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第十章 细胞质骨架和细胞运动一．微管MT-微管-26nm由微管蛋白tubulin 组成的中空圆柱体 长、直、坚硬与微管组织中心 (中心体)相连 1． 微管的装配>微管由微管蛋白亚基组装而成（球蛋白亚基） α-微管蛋白 β-微管蛋白>αβ-微管蛋白二聚体是细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式，微管组装的基本结构单位微管蛋白αβ αβ的排列方式构成了微管的极性；异二聚体头尾相连形成原纤维；13根原纤维侧向连接形成中空的微管。
踏车行为微管（+）极的装配速度快于（—）极的装配速度；或微管一端发生装配使微管延长，而另一端发生去装配使微管缩短，这种现象称为踏车行为。
微管装配的条件：微管蛋白浓度、GTP cap 和温度当二聚体浓度低于临界浓度（Cc ）, 则微管解聚 当二聚体浓度高于临界浓度, 则组装微管GTP 结合位点——不可交换位点 GTP 结合位点——可交换位点（可与GTP 交换）二价阳离子结合位点——秋水仙素结合位点&长春花碱结合位点原纤维因为Cc(负极) > Cc (正极)，所以正极装配快于负极当Cc (正极) < C < Cc (负极)时，则正极装配, 负极解聚， 即踏车现象。
>微管体外装配影响因素聚合： 微管蛋白浓度≥1mg/mL（二聚体蛋白浓度大于纤维状蛋白浓度）、 370C 、有Mg2+、有GTP 供应、低Ca2+ 解聚： 低温、高压、高Ca2+2．微管组织中心（MTOC-microtubule organizing center ）微管在生理状态以及实验处理解聚后重新装配的发生处称为微管组织中心。
多数微管的一端固着MTOC ，如基体或中心体。
MTOC 决定微管的极性，负极指向MTOC ，正极背向MTOC 。
单管、双联管（鞭毛、纤毛）和三联管（中心粒、基体）中心粒（桶状结构）每个中心体含有一对中心粒（彼此垂直分布）微管基体3．微管结合蛋白（MAPs和τ蛋白）作用(1)稳定微管的空间结构(2)促使微管蛋白/微管的动态平衡趋于装配4．微管特异性药物秋水仙素、长春花碱：阻止装配紫杉醇：阻止解聚5．功能（1）维持细胞形态（2）细胞内物质运输--------颗粒和囊泡细胞内的物质运输需要马达蛋白的带动；马达蛋白：驱动蛋白或动力蛋白（正极或负极指向，ATP）与微管结合的马达蛋白：利用ATP水解酶释放的能量驱动自身沿微管定向运动的蛋白。
第九章：细胞骨架概述：1. 细胞骨架：细胞内以蛋白质纤维为主要成分的网络结构，主要包括微丝（MF），微管（MT），中间纤维（IF）2. 微丝：分布在细胞质膜的内侧，确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩；微管：主要分布在核周围，并呈放射状向胞质四周扩散，确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的轨道；中间纤维：分布在整个细胞，使细胞具有张力和抗剪切力3. 广义的细胞骨架还包括：核骨架，核纤层，细胞外基质。
