2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验

生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分：
一、考试科目：
1. 思想政治理论
2. 英语（一）
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容：
1. 生物化学部分：
- 蛋白质的结构与功能：包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。

- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。

- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。

2. 分子生物学部分：考试大纲中未给出具体内容，请考生参考相关教材和资料。

三、题型及分值分配：
1. 选择题：约占30%
2. 简答题：约占25%
3. 论述题：约占20%
4. 实验题：约占25%
以上信息仅供参考，具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整，请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。

生物化学与分子生物学专业初试考纲（医学院各方向）615《生物化学》：一、考试科目简介《生物化学》是生命科学、医学、药学和化学等专业的一门基础课程。

它的主要任务是从分子水平和化学变化的本质上阐述各种生命现象。

它所涉及的研究内容包括活细胞化学成分的组成、结构与功能。

生物化学不仅需要运用各种化学的理论与方法，而且随着研究的深入和发展，已融入了生物学、物理学、微生物学、遗传学以及免疫学等知识和技术，以适应生物化学学科飞速发展的需要。

《生物化学》是报考“生物化学与分子生物学”硕士研究生考生的一门必考科目。

着重考察考生对生物化学基本理论的掌握程度，考察考生了解现代生物化学的最新进展，考察考生运用生物化学基本原理和技术分析和解释生命现象本质的能力。

二、考试内容类目：蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶、糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节、DNA的复制、转录、翻译、基因表达调控、基因工程、细胞信号转导等。

三、题型分布：1、选择题；2、填空题；3、名词解释；4、问答题。

830《分子生物学》：一、考试科目简介《分子生物学》是生命科学和医学各专业本科学生的重要基础课程，其在各个相关领域中的渗透使生命科学进入分子水平，如组织学、动物学、植物学、细胞学、解剖学、病理学、遗传学与药理学等。

相信分子生物学的发展最终将解决诸多重大的生命科学和医学问题，如生物改良、疾病防治、器官移植、免疫调节、人脑机理、新药开发等。

该科目要求考生必须掌握分子生物学的基本原理，用分子生物学原理解释生命现象、疾病发生和发展的机制，以及分子生物学的实际应用。

二、考试内容类目及具体要求：熟悉基因和基因组的结构与功能、DNA复制损伤与修复方式和原理；掌握基因表达与基因表达调控特点及方式；了解基因组学、功能基因组学、蛋白质组学等概念；熟悉细胞信号转导途径和细胞增殖与分化以及基因变异与疾病的关系；熟悉基因工程原理并掌握常规基因操作相关实验技术原理和步骤。

生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要：一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文：生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。

它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。

本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。

首先，蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。

蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子，承担着细胞和生物体的各种生物学过程。

蛋白质的组成由氨基酸构成，其结构多样，功能也十分丰富。

蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质，还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。

核酸化学是另一大核心内容。

核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子，分为DNA 和RNA 两大类。

核酸的主要功能是携带和传递遗传信息，控制生物体的生长发育和遗传特性。

近年来，随着基因组学研究的发展，核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。

碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。

碳水化合物是一类多功能的生物大分子，参与细胞识别、信号传导等生物学过程。

碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。

生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。

生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子，负责维持细胞内外环境的稳定。

细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制，涉及多种信号传导途径和分子。

参考书目一：专业基础课初试参考书目我校今年专业基础课除生理学、人体解剖学、病理学、病理生理学参加全国统考外，其余基础课均为中国医科大学组织命题，内容参考全国统编本科最新版教材，个别学科专用参考书均在考试科目中注明。

