蛋白质含量测定方法及其比较资料2

蛋白质的含量测定方法一、前言蛋白质是生命体中不可或缺的重要组成部分，对于研究生命科学、医学、农业等领域都有着极为重要的意义。

因此，蛋白质含量测定方法也就成为了这些领域研究的基础之一。

本文将介绍几种常用的蛋白质含量测定方法，并详细说明其原理及操作步骤。

二、生物素-琼脂糖凝胶电泳法1. 原理生物素-琼脂糖凝胶电泳法是一种常用的半定量分析方法，其原理是利用琼脂糖凝胶作为分离介质，通过电泳将样品中的蛋白质分离出来，并利用生物素与特异性抗体结合进行检测。

由于该方法操作简便，需要样品较少且具有较高的灵敏度和特异性，因此被广泛应用于各个领域。

2. 操作步骤(1) 制备琼脂糖凝胶：按比例配制琼脂糖溶液并加入适量缓冲液，混合均匀后加热至溶解，然后冷却至50℃左右，倒入凝胶模具中制备琼脂糖凝胶。

(2) 样品处理：将待测样品加入适量的缓冲液中，使其浓度适当稀释。

(3) 电泳：将处理好的样品加入琼脂糖凝胶槽中进行电泳分离。

电泳条件需要根据不同实验目的进行调整。

(4) 转移：将分离出来的蛋白质转移到聚丙烯酰胺膜上并进行固定。

(5) 检测：利用生物素与特异性抗体结合进行检测。

可以使用化学发光、荧光等方法进行检测。

三、Bradford法1. 原理Bradford法是一种广泛应用于蛋白质含量测定的方法，其原理是利用染料染色反应来检测样品中的蛋白质含量。

该方法操作简便、灵敏度高、特异性好，并且可以适用于各种类型的样品。

2. 操作步骤(1) 制备标准曲线：按比例配制标准蛋白质溶液，并利用Bradford染料对其进行染色反应，制备出标准曲线。

(2) 样品处理：将待测样品加入适量的缓冲液中，使其浓度适当稀释。

(3) 加染料：将Bradford染料加入处理好的样品中进行反应。

(4) 摇动混合：将反应溶液摇动混合均匀。

(5) 测量吸光度：利用分光光度计测量吸光度值，并根据标准曲线计算出样品中蛋白质的含量。

四、Lowry法1. 原理Lowry法是一种经典的蛋白质含量测定方法，其原理是利用酚-硫酸反应来检测样品中的蛋白质含量。

蛋白质含量的测定方法蛋白质是生物体内重要的营养成分，对于人体的生长发育和健康维护起着重要的作用。

因此，准确测定食品、药物、生物样品中的蛋白质含量，对于保障食品安全和科学研究具有重要意义。

本文将介绍几种常用的蛋白质含量测定方法，供大家参考。

首先，常用的蛋白质含量测定方法之一是比色法。

比色法是通过蛋白质与某种试剂发生化学反应，产生有色产物，再利用光度计测定产物的吸光度来间接测定蛋白质含量。

其中，最常用的试剂是布拉德福试剂和伯尼斯试剂。

这种方法操作简便，测定结果准确，因此被广泛应用于食品、生物样品的蛋白质含量测定。

其次，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是比浊法。

