氨基酸等电点(p I)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。
蛋白质的一级结构(primary structure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。
二级结构(secondary structure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。
肽单元(peptide unit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。
阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋长轴平行。
贝塔-折叠(β-pleated sheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β（贝塔）-折叠结构。
贝塔-转角(β-turn)：常发生在肽链进行180°回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基组成，其中第1个氨基酸残基羰基氧与第四个氨基酸残基亚氨基氢形成氢键。β（贝塔）-转角结构特殊，第二个残基常为脯氨酸残基。
模体(motif)：是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模体总有其特征性氨基酸序列，并发挥特殊的功能。如锌指结构(zinc finger)：由一个α（阿尔法）-螺旋和两个反相平行的β（贝塔）-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。
三级结构(tertiary structure)：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是肽链中所有原子在三维空间的排布。
结构域(domain)：分子量较大的蛋白质三级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
四级结构(quaternary structure)：蛋白质中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和作用，称为蛋白质的四级结构。
分子病：蛋白质中起关键性作用的氨基酸残基缺失或者被替换都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病的发生。这种分子发生变异所导致的疾病，称为分子病，其病因为基因突变。例如：正常人血红蛋白贝塔亚基的第六位氨基酸的谷氨酸，而镰刀型贫血患者的该氨基酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸代替，使原是水溶性的蛋白质改变而聚集成丝，相互黏着，导致血红蛋白变形为镰刀形而极易破碎，产生贫血。
协同效应(cooperativity)：是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另外亚基与配体的结合能力。如果是促进作用称为正协同效应，反之则为负协同效应。
蛋白构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生。
例如疯牛病：是与朊病毒蛋白(PrP)相关的一组人和动物神经退行性病变。PrP是染色体基因编码的蛋白质，正常人和动物的PrP分子含量为33至35KD，水溶性强，对蛋白酶敏感，对热不稳定以及二级结构为多个α（阿尔法）-螺旋，称为PrPC，在某种未知蛋白的作用下可转变成全为β（贝塔）-折叠的PrPSc致病分子，但PrPC和PrPSc的一级结构完全相同。外源性或新生的PrPSc可作为模板，通过复杂的机制使仅含α（阿尔法）-螺旋的PrPC转变成仅含贝塔-折叠的PrPSc。PrPSc对蛋白酶不敏感，对热稳定，水溶性差，可相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。
蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间构象被破坏，即有序的空间构象变为无序的空间构象，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。
蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象叫做蛋白质的沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。
电泳(electrophoresis)：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电颗粒，在电场的作用下能向正极或负极移动，这种通过蛋白质在电场中的泳动而达到分离各种蛋白质的技术称电泳。
以血红蛋白和肌红蛋白的结构特点说明蛋白质结构与功能的关系：
体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系，血红蛋白和肌红蛋白都能与氧结合，但是他们的空间结构不同，功能也有所不同。
血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，都能与氧结合。肌红蛋白是仅具有三级结构的单链蛋白质，有8段α（阿尔法）-螺旋结构，1分子血红素辅基与蛋白质稳定结合，能够携带1分子氧。而血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构蛋白质，每个亚基能与1分子血红素结合并能携带1分子氧，血红蛋白所以一共能够携带4分子氧。
血红蛋白和肌红蛋白一样能够可逆的结合氧，氧合血红蛋白占总血红蛋白的百分数随氧气的浓度变化而变化；血红蛋白和肌红蛋白的氧解离曲线分别为“S”形曲线和直角双曲线；可见肌红蛋白与氧分子结合容易，而血红蛋白在氧分压较低时难。血红蛋白与氧分子结合的“S”形曲线提示血红蛋白的4个亚基与氧分子结合的平衡常数并不相同，血红蛋白的第一个亚基与氧分子结合后能促进第二、三个亚基与氧分子结合，这又大大促进第四个亚基与氧分子结合，这种效应叫做变构效应，氧分子称为变构剂，血红蛋白称为变构蛋白，此变构效应属于正协同效应。
血红蛋白的主要功能是运输氧分子，而肌红蛋白是储存氧分子。
蛋白质分离、纯化技术：透析、盐析、电泳、层析、超速离心
谷胱甘肽(GSH)的结构和功能：谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸各1分子组成的三肽，第一个肽键与一般的不同，是由Glu（谷氨酸）的伽马-羧基与Cys（半胱氨酸）的氨基缩合而成。GSH的巯基具有还原性，是体内重要的还原剂，可保护体内蛋白质或酶分子的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶分子处于活性状态。在谷胱甘肽氧化酶的催化下，GSH可还原体内的过氧化氢成水，自身被氧化成GSSG，GSSG在谷胱甘肽还原酶的作用下再生成GSH。此外，GSH的巯基还具有嗜核性，能与外源性嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻碍其余DNA、RNA的结合，以保护机体免遭毒物侵害。
DNA双螺旋结构(double helix)：DNA的两条多聚腺苷酸在空间的走向呈反相平行，围绕同一个中心轴形成右手螺旋结构，直径为2.37纳米，螺距为3.54纳米。由脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，而疏水碱基位于内侧。表面形成一个大沟和一个小沟。双链形成互补的碱基对，并形成氢键，A、T配对形成2个氢键，G、C配对形成3个氢键。
开放阅读框(open reading frame,ORF)：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列。
增色效应(hyperchromic effect)：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260纳米波长处的吸光度随之增加，这种现象叫做增色效应。它是监测DNA双链是否发生变性的一个最常用的指标。
熔解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为熔解温度，此温度时50%的DNA双链被打开。熔解温度值与DNA长短、碱基GC含量有关，GC含量越高，DNA链越长，熔解温度值就越高。
活性中心(active center)：酶分子中与酶活性相关的必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异地结合并将底物转化成产物，这一区域称为酶活性中心。
同工酶(isoenzyme)：是指催化相同化学反应，但是酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在代谢调节上起重要作用。
核酶：具有催化活性的RNA称为核酶，在rRNA的转录后加工过程中起自身剪接的作用，其催化部位有特殊的锤头结构。
米氏常数(Km)：是酶的特征性常数之一，与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶浓度无关。米氏常数值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。米氏常数值可表示酶对底物的亲和力大小，米氏常数值越小亲和力越大。
诱导契合(induced-fit)：酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，这一过程称为诱导契合。
必需基团(essential group)：酶分子中氨基酸残基的侧链具有不同的化学基团，其中一些与酶活性密切相关，称为必需基团，在酶活性中心的必需基团分为结合基团和催化基团。
寡聚酶(oligmeric enzyme)：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶分。
竞争性抑制作用(competitive inhibition)：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合生成中间产物。这种抑制作用称…由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。
酶抑制剂的类型？抗菌抗癌药物作用机制：
凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质称为酶抑制剂。可分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。
1、不可逆性抑制剂通常是与酶的活性中心上的必需基团以共价键的形式结合，使酶活性丧失。此种抑制剂不能通过透析、超滤等方法去除。如敌敌畏、敌百虫等有机磷农药能特异性与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基结合，使酶失活。可用解磷定解除其抑制作用。
2、可逆性抑制剂通过非共价键与酶或酶-底物复合物(ES)可逆的结合，使酶活性降低。采用透析、超滤等方法可去除。其作用可分为3类：
①竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合生成中间产物。由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。米氏常数升高，最大速度不变。如磺胺类药物结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争抑制二氢叶酸还原酶，抑制二氢叶酸的合成，进而阻断四氢叶酸的生成，造成细菌核酸合成受阻而影响其生长繁殖。许多抗代谢物的抗癌药物，如甲氨蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，抑制肿瘤的生长繁殖。