二：专业课复试参考书目071003生理学：人民卫生出版社第六版《生理学》071007遗传学：国家级规划教材新版《医学遗传学》071008发育生物学：桂建芳、易梅生主编科学出版社《发育生物学》071009细胞生物学：人民卫生出版社宋金丹主编《细胞生物学》第三版071010生物化学与分子生物学：卫生部规划教材第六版《生物化学》083100生物医学工程：童词白主编高教出版社《模拟电子技术基础》100101人体解剖与组织胚胎学：人体解剖学：人民卫生出版社《系统解剖学》第六版组织胚胎学：人民卫生出版社《组织学与胚胎学》第六版100102免疫学：杨贵贞主编高等教育出版社第五版《医学免疫学》100103病原生物学：周正任主编科学出版社第二版《病原生物学》100104病理学与病理生理学：病理学：王恩华主编高等教育出版社《病理学》病理生理学：《病理生理学》统编教材第六版100105法医学（基础医学院）：《法医毒物分析》国家统编教材第3版100120组织工程学：《系统解剖学》第五版100401流行病与卫生统计学（基础医学院）：同公共卫生学院卫生统计学100704药物分析学：人民卫生出版社第五版《药物分析》刘文英主编100706药理学（基础医学院）：人民卫生出版社第六版《药理学》100401流行病与卫生统计学：《流行病学》第五版、《卫生统计学》第五版，《医学文献检索》、《情报学概论》100402劳动卫生与环境卫生学：《职业卫生与职业医学》第五版、《环境卫生学》第五版100403营养与食品卫生学：《营养与食品卫生学》第五版、中国居民膳食营养素参考摄入量（轻工）100404儿少卫生与妇幼保健学：《儿童少年卫生学》第五版100405卫生毒理学：《毒理学基础》第四版040203 应用心理学（社科部）：《现代管理心理学》四川人民出版社2004 040203 应用心理学（心理卫生医院）：北京师范大学出版社《普通心理学》彭聃龄120402 社会医学与卫生事业管理：梁万年主编《卫生事业管理学》人民卫生出版社.2003年版100205精神病与精神卫生学：人民卫生出版社第四版《精神病学》教材100105法医学（法医学院）：人民卫生出版社第四版《法医学》教材100201内科学（一院）呼吸系病：朱元珏主编《呼吸病学》、新版《内科学》心血管病：《内科学》(6版教材)、《内科学》（七年制教材）、心脏病学（5版）Braunwald 主编，陈灏珠主评内分泌与代谢病：《内科学》第六版血液病：《内科学》、《邓家栋血液学》风湿病：《内科学》第六版感染内科：《现代感染病学》翁心华等主编消化系病：《内科学》第六版危重病：21世纪医师丛书-《危重病学分册》刘大为主编，中国协和医科大学出版100202 儿科学（一院）：《小儿肾脏病基础与临床》杨霁云主编、《儿科学》教材100203 老年医学（一院）：《内科学》、《神经内科学》100204 神经病学（一院）：《神经病学》(七年制规划教材)杨期东主编100206 皮肤病与性病学（一院）：国家规划教材《皮肤性病学》第六版、赵辨《临床皮肤病学》100207 影像医学与核医学（一院）：超声：《心脏超声诊断图谱》、《超声医学》、《血管超声诊断基础与临床》放射：《医学影像学》人民卫生出版社第五版核医学：核医学七年制统编教材100208 临床检验诊断学（一院）：《诊断学》第六版，人卫出版社100210 外科学（一院）：普一、普二：《外科学》第六版普三：《血管外科学》、《黄家驷外科学》泌尿外科：《外科学》(本科教材)、吴阶平泌尿外科学胸外科：《外科学》人卫出版社第六版、《现代胸外科学》人民军医出版社心脏外科：《心脏外科学》汪曾炜主编骨外：人民卫生出版社《外科学》第六版神经外：《现代神经外科学》周良辅主编烧伤：《黎鳌烧伤学》局解：人民卫生出版社《外科学》第六版100211 妇产科学（一院）：《妇产科学》6版、《妇科肿瘤学》曹泽毅主编、《妇科肿瘤学》林巧雅主编3版100212 眼科学（一院）：《眼科学》第六版100213 耳鼻咽喉科学（一院）：《头颈-耳鼻咽喉科学》第六版100214 肿瘤学（一院）：肿瘤外：汤钊猷主编《现代肿瘤学》、张文范等主编《胃癌》(第二版)、全国医学高校统编教材《外科学》肿瘤内：《内科肿瘤学》孙燕主编放疗：《肿瘤放射治疗学》第三版肿瘤研究所：汤钊猷主编《现代肿瘤学》上海医科大学出版社出版100215 康复医学与理疗学（一院）：《康复医学》第三版，南登崑主编,人卫出版社100217 麻醉学（一院）：《临床麻醉学》、《实用临床麻醉学》100218 急诊医学（一院）：《急诊医学》第二版，王一镗主编，学苑出版社100401 流行病与卫生统计学（一院）：《流行病学》(第五版)、《现代流行病学》100201内科学（二院）：呼吸系病：《内科学》第六版心血管病：《内科学》第六版消化系病：《内科学》第六版血液系病：《内科学》第六版肾病：《内科学》第六版内分泌及代谢病：《内科学》第六版传染病：《传染病学》第六版100202儿科学（二院）：五年制《儿科学》第六版，七年制《儿科学》100204神经病学（二院）：人民卫生出版社《神经病学》第四版100206皮肤病与性病学（二院）：《皮肤性病学》第六版100207 影像医学与核医学（二院）：放射：《实用放射学》、《医学影像学》超声：人民卫生出版社《超声医学》第四版核医学：《影像核医学》第二版100208 临床检验诊断学（二院）：《临床微生物学》张颖悟主编大连出版社100210外科学（二院）：普外科：《外科学》第六版泌尿外：《外科学》第六版胸外科：《外科学》第六版心脏外科：《外科学》第六版骨外科：《外科学》第六版神经外科：《神经外科学》王忠诚主编100211妇产科学（二院）：《妇产科学》乐杰主编第六版、《妇产科主治医400问》安牧尔主编、《妇产科学习题集与指南》刘彩霞100212眼科学（二院）：《眼科学》第六版100213 耳鼻咽喉科学（二院）：《耳鼻咽喉-头颈外科学》第六版100214肿瘤学（二院）：《肿瘤放射治疗学》第三版殷蔚伯主编100215 康复医学与理疗学（二院）：《康复医学》第三版，南登崑主编,人卫出版社100217麻醉学（二院）：《外科学》第六版第八、九、十章，《实用临床麻醉学》盛卓人主编100218急诊医学（二院）：《内科学》第六版100302口腔临床医学（二院）：大学本科相应最新版教材100706药理学（二院）：《临床药理学》《临床药物代谢动力学》《药理学》《药剂学》任选3本100201内科学（四院）：人民卫生出版社第六版《内科学》教材100202儿科学（四院）：人民卫生出版社第六版《儿科学》教材100204神经病学（四院）：人民卫生出版社第六版《神经病学》教材100207 影像医学与核医学（四院）：大学本科新版教材100210外科学（四院）：人民卫生出版社第六版《外科学》教材100212眼科学（四院）：人民卫生出版社第六版《眼科学》教材100213 耳鼻咽喉科学（四院）：人民卫生出版社第六版《耳鼻咽喉科学》教材100214肿瘤学（四院）：湖北科技出版社杨镇主编《肿瘤免疫学》100706药理学（四院）：人民卫生出版社第六版《药理学》教材100217麻醉学（口腔医学院）：辽宁科学技术出版社第二版《实用临床麻醉学》100301 口腔基础医学（口腔医学院）：人民卫生出版社第五版教材《口腔组织病理学》100302 口腔临床医学（口腔医学院）：口内：人民卫生出版社第五版教材《牙周病学》、《牙体牙髓病学》《口腔粘膜病学》口外：人民卫生出版社第五版教材《口腔颌面外科学》修复：人民卫生出版社第五版教材《口腔颌修复学》、《口腔材料学》正畸：人民卫生出版社第五版教材《口腔正畸学》儿牙：人民卫生出版社第五版教材《牙周病学》、《牙体牙髓病学》《口腔粘膜病学》100209护理学：人民卫生出版社第三版《护理学基础》教材。

