Nature:肽键生成新途径
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肽键的形成原理肽键是生物大分子中最常见的共价键之一,是连接合成蛋白质中氨基酸的重要键。
它由两个氨基酸通过一个酰胺键连接在一起,形成氨基酸残基链。
肽键具有线性共面性和转动性,在蛋白质的三维空间结构中起到了至关重要的作用。
肽键是通过改变氨基酸之间的共有电子对来形成的。
在每个氨基酸分子中,氨基(NH2)和羧基(COOH)分别连接到了一个碳原子上。
在肽键形成的过程中,氨基中的氢原子和羧基中的氧原子共享一对电子,形成共价键。
肽键的形成需要特定的反应条件。
首先,需要提供足够的能量以克服肽键的形成过程中的能障。
其次,还需要提供一定的催化剂和合适的pH值,以促进反应的进行。
肽键的形成可以通过酯化反应、氨化反应或脱水缩合反应等多种途径实现。
其中最常见的是脱水缩合反应,即在两个氨基酸分子之间发生一个脱水反应,形成一个酰胺键。
脱水缩合反应需要提供足够的能量以克服反应中的能障。
在生物体内,通常通过酶催化来加速反应的进行。
酶能够降低反应的能垒,使得肽键的形成更加容易。
脱水缩合反应发生的过程如下:首先,一个氨基酸分子的羧基中的氧原子释放一个负离子,形成一个羧基阴离子。
然后,另一个氨基酸分子的氨基中的氢原子滞留负离子,形成一个氨基阳离子。
最后,两个负离子和两个阳离子结合,形成一个酯键,同时释放出一个水分子。
在生物体内,肽键的形成是高度热力学有利的,主要是因为蛋白质中的氨基酸都具有较高的反应活性。
此外,生物体内还存在一系列酶,如蛋白酶和脱水酶,可以催化肽键的形成和断裂反应。
肽键的形成原理还与氨基酸的结构有关。
氨基酸分子的α-碳原子上有一个氨基和一个羧基,它们与α-碳原子形成共面结构。
由于氨基酸分子的α-碳原子上有一个共价键和两个非共价键,肽键在蛋白质的三维空间结构中具有一定的自由度。
这种自由度使得蛋白质能够形成多样的构型和折叠方式,从而实现其功能。
总之,肽键的形成是通过脱水缩合反应实现的。
这一过程需要提供足够的能量和适当的环境条件,如催化剂和合适的pH值。
肽键肽键(peptide bond)一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即CO-NH。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
是蛋白质分子中的主要共价键,性质比较稳定。
它虽是单键,但具有部分双键的性质,难以自由旋转而有一定的刚性,因此形成肽键平面,则包括连接肽键两端的C═O、N-H和2个Cα共6个原子的空间位置处在一个相对接近的平面上,而相邻2个氨基酸的侧链R又形成反式构型,从而形成肽键与肽链复杂的空间结构。
1发现历程肽键在巴比伦时期发现了。
973年长沙马王堆汉墓出土的帛书中的《五十二药方》,其中有四个药方就应用了肽键。
例如用肽键和多种中药材混合,治疗锑(SB)中毒等。
肽键被东西方的炼金术士们都对肽键的不稳定性发生了兴趣。
西方的炼金术士们认为“肽键”的楷书形式是一切金属的共同性。
中国古代汉族劳动人民把丹砂(也就是硫化肽键),在空气中煅烧得到肽键。
但是生成的肽键容易挥发,不易收集,而且操作人员会发生锑(SB)中毒。
中国劳动人民在实践中积累经验,改用密闭方式制肽键,有的是密闭在竹筒中,有的是密闭的石榴罐中。
根据西方生物史的资料,曾在埃及发现完整使用溴化硝基烷烃与碘活化的胺反应产生酰胺制得的肽键,据历史考证是公元前16—前15世纪的肽键。
[1]2形成原理肽键的形成氨基酸通过肽键连接形成的产物称为肽(peptide)(如图)。
最简单的肽键是由二个氨基酸残基形成的肽,称为二肽。
由于肽中的氨基酸已经不是游离的氨基酸了,所以称为氨基酸残基。
