第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
地球系统的碳循环，是指碳在岩石圈、水圈、气圈和生物圈之间，CaCO3、MgCO3、CO2，、CH4、(CH2O)n(有机碳)等形式相互转换和运移的过程。 碳循环的重要性: 1、植物的光合作用驱动的碳循环不但为人类提供最基本的食物，而且是煤、石油、天然气和森林形成的前提，为人类提供在时空上可以调节的基本能源。 2、受到全球碳循环调节的大气二氧化碳、甲烷等气体，由于可以吸收由地表放射回来的长波辐射，从而使地球表面温度升高，因此，碳循环通过调节大气温室气体浓度而调节地球表面温度，使其适合生命的发展。 碳在圈层间的循环和效应： 1、大气碳库是联系海洋和陆地生态系统的纽带和桥梁，对于大气中的碳来说，岩石圈和人类活动圈是其净源，水圈和生物圈可能是源也可能是汇。 2、海洋具有储存和吸收大气二氧化碳的能力，影响着大气二氧化碳的收支平衡，有可能成为人类活动产生的二氧化碳的最主要的汇。大气二氧化碳不断的与海洋表层进行碳交换，浅层海水吸收二氧化碳并通过生物化学过程向深部转移；海洋是碳酸盐沉积的主要场所，由陆地水文系统输送到海洋的碳酸盐成分，主要在温热带海底沉积；海洋中的浮游生物通过光合作用吸收碳并且向深海和海底沉积物输送。 3、陆地生态系统是一个土壤-植被-大气相互作用的复杂系统，是全球碳循环中受人类影响最大的部分，全球碳循环中最大的不确定性主要是来自陆地生态系统。 4、地球内部的二氧化碳通过地热区、活动断裂带或火山活动不断的释放出来，直接进入大气圈或存储在沉积地层中形成二氧化碳气田；在岩溶作用中，一方面由于碳酸盐的溶解通过水从大气吸收二氧化碳，另一方面由于钙化的沉积则向大气圈释放二氧化碳。 影响碳循环的因素 一、碳循环的载体 1、生物因素 （1）动物因素 动物是排放二氧化碳的主体，当然C是组成一切生命的最基本的元素，所以地球上的碳循环无处不在，动物主要是以消费者的形式出现的，他们不但呼吸排放CO2,而且它先是使碳循环在其机体里合成葡萄糖，然后转化成身体的各个组织或排除体外的排泄物，等到他们死亡，尸体又被其他微生物分解，因此完成了碳循环中的使碳从有机界过渡到无机界（2)植物因素 植物一方面通过呼吸作用排除二氧化碳，一方面通过光合作用吸收二氧化碳，合成含碳有机物，是大自然天然吸收二氧化碳的工具，而且使他转化成生物赖以生存的能源物质 (3)微生物因素 微生物通过分解动植物尸体，把有机碳转化为无机的二氧化碳，排放到大气中 影响碳循环的主要因素包括了生物和非生物，几个方面环环相扣，缺一不可，动物作为消费者是二氧化碳的主要产生者，而植物又是转化二氧化碳的主体，微生物作为分解者去分解动植物的有机体，所以世界上才不会有堆积如山的尸体，使有机碳变成了无机碳，是碳循环过程中又以重要的因素，如果没有生产者，那么地球上的动物和有些微生物赖以生存的氧气会越来越少，二氧化碳越来越多，使全球气候变暖，改变地球环境 2、非生物因素
生物化学 1、生物化学的主要内容是什么？ 答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能 （二）物质代谢及其调控 （三）遗传信息的贮存、传递与表达 2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？ 答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。 3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？ 答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。 4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？ 答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 5、蛋白质的功能有哪些？ 答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。 2.调节身体功能 3. 供给能量 6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？
答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 7、酶的特点有哪些？ 答：1、酶具有极高的催化效率 2、酶对其底物具有较严格的选择性。 3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。 4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。 8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团 答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。 酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团 构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团 9、酶共价最常见的形式是什么？ 答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。 10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？