复旦大学上海医学院第一学期期中考试试卷A 卷课程名称：_生物化学 __ 课程代码：_ ___ ____ 开课院系：生物化学与分子生物学_考试形式： 闭卷 姓 名： 学 号： 专 业： 题 号1 2 3 总 分 得 分一、选择题A 型，（每题1 分，共50分） 1、下列氨基酸在生理ｐＨ范围内缓冲容量最大的是： Ａ．Ｇｌｙ Ｂ．Ｈｉｓ Ｃ．Ｃｙｓ Ｄ．Ａｓｐ Ｅ．Ｇｌｕ 2、天冬氨酸ｐＫ（α－ＣＯＯ－）＝１．８８，ｐＫ（Ｒ－ＣＯＯ－）＝３．６５，ｐＫ（α－ＮＨ+）＝９．６０，其ｐＩ为： Ａ．２．７７Ｂ．３．６５Ｃ．５．７４Ｄ．６．６２Ｅ．７．５１3、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于：Ａ．氨基酸的组成、顺序和数目Ｂ．氢键、盐键、V an der Waals 力和疏水力等构象维系力Ｃ．温度、ｐＨ和离子强度等环境条件Ｄ．肽链间及肽链内的二硫键Ｅ．各氨基酸间彼此借以相连的肽键4、维系蛋白质α－螺旋结构的主要化学键是：（装订线内不要答题）Ａ．肽键Ｂ．肽键原子间的氢键Ｃ．侧链原子间的氢链Ｄ．盐键Ｅ．疏水键5、在球蛋白分子中哪两个氨基酸有相互静电排斥作用？Ａ．Ｇｌｕ．ＡｒｇＢ．Ｐｈｅ．ＴｙｐＣ．Ａｌａ．ＡｓｐＤ．Ａｓｐ．ＧｌｕＥ．Ｌｙｓ．Ｃｙｓ6、具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时，其特点是：Ａ．只有一个游离的氨基和一个羧基Ｂ．有一个以上的游离氨基和羧基Ｃ．没有游离的氨基和羧基Ｄ．一定存在二硫键Ｅ．仍存在α－螺旋和β－折叠构象7、含ａ，ｂ，ｃ，ｄ四种蛋白质的混合液，等电点分别为：５．０，８．６，６．８，９．２，在ｐＨ８．６的条件下用醋酸纤维素薄膜电泳分离，四种蛋白质电泳区带自正极开始的排列顺序应为：Ａ．ａ，ｃ，ｂ，ｄＢ．ａ．ｂ．ｃ．ｄＣ．ｄ，ｂ，ｃ，ａＤ．ｃ，ｂ，ａ，ｄＥ．ｂ，ｄ，ｃ，ａ8、下列哪个因素不能使蛋白质变性？Ａ．加热震荡Ｂ．强酸强碱Ｃ．有机溶剂Ｄ．重金属盐Ｅ．低温冷冻9、酶的生物学意义主要在于：Ａ. 作为细胞的结构成份Ｂ. 氧化供能Ｃ. 转变为其它重要物质Ｄ. 作为生物催化剂, 加速代谢过程Ｅ. 作为生物调节剂, 调节代谢过程10、酶的辅基：Ａ. 是一类小分子有机化合物Ｂ. 与酶蛋白结合牢固Ｃ. 由活性中心的氨基酸残基组成Ｄ. 是酶不参与酶催化作用的组成部分Ｅ. 常是不耐热和不能透析的物质11、胰蛋白酶原的激活是由于:Ａ. 小肠内弱碱pＨ的作用Ｂ. 肠激酶由Ｎ－端水解除去一个寡肽Ｃ. 肠寡肽酶由Ｎ－端水解除去二个肽段Ｄ. 胃酸进入小肠使之激活Ｅ. 激活原因不明12、米氏方程的推导中假设：Ａ．底物浓度和酶浓度大致相等Ｂ．当底物转变成产物时酶－底物复合物浓度不断减少Ｃ．由于反应可逆，有些产物被转变成底物Ｄ．反应速度与酶－底物复合物成正比例Ｅ．以上全不对13、关于温度对酶促反应速度的影响，下列哪项是对的？Ａ．酶促反应服从温度对化学反应速度影响的规律Ｂ．温度过低或过高使酶失活或活性降低Ｃ．温度愈高酶活性越大Ｄ．在低温时不破坏酶而只使酶活性降低Ｅ．温度对酶促反应速度一般影响不大14、非竞争性抑制作用是：Ａ．抑制剂与酶活性中心外的部位结合Ｂ．酶与抑制剂结合后，还可与底物结合Ｃ．酶与底物结合后，还可与抑制剂结合Ｄ．酶─底物─抑制剂复合物不能进一步释放产物Ｅ．以上都不对15、有关酶的以下描述，哪项是正确的？Ａ．同功酶是一组功能与结构相同的酶Ｂ．诱导酶是指细胞中固有而含量又多的酶Ｃ．在酶的活性中心中只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应Ｄ．酶催化反应初速度取决于酶的浓度Ｅ．非竞争性抑制剂只能改变酶反应Ｖ而不改变该酶Ｋｍ值16、化学毒剂路易士气对酶的抑制作用是：Ａ．为酶的可逆性抑制剂Ｂ．与体内含巯基的酶结合使酶失活Ｃ．与酶的丝氨酸羟基结合使酶失活Ｄ．可用解磷定解毒Ｅ．以上全不对17、在生物化学反应中不影响总能量变化的是：Ａ．辅助因子Ｂ．反应能障Ｃ．反应物浓度Ｄ．反应机制Ｅ．反应平衡18、在ＡＴＰ分子中不含有：Ａ．焦磷酸键Ｂ．腺嘌呤残基Ｃ．核糖基－３＇－三磷酸Ｄ．β－Ｎ－糖苷键Ｅ．核糖基－５＇－三磷酸19、单纯催化电子传递反应的酶是：Ａ．过氧化物酶Ｂ．加单氧酶Ｃ．细胞色素氧化酶Ｄ．超氧化物歧化酶Ｅ．黄嘌呤氧化酶20、各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是：Ａ．