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亚洲带绦虫成虫谷胱甘肽S-转移酶基因的克隆及生物信息学分析

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原应 用前 景 。 关键词 ： 亚 洲 带绦 虫 ； 谷胱甘肽 Ｓ ＿ 转移酶 ； ｃ Ｄ ＮＡ； 生物信息学
中 图分 类 号 ： Ｒ ３ ８ ３ ． ３ 文 献标 识 码 ： Ａ
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２ ０ ０ ７ ，２ ３（ １ １ ）
中 国 人 兽 共 患 病 学 报
Ｃｈｉ ｎｅ ｓ ｅ Ｊ ｏＨ ｒ ｎ ａ ｌ ｏ ｆ Ｚｏ ｏ ｎｏ ｓ １ ０ ０ ２ —２ ６ ９ ４ （ ２ ０ ０ ７ ） １ １ —１ ０ ９ ３ —０ ４
亚洲 带 绦 虫 成 虫 谷 胱 甘肽 Ｓ 一 转 移 酶 基 因 的 克 隆 及 生 物信 息 学 分 析 ＊
黄 江 ， 胡 旭初 ， 徐 劲 ， 黄 艳 ， 余新 炳 ， 包怀 恩 ， 郎 书源 ， 廖 兴 江
摘 要 ： 目 的 分 析 亚 洲 带 绦 虫成 虫谷 胱 甘 肽 Ｓ 一 转移酶（ Ｇ Ｓ Ｔ， ｇ ｌ ｕ ｔ ａ ｔ ｈ ｉ ｏ ｎ ｅ Ｓ － ｔ ｒ ａ ｎ ｓ ｆ ｅ ｒ ａ ｓ ｅ ） 基 因结 构 并 预 测 其编 码 蛋 白的结 构 和 功 能 。方 法 利 用 生物 信 息 网 站 如 美 国 国家 生 物 技 术 信 息 中 心 （ ＮＣ Ｂ Ｉ ，ｈ ｔ ｔ ｐ ： ／ ／ ｗｗ ｗ． ｎ ｃ ｂ ｉ ． ｎ ｌ ｍ． ｎ ｉ ｈ ． ｇ ｏ ｖ ／ ） 和 瑞 士 生物 信 息 学研 究所 的蛋 白分 析 专 家 系统 （ Ｅ ｘ Ｐ Ａ Ｓ Ｙ， ｈ ｔ ｔ ｐ ： ／ ／ ｃ ａ ． ｅ ｘ ｐ ａ ｓ ｙ ． ｏ ｒ ｇ ／ ） 中 生物 信 息 学分 析 工 具 ， 并 结 合 其 它分 析 软 件 ， 从获得 亚 洲 带 绦 虫成 虫全 长 ｃ Ｄ ＮＡ 质 粒 文 库 的 表 达 序 列 标 签 （ Ｅ Ｓ Ｔ， ｅ ｘ ｐ ｒ ｅ ｓ ｓ ｉ ｏ ｎ ｓ ｅ ｑ ｕ ｅ ｎ ｃ ｅ ｔ ａ ｇ ） 中 识别 Ｇ Ｓ Ｔ基 因， 分 析 该 基 因 的结 构 并 预 测 其 编 码 的蛋 白质 的结 构 和 功 能特 征 。结 果 该 基 因与 猪 带 绦 虫 Ｇ Ｓ Ｔ 的一 致 性 为 ９ ４ ， 相似性 为 ９ ７ ； 全长 ８ １ ０ ｂ ｐ ， 编码 区 为２ ８ ～６ ８ ７ ｂ ｐ ， 编码 ２ １ ９个 氨 基 酸 ， 无 各 种亚 细 胞 定位 序 列 ， 具 有 多个 潜 在 的磷 酸 化 位 点 ， 蛋 白 的理 化 性 质 稳 定 ； 预 测 三 个 主 要 的抗 原 表 位 ８ ９ ａ ａ ￣９ ４ ａ ａ， ２ ７ ａ ａ ￣３ ２ ａ ａ， １ １ ９ ａ ａ～ １ ２ ４ ａ ａ位 于 空 间结 构 上 相 距 较 远 的分 子表 面 ， 前 面 两个 表 位 属 于 绦 虫共 有 的 线 性抗 原 表 位 。结 论 从 亚 洲 带绦 虫 成 虫 ｃ Ｄ ＮＡ 文 库 中筛 选 出 Ｇ Ｓ Ｔ基 因， 预 测 为 胞 浆 型 蛋 白， 可 能 具 有 较 好 的 免 疫 诊 断抗
（ Ｄｅ ｐ ａ ｒ ｔ ｍｅ ｎ ｔ ｏ ｆ Ｐ ａ ｒ ａ ｓ ｉ ｔ ｏ ｌ ｏ ｇ ｙ， Ｇ ｕ ｉ ｙ ａ ｎ ｇ Ｍｅ ｄ ｉ ｃ ａ ｌ Ｃ ｏ ｌ ｌ ｅ ｇ ｅ 。Ｇ ｕ ｉ ｙ ａ ｎ ｇ ５ ５ ０ ０ ０ ４ ． Ｃ ｈ ｉ ｎ ａ ）
ＡＢＳ Ｔ ＲＡＣＴ： Ｉ ｎ ｏ ｒ ｄ ｅ ｒ ｔ ｏ ａ ｎ ａ ｌ ｙ ｚ ｅ ａ ｎ ｄ ｐ ｒ ｅ ｄ ｉ ｃ ｔ ｔ ｈ ｅ ｓ ｔ ｒ ｕ ｃ ｔ ｕ ｒ ａ ｌ ｃ ｈ ａ ｒ ａ ｃ ｔ ｅ ｒ ｉ ｓ ｔ ｉ ｃ ｓ ｏ ｆ ｇ ｌ ｕ ｔ ａ ｔ ｈ ｉ ｏ ｎ ｅ Ｓ － ｔ ｒ ａ ｎ ｓ ｆ ｅ ｒ ａ ｓ ｅ ｆ ｒ ｏ ｍ Ｔａ ｅ ｎ ｉ ａ ａ ｓ ｉ ａ ｔ ｉ ｃ ａ ｂ ｙ ｂ ｉ ｏ ｉ ｎ ｆ ｏ ｒ ｍａ ｔ ｉ ｃ ｓ ， ａ ｆ ｕ ｌ ｌ － ｌ ｅ ｎ ｇ ｔ ｈ ｃ ＤＮＡ ｓ ｅ ｑ ｕ ｅ ｎ ｃ ｅ ｅ ｎ ｃ ｏ ｄ ｉ ｎ ｇ ｇ ｌ ｕ ｔ ａ ｔ ｈ ｉ ｏ ｎ ｅ Ｓ － ｔ ｒ ａ ｎ ｓ ｆ ｅ ｒ ａ ｓ ｅ ｗａ ｓ ｉ ｄ ｅ ｎ ｔ ｉ ｆ ｉ ｅ ｄ ｆ ｒ ｏ ｍ ｆ ｕ ｌ ｌ － ｌ ｅ ｎ ｇ ｔ ｈ ｃ ＤＮＡ ｐ ｌ ａ ｓ ｍｉ ｄ

