知识要点 第三单元 蛋白质
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《高中生物蛋白质知识点详解》蛋白质是生命活动的主要承担者,在高中生物中占据着重要的地位。
深入理解蛋白质的相关知识,对于掌握生命活动的本质具有关键意义。
一、蛋白质的组成元素蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成,有些蛋白质还含有硫、磷等元素。
其中,氮元素是蛋白质的特征元素,可用于蛋白质的定量分析。
二、蛋白质的基本单位——氨基酸1. 氨基酸的结构特点氨基酸是组成蛋白质的基本单位,其结构通式为:NH₂—CHR—COOH。
每个氨基酸分子至少含有一个氨基(—NH₂)和一个羧基(—COOH),并且都连接在同一个碳原子上。
此外,不同的氨基酸具有不同的 R 基团,R 基团的不同决定了氨基酸的种类、性质和功能。
2. 氨基酸的种类组成生物体蛋白质的氨基酸约有 20 种,根据人体能否自身合成,可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体不能合成或合成速度远不能满足机体需要,必须从食物中获取的氨基酸,共有 8 种;非必需氨基酸是人体能够自身合成的氨基酸。
三、蛋白质的结构1. 氨基酸的脱水缩合多个氨基酸分子通过脱水缩合形成多肽。
在脱水缩合过程中,一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水,形成肽键(—NH—CO—)。
2. 多肽的结构多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的链状结构。
多肽通常没有生物活性,需要经过进一步的加工和折叠才能形成具有生物活性的蛋白质。
3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质分子在三维空间中的折叠方式。
蛋白质的空间结构决定了其功能,主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
(1)一级结构:蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的特异性和生物活性。
(2)二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链局部的空间结构,主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
二级结构主要是由氢键维持的。
(3)三级结构:蛋白质的三级结构是指整条多肽链的空间结构,是在二级结构的基础上,进一步折叠、盘曲形成的。
蛋白质高中生物知识点蛋白质是生物体内非常重要的一类有机化合物,也是高中生物课程中的重要知识点。
它在细胞内扮演着多种不可取代的角色,起着结构支持、催化反应、调节信号传导等多种功能。
首先,蛋白质的组成单位是氨基酸。
氨基酸是一种有机化合物,由氨基基团(NH2)、羧基基团(COOH)和一个侧链基团组成。
通过连接成链状,氨基酸可以形成蛋白质的结构。
蛋白质的结构分为四个层次:一级、二级、三级和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
二级结构是指在一级结构基础上,氨基酸通过氢键形成α-螺旋和β-折叠的稳定结构。
三级结构是指蛋白质进一步通过各种相互作用形成的三维空间结构。
四级结构是指由两个或更多蛋白质亚基相互组装形成的复合物结构。
蛋白质的功能多种多样。
首先,它可以提供细胞和组织的结构支持,例如胶原蛋白是皮肤、骨骼等的主要组成物质。
其次,蛋白质还可以催化生物体内的化学反应,如酶就是一种特殊的蛋白质,能够加速生化反应的进行。
此外,蛋白质还参与信号传导和调节细胞活动,例如激素就是一类能够调节生理活动的蛋白质。
蛋白质的合成过程称为蛋白质合成。
在细胞内,蛋白质的合成是由核糖体进行的。
它包括转录和翻译两个阶段。
转录过程中,DNA的信息通过RNA的复制转录成为mRNA(信使RNA)。
翻译过程中,mRNA被核糖体识别,通过tRNA(转运RNA)带来的氨基酸依次连接成链状,形成蛋白质的一级结构。
总结起来,蛋白质是生物体内重要的有机化合物,具有多种功能,包括结构支持、催化反应和调节信号传导等。
它由氨基酸组成,通过一级、二级、三级和四级结构形成。
蛋白质的合成是由核糖体通过转录和翻译两个阶段完成的。
了解蛋白质的基本知识,对于理解生物体的结构和功能具有重要意义。
初中化学必考蛋白质知识点详解六大基本营养:蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐(也称为矿物质)和水。
今天我们就来学习蛋白质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素,有些蛋白质还含有硫等元素。
蛋白质是由多种氨基酸构成的极为复杂的化合物,相对分子质量从几万到几百万。
蛋白质属于有机高分子化合物。
1. 富含蛋白质的食物富含蛋白质的食物有肉、鱼、牛奶、鸡蛋、豆类和虾。
2. 蛋白质在体内的分布蛋白质是构成细胞的基本物质,是机体生长及修补受损组织的主要原料。
人体的肌肉、血液、毛发、激素和各种酶等的主要成分都是蛋白质。
动物的角和蛋清等的主要成分也是蛋白质。
在灼烧羽毛和羊毛的时候,我们闻到的味道就是蛋白质燃烧的味道,因为含有氮元素和硫元素,所以味道比较独特。
3. 蛋白质在体内的吸收食物中的蛋白质在胃、肠中的酶及体内水的作用下,逐步分解,生成可被小肠吸收的小分子化合物氨基酸。
一部分氨基酸被人体吸收,再重新结合成人体所需要的各种蛋白质,维持人体的生长发育和组织更新。
另一部分氨基酸可被氧化,生成尿素、二氧化碳和水等排出体外,同时放出能量供人体活动的需要。
每克蛋白质完全氧化放出约18kJ的能量。
科学家研究得知:从蛋白质得到的氨基酸有20多种,其中有8种人体不能合成,只能由食物蛋白质供给。
人体内蛋白质的合成要靠某些必不可少的氨基酸和氮、硫、磷、锌、铁、铜等元素。
这些氨基酸和必需元素,要靠人体摄入其他动物、植物中的蛋白质来补充。
如果蛋白质摄入量不足,会使人生长发育迟缓、体重减轻、发生贫血等。
4. 血红蛋白血液中的血红蛋白在吸入氧气和呼出二氧化碳的过程中起着载体的作用。
血红蛋白是蛋白质和血红素构成的。
在肺部,血红蛋白中的血红素的二价铁离子与氧结合成为氧合血红蛋白,随血液流到机体的各个组织器官,放出氧气,供体内氧化用。
同时血红蛋白结合血液中的二氧化碳,携带到肺部呼出。
人的呼吸作用就是这样翻倍进行的过程。