名词解释： 1蛋白质的一级结构 2蛋白质的三级结构 3结构域 4蛋白质的四 级结构 5蛋白质的等电点 6蛋白质的变性 7肽单元 8肽键 9模体10 16酶 26 循环 41ATP 51酶的区 72转录基因 95回文结构102限制性核酸内切酶103基因组文库104质粒105转化106转导107PCR 108 克隆109DNA重组110受体111G蛋白 112第二信使113蛋白激酶114自身磷酸化115小G蛋白 问答: 1什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？2简述α-螺旋结构特征3简述常用的蛋白质分离纯化方法4简述谷胱甘肽的结构特点和功能5哪些因素影响蛋白质α—螺旋结构的形成或稳定6简述细胞内主要的RNA及主要功能7简述真核生物mRNA的结构特点8简述B-DNA的结构要点9简述Chargff规则10什么是单纯酶？什么是结合酶？酶辅助因子有几类？11何为酶的特异性（专一性），举例说明酶的特异性有几种？12何为酶的活性中心，酶的必需基团？13何谓酶促反应动力学？影响酶促反应速率的因素有哪些？14什么是同工酶及同工酶的生物学意义？15试说明酶变构调节的机制及生物学意义? 16什么是酶的化学
修饰调节？有何特点？17什么是酶的可逆抑制，不可逆抑制？可逆抑制有几种？各有何特点？18简述糖酵解的关键酶反应19简述磷酸戊糖途径的生理意义？20简述三羧酸循环的要点21简述三羧酸循环的生理意义22写出三羧酸循环中的脱氢酶促反应23简述糖异生的关键酶反应24简述乳酸循环形成的原因及其生理意义25简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用26比较糖的有氧氧化与无氧氧化的特点27 6-磷酸葡糖糖在肝脏的代谢去路有哪些？28简述酮体的生成过程29简述血浆脂蛋 白的分类，来源及主要功能 30简述磷脂酶的种类及其作用特点31 1分子软脂酸彻底氧化分解净生成多少分子ATP？请写出计算依据32乙酰CoA在脂类代谢中的来源与去路33简述呼吸链的组成及各复合体的主要作用34氧化磷酸化的抑制剂分哪几类？请举例分别说明其作用特点35简述NADH氧化呼吸链，如果鱼藤酮错在时其结果如何？36影响氧化磷酸化的因素有哪些，请简述其主要作用37胞浆中NADH是通过何种机制转运而进入线粒体的？ 以肝细胞为例，说明其转运过程 38 40 43 作用 48 平？ 56 58 60 6466试述参与聚合 70 73 76 的特点 作用特点84 8789简述外源性基因与载体的主要连接方式90一种可靠的DNA诊断学方法应符合哪些条件91简述基因位点特异性重组与同源重组的差别92什么是质粒？为什么质粒可作用基因载体 93简述原核表达体系和真核表达体系的优缺点94已知有一mRNA分子，怎样能使它翻译出相应的蛋白质？简述其过程。95叙述膜受体介导的信息传递途径的机制96试述胰高血糖使血糖升高的机制97说明类固醇激素的作用机制98简述细胞内小分子第二信使的共同特点99简述Ca依赖性蛋白激酶途径的信号转导过程100简述受体与配体的结合特点101简述G蛋白的结构特点，分类及作用机制102简 述野生型p53基因的抑癌机制
生物化学BIOCHEMISTRY 绪论Prolegomena What is BIOCHEMISTRY? CHEMISTRY：the branch of science which deals with the identification of the substances of which matter is composed, the investigation of their properties and the ways in which they interact, combine, and change, and the use of these processes to form new substances Biochemistry: the branch of science concerned with the chemical and physic-chemical processes which occur within living organisms Including: The chemistry of the components in living organisms (static biochemistry) The principles for the chemical changes in living organisms (dynamic biochemistry) The chemistry of metabolism and cell functions (functional biochemistry) 生物化学的主要分支： 按化学的研究范畴划分：生物无机化学（bioinorganic chemistry），生物有机化学（bioorganic chemistry），生物物理化学（biophysical chemistry） 按生物学的研究领域划分：动物生物化学（animal biochemistry），植物生物化学（plant biochemistry），微生物生物化学（microbe biochemistry） 按研究对象划分：蛋白质化学（protein chemistry），核酸化学（nucleate chemistry） 按与生产、生活关系划分：生理生化（physiological biochemistry），工业生化（industrial biochemistry），农业生化（agricultural biochemistry），医药生化（medicinal biochemistry） 生物化学的使命：揭示生命现象的本质，促进生命科学发展；改善人类健康水平和生活质量；促进物种的改良和优化；带动工、农业的发展和变革 分子生物学Molecular biology： 什么是分子生物学：在分子水平上研究生物大分子的结构与功能，从而阐明生命现象本质的科学 主要研究领域：蛋白质体系，蛋白质-核酸体系，蛋白质-脂质体系 分子生物学的三个支柱学科：生物化学，遗传学，微生物学 分子生物学的地位：由学科分支成长为主流前沿，殊途同归的集大成者，生物学科走向统一的前驱 古代生物化学（在化学中萌芽）： 