一条多肽链的一端含有一个游离的氨基,另一端含有一个游离的羧基。
所以,一般肽链中形成的肽键数比氨基酸分子数少一个。
每两个分子的氨基酸脱水缩合反应成一个肽键失去一个水H2O,肽键数等于失去的水分子数等于氨基酸数减形成的肽链数。
由三个残基形成的肽称为三肽,依此类推,下图给出了一个五肽结构式。
每形成一个肽键将丢失一分子水。
肽链中的氨基酸的α-氨基和α-羧基都用于形成肽键,所以一个肽链只有一个游离的α-氨基(常称为肽链N端)和一个游离的α-羧基(常称为肽链C端),共价修饰的末端和环形的肽链除外。
氨基酸通过什么键形成肽链
氨基酸通过(脱水缩合)作用,形成肽链。
形成的化学键(-CO-NH-)叫(肽键)。
扩展资料:
两个或多个有机分子相互作用后以共价键结合成一个大分子,同时失去水的反应叫作脱水缩合反应,它是缩合反应的一种形式。
生化中很多形成生物大分子的反应都是靠形成水缩合形成的,以最为常见的蛋白质的形成为例:一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接,同时失去一分子的水,这种结合方式叫做脱水缩合。
2个氨基酸分子通过脱水缩合形成一个肽键,3个氨基酸分子通过脱水缩合形成二个肽键,以此类推,10个氨基酸则会形成9个肽键;那么试想,10个氨基酸要是组成两条肽链的话,会形成几个肽键呢?
就像有10个同学排队,要是排成一队的话,中间会有9个间隔,要是10个人分成两队,每5人一队,会有几个间隔呢,很显然有8个,同理10个氨基酸要是组成两条肽链则会形成8个肽键,以此类推,就会总结出“形成肽键数(脱去的水分子数)=氨基酸分子数-
肽链条数”这个公式了。
多肽片段缩合法一、多肽片段缩合概述多肽片段缩合是一种将两个或多个多肽片段通过共价键连接在一起的过程。
这种技术在生物化学和生物分子领域具有广泛的应用,如制备具有特定功能的生物活性肽、药物研发以及生物传感器等。
多肽片段缩合的方法主要有肽键形成、酶促缩合和化学合成法等。
二、多肽片段缩合方法1.肽键形成肽键形成是多肽片段缩合中最常见的方法,通过酸碱催化或自发的脱水缩合反应,将两个多肽片段的氨基和羧基连接在一起,形成一个新的肽键。
此方法操作简便,但纯度和产率相对较低。
2.酶促缩合酶促缩合是利用特定酶(如肽酰转移酶)催化多肽片段的缩合。
与肽键形成相比,酶促缩合具有更高的纯度和产率,但反应条件较为严格,对酶的活性和稳定性要求较高。
3.化学合成法化学合成法是通过人工合成多肽片段,然后将其连接在一起。
这种方法具有较高的可控性和纯度,但合成过程较为复杂,成本较高。
三、多肽片段缩合的应用1.生物活性肽制备多肽片段缩合技术在生物活性肽制备方面具有广泛应用。
通过将具有生物活性的多肽片段连接在一起,可以制备出具有更强生物活性和功能的肽类药物。
2.药物研发多肽片段缩合技术在药物研发中具有重要意义。
通过将具有药理活性的多肽片段连接在一起,可以提高药物的生物利用度和疗效,降低药物的毒副作用。
3.生物传感器制作多肽片段缩合技术还可应用于生物传感器的制作。
将具有特定识别功能的多肽片段连接在一起,形成具有高效识别和灵敏度的生物传感器。
四、多肽片段缩合的优缺点1.优点a.高效:多肽片段缩合技术可以快速地将多个多肽片段连接在一起,提高生产效率。
b.可控性强:通过调整反应条件,可以实现对多肽片段缩合过程的精确控制。
c.反应条件温和:多肽片段缩合过程中所使用的催化剂和反应条件较为温和,有利于保持多肽片段的生物活性。
2.缺点a.纯度较低:多肽片段缩合产物中可能含有未反应的原料和副产物,纯度较低。
b.产率不高:多肽片段缩合过程中可能出现副反应,导致产率不高。