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亚洲带绦虫RNA聚合酶亚单位Ⅱ基因的生物信息学分析

亚洲带绦虫RNA聚合酶亚单位Ⅱ基因的生物信息学分析


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贵州 医药 ２ ０ 年 ７ ０７ 月第 ３ 卷第 ７ １ 期
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５ ７９ ・
论
著 ・
亚洲带绦虫 Ｒ ＮＡ聚合酶亚单位 Ⅱ基 因的 生物信 息学分析
贵 学 媒 态 验ｃ。晏 书： 萍 阳 院 体 学 室ｓ 申 医 多 形 实 ｓ４ 。 。 香
摘 要 目的 分析和预测亚洲带绦虫成虫Ｒ Ａ聚合酶亚单位Ⅱ基因及其编码的蛋白的结构 Ｎ
和功能 。方法 利 用一 系列的生物信息 学软件分析 了亚洲 带绦 虫 Ｒ ＮＡ聚合酶亚单位 Ⅱ蛋 白的氨基酸 组成、 电点、 等 亚细胞 定位 、 膜区、 跨 二级结构等蛋 白质性质 ， 并同 日本血吸 虫、 秀丽隐杆 线 虫、 果蝇 、 人
４ ￣ ５ ７ ｏ ｄｎ ５ ｍｉｏａ ｓ Ｉ ｓａｃ ｍｐｅｅ ｆ ｌｌｎ ｔ ｅ ｅｃ ｍｐ ｒｄ ｗｉｈ ｔ ｏ ｌｇ ｅ ｎ ５ １ ，ｃ ｉｇ １ ７ａ ｎ ｄｄ ． ｔｉ ｏ ｌｔ ｕｌ ｅ ｇ ｈ ｇ ｎ － ｏ ａｅ ｔ ｈｅｈ ｍｏｏ ｕ ｓｉ Ｇｅ Ｂａ ｋ ｂ ＬＡＳ ｎ ｎ ｙ Ｂ Ｔｘ Ｔｈ ｒ ｔｉ ａ ｏ ｒ ｓ ｍｂ ａ ｅ ｒｇｏ ｓ ｗｉｈ ｓａ ｌ ｈ ｓｃ ｌｃ ｅ ｃ ｌ ｅ ｐ ｏｅｎ ｈ ｓ ｎ ｔ ｔａ ｍｅ ｒｎ ｅ ｉｎ ， ｔ ｔｂｅ ｐ ｙ ｉａ－ ｈ ｍｉａ ｎ
寄生虫谷胱甘肽转移酶的研究进展

