酶学与酶工程 (2)优秀课件

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酶学及酶工程2章1节

例：转化酶（invertase）的活性测定
催化反应：蔗糖+水→葡萄糖+果糖 Nelson还原糖定量法测定生成的还原糖量来测定反应速度。 1单位转化酶活性定义为标准测活条件下1min内水解 1μmole蔗糖生成2μmols还原糖的酶活性。 Nelson试剂：含碳酸钠，酒石酸钾钠，碳酸氢钠，硫酸钠，硫酸铜。砷钼酸试剂：含钼酸铵，砷酸钠，硫酸。测定方法：将酶和底物混和保温，反应一定时间后加入 Nelson试剂中断酶反应，沸水浴后加入砷钼酸试剂，充分反应后测定510nm光吸收，由标准曲线上得到还原糖量，计算得到酶活性。
比色杯
酶反应在比色杯中进行，将反应系统加入比色杯恒温，通常是最后加入酶溶液启动反应，混匀后即启动连续监测。也有最后加某一底物启动反应的。按材料比色杯有石英、玻璃和塑料的。石英杯适用于紫外，可见各波长，但价格高。玻璃杯价低，准确性亦好，但不适用紫外（不透明）。塑料杯价最低，也不适用紫外，准确性稍差，可用于一次性使用。标准比色杯大小为1cm×1cm内径，容量为3ml，一般测活可用2ml。窄缝比色杯宽度0.5cm或更少，可节省测活材料，但需注意和光束位置的配合，做不好易出操作误差。标准光径为1cm，非标准光径有0.5cm, 2cm, 4cm甚至10cm 光径，可用于光吸收过大或过小的溶液。
ε :摩尔消光系数，c: 浓度，l: 光径
物化性质
3. 空间结构的稳定性有活性的酶的空间结构稳定性有限。不同的酶可能有不同的稳定性。保持稳定性的环境因素： 1）离子强度适当； 2）最适酸碱度左右； 3）低温； 4）加入稳定剂：甘油，糖类，聚乙二醇等。
物化性质
4. 化学反应性 1）水解：酸水解，碱水解，蛋白酶水解。 2）氧化：侧链的巯基易被氧化，甚至可被溶于水中的溶解氧所氧化。如巯基是必需基团，会使酶失活。另外氧化会形成二硫键，影响酶的空间结构。保护的方法：真空除氧；加入保护剂，如巯基乙醇，二巯基苏糖醇（DTT）。 3）侧链基团被化学作用：除巯基很易被作用外，羟基，氨基，胍基，羧基，咪唑基，苯基等均可被特定试剂作用。化学修饰的基础。

酶学与酶工程

Lecture1 酶学与酶工程1、酶的概念,命名、酶的活性中心1）酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度转移性的特殊蛋白质，是一类生物催化剂。

酶工程:将酶学理论与化工技术相结合,研究酶的产生和应用的一门新的技术性学科，包括了酶制剂的制备、酶的固定化、酶的修饰与改造及酶反应器等方面。

主要：酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和酶生物反应器.化学酶工程:用化学手段修饰、改造、模拟天然酶，使其更适合人们的需要,主要包括天然酶、化学修饰酶、固定化酶以及化学人工合成酶的研究与应用.生物酶工程：用生物学的方法，特别是基因工程、蛋白质工程和组合库筛选法改造天然酶，创造性能优异的新酶，主要是抗体酶、杂合酶、进化酶和核酸酶的研究与应用。

2)命名：系统命名法！！催化下列反应酶的命名：ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6—磷酸该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。

它的分类数字是：E.C.2.7。

1。

1E.C代表按国际酶学委员会规定的命名第1个数字(2）代表酶的分类名称(转移酶类）第2个数字（7)代表亚类（磷酸转移酶类）第3个数字（1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类）第4个数字(1)代表该酶在亚—亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体）3）活性中心必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基因酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