形成贯穿细胞核，细胞质，细胞外的一体化网络结构第一节：微丝微丝：由肌动蛋白组成的直径约为7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维微丝和结合蛋白，肌球蛋白构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动一. 微丝的组成及其组装1. 肌动蛋白分类（根据等电点）：α：分布于各种肌肉细胞β、γ：分布于肌细胞和非肌细胞2. 肌动蛋白存在形式：单体：球状肌动蛋白（G-actin）多聚体：纤维状肌动蛋白（F-actin）3. 形态结构：actin单体外观呈哑铃形，其上有3个结合位点：1个为ATP结合位点，2个为结合蛋白结合位点F-actin是由两条线形排列的肌动蛋白链形成的螺旋，有极性4. 组装与去组装：（1）通常只有结合ATP的肌动蛋白单体才能参与微丝的组装（2）Ca2+浓度适当，Na+、K+浓度低时：微丝趋于解聚含有ATP、Mg2+以及高浓度Na+、K+时：微丝趋于组装（3）微丝正极组装速率快于复极（4）细胞松弛素：与微丝结合后切段微丝，并结合在末端，抑制聚合，但不影响解聚鬼笔环肽：抑制解聚二. 肌球蛋白1. 分子马达：指依赖于微管的驱动蛋白、动力蛋白和依赖于微丝的肌动蛋白这三类蛋白质家族成员。
他们既能与微丝或微管结合，又能与一些细胞器或膜状小泡特异性结合，并利用水解ATP所产生的能量有规律地沿微管或微丝等细胞骨架纤维运输“货物”2. 肌动蛋白的马达结合域包括：1个微丝结合位点；1个具有ATP酶活性的ATP结合位点3. 由1个重链和几个轻链组成，有三个结构域：①头部结构域：最为保守，为马达结构域，负责产生力②颈部结构域：为α-螺旋，通过同钙调素或类似钙调素来调节轻链亚基结合，来调节头部的活性③尾部结合域：决定同膜结合还是同其他尾部结合4. 分类：肌球蛋白Ⅱ：为肌肉收缩和胞质分裂提供力肌球蛋白Ⅰ、Ⅴ：涉及细胞骨架和膜之间的相互作用5. 滑动模型：单个ATP分子水解同肌球蛋白运动的一次循环相偶联。
高中生物细胞骨架知识点
细胞骨架是细胞构成的重要组成部分，在细胞生命活动中发挥着不可替代的作用。
它
是细胞结构中最复杂和最重要的组分，可以帮助细胞保持形状，参与有丝分裂，细胞运动
等众多活动。
细胞骨架是一种典型的高分子结构，它主要由蛋白质和醣类多糖组成。
其中蛋白质主
要有组蛋白、微管蛋白和衬底蛋白；醣类多糖主要有细胞外基质和细胞膜多糖等。
（1）组蛋白：细胞骨架中的一种构成部分，主要包括：微丝蛋白、微丝-微管蛋白复
合物、突起蛋白和肌动蛋白等。
（2）微管蛋白：细胞骨架中的另一种组分，主要有直径25-30纳米的微管、节段微
管和微管节肌动蛋白等。
其形成和消失受到环境因素和一系列调节因子的调控。
（3）衬底蛋白：细胞骨架中的一种聚合物，主要有白蛋白、乙酰胆碱受体蛋白、粘
附分子等多种结构的蛋白质组成。
可以帮助细胞胞壁保持稳定，也可以与细胞膜多糖一起
参与紧缩过程和细胞运动等活动。
（4）细胞外基质：由葡聚糖、聚糖氨基酸和多酶分解物组成，有助于细胞膜的稳定，同时也可以促进细胞细胞间的接触，参与细胞的分裂等重要活动。
（5）细胞膜多糖：细胞膜的一种重要组分，主要由糖链、糖蛋白和多糖等构成，可
抵抗细菌毒素的侵袭，并参与细胞的信号传导和营养物质的转运等功能。
细胞骨架对细胞生命活动保持形状及参与各种活动起到重要作用，是细胞活动机制理
解不可缺少的一部分基础内容。
一、细胞骨架的概念细胞骨架：指存在于真核细胞中的蛋白纤维网架体系。
⑴狭义：细胞骨架发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。
直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。
微丝、微管和中间纤维位于细胞质中，又称胞质骨架，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。