比浊法是通过蛋白质与某种试剂发生沉淀反应，根据沉淀的浑浊度来测定蛋白质含量。

常用的试剂有硫酸铵和三氯乙醛。

比浊法操作简便，成本低廉，适用于大批量样品的测定。

另外，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是氨基酸分析法。

氨基酸分析法是通过水解蛋白质，然后利用色谱仪或氨基酸分析仪测定水解产物中各种氨基酸的含量，从而计算出蛋白质的含量。

这种方法对于蛋白质的成分分析非常准确，但操作复杂，需要专业设备和技术支持。

最后，还有一种常用的蛋白质含量测定方法是生物素标记法。

生物素标记法是将生物素标记在蛋白质分子上，然后利用生物素与酶的特异性结合来测定蛋白质含量。

这种方法对于高灵敏度的蛋白质测定非常有效，但需要专门的标记试剂和设备支持。

总之，蛋白质含量的测定方法有很多种，每种方法都有其适用的场合和特点。

在实际应用中，需要根据样品的特点和实验条件选择合适的测定方法，以确保测定结果的准确性和可靠性。

希望本文介绍的几种常用方法能够为大家在蛋白质含量测定方面提供一些帮助。

蛋白质含量测定方法及优缺点嘿，咱先说说凯氏定氮法吧！这方法就是把蛋白质里的氮给测出来，然后再换算成蛋白质含量。

步骤呢，先把样品消解，让蛋白质里的氮变成铵盐，再用碱把铵盐变成氨气，用硼酸吸收氨气，最后用酸滴定硼酸里的氨。

哇塞，听起来是不是超厉害？注意事项嘛，消解的时候一定要小心，别让样品溅出来烫伤自己。

这方法安全不？只要操作得当，还是挺安全的。

稳定性也不错，只要仪器状态好，结果就比较准。

那它应用场景可多了去了，像食品检测、饲料分析啥的都能用。

优势就是比较经典，大家都认可。

比如说检测牛奶的蛋白质含量，用凯氏定氮法就很靠谱，结果准确得很呢！再讲讲双缩脲法。

这方法是利用蛋白质和双缩脲试剂反应产生颜色变化来测含量。

步骤就是把样品和双缩脲试剂混合，然后看颜色深浅。

简单吧？注意不能有干扰物质哦，不然颜色就不准了。

安全性那是杠杠的，没啥危险。

稳定性也还行，只要试剂没问题。

应用场景呢，像生物制品检测就常用。

优势就是快速方便呀！想象一下，这就像你一下子找到了宝藏，又快又准。

比如检测蛋白质溶液，双缩脲法几分钟就能出结果，多爽！最后说说考马斯亮蓝法。

这个是靠蛋白质和考马斯亮蓝结合变色来测。

把样品加进考马斯亮蓝溶液里，颜色一变就知道含量了。

注意溶液的浓度要合适哦。

安全得很，没啥风险。

稳定性也不错。

应用在生物化学实验里很多。

优势就是特别灵敏。

这就好比你有一双超级厉害的眼睛，啥都能看得清清楚楚。

比如检测蛋白质提取物，考马斯亮蓝法能检测出微量的蛋白质，厉害吧！总之，不同的蛋白质含量测定方法都有自己的特点和优势，咱得根据实际情况选择合适的方法，这样才能准确又高效地测出蛋白质含量。