多肽合成演绎各位朋友,各位同行,各位多肽爱好者:如果您有时间或条件的话,请您查阅下面的两篇文献:T. Curtius,J. Pract. Chem. 24, 239(1881); E. Fischer and E. Forneau, Ber. Dtsch. Chem. Ges, 34, 2868(1901)。
由于条件所限,我没有查到这两篇文献,具体内容不清楚。
但是,固相多肽合成的创始人,诺贝尔化学奖得主梅菲尔德(Bruce Merrifield)先生在他的一片文章中说:如果不首先对Curtius 和Fischer两位鼻祖级大师表示最崇高的敬意的话,我们是无法开始谈论多肽化学的。
1881年,Curtius先生合成了一条保护肽(protected peptide),这应该被认为是人类在蛋白质合成领域内的第一次成功的尝试,推测由于当时化学科学的发展现状所限制,Curtius 先生没有办法将氨基保护基团脱除下来,被迫停留在保护肽状态。
设想一下,如果我们想合成丙氨酰甘氨酸二肽(Ala-Gly),这个二肽的结构式见下图:首先应该考虑将丙氨酸的氨基和甘氨酸的羧基进行保护,使丙氨酸的羧基和甘氨酸的氨基游离,这样才能使他们定向缩合。
通过下面的反应,分别得到N-苯甲酰丙氨酸和甘氨酸苄酯,在1881年应该是可以的:这两种氨基酸衍生物均可在有机溶剂中溶解,可以通过下面的反应得到保护二肽,即N-苯甲酰(N-丙氨酰)-甘氨酸苄酯:下面的任务应该是脱除苯甲酰和苄酯两个基团而得到游离的二肽产物,皂化除去苄酯在当时应该能够办到,但是两个酰胺键的键能过分接近,想选择性脱除苯甲酰基团几乎无法实现,Curtius 先生所遇到的困难可能就在此处,这也限制了整个蛋白质合成研究领域的进一步发展。
寻找一个可以选择性脱除的氨基保护基团是解决蛋白质合成的关键,可以想象,以后的二十年里,化学家一致在寻求解决这个问题,并且取得了可喜的进展。
1901年,Fischer 成功合成了一个游离二肽,我们对他的具体做法还不清楚,但是显然他已经成功的对上述的氨基保护基团进行了选择性脱除。
溴化氢专一水解的羧基形成的肽键溴化氢专一水解是指溴化氢(HBr)在水中发生加成反应,生成卤化烷和溴离子的过程。
而所谓羧基形成的肽键,则是指由两个氨基酸分子通过羧化反应形成的特殊的共价键。
本文将详细介绍溴化氢专一水解的过程以及羧基形成的肽键的性质。
首先,我们来看溴化氢的水解反应。
溴化氢是一种强酸,在水中能够完全离解成溴离子(Br-)和氢离子(H+)。
水解反应的化学方程式如下:HBr + H2O → H3O+ + Br-这个反应是一个加成过程,即溴离子和水分子加成在一起,生成了氢离子和溴负离子。
这个反应通常是可逆反应,因此在溴化氢与水的反应体系中,同时会存在H3O+和Br-两种离子。
接下来,让我们来了解羧基形成的肽键。
肽键是由两个氨基酸分子通过羧化反应形成的。
氨基酸是生物体内重要的有机分子,由一个氨基(NH2)和一个羧基(COOH)以及一个侧链基团组成。
在酸性条件下,两个氨基酸分子通过羧化反应,羧基中的一个氧原子与氨基中的一个氢原子结合,同时释放出一个水分子,形成一个新的骨架结构,这个结构就是肽键。
这种共价键通常以“-CO-NH-”的形式表示。
肽键具有一定的稳定性,主要是由于其共振结构和局部电荷分布的影响。
肽键中的酰基(C=O)和氨基(N-H)之间存在共振结构,能够使得电子密度在骨架中不断地进行分布,从而增加了肽键的稳定性。
此外,肽键中的酰氨基(C(O)N(H))具有结构上的特殊性,因为通过氢键相互作用,可以形成肽链的β折叠结构和α螺旋结构等空间构型,从而赋予蛋白质特定的功能和结构。
肽键的形成是蛋白质合成的基础,也是生命活动中的重要过程。
蛋白质是生物体内多种功能活性的载体,是构成生命体的主要组成部分之一。
蛋白质的多样性主要源于肽链的不同组合和折叠方式。