寄生虫谷胱甘肽转移酶的研究进展

中国兽医科学 2021,51(01): 113-118Chinese Veterinary Science网络首发时间：2020-12-04 D O I：10.16656/j.issn. 1673-4696.2021.0015 中图分类号：S852.7 文献标志码：A文章编号：1673-4696(2021 )01-0113-06寄生虫谷胱甘肽转移酶的研究进展李爽，刘群*(中国农业大学动物医学院国家动物寄生原虫实验室，北京100193)摘要：谷胱甘肽转移酶（glutathione S-transferase,GST)是由多基因编码、具有多种功能的超基因家族 酶，是细胞内转运的“通用”栽体蛋白。

哺乳动物的GST可调控细胞增殖和死亡信号通路，具有参与运输、新陈 代谢和生理反应等的能力。

已有研究表明，多种寄生虫的GST参与虫体的生命活动。

综述了有关寄生虫GST 的研究进展，为后续相关研究提供思路。

关键词：寄生虫；谷胱甘肽转移酶（GST);功能；药物靶点Advances in the research of glutathione S-transferase in parasitesLI Shuang,LIU Qun*(National A nimal Protozoa Laboratory, College of Veterinary Medicine ,Chirm Agricultural University, Beijing 100193, C/iiraa)Abstract：Glutathione S-transferase (GST) is a supergene fami ly enzyme encoded by a supergene fa­mily which has multiple functions. They were thought to be 'all-purpose' carrier proteins involved in intracellular transport. Mammalian GST regulates cell proliferation and death signaling pathways and is involved in transportation,metabolism,and physiological responses. Previous studies have demon­strated that GST of various parasites plays an important role in diversified life activities of para­sites. This review mainly describes the progress of research about GST on parasites and provides in- sights for the related research.Key words：parasite；glutathione S-transferase (GST) ；function；drug target* Corresponding author：LIU Qun,E-mail ：**************.cn谷胱甘肽转移酶(glutathioneS-transferase,GST)主要分为3个家族：胞质GST、线粒体G S T和微粒 体GST，其中胞质型G ST是其最大的家族。