ａ→ａ3→ｂ→ｃ→ｃ1→Ｏ２Ｂ．ｂ→ａ3→ａ→ｃ→ｃ1→Ｏ２Ｃ．ｃ→ｃ1→ｂ→ａ3→ａ→Ｏ２Ｄ．ｃ1→ｃ→ｂ→ａ→ａ3→Ｏ２Ｅ．ｂ→ｃ1→ｃ→ａ→ａ3→Ｏ２21、底物水平磷酸化是指：Ａ．底物因脱氢而进行的加磷酸作用Ｂ．直接由底物中的高能键转变成ＡＴＰ末端的高能磷酸键Ｃ．体内生成ＡＴＰ的ｍｏｌ数Ｄ．生成含有高能磷酸键化合物的作用Ｅ．以上都不是22、以下不属于高能化合物是：Ａ．３－磷酸甘油醛Ｂ．１，３－二磷酸甘油酸Ｃ．磷酸肌酸Ｄ．磷酸烯醇式丙酮酸Ｅ．琥珀酰ＣｏＡ23、β-羟丁酸彻底氧化为Ｈ2Ｏ和ＣＯ2，其Ｐ／Ｏ比值大约是：Ａ．~２．０Ｂ．~２．５Ｃ．~３．０Ｄ．~３．５Ｅ．~４．０24、下列哪种生化过程无能量转换？Ａ．小肠粘膜对葡萄糖的吸收Ｂ．肌肉收缩Ｃ．神经冲动的传导Ｄ．合成脂肪酸Ｅ．烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸25、单糖在肠道内的吸收速率：Ａ．与此糖在肠道内的相对浓度有关Ｂ．与此糖的碳原子数有关Ｃ．与此糖的分子量有关Ｄ．与此糖的酮糖或醛糖有关Ｅ．与上述因素都无关26、脱支酶的作用是：Ａ．水解α－１，４糖苷键Ｂ．水解α－１，６糖苷键Ｃ．水解α－１，２糖苷键Ｄ．水解α－１，３糖苷键Ｅ．水解α－１，５糖苷键27、下列哪种酶是糖酵解的主要限速酶？Ａ．己糖激酶Ｂ．葡萄糖激酶Ｃ．磷酸果糖激酶Ｄ．丙酮酸激酶Ｅ．以上都不对28、三羧酸循环中，通过底物水平磷酸化直接生成的高能化合物是：Ａ．ＡＴＰＢ．ＧＴＰＣ．ＵＴＰＤ．ＣＴＰＥ．ＴＴＰ29、５－磷酸核糖可用于合成：Ａ．糖原Ｂ．核酸Ｃ．脂肪酸Ｄ．氨基酸Ｅ．以上都不用30、由ＣＨＣＨＯＨＣＯＯＨ合成的糖原分子糖残基中，合成原料所占葡萄糖残基碳的百分比是：Ａ．０％Ｂ．３３％Ｃ．６７％Ｄ．８８％Ｅ．１００％31、催化草酰乙酸＋ＧＴＰ─→ＧＤＰ＋ＣＯ2＋磷酸烯醇式丙酮酸反应的酶是：Ａ．丙酮酸羧化酶Ｂ．丙酮酸激酶Ｃ．磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶Ｄ．丙酮酸脱羧酶Ｅ．以上都不是32、下列哪项不是糖尿病患者糖代谢紊乱的现象？Ａ．糖原合成减少，分解加速Ｂ．糖异生增强Ｃ．６－磷酸葡萄糖转化为葡萄糖减弱Ｄ．糖酵解及有氧氧化减弱Ｅ．葡萄糖透过肌肉、脂肪细胞的速度减慢33、从肝脏转运内源性甘油三酯到其它组织的主要脂蛋白是：Ａ．ＣＭＢ．ＶＬＤＬＣ．ＩＤＬＤ．ＬＤＬＥ．ＨＤＬ34、低密度脂蛋白的功能是：Ａ．转运外源性脂肪Ｂ．转运内源性脂肪Ｃ．转运胆固醇至肝外各组织Ｄ．促进ＩＤＬ的形成Ｅ．促进ＶＬＤＬ的降解35、关于甘油三酯水解的叙述，哪个是正确的？Ａ．肝脏不是氧化甘油三酯的重要器官Ｂ．甘油三酯被甘油三酯脂肪酶水解成甘油一酯和脂肪酸Ｃ．不是各组织都能氧化甘油三酯Ｄ．甘油一酯被甘油一酯脂肪酶水解成甘油和脂肪酸Ｅ．甘油二酯脂肪酶为激素敏感脂肪酶36、下列激素哪种能增加脂肪细胞膜上的受体对脂解激素的敏感性，而对脂肪动员有协同作用？Ａ．甲状腺素Ｂ．肾上腺素Ｃ．胰高血糖素Ｄ．促肾上腺皮质激素Ｅ．前列腺素37、一分子甘油彻底氧化成水和ＣＯ2净产生的ＡＴＰ数是：Ａ．１７Ｂ．２２Ｃ．１５Ｄ．２０Ｅ．１６38、参与固定ＣＯ2的维生素是：Ａ．吡哆醛Ｂ．生物素Ｃ．硫胺素Ｄ．核黄素Ｅ．氰钴素39、脑苷脂属于下列那类物质：Ａ．磷脂Ｂ．类固醇Ｃ．糖酯Ｄ．糖蛋白Ｅ．脂蛋白40、血浆中胆固醇酯合成所需的酶为：Ａ．ＬＰＬＢ．ＬＣＡＴＣ．ＡＣＡＴＤ．ＣＡＴＥ．ＨＭＧＣｏＡ还原酶41、Which of the following amino acids has a net positive charge at physiologicpH?A. cysteineB. glutamic acidC. lysineD. trypotophanE. valine42、Which of the following amino acids is synthesized only after incorporation ofa precursor into a poly-peptde?A. prolineB. lysineC. hydroxyprolineD. glutamateE. serine43、Which of the following amino acids residues in a protein can undergophosphorylation-dephosphorylation