生物化学课后习题解答
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生物化学(第三版)课后--章习题详细解答————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期:生物化学(第三版)课后3 -13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L 精氨酸(arginine) ArgR 赖氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D苯丙氨酸(phenylalanine)Phe F Asn和/或Asp Asx B半胱氨酸(cysteine) CysC脯氨酸(praline)ProP 谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S 谷氨酸(glutamic acid)Glu E苏氨酸(threonine) Thr TGln和/或Glu Gls Z甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) TrpW组氨酸(histidine) HisH 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y异亮氨酸(isoleucine)Ile I 缬氨酸(valine) Val V2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]解:pH=pKa +lg20% pKa= 10.53(见表3-3,P133)pH=10.53+lg20%=9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[4.6]解:pH =pKa+ lg2/3% pKa =4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Edman反应)。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A亮氨酸(leucine) Leu L精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe FAsn和/或Asp Asx B半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S谷氨酸(glutamic acid) Glu E 苏氨酸(threonine) Thr TGln和/或Glu Gls Z甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) V al V2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学第三版习题答案生物化学是生命科学中的一个重要分支,它研究生物体内化学过程和物质的变化。
第三版的生物化学教材通常会包含许多习题,帮助学生巩固和深化对知识点的理解。
以下是一些习题及其答案的示例,供参考:习题1:酶的催化作用问题:简述酶的催化作用原理。
答案:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,它们能够显著降低反应的活化能,从而加速反应速率。
酶的催化作用原理主要基于其活性部位与底物的特异性结合,形成酶-底物复合物。
这种结合使得底物分子在酶的活性部位发生结构变形,更易于反应。
反应完成后,产物从酶上分离,酶恢复其原始状态,可以继续催化下一个底物分子。
习题2:DNA的复制问题:描述DNA复制的基本过程。
答案:DNA复制是一个半保留的过程,包括以下步骤:首先,DNA双链被解旋酶解旋成两条单链;接着,DNA聚合酶识别复制起点,并在引物RNA的帮助下开始合成新的互补链;随后,新的链沿着模板链延伸,形成新的DNA双螺旋。
最终,每个原始链都与新合成的链配对,形成两个完整的DNA分子。
习题3:氨基酸的结构和分类问题:列举氨基酸的几种基本结构特征,并简述其分类。
答案:氨基酸是蛋白质的基本组成单元,具有以下基本结构特征:一个α-羧基、一个α-氨基、一个氢原子和一个侧链(R基)。
根据侧链的化学性质,氨基酸可以分为20种标准氨基酸,主要分为四类:非极性疏水氨基酸、极性疏水氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
习题4:细胞呼吸问题:简述有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
答案:有氧呼吸和无氧呼吸是细胞产生能量的两种方式。
有氧呼吸需要氧气作为最终电子受体,通过糖酵解、三羧酸循环(TCA循环)和电子传递链产生大量的ATP。
无氧呼吸,又称为发酵,是在没有氧气的情况下进行的,通过糖酵解产生少量的ATP,同时产生酒精或乳酸作为代谢终产物。
习题5:基因表达调控问题:解释基因表达调控的基本机制。
答案:基因表达调控是指细胞内控制基因转录为mRNA的过程,进而影响蛋白质的合成。
生物化学习题集及答案
1. 问题:细胞膜的主要组成成分是什么?
答案:细胞膜的主要组成成分是磷脂双分子层。
2. 问题:DNA是由哪些基本组成单元构成的?
答案:DNA由核苷酸组成,核苷酸由糖、碱基和磷酸组成。
3. 问题:什么是酶?它在生物化学中的作用是什么?
答案:酶是一种催化剂,它能够加速化学反应的速率。
它在生物化学中起到调节代谢和合成物质的作用。
4. 问题:光合作用是什么过程?它发生在哪个细胞器中?
答案:光合作用是植物和一些微生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
它发生在叶绿体中。
5. 问题:ATP是什么分子?它在细胞中的作用是什么?