2、酶的分类、组成、结构特点和作用机制分类:按酶促反应的性质分类（六大类）：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶类、异构酶类、合成酶类全酶=酶蛋白+辅因子辅因子包括：有机辅因子（辅酶非共价结合/辅基非共价结合或共价结合)和金属辅因子（金属酶/金属激活酶)酶蛋白的分类:3、酶作为催化剂的显著特点强大的催化能力：可以加快至1017倍；没有副反应,酶在较温和的条件下催化反应的进行；高度的专一性，各种酶都有专一性但是专一程度的严格性上有所差别；可调节性,包括了抑制剂和激活剂的调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等；易变性，大多数的酶是蛋白质，在极端环境中会受到破坏。

酶工程课件第二章

（2-6）
（2-7）
第一节酶促反应动力学
当底物浓度很高时，所有酶都与底物结合生成中间产物ES，则[E]t=[ES]。此时反应速度达到最大Vmax，即
Vmax= k3 [ES]= k3[E]t
（2-8）
（2-7）除以（2-8），并整理得
（2-9）
这就是米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation），又称为米氏方程，式中的Km是一常数值，称为米氏常数。在特殊情况下，当v = Vmax时，米氏方程可转化为下式：
第二节影响酶促反应的因素
酶的活性虽然随着温度的降低而减弱，但低温一般不破坏酶，只是酶的催化活性很微弱，当温度回升后，酶又恢复其活性。临床上的低温麻醉就是利用低温能降低酶的活性，以减慢组织细胞的代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性，有利于手术治疗。低温保存菌种和生物制品也是基于同一原理。
第一节酶促反应动力学
一、单底物动力学
k3在单底物酶促反应中，底物（S）首先与酶（E）结合，生成底物和酶的复合物（ES），然后复合物分解，形成产物（P）并释放出酶，这个过程可表示如下：
式中酶与底物形成复合物的反应是可逆反应，正反应和逆反应的速度常数分别为k1、k2，复合物分解为产物与酶的反应是不可逆反应，速度常数为k3。
值得注意的是酶在试管中反应的最适pH与其所在正常细胞的生理pH值不一定是相同的。这主要是因为一个细胞中有数百种酶，不同的酶对细胞内的生理pH值的敏感性不一样，对有些酶而言可能已达到或者接近其最适pH，而对另一些酶则不是，这就致使不同的酶表现出不同的活性。这种不同被认为对细胞内复杂的各种代谢活动有重要意义。
对于一种具体的酶而言，其最适温度并不是一个固定值，而与酶作用的时间长短有关。酶可以在较短的时间内耐受较高的温度，但是只有当酶反应时间在被规定的情况下，才有最适温度。也就是说，即使是同一种酶，如果反应的时间不同，其最适温度也不一样。一般来说，酶在干燥情况下要比潮湿状态下更耐高温。这一点已被广泛用于指导酶的储藏保存。有些酶的干粉剂可以在室温下放置一段时间，而其水溶液则必须在冰箱中保存；制成冰冻干粉的酶制剂能放置数月，而未制成这种干粉的酶溶液在冰箱中只能保存几天。

酶学及酶工程课2章1节14

3. 离子键
酶分子上的电荷：正电：来自 Arg, Lys, His, N端. 负电：来自 Asp, Glu, C端. 正负电荷形成的离子键是强作用力，对形成和维持酶的空间结构，以及酶和底物的相互作用，都起着重要作用。 F = q1q2 / Dr2 式中D为介电常数, q为电荷量, r为电荷间距。
4. 氢键
氢键在氢和高电负性的氧，氮原子间形成。
键能3－7千卡/摩尔。供、受体在一条直线上时强度最大。
水易形成氢键。形成氢键的基团：1）作供体：吲哚基，胍基；2）作供体或受体：酰胺基，醇羟基；氨基，羧基，咪唑基。
5. 疏水作用
疏水作用是由水的作用形成的，并非疏水基团之间有吸引力。
本次课结束下次课再见！
Thank you！
影响晶体生长的因素
a. 蛋白质样品的纯度。形成完整单晶的关键。用同批原料，新制样品。 b. pH值。不同pH下溶解度不同，并可长出不同晶型晶体。 c. 温度。溶解度随温度变化。 d. 离子强度。离子强度影响大分子表面电荷及其相互作用，而影响溶解度，产生盐溶或盐析作用。 e. 有机分子添加剂。降低溶剂的介电常数，增加静电相互作用，改变溶解度。
酶学及酶工程
Enzymology and Enzyme Engineering
田维熙教授
中国科学院大学
第二章酶的结构与功能
第一节酶的空间结构及测定
一、原子间的作用力
1. 轨道和能级
轨道能级
生物常见原子电子轨道
2. 共价键——原子间最牢固的结合
σ键：
• • 二个原子轨道上的电子均未成对；分子轨道电子成对
PE = A/R12 – B/R6
二、酶的空间结构和肽键