血红蛋白也能与一氧化碳结合,而且结合能力很强,大约是氧气的200~300倍,一旦结合便不容易分离,且不能再与氧气结合,人就会缺氧窒息死亡。
蛋白质的生物学知识点蛋白质是生物体内的重要有机分子,不仅构成了细胞的主要组成部分,还承担着许多生物学功能。
在本文中,我们将逐步介绍蛋白质的结构、合成和功能等生物学知识点。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是指蛋白质分子的层次结构,主要包括四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构:蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位,共有20种氨基酸。
它们通过肽键连接在一起,形成多肽链。
2.二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是螺旋状的空间结构,而β-折叠是折叠状的空间结构。
3.三级结构:蛋白质的三级结构是指整个多肽链的三维空间结构。
它是由一级结构和二级结构共同决定的。
三级结构的稳定性主要依靠氢键、离子键和疏水作用等非共价相互作用力。
4.四级结构:蛋白质的四级结构是指由多个多肽链和辅助分子组成的复合物。
这些多肽链可以相同或不同,它们之间通过各种相互作用力相互结合而成。
二、蛋白质的合成蛋白质的合成是指生物体内将氨基酸组装成多肽链的过程,主要包括转录和翻译两个步骤。
1.转录:转录是指在细胞核中,DNA的一个段落作为模板合成RNA的过程。
转录过程中,DNA的双链解旋,RNA聚合酶根据DNA模板合成RNA链,形成信使RNA(mRNA)。
2.翻译:翻译是指在细胞质中,mRNA的信息被翻译成氨基酸序列的过程。
翻译过程中,mRNA与核糖体结合,tRNA将对应的氨基酸运输到核糖体,核糖体根据mRNA的信息合成多肽链。
三、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子,具有多种功能,包括结构功能、酶功能、运输功能、激素功能和抗体功能等。
1.结构功能:蛋白质是细胞的主要组成部分,可以构成细胞膜、细胞骨架和细胞器等结构。
2.酶功能:蛋白质中的酶可以催化生物体内的化学反应,例如消化食物、合成物质和分解废物等。
3.运输功能:一些蛋白质可以作为运输载体,将物质从一个位置运输到另一个位置,例如血红蛋白可以运输氧气到细胞。
蛋白质知识点蛋白质是一类重要的有机化合物,它是构成生物体的基本组成部分之一。
在生物体内,蛋白质的种类繁多,在细胞的结构与功能中起着关键作用。
下面是关于蛋白质的一些重要知识点。
第一,蛋白质的组成与结构:蛋白质由氨基酸组成,它们通过肽键连接。
氨基酸分为20种不同的种类,它们的结构特点和性质也各不相同。
通过氨基酸的不同组合方式和序列可以构成各种不同类型的蛋白质,如结构蛋白、酶、抗体等。
第二,蛋白质的功能:蛋白质在生物体内扮演着多种多样的角色。
首先,蛋白质参与了生物体的结构支持与维护作用,如肌肉组织的形成与维持。
其次,蛋白质在生物体内参与了物质的运输与传递,如血红蛋白将氧气运输到全身各个组织。
此外,蛋白质还具有调节与调控生物体内多种生理功能的作用,如激素调节和酶催化反应。
第三,蛋白质的合成:蛋白质的合成需要通过蛋白质合成系统完成。
在细胞内,DNA中的基因包含了编码蛋白质的信息,该信息通过转录和翻译的过程被转化为具体的氨基酸序列,从而合成蛋白质。
合成蛋白质的过程会受到多种因素的影响,如环境、基因表达和调控等。
第四,蛋白质的结构与功能关联:蛋白质的具体结构与其功能密切相关。
蛋白质的功能主要由其三级结构所决定。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,二级结构是指产生的α-螺旋、β-折叠、无规则卷曲等结构,三级结构是指蛋白质分子中的局部结构和整体折叠形成的空间结构。
蛋白质结构的变化会导致其功能的改变,如突变可以导致蛋白质功能异常和疾病发生。
第五,蛋白质的摄入与需求:蛋白质是人体必需的营养素之一,它不能被身体合成,必须通过食物摄入。
每天合理的蛋白质摄入量可以维持身体正常的生理功能和代谢活动,同时也有助于肌肉的修复和生长。
不同人群的蛋白质需求量有所不同,如成年人、运动员、孕妇、老年人等,应根据具体情况进行合理的蛋白质摄入。
总之,蛋白质是生物体中不可或缺的重要分子,它们的种类繁多,功能多样。
了解蛋白质的组成、结构、合成和功能对于理解生命活动和维持健康十分重要。
有关蛋白质知识要点总结1.含量:占细胞鲜重的7%-10%,占干重的50%以上。
2.组成元素:C、H、O、N等元素组成,很多还含有P、S,有的还含有Fe、Cu、Mn、I、Zn等。
3.氨基酸——蛋白质的基本组成单位(1)种类:约20种,包括必需氨基酸和非必需氨基酸(2)通式:(3)结构特点:①至少有一个氨基和一个羧基,并且都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上;②R基决定氨基酸的种类。
4.脱水缩合(1)脱水缩合是氨基酸相互结合的方式,在脱水缩合时,一个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的氨基相连接,同时脱去一分子的水,形成肽键(—NH—CO—),两个氨基酸结合的示意图如下:(2)有两个氨基酸脱水缩合后形成的是二肽,由三个氨基酸脱水缩合后形成的就是三肽,以此类推。
形成的多肽常呈链状结构,叫肽链,肽链不呈直线,也不在同一个平面上,因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。
5.蛋白质的结构(1)化学结构:由一条或几条肽链组成,每条肽链至少含有一个游离的氨基和一个游离的羧基。
(2)空间结构:由一条或几条肽链通过一定的化学键(如二硫键)折叠、盘曲,形成具有一定空间结构的蛋白质分子。
(3)结构特点:具有多样性①直接原因是组成蛋白质分子的氨基酸的种类、数量和排列顺序的不同,多肽链的盘曲、折叠的方式及其形成的空间结构千差万别,使蛋白质的结构具有多样性;②根本原因是DNA分子的多样性。
由于蛋白质是生命活动的主要承担者,从而导致了生物的多样性。
6.蛋白质的功能(1)构成细胞和生物体结构的重要物质;(2)催化功能,如酶等;(3)运输功能,如载体蛋白等;(4)调节功能,如胰岛素、生长激素等;(5)免疫功能,如抗体等。