一、细胞骨架的概念（2）广义：细胞骨架为真核细胞所特有，其功能主要表现为决定细胞的形状，赋予其强度、支撑作用，并在细胞运动、膜泡运输、细胞分裂、信号转导中起重要作用。
决定细胞的形状，赋予其强度、支撑作用如细胞皮质、微绒毛、应力纤维等。
在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞(白血球)的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。
另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。
大分子物质及颗粒性物质不能穿过细胞膜，是以另外一种特殊方式来进行跨细胞膜转运的，即物质在进出细胞的转运过程中都是由膜包裹、形成囊泡、与膜融合或断裂来完成的，故又称囊泡转运参与细胞分裂●收缩环（c o n t r a c t i l e r i n g）:由微丝构成。
●有丝分裂器（纺锤体）：由微管是构成。
第一节微丝（microfilament，MF）●微丝（肌动蛋白纤维）：指真核细胞中由肌动蛋白（a c t i n）组成的实心纤维细丝。
直径6-7n m，长短不一。
●分布：以束状、网状或散在等多种形式存在于细胞质，特别在有运动功能的细胞中。
一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。
在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细胞的形状。
微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。
第九章-细胞骨架(cytoskeleton)细胞骨架(cytoskeleton)是一种支持细胞形态并参与细胞运动、细胞分裂等生命活动的网络结构。
细胞骨架由细胞内的微丝(filament)、中间纤维(intermediate filament)和微管(microtubule)三种不同类型的蛋白纤维组成。
本文将分别介绍这三种蛋白纤维及其生物学功能。
微丝(filament)微丝是由直径约为0.7纳米的轻链和重链蛋白依序排列而成的，其长度可达几微米到数十微米。
微丝参与了许多细胞的活动，如细胞的贴附和收缩、细胞的定向运动、细胞分裂时的细胞质分裂等。
微丝在细胞内分布广泛，在细胞膜下、学问边缘、细胞质中均可看到它们的存在。
微丝的结构在细胞内具有动态性，微丝的动态平衡是在微丝生长和微丝解聚之间达到的。
微丝的生长是指微丝单元向氨基末端添加新的单元，微丝解聚剂解聚是指微丝单元从氨基末端依次解离。
微丝结构的多样性，使其在不同的细胞和组织中具有不同的生理和生理功能，其功能包括：1.细胞形态维持2.细胞内运动3.细胞分裂4.细胞外运动中间纤维(intermediate filament)中间纤维是由多种蛋白质复合物组成的、直径约为10纳米的蛋白质纤维，是细胞骨架中最稳定的一种类型。
与微丝相比，在细胞内时间较长，主要定位于细胞内稳定形态和细胞间连接等功能。
中间纤维具有多样性的物种、组织和细胞类型，它们的功能也很多，常见的包括：1.细胞特异性标记物2.相关细胞黏着3.细胞内物质运输4.参与细胞质形态维持5.参与细胞分裂过程微管(microtubule)微管是细胞骨架中直径最大的一类蛋白纤维，直径约为25纳米。
由两种蛋白质复合物丝状蛋白(tubulin)组成，是由 alpha 和 beta 两种 tubulin 蛋白以β特定的方向相互堆叠形成。
