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转载中国科技论文在线风光混合发电监控系统的设计。
嘭£易嘲2008年第27卷第7期2.2系统监测物理量风光混合发电系统的稳定运行受多方面因素的制约。
一般来说监控系统监测的物理量越全面,就越能准确评价系统的运行状况,并根据监测得到的运行参数对系统进行合理的协调控制。
(1)风力发电机监测量主要有风速、风向、风机输出三相交流电压、电流以及功率等。
(2)光伏阵列监测量主要有光照强度、环境温度、光伏阵列输出电压、电流以及功率等。
(3)蓄电池蓄电池起储存和调节电能作用。
该部分监测量主要有室内温度、蓄电池温度、蓄电池端电压以及蓄电池输入输出电流等。
(4)功率变换器功率变换器包括整流器与逆变器。
整流器用于将风机输出的交流电变为直流电。
逆变器则是将蓄电池所存储的直流电能转换为负载所需的交流电能。
监测功率变换器的输入输出电压与电流主要是为了对其性能效率进行评估。
(5)负载负载分为直流负载和交流负载。
根据不同用途可分为耗能负载和用电负荷,其中耗能负载主要用来保护风力发电机的端电压不超过其限定值,而用电负荷按可靠性的要求可分为一级负荷、二级负荷和三级负荷等,各级负荷的大小及投切状况需要监测。
监控系统的主要作用就是根据混合发电系统发出的电量,对负荷进行适当的投切以便使系统的功率始终保持平衡。
3监控系统设计风能属于不稳定的能源,由于风速、日照强度和其他气候条件的变化,使得风电机组、光伏阵列的输出功率与负载之间存在较大范围的波动,这就对监控系统的设计提出了很高的要求。
3.1监控系统与现场设备的连接数据采集是通过各种传感器及仪表的检测来实现的,包括电压传感器、电流传感器、温度传感器、风速仪、辐照计以及A/D转换器等。
控制系统根据采集的实时数据,进行汇总分析、判断后发出相应控制信号。
监控系统实时监控界面如图2所示,在该图中可实时观察现场设备的工作状况。
如光伏阵列和风力发电机的起停、蓄电池的工作状态及负载的连接情况等。
图2风光混合发电监控系统图3为监控系统与现场设备的连接方式。
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如何查找中国科学院及国内外学位论文中国科学院作为我国最高科学研究机构之一,其所属各研究所和大学部分的学位论文具有较高的学术价值和研究参考意义。
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2. 中国知网:中国知网是国内权威的学术资源数据库,其中包括了大量的中文学位论文。
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/补充材料二Supplementary data 2病理性α-SYN的化学修饰形式的生物信息学数据分析An Analysis of Bioinformatics Datasets Related to Chemical Modification Forms of Pathological α-SYNi.在DLB病人LBs内,α-SYN的磷酸化修饰率达90%(而在正常脑内,生理性α-SYN的磷酸化修饰率仅4%)[1].α-SYN的丝氨酸残基-87(Ser-87)、Ser-125和Ser-129是主要的磷酸化修饰位点,而且Ser-129位点的磷酸化修饰水平最高[2].蛋白质磷酸化修饰有助于稳定α-SYN的β-片层[3].蛋白质磷酸化修饰促进α-SYN进行纤维化聚集[3].ii.在PD病人LBs内,α-SYN的氧化修饰水平不低于它的磷酸化修饰水平[3].首先,α-SYN的酪氨酸残基-39(Tyr-39)、Tyr-125、Tyr-133和Tyr-136是一组氧化修饰位点,氧化修饰方式是硝基化和羟基氧化[2].硝基化将弱极性的Tyr转变为强极性的3-硝基酪氨酸,α-SYN由此不能形成稳定的β-片层;羟基氧化将两个Tyr转变为一个Tyr同二聚体,α-SYN借此形成分子内、间交联物[4,5].其次,α-SYN的蛋氨酸残基-1(Met-1)、Met-5、Met-116和Met-127是另外一组氧化修饰位点,氧化方式是巯基氧化[2].巯基氧化将Met转变为刚性和极性均较强的亚砜和砜,从而弱化了α-SYN的β-片层[6,7].再次,DA及其氧化代谢物(包括超氧阴离子、过氧化氢等过氧化物以及多巴醌、5,6-二羟基吲哚、5,6-吲哚醌等DA衍生物)广泛地共价结合于α-SYN[2,3,8].