实验一蛋白质含量测定方法的研究一、研究背景蛋白质是生物的重要组成部分，在人类发现蛋白质后一直没有停下过研究得脚步。

在实验室提取蛋白质的过程中，目标蛋白质的来源是广泛的，而不同的样品中目标蛋白质的含量是不同的，为了得到更多的目标蛋白，就需要了解样品中蛋白质的含量。

在实际的生活中也需要运用蛋白质含量的测定，例如牛奶、奶粉中蛋白质含量。

记得前几年轰动一时三聚氰胺事件，国家的标准蛋白质检测方法被不法分子所利用，通过蛋白质检测方法的缺陷来谋取暴利。

目前常用的蛋白质检测方法有五种：凯式定氮法、Folin-酚法、考马斯亮蓝法、紫外法、双缩脲法。

不同的方法有不同的优缺点。

二、研究目标通过四种不同的蛋白质测定方法了解各种方法的优缺点。

在不同的条件下，能选择正确的测定方法，从而获得正确的数据。

三、研究策略根据资料可以知道四种方法的局限性，针对这一个单一的变量设计五组实验。

一个是标准对照组，其他四组分别在标准组的基础上引入一种变量。

用四种方法分别测定五种溶液。

在对同一种溶液的测定结果中，必有一种方法的结果和其他的结果有显著差异，同时与标准液的结果也有显著的差异。

我们就认为这组溶液中的变量对于该蛋白质测定的方法影响较大。

四、研究方案及可行性分析研究方案：1、配置一组浓度梯度的标准液，分别用四种方法测定，并建立标准曲线。

2、配置五种等浓度的样品蛋白质溶液并编号ABCDE。

在配置过程中，A组加10毫升蒸馏水；B组加10毫升嘌呤溶液；C组加入10毫升EDTA溶液；D组加入10毫升双氧水溶液；E组加入10毫升盐酸溶液。

3、分别用四种方法测定五种蛋白质溶液。

4、分析结果可行性分析：更具已有资料设计了四个单一的变量，分别针对四种实验的缺点，同时保证没有其他的变量。

预期结果：在每组实验的结果中分别有一个数据是在横向和纵向上都有显著差异的。

我们可以确定这个变量对该实验有很大的影响。

五、具体实验设计1.建立标准曲线紫外法a.仪器：紫外分光光度仪、移液管、试管和试管架试剂：标准牛血清蛋白溶液b.280nm下测其光密度值。

蛋白质含量测定方法的比较及肽含量的测定（一）蛋白质测定方法的比较（原理、优缺点）蛋白质含量测定法，目前包括定氮法、双缩脲法、福林酚法（Lowry法）和紫外吸收法、考马斯亮蓝法。

其中考马斯亮蓝和福林酚法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10~20倍，比双缩脲法灵敏100倍以上。

定氮法较复杂，但准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。

在选择方法时应该考虑：（1）实验测定要求的灵敏度和精确度；（2）蛋白质的性质；（3）溶液中存在的干扰物质；（4）测定花费时间。

蛋白质含量测定法，目前包括定氮法、双缩脲法、福林酚法（Lowry法）和紫外吸收法、考马斯亮蓝法。

其中考马斯亮蓝和福林酚法灵敏度最高，比紫外吸收法灵敏10~20倍，比双缩脲法灵敏100倍以上。

定氮法较复杂，但准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。

在选择方法时应该考虑：（1）实验测定要求的灵敏度和精确度；（2）蛋白质的性质；（3）溶液中存在的干扰物质；（4）测定花费时间。

1微量凯氏定氮法（GB 5009.5-2010）1.1原理样品与浓硫酸共热。

含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸氨。

经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。

1.2操作方法样品经前处理、炭化、消化、蒸馏、滴定等主要步骤1.3特点准确度较高，适用于0.2~ 1.0mg氮，误差为±2％；操作复杂费时，整个过程需要耗时8~10h，试剂消耗量大。

，测得结果为总氮含量，包括蛋白氮和非蛋白氮含量；适用范围广，几乎所有样品均可用此方法。

2 双缩脲比色法2.1原理双缩脲法是利用蛋白质的双缩脲反应而测定蛋白质含量的方法。

因蛋白质含有两个以上的肽键，所以有双缩脲反应。

在碱性溶液中蛋白质与Cu2+形成紫红色络合物，在一定的实验条件下，未知样品溶液与标准蛋白质溶液同时反应，并于540~560nm测定，即可以通过标准蛋白质的标准曲线求出未知样品的蛋白质浓度。