微管是一个高度动态的结构，依据其在细胞间操纵某些重要的细胞内形态变化，对于微管动态的研究成为细胞骨架领域的一个重要方向。
第九章细胞骨架细胞骨架：真核细胞中的蛋白质纤维网架体系。
具有弥散性、整体性、变动性。
广义：细胞核骨架、细胞质骨架、细胞膜骨架和细胞外基质。
狭义：细胞质骨架由微丝、微管、中间丝组成，它们由相应的蛋白亚基组装而成。
功能：结构与支持、胞内运输、收缩与运动、空间组织。
第一节微丝与细胞运动微丝：肌动蛋白丝或纤维状肌动蛋白，直径7nm存在所有真核细胞中。
一、微丝的组成及其组装（一）结构与成分1.微丝的主要结构成分是肌动蛋白。
2.肌动蛋白的2种存在形式：①肌动蛋白单体（球状肌动蛋白，G-actin）：单个肽链折叠而成，蝶状，中央一个裂口，裂口内部有ATP结合位点和镁离子结合位点；②纤维状肌动蛋白。
3.肌动蛋白高度保守。
6种：4种为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌、肠道平滑肌，均组成细胞的收缩性结构；2种为ß-肌动蛋白（位于细胞边缘）和γ-肌动蛋白（与张力纤维有关）。
4.微丝直径7nm的扭链，双股螺旋。
每条丝由肌动蛋白单体头尾相连呈螺旋状排列，螺距36nm。
纤维内部，每个肌动蛋白单体都有4个单体，上下各一个，另外2个位于一侧。
肌动蛋白分子上的裂口使得该蛋白本身在结构上不对称，在整根微丝上每一个单体上的裂口都朝向同一端，使微丝具有极性。
裂口一端为负极，另一端是正极。
（二）组装及动力学特性1.只有结合ATP的肌动蛋白单体才能参与微丝的组装。
解聚：溶液中含有适当浓度的钙离子，钠离子、钾离子浓度很低时，微丝趋向于解聚成G-actin；组装：溶液中含有ATP、镁离子以及较高浓度的钠钾离子时，溶液中的G-actin组装成F-actin，即新的G-actin加到微丝末端，微丝延伸，通常是正极的组装速度较负极快。
溶液中携带ATP的G-actin处于临界浓度时，组装与去组装达到平衡。
2.过程：①成核反应：Arp2和Arp3等蛋白质相互作用，形成起始复合物，至少有2-3个肌动蛋白单体与起始复合物结合，形成一段可供肌动蛋白单体继续组装的寡聚体。
第十章 细胞质骨架和细胞运动
一．微管
MT-微管-26nm
由微管蛋白tubulin 组成的中空圆柱体 长、直、坚硬
与微管组织中心 (中心体)相连 1． 微管的装配
>微管由微管蛋白亚基组装而成（球蛋白亚基） α-微管蛋白 β-微管蛋白
>αβ-微管蛋白二聚体是细胞质内游离态微管蛋白的主要存在形式，微管组装的基本结构单位
微管蛋白αβ αβ的排列方式构成了微管的极性；异二聚体头尾相连形成原纤维；13根原纤维侧向连接形成中空的微管。
踏车行为
微管（+）极的装配速度快于（—）极的装配速度；或微管一端发生装配使微管延长，而另一端发生去装配使微管缩短，这种现象称为踏车行为。
微管装配的条件：微管蛋白浓度、GTP cap 和温度
当二聚体浓度低于临界浓度（Cc ）, 则微管解聚 当二聚体浓度高于临界浓度, 则组装微管
GTP 结合位点——不可交换位点 GTP 结合位点——可交换位点（可与GTP 交换）
二价阳离子结合位点——秋水仙素结合位点&长春花碱结合位点
原纤维
因为Cc(负极) > Cc (正极)，所以正极装配快于负极
当Cc (正极) < C < Cc (负极)时，则正极装配, 负极解聚， 即踏车现象。
>微管体外装配影响因素
聚合： 微管蛋白浓度≥1mg/mL
（二聚体蛋白浓度大于纤维状蛋白浓度）、 370C 、有Mg2+、有GTP 供应、低Ca2+ 解聚： 低温、高压、高Ca2+