答案:ATP是腺苷三磷酸,它是一种细胞内常见的能量储存和传递的分子。
它在细胞中用于能量供应和驱动各种生化过程。
以上是本份生物化研究题集及答案的一部分。
希望对您的研究有所帮助!如需更多题,请继续阅读下一页。
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第三章氨基酸1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[4.6]解:pH = pKa + lg2/3 pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4265、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加入0.3mol NaOH以代替HCl时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]解:pH1=pKa1+lg(7/3)=2.71pH2=pKa2+lg(3/7)=9.237、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加入过量的甲醛,当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度(mol/L)。
[His2+为1.78×10-4,His+为0.071,His0为2.8×10-4]解:由pH=pK1+lg(His2+/10-6.4)=pKr+lg(His+/His2+)=pK2+lg(His0/ His+)得His2+为1.78×10-4,His+为0.071,His0为2.8×10-49、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐(相对分子质量=209.6;咪唑基pKa=6.0)和1mol/L KOH配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352ml 1mol/L KOH,用水稀释至1L] 10、为什么氨基酸的茚三酮反应液能用测压法定量氨基酸?解:茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映,(其反应化学式见P139),其中,定量释放的CO2可用测压法测量,从而计算出参加反应的氨基酸量。
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域,对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中,习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶?酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率,但自身并不参与反应,也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用,例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA?DNA(脱氧核糖核酸)是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成,每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子,其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质?蛋白质是生物体内最基本的大分子,由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能,例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢?代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面:合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子,例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子,例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤(Guanine)和胞嘧啶(Cytosine)的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数,然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常,甚至危及生命。
生物化学第二版梁成伟课后题及答案1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、在质及功能:(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物过传信息的储存、传递和表达:(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生较化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。
3.说明生物公子的元素组或和分子组或有哪些相似的规体。
解答:生物大分了在元案组成上有相似的规律性。
碳、氢、氧、氮、磷、夜等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组发元素。
碳原了具有特殊的或键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共份单键、共价双键和共价三键,碳还可与氨、氧和氢原子形成其价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得骨架可形成线性、分支以及环洪的多种多性的化合物。
特殊的发键性厌适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(一₂)、羟基O(一(H)、紫基(C一、羧基(一Q001)、统基(-6H)、磷酸基(一F0。
)等功能基团。
这些功能基团因氮、碰和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
牛物大分了在结构上也有着共同的规律性。
生物大分了均由相司类型的构件通过一定的共价健聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋直质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N端-3端),蛋直压主链骨架呈“肽单位”重复:核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3',5'-磷酸二铣相连,核酸链也具有方向生(5、-3),核我的主链架呈“磷酸-核据(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘社、后肪酸和胆孩,其非极性经长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学,它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能,以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要,通过解答习题,可以帮助学生巩固所学知识,提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章:绪论1. 生物化学的研究对象是什么?答:生物化学的研究对象是生物体内的化学物质,包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些?答:生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章:氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸?答:氨基酸是构成蛋白质的基本单位,它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些?答:氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章:核酸1. 核酸的组成单位是什么?答:核酸的组成单位是核苷酸,它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些?答:核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章:碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些?答:碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些?答:碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章:脂类1. 脂类的分类有哪些?答:脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些?答:脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章:酶1. 酶的特点是什么?答:酶是生物体内的催化剂,具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些?答:酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题,可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时,习题的答案也为学生提供了参考,帮助他们更好地完成学习任务。
⽣物化学(第三版)课后3-13章习题详细解答⽣物化学(第三版)课后3 -13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。
[9.9]解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。
[4.6]解:pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5,(c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加⼊0.3mol NaOH 以代替HCl 时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]7、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加⼊过量的甲醛,当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度(mol/L)。
3.指出下面pH条件下,各蛋白质在电场中向哪个方向移动,即正极,负极,还是保持原点(1)胃蛋白酶(pI ),在pH ;(2)血清清蛋白(pI ),在pH ;(3)α-脂蛋白(pI ),在pH 和pH ;解答:(1)胃蛋白酶pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动;(2)血清清蛋白pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动;(3)α-脂蛋白pI >环境pH ,带正电荷,向负极移动;α-脂蛋白pI <环境pH ,带负电荷,向正极移动。
13.哪些因素影响Tm值的大小解答:影响Tm的因素主要有:①G-C对含量。
G-C对含3个氢键,A-T对含2个氢键,故G-C对相对含量愈高,Tm亦越高(图3-29)。
在L NaCl,L柠檬酸钠溶液(1×SSC)中,经验公式为:(G+C)% =(Tm - )×。
②溶液的离子强度。
离子强度较低的介质中,Tm较低。
在纯水中,DNA在室温下即可变性。
分子生物学研究工作中需核酸变性时,常采用离子强度较低的溶液。
③溶液的pH。
高pH下,碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力,pH大于时,DNA完全变性。
pH低于时,DNA易脱嘌呤,对单链DNA进行电泳时,常在凝胶中加入NaOH以维持变性关态。
④变性剂。
甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键,妨碍碱堆积,使Tm下降。
对单链DNA进行电泳时,常使用上述变性剂。
16.概述核酸序列测定的方法和应用领域。
解答:DNA的序列测定目前多采用Sanger提出的链终止法,和Gilbert提出的化学法。
其中链终止法经不断改进,使用日益广泛。
链终止法测序的技术基础主要有:①用凝胶电泳分离DNA单链片段时,小片段移动,大片段移动慢,用适当的方法可分离分子大小仅差一个核苷酸的DNA片段。
②用合适的聚合酶可以在试管内合成单链DNA模板的互补链。
反应体系中除单链模板外,还应包括合适的引物,4种脱氧核苷三磷酸和若干种适量的无机离子。
如果在4个试管中分别进行合成反应,每个试管的反应体系能在一种核苷酸处随机中断链的合成,就可以得到4套分子大小不等的片段,如新合成的片段序列为-CCATCGTTGA-,在A处随机中断链的合成,可得到-CCA和-CCATCGTA两种片段,在G处中断合成可得到-CCATCG和-CCATCGTTG两种片段。
生物化学(第三版)课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。
多数糖类具有(CHO)n的实验式,其化学本质是多2羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学课后答案-张丽萍(1)9 糖代谢1.假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。
(1)CO2;(2)乳酸;(3)丙氨酸。
解答:(1)能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。
(2)能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。
(3)能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记的丙氨酸。