蛋白质含量的测定方法及原理
蛋白质是生命体必需的基本营养素之一，因此对其含量的准确测定具有重要意义。

以下是常见的蛋白质含量测定方法及其原理：
1. 比色法
比色法是一种常用的蛋白质含量测定方法。

该方法的原理是利用蛋白质和某些化学试剂之间的化学反应，生成特定的颜色，并通过比色法测定颜色的强度来计算蛋白质含量。

比如布拉德福法就是一种常用的比色法，它使用的化学试剂是柏氏液，生成的颜色与蛋白质的含量成正比。

2. 生物学方法
生物学方法是利用生物学技术对蛋白质进行测定的方法。

常见的生物学方法包括生物素化方法、ELISA法等。

这些方法的原理是利用生物分子之间的特异性反应来测定蛋白质的含量。

3. 理化方法
理化方法是利用物理和化学性质对蛋白质进行测定的方法。

常见的理化方法包括光谱法、离子交换色谱法、凝胶过滤法等。

这些方法的原理是利用蛋白质的特定性质，如紫外吸收光谱、电荷等，在特定条件下进行分离和测定。

以上是常见的蛋白质含量测定方法及其原理。

根据不同的实验目的和要求，可以选择适合的方法进行测定。

- 1 -。

四种蛋白质含量测定方法的比较研究蛋白质是生物体内的重要成分，其含量的测定对于生物学、医学、食品科学等领域具有重要意义。

目前常用的蛋白质含量测定方法主要有四种，包括生物素-亲和法、BCA法、Lowry法和Bradford法。

下面将对这四种方法进行比较研究。

一、生物素-亲和法生物素-亲和法是一种基于亲和层析原理的蛋白质含量测定方法。

该方法利用生物素与亲和基团之间的非共价作用，将生物素标记的探针与目标蛋白质结合，通过洗脱和检测来测定蛋白质的含量。

该方法具有高灵敏度、高特异性和高重复性等优点，但需要使用生物素标记的试剂，成本较高。

二、BCA法BCA法是一种基于铜离子还原能力的蛋白质含量测定方法。

该方法利用蛋白质与铜离子的络合作用，还原离子中的铜离子，生成紫色络合物，通过比色法测定蛋白质的含量。

该方法具有灵敏度高、线性范围广、操作简便等优点，但受到还原剂和蛋白质成分的影响，结果易受到误差。

三、Lowry法Lowry法是一种基于蛋白质与酸性铜离子的还原反应的蛋白质含量测定方法。

该方法利用蛋白质与酸性铜离子的还原反应，生成紫色络合物，通过比色法测定蛋白质的含量。

该方法具有灵敏度高、线性范围广、重复性好等优点，但需要多个试剂的配制和操作，较为繁琐。

四、Bradford法Bradford法是一种基于染料结合的蛋白质含量测定方法。

该方法利用染料与蛋白质之间的非共价作用，形成蓝色复合物，通过比色法测定蛋白质的含量。

该方法具有灵敏度高、操作简便、适用于多种蛋白质的测定等优点，但受到盐离子和其他成分的影响，结果易受到误差。

综上所述，四种蛋白质含量测定方法各有优缺点，选择合适的方法需要根据实际需求和实验条件进行综合考虑。

蛋白质含量的测定方法
蛋白质的含量是指在样品中蛋白质的质量或浓度。

测定蛋白质含量是许多生物学和生化实验中常用的实验方法之一，以下是一些常见的测定方法：
1. 布拉德福德法（Bradford法）：该方法利用布拉德福德蛋白
质染料与蛋白质形成复合物，并产生特定的颜色，通过比色法测定颜色强度从而确定含量。

2. 低里氏法（Lowry法）：该方法基于在碱性条件下，蛋白质
与碱性铜离子复合生成紫色产物的原理，通过比色法定量测定。

3. BCA法（Bicinchoninic Acid法）：该方法利用BCA试剂与
蛋白质中的蛋白质产生螯合，形成紫色到蓝色的产物，并通过光度计测定吸光度从而测定含量。

4. 还原硝酸银法：该方法是通过硝酸银与蛋白质中的氨基酸中的硫原子反应产生黑色沉淀，通过沉淀的重量或者比色法测定吸光度来确定蛋白质含量。

5. 紫外吸收法：蛋白质具有特定的紫外吸收峰，在特定波长下进行测定，可以通过比较样品吸光度与标准曲线来计算蛋白质含量。

以上只是一些常见的测定方法，根据具体需要和实验条件的不同，可以选择适合的方法进行蛋白质含量的测定。

几种蛋白质含量测定方法的比较蛋白质含量测定方法，是生物化学【摘要】：研究中最常用、最基本的分析之一。

目前常用的方法有凯氏定氮法、双缩脲法(Biuret)、紫外吸收法、考马斯亮蓝法（Bradford），Folin—酚试剂法（Lowry）杜马斯燃烧法。

其中Bradford 法灵敏度颇高，比紫外吸收法灵敏10～20 倍,比Biuret法灵敏100 倍以上。

凯氏定氮法虽然比较复杂，但较准确，往往以定氮法测定的蛋白质作为其他方法的标准蛋白质。

过去Folin—酚试剂法法是应用最广泛的一种方法，由于其试剂乙的配制较为困难（现在已可以在本公司订购），近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代。

测定农产品中全氮的凯氏定氮法在许多国家已被杜马斯然烧定氮法所代替，杜马斯燃烧法是基于在高温下(大约900 ℃），通过控制进氧量、氧化消解样品的原理而进行氮测定的。