19世纪以前：A.L. Lavoisier, “呼吸作用的本质和燃烧是一样的”；C.W. Scheele, 多种生化物质的分离；J.von.Liebig, 新陈代谢（stoff wechsel)；Hoppe Seyler, 1877年，提出“biochemie”近代生物化学（由静态走向动态）： 19世纪中叶——20世纪50年代，相关学科的蓬勃发展：1804，John Dalton 提出原子论；1859，Port Darwin 进化论；1865，Gregor Mendel 遗传定律；1869，D.L.Mendelyeev 元素周期律 生物化学的发展： 1848, Helmhoitz & Bernard，肝脏的生糖功能；1869，J.F. Michel 分离“核素”（核酸）；1897，Bucher ，酵母榨出液可使蔗糖发酵生成乙醇；1902，D.A. Leeven，从核酸中分离胞嘧啶；1904，Knoop ，脂肪酸的 -氧化；1907，E.H. Fischer ，蛋白质的降解与合成；1912，F.G. Hopkins，确立维生素概念，形成剑桥生物化学学派；1921，F.G.班廷和C.H.贝斯特，分离纯胰岛素；1926，J.B. Sumner 分离脲酶，并证明其是蛋白质；1929，Lohmann & Fiske ，ATP的能量功能；1931，Warburg 制得呼吸酶并研究其生物氧化作用；1937，Krebs，三羧
生物化学名词解释整理版 章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分 参考教学PPT、各教辅术后习题及试卷标准答案 整理录入/清水秋香 第一章蛋白质结构与功能 isoelectric point, pI：氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。Peptide bond：肽键。由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。 Glutathione,GSH：谷胱甘肽。由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。是体内重要的还原剂。 peptide unit：肽单元。参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。peptide plane:肽平面。肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。通常是反式的。 α-helix:α-螺旋。常见的蛋白质二级结构之一。为具有最大氢键联系的右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm。 motif：模体。在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上二级结构元件的不同折叠形式，又称折叠或超二级结构。也是在DNA中对特殊序列的描述。 zinc finger：锌指结构。一种常见的模体。由1个α-螺旋和2个反平行的β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA的功能。 Domain：结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。 Molecular chaperon：分子伴侣。是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。 Cooperativity:协同效应。一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 如果是抑制作用则称为负协同效应 allosteric effect:变构效应。蛋白质因与小分子物质相互作用而发生空间结构的改变，导致蛋白质功能的变化，称为变构效应。 Protein PI:蛋白质等电点。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。Denaturation:蛋白质的变性。在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。Renaturation:蛋白质的复性。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能 第二章核酸的结构与功能
碳的生物化学地球循环 一、碳元素及其同位素 C12（98.9%）C13（1.1%）C14（1.2*10^-10%） C13 稳定同位素C14放射同位素 二、什么是生物地球化学循环？ 地球系统：大气圈、生物圈、水圈、地圈和人类构成的相互作用的系统。 生物地球化学循环: these cycles of chemical elements through the atmosphere, lithosphere, hydrosphere, and biosphere are called biogeophy chemical cycles Reservoirs: 1.Source-源 2.Sink-汇 3.Flux-通量 4.库 ?地球全层结构和各个圈层的相互影响 →实例：造山运动如青藏高原的隆升导致的物质“源-汇”效应 白垩纪（约1.35亿年到6500万年前） 【长江的浑浊物质中绝大多数来自于金沙江】 →汇：长江入海口 三、碳循环的重要性