②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团可逆的结合，酶与底物和抑制剂的结合互不影响，底物和抑制剂无竞争关系，但底物-酶-抑制剂复合物不能进一步解离释放出产物。米氏常数不变，最大速度减小。
③反竞争性抑制作用：抑制剂仅与ES结合，使中间产物量减少，因此既减少从ES转化为产物的量，又减少从ES解离出来的酶和底物的量。米氏常数减小，最大速度减小。
变构酶(allosteric enzyme)：体内一些代谢产物可以与某些酶的活性中心外的某一部位可逆的结合，使酶发生构象改变继而改变其催化活性。这些结合部位称变构部位，这种调节称变构调节，受变构调节的酶称变构酶，导致变构效应的代谢产物称变构效应剂。
酶的化学修饰/共价修饰(chemical/covalent modification)：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆性共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰，包括磷酸化/去磷酸化、乙酰化/去乙酰化、甲基化/去甲基化等修饰，以磷酸化和去磷酸化最常见。
酶的调节：可分为酶促反应速率的快速调节和酶含量的调节。
1、酶促反应速率的调节又可分为变构调节、化学修饰调节和酶原的激活。
①酶的变构调节：概念……变构调节可以调节代谢的方向、强度以及能量供需平衡。
②酶的化学修饰调节：概念……它是体内快速调节最重要的一种调节方式。
③酶原的激活：实际上是酶原的活性中心暴露或形成的过程。酶原的激活具有重要生理意义，消化管内的蛋白酶是以酶原的形式分泌，不仅保护消化器官自身不受酶的水解作用破坏，而且保证酶在特定的部位与环境发挥其作用。此外，酶原还可视作酶的储存形式。
2、酶含量的调节包括酶合成调节和酶分解调节。在体内可以通过激活或者抑制酶基因的表达，从而合成或减少酶蛋白。酶可被细胞内的蛋白水解酶降解而调节。
糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程。反应均在细胞质中进行，分两阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸和由丙酮酸还原成乳酸。
糖酵解途径(glycolytic pathway)：糖酵解的代谢反应可分为两个阶段，其中第一阶段由葡萄糖分解生成丙酮酸称为糖酵解途径。
生物氧化：物质在体内进行氧化的过程称为生物氧化，主要是指糖、脂、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程，其中相当一部分能量可使ADP磷酸化生成ATP，供生命活动之需。
底物水平磷酸化：生物氧化过程中底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的氧化脱氢作用直接偶联的反应称为底物水平磷酸化
氧化磷酸化(oxdative phosphorylation)：是指呼吸链电子传递与ADP磷酸化生成ATP偶联的过程，又称偶联磷酸化。是体内ATP形成的主要方式。有氧氧化(aerobic oxidation)：是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水，并逐步释放大量能量的过程。是机体内糖分解代谢的主要方式和能量的主要来源途径。
磷酸戊糖途径：是葡萄糖在体内氧化分解的另一条重要途径。分为两个阶段：一是氧化反应，生成磷酸戊糖和NADPH；二是基团转移反应。意义在于提供NADPH和核糖。
糖异生：是指非糖物质如甘油、生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程，主要在肝、肾中进行，该途径基本上是糖酵解的逆过程。
重症糖尿病糖代谢状况及可能的后果：
重症糖尿病患者胰岛素水平低下或胰岛素抵抗，导致糖代谢受阻，血糖升高但又不能利用血糖。有氧氧化抑制，糖原合成减少，糖异生增加，造成高血糖。因机体不能利用葡萄糖氧化分解供能，脂肪代偿氧化分解供能，大量脂肪动员产生大量的乙酰辅酶A，肝脏中大量的乙酰辅酶A可生成酮体，作为肝脏能量输出的一种形式，给大脑供能，但酮体的含量过高会造成酮血症和酮尿症。酮体是酸性物质，过多的酮体会导致机体酸碱平衡紊乱，导致代谢性酸中毒。另外，严重时蛋白质代偿分解供能，导致机体极度消瘦。
巴斯德效应(Pasteur effect)：法国科学家巴斯德发现酵母菌在无氧条件下进行生醇发酵，将其转移至有氧环境时，生醇发酵即被抑制。这种有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应
乳酸循环/Cori循环：肌细胞收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸，肌细胞内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散到血液后，运输入肝，在肝内异生成葡萄糖，葡萄糖再进入血液后又可被肌细胞摄取，构成的循环称为乳酸循环
三羧酸循环(TAC)/柠檬酸循环(citric acid cycle)/Krebs循环：乙酰辅酶A进入一系列酶促反应构成的循环体系，被氧化生成二氧化碳和水，这个循环开始于由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成的含有三个羧基的柠檬酸，因此成为三羧酸循环，这一学说由Krebs正式提出，因此称为Krebs循环。
三羧酸循环的过程(见上图)及生理意义：
1.三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化的最终代谢通路；
2.三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化的枢纽；
3.三羧酸循环为其他合成代谢提供小分子前体；
4.三羧酸循环为氧化磷酸化提供还原当量。
糖原的合成、分解调节：糖原的合成代谢调节可分为变构调节和共价修饰调节。
1.变构调节。葡萄糖是糖原磷酸化酶a的变构抑制剂，血糖升高时可降低肝糖原的分解。cA M P可激活磷酸化酶b，而ATP、6-磷酸葡萄糖可抑制磷酸化酶a，激活糖原合酶，调节肌糖原合成与分解。钙离子可与磷酸化酶b激酶的钙调蛋白结合，使后者激活，促进磷酸化酶b磷酸化成磷酸化酶a，加速糖原分解。
2.共价修饰调节。体内肾上腺素和胰高血糖素等激素可通过cA M P连锁酶促级联反应放大，构成一个调节糖原合成与分解的调节系统。肾上腺素主要调节肌糖原的代谢，而胰高血糖素主要影响肝糖原代谢。如血糖浓度下降或剧烈运动时，胰高血糖素和肾上腺素分泌增加，，他们与肝细胞膜或肌细胞膜上的受体结合，由G蛋白介导活化腺苷酸环化酶(AC)，使c-A M P生成增加，进而激活PKA，PKA一方面使有活性的糖原合酶a 磷酸化成无活性的糖原合酶b；另一方面使无活性的磷酸化酶b激酶磷酸化为有活性的磷酸化酶b激酶，后者进一步使无活性的磷酸化酶b磷酸化成有活性的磷酸化酶a。最终抑制糖原合成，加速糖原分解，从而使血糖升高或肌糖原分解用于肌肉收缩。
信号转导通路：
①配体--G蛋白偶联受体(GPCR)--G蛋白--AC--c-AMP--PKA--底物蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化--生物学效应PKA--由细胞浆进入细胞核--CREB磷酸化--磷酸化的CREB与CRE结合--启动基因转录--生物学效应
②配体--GPCR--G蛋白--PLC贝塔--质膜上的PIP2--IP3/D A G
IP3--进入胞浆--与内质网上的IP3受体结合使受体变构--钙通道开放--胞浆钙离子浓度升高--钙离子与CaM结合--生物学效应
DAG在IP3引起的释放的钙离子作用下--PKC激活--底物蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化--生物学效应
③配体--表皮生长因子受体(EGFR)--受体自身磷酸化激活自身PTK--底物…——…效应
④配体--受体--召集并激活胞质中的JAK--激活STAT--调节转录--生物学效应
呼吸链(respiratory chain)：是指按照一定顺序排列在线粒体内膜上的一系列酶和辅酶。起作用是以传递代谢物氧化脱下的成对氢，最终与氧分子结合生成水，并将过程中释放的能量以质子跨膜电化学浓度梯度的形式储存起来。该传递链与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链。
呼吸链的组成、特点和功能：
呼吸链由4种酶复合体构成，其中复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ完全镶嵌在线粒体内膜中，复合体Ⅱ镶嵌在线粒体内膜内侧。
复合体Ⅰ又称NADH-辅酶Q还原酶，辅基是FMN、铁硫蛋白（Fe-S）；作用是将电子从NADH+氢离子传递给辅酶Q，有质子泵功能
复合体Ⅱ又称琥珀酸-辅酶Q还原酶，辅基是FAD、铁硫蛋白（Fe-S）；作用是将电子从琥珀酸传递给辅酶Q，没有质子泵功能
复合体Ⅲ又称辅酶Q-细胞色素C还原酶，辅基是铁卟啉、铁硫蛋白Fe-S；作用是将电子从辅酶Q传递给细胞色素C，有质子泵功能
复合体Ⅳ又称细胞色素C氧化酶，辅基是铁卟啉、铜；作用是将电子从细胞色素C传递给氧分子生成水，有质子泵功能
P/O比值：是指在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷(或ADP)的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。
化学渗透学说(chemiosmotic hypothesis)：该学说认为电子经呼吸链传递时，驱动质子从线粒体内膜基质层转移到线粒体内膜胞质侧，形成跨膜质子电化学浓度梯度，以此为储存电子传递过程中释放的能量，当质子顺浓度梯度回流到线粒体基质时，驱动ATP酶催化ADP和Pi生成ATP。
ATP合酶：位于线粒体内膜上，由F0(疏水部分)和F1(亲水部分)组成。F1由阿尔法
3贝塔
3
伽马，德尔塔，伊普西龙亚基组成，其功能是催化合成ATP，
催化部位在贝塔亚基，但贝塔亚基必须与阿尔法亚基结合才有催化活性。F0是镶嵌在线粒体内膜的质子通道，当质子顺浓度梯度经F0回流到线粒体基质时，驱动F1催化ADP和Pi合成并释放ATP
解偶联剂：使氧化和磷酸化偶联脱离的物质称为解偶联剂。其作用机制是破坏电子传递过程中形成的跨膜质子电化学浓度梯度，使其中储存的能量以热能的形式释放，ATP合成受到抑制。如二硝基苯酚(DNP)
高能磷酸化合物：将水解时能释放大于等于21千焦每摩尔自由能的磷酸酯键称为高能磷酸键，含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。
脂肪动员(fat mobilization)：是指储存与脂肪细胞中的甘油三酯被酯酶逐步水解成游离脂肪酸和甘油并释放入血，通过血液循环运输到其他组织细胞氧化分解利用的过程。
低密度脂蛋白受体（LDL受体）：广泛存在于肝、动脉血管壁细胞等全身各组织细胞膜表面，能够特异性识别并结合脂蛋白ApoB100或ApoE。LDL 与LDL受体结合后，被吞入细胞内，与溶酶体融合。
激素敏感性脂肪酶(HSL)：在禁食、饥饿或交感神经兴奋时，肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素等激素分泌增加，作用于脂肪细胞膜表面的GPCR，通过G蛋白介导激活AC，进而促进cAMP合成增加，cAMP激活PKA，后者使胞质内甘油三酯酯酶磷酸化而激活，启动脂肪动员，水解甘油三酯。甘油三酯酯酶是脂肪动员的限速酶，其活性受到多种激素的调节，因此称为激素敏感性脂肪酶。
酮体(ketone bodies)：乙酰乙酸、贝塔-羟丁酸和丙酮三者的合称。是脂肪酸氧化分解的特殊中间产物，是肝脏输出能源的一种形式。
载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分称为载脂蛋白。主要有ApoA、ApoB、ApoC、ApoD和ApoE五种。