2．微管组织中心（MTOC-microtubule organizing center ）
微管在生理状态以及实验处理解聚后重新装配的发生处称为微管组织中心。
多数微管的一端固着MTOC ，如基体或中心体。
MTOC 决定微管的极性，负极指向MTOC ，正极背向MTOC 。
单管、双联管（鞭毛、纤毛）和三联管（中心粒、基体）
中心粒（桶状结构）
每个中心体含有一对中心粒（彼此垂直分布）
微管
基体
3．微管结合蛋白（MAPs和τ蛋白）
作用(1)稳定微管的空间结构
(2)促使微管蛋白/微管的动态平衡趋于装配
4．微管特异性药物
秋水仙素、长春花碱：阻止装配
紫杉醇：阻止解聚
5．功能
（1）维持细胞形态
（2）细胞内物质运输--------颗粒和囊泡
细胞内的物质运输需要马达蛋白的带动；
马达蛋白：驱动蛋白或动力蛋白（正极或负极指向，ATP）
与微管结合的马达蛋白：利用ATP水解酶释放的能量驱动自身沿微管定向运动的
蛋白。
与ATP结合时，两个头部均结合在微管上；与ADP结合时，则一个头部结合在微
管上。
ATP的水解引起：可逆的构象改变；单方向的移动
驱动蛋白(Kinesin)：正极方向
它们的头部是相似的马达结构域，与ATP结合，在微管上移动；
它们的尾部结构域是不同的，用于带动不同的物质移动。
动力蛋白（dynein）：负极方向
Tau蛋白
动力蛋白由多种蛋白组成
沿微管向微管的负端移动,（胞质）动力蛋白可以将细胞器从细胞边缘向细胞中央转移。
如：胞内体、溶酶体、ER膜泡等
囊泡
驱动蛋白受体驱动蛋白
（3）鞭毛和纤毛运动
9+2结构，鞭毛滑动机制（动力蛋白臂）
纤毛和鞭毛是由质膜包围，且突出于细胞表面、由微管和动力蛋白等构成的高度特化的细胞结构。
（4）有丝分裂中纺锤体的形成和染色体移动
（5）形成基体和中心体
二．微丝（microfilament）
又称肌动蛋白丝/纤维状肌动蛋白，是由肌动蛋白（actin）组成的直径为7nm 的骨架纤维。
主要结构成分是肌动蛋白
肌动蛋白内部有一个核苷酸（ATP或ADP）和一个二价阳离子（Mg2+或Ca2+）的结合位点
6种肌动蛋白α-肌动蛋白横纹肌
心肌
血管平滑肌
肠道平滑肌
β-肌动蛋白
γ-肌动蛋白
1 微丝的装配
以3个肌动蛋白单体为核心
(+) 极装配比(–) 极快
肌动蛋白单体具有极性，装配时呈头尾相接，故微丝也具有极性，具有踏车现象。
微丝装配的条件：肌动蛋白浓度、ATP cap
因为Cc(负极) > Cc (正极)，所以正极装配快于负极
当Cc (正极) < C < Cc (负极)时，则正极装配, 负极解聚，即踏车现象。
在体内，有些微丝是永久性的结构，通常微丝是一种动态结构，不断进
行装配和解聚。
>微丝的装配条件
体外装配
解聚：有Ca2+和低浓度的Na+、K+阳离子
组装：有Mg2+和高浓度的Na+、K+阳离子
体内装配
在体内，有些微丝是永久性的结构，如肌细胞中的细丝和小肠上皮细胞微绒毛中的微丝等。
有些微丝是暂时性的结构，如胞质分裂时的收缩环、血小板激活时丝状突起中的微丝等。
通常微丝是一种动态结构，不断进行装配和解聚。
2 微丝结合蛋白（MFAP）
肌动蛋白单体结合蛋白：阻止单体肌动蛋白组装成纤维状肌动蛋白
（胸腺素β4、前纤维蛋白）
MF的不同存在形式与MFAP的种类有关，MFAP参与MF高级结构的形成，并调节MF 的装配。
如参与微丝与膜的结合；可横向连接微丝形成束；结合于纤维一端，阻止肌动蛋白单体的增加或减少；将微丝切断；成核作用（ARP）；将微丝交联成网状分布等
>微丝结合蛋白的作用