酶学及酶工程课2章5节14

凝血过程
2.通过可逆改变共价结构的活性调节
控制糖原代谢途径的磷酸化酶的活性调节： b需依赖AMP才有活性，a不需依赖AMP即有活性。由激酶和磷酸酶催化相互转换。
生理意义特点
由于此类调节方式是酶催化的，活性酶数量能迅速发生变化，造成起始信号被迅速放大。可逆共价活性调节方式中酶的活性形式和非活性形式为连续互变状态，对生物代谢环境的变化可以随时应答，比不可逆共价活性调节更具灵活性。
第二章酶的结构与功能
第五节酶的活性调控及变构（别构）效应
一、酶活性调节的多样性
生命过程表现了它内部变化历程的有序性。这种有序性是受多方面因素调节和控制的，酶活性的调节控制又是各种生命现象调节控制的主要方式之一。任何不受控制的过程对生命都是灾难性的。通过反馈机制对过程进行有效的调节控制，对任何生命以及类似的事物都是必须的，这是不以人的意志为转移的客观规律。酶活性的调节控制有多种方式。
3. 共价修饰调节
这种调节方式是通过酶催化进行的。 1）在一种酶分子上，通过其它酶催化共价地引入一个基团，从而改变它的活性。引入的基团还可以被第三种酶催化除去，再改变活性。例如，磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化；大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化就是以这种方式调节它们的活性。
2）限制性蛋白酶水解是另一种高特异性的共价修饰调节系统。生物体内有些新生蛋白是以无活性的前体形式存在的，生理需要时通过限制性水解作用使前体转变为具有生物活性的蛋白质或酶，如消化蛋白酶酶原激活、血液凝固等。
二、通过酶催化的共价修饰调节
1.通过不可逆改变共价结构的活性调节。 1）消化蛋白酶的酶原激活酶原激活是非活化的酶原被特异的蛋白酶限制性水解，切去某段肽或断开某个肽键而转变为活性的酶。如消化蛋白酶无活性的酶原在小肠里被其他蛋白水解酶限制性地切去一个小肽，而活化成为有活性的消化蛋白酶。

酶学与酶工程第二章学生ppt课件

22
3. 共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化（nucleophilic catalysis）或亲电子催化（electrophilic catalysis）亲核攻击集团： -OH，-SH，-N（咪唑基）底物亲电中心：
磷酰基（P=O）酰基（C=O）糖基（Glu-C-OH）
狭义酸碱催化：H＋和OH－（specific acid-base catalysis）
广义酸碱催化：质子供体和质子受体（general acid-base catalysis
21
三、降低反应活化能的因素
Table Functional groups involved in general
天冬氨酸、谷氨酸和赖氨酸
11
二、酶的结构和功能的关系
（一）酶的一级结构与催化功能的关系酶的一级结构是酶的基本化学结构，是催化功能的基
础。
12
胰蛋白酶原（trypsinogen）的激活
13
（二）酶的二级和三级结构与催化功能的关系
酶的二级、三级结构是所有酶都必须具备的空间构型。维持酶的活性部位所必须的酶蛋白的二级和三级结构彻底改变，就会使酶遭受破坏而丧失其催化功能，这是蛋白质变性的依据。
1．酶的变性和失活 2．活性中心的挠性 3．酶分子的结构域
14
（三）酶的四级结构与催化功能的关系
具有四级结构的酶，按其功能可分为两类，一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关系密切。
15
三、酶催化作用的基本理论
（一）酶—底物复合物
1．酶－底物复合物存在的证据 1903年，Henri用蔗糖水解酶水解蔗糖提出的。 E+S= ES= P+ E