reactions during activation-deactivation cycles in activity of the protein?A. aspartic acidB. prolineC. leucineD. serineE. glycine44、If an enzyme is active only when a particular histidyl group is notprotonated,then increasing the proton concentration,i.e.,decreasing pH,would give which of the following types of inhibition pattern?A. uncompetitiveB. noncompetitiveC. competitiveD. mixedE. none of the above45、Enzyme as classic catalysts accomplish which of the following energyeffects?A. raise the energy of activation.B. lower the energy of activation.C. raise the energy level of the products.D. lower the energy level of the reaction.E. decreases the free energy of the reaction.46、Which of the following enzymes functions in both glycolysis and gluconeogenesis?A. pyruvate kinaseB. pyruvate carboxylaseC. glyceraldehydes-3-phosphate dehydrogenaseD. fructose-1,6-diphosphataseE. hexokinase47、Which of the following oxidation-reduction systems has the lowest redoxpotential?A. fumarate/succinateB. ubiquinone oxidizing type/reducing typeC. Fe3+cytocrome a /Fe2+ cytocrome aD. Fe3+cytocrome C /Fe2+ cytocrome CE. NAD+/NADH+ H+48、In which tissue that creatin kinase has the lowest activation?Ａ．heartＢ．liverＣ．skeltone muscleＤ．lungＥ．brain49、The formation of carbohydrates from amino acids is known as:A. glycolysisB. glycogenolysisC. glycogenesisD. gluconeogenesisE. none of above50、The “limiting velocity step”in the biosynthesis of cholesterol from acetylCoA is catalyzed by which of the following enzymes?A. 3-hydroxy-3-methylglutaryl CoA synthetaseB. 3-hydroxy-3-methylglutaryl CoA reductaseC. 3-hydroxy-3-methylglutaryl cleavage enzymeD. mevalonat kinaseE. squalene epoxidase二、名词解释：（每题3分，共24分，可用中文回答）1. isoelectric point,pI2.β- pleated sheet3. domain4. substrate5. active center6. ATP synthase7. tricarboxylic acid cycle8. β-oxidation三、简答题：（4小题，共26分）1．试述变构作用对血红蛋白完成运氧功能的重要性。