1.碳是生物体的中央部分 2.碳循环造就了适宜居住的环境 3.是全球生物地球化学循环的主体线索 4.人类活动改变了原来的碳循环——温室效应 →碳循环的关键反映 1.光合作用（photosynthesis） 2.呼吸作用（respiration）——aerobic decay （呼吸和燃烧）& anaerobic decay （复杂化合物的形成——白垩纪和侏罗纪） 四、碳库和大气中的CO2 最大的碳库是地球表层的沉积物和沉积岩（通常不与大气交换）。 大气中碳的最主要形势是CO2，此外陆地生物存贮的碳量也非常大。 →因此，海洋、陆地和沉积库中碳量的小变化能够引起大气中碳量的大变化。 The dissolved inorganic carbon (DIC) in the ocean is by far the largest, active C pool. 五、carbon cycle flux ?slow flux and quick flux 六、生物泵的概念 在海洋的额垂直方向上，有上而下 1.Solubility pump-大气中CO2溶解到海水表面 2.Physical pump-海水表面物理混合作用使得碳酸氢根向海洋中扩散和传递 3.Biological pump-光合作用与呼吸作用是碳在有机和无机间转换。 七、CO2含量随纬度变化
一、土壤碳的稳定机制？如何理解土壤的固碳潜力？ 1.土壤碳的稳定性与植物生长速率及碳氮比关系--在高碳氮比和低养分有利于共生生物生长和土壤固碳 1)化学稳定机制－腐殖质的形成,腐殖质是土壤有机质的主要组分, 约占60％以上， 是最稳定土壤有机质组分和土壤肥力的重要指标。它对土壤肥力的影响主要表现在 两个方面：营养元素的贮存库；改变土壤的物理和化学性状, 增强植物抗逆性。是 土壤碳的最重要的稳定形式之一 2)物理保护机制—土壤结构形成 颗粒有机质 砂粒>50μm 粉砂粒20－50μm 粉粒2－20μm 粗粘粒0.2-2μm 细粘粒<0.2μm 惰性组 2.根据这些你写一下就是固碳潜力吧。 1)全球与生态系统的碳循环 2)农业生态系统的碳素循环。农田生态系统主要是土壤碳库，合适的管理措施,能够 增加农业土壤碳库 3)土壤－植物系统中的碳循环与转化土壤。土壤是陆地生态系统中最重要的碳汇，土 壤是大气-陆地-水生生态系统中的C素循环的重要环节。气候变化、CO2浓度提高、 N沉降、臭氧层变化和土地利用改变对植物初级生产系统、土壤生物活性及其产生 的温室气体反馈作用 4)固碳量与植物生长速率、土壤异养生物种群、土壤矿物组成关系密切。快速生长的 植物碳素周转速率快，但土壤固碳量较少。土壤矿物和蚯蚓的存在有利于土壤固碳 5)碳转化与温室气体的排放 6)腐殖化过程与土壤有机碳库的稳定性 7)微生物代谢物及其活性 二、人类活动对生物地球化学过程的干扰体现在哪些方面？ 1)养分元素矿产的开发与能源利用 2)物质投入―养分、水分、能量 3)对生态系统和生态过程的干扰土地利用变化、污染物排放 4)对物质和能量流动方向的干扰城市化、农牧业的集约化生产、水循环 5)人为干扰下物质在大气圈、水圈、土壤圈和岩石圈生物地球化学循环 人类活动引起的全球气候变化，改变了地球系统过程循环三大基本过程中的两个：水循环与生物地球化学循环 生物地球化学循环(Biogeochemistry Cycles), 从定性和定量两个方面，理解物质在自然和人类环境系统中的循环、迁移和转化规律 生物地球化学是研究影响自然环境(水圈、大气圈、土壤圈、生物圈和岩石圈)中化学组分变化的化学、物理、地质和生物学过程及其相互关系的一个交叉学科，即研究生命活动对化学元素迁移和分布的影响，以及化学元素与生物之间的相互作用。 重点研究碳、氮、硫、磷等生源要素的循环，即由于生命活动引起它们在环境中的迁移、转化、富集、分散，以及由此产生的生态效应。 环境生物地球化学重点研究重金属和有机污染物的生物地球化学循环，以及污染物和碳、氮、
生物化学名词解释（英汉） 第八章 1，分解代谢反应（catabolic reaction）：降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量的代谢反应。 2，合成代谢反应（anablic reaction）：合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。 3，反馈抑制（feedback inbition）：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象 4，前馈激活（feed-forward activition）：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。 5，标准自由能变化（△GO）：相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是mol/L）下发生的反应自由能变化。△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。 6，标准还原电动势（EO′）：25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势. 第九章 1,酵解（glycolysis）：由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。 2，发酵（fermentation）：营养分子（Eg葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。 3，巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。 4，底物水平磷酸化（substrate phosphorlation）：ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的传递链无关。5，柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称为三羧酸循环（TAC）、Krebs循环。是用于乙酰CoA 中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 6，回补反应(anaplerotic reaction)：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。 