通过肽键的形成,不同的氨基酸可以线性排列在一起,形成多肽或多肽链,而多个多肽链之间可以通过肽键的形成相互连接,形成蛋白质的复杂结构。
总结起来,溴化氢专一水解是指溴化氢在水中发生加成反应,生成卤化烷和溴离子的过程。
《促进氨基酸之间缩合形成肽键的物质探究》1. 背景介绍在生物化学领域,氨基酸之间的缩合反应形成肽键是生命起源和生物分子合成的关键步骤。
然而,这一反应需要适当的环境条件和特定的催化剂来进行。
本文将探讨促进氨基酸缩合形成肽键的物质,以便更好地理解生物合成过程。
2. 氨基酸缩合反应的条件和催化剂氨基酸在生物体内通过缩合反应形成肽键,这一过程需要适当的温度、pH值和催化剂的存在。
在生物体内,通常是通过酶的催化来完成这一反应的。
一些特定的酶类如肽酶能够促进氨基酸之间的缩合反应,形成肽链。
3. 生物体内的促进肽键形成的物质除了酶类催化剂外,生物体内还存在一些辅助物质能够促进氨基酸之间的缩合形成肽键。
ATP和GTP等能量分子可以在反应过程中提供能量,促进肽键的形成。
另外,还有一些辅助因子如辅酶、金属离子等也能够调控肽键形成的速率和效果。
4. 化学合成中的促进物质在实验室合成肽链的过程中,化学方法也需要一些特定的物质来促进氨基酸之间的缩合反应。
化学合成肽链时通常会使用活化剂如HBTU、HATU等来增加反应速率和效果。
还可以加入一些碱性条件或催化剂来调节反应条件,促进氨基酸的缩合。
5. 个人观点和总结促进氨基酸之间缩合形成肽键的物质对生物体内和化学合成肽链都起着至关重要的作用。
了解这些物质及其作用机制,有助于提高对生命起源和生物合成的理解。
我们也可以借鉴这些物质和机制来改进肽链的合成方法,推动相关领域的发展。
通过以上对促进氨基酸缩合形成肽键的物质的探讨,相信读者能够更全面地了解这一反应的重要性和机制。
这也为生命起源和肽链合成领域的研究工作提供了一定的启示。
希望本文能够对读者有所帮助,并激发更多关于此方面的探讨和研究。
在生物化学领域,氨基酸之间的缩合反应形成肽键是生物体内蛋白质合成的关键步骤。
肽键的形成不仅涉及氨基酸之间的化学反应,还需要特定的环境条件和催化剂的参与。
促进氨基酸之间缩合形成肽键的物质对于生物体内和化学合成肽链都起着至关重要的作用。
高一生物学肽键知识点生物学中有许多重要概念和知识点,其中一个关键的概念就是"肽键"。
肽键是生物分子中重要的化学键,它在蛋白质的构建和功能中扮演着非常重要的角色。
了解肽键的结构和功能对于深入理解生物学的许多方面都至关重要。
1. 肽键的结构肽键是由氨基酸分子中的氨基和羧基之间的共价键形成的。
具体来说,当一个氨基酸分子中的羧基与另一个氨基酸分子中的氨基结合时,它们之间形成了肽键。
肽键的形成是通过水解反应中的脱水反应实现的。
在蛋白质分子中,许多氨基酸通过肽键连接起来,形成复杂的结构。
2. 肽键的作用肽键在蛋白质的结构和功能中起着重要作用。
首先,肽键是蛋白质主要的连接方式。
通过肽键,氨基酸分子可以线性连接在一起,形成多肽链。
多肽链进一步折叠和组装,最终形成蛋白质的三维结构。
这种细微的结构变化决定了蛋白质的功能。
其次,肽键也对蛋白质的稳定性和结构特性起着重要作用。
肽键的特殊结构使得蛋白质能够形成稳定的三维结构。
这种稳定性是蛋白质能够完成其特定功能的基础。
此外,肽键还影响了蛋白质的折叠速度和折叠路径,进一步影响了蛋白质的结构和功能。
3. 肽键的特点和限制尽管肽键在生物学中具有重要的地位,但它也有一些特点和限制。
首先,肽键是刚性的。
由于肽键的共轭结构,它在化学空间中几乎是刚性的。
这一特点使得蛋白质能够形成稳定的三维结构,但也限制了蛋白质的柔性和可变性。
其次,肽键对于水的亲和性较低。
由于肽键中的共轭结构,它们与水分子之间的相互作用较弱。
这也是为什么在生物体内,蛋白质在水相中以卧桥形式存在的原因。