10. 复旦大学医学院历年生物化学试题第二信史标题:11. 1999年基因工程外显子一、选择12.逆转录略13.限制性内切酶二、名解14. DNA 1. Klenow片断二、问答用基因转位解释抗体产生的多样性。

1. 2. 结构域3. 核酸杂交的定位。

核蛋白循环及产生PRO2.酶的活性调节。

3. 酶测的国际单位 4.5. 生物转化肾上腺素通过信号传导途径促进糖原分解的过程。

4.与动脉粥样硬化的关系。

三羧酸循环试述HDL 5. 6.7. 断裂基因能否作起始密码，为什么。

-ACCUUAUGGUAG6. 5 用于基因无性繁殖质粒载体至少需要具备哪些条件。

7. 8. 细胞膜受体丙酮酸循环9. 柠檬酸-专业)2002年10. DNA损伤的切除修复( 三、问答一、选择题略从tRNA的结构阐述它怎样在蛋白质合成中起作用。

1.二、名解蛋白激酶2. 举例说明cAMPA途径的信息传递过程。

别构酶1.2. 复制叉2000年3. 尿素循环一、名解4. 膜受体1. ？-D 序列S5. 2. 别构酶3. 6. 磷酸戊糖途径反义核酸7. P/O 4. PCR三、问答 5. 蛋白质结构域1. 转脂蛋白功能及代谢。

6. 多胺7. 乳酸循环酮体的生成及体内影响酮体变化的因素。

2.8. ？PCR技术在医学上的应用。

3.？9.10. )(2002？年专基二、问答一、名解试述蛋白质的结构与功能的关系，举例说明。

肽单元1. 1.Tm2. 2. 丙酮酸脱氢酶复合物的调节。

DNA 3. 转录与复制的异同点。

Cori3. 循环4. Gene 信号传导受体的特征、功能。

4.5. 5. 基因工程的概念、以及克隆一个基因的过程。

核梅6. 血浆脂蛋白2001DNA损伤7. 年变构酶一、名解8.1. Domain 转录作用9.2. 基因家族比值10. P/O3. Motif 二、问答4. PCR 可逆性抑制的分类及曲线。

151.- 5. Cagene 15 2. 血糖的来源去路。

生化复习糖类代谢、光合作用（一）是非题1.NaF能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。

（1997-12 ）2.杀鼠剂氟乙酸抑制TCA循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。

（1999-16 ）3.酵解反应中有5步反应是在高负值A G '下进行的。

（1999-19 ）4.所有涉及动物细胞内CO 2固定的竣化反应都需要辅酶TPP o （ 1999-20 ）5.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。

（2000-26 ）6.HMP途径能产生ATP ,所以可以代替TCA循环，作为生物体供能的主要途径。

（2001-16 ）7.糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。

（2001-24 ）&糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。

（2002-6 ）9.TCA所有的中间产物中，只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。

（2003-28 ）10.人体不仅能利用D-葡萄糖，还可以利用L-葡萄糖。

（2004-16 ）11.糖链的合成没有模板，生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。

（2004-17 ）12.葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强，亲和力高，主要在肝脏中用于糖原异生。

（2004-18 ）13.丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸f FAD f NAD+。

（2004-20 ）14.糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。

（2005-20 ）15.人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。

（2005-21 ）16.通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。

（2006-19 ）17.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。

（2006-20 ）18.1分了葡萄糖在酵解过程中生成2分了ATP o （2006-21 ）19.糖无论是有氧分解还是无氧分解，都必须经历糖酵解阶段。

（2007-19 ）20.糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP的激活。

（期末）21.乙酸衍生物可以在TCA循环中被氧化代谢。

2018年复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验一、招生信息所属学院：生命科学学院所属门类代码、名称：理学[07]所属一级学科代码、名称：生物学[0710]二、研究方向01 (全日制)蛋白质化学、蛋白质组学和基因表达调控02 (全日制)表观遗传学03 (全日制)植物分子生物学，生物信息学和生物工程04 (全日制)分子细胞生物学05 (全日制)植物发育与细胞生物学34 (全日制)生物药物学35 (全日制)代谢组学三、考试科目①101思想政治理论②201英语一③727生物化学(理)④872细胞生物学四、复习指导一、参考书的阅读方法（1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。