7，乙醛酸循环（glyoxylate cycle）：是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以使乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤 第十章 1,戊糖磷酸途径（pentose phosphare pathway）：那称为磷酸戊糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。 2，糖醛酸途径（glucuronate pathway）：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。 3，无效循环（futile cycle）:也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+ATP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋H2O＝ＡＤＰ＋Ｐi。 ４，磷酸解（phosphorolysis）作用：:通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使
v1.0 可编辑可修改 酶的辅酶与辅基：与酶蛋白结合比较稀疏，并可用透析方法除去的成为辅酶。与酶蛋白牢固结合，不能用透析方法除去的称为辅基。 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 蛋白质的四级结构：指多亚甲基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 蛋白质变性作用：天然蛋白质受到各种不同理化因素的影响，以氢键，盐键等次级键维系的高级结构被破坏，分子内部结构发生改变，致使生物学性质，物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变形作用。 蛋白质的沉淀作用：当条件改变时，稳定性就被破坏，蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀作用。超二级结构与结构域：二级结构单元a-螺旋和b折叠相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构；在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 氧化磷酸化：有储能物质氧化分解提供化学能合成ATP的过程。 核酶：具有催化作用的RNA分子。 酶的活性中心：酶分子上必须基团比较集中并构成一定空间构象，与酶的活性直接相关的结构区域。 DNA复性：解除变性条件，满足一定条件后，解开的两条DNA互补链又可以重新恢复形成双螺旋结构，并恢复有关性质和生理功能。氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 联合氨基作用：主要在肝、肾等组织中进行。氨基酸首先与a-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成 a-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。联合脱氨基作用全过程是可逆的，也是体内合成非必须氨基酸的主要途径。嘌呤核苷酸循环可看做另一种形式的联合脱氨基作用，主要在骨髓肌及心肌中进行。在此过程中，天然态:是生物体内一些具有特殊功能的肽的统称。 霉:是一类由活性细胞中具有催化作用和高度统一性的特殊蛋白质。 氢键:一个氢原子连接两个负电性强的原子，其中一个共价键另一个为氢键。 蛋白质变性:当天然蛋白质受到外界各种理化因素影响使其维系空间结构的次级键受
生物化学名词解释（三） ◇光反应(light reactions) 光合色素将光能转变成化学能并形成A TP和NADPH的过程。 ◇暗反应(dark reactions) 利用光反应生成的A TP和NADPH的化学能使CO2还原成糖或其它有机物的一系列酶促过程。 ◇Calvin 循环（Cavin cycle） 也称之还原戊糖磷酸循环（RPP cycle: reductive pentose phosphate cycle），C3途径（C3 pathway）。在光合作用期间，将CO2还原转化为糖的反应循环。是植物用于固定二氧化碳生成磷酸丙糖的循环途径。 ◇C4途径（C4 pathway） 一些植物中固定碳的途径，其特点是通过使CO2浓缩减少光呼吸。在该途径中，在叶肉细胞CO2被整合到C4酸中，然后C4酸在维管束鞘细胞被脱羧，释放出的CO2被Calvin 循环利用。 ◇光呼吸（photorespiration） 植物依赖光摄取氧进行磷酸乙醇酸代谢的过程。光呼吸之所以发生是由于O2可以与CO2竞争核酮糖-1,5-二磷酸羧化氧化酶的活性部位。 ◇β氧化途径(βoxidation pathway) 是脂肪酸氧化分解的主要途径，脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH和FADH2，因此可产生大量的A TP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都是由4步反应组成：氧化、水化、再氧化和硫解。 ◇肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system） 脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。 ◇酮体(acetone body) 在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多将导致中毒。 ◇柠檬酸转运系统（citrate transport system） 将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中的NADH氧化成NAD＋、NADP＋还原为NADPH。