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氨基酸的种类及相应的作用
氨基酸的种类主要有哪几种？分别有什么不同的作用呢？氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸，下面我们具体了解一下氨基酸的种类。
氨基酸的种类主要有哪几种？分别有什么不同的作用呢？氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸，下面我们具体了解一下氨基酸的种类。
1、非极性氨基酸
非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸氨基酸的种类多用途也是比较广泛的，在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
20 种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4 组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。
②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。
③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G丙氨酸Alanine Ala A缬氨酸Valine Val V亮氨酸Leucine Leu L异亮氨酸Isoleucine Ile I脯氨酸Proline Pro P苯丙氨酸Phenylalanine Phe F酪氨酸Tyrosine Tyr Y色氨酸Tryptophan Trp W丝氨酸Serine Ser S苏氨酸Threonine Thr T半胱氨酸Cystine Cys C蛋氨酸Methionine Met M天冬酰胺Asparagine Asn N谷氨酰胺Glutarnine Gln Q天冬氨酸Asparticacid Asp D谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1. “一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R
基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
氨基酸的缩写符号。
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R
基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
氨基酸的缩写符号。
生物化学氨基酸的分类
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由一种中心碳原子（α-碳）连接着一个氨基基团、一个羧酸基团和一个氢原子，此外，它们还有一个侧链（R基团），这个侧链决定了不同氨基酸之间的差异性。
按侧链的不同，氨基酸可以分为以下几类：
1. 极性氨基酸：侧链中含有极性或带电的官能团，如羟基、胺基、羧酸基、酰胺基、硫酸基等等。
例如，谷氨酸、天冬酰胺酸、精氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸在水中容易溶解，可以和其他极性物质相互作用，如水分子、离子等等。
2. 非极性氨基酸：侧链中没有极性官能团，如甲基、乙基、异丙基、苯基等等。
例如，丙氨酸、丙酮酸、苯丙氨酸、脯氨酸等。
这些氨基酸在水中不容易溶解，可以和其他非极性物质相互作用，如脂肪酸、胆固醇等等。
3. 酸性氨基酸：侧链中含有带电的羧酸基团（-COOH），如谷氨酸、天冬氨酸等。
这些氨基酸可以释放质子，形成负电荷的离子。
4. 碱性氨基酸：侧链中含有带电的胺基基团（-NH2），如赖氨酸、精
氨酸等。
这些氨基酸可以接受质子，形成正电荷的离子。
5. 硫氨基酸：侧链中含有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸可以形成二硫键，对于蛋白质的空间结构和功能有重要作用。
氨基酸纸层析实验报告氨基酸纸层析实验报告一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，对于了解生物体内蛋白质的组成和结构具有重要意义。
氨基酸纸层析是一种简单而有效的分离和鉴定氨基酸的方法。
本实验旨在通过氨基酸纸层析实验，了解不同氨基酸在纸上的迁移速度和相对极性，以及利用该方法对未知氨基酸进行鉴定。
二、实验原理氨基酸纸层析是基于氨基酸在纸上的迁移速度差异和相对极性的原理进行的。
在纸上，氨基酸会随着溶剂的上升而迁移，迁移的距离与氨基酸的极性有关。