（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。

（3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。

尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。

二、学习笔记的整理方法（1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。

记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。

第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。

第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。

并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。

（2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。

第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。

再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。

药学基础考试纲要为检验考生的学识水平和能力，有助于在初试中选拔出合格的人才进入复试，特制订药学类专业硕士研究生入学考试《药学基础》考试大纲，作为学校命题和考生复习的依据。

《药学基础》考试要求考生具有坚实、系统和宽广的专业基础知识和理论，达到重点院校药学和相关专业本科生应具有的学识和水平。

药学基础考试科目包括生物化学、无机化学、有机化学、物理化学和分析化学，考试时间为3小时，满分为300分，各科目分值各占20%。

考试题型：填空题、选择题、简答题。

一、生物化学（药学基础）考试纲要参考用书：吴梧桐主编“生物化学”第6版人民卫生出版社2007年周爱儒主编“生物化学”第6版人民卫生出版社2007年考试纲要：1.蛋白质的化学蛋白质的组成，氨基酸的理化性质，蛋白质的一级结构与空间构象，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的理化性质。

2.核酸的化学核酸的基本结构单位，核酸的一级结构，DNA的双螺旋结构，RNA的种类与结构，核酸的理化性质。

3.酶学酶促反应特点及影响因素，酶的结构与功能的关系，酶的作用机理，米氏方程及米氏常数，酶的抑制剂，寡聚酶，同工酶，诱导酶，调节酶，酶活力及比活性4.糖代谢糖的分类及化学结构，糖的分解代谢，糖原合成与分解，糖异生，关键酶及生理意义，血糖及其调节5.生物氧化生物氧化的特点，呼吸链，高能磷酸键的形成，氧化磷酸化6.脂类代谢脂肪的分解代谢与合成代谢，脂蛋白与脂类的体内运输，脂肪代谢调节，酮体的生成与利用，胆固醇的代谢。

7.蛋白质的分解代谢氨基酸的一般代谢（脱氨，转氨，脱羧，氨的代谢，尿素生成，α–酮酸的代谢）。

8.核酸代谢与蛋白质的生物合成DNA的生物合成和修复，RNA的生物合成，蛋白质的生物合成，中心法则，基因的表达调控。

9.激素与代谢调节激素作用机理（细胞膜受体的作用机理，细胞内受体的作用机理），第二信使，酶活性变构与调节，酶活性的化学修饰调节，酶蛋白的诱导和阻遏调节。

二、无机化学（药学基础）考试纲要基本章节：溶液、化学反应的方向、化学反应速率、化学平衡、酸碱平衡与沉淀溶解平衡、氧化还原、原子结构、分子结构、配位化合物、s区元素、d区、ds 区和f区元素、p区元素。

（一）核酸的结构与功能1.核苷（nucleoside）由戊糖和碱基通过β-N-糖苷键连接形成的化合物。

2.核苷酸（nucleotide）是核酸的基本组成单位，由碱基、戊糖和磷酸连接而成。

分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类。

3.稀有碱基（rare base）是指核酸分子中除常见的A、G、C、U、T碱基外，还含有的其它微量碱基。

大多数是甲基化修饰碱基。

tRNA中稀有碱基的含量较多，如DHU、ψ。

4.多聚核苷酸（polynucleotide）多个核苷酸通过3, 5-磷酸二酯键连接而成的链状聚合物。

5.DNA的一级结构（primary structure of DNA）是指在多聚核苷酸链中，5’→3’方向的脱氧核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸之间的差异主要是碱基的不同，所以DNA的一级结构也称为碱基序列。

6.DNA双螺旋结构（double spiral structure of DNA）是由沃森和克里克于1953年提出的DNA二级结构模型。

要点有：由2条反向平行的多聚核苷酸链共同围绕中心轴盘旋而成双螺旋结构；由脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，而疏水的碱基位于内侧；碱基之间的氢键和碱基堆积力共同维系双螺旋结构的稳定性。

7.碱基互补配对（complementary base pairing）核酸分子中，碱基之间有固定的配对方式，即A始终与T配对，形成2个氢键；G始终与C配对，形成3个氢键。

8.碱基堆积力（base stacking interaction）相邻的两个碱基对平面在旋进过程中发生相互重叠，由此产生了疏水性的碱基堆积力。

这种碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定，并且碱基堆积力在双螺旋结构的稳定中起着更为重要的作用。

