的三元复合物不能解离出产物.此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降.2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程,但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜,故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体,然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程.这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制.1α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中,胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下,使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2,磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆,参与下一轮穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链,生成2分子ATP2苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中,胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下,使草酰乙酸还原为苹果酸,后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH.NADH进入NADH氧化呼吸链,生成3分子ATP.可见,在不同组织,通过不同穿梭机制,胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样,参与氧化呼吸链的途径不一样,生成的ATP数目不一样.3.1作为酶活性中心的催化基团参加反应；2作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用；3为稳定酶的空间构象所必需；4中和阴离子,降低反应的静电斥力.4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环.1进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；2转肽酶催化成肽；3转位：由EF-G转位酶催化,新生肽酰-tRNA-mRNA 位移入P位,A位空留,卸载tRNA移入E位并脱离.成熟的真核生物mRNA的结构特点是：1大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构.这种结构称为帽子结构.帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性；2在真核mRNA的3′末端,大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构,通常称为多聚A尾.一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成.因为在基因内没有找到它相应的序列,因此认为它是在RNA生成后才加上去的.随着mRNA存在的时间延续,这段多聚A尾巴慢慢变短.因此,目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关.2.1TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化.2TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶.3TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用.草酰乙酸的回补反应是丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸脱氢生成.三羧酸循环的生理意义：TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路.TAC是三大营养素代谢联系的枢纽.TAC为其他合成代谢提供小分子前体.TAC为氧化磷酸化提供还原当量.3. 体内氨基酸主要来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解；经转氨基反应合成非必需氨基酸.主要的去路有：合成组织蛋白质；脱氨基作用产生的氨合成尿素；α-酮酸转变成糖和/或酮体,并氧化产能；脱羧基作用生成胺类；转变为嘌呤、嘧啶等其他含氮化合物.5.草酰乙酸在物质中的代谢作用草酰乙酸在TAC循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢不能顺利进行；草酰乙酸是糖异生的重要代谢物；草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关；草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变为脂的过程密切相关；草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运到线粒体的过程苹果酸-天冬氨酸穿梭；草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸；草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2、H2O、ATP.4．鸟氨酸循环：经鸟氨酸、瓜氨酸及精氨酸等步骤合成尿素后,又重新回到鸟氨酸的一种循环过程. 不断地将体内有毒性的氨转变成尿素,达到解除氨毒的作用.丙氨酸-葡萄糖循环：将肌肉蛋白分解的氨经丙酮酸转氨基生成丙氨酸后随血液转运到肝,丙氨酸经肝脱氨基生成丙酮酸和氨,丙酮酸经肝糖异生形成葡萄糖,而氨经肝鸟氨酸循环合成尿素,葡萄糖经血液回到肌肉经肌肉经酵解过程再生成丙酮酸. 将肌肉中代谢产生的氨通过丙酮酸形式转运到肝而合成尿素.甲硫氨酸：甲硫氨酸经SAM、同型半胱氨酸等中间代谢,进而重新生成甲硫氨酸的循环过程. 为体内甲基化反应提供活性甲基的供体SAM1．草酰乙酸在葡萄糖的氧化分解及糖异生代谢中起着十分重要的作用. 1草酰乙酸是三羧酸循环中的起始物,糖氧化产生的乙酰CoA必须首先与草酰乙酸缩合成柠檬酸,才能彻底氧化.2草酰乙酸可以作为糖异生的原料,循糖异生途径异生为糖.3草酰乙酸是丙酮酸、乳酸及生糖氨基酸等异生为糖时的中间产物,这些物质必须转变成草酰乙酸后再异生为糖.h2. 乙酰CoA是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物,也是三大营养代谢联系的枢纽.乙酰CoA的生成：糖有氧氧化；脂酸B氧化；氨基酸分解代谢；甘油及乳酸分解.乙酰CoA的代谢去路：进入三羧酸循环彻底氧化分解,体内能量的主要来源；在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时重要能源之一；合成脂肪酸；合成胆固醇；合成神经递质乙酰胆碱.3. 高氨血症时,脑中的反应为氨+α-酮戊二酸生成谷氨酸,氨+谷氨酸生成谷氨酰胺, 脑内α-酮戊二酸减少导致了三羧酸循环减慢,从而使ATP生成减少,脑组织供能缺乏表现为昏迷.4．丙酮酸转氨基丙酮酸2丙酮酸无氧酵解乳酸3丙酮酸糖异生葡萄糖4丙酮酸酵解逆行磷酸二羟丙酮甘油5丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 呼吸链 CO2+H2O6丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 脂肪酸合成脂肪酸7丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 酮体合成酮体8丙酮酸氧化脱羧乙酰CoA 胆固醇合成胆固醇9丙酮酸羧化草酰乙酸10．酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团.这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域.该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物.该区域称为酶的活性中心.1 酶“诱导锲合假说”．酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合.这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说.酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击.这种不稳定状态称为过渡态.过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能.3．DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链.另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链.4．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点.由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节.乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面：1阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA 聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动.2 CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac 操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性；有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA 转录活性降低.3协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性3．