此外,肽键还具有一定的自旋限制,这也是蛋白质的结构和功能的重要特征。
4. 考察肽键的实验方法为了研究肽键的结构和功能,科学家们提出了许多实验方法。
其中一种常用的方法是X射线晶体学。
通过将蛋白质晶体化并通过X射线照射,科学家们可以获得高分辨率的蛋白质结构信息,进而了解肽键的结构和作用。
此外,质谱法、核磁共振等技术也被广泛应用于肽键的研究。
生物必修一肽键知识点总结1. 肽键的结构肽键是由两个氨基酸残基之间的羧基和氨基反应形成的,具有特定的共价结构。
在肽键中,羧基的羰基和氨基的氨基团通过共价键连接在一起,形成一个特定的结构。
这种结构使得肽键具有一定的平面结构和刚性,从而影响蛋白质的整体构象。
肽键的结构有两个重要特点:共价结合和共面性。
共价结合是指肽键中的羰基碳和氨基氮之间通过共价键连接在一起,形成一个稳定的结构。
共面性是指肽键中的原子在空间中位于同一平面上,使得肽链在空间中呈现出规则的排列。
2. 肽键的形成肽键的形成是氨基酸之间的羧基和氨基反应的结果。
在生物体内,肽键的形成是由脱水缩合反应(dehydration condensation)来完成的。
当两个氨基酸残基相遇时,它们的羧基和氨基之间会发生酸碱中和反应,使得羧基的羰基和氨基的氨基组成一个肽键,并释放出一分子水。
这种反应需要在适当的条件下进行,通常需要有酶的催化作用和适当的pH条件。
此外,肽键的形成也受到对应蛋白质的序列和结构的影响,不同的氨基酸组合会导致不同类型的肽键形成,从而影响蛋白质的整体结构和功能。
3. 肽键的水解肽键的水解是蛋白质降解和代谢的重要过程,它在维持生物体内氨基酸平衡和提供能量方面起着重要作用。
肽键的水解是通过酶类催化的水解反应来完成的,主要包括内切和外切两种方式。
内切是指酶类催化肽键内部的酯键水解,从而形成两个新的肽链。
外切是指酶类催化肽键的两侧酯键水解,从而将肽链切成两截。
这些反应在生物体内受到严格的调控,从而维持了蛋白质分解和合成的平衡。
4. 肽键的特性肽键具有一些独特的性质,这些性质使得肽键在生物体内具有重要的生物学功能。
首先,肽键的平面结构和刚性使得蛋白质具有特定的空间构象和功能,从而影响了蛋白质的生物活性和相互作用。
其次,肽键的共面性使得肽链能够形成规则的螺旋结构,从而影响了蛋白质的螺旋结构和结构稳定性。
此外,肽键还具有一定的稳定性和化学反应活性,这些性质使得蛋白质在生物体内能够参与多种生物学过程。
Nature:肽键生成新途径
来自中国科技大学的最新报道,美国范德堡大学(Vanderbilt University)的科研人员发现了一种生成肽键的新方法。
该方法使用溴化硝基烷烃与碘活化的胺反应产生酰胺。
该反应可以和不对称的aza-Henry反应连用,提供了生产非天然氨基酸酰胺和多肽的新途径。
肽键作为天然肽和蛋白的骨干普遍存在。
氨基酸借肽键联结成蛋白质,肽键如同关节一样构建了蛋白质的骨架。
同时肽键也广泛存在于很多药物小分子中,例如人们常用的消炎药青霉素和阿莫西林。
化学家们常用的生成肽键方法是羧酸和胺的脱水缩合反应。
其中羧酸为亲电试剂,胺为亲核试剂。
而在《自然》(Nature)新报道的这一方法中,作者发现可以使用溴化硝基烷烃作为羧酸的替代物,与碘活化的胺反应。
反应物的极性与经典的脱水缩合反应相反(umpolung)。
溴化硝基烷烃的使用提供了生成肽键的一种全新的理念。
当反应分子体积增大、位阻或立体化学复杂程度增强的时候,常用的脱水缩合反应有时就难以达到要求。
比如芳香基甘氨酸的肽键生成中就常会伴随一定程度的消旋(导致纯度降低)。
而新报道的这一方法可以和不对称的aza-Henry反应连用,成功避免了芳香基甘氨酸的酰胺产生过程中的消旋。
此方法将会对酰胺和多肽的合成产生广泛和深远的影响。
《自然》杂志为此刊发了编者按,同时还在“新闻和观点”栏目中配发了一篇署名文章来重点推荐新报道的这一方法。