一、与蛋白质相关的计算2.相关计算公式(1)脱去水分子数=肽键数=氨基酸数-肽链数(2)氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数(3)羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数(4)蛋白质相对分子质量=各氨基酸平均相对分子质量×氨基酸数-18×脱水数3.氨基酸与相应DNA及RNA片段中碱基数目之间的关系DNA(基因)mRNA蛋白质碱基数:碱基数:氨基酸数6 : 3 : 1由于mRNA中有终止密码子等原因,上述关系应理解为每合成1个氨基酸至少需要mRNA上的3个碱基和DNA(基因)上的6个碱基。
蛋白质知识点蛋白质是生物体中最重要的宏观营养物质之一,它在维持生命活动中起着重要的作用。
本文将从分子结构、功能和来源等方面介绍蛋白质的知识点。
1. 蛋白质的分子结构蛋白质分子由氨基酸组成,是由多个氨基酸通过肽键连接而成的长链状分子。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位,共有20种常见的氨基酸。
蛋白质的分子结构可以分为四个级别:•一级结构:指蛋白质链上氨基酸的线性排列顺序。
这个级别决定了蛋白质的基本序列。
•二级结构:指蛋白质链上氨基酸间的局部空间结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
•三级结构:指蛋白质链上氨基酸间的整体空间结构。
三级结构的形成主要受到氨基酸之间的非共价作用力的影响。
•四级结构:指由多个蛋白质链相互作用而形成的复合蛋白质结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质在生物体中具有多种功能,以下是其中几种常见的功能:•酶:蛋白质作为酶能够催化生物体内的化学反应,使生物体得以进行新陈代谢。
•结构:蛋白质能够构建生物体的组织和细胞结构,如肌肉、骨骼和细胞膜等。
•运输:某些蛋白质能够运输分子和离子,如血红蛋白能够运输氧气。
•免疫:免疫球蛋白是一种重要的免疫蛋白质,能够识别和抵抗外来病原体。
•激素:一些蛋白质能够作为激素发挥调节生理功能的作用,如胰岛素。
3. 蛋白质的来源蛋白质是通过食物摄入或者合成而得到的。
食物中的蛋白质主要来自动物性食物和植物性食物。
•动物性食物:包括肉类、鱼类、奶制品和蛋类等。
动物性食物中的蛋白质含有较为丰富的氨基酸。
•植物性食物:包括豆类、谷物、坚果和蔬菜等。
植物性食物中的蛋白质含量较低,但通常富含纤维和其他营养物质。
此外,人体还可以通过合成蛋白质来获取所需的氨基酸。
合成蛋白质需要通过食物摄入足够的氨基酸前体,并在细胞内进行蛋白质合成的过程。
结论蛋白质是生物体中不可或缺的重要物质,它在维持生命活动中起着多种功能。
了解蛋白质的分子结构、功能和来源等知识点,有助于我们更好地理解蛋白质对生物体的重要性。
蛋白质的结构高三知识点蛋白质的结构蛋白质是构成生物体的重要基础物质,具有多种功能。
了解蛋白质的结构对于深入理解其功能和作用至关重要。
本文将介绍蛋白质的结构,包括蛋白质的组成、一级到四级结构以及蛋白质的折叠。
一、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成,氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基酸有20种,它们可以通过肽键连接起来形成蛋白质的线性链。
每个氨基酸分子由一个羧基(COOH)和一个氨基(NH2)组成,其中羧基与氨基通过肽键相连,形成肽链。
二、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构指的是氨基酸在蛋白质中的线性顺序。
不同的蛋白质由不同的氨基酸组成,氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的特性和功能。
例如,胰岛素和溶血素就是由氨基酸序列的差异导致其具有不同的功能。
三、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指氨基酸之间的空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构,通常由氢键连接每一个氨基酸与其相邻的第四个氨基酸,形成稳定的螺旋结构。
β-折叠是由相邻的氨基酸链的平行或反平行片段之间的氢键相互作用而形成的结构。
四、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指由一级和二级结构共同决定的空间结构。
蛋白质的三级结构决定了其独特的折叠方式和功能。
有时,蛋白质的三级结构也会包含一些非氨基酸成分,如金属离子和辅因子,它们能够影响蛋白质的结构和功能。
五、蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构是指由多个蛋白质链相互作用而形成的复合物。
有些蛋白质由多个单独的蛋白质链组成,这些链可以通过非共价作用力相互结合形成复合物。
复合物的形成使蛋白质的功能得以进一步扩展和调控。
六、蛋白质的折叠蛋白质的折叠是指线性的氨基酸链在特定条件下从无序状态逐渐转变为稳定的三维空间结构的过程。
折叠使得蛋白质能够在细胞中发挥特定的功能。
蛋白质折叠的过程受到多种因素的影响,包括温度、pH值和离子浓度等。
结论蛋白质的结构对于其功能和作用至关重要。
本文介绍了蛋白质的组成、一级到四级结构以及蛋白质的折叠过程。
高中生物蛋白质知识点总结1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链,再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2.原子数由m个氨基酸,n条肽链组成的蛋白质分子,至少含有n个—COOH,至少含有n个—NH2,肽键m-n个,O原子m+n个。
分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a,蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸 6信使RNA中的核苷酸 3蛋白质中氨基酸 13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成,一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素,且各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%;(2)蛋白质系数:任何生物样品中每1g元N的存在,就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在, 6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。