2.某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸,该糖原可能有多少个分支及多少个α-(1—6)糖苷键(*设:糖原与磷酸化酶一次性作用生成)?如果从糖原开始计算,lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O,将净生成多少mol ATP?解答:经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-(1—6)糖苷键。
如果从糖原开始计算,lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O, 将净生成33molATP。
3.试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别?解答:(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段,只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段,在无氧条件下,经底物磷酸化可生成4mol ATP(甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸,甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸),葡萄糖至葡糖-6-磷酸,果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。
在有氧条件下,甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP,所以净生成7mol ATP。
第一章1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象,在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切,相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面,生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步,另一方面,生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子,即结构单元分子组合而成,通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键;2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。
生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多,分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多,维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点,这些位点通过与相应的配体特异性结合,能形成超分子,这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子,这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。
主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础,特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体,产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型:6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用,如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用,抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质,是保证生命活动有序地进行的分子基础。
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L 型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。
在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
[9.9]解:pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3,P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[4.6]解:pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐;(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5,(c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值,计算下列氨基酸的pI值:丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解:pI = 1/2(pKa1+ pKa2)pI(Ala) = 1/2(2.34+9.69)= 6.02pI(Cys) = 1/2(1.71+10.78)= 5.02pI(Glu) = 1/2(2.19+4.25)= 3.22pI(Ala) = 1/2(9.04+12.48)= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl,问所得溶液的pH是多少?如果加入0.3mol NaOH 以代替HCl时,pH将是多少?[pH:2.71;9.23]7、将丙氨酸溶液(400ml)调节到pH8.0,然后向该溶液中加入过量的甲醛,当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时,消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克?[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度(mol/L)。
[His2+为1.78×10-4,His+为0.071,His0为2.8×10-4]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐(相对分子质量=209.6;咪唑基pKa=6.0)和1mol/L KOH配制1LpH6.5的0.2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法[取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352ml 1mol/L KOH,用水稀释至1L]10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸?解:茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映,(其反应化学式见P139),其中,定量释放的CO2可用测压法测量,从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液(3.0g/50ml 6mol/L HCl)在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81º。
计算L-亮氨酸在6mol/L HCl 中的比旋([a])。
[[a]=+15.1º]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的(R,S)构型名称。
[参考图3-15]13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍,苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量为100mg ,苯丙氨酸为81mg ,试回答下列问题:(1)利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时,甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高?(2)在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克?[(1)第4管和第3管;(2)51.2mg Gly+24mg Phe和38.4mgGly+36mg Phe]解:根据逆流分溶原理,可得:对于Gly:Kd = C A/C B = 4 = q(动相)/p(静相)p+q = 1 = (1/5 + 4/5)4个分溶管分溶3次:(1/5 + 4/5)3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe:Kd = C A/C B = 2 = q(动相)/p(静相)p+q = 1 = (1/3 + 2/3)4个分溶管分溶3次:(1/3 + 2/3)3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中,甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高,其中:第4管:Gly:64/125×100=51.2 mg Phe:8/27×81=24 mg第3管:Gly:48/125×100=38.4 mg Phe:12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇:醋酸:水的系统中进行纸层析时,下列混合物中氨基酸的相对迁移率(假定水相的pH为4.5):(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, V al, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His.[Ile> lys;Phe,> Ser;Leu> Val > Ala,;Val >Pro;Glu>Asp;Tyr> Ala>Ser≌His]解:根据P151 图3-25可得结果。
15.将含有天冬氨酸(pI=2.98)、甘氨酸(pI=5.97)、亮氨酸(pI=6.53)和赖氨酸(pI=5.98)的柠檬酸缓冲液,加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中,随后用爱缓冲液析脱此柱,并分别收集洗出液,这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来?[Asp, Thr, Gly, Leu, Lys]解:在pH3左右,氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)>中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸,最后是碱性氨基酸,由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用,所以其洗脱顺序为:Asp, Thr, Gly, Leu, Lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的,各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类:单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次,经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列,有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构(即三维结构)或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构,高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的,二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键(CO—NH)是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键,二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时,可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外,生物界还存在许多游离的小肽,如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高,这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是:(1)测定蛋白质分子中多肽链数目;(2)拆分蛋白质分子的多肽链;(3)断开多肽链内的二硫桥;(4)分析每一多肽链的氨基酸组成;(5)鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基;(6)断裂多肽链成较小的肽段,并将它们分离开来;(7)测定各肽段的氨基酸序列;(8)利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构;(9)确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有:测定N-末端基的苯异硫氰酸酯(PITC)法,分析C-末端基的羧肽酶法,用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解,断裂二硫桥的巯基乙醇处理,测定肽段氨基酸序列的Edman 化学降解和电喷射串联质谱技术,重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质,其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成,只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性,这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果,酶促激活的级联放大,使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块(血块的主要成分)。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步,它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。