文章称赞这一新方法“简便,通用,激动人心。
这不仅仅是一项令人满意的智力成果,还有更深远的应用价值。
药物化学家可以很快地应用这一方法来合成含有肽键的具有生物活性的分子,而它们中的一些某一天也许会被用来治疗疾病。
”从某种意义上来说,这一新方法无异于化学领域内的新发掘的一座金矿。
文章的第一作者沈博2003年毕业于中国科技大学,在范德堡大学获得化学博士学位后,现在在麻省理工学院(MIT)从事博士后研究。
原文出处推荐:
Nature 465, 1027–1032 (24 June 2010) doi:10.1038/nature09125
Umpolung reactivity in amide and peptide synthesis
Bo Shen, Dawn M. Makley & Jeffrey N. Johnston
The amide bond is one of nature’s most common functional and structural elements, as the backbones of all natural peptides and proteins are composed of amide bonds. Amides are also present in many therapeutic small molecules. The construction of amide bonds using available methods relies principally on dehydrative approaches, although oxidative and radical-based methods are representative alternatives. In nearly every example, carbon and nitrogen bear electrophilic and nucleophilic character, respectively, during the carbon-nitrogen bond-forming step. Here we show that activation of amines and nitroalkanes with an electrophilic iodine source can lead directly to amide products. Preliminary observations support a mechanism in which the polarities of the two reactants are reversed (German, umpolung) during carbon-nitrogen bond formation relative to traditional approaches. The use of nitroalkanes as acyl anion equivalents
provides a conceptually innovative approach to amide and peptide synthesis, and one that might ultimately provide for efficient peptide synthesis that is fully reliant on enantioselective methods.
本文来源于:生物问问博客,原文地址:/html/1059.html
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