生物化学知识点总结 复习

生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。

- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。

- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。

- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。

2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。

- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。

- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。

3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。

- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。

- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。

- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。

- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。

- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。

4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。

- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。

- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。

5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。

- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。

- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。

- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。

6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。

- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。

- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。

- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。

7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。

- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。

- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。

-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。

2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。

-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。

3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。

-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。

-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。

-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。

4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。

-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。

-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。

-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。

二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。

-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。

2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。

-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。

3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。

-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。

4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。

- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。

生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。

以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。

它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。

2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。

酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。

3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。

这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。

4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。

DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。

5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。

蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。

6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。

细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。

7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。

以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。

生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。

两性化合物: 在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。

等电点: 当溶液pH为某一pH值时, 氨基酸分子中所含的正负数目正好相等, 净电荷为0。

这一pH值即为氨基酸的等电点, 简称pI。

在等电点时, 氨基酸既不向正极也不向负极移动, 即氨基酸处于两性离子状态。

①pI 〉pH: 分子显正电性。

氨基酸在等电点时溶解度最小, 易发生沉淀在等电点pH条件下, 蛋白质为电中性, 比较稳定。

其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值, 易发生絮结沉淀。

在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。

通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。

除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外, 所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。

但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质,2.4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。

层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法层析法由三个基本条件构成:⊙水不溶性惰性支持物⊙流动相能携带溶质沿支持物流动⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。

能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用。

蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序, 包括二硫键的位置。

它是蛋白质生物功能的基础。

组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转组成肽键的四个原子和与之相连的两个(碳原子都处于同一个平面内, 此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始, 以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。

肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定2,4-二硝基氟苯（DNFB)法丹磺酰氯（DNS）法羧肽酶法: 从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸肼解法：多肽与肼在无水条件下加热, C-端氨基酸即从肽链上解离出来, 其余的氨基酸则变成肼化物。

生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。

3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

不带电荷。

4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。

在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。

5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。

肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。

氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。

肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。

其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。

二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。

3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽键化学本质是一个酰胺键。

7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。

（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。

第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。

5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。

7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。

8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。

10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。

P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。

12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。

14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。

当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。

15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。

16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。