一,二5-二羟维生素D3：是维生素D3的活性形式，体内维生素D3经肝、肾二次羟化生成，是发挥调节钙、磷代谢的活性形式。
乙酰辅酶A羟化酶：是一种变构酶，是脂酸合成的限速酶。存在于胞质中，辅基为生物素，锰离子为其激活剂。柠檬酸、异柠檬酸为其变构激活剂，而软脂酰辅酶A、长链脂酰辅酶A为其变构抑制剂。此外也可受共价修饰调节，可被一种依赖于AMP(而不是cA M P)的蛋白激酶磷酸化而失活。酮血症：正常情况下，血中仅含少量酮体，在饥饿、高脂低糖饮食及糖尿病时，脂肪动员加强，大量甘油三酯氧化分解会生成大量酮体，尤其是未控制糖尿病患者，血中酮体含量可超出正常情况数十倍，称为酮血症。
脂肪酸贝塔-氧化：脂肪酸在胞质中被活化成脂酰辅酶A，然后转移到线粒体氧化分解，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解生成乙酰辅酶A的过程。由于氧化分解发生在脂酰基的贝塔碳原子上，因此称为脂肪酸贝塔-氧化。
血浆脂蛋白电泳分类：CM、前β（贝塔）-脂蛋白、β（贝塔）-脂蛋白、α（阿尔法）-脂蛋白
超速离心分类：CM、VLDL、LDL、HDL
CM生成部位：小肠粘膜细胞功能：转运外源性甘油三酯和胆固醇
VLDL生成部位：肝功能：转运内源性甘油三酯和胆固醇
LDL生成部位：血浆功能：转运内源性胆固醇
HDL生成部位：肝、肠、血浆功能：逆向转运胆固醇
胆固醇逆向转运过程及其生理意义：
肝、小肠或C M水解生成的盘状HDL在血浆卵磷脂胆固醇酰基转移酶(LCAT)的催化下，HDL表面的卵磷脂2位脂酰基转移到胆固醇3位的羟基上，生成溶血磷脂和胆固醇酯，此过程中消耗的胆固醇不断从周围细胞膜、CM及VLDL得到补充，生成的胆固醇酯转移到HDL核心，使盘状的HDL膨胀成球状HDL，成熟的HDL可被肝细胞膜上的HDL受体结合并摄入肝细胞，其中胆固醇可用于胆汁酸合称或直接通过胆汁排出体外。这种将胆固醇从感外组织转移到肝的过程，称为胆固醇的逆向转运。
通过这种机制，将外周组织中衰老细胞中的胆固醇转运到肝并代谢排出体外，避免了胆固醇在组织细胞中大量堆积。
氨基酸脱氨基方式及意义：
1.转氨基作用(rtansamimation)：是在转氨酶的催化下，可逆的把阿尔法-氨基酸的氨基转移给阿尔法-酮酸，使氨基酸脱去氨基生成相应的阿尔法-酮酸，而原来的阿尔法-酮酸生成另一种氨基酸的过程。转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是体内某些非必需氨基酸合成的重要途径。
2.氧化脱氨基作用：L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下脱去氨基生成阿尔法-酮戊二酸+铵。当体内ATP不足时，L-谷氨酸氧化脱氨基作用增强，这对氨基酸氧化功能调节有重要作用。
3.联合脱氨基作用：是转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶催化的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合作用。是体内最重要的脱氨基作用方式，既是氨基酸的分解代谢过程，又是体内某些非必需氨基酸合成的重要途径。
4.氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：在心肌和骨骼肌中，L-谷氨酸脱氢酶活性很低，氨基酸很难通过上述联合脱氨基作用脱去氨基，而是通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。嘌呤核苷酸循也可看做是另一种形式的联合脱氨基作用。
一碳单位(one carbon unit)：是指某些氨基酸在分解代谢过程中生成的含有一个碳原子的基团。包括甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(-CH=)、甲酰基(-CHO)及亚氨甲基(-CH=NH)，一碳单位参与体内一些重要化合物的合成。
苯丙酮酸尿症：当体内苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转化成酪氨酸，体内苯丙氨酸积聚，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸，后者可
进一步生成苯乙酸等衍生物。此时尿中出现大量苯丙酮酸等代谢产物称为苯丙酮酸尿症。
氮平衡(nitrogen balance)：蛋白质含氮量平均为16%，因此测定摄入食物和排泄物中的含氮量，可以间接了解体内蛋白质合成与分解代谢的状况。人体氮平衡有3种情况：氮的总平衡(摄入氮等于排出氮)、氮的正平衡(摄入氮大于排出氮)和氮的负平衡(摄入氮小于排出氮)
血氨的来源和去路：
1、体内血氨主要有3个来源：组织中氨基酸及胺代谢产生的氨、肠道吸收的氨和肾小管上皮细胞分泌的氨。①氨基酸的脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，胺类分解也可产生氨。②肠道吸收的氨有2个来源，即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道内尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
2、去路：①合成谷氨酰胺，然后转运到肾小管并分泌到尿液中。②合成尿素，在肝中通过尿素循环合成尿素是体内氨最主要的去路。
谷氨酸可以生成的物质及关键酶：
1、Glu——Gln(谷氨酰胺合成酶)
2、Glu——阿尔法-酮戊二酸(转氨酶)
3、Glu——阿尔法-酮戊二酸+NH3(L-谷氨酸脱氢酶)
4、Glu——伽马-氨基丁酸(L-谷氨酸脱羧酶)
5、合成蛋白质
物质互变：
1.葡萄糖——丙酮酸——乙酰辅酶A——脂肪酸
2.甘油——阿尔法-磷酸甘油——磷酸二羟丙酮——糖异生途径——葡萄糖
3.一辆色素本来老——乙酰辅酶A+丙酮酸丙酮酸——糖异生——葡萄糖
4.亮氨酸/赖氨酸Leu/Lys——乙酰辅酶A xxxxx糖异生——Glc
5.甘Gly——N5,N10-CH2-FH4
6.丝Ser——N5,N10-CH2-FH4
7.组His——N5,N10=CH-FH4
8.色Trp——N10-CHO-FH4
9.蛋Met——SAM提供-CH3
丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中氨基酸经转氨基作用将氨基转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输到肝脏后进行联合脱氨基作用生成丙酮酸和氨，氨用于合成尿素，丙酮酸经糖异生途径合成葡萄糖，葡萄糖进入血液运输，可被肌细胞摄取并分解利用后生成丙酮酸，丙酮酸可再次接受氨基，这样周而复始的循环，完成氨从肌肉转运到肝，称为丙氨酸-葡萄糖循环。通过此循环，肌肉中生成的氨以无毒的丙氨酸形式转运到肝，同时肝又为肌肉提供生成丙酮酸的葡萄糖。
谷氨酸在肝内彻底氧化分解成二氧化碳、水及尿素的过程：
①谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成阿尔法-酮戊二酸+胺
②阿尔法-酮戊二酸经TAC生成草酰乙酸、二氧化碳、NADH+氢离子、FADH2、GTP
③草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成PEP
④PEP——丙酮酸——乙酰辅酶A——二氧化碳、NADH+氢离子、FADH2、GTP
⑤NADH+氢离子、FADH2经氧化磷酸化作用生成水和ATP
⑥氨、二氧化碳和ATP在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)的作用下合成氨基甲酰磷酸，经尿素循环生成尿素
肝中鸟苷酸循环/尿素循环/Krebs-Henseleit循环：
①氨+二氧化碳+水+2ATP——CPS-Ⅰ——氨基甲酰磷酸+2ADP+Pi
②氨基甲酰磷酸+鸟氨酸——鸟氨酸氨基甲酰转移酶——瓜氨酸+Pi
③瓜氨酸+天冬氨酸——精氨酸代琥珀酸合成酶——精氨酸代琥珀酸
④精氨酸代琥珀酸——精氨酸代琥珀酸裂解酶——精氨酸+延胡索酸
⑤精氨酸——精氨酸酶——鸟氨酸+尿素
①②在肝线粒体中，③④⑤在胞质中
嘌呤核苷酸的从头合成(de novo synthesis)：是体内嘌呤核苷酸生物合成的两条途径之一。利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。是体内嘌呤核苷酸的主要来源。
嘌呤核苷酸的补救合成(salvage pathway)：是体内嘌呤核苷酸生物合成的两条途径之一。利用体内核酸分解代谢物及食物中核酸消化吸收的游离嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸。过程较从头合成简单、耗能少，在脑、骨髓等组织中只能进行补救合成。
核苷酸抗代谢物：是指一些在化学结构上与天然的核苷酸代谢物相似的物质，如果这些物质进入体内，可与天然的核苷酸代谢物相拮抗，从而影响体内核苷酸的正常代谢。主要有：5-FU氟尿嘧啶、6-MP和MTX等
氟尿嘧啶5-FU抑制肿瘤的生化机制：
氟尿嘧啶5-FU的化学结构与胸腺嘧啶相似，本身并无生物学活性，必须在体内经过代谢转化成一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶核苷(FdUMP)和三磷酸氟尿嘧啶核苷(FUTP)，才能发挥生物学作用。FdUMP与dUMP化学结构相似，是胸苷酸合酶的抑制剂，使dTMP合成受阻。FUTP可以以FUMP的形式参入RNA分子，由于异常核苷酸的参入破坏了RNA分子的构象和功能，从而抑制肿瘤细胞的生长繁殖。
6-巯基嘌呤6-MP抗肿瘤机制：
6-巯基嘌呤6-MP可在体内经过磷酸核糖化生成6-MP核苷酸，并以这种形式抑制IMP转变为AMP和GMP的反应。6-MP还能直接通过竞争性抑制作用，抑制次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶，使PRPP分子中的磷酸核糖不能向鸟嘌呤及次黄嘌呤转移，从而阻断了补救合成途径。此外，6-MP 核苷酸由于化学结构与IMP相似，可以反馈抑制PRPP酰胺转移酶而抑制PRA的生成，从而阻断嘌呤核苷酸的从头合成。因此起到抗肿瘤的作用。别嘌呤醇治疗痛风的生化机制：
别嘌呤醇化学结构与IMP相似，只是分子中氮7与碳8交换了位置，可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的合成，黄嘌呤、次黄嘌呤水溶性比尿酸大得多，不会沉积形成结晶。同时，别嘌呤可与PRPP结合生成别嘌呤核苷酸，这样一方面消耗PRPP而使其含量减少，另一方面别嘌呤核苷酸由于化学结构与IMP相似，可以反馈抑制PRPP酰胺转移酶而抑制PRA的生成，从而抑制嘌呤核苷酸的从头合成，这两方面作用均可使嘌呤核苷酸的合成减少。因此达到治疗痛风的作用。
嘧啶核苷酸的从头合成：
二氧化碳+谷氨酰胺Gln氨基甲线磷酸合成酶2(CPS-Ⅱ)氨基甲酰磷酸+Asp天冬氨酸氨基甲酰磷酸转移酶氨基甲酰天冬氨酸二氢乳清酸酶二氢乳清酸二氢乳清酸脱氢酶乳清酸乳清酸磷酸核糖转移酶乳清酸核苷酸(OMP)OMP脱羧酶UMP
UMP尿苷酸激酶UDP二磷酸核苷酸激酶UTP+Gln CTP合成酶CTP---CDP---dCDP---dCMP
UDP---dUDP dCMP或dUDP---dUMP---dTMP
①氮来自天冬氮；②⑧碳为一碳碳；③⑨氮为谷酰胺；甘氨④⑤⑦中间；剩下一个二氧碳。
嘌呤核苷酸的从头合成：
R-5-P PRPP合成酶PRPP PRPP氨基转移酶PRA GAR合成酶
GAR GAR甲酰转移酶FGAR FGAM合成酶FGAM AIR合成酶
AIR AIR羧化酶CAIR SAICAR合成酶SAICAR SAICAR裂解酶
AICAR AICAR甲酰转移酶FAICAR IMP环化脱水酶IMP
IMP腺苷酸代琥珀酸合成酶腺苷酸代琥珀酸腺苷酸代琥珀酸裂解酶AMP激酶ADP激酶ATP
IMP IMP脱氢酶XMP GMP合成酶GMP激酶GDP激酶GTP
证明DNA的半保留复制：