酶工程总结PPT课件

酶固定化技术包括固定化载体、固定化方法、固定化酶的分离和回收等关键技术，这些技术的应用能够为酶工程提供高效、连续化的生产方式。
酶的分子改造技术
酶的分子改造技术是通过化学或生物方法对酶的分子结构进行修饰和改造，从而改变酶的催化性质和功能的技术。
酶的分子改造技术包括化学修饰、定向进化、点突变等关键技术，这些技术的应用能够优化酶的催化性能和稳定性，提高酶的生产效率和降低成本。
THANKS
生物能源开发
酶工程技术可用于生物能源开发，如生物柴油、生物酒精等。
06
酶工程的前景与挑战
酶工程的发展前景
酶工程在工业生产中的应用前景广阔，特别是在生物制药、生物燃料、环保等领域。
随着酶工程技术的不断进步，酶的产量、活性和稳定性将得到进一步提高，为工业生产提供更高效、环保的解决方案。
酶工程在医疗领域的应用前景也十分看好，例如用于药物设计和开发、疾病诊断和治疗等。
环保领域的应用
有毒有害物质降解
01
酶工程技术可用于降解有毒有害物质，如重金属、有机污染物
等。
废水处理
02
酶工程技术可以用于废水处理，通过酶促反应将废水中的有机
物转化为无害物质。
生物修复
03
酶工程技术可用于生物修复，通过酶促反应降解污染物，恢复
生态环境。
食品工业领域的应用
食品添加剂生产
酶工程技术在食品添加剂生产中发挥着重要作用，如生产甜味剂、防腐剂等。
专一性
一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，具有明显的专一性。
不稳定性
大多数酶是蛋白质，容易受温度、pH、重金属离子等环境因素的影响，表现出不稳定性。
酶的活性调节
1 2
共价修饰

酶学及酶工程PPT课件

催化基团实施具体的催化反应。如酸碱催化，共价催化。
活性部位的组成成分
形成活性部位的组成成分包括主链结构，侧链基团和辅基。
主链形成活性部位的基础形状。
侧链基团完成活性部位的构成，是活性部位的主要成分。
很多酶还包含金属或有机辅基，它们虽不是肽链的一部分，但紧密结合在酶分子中，并实际参与了活性部位的形成，有的是结合部位的一部分，有的本身是催化基团，还有的能够传递中间产物。
N
N
N
H
H
2. 共价催化
催化反应中，酶的催化基团和底物形成临时共价键，使底物被激活为中间态，进而实现被催化的反应而生成产物，同时酶恢复游离态：
这种催化机制称为共价催化。共价催化包括亲核催化和亲电催化。
亲核催化和亲电催化
如酶分子富含可提供公用电子对的亲核基团，如氨基、巯基、羟基、咪唑基等，其提供电子对给带部分正电的底物而形成临时共价键，这种催化作用就是亲核催化。由于酶的侧链基团大多是亲核的，亲核催化是共价催化中的主要形式。
底物在活性部位的结合力
底物和结合部位有形状的配合，使底物的原子与结合部位的原子有尽可能多的接近到范德华半径内。
除范德华力，稳定底物结合的力还有离子间引力、氢键和疏水作用，侧链、辅基和底物之间存在相应的配合。
按锁钥模型假说，酶的活性中心空间结构是刚性的。
2. 诱导契合模型假说
后来的研究发现自由酶的活性部位和底物间并不精确地像锁钥匙一般配合，从而提出了诱导契合模型假说。该假说认为，酶与底物结合时，结合力促使酶和底物分别发生一些构象的变化，从而更有利于催化反应的发生。构象变化使活性部位和底物达到精确配合，结合更紧密，并使催化基团处于更有利于催化的位置上。底物形变造成应力状态会使发生反应的键变弱，降低反应的活化自由能，使反应速度增加。形变所需的能量则是由结合能提供的。