谷胱甘肽S-转移酶和乳酸脱氢酶在亚洲带绦虫囊尾蚴中的表达

谷胱甘肽S-转移酶和乳酸脱氢酶在亚洲带绦虫囊尾蚴中的表达

谷胱甘肽S-转移酶和乳酸脱氢酶在亚洲带绦虫囊尾蚴中的表达方文;肖靓靓;包怀恩;牟荣【摘要】为开发相关疫苗和治疗靶分子,应用免疫组化、双向电泳(2-DE)结合蛋白质印迹(Western-blotting)技术对亚洲带绦虫囊尾蚴谷胱甘肽S-转移酶(GST)和乳酸脱氢酶(LDH)的表达进行了研究.结果表明:亚洲带绦虫囊尾蚴表达GST,囊尾蚴的双向电泳凝胶共检测到204±11个蛋白质斑点,相对分子质量为Mr14400～94000,等电点(pI)为3.0～10.0;Western-blotting分析显示,GST和LDH特异性抗原抗体阳性杂交斑点均为1个,阴性对照均未见阳性杂交斑点;将Western-blotting检测的抗原抗体阳性杂交斑点与原双向电泳凝胶斑点进行比对,均找到对应蛋白斑点,经ImageMaster 2D Platinum 6.0软件分析后初步确定,该蛋白斑点的pI/Mr分别为6.5/25 588和8.2/35 318,与亚洲带绦虫GST和LDH的pI/Mr理论推导值接近.亚洲带绦虫囊尾蚴表达GST和LDH.%Expression of glutathione s-transferase (GST) and lactate dehydrogenase (LDH) in cysticercus of Taenia asiatica was studied by immunohistochemistry method (except LDH) and two dimensional electrophoresis (2-DE) combined with western-blotting to develop relative vaccine and treat target molecule. The results indicated that GST could be expressed i n cysticercus of T. asiatica, 204±11 protein spots were detected by 2-DE gel of T. asiatica, its relative molecular mass (Mr) was 14400～94000, and polymorphic loci (PI) was 3.0～10.0. Analysis of western-blotting indicated that there was 1 positive hybridization spot of antibody for specific antigen of both GST and LHD, and there was no spot for negative control. Corresponding protein spot was found incomparison of hybridization spot detected by both western-blotting and 2-DE, and its ratio of PI/Mr was 6. 5/25588, and 8. 2/35318 by analysis of software Image Master 2D Platinum 6.0, which was close to the theoretical prediction value of GST and LHD in T. asiatica. Therefore the study proposed that the GST and LDH could be expressed in cysticercus of T. asiatica express.【期刊名称】《贵州农业科学》【年(卷),期】2011(039)004【总页数】4页(P150-153)【关键词】亚洲带绦虫;囊尾蚴;谷胱甘肽S-转移酶;乳酸脱氢酶;免疫组化;双向电泳;蛋白质印迹【作者】方文;肖靓靓;包怀恩;牟荣【作者单位】贵阳医学院医学检验系临床生化教研室,贵州,贵阳,550004;贵阳医学院,人体寄生虫学教研室,贵州,贵阳,550004;贵阳医学院,人体寄生虫学教研室,贵州,贵阳,550004;贵阳医学院,人体寄生虫学教研室,贵州,贵阳,550004【正文语种】中文【中图分类】S582.73+4近30a来，在东南亚、中国大陆和台湾地区发现，有一种牛带绦虫其幼虫形态与中间宿主有别于传统的牛带绦虫，多数学者认为，它是牛带绦虫的亚种，称为亚洲牛带绦虫(Taenia saginata asiatica)，也有学者认为，它是与猪带绦虫和牛带绦虫并行的新种，称为亚洲带绦虫(Taenia asiatica)[1-2]。

昆虫谷胱甘肽-S-转移酶的基因组学研究及其介导的抗药性

昆虫谷胱甘肽-S-转移酶的基因组学研究及其介导的抗药性

昆虫谷胱甘肽-S-转移酶的基因组学研究及其介导的抗药性房守敏
【期刊名称】《蚕学通讯》
【年(卷),期】2010(030)004
【摘要】谷胱甘肽-S-转移酶(glutathione S-transferases,GSTs)是一类广泛分布于生物体的重要解毒酶系.它的功能广泛,主要包括催化还原型谷胱甘肽与有毒亲电子化合物扼合,以增加毒性物质的水溶性而排除体外;作为过氧化物酶,对脂质过氧化产物进行解毒,从而降低氧化应激损伤;及以隔离机制被动结合杀虫剂等.昆虫GSTs 主要分为6个已知的基因家族,其中Delta和Epsilon为昆虫特异的家族,已鉴定的抗药性相关基因则主要分属于这两个家族.本文主要对昆虫GSTs的比较基因组学
及在杀虫剂抗性中的作用等相关研究进展进行综述.
【总页数】8页(P28-35)
【作者】房守敏
【作者单位】西华师范大学生命科学学院,南充,637002
【正文语种】中文
【相关文献】
1.对阿霉素产生多药抗药性后小鼠体内谷胱甘肽-S-转移酶的分布及瘤细胞活性的变化 [J], 胡艳平
2.昆虫谷胱甘肽S-转移酶的基因结构及其表达调控 [J], 陈凤菊;高希武
3.德国小蠊磷酸酯酶及谷胱甘肽S-转移酶生化特性的变化与抗药性的关系研究 [J], 马红梅;陈海婴;柳小青;陶卉英
4.谷胱甘肽S-转移酶与昆虫抗药性的关系 [J], 吕敏;刘惠霞;吴文君
5.昆虫谷胱甘肽S-转移酶蛋白纯化技术研究 [J], 汤方;高希武
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