DNA的生物合成为半保留复制的理论是在DNA双螺旋结构模型确立之后。含氮14的普通DNA用密度梯度离心得到一条普通带；用含15NH4Cl的培养液培养细菌若干代后，分离出含氮15的DNA，用密度梯度离心得到一条重带；将含氮15-DNA的细菌放入普通含氮14的氯化铵（14NH4Cl）的培养液培养得到子一代，提取其DNA，用密度梯度离心得到一条密度介于重带和普通带中间的中间带，而没有单独的重带和普通带；实验结果说明子一代DNA双链的一股含氮15，是从亲代保留下来的，而另一股只含氮14，为完全新和成的子链。继续在普通含氮14的氯化铵（14NH4Cl）的培养液中培养子一代，得到子二代，用密度梯度离心得到两条含量一样的中间带和普通带，这也进一步证明了DNA的复制是半保留复制。如果继续培养得到子3、4……代，含氮15的DNA则按1/8、1/16……的几何级数逐渐被“稀释”。由此证明DNA的复制是半保留复制。
中心法则：通过DNA复制，遗传信息从亲代DNA传递到子代DNA分子上；通过转录成RNA分子来指导翻译合成多肽链，DNA决定蛋白质的一级结构；少数RNA也是遗传信息的携带者，并可逆转录生成DNA。
复制子(replicon)：是独立完成复制的功能单位，每个复制起始点产生两个移动方向相反的复制叉，复制完成时，复制叉又汇合连接。从一个DNA 复制起始点起始的DNA复制区域称为复制子。
冈崎片段：DNA复制中随从链的复制方向与解链方向相反不能够顺着解链方向连续延长，须待模板链解开至足够长度，然后从5丿→3丿生成引物并复制子链；延长过程中，又必须等待解开足够长度的下一段模板链，再次合成引物而复制子链，从而形成一些不连续的片段，这种不连续复制的现象是在美国的日本科学家冈崎用电子显微镜及放射自显影技术观察到的，因此称DNA复制中不连续的片段为冈崎片段。
Klenow片段：用特异的蛋白酶，可以把DNA-polⅠ水解为大小两个片段。从G螺旋区直至R螺旋区及碳末端，共604个氨基酸残基为大片段，亦称Klenow片段。具有DNA聚合酶活性和3丿→5丿核酸外切酶活性。Klenow片段为实验室合成DNA和进行分子生物学研究中常用的工具酶。
即时校读(proof read)：细菌DNA复制中，如果新链碱基发生错配，DNA-polⅠ的3丿→5丿核酸外切酶活性就把错配的碱基水解下来，同时利用5丿→3丿DNA聚合酶活性补回正确的碱基，复制可以继续进行。这种功能叫做即时校读。
引发体：由引物酶、多种蛋白质因子和DNA的起始复制区域形成的复合结构称为引发体。作用是引导引物酶在适当的位置依据模板链的碱基序列合成RNA引物。
反转录酶(reverse transcriptase)：最初发现于RNA病毒颗粒中，反转录酶以RNA为模板催化合成相应的cDNA，将RNA分子中的遗传信息转移到双链DNA分子上。纯化的反转录酶是分子生物学实验中常用的工具酶，可用于RT-PCR进行基因表达的分析或构建cDNA文库等。
原核生物DNA的复制过程：
①复制的起始：DnaA辨认结合复制起始点，并使邻近的DNA解链。DnaC在DnaB的协同下结合于DNA双链解开的局部位置，并沿解链方向移动，解开双链并置换出DnaA，形成复制叉。SSB结合于解开的单链上维持适当长度的单链存在，然后引物酶进入参与形成引发体，引物酶按照模板碱基序列合RNA引物，DNA拓扑异构酶实现DNA超螺旋的转型，有利于DNA解链。
②复制的延长：DNA-polⅢ催化底物dNTP的阿尔法-磷酸与RNA引物或延长中的子链的3丿-羟基形成磷酸二酯键，子链沿5丿→3丿延长，领头链连续复制，随从链不连续复制。③复制的终止：RNA酶水解RNA引物，由DNA-polⅠ填补水解的空隙，并由DNA连接酶连接缺口，把冈崎片段连接成完整的新链。
真核生物DNA的复制过程：
①复制的起始：同原核生物的DNA复制起始阶段相似，先打开双链形成复制叉，然后由引物酶、多种蛋白质因子和DNA的起始复制区域形成引发体，引导引物酶在适当的位置依据模板链的碱基序列合成RNA引物。过程需要DNA-pol阿尔法和DNA-pol德尔塔参与，前者有引物酶活性，后者有解螺旋酶和DNA聚合酶活性；此外还需拓扑异构酶和复制因子的参与。PCNA在复制起始和延长中起关键作用。
②复制的延长：复制叉形成后，DNA-pol德尔塔在PCNA的协同作用下逐步取代DNA-pol阿尔法，催化底物dNTP的阿尔法-磷酸与RNA引物的3丿-羟基形成磷酸二酯键，子链沿5丿→3丿延长，领头链连续复制，随从链不连续复制。
③复制的终止：除去引物需要RNA酶和核酸外切酶，引物酶水解后由DNA-polε（伊普西龙）填补空隙，再由DNA连接酶连接缺口。领头链5丿-端引物水解后，由端粒酶以自身RNA(有与DNA端粒重复序列互补的序列)为模板，通过自身具有逆转录酶活性的蛋白质部分催化合成端粒DNA。DNA复制过程中领头链与随从链合成的不同：
DNA双螺旋的两股单链走向相反，一股链为5丿→3丿，而另一股为3丿→5丿。DNA复制时解链形成的复制叉上的两股模板链方向也就相反，子链只能从5丿→3丿方向延长，而同一个复制叉上只有一个复制方向。
顺着解链方向合成的子链，复制延长是连续的，称为领头链。另一条因复制方向与解链方向相反，不能够顺着解链方向连续延长，须待模板链解开至足够长度，然后从5丿→3丿生成引物并复制子链；延长过程中，又必须等待解开足够长度的下一段模板链，再次合成引物而复制子链，称为随从链。领头链连续复制而随从链不连续复制，这就是DNA复制的半不连续性。随从链的不连续复制的现象是在美国的日本科学家冈崎用电子显微镜及放射自显影技术观察到的，因此称DNA复制中不连续的片段为冈崎片段。
RNAi：由siRNA介导的基因表达抑制作用。实际上是通过降解特异的mRNA、在转录后水平发生的一种基因表达调节机制，是机体对抗外源基因侵害的自我保护现象。RNAi技术广泛应用于功能基因组的研究。
SNP：两个个体核酸之间，每500至1000bp就有一个碱基差异，如果某一个碱基位置发生的变异在1%以上人群存在，这个位置就被定义为SNP 位点。
PCR：即聚合酶链反应。是在体外对目的DNA进行大量扩增的技术。当目的基因加热变性成单链后，与另一对特异性引物在退火时进行杂交，在耐热性DNA聚合酶的催化下进行复制，并循环几十次(一般为25至30次)后，使目的DNA得到大量扩增。其基本原理是DNA的变性、复性及分子杂交。
①反应体系：模板DNA、特异引物、耐热DNA聚合酶、dNTP及镁离子的缓冲液。
②反应步骤：1.变性：将反应体系加热至95℃，使模板链变性为单链DNA分子。
2.退火：将反应体系温度降至适宜温度(一般比Tm小5℃)使引物和模板链杂交。
3.延伸：将温度升至72℃，DNA聚合酶以dNTP为底物按模板碱基序列合成子链DNA。
以上三个步骤为一个循环，循环几十次(一般为25至30次)后即可达到扩增DNA的目的。
③电泳鉴定。
恩R T-PCR：是将RNA逆转录反应与PCR联合应用的一种技术。首先以RNA为模板，在逆转录酶的催化下合成cDNA，再以cDNA为模板通过PCR来扩增目的基因。
克隆(clone)：是通过无性繁殖得到相同拷贝的集合，克隆中的相同拷贝可以是分子、细胞或动植物。
癌基因(oncogene)：①概念：也称原癌基因。是一类编码关键性调控蛋白的正常细胞基因，其主要功能是调节细胞的增殖与分化，在一些因素下可被激活称为具有致癌活性的基因。
②激活机制：点突变、获得启动子或增强子、染色体易位、原癌基因扩增。
③产物：细胞外生长因子、跨膜生长因子受体、细胞内信号转导体、核内转录因子。
④功能：调节细胞生长、增殖，调节细胞分化，作为核内第三信使。
操纵子：原核生物巨大多数基因按功能相关性成簇的串联排列、密集于染色体上，共同组成一个转录单位。一个操纵子只含一个启动序列及数个可转录的编码基因，在同一启动序列下可转录出多顺反子mRNA。
外显子(exon)：真核生物结构基因是不连续的，由若干个编码区和非编码区相互间隔但又连续镶嵌而成，这些编码区即外显子。表达在初级产物上，在转录后加工过程中不被剪去。
内含子(intron)：真核生物结构基因是不连续的，由若干个编码区和非编码区相互间隔但又连续镶嵌而成，这些非编码区即内含子。表达在初级产物上，在转录后加工过程中被剪去。
乳糖操作子：1、结构：lac操纵子含有Z、Y、A三个结构基因，分别编码β（贝塔）-半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶。此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P及一个调节基因I。I基因编码一种阻遏蛋白，后者与O序列结合，使操纵子受阻遏而处于关闭状态。在启动序列P上游还有一个分解代谢物基因激活蛋白(C A P)结合位点。由P序列、O序列和C A P结合位点共同构成lac操纵子的调控区。
2、调控原理：①阻遏蛋白的负性调节：在没有乳糖存在时，lac操纵子处于阻遏状态。此时，I序列在PI启动序列操纵下表达的Lac阻遏蛋白与O 序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录起动。当有乳糖存在时，乳糖经β（贝塔）-半乳糖苷酶催化，转变为半乳糖与阻遏蛋白结合，使蛋白构象变化，导致阻遏蛋白与O序列解离，发生转录。
②C A P的正性调节：C A P是同二聚体，有DNA结合区和cA M P结合位点。当没有葡萄糖及cA M P浓度较高时，cA M P与C A P结合，此时C A P结合在C A P结合位点上，使RNA转录活性提高。当有葡萄糖时，cA M P浓度降低，cA M P与C A P结合受阻lac操纵子转录活性下降。
③协调调节：是以上两种调节机制的协调合作。当阻遏蛋白封闭转录时，C A P对该调节系统没有作用；但如果没有C A P的存在来加强转录活性，即使阻遏蛋白从操纵子序列上解离，也仍几乎无转录活性。
第二信使：是指受体被激活后在细胞内产生的、能介导信号转导的小分子。包括cA M P、D AG、IP3、钙离子等，第二信使在细胞内进一步进行信号转导，并产生相应的生物学效应。
基因文库：是指一个包含了某一生物体全部DNA序列的克隆群体。可分为基因组DNA文库和cDNA文库。是获取某一目的基因最快捷的方法之一。
基因组DNA文库：将纯化的细胞基因组DNA用适当的限制性内切酶消化，获得一定大小的DNA片断，将这些片段克隆到噬菌体载体中，从而获得一群含有不同DNA片段噬菌体，即基因组DNA文库。
然后cDNA文库：是包含某一组织细胞在一定条件下所表达的全部mRNA经逆转录而合成的cDNA序列的克隆群体。它以cDNA片段的形式贮存着该组织的基因信息。cDNA文库的构建是将组织细胞中mRNA经逆转录合成cDNA，cDNA被克隆进入噬菌体载体中，转化入宿主细胞获得克隆群体。
探针：是带有特殊可检测标记的核酸片段，它具有特定的序列，能与待测的核酸片段互补结合，因此检测核酸样品中特定的基因。探针可以是人工合成的核酸片段、DNA、cDNA或RNA。
基因芯片(gene chip)：是将许多特定的DNA片段有规律的紧密排列固定于单位面积的支持物上，然后与待测的荧光标记样品进行杂交，杂交后用荧光检测系统等对芯片进行扫描，通过计算机系统对每一位点的荧光信号做出检测，比较和分析，从而迅速得出定性和定量的结果。
然后SD序列：在原核生物mRNA起始密码子AUG上游普遍存在一段富含嘌呤碱基的序列，如-AGGAGG-，因其发现者是Shine-Dalgarno，因此称为SD序列。它能与核糖体小亚基的16S RNA3丿-端富含嘧啶碱基的序列(如-UCCUCC-)结合，参与形成翻译起始复合物。
套索RNA：在mRNA转录后加工过程中，初级产物hnRNA在核内进行剪接修饰时，根据电镜所见，内含子区段弯曲，使相邻的两个外显子相互靠近呈套索状而利于剪切，称为套索RNA。
多顺反子：在原核细胞中，数个结构基因常串联排列而构成一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，称为多顺反子。转录后一般不需特别加工。
单顺反子：真核细胞的一个启动序列只启动转录一个结构基因，得到一条只编码一种蛋白质的mRNA，称为单顺反子。转录后需加工成为成熟的mRNA才能作为翻译的模板。
假尿嘧啶核苷酸：tRNA分子中有10%至20%的稀有碱基，一般嘧啶核苷以杂环上的氮-1原子与戊糖的碳-1'原子连接形成糖苷键；而假鸟嘧啶核苷是以杂环上的碳5原子与戊糖的碳1丿原子连接形成糖苷键.