4.蛋白质性质蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物,在蛋白质分子中存在着氨基和羧基,因此跟氨基酸相似,蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应,经过多肽,最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时,应找准结构中键的“断裂点”,水解时肽键部分或全部断裂。
蛋白质知识点总结一、蛋白质的结构蛋白质是由一系列氨基酸残基以特定序列连接而成的长链状分子,基本上由二十种氨基酸组成,因此,蛋白质具有多样的空间构型和功能。
根据其结构和功能,蛋白质可以分为结构蛋白质、酶、激素、抗体和转运蛋白等几大类。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质链的氨基酸序列,包括多肽链的长度以及氨基酸的类型和排列顺序。
二级结构是指蛋白质链的局部结构,包括α-螺旋、β-折叠等形态。
三级结构是指蛋白质链的整体结构,由二级结构交相连而成。
四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物结构。
蛋白质的结构特点决定了它的功能。
二、蛋白质的生物学功能蛋白质是细胞中最重要的功能分子之一,具有多种生物学功能,包括结构功能、酶功能、激素功能、抗体功能和转运功能等。
蛋白质的结构功能主要体现在细胞的构成和支撑上,例如,细胞膜上的蛋白质可以提供机械支持、细胞识别、传递信号等作用;肌肉中的肌纤维蛋白则可以提供肌肉收缩所需的结构支持。
蛋白质的酶功能则是参与生物体的新陈代谢过程,调节代谢产物的合成和分解。
激素是调节机体生理功能的一种生物分子,包括胰岛素、生长激素、甲状腺激素等,它们都是由蛋白质合成的。
抗体是机体免疫系统产生的一种特殊蛋白质,具有识别和中和异物的作用。
转运蛋白则是细胞内外物质转运的载体蛋白。
三、蛋白质的生物合成蛋白质的生物合成是一种复杂的生化过程,主要包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA 模板链转录成RNA的过程,具体包括启动子识别、RNA聚合酶结合、连接和终止等步骤。
翻译是指mRNA上的密码子序列通过tRNA和核糖体转译成氨基酸序列的过程。
此外,还有多个后翻译修饰步骤,如信号肽切除、氨基酸修饰、蛋白折叠、糖基化等。
这些步骤需要多个酶和细胞器参与,如核糖体、蛋白质合成酶、内质网等。
蛋白质合成的速率受多种调控因素影响,如转录因子、启动子、启动子结合的辅助蛋白质以及转录和翻译过程中的调控因子等。
高中生物知识点——蛋白质知识点1 蛋白质的结构层次及其多样性1.蛋白质的结构层次(1)多肽无空间结构,而蛋白质具有一定的空间结构。
(2)在核糖体中形成的产物为多肽,尚不具备空间结构——蛋白质空间结构形成于内质网,而具活性的较成熟的蛋白质则形成于高尔基体。
2.蛋白质形成过程分析(1)一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基,分别位于肽链的两端;其余的氨基和羧基在R基上。
(2)H2O中的H来自于—COOH和—NH2,而O则只来自于—COOH。
(3)参与脱水缩合的分别是两个氨基酸中与中心碳原子相连的氨基和羧基,而不是R基中的氨基和羧基。
【高考警示】(1)导致蛋白质结构多样性有四个原因,并非同时具备才能确定两个蛋白质分子结构不同,而是只要具备其中的一点,这两个蛋白质的分子结构就不同。
(2)由于基因的选择性表达,同一生物的不同细胞中蛋白质种类和数量会出现差异。
(3)在核糖体上合成的是多肽,而不是蛋白质,多肽必须经内质网和高尔基体加工后,才能形成有一定结构和功能的蛋白质。
【技法提炼】判断有机酸是否为构成蛋白质的氨基酸的两个要素知识点2 蛋白质合成过程相关计算1.氨基酸、多肽、肽键、肽链和蛋白质的关系2.相关计算(1)氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基总数-肽键数。
(2)羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基总数-肽键数。
(3)氮原子数=肽键数+肽链数+R基上的氮原子数=各氨基酸中N的总数。
(4)氧原子数=肽键数+2×肽链数+R基上的氧原子数=各氨基酸中O的总数-脱去水分子数。
(5)氢原子数=各氨基酸中H的总数-2×脱去水分子数。
(6)假设氨基酸的平均相对分子质量为a,由n个氨基酸分别形成1条肽链或m 条肽链:(7)假设某多肽中氨基酸数为n,控制其合成的基因和mRNA中至少含有的碱基数为6n和3n。
3. 蛋白质分子水解(1)彻底水解,产物为氨基酸计算时可参照脱水缩合过程,可简单理解为脱水缩合的“逆反应”,即加入水分子数=氨基酸数-肽链数。
生物蛋白质知识点总结一、蛋白质的定义和作用蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的一类有机化合物,由氨基酸组成。
蛋白质在生物体中具有多种重要的功能,包括结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次:一级结构是指蛋白质的氨基酸序列;二级结构是指蛋白质内氨基酸之间的氢键作用形成的α螺旋和β折叠结构;三级结构是指蛋白质的空间构象,由二级结构的不同排列组成;四级结构是指由多个蛋白质聚合而成的复合物。
三、蛋白质的合成蛋白质的合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA转录成mRNA 的过程,发生在细胞核中;翻译是指mRNA上的密码子被tRNA识别并与氨基酸结合,形成蛋白质的过程,发生在细胞质中的核糖体上。
四、蛋白质的分类按功能可分为结构蛋白质、调节蛋白质、酶类蛋白质、抗体和免疫蛋白质等。
按形态可分为纤维蛋白质、球蛋白质和膜蛋白质等。
五、蛋白质的性质蛋白质具有酸碱性、溶解性、折光性、电泳性和生物活性等特点。
蛋白质的性质与其氨基酸组成、序列、结构和环境条件等有关。
六、蛋白质的修饰蛋白质在合成过程中可能会经历修饰,包括磷酸化、甲基化、乙酰化、糖基化等。
这些修饰可以改变蛋白质的功能和稳定性。