成核，促使微丝装配(ARP2/3)
与肌动蛋白单体结合，阻止或促使微丝装配(胸腺素thymosin, 前纤维蛋白profilin)
与微丝末端结合(CapZ)
交联作用，使微丝呈束状或网状排列（丝束蛋白、α-辅肌动蛋白、细丝蛋白）
截断和封端作用(凝溶胶蛋白gelsolin, 切丝蛋白cofilin)
使微丝与细胞膜相连接(形成蛋白formins)
3．微丝特异性药物
细胞松弛素：切断微丝，并结合在微丝末端阻止聚合
鬼笔环肽：稳定微丝，抑制解聚
4．功能
（1）肌肉收缩
粗丝（肌球蛋白）和细丝（肌动蛋白）的相对滑动机制
肌球蛋白是微丝结合蛋白，也是沿微丝运动的马达蛋白（+极方向）
粗肌丝由肌球蛋白组装而成，肌球蛋白的头部突出于粗肌丝的表面，具有ATP酶活性，构成粗丝的横桥，与肌动蛋白分子结合。
细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。
>肌肉收缩的机制
①产生动作电位，使肌细胞质膜去极化，释放Ca2+至肌浆中，钙离子浓度升高；
②钙离子与Tn-C结合，引起肌钙蛋白构象变化，使肌动蛋白与Tn-T脱离，并解除肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍；
③当肌球蛋白的头部结构域没有与ATP结合，该肌球蛋白的头部与细肌丝结合，处于僵直状态；
④当ATP结合到肌球蛋白的头部，引起头部结构域与细肌丝的分离；
⑤ATP被头部结构域的ATP酶水解成ADP与Pi，使肌球蛋白构象变化发生旋转，向细肌丝的正极端抬升，并结合到靠近细肌丝正极端的一个肌动蛋白亚基上；
⑥Pi释放，肌球蛋白颈部结构域发生构象变化，拉动细肌丝导致细肌丝与粗肌丝的滑动；
⑦ADP释放，肌球蛋白的头部结构域与细肌丝之间又回到僵直状态；
如果体系中仍有高浓度的钙离子，则继续下一周期；若到达肌细胞的冲动一旦停止，肌质网就通过钙泵回收钙离子，收缩周期停止。
（2）变形运动、吞噬运动
收缩环
微绒毛平行的微丝，微丝无收缩功能，起支撑作用
（3）胞质环流在植物细胞和其他细胞中，细胞质的流动是围绕中央液泡进行的环形流动模式
（4）粘着带和粘着斑
三．中间纤维（intermediate filament）
1．中间纤维的装配
（1）二聚体：在α螺旋区形成双股超螺旋。
（2）四聚体：2个二聚体反向平行、1/4分子交叠排列，四聚体是IF解聚的最小单位。
（3）8个四聚体装配成IF。
IF没有极性，没有特异性药物；游离单体很少。
也没有典型的踏车行为
①由2个中间纤维蛋白亚基平行排列组装而成双股螺旋的二聚体；
②两个二聚体按反向平行、半分子交叠的方式组装成四聚体；
③四聚体首尾相连形成原纤维；
④8根源纤维构成圆柱状的10nm纤维；
2．Lamina与IF
有许多共同点：
均形成10nm纤维；
都能抵抗高盐和非离子去污剂的抽提；
抗体反应相同；
蛋白结构相似。
3．中间纤维结合蛋白（IFAP）
约有15种IFAP，功能多样，如使中间纤维形成聚集物；在IF、MT和MF之间形成横桥；参与IF 与膜的结合；桥板蛋白使IF与桥粒连接
4．功能
IF在细胞质中起支架作用，并与细胞核定位有关，也在细胞间或组织中起支架作用；
在细胞质中与MT、MF和细胞器构成一个完整的网架系统；
在细胞质外侧与膜和胞外基质直接联系；
在细胞质内部与核膜和核基质直接联系。
核功能-------信息分子或信息分子前体
IF在体外与单链DNA高度亲和；
与H1以外的其他组蛋白高度亲和；
组蛋白不能被Ca2+依赖的蛋白酶水解，但与IF结合后可被水解，可导致DNA双螺旋发生解旋。