重组DNA技术/DNA克隆/分子克隆：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质(同源或异源、原核或真核、天然或人工合成的DNA)与载体DNA结合成一具有自我复制能力的父子——复制子，继而经过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增、提取获得大量同意DNA分子，即重组DNA技术。
酪氨酸蛋白激酶(TPK)：PTK的作用在于使蛋白质中特定的酪氨酸残基磷酸化。分为位于胞膜的受体型TPK和位于胞质的非受体型TPK两类。TPK
在胞内信号转导过程中发挥重要作用，它与细胞的增殖、分化及肿瘤的发生密切相关。
二氢叶酸还原酶：可催化叶酸经过两步还原反应生成四氢叶酸这种一碳单位载体的酶。
氨基酸的活化：氨基酸与特异的tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程称为氨基酸的活化。合成过程需要氨基酰-tRNA合成酶的催化，使氨基酸的阿尔法-羧基与tRNA的3丿-端氨基酸臂-CCA的腺苷酸3丿-羟基以酯键连接。
亮氨酸拉链结构(L-zipper)：某些DNA结合蛋白羧基端的卷曲结构中周期性的每隔7个氨基酸残基就出现1个亮氨酸残基，这种结构允许一个阿尔法-螺旋上的亮氨酸残基能与另一个阿尔法-螺旋上对应的氨基酸残基相互交错，在两个肽链间形成一个分子拉链结构。
配体-门控受体型离子通道：一类受控于配体的离子通道，由化学配体控制开关，受体本身是离子通道的组成部分，在于配体结合后，受体的构象发生改变而将通道打开。它们的配体通常是神经递质。
真核生物mRNA转录后加工过程：
真核生物mRNA转录后，需进行5丿-端和3丿-端的修饰，对mRNA进行剪接或剪切，以及在某些细胞的转录后编辑。
①尾修饰：1、hnRNA在5丿-端加入“帽子”结构：先由磷酸酶把5丿-端pppG-水解成-ppG-或-p--G-，然后和另一三磷酸鸟苷反应，通过5丿，5丿-三磷酸连接键相连形成GpppGp-结构，继而在甲基转移酶催化作用下，由S A M--提供甲基，使新加入的GMP的氮7甲基化，形成帽子结构(m7GpppGp-)。2、3丿-端架上多聚腺苷酸(polyA)尾巴：在U7-snRNP断裂点上游有-AAUAAA-的保守序列，由特定的核酸内切酶切除多余的附加序列，再由多聚腺苷酸聚合酶催化加入腺苷酸，形成polyA尾巴。
②剪接或剪切：(1)剪接：通过二次转酯反应，把hnRNA中的内含子剪去，把外显子连接起来。(2)剪切：通过一次转酯反应，把hnRNA中的内含子剪去，把外显子连接起来。直接进行多聚腺苷酸化修饰。
③编辑：在某些细胞内，mRNA转录后进行编辑，加工成不同功能的mRNA。
蛋白质翻译后加工过程及意义：
肽链从核糖体释放后，经过细胞内的各种修饰加工过程，称为诱惑性的成熟蛋白质，称为蛋白质翻译后加工。可分为一级结构的修饰和高级结构的修饰。
1、一级结构的修饰主要是肽链水解和化学修饰：
①肽链氮-端和碳-端的切除和化学修饰：翻译过程中，新生肽链的第一个氨基酸总是甲酰蛋氨酸或蛋氨酸，但大多数天然蛋白质却不是那样，故在一级结构中经过甲酰基酶或氨基肽酶将其切除。
②各种氨基酸可进行多种化学修饰：糖基化、甲基化、羟基化、磷酸化、亲脂性修饰或形成二硫键等可增加蛋白质稳定性，并行使多种生物学功能，维持细胞正常活动。
③水解加工：某些无活性的蛋白质前体须经蛋白酶水解后才能形成具有活性的蛋白质或多肽
2、高级结构的修饰包括亚基聚合和辅基连接：
①亚基聚合：亚基通过非共价键聚合形成具有四级结构的蛋白质，某些亚基虽有其独自的功能，但是必须相互依存，才能发挥其生物学作用。
②辅基连接：蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质。各种结合蛋白质在合成后必须与相应的辅基结合，才能成为具有功能活性的天然蛋白质。
核糖体在蛋白质合成中的作用：
核糖体由大小亚基组成，两个亚基由不同的rRNA与多种蛋白质组成，核糖体蛋白质种类多，其中有些就是蛋白质合成所需要的酶和因子，靠这些蛋白质，rRNA、mRNA和tRNA特异的、准确的相互结合，使氨基酸按mRNA上的密码子指引依次缩合成肽。
核糖体小亚基和大亚基结合时，亚基间形成一个空腔，蛋白质的合成过程就在其中进行，因此核糖体相当于“装配机”，促进tRNA携带的氨基酸缩合成肽。
核糖体大亚基还具有转肽酶的活性，能使核糖体原有tRNA上的肽链转移到新进入的tRNA所携带的氨基酸上，使其缩合成肽
真核基因转录水平的调控：
2真核细胞基因转录水平受顺式作用元件和反式作用因子相互调控。
②顺式作用元件(cis-acting element)是指能够影响自身基因转录活性的DNA序列，可分为启动子、增强子和沉默子。启动子(promoter)是指能够与RNA聚合酶结合的、位于转录起始点上游的DNA序列，由RNA聚合酶集合位点及周围的一组转录控制组件构成，与RNA聚合酶结合后可启动转录。增强子(enhancer)是指能够结合特异基因调节蛋白，促进邻近或远处特定基因表达、增强启动子转录活性的DNA序列，其发挥作用的方式通常
与方向和距离无关，但总是作用于最近的启动子。沉默子是一些基因含有的负性调节元件，当其与特定的蛋白因子结合时，对基因转录起阻碍作用。3反式作用因子(trans-acting element)是指能够直接或间接识别和结合转录上游DNA区段的蛋白因子，其中直接或间接结合RNA聚合酶的称为转录因子(TF)。转录因子按其功能特性可分为基本转录因子和特异转录因子，所有转录因子至少包括两个不同的结构域：DNA结合域和转录激活域。真核RNA-polⅡ不能单独识别、结合启动子，常需依赖基本转录因子和特异转录因子的存在。基因转录激活过程就是形成稳定转录起始复合物的过程，此时，T—A—T—A--盒结合蛋白相关因子(TAF)与转录因子共同决定转录的组织特异性。
④基因调节元件的不同，细胞内因子的种类及浓度不同，所发生的DNA--蛋白质、蛋白质--蛋白质相互作用类型不同，产生协同、竞争或拮抗作用，调节基因的转录水平。
受体的特点和活性调节：
受体是一类存在于胞膜或胞内的，能识别并结合细胞外专一信号分子，进而激活细胞内一系列生化反应，使细胞对外界刺激产生相应生物学效应的特殊蛋白质。
1、特点：①高度的专一性。受体选择性与特定配体结合，这种选择性结合机制是由分子的空间构象决定的，保证了调节的精确性。
②高度的亲和力。体内信号分子存在浓度非常低，受体与配体的高度亲和力保证了很低浓度的信号分子也能起到调节作用。
③可饱和性。受体和配体的结合曲线呈矩形双曲线。增加配体浓度可使受体饱和，此时再增加配体浓度细胞生物学效应也不会增强。
④可逆性。受体和配体是以非共价键结合，当发生生物学效应后即相互解离，受体完成一次信号转导并恢复以再次接受信号。
⑤特定的作用模式。受体的分布、含量具有组织特异性，并呈现特定的作用模式，受体、配体结合后引起特定的生物学效应。
2、调节方式：①磷酸化和去磷酸化作用；②膜磷脂代谢调节；
③酶促水解作用；④G蛋白的调节
变性：是指DNA分子在加热或碱的作用下，分子两条链间的氢键断裂，双链打开形成两条DNA单链的过程。(DNA denaturation)
复性：是指当变性因素缓慢去除后，分开的两条互补单链再按照碱基互补配对的原则恢复成原双链结构的过程。热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程称为退火(cannealing)。(DNA renaturation)
核酸分子杂交(hybridization)：在DNA复性过程中，当不同来源的DNA单链或RNA在一起复性时，只要两条链之间存在一定程度的碱基互补，就可以形成新的杂化双链，这就是核酸分子的杂交过程，可发生在DNA之间、RNA之间以及DNA和RNA之间。
核酸分子杂交技术的基本原理、类别、应用：
1、原理：核酸分子杂交技术依据的原理是DNA的变性和复性的基本原理。变性是指……复性是指…杂交是指…
2、类别和应用：核酸分子杂交技术主要有Southern blotting和Northern blotting。
①Southern blotting：DNA样品经限制性内切酶消化后行琼脂糖凝胶电泳，将含有DNA分子的凝胶区带在变性溶液中处理后，把DNA分子转移到NC膜上并固定，与标记的分子探针杂交，用于DNA的定性分析和定量检测以及分析重组质粒和噬菌体等。
②Northern blotting：RNA分子经琼脂糖凝胶电泳分离后，再转移到NC膜上固定，与标记的分子探针杂交，用于检测某一组织细胞中特异mRNA 的表达水平，也可以比较不同组织细胞中同一基因的表达情况。
原核生物与真核生物肽链合成过程的差别
原核生物真核生物
mRNA 一条mRNA编码几种蛋白质
(多顺反子)
一条mRNA编码一种蛋白质
(单顺反子)
转录后很少加工转录后进行首、尾修饰及剪接
转录、翻译和mRNA的降解可同时发生mRNA在核内合成、加工后进入胞液，再作为模板指导翻译
核糖体30S小亚基+50S大亚基--------70S核糖体40S小亚基+60S大亚基--------80S
核糖体
起始阶段起始氨基酰-tRNA为fMet-tRNA fMet起始氨基酰-tRNA为Met-tRNA Met
核糖体小亚基先与mRNA结合，再与fMet-tRNA fMet
结合
核糖体小亚基先与Met-tRNA Met结合,再与mRNA结合mRNA的S-D序列与小亚基16S rRNA3'-端的一段互
补序列结合
mRNA的帽子结构与
帽子结合蛋白复合物结合
有3种IF参与起始复合物的形成至少10种eIF参与起始复合物的形成
延长阶段延长因子为EF-Tu、EF-Ts和EF-G延长因子为eEF-1α、eEF-1βγ和eEF-2终止阶段释放因子为RF-1、RF-2和RF-3释放因子为eRF
IF、EF、RF：起始因子、延长因子、终止因子
贵州大学生物化学与分子生物学专业考 研 贵州大学生物化学与分子生物学硕士点主要由贵州大学生化营养研究所组成，该所 创建于1963年，现下属生物技术研究室、分析测试中心、铁农保健营养品厂、分子生物学 及基因工程实验室。师资力量雄厚，拥有教师18人，其中教授2人，副教授7人，博士后出站人员1人，在读博士2名（其中一名20XX年7月毕业），硕士学位获得者6人，硕士生导师5人，学术队伍老中青结构合理。 本学科于1994年被贵州省政府批准为贵州省生化重点学科，贵州大学于1998年投资70余万元建成了生化中试基地（隶属于学校），为实验室成果转化创造了条件，也为复合 型高层次人才培养奠定了基础。现贵州大学已向国家教委申报博士点。 本硕士点从78年起招收硕士生，已培养出18名硕士生，毕业生有在国外或国内攻读 博士学位的（其中有8名考上博士，3名在国外攻读博士），有在大型企业担任重要职务的， 也有在高校或政府部门任职的。由于注重研究生的能力培养，毕业生普遍受到用人单位的欢迎。 学术带头人：何照范，教授，现任生化营养研究所所长及贵州大学生化中试基地主任， 硕士生导师，贵州省首批省管专家，享受国务院特津补贴，主要从事生物活性成分的分离技 术研究等。 学术队伍： 赵德刚：教授，博士后出站，硕士生导师，现任贵州大学科技处处长。 郁建平：副教授，硕士生导师，中山大学在读博士（2000.7月毕业）。 王嘉福：副教授，硕士生导师，现任贵州大学食科系副主任。 国兴明：副教授，硕士生导师。 科研方向： 本学位点现有三个研究方向：1、生物活性成分及分离技术；2、食品生化及检测技术； 3、分子生物学及基因工程。 本学科九五期间共承担国家自然科学基金3项，国家重点实验室课题1项，省九五攻 关课题1项，省基金课题9项，省火炬项目1项，企业委托课题4项，总计经费291.1万元，现在研各种项目12项，总计经费264、6万元。