七、蛋白质的折叠和失活蛋白质的折叠是指蛋白质在合成过程中从原始线性结构转变为最终的三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠异常可能导致失活或形成异常蛋白质,与一些疾病的发生相关。
八、蛋白质的降解蛋白质的降解是指蛋白质分子被降解酶降解为氨基酸或小肽的过程。
蛋白质的降解是维持细胞内蛋白质平衡的重要机制,与细胞的代谢调控密切相关。
九、蛋白质的功能研究方法蛋白质的功能研究常用的方法包括基因工程、蛋白质纯化、质谱分析、X射线晶体学、核磁共振等。
这些方法可以揭示蛋白质的结构和功能以及其与其他生物分子的相互作用。
总结:蛋白质是生物体中功能最为复杂和多样的一类有机化合物,具有结构支持、传递信号、催化化学反应、运输物质、免疫防御等重要功能。
蛋白质知识点总结高一化学蛋白质知识点总结蛋白质是构成生物体的基本组成部分之一,是生命活动中不可或缺的重要物质。
下面将对蛋白质的定义、结构、分类、功能以及常见应用等知识点进行总结。
一、蛋白质的定义及结构蛋白质是由氨基酸经脱水缩合而成的大分子有机化合物。
它由α-氨基酸残基通过肽键相连而成,具有复杂的结构。
蛋白质的结构级别主要包括以下几个层次:1. 一级结构:指的是氨基酸残基通过肽键形成的线性排列,构成了多肽链的序列。
2. 二级结构:指的是多肽链在空间中的局部折叠形态,主要包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等。
3. 三级结构:指的是多肽链整体的立体空间结构,由二级结构的各个部分相互作用而形成。
4. 四级结构:指的是由两个或多个多肽链相互结合而成的整体结构,形成了复合蛋白质的功能单位。
二、蛋白质的分类根据其在生物体内的功能和结构特点,蛋白质可分为多种分类。
1. 根据功能分类,蛋白质可分为结构蛋白质、运输蛋白质、酶类蛋白质、抗体、激素等。
2. 根据结构分类,蛋白质可分为纤维蛋白质、球形蛋白质和膜蛋白质等。
3. 根据组成成分的差异,蛋白质可分为完全蛋白质、不完全蛋白质和合成蛋白质等。
三、蛋白质的功能蛋白质在生物体内具有多种重要的功能。
1. 结构功能:蛋白质作为细胞和组织的主要构成成分,参与构建细胞膜、肌肉、骨骼等组织结构。
2. 酶功能:蛋白质作为酶的重要组成部分,能够催化生物体内的各种生化反应,促进新陈代谢的进行。
3. 运输功能:部分蛋白质如血红蛋白和血浆蛋白负责运输氧气、营养物质和代谢产物等。
4. 免疫功能:抗体是一种重要的免疫蛋白质,能够识别和结合病原体,参与免疫反应。
5. 调节功能:某些蛋白质如激素具有调节生物体生长发育、代谢活动等方面的功能。
四、蛋白质的应用蛋白质在生活中有广泛的应用。
1. 食品工业:蛋白质是食品中不可或缺的营养成分,用于提高营养价值、改善口感等。
2. 化妆品工业:蛋白质可以作为护肤品中的成分,具有保湿、抗皱、修复等功效。
蛋白质知识点蛋白质是生命活动中不可或缺的重要物质,对于维持我们身体的正常运转起着至关重要的作用。
首先,咱们来聊聊蛋白质的组成。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物。
氨基酸就像是一个个小积木,通过特定的方式连接在一起,就构成了蛋白质这个“大建筑”。
组成人体蛋白质的氨基酸有 20 种,其中有 8 种是人体不能自己合成,必须从食物中获取的,被称为必需氨基酸。
那蛋白质在我们身体里都干些啥呢?它的功能可多啦!蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
比如,我们的肌肉、毛发、指甲等,主要成分就是蛋白质。
它还是调节生理功能的“小能手”,像体内的各种酶、激素等,很多都是蛋白质。
酶可以催化体内的化学反应,让身体的新陈代谢能够顺利进行。
激素则可以调节身体的生长、发育、代谢等各种生理过程。
接着说说蛋白质的分类。
根据其化学组成和结构的不同,可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
单纯蛋白质只由氨基酸组成,像白蛋白、球蛋白等。
结合蛋白质则是由氨基酸和其他非蛋白质成分组成,比如糖蛋白、脂蛋白等。
再来讲讲蛋白质的性质。
蛋白质具有两性电离的性质,这意味着它在不同的酸碱度环境下,会带上不同的电荷。
还有变性,当蛋白质受到一些物理或化学因素的影响,比如加热、强酸强碱、重金属盐等,它的空间结构会发生改变,从而失去原有的生物活性。
蛋白质的消化和吸收也很重要。
我们吃进去的蛋白质,首先在胃里被胃蛋白酶初步分解,然后在小肠里被胰蛋白酶、肠蛋白酶等进一步分解成氨基酸,这些氨基酸通过小肠壁被吸收进入血液,运输到身体各个部位,用于合成新的蛋白质或者发挥其他生理功能。
在日常生活中,我们需要保证摄入足够的蛋白质。
优质蛋白质的来源包括蛋类、奶类、肉类、鱼类、豆类等。
不同的食物中蛋白质的含量和质量都有所不同。
对于一些特殊人群,比如运动员、孕妇、病人等,对蛋白质的需求量可能会更高。
但是,也不是说蛋白质摄入越多越好。
如果摄入过多的蛋白质,会增加肾脏的负担,还可能导致肥胖等问题。
高中生物蛋白质知识点蛋白质是生命活动的主要承担者,在高中生物的学习中,它是一个非常重要的知识点。
下面就让我们一起来详细了解一下蛋白质的相关内容。
一、蛋白质的组成元素蛋白质主要由碳(C)、氢(H)、氧(O)、氮(N)四种元素组成,很多重要的蛋白质还含有硫(S)元素,有的还含有磷(P)元素。
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸1、氨基酸的结构特点氨基酸的结构通式为:,其中,氨基(—NH₂)和羧基(—COOH)连在同一个碳原子上,该碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R 基)。
R 基的不同决定了氨基酸的种类不同。
2、氨基酸的种类组成生物体蛋白质的氨基酸约有 20 种,根据能否在人体内合成,可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体细胞不能合成,必须从外界环境中直接获取的氨基酸,成人有 8 种,分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸;非必需氨基酸是指人体细胞能够合成的氨基酸,约 12 种。
3、氨基酸的脱水缩合多个氨基酸分子通过脱水缩合形成多肽链。
脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH₂)相连接,同时脱去一分子水的过程。
连接两个氨基酸分子的化学键叫肽键(—CO—NH—)。
三、蛋白质的结构1、多肽由多个氨基酸分子经脱水缩合形成的含有多个肽键的化合物称为多肽。