相对极性较大的氨基酸迁移速度较慢，相对极性较小的氨基酸迁移速度较快。
三、实验步骤1. 准备工作：将纸层析纸剪成适当大小的条状，将各种氨基酸溶液准备好。
2. 在纸层析纸上标记出起点线和氨基酸溶液的滴点位置。
3. 使用毛细管或微量移液器，将不同浓度的氨基酸溶液滴在起点线上。
4. 将纸层析纸的一端浸入含有适量溶剂的容器中，确保溶剂不超过起点线。
5. 等待溶剂上升至纸层析纸的上端，取出纸层析纸并迅速将其晾干。
6. 在纸层析纸上观察出现的斑点，并记录它们的迁移距离和颜色。
7. 将实验结果与已知氨基酸的迁移速度进行对比，鉴定未知氨基酸。
四、实验结果根据实验结果，可以观察到在纸层析纸上出现了多个斑点。
每个斑点代表一个氨基酸。
根据它们的迁移距离和颜色，可以初步判断它们的相对极性和成分。
五、讨论与分析通过对实验结果的观察和对已知氨基酸的对比，可以初步鉴定未知氨基酸的种类。
根据不同氨基酸的迁移速度和相对极性，可以推测未知氨基酸的性质和结构。
此外，实验中还需要注意一些实验条件的控制。
如溶剂的选择、纸层析纸的处理等，这些因素都会对实验结果产生影响。
六、实验总结氨基酸纸层析是一种简单而有效的分离和鉴定氨基酸的方法。
通过本实验，我们了解了不同氨基酸在纸上的迁移速度和相对极性的差异，并学会了利用该方法对未知氨基酸进行鉴定。
然而，本实验还存在一些不足之处。
例如，由于实验条件的限制，可能无法对所有氨基酸进行准确鉴定。
氨基酸及其衍生物
按照α-氨基酸中侧链R基的极性性质，组成蛋白质的20种常见氨基酸可分4组：
①R基为非极性的氨基酸。
共有8种，5种带有脂肪族侧链，即丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸，2种为芳香族氨基酸，即苯丙氨酸和色氨酸，一种为含硫氨基酸，即甲硫氨酸;本组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小;脯氨酸与一般α-氨基酸不同，它是α-氨基酸上的侧链取代了氨基酸上的一个氢原子所形成的，实际上是亚氨基酸。
②R基有极性但不具有电荷的氨基酸。
共有7种，即R基有羟基的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，R基有巯基的半胱氨酸，R基有酰胺基的谷氨酰胺和天冬酰胺，另一种氨基酸为甘氨酸; 甘氨酸分子无R基，但具有一定的极性，故归于本组; 本组氨基酸侧链中含有不解离的极性基，能与水形成氢键，较易溶于水。
③R基带正电荷的氨基酸。
共有3种，即赖氨酸、精氨酸和组氨酸; 在pH7.0时携带正电荷，也称碱性氨基酸。
④R基为带负电荷的氨基酸。
共有2种，即谷氨酸和天冬氨酸; 在pH7.0时分子带负电荷，也称酸性氨基酸。
20种氨基酸的结构式，缩写符号和有关常数见表。
除上述20种常见的氨基酸外，尚有二碘酪氨酸、甲状腺素、羟脯氨酸、羟赖氨酸等见于某些蛋白质中。
除了参与蛋白质组成的氨基酸外，还在各种组织和细胞中找到200多种其他氨基酸，这些氨基酸大多是组成蛋白质的那些α-氨基酸的衍生物。
但是，有一些是β-、γ-或δ-氨基酸，并且有些是D 型的氨基酸，如β-丙氨酸、γ-氨基丁酸以及在抗生素短杆菌肽-S中的苯丙氨酸、革兰阳性细菌细胞壁中的D-丙氨酸和D-谷氨酸。
有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物，其中β-丙氨酸是维生素泛酸的前体，瓜氨酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体，γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。
植物含有非常多的非蛋白氨基酸，属于植物次生物质，如茶氨酸、南氨酸、刀豆氨酸、黎豆氨酸和β-氰丙氨酸等。
甘氨酸，丙氨酸，脯氨酸小，非极性侧链都弱疏水性。
苯丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，蛋氨酸有较大的侧链，更强烈的疏水性。
极性不带电侧链也有八种氨基酸与极性不带电的侧链。
丝氨酸和苏氨酸的羟基。
天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基团。
组氨酸和色氨酸的杂环芳族胺的侧链。
半胱氨酸有巯组。
酪氨酸酚侧链中。
半胱氨酸的巯基，酚性羟基，酪氨酸，组氨酸的咪唑基都显示出某种程度的pH依赖性离子化。
有四个与带电侧链的氨基酸的侧链。
天门冬氨酸和谷氨酸有其侧链上的羧基基团。
，每个酸是完全电离的在pH 7.4。
精氨酸和赖氨酸侧链氨基。
其侧链完全质子化在pH 7.4此表显示了氨基酸名，三和一个字母的标准缩写，和线性结构。
点击氨基酸名称费歇尔投影式（以粗体显示的原子相互键合）。