《酶学与酶工程》PPT课件

约有60%以上的酶制剂已用基因改良菌株生产,
ＮＯＶＯ公司使用的菌种有80%是基因重组菌株。
二类是非水解酶
主要是分析试剂用酶、医药工业用酶、淀粉加工用酶、乳制品工业用酶
第二节酶的分类、组成、结构特点和作用机制
精品医学
23
一、酶的分类（一）酶的命名法 1、习惯命名法 (1) 依据底物来命名（绝大多数酶）：蛋白酶、淀粉酶； (2) 依据催化反应的性质命名：水解酶、转氨酶； (3) 结合底物和催化反应的性质命名：琥珀酸脱氢酶； (4) 有时加上酶的来源：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶。
精品医学
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（二）国际系统命名
➢ 基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。
➢ 举例：
谷丙转氨酶的系统名称：丙氨酸 :- 酮戊二酸氨基转移酶
丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
精品医学
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（三）国际系统分类法及编号（EC编号）
（1）按反应性质分六大类，用1、2、3、4、5、 6表示：氧、转、水、裂、异、合；
➢ 1：氧化还原酶 2：转移酶 ➢ 4：裂合酶 5：异构酶
是酶学和工程学相互渗透结合、发展而成的一门新的技术科学。
是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。
（2）酶工程的历史
1894年，日本科学家首次从米曲霉中提炼出淀粉酶，治疗消化不良，开创人类有目的地生产和应用酶制剂的先例。
1908年,德国科学家罗门等利用胰酶 (胰蛋白酶、胰淀粉酶和胰脂肪酶的混合物)，用于皮革的鞣制。
第一章酶学与酶工程
第一节酶工程概述
1、酶学发展历史
新陈代谢是生命活动的基础,是生命活动最重要的特征。

酶与酶工程绪论PPT课件

酶是具有生物催化功能的生物大分子。
1982年Cech小组发现RNA本身可以是一个生物催化剂，称之为核酶Ribozyme。
事先设计好的过渡态类似物为半抗原，按一般单克隆抗体制备程序获得具有催化活性的抗体。称之为抗体酶Abzyme。
酶有两大类别：
主要由蛋白质组成称为蛋白类酶（P酶）；
改造酶的特性最有效的方法是定位突变（Site-directed Mutagenesis）和定向进化（Directed Evolution in Vitro）。
定位突变技术只对某些氨基酸残基进行替换、删除、天加或修饰，并不能从根本上改变酶的高级结构，故有一定的局限性。
体外定向进化不需要酶的结构、功能关系和催化机制方面的信息。
生物酶工程则是以酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物，
主要包括：
①用基因工程技术大量生产酶（克隆酶）；
②修饰酶基因产生遗传修饰酶（突变酶）；
③设计新的酶基因，合成自然界不曾有的新酶。
1.3 分子酶学工程（Molecular Engineering）
是酶工程在分子水平上的体现。
❖ 一是发展构建工程酶的理论、策略和方法； ❖ 二是在考察和研究生物多样性的基础上发现
新的酶及其工程化； ❖ 三是扩大工程酶的应用领域。
分子酶学工程的基本策略和方法
1）在对酶结构与功能分析的基础上，应用基因工程、蛋白质工程（包括分子进化）技术改变或完善天然酶某些性质并构建出更加实用的新酶，如进化酶、模块酶和杂和酶等；
蛋白质工程生物催化过程的开发流程
生物催化过程又是典型的高度不均一过程，理论上
需要特殊设计的硬件部分，需要有高催化效率的生物催化剂，需要实施计算机控制的软件，需要能降低成本的回收和再利用技术，