在脂质代谢中,乙酰CoA主要来自脂肪酸的β-氧化,也可来自甘油的氧化分解.在肝脏,乙酰CoA可被转化成酮体向肝外输送.在脂肪酸生物合成中,乙酰CoA是基本原料之一.乙酰CoA也是胆固醇合成的基本原料之5．DNA双螺旋结构模型的要点：1DNA是以反向平行的双链结构,脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触.2DNA是一右手螺旋结构.螺旋每旋转一周包含了10对碱基,每个碱基的旋转角度为36°.螺距为3DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持.原核生物转录终止．RNA-pol在DNA模板上停顿下来不再前进,转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来,就是转录终止.依据是否需要蛋白质因子的参与,原核生物转录终止分为依赖ρ因子与非依赖ρ因子两大类.依赖ρ因子的转录终止中,ρ因子与转录产物结合,ρ因子和RNA-pol都发生构象改变,从而使RNA聚合酶停顿,解螺旋酶活性使DNA/RNA杂化双链拆离,利于产物从转录复合物中释放.非依赖ρ因子的转录终止中,DNA模板上靠近终止处有些特殊碱基序列,转录出RNA后,产物形成特殊的结构来终止转录.．血浆脂蛋白主要包括CM、VLDL、LDL和HDL四类.CM的功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇；VLDL运输内源性甘油三酯和胆固醇；LDL转运内源性胆固醇；HDL逆向转运胆固醇.2．谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α酮戊二酸、NADH+H+和NH3；α酮戊二酸经三羧酸循环产生草酰乙酸、CO2、FADH2、NADH+H+；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸和CO2；磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸,在丙酮酸脱氢酶的作用下生成乙酰辅酶A；乙酰辅酶A经三羧酸循环生成2CO2、1FADH2、3 NADH+H+和ATP；经氧化呼吸链生成ATP和H2ONH3+CO2+ATP生成氨基甲酰磷酸,经鸟氨酸循环生成尿素.3．复制和转录都以DNA为模板,都需依赖DNA的聚合酶,聚合过程都是在核苷酸之间生成磷酸二酯键,合成的核酸链都从5’向3’方向延长,都需遵从碱基配对规律.复制和转录最根本的不同是：通过复制使子代保留杂代全部遗传信息,而转录只需按生存需要部分信息表达.因此可以从模板和产物的不同来理解这一重大区别.此外,聚合酶分别是DNA pol和RNA pol,底物分别是dNTP 和NTP,还有碱基配对的差别1．酮体的产生和利用酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮.肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoAHMG-CoA,接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸.乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮.HMG-CoA合成酶是酮体生成的关键酶.肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化.酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用.丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出.乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化.3. 复制的保真性机制①. 遵守严格的碱基配对规律；②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；,实现正确的碱基选择.③. 复制出错时及时校读功能.4．乳酸异生为葡萄糖的过程1乳酸经LDH催化生成丙酮酸.2丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经GOT催化生成天冬氨酸出线粒体,在胞液中经GOT催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸.3磷酸烯醇式丙酮酸循酵解途径至1,6—二磷酸果糖.41,6—二磷酸果糖经果糖二磷酸酶—1催化生成6—磷酸果糖,再异构为6—磷酸葡萄糖.56—磷酸葡萄糖在葡萄糖—6—磷酸酶作用下生成葡萄糖.三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径.2糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化.3脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化,脂肪酸经β氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化.4蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入糖有氧氧化进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸.所以,三羧酸循环是三大物质共同通路.3．要点：1血糖的来源有糖异生、食物糖的吸收和肝糖原分解.2血糖的去路有氧化分解,合成肌、肝糖原合成脂肪非必需氨基酸及其他如核糖等物质.3肝脏是维持血糖浓度的主要器官：①调节肝糖原的合成与分解；②饥饿时是糖异生的重要器官.4．要点：1肌肉缺乏葡萄糖—6—磷酸酶.2肌糖原分解出葡萄糖—6—磷酸后,经糖酵解途径产生乳酸,乳酸进入血液循环到肝脏,以乳酸为原料经糖异生作用转变为葡萄糖,并释放人血补充血糖.5．要点：1糖酵解指无氧条件下葡萄糖或糖原分解为乳酸过程.2糖酵解与糖异生的差别是糖酵解过程的三个关键酶由糖异生的四个关键酶代替催化反应.作用部位：糖异生在胞液和线粒体,糖酵解则全部在胞液中进行.6.要点：各种糖的氧化代谢,包括糖酵解,磷酸戊糖途径,糖有氧氧化,糖原合成和分解糖异生途径均有6—磷酸葡萄糖中间产物生成.7．要点：1糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,可作为脂肪合成中甘油的原料.2糖有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料.3脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化.4酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环.5甘油经磷酸甘油激酶作用后转变为磷酸二羟丙酮进入糖酵解或糖有氧氧化.。

生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。

生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。

它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。

下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。

1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。

2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。

3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。

DNA和RNA是两种最重要的核酸。

DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。

4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。

酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。

5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。

这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。

代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。

7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。

它包括细胞色素和膜蛋白等。

9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。

光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。

10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。

脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。

11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。

生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。

12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。