2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对） 少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）
全国名校分子生物学考研真题汇编（含部分答案），益星学习网提供全套资料 目录 1．武汉大学分子生物学考研真题 2015年武汉大学885分子生物学（B卷）考研真题 2014年武汉大学885分子生物学（C卷）考研真题 2013年武汉大学887分子生物学（C卷）考研真题 2012年武汉大学653分子生物学（A卷）考研真题 2011年武汉大学652分子生物学（A卷）考研真题 2010年武汉大学638分子生物学（A卷）考研真题 2009年武汉大学877分子生物学（A卷）考研真题及详解 2．南开大学分子生物学考研真题 2012年南开大学853分子生物学（生科院）考研真题 2011年南开大学811分子生物学考研真题（含部分答案） 3．中国科学院大学分子生物学考研真题 2013年中国科学院大学分子生物学考研真题 2012年中国科学院研究生院分子生物学考研真题 4．电子科技大学分子生物学考研真题 2015年电子科技大学613分子生物学考研真题 2014年电子科技大学613分子生物学考研真题 2013年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 2012年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解
2011年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 5．河北大学分子生物学考研真题 2014年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2013年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2012年河北大学878分子生物学（重点实验室）考研真题6．暨南大学分子生物学考研真题 2015年暨南大学836分子生物学考研真题 2014年暨南大学836分子生物学考研真题 7．武汉科技大学分子生物学考研真题 2015年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解2014年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解8．其他名校分子生物学考研真题 2015年浙江工业大学653分子生物学考研真题 2015年宁波大学941分子生物学（A卷）考研真题 2014年重庆大学627分子生物学考研真题 2013年深圳大学717分子生物考研真题 2012年南京航空航天大学865分子生物学（A卷）考研真题2012年军事医学科学院分子生物学考研真题 2011年南京大学834分子生物学（A卷）考研真题
前天刚刚复试结束，现在已经成功上岸，所以想趁着自己还有记忆，来介绍一下自己的学习经验和复试经历，以供后面的学弟学妹参考，让大家少走弯路，早日实现梦想。文笔不好请大家见谅，理工生真的是有什么说什么的。 复试 我也做了很多准备，大多也是参照了网上学长学姐的经验贴。 1.我报的是物化，所以只把物化书本看了2遍，把重点习题做了一遍，做习题的原因是单看书太无聊了，而且不动脑感觉有些东西你总想不起来，思路不像刚考初试那样活跃。 2.买了一本复旦用的物化实验书，网上买的二手10来块钱。每个方向都重点看了2个实验，比如热力学看了饱和蒸汽压的测量、气液相图绘制，动力学方向看了旋光法测蔗糖转化的反应速率等等，我总共看了8个左右。 3.了解之前联系的老师的研究方向，我这个真的做了大量工作，把老师实验室近一年发表的所有文章看了，把里面涉及到的仪器的原理啥的都弄懂，查了这个课题的前沿、国内外发展情况，就连老师获奖的新闻我都翻遍了。 4.所有谱学。分子光谱（包括紫外，红外，微波，拉曼）全部原理、应用，都看了3遍。能谱（AES、XPS、UPS、LEED）全部原理、应用，3遍。衍射谱（我只看了XRD）原理、应用。波谱（核磁共振、顺磁共振ESR）原理、应用，3遍。 5.注意观察一下复旦老师发文章喜欢发的期刊，查一下所属机构，影响因子。 6.我初试报了表面化学与催化方向，我查了这个方向的研究进程、现代表面化学的研究内容、以后的研究方向、国内外发展情况，查了一下历史上有哪位是搞这个方向而获得诺贝尔化学奖的科学家。 7.毕业设计（多了解一些，特别是往届的，老师超爱问）
8.英语口语，自我介绍我准备了两个版本，2分钟版和4分钟版。而且还提前练了半个月雅思，每天练习对话2小时。准备了15个日常生活的话题，后来练了几天，发现无论讲啥话题我都可以噼里啪啦讲一大堆了，就差不多了。而且我每天晚上洗澡，都很喜欢自己给自己想话题，然后对着淋浴头说个20分钟哈哈哈哈。 这里提醒大家，在复习备考的时候不要只顾闷头苦学，还要多多分析自己的专业情况，比如分数线、报录比，复试通知、复试流程等各个重要时间点都要重视起来，这些信息推荐以后查询鸿知复旦考研网，都有总结好，非常节省搜集整理信息的时间，建议大家加入收藏夹，经常访问查阅。有问题也可以咨询老师和学姐，人都挺好的，他们做复旦比较久了，资料和专业课的班也是信得过的，我有的同学是经过他们的培训的。 我今年复试的情况： 其实每个人问的都不一样，我这个只能作为参考。首先英语自我介绍，介绍完了，老师就说，你们快提问吧，中英文都可以，果不其然，一个老师用英语提问了，问我最近读过的文献（因为我自我介绍说读过一些文献），我就劈哩啪啦说了一下，另外一个老师又用英文问这个文献出自哪个期刊。后面的问题都是围绕我的毕业设计，问的原理好深啊，有些我都答不出来，然后我就回答了其他相近的方面。还问了光谱的原理，活化能怎么求，家庭主妇做饭为什么要点火（我从自由能、活化能方面答都没对），后来老师自己说了是自由基支链反应。好吧。。。反正整个过程还是比较愉悦的，因为我是比较爱笑的那种人，无论回答得出回答不出我都是在全程微笑，所以也比较放得开和老师交流。我只能说有些问题我能回答我就多说一点，不能回答我就说不知道。 好了，就写这么多了。欢迎各位学弟学妹来报考复旦。复旦是个很干净的地方，初试复试都很公平公正，没有任何歧视。大家如果还不知道怎么准备复试的，最好还是报一个鸿知复旦考研网的辅导班吧，由研究生学长学姐一对一辅导，可以让复习备考更有针对性，告别
2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院：基础医学院 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。
（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
考研普通生物学考研朱玉贤《现代分子生物学》考研 真题 第一部分考研真题精选 一、选择题 1DNA模板链为5′-ATTCAG-3′，其转录产物是（）。[浙江海洋大学2019研] A．5′-GACTTA-3′ B．5′-CUGAAU-3′ C．5′-UAAGUC-3′ D．5′-CTGAAT-3′ 【答案】B查看答案 【解析】在RNA转录过程中，RNA是按5′→3′方向合成的，以DNA双链中的反义链为模板，在RNA聚合酶催化下，以4种核苷三磷酸（NTPs）为原料，根据碱基配对原则（A-U、T-A、G-C）。因此答案选B。 2DNA的变性（）。[扬州大学2019研] A．可以由低温产生 B．是磷酸二酯键的断裂 C．包括氢键的断裂 D．使DNA的吸光度降低 【答案】C查看答案 【解析】DNA的变性是指当DNA溶液温度接近沸点或者pH较高时，DNA 双链的氢键断裂，最后完全变成单链的过程。DNA的复性是指热变性的DNA经缓慢冷却，从单链恢复成双链的过程。A项，DNA的变性是由于高温引起的，故A
项错误；B项，DNA的变性是核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，但不涉及其一级结构的改变，故B项错误；D项，当DNA溶液温度升高到接近水的沸点时（DNA变性），260nm的吸光度明显增加，这种现象称为增色效应，故D项错误。 3密码GGC的对应反密码子是（）。[浙江海洋大学2019研] A．GCC B．CCG C．CCC D．CGC 【答案】B查看答案 【解析】根据碱基互补配对原则，G与C相互配对。因此答案选B。 4原核生物启动序列－10区的共有序列称为（）。[扬州大学2019研] A．TATA盒 B．CAAT盒 C．Pribnow盒 D．GC盒 【答案】A查看答案 【解析】绝大部分启动子都存在两段共同序列：位于－10bp处的TATA区和－35bp处的TTGACA区。因此答案选A。 5．色氨酸生物合成操纵子为下列（）方面的例子。[浙江海洋大学2019研] A．正调控可抑制操纵子 B．负调控可诱导操纵子 C．正调控可诱导操纵子
2018年复旦大学化学系物理化学 [070304]考试科目、参考书目、 复习经验 一、招生信息 所属学院：化学系 所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：化学[0703] 二、研究方向 01 (全日制)表面化学与催化 02 (全日制)复相催化 03 (全日制)电极过程和高能化学电源 04 (全日制)量子化学与分子模拟 05 (全日制)化学反应动力学和激光化学 06 (全日制)结构化学 07 (全日制)光化学和反应动力学 08 (全日制)分子筛催化和功能材料 09 (全日制)固态材料化学 10 (全日制)工业催化 11 (全日制)新型化学电源 三、考试科目 01、02、03、06、07、08、09、10、11方向:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学 04、05方向组1:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学
或组2:①101思想政治理论 ②201英语一 ③720量子力学 ④836普通物理 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 （1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。 （2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。 （3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 （1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。 （2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 （3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。
