生化名词解释

生化名词解释第一章1.等电点：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等，成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

2.蛋白质的变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，从而引起蛋白质理化性质的改变和生物学功能丧失，称为蛋白质的变性。

第二章1.核酸的变性：在某些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。

第三章1.核酶：具有催化活性的RNA。

2.酶原的激活：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。

3.竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物的结构极其相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速度，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。

4.同工酶：指能催化相同的化学反应，但其分子组成、理化性质以及免疫学性质等均不相同的一组酶。

5.酶的活性中心：必需基因在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，能与底物特异结合并将底物转化为产物，此区域称为酶的活性中心。

第四章1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解成乳酸的过程称为糖酵解。

2.乳酸循环：肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，再经糖酵解途径生成乳酸，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

3.三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。

4.糖异生：由非糖化合物转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

第五章1.呼吸链：由多种酶和辅酶组成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上，构成一条递氢的连锁反应体系，此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程相关，故称为呼吸链。

2.氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递交给氧生成水时所释放的能量使ADP磷酸化生物氧化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。

3.P/O比值：P/O比值是指每消耗一克原子氧所需消耗的无机磷的克原子数。

4.底物水平磷酸化：高能化合物中的能量直接转移到ADP(或GDP)生成ATP(或GTP)的过程。

生化名词解释11．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。

3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。

4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。

7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。

8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。

9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。

这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。

10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。

11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。

它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。

12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。

或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。

维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。

另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。

13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。

名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域常包含多个超二级结构。

2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。

3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5、酶的活性中心：酶分子中能和底物特意地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域称为活性中心。

辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。

6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。

7、酶的变构调节：某些特异的代谢物分子作用于酶时，以共价键的形式可逆地结合至活性中心以外的部位，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。

8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些残疾侧链在另一种酶的催化作用发生可逆的共价变化，从而引起酶空间结构及催化活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。

9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竞争同一种酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。

10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。

11、脂肪动员：储存在脂肪库中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。

第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。