这6种方法并不能在任何条件下适用于任何形式的蛋白质，每种方法都有其优缺点，在选择方法时应考虑：⑴实验对测定所要求的灵敏度和精确度；⑵蛋白质的性质；⑶溶液中存在的干扰物质；⑷测定所要花费的时间【关键词】：凯氏定氮法双缩脲法紫外吸收法考马斯亮蓝法Folin—酚试剂法杜马斯燃烧法一、凯氏定氮法原理凯氏定氮法测定蛋白质分为样品消化、蒸馏、吸收和滴定4 个过程。

其原理是样品中含氮有机化合物与浓硫酸在催化剂作用下共热消化，含氮有机物分解产生氨,氨又与硫酸作用,变成硫酸铵。

然后加碱蒸馏放出氨, 氨用过量的硼酸溶液吸收,再用盐酸标准溶液滴定求出总氮量换算为蛋白质含量。

特点凯氏定氮法是目前分析有机化合物含氮量常用的方法，是测定试样中总有机氮最准确和最简单的方法之一，被国际国内作为法定的标准检验方法。

凯氏定氮法样品的最佳消化条件为硫酸铜2.50 g, 硫酸钾0.10 g,浓硫酸mL；硫酸铜的用量为影响消化时间的主要因素,硫酸钾和浓硫酸用量为第二和第三主要因素；用此最佳条件做实验, 消化时间仅为12 min；与其他硫酸铜、硫酸钾、浓硫酸用量方法对比,该法所需消化时间最短,试剂用量减少,可降低实验成本,也降低了对环境的污染。

蛋白质含量的测定方法及原理
1. 常用测定方法
（1）生物学试剂法：根据蛋白质与性质标志物比如二苯基胺（TCA）或三氯乙酸（TCA）反应，形成稳定的沉淀，然后用洗涤剂去除游离氨基酸，再用酸性和碱性溶液溶解沉淀，在280nm下用紫外光谱计测定。

（2）巴氏试剂法：利用相应的试剂在蛋白质中特异性反应，产生颜色变化和吸光度变化。

（3）比色法：根据TCA方法和小氨基酸测定法的原理，常用双位法、低丁二醛法和琼脂糖-蛋白质反应法测定蛋白质含量。

2. 测定原理
蛋白质测定方法基于蛋白质的一些化学或物理特性。

主要原理如下：
（1）巴氏试剂法：这种方法是通过确定蛋白质含量测定蛋白质含量的最常用的方式，它是根据蛋白质和优化试剂之间的识别反应而设计的。

传统的试剂处理方法包括用50%机载硝酸重铬酸钠或尿素钙反应试剂。

（2）生物素连锁酶循环放大：这种方法是一种全比色的方法，其基本原理是通
过单链DNA的末端标记生物素识别酶体系，所标记的DNA特意与多个基因探针组合，使样本分子在存在其基因的前提下连锁酶反应放大。