江南大学生物化学与分子生物学13年初试真题（回忆版） 703分子生物学 一名词解释（2.5×10） 1多顺反子2重叠基因3 SNP 4比较基因组 5核酶 6 RNAi 7酵母人工染色体8分子伴侣9 GU-AG法则10忘了 二填空题（每空1.5分，共20空） 1DNA复制时需要先合成（），原核生物一般长度为（） 2乳糖操纵子的组成及酶 3 防止DNA环化的酶是（）除去（） 4 ( )是现在的测序方法通过取出（）来测定 5 DNA合成时的方向（），RNA合成的方向（），蛋白质合成时的方向（） 6 7 8 9 10记不起来了 三简答每题10分 1蛋白质合成后有哪些加工？ 2Westerblot的原理及过程 3分子的标记有哪些？ 4cAMP酶突变后对乳糖操纵子的影响？ 5基因组测序后得到了哪四张图？对医学的发展有哪些影响？ 四问答（每题15分 3题） 1Sanger测序的原理及过程读出图中的序列 2色氨酸操纵子的调控 3多克隆位点没做好记不住了 2013年江南大学生命科学综合真题 1 什么是序列比对？有什么作用？ 2 什么是代谢组？ 3 简述什么是生物信息学？ 4 SCI是什么？ 5 蛋白质变性的主要因素有哪些？蛋白质变性后会发生哪些变化？ 6 蛋白质的结构决定蛋白质的功能，一个蛋白质的氨基酸序列发生改变，则蛋白质的高级结构肯定发生变化，蛋白质的生物学功能会丧失。对此你有什么看法？ 7 为什么说DNA双螺旋模型具有划时代的意义？ 8 一个生物的基因组全序列已知，那么蛋白质组就已知了吗？ 9一个表现型回复突变的T4噬菌体，发生突变后前两个氨基酸未变，后面的氨基酸序列发生改变，这种突变属于哪类？改变后的多肽对于蛋白质的作用是什么？ 10 忘了- 以上大部分为10分一题，以下每题15分,总分150分 11什么是蛋白质组学？其主要研究内容是什么？ 12什么是比较基因组学？有哪些应用？ 13一个碱基发生改变，其表达产物会发生哪些变化？
复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)
现代分子生物学考研复习资料整理 第一章绪论 分子生物学：是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构及其重要性、规律性和相互关系的科学 分子生物学的主要研究内容 1、DNA重组技术 2、基因表达调控研究 3、生物大分子的结构功能研究——结构分子生物学 4、基因组、功能基因组与生物信息学研究 5、DNA的复制转录和翻译 第二章染色体与DNA 半保留复制：DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。这样新形成的两个DNA分子与原来DNA分子的碱基顺序完全一样，因此，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA半保留复制 DNA半不连续复制：DNA双螺旋的两条链反向平行，复制时，前导链DNA的合成以5′-3′方向，随着亲本双链体的解开而连续进行复制；后随链在合成过程中，一段亲本DNA单链首先暴露出来，然后以与复制叉移动相反的方向、按照5′-3′方向合成一系列的冈崎片段，然后再把它们连接成完整的后随链，这种前导链的连续复制和后随链的不连续复制称为DNA 的半不连续复制 原核生物基因组结构特点：1、基因组很小，大多只有一条染色体2、结构简练3、存在转录单元，多顺反子4、有重叠基因 真核生物基因组的结构特点：1、真核基因组庞大，一般都远大于原核生物的基因组2、真核基因组存在大量的重复序列3、真核基因组的大部分为非编码序列，占整个基因组序列的90％以上，该特点是真核生物与细菌和病毒之间最主要区别4、真核基因组的转录产物为单顺反子5、真核基因是断裂基因，有内含子结构6、真核基因组存在大量的顺式作用元件，包括启动子、增强子，沉默子等7、真核基因组中存在大量的DNA多态性8、真核基因组具有端粒结构 DNA转座（移位）是由可移位因子介导的遗传物质重排现象 DNA转座的遗传学效应：1、转座引入插入突变2、转座产生新的基因3、转座产生的染色体畸变4、转座引起生物进化 转座子分为插入序列和复合型转座子两大类 环状DNA复制方式：θ型、滚环型和D-环型 第三章生物信息的传递（上）从DNA到RNA 转录：指拷贝出一条与DNA链序列完全相同的RNA单链的过程 启动子：是一段位于结构基因5′段上游区的DNA序列，能活化RNA聚合酶，使之与模板DNA准确地结合并具有转录起始的特异性 原核生物启动子结构：存在位于-10bp处的TATA区和-35bp处的TTGACA区，其是RNA聚合酶与启动子的结合位点，能与σ因子相互识别而具有很高的亲和力 终止子：是给予RNA聚合酶转录终止信号的DNA序列（促进转录终止的DNA序列） 终止子的类型：不依赖于ρ因子和依赖于ρ因子 增强子：能增强或促进转录起始的序列 增强子的特点：1、远距离效应2、无方向性3、顺式调节4、无物种和基因的特异性5、具
考研分子生物学-6 (总分：102.00，做题时间：90分钟) 一、名词解释(总题数：28，分数：42.00) 1.翻译 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(在多种因子辅助下，核糖体结合mRNA模板，通过tRNA识别该mRNA的三联体密码子和转移相应氨基酸，进而按照模板mRNA信息依次连续合成蛋白质肽链的过程；) 解析： 2.中心法则 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程；) 解析： 3.结构域 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(分子量大的蛋白质三级结构常可以被分割成一个或一个以上的球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域；) 解析： 4.遗传密码 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(能编码蛋白质氨基酸序列的基因中的核苷酸体系；) 解析： 5.密码子的简并性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(多个氨基酸具有一个以上的密码子；) 解析： 6.密码子的摆动性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(密码子中的第三个碱基总是处在一个不稳定的位置上，它与反密码子的第一个碱基配对强度不如前两个碱基，其结果使tRNA可以与一个以上的密码子碱基配对；) 解析： 7.密码子的偏爱性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(多数氨基酸有一个以上的密码子，但这些密码子的使用频率各不相同；) 解析： 8.分子伴侣 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(能够防止肽链错误折叠，能够促进肽链正确折叠的蛋白质分子；) 解析：
出售中国科学技术大学97到2011年生化，细胞真题及答案，2012有真题没有答案，另附科大历年期末期中试题及答案（课件也有，但本人觉得一点用没有，还浪费大量时间看）。本人亲身2013经历考研，总分400左右(不好报出具体分数，请谅解)，绝对有用，试题重复率达到每科30分左右（有的年份会远高于这个数），信不信由你，有意者联系qq824538346 发邮件即可，QQ常年不在线，价钱所有资料40元，只为赚回当年买资料花的近400元。。。。如果想咨询考研经验也可联系，有时间的话乐意回答 中国科学技术大学化学院 2005--2006 学年第 2 学期考试试卷 (2006年6月28 日) 考试科目: 生物化学得分:__________ 学生所在系:_________ 姓名:__________ 学号:___________ 一、填空题：（50分，每空1分） 1．蛋白聚糖通常位于__________________ 或_______________________。2．脂类是____________、________________、__________________等类化合
物的总称。 3．脂类在血液中以_____________________________形式运输。 4．真核生物的染色质DNA缠绕在组蛋白上形成_____________________。5．请写出肽平面的共价结构（包括6个原子）_______________________。6．水溶性球状蛋白的内部主要为____________________氨基酸。 7．同源蛋白是_____________________________________________________。8．在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵而使蛋白质________的方法被称为___________。 9．许多酶需要________________或_____________________作为辅助因子。10．___________________________________________为抗体酶的产生提供了理论依据。 11．一个酶催化反应的k cat是30.0S-1, Km是 5 mM, 当底物浓度为______________, 反应速度可达最大反应速度的1/4。 12．_____________和_________________是水溶性的重要电子载体。 13．柠檬酸是磷酸果糖激酶1(PFK-1)的_______________________。 14．胰高血糖素(Glucagon)通过__________果糖2，6-二磷酸的浓度升高血糖。 15．糖原生物合成的前体是____________________________。 16．胰高血糖素与受体结合，通过信号转导产生二级信使cAMP，cAMP激活蛋白激酶A，进而激活其它与糖原降解有关的酶。这一过程被称为激素调节的________________。 17．脂肪酸彻底氧化产生ATP的三个阶段是_________________、___________________和_________________________________。 18．三羧酸循环中，_________________生成草酰乙酸。
分子生物学Ⅱ 专题一细胞通讯与细胞信号转导（一）名词解释 （1）信号分子(signal molecule)：是指在细胞间或细胞内进行信息传递的化学物质。 （2）受体（receptor）：是指细胞中能识别信息分子，并与之特异结合、引起相应生物效应的蛋白质。 （3）蛋白激酶（protein kinase）：是指使蛋白质磷酸化的酶。 （二）简答分析 （1）细胞通讯的方式及每种作用方式的特点。 答： （2）膜受体介导的信息传递途径的基本规律。