这种非特异性氧化修饰方式干扰DA及其氧化代谢物在生理状态下特异地非共价结合于α-SYN,并且进一步干扰α-SYN形成β-片层[9-11].蛋白质氧化修饰促进α-SYN进行非纤维化聚集[2].iii.在PD病人LBs内,Ub通过赖氨酸残基-63(Lys-63)共价结合于α-SYN的2个泛素化修饰位点,即,Lys-10和Lys-12[2].Ub与α-SYN一样也是LBs的特征蛋白质成分[8].Ub在LBs内的存在形式是Ub 单体、2分子Ub单位(一个Ub的C末端甘氨酸残基的羧基与另外一个Ub的Lys-48的ε-氨基通过异肽键形成的二肽)乃至多分子Ub单位(或Ub链).蛋白质泛素化修饰促进α-SYN进行纤维化聚集[12].在DLB 病人LBs内,Ub样蛋白质修饰物(Ub-like protein modifiers,ULMs)异构体SUMO1(small Ub-like modifier 1)以类泛素化(sumoylation)修饰方式结合于α-SYN的N端某个Lys-(可能是Lys-102)[13];在PD病人LBs内,ULMs异构体NEDD8(neural precursor cell-expressed, developmentally down-regulated protein)以同样方式结合于α-SYN的相同氨基酸残基位点[13].蛋白质类泛素化修饰促进α-SYN进行纤维化聚集[2,3].iv.在DLB病人LBs内,α-SYN在天冬氨酸残基-115(Asp-115)、天冬酰胺残基-122(Asn-122)、Asp-119、Tyr-133或Asp-135位点被物质代谢产生的自由基有选择地截断[2,3].分子断裂使α-SYN失去了C 端部分氨基酸序列,α-SYN由此减弱了分子伴侣活性和蛋白质结合作用.这种蛋白质化学修饰形式促进α-SYN进行纤维化聚集[2].v.在PD病人和DLB病人LBs内,α-SYN通过酶促催化反应形成分子内、间交联物[14].可溶性组织- 2 -生物化学与生物物理进展Prog. Biochem. Biophys.型转谷氨酰胺酶(soluble tissue transglutaminase,tTGase)催化谷氨酰胺(Gln)与Lys之间的转酰胺基反应[2].在α-SYN内部和(或)α-SYN分子之间,tTGase催化Gln-79或Gln-109与N端区段一些Lys-(Lys-的具体位置不清楚)之间以及Gln-79、Gln-99或Gln-109与Lys-60之间的转酰胺基反应,α-SYN借此形成分子内、间交联物[3].在LBD病人LBs内,α-SYN通过非酶促催化反应形成分子内、间交联物[2,8,14].葡萄糖代谢和脂质过氧化产生的高反应性醛类物质通过自由基诱导的氧化还原反应广泛地在蛋白质Lys-位点形成高级糖基化终末产物(advanced glycation end-products,AGEs),AGEs之间相互作用使蛋白质形成交联物[2].α-SYN极有可能通过上述非酶促催化反应在它的15个Lys-位点形成分子内、间交联物.蛋白质交联阻碍α-SYN形成完整的四级结构[2].这种蛋白质化学修饰形式促进α-SYN进行非纤维化聚集[15-17].参考文献[1] Arawaka S, Wada M, Goto S, et al. The role of G-protein-coupled receptor kinase 5 in pathogenesis ofsporadic Parkinson's disease. J Neurosci, 2006, 26(36):9227-9238.[2] Breydo L, Wu JW, Uversky VN. Α-synuclein misfolding and Parkinson's disease. Biochim Biophys Acta,2012, 1822(2): 261-285.[3] Beyer K. Alpha-synuclein structure, posttranslational modification and alternative splicing as aggregationenhancers. Acta Neuropathol, 2006, 112(3): 237-251.[4] Reynolds MR, Berry RW, Binder LI. 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