9.Hoogsteen氢键/配对（Hoogsteen hydrogen bond/pairing）在酸性溶液中，胞嘧啶的N-3由于质子化，故可以和鸟嘌呤的N-7原子形成附加氢键；同时胞嘧啶的N-4的氢原子也可以和鸟嘌呤的O-6形成氢键。

生物化学与分子生物学（学科代码：071010）一、培养目标本学科培养德、智、体全面发展，具有坚实系统的生物化学与分子生物学理论基础与实践技能，了解生物化学与分子生物学发展的前沿和动态、能够适应我国经 济、科技、教育发展的需要，能熟练使用计算机，掌握一门外国语，成为二十一世纪的从事生物化学与分子生物学研究和教学的高层次人才。

学位获得者应能承担高 等院校、科研院所及高科技企业的教学、科研及开发管理等工作。

二、研究方向1．蛋白质生物化学、2．植物分子生物学、3．基因工程与生物技术、4．医学分子生物学、5．基因组学、6．蛋白质工程、7．环境基因组学、8．系统生物学三、学制及学分按照研究生院有关规定。

四、课程设置英语、政治等公共必修课和必修环节按研究生院统一要求。

学科基础课和专业课如下所列。

基础课:BI05101★细胞分子生物学★（4） BI45201★基因的分子生物学★（4）BI26204 分子遗传学（3）BI45203 生物化学与分子生物学实验原理（I）（3）BI66203 生物大分子的结构与功能（4）专业课:BI74201 生物信息学（2） BI64201 结构生物学I（晶体学）（2）BI64202 结构生物学II（波谱学）（2） BI64203 结构生物学III（光谱学）（2）BI45205 纳米生物学（2）BI45204 生物化学与分子生物学实验原理（II）（3）BI45206 分子免疫学（2） BI15202 神经发育分子生物学（2）BI25202 植物分子生物学与实验（3） BI25203 昆虫分子生物学（2）BI25204 生态学与生物多样性（2） BI35201 细胞生物学实验方法与原理（3）BI55205 实用生物医学论文写作（2） BI65204 核磁共振实验技术（1）BI65701 生物大分子晶体学实验（1） BI75201 生物大分子的分子设计及计算机模拟（2）MA05344 生物统计讲座（3） SH05115 生命科学史（4）BI06100 撰写科学基金申请书（1） BI46201 生化与分子生物学文献阅读与分析(I.文献阅读)（2）BI46203 基因组学（2）BI46202# 生化与分子生物学文献阅读与分析(II.综述写作)#（2）BI46204 高级生物化学（2） BI66204 生物大分子晶体学原理（4）BI66205 生物大分子波谱学原理（4）备注：1.★号课程为博士生资格考试科目；2.# 号课程要求研究生写一篇综述，最后正式发表才能得到2学分。

P53基因和蛋白的结构与功能：一、基因组结构：P53基因位于17号染色体P13，由11个外显子和10个内含子构成。

二、蛋白结构：P53蛋白由393个氨基酸构成；在正常细胞内以同源四聚体的形式存在；含3个主要功能区：①酸性区：由氮末端第1～80位氨基酸残基构成，具有转录活化功能；②核心区：由第102~290位氨基酸残基构成，具有DNA结合功能。

③碱性区：由碳末端第319~393位氨基酸残基构成，具有同源四聚体生成必须的功能结构域。

三、正常生理功能：监视细胞染色体DNA的完整性；当细胞染色体DNA受到损坏时，P53使细胞停滞与G1期，同时参与损伤DNA的修复；如果DNA修复失败，P53启动细胞程序性凋亡，防止损伤细胞发生癌变。

四、P53突变与肿瘤：①发生突变后，P53不但失去本身抑制细胞癌变的功能，同时还使P53获得某些癌基因的功能，受累细胞易于发生恶性转化。

②突变的P53与野生型的P53形成的杂四聚体不具备DNA结合的功能，因而一个等位基因发生突变时，另一正常等位基因也将功能性失活。

锌指结构：由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。

形似手指，具有结合Zn2+的功能。

锌指的氮端两个半胱氨酸（Cys）残基，碳端有两个组氨酸（His）残基，这四个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳一个Zn2+，由于Zn2+可稳定模体中α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。

钠钾泵的结构特点和转运机制：在细胞膜上能催化ATP水解释放能量，使钠离子和钾离子逆浓度梯度方向进行跨膜运输的酶称为钠钾ATP酶，即钠钾泵。

它是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体。

α亚基为大亚基，分子量为120KD，是一个多次跨膜的膜整合蛋白，具有ATP酶活性，在膜外表面有两个高亲和钾离子结合位点，胞质面有3个高亲和钠离子结合位点。

β亚基为小亚基，分子量为50KD，是具有组织特异性的糖蛋白，并不直接参与，离子的跨膜运动，但能帮助在内质网新合成α亚基进行折叠。

氨基酸等电点(p I)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。

蛋白质的一级结构(primary structure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。

二级结构(secondary structure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。

肽单元(peptide unit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。

阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋长轴平行。

贝塔-折叠(β-pleated sheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。

所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β（贝塔）-折叠结构。