多肽通常呈链状结构,叫做肽链。
2、蛋白质的空间结构一条或几条肽链通过一定的化学键(如二硫键)折叠、盘曲形成具有一定空间结构的蛋白质。
蛋白质的结构具有多样性,原因主要有以下几点:(1)氨基酸的种类、数目和排列顺序不同。
(2)肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
四、蛋白质的功能蛋白质在生物体中具有多种重要功能,概括起来主要有以下几个方面:1、构成细胞和生物体结构的重要物质例如,肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,头发、指甲中的角蛋白等。
2、催化作用细胞中的绝大多数酶都是蛋白质,它们能够降低化学反应的活化能,提高化学反应速率。
高中生物蛋白质知识点蛋白质是生命活动中至关重要的有机分子之一。
在高中生物学中,我们学习了很多关于蛋白质的知识。
本文将结合一些实例,介绍一些与蛋白质相关的知识点,帮助高中生深入了解蛋白质的重要性和多样性。
1. 蛋白质的构成和结构蛋白质由氨基酸组成,其结构呈现出多层次的特点。
最基本的结构是线性的胺基酸序列,也称为一级结构。
然后,蛋白质会通过氢键、离子键、范德华力和疏水作用等相互作用形成二级结构,如α螺旋和β折叠。
进一步,蛋白质可能会通过这些二级结构之间的相互作用形成三级结构,即具有特定功能的功能结构。
最后,多个蛋白质相互作用可以形成四级结构,也称为蛋白质的超级结构。
2. 蛋白质的功能和种类蛋白质在生物体内起着多种不同的功能。
例如,结构蛋白质赋予细胞和组织稳定性和形态特征。
酶是一类重要的功能蛋白质,它们作为生物催化剂,参与和加速生化反应。
抗体是一种免疫蛋白质,通过和抗原结合来识别病原体并引发免疫反应。
激素是一类调节蛋白质,它们在细胞通信和体内平衡中起着重要作用。
另外,蛋白质还分为两种基本类型:纯蛋白质和复合蛋白质。
纯蛋白质由单一的多肽链组成,如乳清蛋白。
复合蛋白质是由多个蛋白质分子组成的复合物,如血红蛋白。
3. 蛋白质的合成与折叠蛋白质的合成是通过翻译过程完成的。
翻译是RNA分子根据DNA模板的指令合成蛋白质的过程。
在细胞质中,核糖体与mRNA结合,tRNA分子将氨基酸运输到核糖体并根据mRNA的密码子将氨基酸连接成一个多肽链。
随后,蛋白质会经历折叠过程,这是一个关键的过程,确保蛋白质的正确构象和功能。
4. 蛋白质的变性与失活由于外界环境的变化,蛋白质可能会发生变性,即失去其正常的构型和功能。
常见的变性因素包括高温、酸碱条件和重金属离子等。
当蛋白质变性后,其功能将受到严重影响。
蛋白质的失活可能导致细胞活动的紊乱。
5. 蛋白质在生物学研究中的应用蛋白质在生物学研究中有广泛的应用。
例如,蛋白质组学研究将重点关注特定蛋白质在不同生理和病理条件下的表达变化。
蛋白质生物高中知识点蛋白质是生命体内必不可少的化学物质,是生命体各种功能的基础。
它可以作为酶、激素、抗体、组织结构蛋白、运输蛋白等,发挥着至关重要的生物学作用。
在生物高中的学习中,蛋白质是重要的一个知识点。
本文将从蛋白质的结构、功能、合成、降解等方面详细介绍生物高中蛋白质的知识点。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成。
其中有20个氨基酸,在不同的顺序和数量下可以组成不同的蛋白质。
而蛋白质的结构又可分为四个层次。
1. 一级结构一级结构是指蛋白质链的氨基酸序列。
每一个蛋白质的一级结构都是唯一的,并决定了相应蛋白质的性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质链内部的稳定结构,它由多个氨基酸残基通过氢键和其他相互作用形成。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构三级结构是指蛋白质的立体构象,决定了蛋白质的功能。
蛋白质的三级结构是由二级结构互相叠合而成,可以通过蛋白质折叠来实现。
蛋白质的功能性质主要与其三级结构相关,因此三级结构是蛋白质结构研究中最重要的一个层次。
4. 四级结构四级结构是指多个蛋白质分子之间相互作用,在特定的条件下形成的多聚体。
例如,酶的四级结构就是由多个单元聚合而成的。
二、蛋白质的功能人体内的蛋白质有很多种不同的功能。
以下是一些蛋白质的功能:1. 酶:酶是一种生物催化剂,可以促进生物体内的许多化学反应。
2. 激素:激素是一种调节生长、发育、代谢等生理过程的化学物质。
3. 抗体:抗体是一种抵抗外来病原体入侵的蛋白质,它可以识别并结合病原体。
4. 组织结构蛋白:组织结构蛋白是构成膜、组织和器官的主要组成部分。
5. 运输蛋白:运输蛋白可以将物质从一个地方运输到另一个地方,例如血液中的血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织。
6. 调节蛋白:调节蛋白可以调节生物体内许多生化反应过程,例如转录因子可以调节基因表达。
三、蛋白质的合成蛋白质的合成一般分为两个过程:转录和翻译。
转录是指将DNA中的基因信息转换成mRNA的过程,翻译是指将mRNA 翻译成氨基酸序列的过程。
高一化学蛋白质知识点归纳蛋白质是构成生物体的重要基础物质,具有广泛的生理功能。
为了帮助高一学生更好地理解和掌握蛋白质的知识,以下是对蛋白质的相关概念和知识点进行的归纳总结。
一、蛋白质的定义和组成蛋白质是由氨基酸经肽键连接而成的高分子化合物,是生命体内最为复杂的有机物,是细胞生命活动的基本物质之一。
蛋白质由20种天然氨基酸以不同的方式组成,其中氨基酸的胺基为氨基(-NH2),羧基为羧酸(-COOH),通过氨基与羧基之间的脱水缩合反应形成肽键,将氨基酸连接在一起形成多肽或多肽链。
二、蛋白质的结构1. 一级结构:指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸序列的不同决定了蛋白质的功能和特性。
2. 二级结构:蛋白质中的氨基酸通过氢键相互作用形成α-螺旋和β-折叠等不同的空间结构。
3. 三级结构:蛋白质分子在二级结构的基础上,通过氨基酸侧链之间的相互作用形成更加复杂的立体结构。
4. 四级结构:由两个或多个蛋白质分子相互组合形成的超级结构,称为蛋白质的亚单位。
三、蛋白质的功能1. 结构功能:蛋白质构成了生物体内许多重要的结构组织,如肌肉、细胞骨架等,是生物体各种器官和组织的基础。
2. 酶功能:蛋白质作为酶能够促进和调节生物体内的化学反应,参与新陈代谢和物质合成。
3. 运输功能:蛋白质可以通过血液运输氧气、营养物质和代谢产物等。
4. 免疫功能:蛋白质是抗体的主要组成部分,可以抵御病原体入侵,保护机体免受外界的侵害。