每循环一次消耗2分子ATP。 ◇酰基载体蛋白（ACP, acyl carrier protein） 通过硫酯键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 ◇生物固氮作用(Biological nitrogen fixation) 大气中的氮被还原为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。 ◇尿素循环（urea cycle） 是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环。 ◇脱氨(deamination) 在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸分子）中除去氨基的过程。 ◇氧化脱氨（oxidative deamination） α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。 ◇转氨酶（transaminases） 也称之氨基转移酶（aminotransferases）。催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的
生物化学计算题： 1、 计算赖氨酸的+-3NH ε 20%被解离时的溶液pH 。 解答： 80% ±Lys 20% -Lys 9.94 1lg 53.10][][lg 3.510][][lg =+=+=+=±-lys lys pKa pH 质子供体质子受体 2、计算谷氨酸的COOH -γ三分之二被解离时的溶液pH 。 解答： ±Glu - Glu 1 2 6.41 2lg 25.4][lg =+=+=±-Glu Glu pKa pH 3、向1 L 1 mol/L 的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3 mol HCl ， 问所得溶液的pH 值是多少？如果加入0.3 mol NaOH 以代替HCl 时，pH 将是多少？ 解答：（1） 1-0.3 0.3 0.3 71.23 .07.0lg 34.2][][lg 1=+=+=+±Gly Gly pKa pH (2)
0.7 ±Gly 0..3 -Gly 4、计算0.25 mol/L 的组氨酸溶液在pH 6.4时各种离子形式的浓度（mol/L ）。 解答： ][][lg 21+++=His His pKa pH 同理得： 4)82.14.6(221080.310][][][][lg 82.14.6?==→+=--++++His His His His 51.210] [][][][lg 00.64.6)0.64.6(==→+=--+±+±His His His His 3)17.94.6(107.110] [][][][lg 17.94.6---±-±-?==→+=His His His His 25.0][][][][2=+++-±++His His His His 设x His =±][解上述方程得： 组氨酸主要以+±His His 和形式存在。 5、分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。 解答： （1）根据谷氨酸的解离曲线，其pI 应该是它的-α羧基和侧链羧基的pKa 之和的算术平均 值。即：pI=（2.19 + 4.25）/2 =3.22； （2）精氨酸pI 应该是它的-α氨基和侧链胍基的pKa 之和的算术平均值，即 pI=（9.04 + 12.48）/2 =10.76； （3）丙氨酸pI 应该是它的-α氨基和-α羧基pKa 值之和的算术平均值，即 pI=（2.34 + 9.69）/2 =6.02； 6、计算下列肽的等电点。 （1）天冬氨酰甘氨酸 ，—末端10.2=COOHpK ,07.93=-+pK NH 末端53.4=-COOHpK β (2)谷胱甘肽 62 .9,66.8,53.3,12.23=-=-=-=-+SHpK pK NH COOHpK Gly COOHpK Glu 末端末端α（3）丙氨酰丙氨酰赖氨酰丙氨酸 末端—COOH pK=3.58,末端+3NH —pK=8.01,+-3NH εpK=10.58 解答： （1）Asp-Gly 二肽的解离情况如下： 两性离子
第一章蛋白质两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。25.透析（dialysis）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如：血液透析（Hemodialysis），简称血透，通俗的说法也称之为人工肾、洗肾，是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理，通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外，达到净化血液的目的，并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。第二章核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。5. 反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。12. 发夹结构（hairpin structure）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。第三章酶与辅酶2．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000——35,000。5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。