2蛋白质的结构与功能

COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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（一）氨基酸的分类
1. 非极性脂肪族氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
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1. 非极性脂肪族氨基酸
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（2）β-折叠
β-折叠呈折纸状
多肽链充分伸展，各个肽单元以Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨
基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。
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第四十四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
β-折叠
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2. 蛋白质二级结构的主要构象形式
n α-螺旋(α-helix) n β-折叠(β-pleated sheet) n β-转角(β-turn) n 无规卷曲(random coil)
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（1）α-螺旋
多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。
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蛋白质的元素组成
主要含有碳、氢、氧、氮及硫。 有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、
锰、钴及钼等。
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蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量接近，平均为16%。 测定生物样品含氮量可推算出蛋白质
大致含量。
100克样品中蛋白质的含量（g%） =
三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)

二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。

高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。

(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。

连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。

有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。

肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。

2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。

(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。

O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递