5. 调节功能:蛋白质可以调控生物体内的激素分泌、细胞信号传导等生理过程。
四、蛋白质的分类蛋白质可以按照形态、功能和组成进行分类。
1. 按照形态分类:可分为纤维蛋白质、球蛋白质和结构蛋白质等。
2. 按照功能分类:可分为酶、激素、抗体、运输蛋白质等。
3. 按照组成分类:可分为富含某种氨基酸的蛋白质,如硫蛋白、糖蛋白等。
五、蛋白质的合成和降解1. 合成:蛋白质的合成是通过转录和翻译两个过程进行的。
转录是将DNA模板上的遗传信息转录成mRNA,然后mRNA进入细胞质进行翻译,通过核糖体与tRNA的配对作用,将氨基酸按照规定的顺序连接起来合成蛋白质。
第三单元蛋白质一、蛋白质概论蛋白质是生物体内非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
(一)蛋白质的化学组成与分类1.元素组成碳50%,氢7%,氧23%,氮16%,硫0~3%;微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼。
凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252.氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3.分类(1)按组成简单蛋白:完全由氨基酸组成;结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)。
(2)按分子外形的对称程度球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。
膜蛋白质:与膜脂质结合。
(3)按功能酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
3.蛋白质在生物体内的分布含量(干重) :微生物50~80%,人体45%,一般细胞50%;种类:大肠杆菌3000种,人体约3万种,(二)蛋白质分子大小蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物,aa数目由几个到成百上千个,相对分子质量从几千到几千万。
一般情况下,少于50个aa的多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。
注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数等术语。
蛋白质分子量= aa数目³110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,即具有均一性。
(三)蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
一级结构:氨基酸顺序;二级结构:多肽链借助氢键形成的有规则的局部结构,如α螺旋、β折叠、β转角,无规卷曲;三级结构:球状蛋白质在二级结构基础上,借助次级键形成的相对独立的完整结构。
四级结构:具有三级结构的组成单位(亚基)之间的聚合方式。
(四)蛋白质功能的多样性1.酶2.结构成分(结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白)3.贮藏(卵清蛋白、种子蛋白)4.物质运输(血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体)5.细胞运动(肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白)6.激素功能(胰岛素)7.防御(抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白)8.接受、传递信息(受体蛋白,味觉蛋白)9.调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达(组蛋白、阻遏蛋白)10.其它功能:一些致病生物产生的毒素中有很多是蛋白质。
毒性机理有:①破坏细胞膜;②干扰细胞内机能;③抑制神经细胞突触的功能。
11.蛋白质毒素:直接作用于细胞膜的毒素称溶细胞毒素,可以由细菌、真菌、植物、鱼、蛇等产生。
链球菌属(Streptoccus)Pyogene产生的链球菌溶血素(包括0.5等),能使精细胞产生孔洞,Na+等离子外渗,细胞死亡。
链球菌溶血素O 是产生风湿热的原因之一(rheiematie fever)。
此外,一些有毒的酶点,如蛇的磷酯酶在A2也能破坏细胞膜。
破坏细胞内机能的毒素也很多,如白喉杆菌(Corynebacteriadiphtheriae)产生的白喉毒素(diphtheria toxin)和霍乱弧菌(Vibrio cholerae)产生的霍乱毒素(cholera toxin)。
它们均由A、B两个亚基组成,B亚基与靶细胞结合,A亚基致毒。
白候毒素分子一旦进入靶细胞,AB亚在就分开,A亚基是一种酶能阻止蛋白质的合成,寄主的心、肾和神经组织都会被破坏。
霍乱毒素的B亚基由5个相同亚基组成,B亚基与肠细胞膜结合,A亚基就被送入这些细胞中,A亚基激活一种酶使cAMP大量产生,cAMP打开细胞膜的CL 通道,由于CL-外泄引起渗适压的改变,水分也大量丧失,结果导致腹泻(diarrhoea),不加治疗的话,严重的脱水可使病人48小时内死亡。
神经突触连接两个神经元或一个神经元与一个肌肉细胞。
一种突触产生的毒素 -Latrotoxin(125KD)是一条多肽链,能剌激神经递质乙酰胆碱(acetylcholine, ACH)的广谱性释放。
肉毒杆菌(Lostrldium botulinum)产生的肉毒杆菌毒素(botulinum toxin)能抑制Ach释放酶,肉毒中毒(botulism)为是由于受了被污染的罐袋食物引起的。
二、氨基酸(一)蛋白质的水解氨基酸是蛋白质的基本结构单位。
在酸、碱、蛋白酶的作用下,可以被水解成氨基酸单体。
酸水解:色氨酸破坏,天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基碱水解:消旋,色氨酸稳定酶水解:水解位点特异,用于一级结构分析,肽谱(二)氨基酸的功能:1.组成蛋白质2.一些aa及其衍生物充当化学信号分子γ-amino butyric acid (γ-氨基丁酸)、Serotonic(5-羟色胺,血清紧张素)、melatonin(褪黑激素,N-乙酰-甲氧基色胺),都是神经递质,后二者是色氨酸衍生物(神经递质是一个神经细胞产生的影响第二个神经细胞或肌肉细胞功能的物质)。