（3）薄层凝胶射流电泳：通过在多个独立的凝胶区域进行分离，同步并快速分析大量的样品，可以检测杂交DNA、RNA和蛋白质。

蛋白质的含量测定方法蛋白质是生物体内非常重要的一类有机物质，具有多种功能，包括酶催化、结构支持和信号传导等。

因此，准确测定蛋白质的含量对于生物学、医学以及食品科学等领域的研究具有重要意义。

现在常用的蛋白质含量测定方法主要包括光谱法、生物物化学法和免疫学法。

下面将分别介绍这几种方法。

1. 光谱法光谱法是一种常用的定量测定方法，主要利用波长与物质浓度之间的关系来测定物质的含量。

在蛋白质的测定中，最常用的是紫外吸收光谱法和红外吸收光谱法。

紫外吸收光谱法基于蛋白质中含有色氨酸和酪氨酸等芳香族氨基酸的特性，可以通过测量在280纳米波长处的吸光度来间接估计蛋白质的含量。

这种方法的优点是操作简单、快速且准确性高，但不适用于含有大量非氨基酸物质的样品。

红外吸收光谱法则可以直接测定蛋白质样本中氨基酸的特征吸收峰，从而估计其含量。

这种方法需要使用红外光谱仪进行测定，操作稍微复杂一些，但适用范围广。

2. 生物物化学法生物物化学法是利用蛋白质的化学性质与其他物质进行反应来测定蛋白质含量的方法。

最常用的是比色法和浊度法。

比色法是利用蛋白质与某些染料的反应来测定蛋白质的含量。

最常用的是布拉德福德比色法和低里德尔比色法。

布拉德福德比色法是使用染料布拉德福德蓝与蛋白质发生染色反应，然后通过测定染色溶液的吸光度来估计蛋白质的含量。

低里德尔比色法则是使用染料洛斯隆巴尔尔棕与蛋白质发生比色反应，同样通过测定染色溶液的吸光度来测定蛋白质含量。

浊度法则是利用蛋白质与某些金属离子或染料等物质形成复合物，从而使溶液变得浑浊。

通过测定浊度的变化来估计蛋白质的含量。

这种方法简单、快速且灵敏度高，但对样品的纯度要求较高。

3. 免疫学法免疫学法是利用蛋白质与特异性抗体之间的免疫反应来测定蛋白质含量的方法。

最常用的是酶联免疫吸附试验（ELISA）和西方印迹法。

ELISA是利用酶标记抗体与待测蛋白质结合后，通过测定酶的底物变化来进行定量测定的方法。

ELISA具有高灵敏度和特异性，适用于复杂样品的测定，如血清中的蛋白质含量。

蛋白质含量测定主要有五种方法,分别是凯式定氮法、双缩脲法、紫外吸收法、酚试剂法和考马斯亮蓝法、这五种方法各有特点,优缺点明确、凯氏定氮法蛋白质是含氮的化合物。

食品与浓硫酸和催化剂共同加热消化,使蛋白质分解,产生的氨与硫酸结合生成硫酸铵,留在消化液中,然后加碱蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后,再用盐酸标准溶液滴定,依照酸的消耗量来乘以蛋白质换算系数,即得蛋白质含量、因为食品中除蛋白质外,还含有其它含氮物质,因此此蛋白质称为粗蛋白、优点:重现性好,是目前分析有机化合物含氮量常用的方法,是一种蛋白质测定的经典方法, ,测试结果准确。

缺点:操作比较繁复,费时,试剂消耗量大。

且此法测定的蛋白质含量实际上包括了核酸,生物碱,含氮类脂,卟啉,含氮色素等非蛋白质含氮化合物。

双缩脲定氮法双缩脲(NH3CＯNHCOＮH3)是两个分子脲经180℃左右加热,放出一个分子氨后得到的产物。

在强碱性溶液中,双缩脲与CｕＳO4形成紫色络合物,称为双缩脲反应。

凡具有两个酰胺基或两个直截了当连接的肽键,或能过一个中间碳原子相连的肽键,这类化合物都有双缩脲反应、紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比,而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关,故可用来测定蛋白质含量。

测定范围为1~１0mg蛋白质、干扰这一测定的物质主要有:硫酸铵、Tris缓冲液和某些氨基酸等。

优点:较快速,不同的蛋白质产生颜色的深浅相近,以及干扰物质少、主要的缺点是灵敏度差。

因此双缩脲法常用于需要快速,但并不需要十分精确的蛋白质测定。

缺点:不太灵敏;不同蛋白质显色相似。

紫外吸收定氮法双缩脲法是传统的分光光度法测定蛋白质的方法,当含有两个或者两个以上肽键的物质和碱性的硫酸铜反应时,形成紫色的络合物,这个颜色产物是肽键中的氮原子和铜离子配价结合的结果。

蛋白质分子中,酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸残基的苯环含有共轭双键,使蛋白质具有吸收紫外光的性质。

形成颜色产物的量取决于蛋白质的浓度。

实际测定时,必须预先用标准蛋白质溶液制作一个标准校正曲线,通常用牛血清白蛋白水溶液做蛋白质标准溶液、不同浓度的标准蛋白质溶液加入双缩脲试剂后,反应生成的颜色产物用紫外-可见分光光度计在540ｎm 波长下测定吸光度,以双缩脲试剂加缓冲或水作空白对比。

蛋白质含量的检测一、蛋白质的简介：蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。

因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。

机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。

蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。

人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。

蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。

来源蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。

必需氨基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必需氨基酸存量不足，就无法合成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必需氨基酸摄取是很重要的。

植物性蛋白质通常会有1-2种必需氨基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获得足够的必需氨基酸。

一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。

所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。

若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质。

性质①具有两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

②可发生水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

③溶水具有胶体的性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。