答：配体→膜受体→第二信使→效应蛋白→效应。（3）试以肾上腺素、干扰素、胰岛素、心纳素为例，阐述其信息转导过程。 答：①肾上腺素：cAMP-PKA途径； 过程：首先肾上腺素与其受体结合，使G蛋白被激活；然后G蛋白与膜上的腺苷酸环化酶相互作用，后者将ATP转化为cAMP；最后cAMP磷酸化PKA，从而产生一系列生物学效应。 ②胰岛素：受体型TPK途径； 过程：胰岛素与其靶细胞上的受体结合后，可使其受体中的TPK激活，随后通过下游的Ras途径继续传递信号，直至发生相应的生物学效应。 ③干扰素：Jak-STAT途径； 过程：首先干扰素与受体结合导致受体二聚化，然后受体使JAK（细胞内TPK）激活，接着JAK将下游的STAT磷酸化形成二聚体，暴露出入核信号，最后STAT进入核内，调节基因表达，产生生物学效应。 ④心钠素：cGMP-PKG途径； 过程：心钠素与其受体结合，由于该受体属于GC型酶偶联受体，具有鸟苷酸环化酶的的活性，因此结合后可直接将GTP转化为cGMP，进而激活下游的PKG，最终产生一系列的生物学效应。
（4）类固醇激素是如何调控基因表达的？ 答：类固醇激素穿膜后与细胞内（或核内）受体结合，使受体变构形成激素受体活性复合物并进入细胞核中，然后以TF的形式作用于特异的DNA序列，从而调控基因表达。 专题二基因分析的策略 （一）名词解释 （1）分子杂交（molecular hybridization）：是指具有一定同源序列的两条核酸单链（DNA或RNA）在一定条件下，按碱基互补配对原则经退火处理，形成异质双链的过程。（2）核酸分子杂交技术：是指采用杂交的手段（方式），用一已知序列的DNA或RNA片段（探针）来测检样品中未知核苷酸顺序。 （3）探针（Probe）：是指用来检测某特定核苷酸序列的标记DNA或RNA片段。 （4）增色效应：是指DNA变性时260nm紫外吸收值增加的现象。 （5）解链温度（Tm）：是指加热DNA溶液，使其对260nm 紫外光的吸光度达到其最大值一半时的温度，即50%DNA 分子发生变性的温度。 （6）转基因：是指是借助基因工程将确定的外源基因导入
考研是我一直都有的想法，从上大学第一天开始就更加坚定了我的这个决定。 我是从大三寒假学习开始备考的。当时也在网上看了很多经验贴，可是也许是学习方法的问题，自己的学习效率一直不高，后来学姐告诉我要给自己制定完善的复习计划，并且按照计划复习。 于是回到学校以后，制定了第一轮复习计划，那个时候已经是5月了。 开始基础复习的时候，是在网上找了一下教程视频，然后跟着教材进行学习，先是对基础知识进行了了解，在5月-7月的时候在基础上加深了理解，对于第二轮的复习，自己还根据课本讲义画了知识构架图，是自己更能一目了然的掌握知识点。8月一直到临近考试的时候，开始认真的刷真题，并且对那些自己不熟悉的知识点反复的加深印象，这也是一个自我提升的过程。 其实很庆幸自己坚持了下来，身边还是有一些朋友没有走到最后，做了自己的逃兵，所以希望每个人都坚持自己的梦想。 本文字数有点长，希望大家耐心看完。 文章结尾有我当时整理的详细资料，可自行下载，大家请看到最后。 重庆医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (611)生物综合 (802)生物化学（自命题） 参考书目为： 1.凌诒萍《细胞生物学》
2.杨抚华《医学生物学》 3.陈竺《医学遗传学》 4.左伋《医学生物学》 5.黄诒森《生物化学与分子生物学》 先聊聊英语 单词部分：我个人认为不背的单词再怎么看视频也没用，背单词没捷径。你想又懒又快捷的提升单词量，没门。（仅供个人选择）我建议用木糖英语单词闪电版，一天200个，用艾宾浩斯曲线一个月能记完，每天记单词需要1小时（还是蛮痛苦的，但总比看真题时啥也看不懂要舒服多）。好处在于是剔除了初高中的简单词，只剩下考研的必考词，能迅速让你上手真题。背单词要一直从3-4月份持续到考研前几天，第一遍记完必须要在暑假前。 阅读完形部分：木糖英语真题手译就挺好用的，不需要做真题以外的任何阅读题。因为真题就是最贴近实战的练习题了，还记得近十年的真题我是刷了大概有四五遍。 不过，我建议从05年的开始抠真题，需要一个单词都不放过，因为考研英语的试卷有80％的单词，去年的卷子重复过。抠真题需要每句都看懂，每个单词都会。尽量在暑假前结束抠题的过程这决定你英语能否考70+，最迟到暑假结束（尽量别这么干，这会拖其他科目的节奏），因为需要大量时间，前期抠真题，一套得一整天。这是为了不让看不懂卡你的阅读，但阅读拿分重要的是逻辑结构，就算看懂了也不一定能做对。在抠完第一遍后，必看木糖的课和木糖的课或者方法。今年的找不到就去找去年的。里面有超级多做题的逻辑，教你提高正确率。然后再做真题，用木糖英语教的方法。最迟10月份搞定。
名词术语解释 1、mRNA丰度(Abundance of an mRNA)：是指每个细胞平均拥有的某一种特定mRNA的分子数。 根据丰度的差异可将mRNA分为两种不同的等级：其一是富裕型的，每个细胞拥有的平均拷贝数为1000～l0000，属于此型的mRNA约有100种；其二是稀少型的，每个细胞拥有的平均拷贝数仅有l～10个上下，属于这一类型的mRNA达10000多种。 2、富裕型的mRNAs(Abundant mRNAs)：见《mRNA丰度》。 3、抗体酶(Abzymes)：应用单克隆抗体技术生产的兼具抗体及酶催活性的工程蛋白质。也就是说， 其行为如同蛋白酶一样，能够催化化学反应的一类新型的抗体。 4、受体拼接位点(Aeceptor splicing site)：间隔子的右端和与其相连的表达子的左端之间的接合点。 5、获得性免疫缺损综合征(Acquired immuno deficiency syndrome，AIDS)：由人类免疫缺损病毒(HIV) 引起的一种疾病，它最早于1980年在美国洛杉矶发现。HIV病毒通过血液和精液在人群中传播，感染了这种病毒之后，会使人体出现严重的免疫抑制和淋巴结病(lymphadenopathy)，并增加对机会病原体(opportunistic pathogen)的敏感性。这种综合征是由于HIV病毒的感染以及CD4类T细胞功能破坏所致。T细胞表面CD抗原CD4是HIV病毒的受体。HIV病毒的感染使T细胞发生融合形成大的合胞体(syncytia)并最终裂解。AIDS是致命的，目前尚无法有效治疗也无有效疫苗可用。 6、激活物(Activator)：能够通过与结合在启动子上的RNA聚合酶发生相互作用，从而促使RNA聚 合酶启动操纵子进行转录反应的一种正调节蛋白质。 7、激活位点（Activator site）：位于启动子上游能同激活蛋白质结合的DNA序列区。 8、接头(Adaptor)：即DNA接头，是一类人工合成的非自我互补的单链寡核苷酸短片段，当其同衔 接物(linker)自行退火时，就会形成具有一个平末端和一个粘性末端的双链的接头／衔接物结构。 因此，同平端DNA分子连接之后，无需用核酸内切限制酶切割，就会提供符合预先设计要求的粘性末端。 9、腺病毒(Adenovirus )：一种具双链DNA的动物病毒，大小约为36kb。此种病毒在分子生物学研 究中占有突出的位置，许多重要的分子生物学事件，诸如RNA剪辑、DNA复制及转录等，都是在腺病毒研究中发现的。现在腺病毒已被改造用作分离哺乳动物基因的克隆载体。 10、亲和层析(Affinity chromatography)：一种根据配体与特异蛋白质结合作用原理建立的层析技术， 该法主要应用于分离与纯化特异的蛋白质。 11、琼脂糖(Agarose)：是从红色海藻的琼脂中提取的一种线性多糖聚合物，可用于配制核酸电泳凝 胶。当琼脂糖溶液加点热至沸后冷却凝固，便会形成一种基质，其密度是由琼脂糖浓度决定的。 可以被琼脂糖凝胶电泳分离的DNA片段的大小范围为0.2～50kb。经过化学上修饰的低熔点琼脂糖在结构上比较脆弱，因此，在较低的温度下便会熔化，可用于DNA片段的制备电泳。12、根瘤土壤杆菌(Agrobacterium tumefaciens)：根瘤土壤杆菌是属于土壤杆菌属(Agrobacterium)的 一种格兰氏阴性细菌，它在上壤中的数量十分丰富。根瘤土壤杆菌的致瘤性菌株(Tumorigenic strains)携带有一种Ti质粒，在感染过程中该质粒的一部分转移到寄主植株的染色体基因组，致使许多种双子叶植物产生冠瘿瘤。 13、变构调节(Allosteric regulation)：是指由一种特殊的调节酶引发的催化反应。在这种反应过程中， 一种小分子量的效应物分子同调节酶分子上的一个位点结合之后，便会影响到该酶分子另一位点的活性。此种结合作用是可逆的，会导致调节酶发生构象变化，从而影响到它与第三种分子间的相互作用，因而这种酶分子特称为变构蛋白质。 14、可变剪辑(alternative splicing)：系指某些基因的转录本分子，在不同类型的或是处于不同发育 阶段的细胞当中，能够发生不同形式的剪辑作用，结果形成具有不同序列结构特征的、编码不同蛋白质的mRNA分子。可变剪辑又叫差异剪辑(differential splicing)。 15、Alu序列(Alu sequence)：一种长度为300bp的DNA序列，因其含有一个AluI限制位点而得名。
皇天不负有心人，看到自己通过初试的结果，总算是踏实了下来，庆幸自己这一年多的坚持还有努力，觉得这一切都是值得的。 其实在开始备考的时候自己也有很多问题，也感到过迷茫，当时在网上也看了很多前辈们的经验贴，从中也给了自己或多或少的帮助，所以也想把我的备考经验写下来，希望可以帮助到你们，文章也许会有一些凌乱，还请大家多多包涵，毕竟是第一次写经验贴，如果还有什么其他的问题大家可以给我留言，我一定会经常上来回复大家的！ 虽然成功录取，但是现在回想起来还是有很多懊悔，其实当初如果心态再稳定一些，可能成绩还会再高一些，这样复试就不会担惊受怕了。 其实，经验本是想考完研就写出来的。可是自己最大的缺点就是拖延症加上不自制。所以才拖到现在才写完。备考对于我来说最感谢的要数我的室友了，要不是他们的监督自己也不会坚持下来。 总之考研虽然很辛苦，但是也很充实。想好了方向之后，我就开始想关于学校的选择。因为我本身出生在一个小地方，对大城市特别的向往，所以大学选择了大城市，研究生还想继续留在这。希望你们从复习的开始就运筹帷幄，明年的这个时候旗开得胜，像战士一般荣耀。闲话不多说，接下来我就和你们唠唠关于考研的一些干货！ 文章很长，结尾有真题和资料下载，大家自取。 中南大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (731)生物综合
(811)细胞生物学 参考书目为： 1.郑国锠《细胞生物学》 2.刘祖洞《遗传学》 3.查锡良《生物化学》 先聊聊英语 单词部分：我个人认为不背的单词再怎么看视频也没用，背单词没捷径。你想又懒又快捷的提升单词量，没门。（仅供个人选择）我建议用木糖英语单词闪电版，一天200个，用艾宾浩斯曲线一个月能记完，每天记单词需要1小时（还是蛮痛苦的，但总比看真题时啥也看不懂要舒服多）。好处在于是剔除了初高中的简单词，只剩下考研的必考词，能迅速让你上手真题。背单词要一直从3-4月份持续到考研前几天，第一遍记完必须要在暑假前。 阅读完形部分：木糖英语真题手译就挺好用的，不需要做真题以外的任何阅读题。因为真题就是最贴近实战的练习题了，还记得近十年的真题我是刷了大概有四五遍。 不过，我建议从05年的开始抠真题，需要一个单词都不放过，因为考研英语的试卷有80％的单词，去年的卷子重复过。抠真题需要每句都看懂，每个单词都会。尽量在暑假前结束抠题的过程这决定你英语能否考70+，最迟到暑假结束（尽量别这么干，这会拖其他科目的节奏），因为需要大量时间，前期抠真题，一套得一整天。这是为了不让看不懂卡你的阅读，但阅读拿分重要的是逻辑结构，就算看懂了也不一定能做对。在抠完第一遍后，必看木糖的课和木糖的课或者方法。今年的找不到就去找去年的。里面有超级多做题的逻辑，教你提高正