Thyroxine(甲状腺素,动物甲状腺thyroid gland产生的Tyr衍生物)和吲乙酸(植物中的Trp衍生物)都是激素(激素就是一个细胞产生的调节其它细胞的功能的化学信号分子)。
3.氨基酸是许多含N分子的前体物核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa4.一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物精氨酸、Citrulline(瓜氨酸)、Ornithine(鸟氨酸)是尿素循不(Urea cycle)的中间物,含氮废物在脊椎动物肝脏中合成尿素是排除它们的一种重要机制。
(三)氨基酸的结构与分类1809年发现Asp,1938年发Thr,目前已发现180多种。
但是组成蛋白质的aa 常见的有20种,称为基本氨基酸(编码的蛋白质氨基酸),还有一些称为稀有氨基酸,是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而来。
此外还有存在于生物体内但不组成蛋白质的非蛋白质氨基酸(约150种)。
1.编码的蛋白质氨基酸(20种)也称基本氨基酸或标准氨基酸,有对应的遗传密码。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码,可能是第21种蛋白质氨基酸。
,所以都是L-α-氨基酸。
结构通式:L-型,羧酸的α-碳上接-NH2,α-氨基酸都是白色晶体,熔点一般在200℃以上。
除胱氨酸和酪氨酸外都能溶于水,脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚。
2.按照R基的化学结构分类(蛋白质工程的同源替代):(1)R为脂肪烃基的氨基酸(5种)Gly、Ala、Val、Leu、Ile,R基均为中性烷基(Gly为H),R基对分子酸碱性影响很小,它们几乎有相同的等电点(6.0±0.03)。
Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸,因此不具旋光性。
从Gly至Ile,R基团疏水性增加,Ile 是这20 种a.a 中脂溶性最强的之一(除Phe 2.5、Trp3.4 、Tyr 2.3以外)。
(2)R中含有羟基和硫的氨基酸(共4种)含羟基的有两种:Ser和Thr,Ser的-CH2 OH基(pK a=15),在生理条件下不解离,但它是一个极性基团,能与其它基团形成氢键,具有重要的生理意义。
在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。
Thr 中的-OH是仲醇,具有亲水性,但此-OH形成氢键的能力较弱,因此,在蛋白质活性中心中很少出现。
Ser和Thr 的-OH往往与糖链相连,形成糖蛋白。
含硫的两种:Cys、Met,Cys中R含巯基(-SH),Cys 具有两个重要性质:(1)在较高pH值条件,巯基离解。
(2)两个Cys的巯基氧化生成二硫键,生成胱氨酸。
Cys-S-S-Cys,二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
Cys还常常出现在酶的活性中心。
Cys与结石有关,在细胞外液如血液中,Cys以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在,胱氨酸的溶解性最差。
胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病,由于胱氨酸的跨膜运输缺陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。
胱氨酸在肾(Kidney)、输尿管(ureter)、膀胱(urinary bladder)中结晶形成结石(Calculus, calculi),结石会导致疼疼、发炎甚至尿血。
大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量,因为青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。
Met的R中含有甲硫基(-SCH3),硫原子有亲核性,易发生极化,因此,Met 是一种重要的甲基供体。
(3)R中含有酰胺基团(2种)Asn、Gln酰胺基中氨基易发生氨基转移反应,转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义。
(4)R中含有酸性基团(2种)Asp、Glu为酸性氨基酸,Asp侧链羧基pKa(β-COOH)为3.86,Glu侧链羧基pKa(γ-COOH)为4.25,它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个氨基酸。
(5)R中含碱性基团(3种)Lys、Arg、His,一般称碱性氨基酸,Lys的R侧链上含有一个氨基,侧链氨基的pKa为10.53。
生理条件下,Lys侧链带有一个正电荷(—NH3+),同时它的侧链有4个C的直链,柔性较大,使侧链的氨基反应活性增大。
(如肽聚糖的短肽间的连接)Arg是碱性最强的氨基酸,侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱,pKa值为12.48,生理条件下完全质子化。
His含咪唑环,咪唑环的pK a在游离氨基酸中和在多肽链中不同,前者pK a为6.00,后者为7.35,它是20种氨基酸中侧链pKa值最接近生理pH值的一种,在接近中性pH时,可离解平衡。
它是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。
His含咪唑环,一侧去质子化和另一侧质子化同步进行,因而在酶的酸碱催化机制中起重要作用。
(6)R中含有芳基的氨基酸(3种)Phe、Try、Trp都具有共轭π电子体系,易与其它缺电子体系或π电子体系形成电荷转移复合物( charge-transfer complex)或电子重叠复合物。
在受体—底物、或分子相互识别过程中具有重要作用。
这三种氨基酸在紫外区有特殊吸收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸,在280nm处,Trp>Tyr>Phe。
Phe疏水性最强.。
酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制,Tyr在较高pH值时,酚羟基离解。
Trp有复杂的π共轭休系,比Phe和Tyr更易形成电荷转移络合物。
(7)R为环状的氨基酸(1种)Pro,有时也把His、Trp归入此类。