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（二）国际系统命名法
国际系统命名法原则是以酶的整体反应为基础的，规定每种酶的名称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物起反应，应在它们系统名称中包括两个底物的名称，并以“：”号将它们隔开。若底物之一是水时，可将水略去不写。
ATP＋D-葡萄糖 ADP＋D-葡萄糖-6-磷酸国际系统命名为： ATP：D-葡萄糖磷酸转移酶
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2．酶与底物的结合模型
a．锁和钥匙模型 b ．诱导锲合模型
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a．锁和钥匙模型
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
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b ．诱导锲合模型
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.
专一性
活性部位
必需基团
催化基团催化性质
维持酶的空间结构
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三．酶的作用机制
1．酶的作用过程 2．酶与底物的结合模型 3 ．酶的催化作用
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1．酶的作用过程
酶的活性部位：
是它结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子相当小的部分，它是由在线性多肽中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。
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（三）国际系统分类法及酶的编号
国际酶学委员会，根据各种酶所催化反应的类型，把酶分为6大类，即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别用1、2、 3、4、5、6来表示。再根据底物中被作用的基团或键的特点将每一大类分为若干个亚类，每一个亚类又按顺序编成1、2、3、4……等数字。每一个亚类可再分为亚亚类，仍用1、2、3、4……编号。每一个酶的分类编号由4个数字组成，数字间由“·”隔开，编号之前冠以EC（Enzyme Commision)。
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1．氧化还原酶 2．转移酶 3．水解酶 4．裂合酶 5．异构酶 6．连接酶（合成酶） 7．核酸酶（催化核酸）
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1．氧化还原酶 (Oxidoreductase)
包括脱氢酶(Dehydrogenase) 、氧化酶 (Oxidase) 、过氧化物酶、氧合酶、细胞色素氧化酶等
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
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7.核酸酶（催化核酸） Ribozyme
核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
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酶用于生物催化的概况
类别
水解酶 hydrolases
氧化还原酶 oxidoreductases
转移酶 transferases
裂合酶 lyases
异构酶 isomerases
酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分。
退出辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
（二）单体酶、寡聚酶和多酶复合物
1.单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。
O H
O
退出
2．转移酶(Transferase)
包括酮醛基转移酶、酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶等
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
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3．水解酶(Hydrolase)
脂肪酶、糖苷酶、肽酶等，水解酶一般不需辅酶
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连接酶 ligases
占总酶比例% 26 27
24 12 5 6
利用率% 65 25
5 ~5 ~1 ~1
二．酶的组成和结构特点
（一）酶的组成
单纯酶酶
结合酶（全酶）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。
辅因子
辅基与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂金属离子作为辅助因子。
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5．异构酶(Isomerase)
此类酶为生物代谢需要对某些物质进行分子异构化，分别进行外消旋、差向异构、顺反异构等
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6．连接酶（合成酶）(Ligase or Synthetase)
这类酶关系很多生命物质的合成，其特点是需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅助因子。分别形成C-O键（与蛋白质合成有关）、C-S键（与脂肪酸合成有关）、C-C键和磷酸酯键。
酶学与酶工程 (2)优秀课件
第一章酶学与酶工程
第一节酶工程概述第二节酶的分类、组成、结构特点和作用机制第三节酶作为催化剂的显著特点第四节酶促反应动力学第五节酶的抑制作用
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第二节酶的分类、组成、结构特点和作用机制
一．酶的分类：二．酶的组成和结构特点三．酶的作用机制
3.多酶复合物 (multienzyme system)：是由几种酶非共价键彼此嵌合而成。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
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(三) 活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用
直接有关的部位。
结合基团
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3 ．酶的催化作用
（1）研究方法（2）影响酶的催化作用
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（1）研究方法
a.从非酶系统模式获得催化作用规律 b.从酶的结构与功能研究中得到催化作用机理
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一．酶的分类
（一）习惯命名法
1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为习惯名。主要依据以下原则： 1. 根据酶作用的底物命名，如纤维素酶。 2. 根据酶催化反应的性质及类型命名，如溶菌酶。 3. 根据酶的来源命名，如胰蛋白酶。
有的酶结合上述原则来命名。习惯命名比较简单，应用历史较长，尽管缺乏系统性，但现在还被人们使用。
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
退出
4．裂合酶(Lyase)
这类酶可脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H