学习内容：氨基酸蛋白质总第课时
学习目标1.知道氨基酸、蛋白质的结构特点和性质。2.知道氨基酸、多肽和蛋白质及三者之间的关系。3.知道酶的催化作用及特点。
学习重点氨基酸和蛋白质的性质
学习过程教学笔记
[基础过关]
题组1氨基酸的结构与性质
1．关于氨基酸的下列叙述，不正确的是()
A．氨基酸都是晶体，一般能溶于水
B．氨基酸都不能发生水解反应
C．氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐
D．天然蛋白质水解最终可以得到α-氨基酸、β-氨基酸等多种氨基酸
2．氨基酸不能发生的反应是()
A．酯化反应B．中和反应C．成肽反应D．水解反应
3．下列物质中，有的属于构成人体的氨基酸，有的不是。若将其中构成人体的氨
基酸脱水缩合形成一种多肽化合物A，A中含有的氨基、羧基和肽键的数目依次
是(每种氨基酸只能用一次)()
①NH2—CH2—COOH②NH2—CH2—CH2OH
③
④
⑤
A．7、5、4 B．4、4、2 C．2、2、2 D．3、2、3
4．已知某氨基酸的相对分子质量小于200，且氧的质量分数约为0.5，则其分子
中碳的个数最多为()
A．5个B．6个C．7个D．8个
5．有一分子式为C8H14N2O5的二肽，经水解得到丙氨酸和另
一种氨基酸X，则X的化学式可能是()
A．C3H7NO3B．C5H9NO4
C．C5H11NO5D．C5H7NO4
题组2蛋白质的结构与性质
6．下图表示蛋白质分子结构的一部分，图中标出了分子中不同的键，当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是()
A．①B．②C．③D．④
7．诺贝尔化学奖曾授予以色列的Aaron Ciechanover和Avram Hershko以及美国的Irwin Rose三名科学家。三人因在蛋白质控制系统方面的重大发现而共同获得该奖项。下列有关蛋白质的说法正确的是()
A．人工方法不能合成具有生命活力的蛋白质
B．蛋白质的变性是可逆过程
C．蛋白质的盐析是可逆过程
D．分离蛋白质和氯化钠的混合液常采用过滤的方法
8．为了鉴别某白色纺织品的成分是蚕丝还是“人造丝”，通常选用的方法是()
①滴加浓硝酸②灼烧③滴加浓硫酸④滴加酒精
A．①③B．②④C．①②D．③④
题组3酶的性质及应用
9．市场上有一种加酶洗衣粉，即在洗衣粉中加入少量的碱性蛋白酶，它的催化活性很强，衣服上的汗渍、血迹以及人体排放出来的蛋白质、油脂等遇到它，皆能水解而除去。在洗涤下列衣料时，不能或不宜使用该洗衣粉的是()
①棉织品②毛织品③腈纶织品④蚕丝织品⑤涤纶织品⑥锦纶织品A．①②③B．②④C．③④⑤D．③⑤⑥
10．为保证加酶洗衣粉的效果，应注意()
A．用沸水冲泡洗衣粉
B．用含氯较高的自来水
C．室温时，用软水溶解洗衣粉
D．和其他洗涤剂混合使用
[能力提升]
11．蛋白质是构成生命的基础物质，而氨基酸又是构成蛋白质的基石，最简单的氨基酸的结构简式是；该氨基酸形成的二肽的结构简式是；将该氨基酸溶于酸性溶液形成的微粒的结构简式是；将该氨基酸溶于碱性溶液形成的微粒的结构简式是。
12．某人工合成的多肽具有如下结构：
试回答下列问题：
(1)若n ＝3，则该化合物为 (填汉字)肽。
(2)若n ＝200，则该化合物的一个分子水解时所需水分子的数目为 。
(3)该化合物水解可以得到的单体有 、
、 (写结构简式)。
13．据报道，人从食物中摄取碘后，碘在甲状腺中积存下来，通过一系列化学反应可形成甲状腺素。甲状腺素的结构如下：
(1)甲状腺素的分子式为 。
(2)在甲状腺内，甲状腺素的合成过程可能是
――→I 2二碘酪氨酸―――――――→两分子二碘酪氨酸甲状腺素和丙
氨酸
试回答下列问题：
①上述两步反应类型分别是 反应、 反应。
②试写出上述第一步变化的化学方程式 。
14．某些儿童偏食，喜欢吃一些豆类作物制成的食品，不喜欢吃肉类食品。豆类作物中含有的天然蛋白质在酶的作用下，发生水解生成A 、B 两种有机物，其中，A 的化学式为C 4H 7O 4N ，B 的化学式为C 6H 14O 2N 2。已知A 、B 的分子结构中均不含甲基，且链端都有官能团。试回答：
(1)试判断A 、B 的水溶液的酸碱性：A ；B 。
(2)写出A 、B 的结构简式：
A ；
B 。
(3)写出A 与NaOH 溶液反应的化学方程式：
答案
1．D 2．D
3．C
解析 根据氨基酸的基本知识可知②不是氨基酸；构成人体蛋白质的氨基酸应该是α-氨基酸，③不是α-氨基酸；将挑出的①④⑤脱水缩合成三肽，并写出化合物的结构简式：
――→脱水
缩合 ，经计算，
此三肽中氨基数为2，羧基数为2，肽键数为2。
4．B
解析 该氨基酸的相对分子质量小于200，且氧的质量分数约为0.5，则一个该氨基酸分子中最多含氧原子的个数为6，即为3个羧基，氨基酸的分子量约为192，若使分子中碳的个数最多，则只能含有一个氨基，通过计算，最多含有6个碳。
5．B
解析 水解方程式为C 8H 14N 2O 5＋H 2O ――→
＋X ，根据质量
守恒可得X 的化学式。
6．C 解析 氨基酸形成肽键时，它是由羧基(—COOH)脱羟基(—OH)，氨基(—NH 2)脱氢原子结合而成的。因此，水解时断裂的键为蛋白质分子中—CO —NH —的C —N 键。
7．C
8．C
解析 本题考查了蛋白质的特性：①遇浓硝酸变黄；②灼烧有烧焦羽毛的气味。蚕丝的成分是蛋白质，“人造丝”的主要成分是纤维素，因此可利用蛋白质的特征反应：显色反应和灼烧的方法加以鉴别。
9．B
解析 根据信息知，洗衣粉中的酶可以使蛋白质发生水解。毛织品、蚕丝织品的主要成分是蛋白质，不能用该洗衣粉洗涤。
10．C
解析酶是一种具有催化作用的蛋白质，具有蛋白质的一切性质。高温易使蛋白质变性，含氯(Cl2)较高的自来水也会使蛋白质变性。不同洗涤剂的酸碱性不同，不能混合使用。
11．
解析最简单的氨基酸是甘氨酸()，分子中含有一个—NH2和一个—COOH，既具有酸性又具有碱性，可与酸或碱发生中和反应生成对应的盐，也可在分子间发生反应生成二肽、多肽等。
12．(1)九(2)599(3)H2N—CH2—COOH
解析蛋白质水解产生几种氨基酸，该结构就为几肽；同理，肽键比氨基酸数目少一个。
13．(1)C15H11NO4I4
(2)①取代取代
②＋
2I2―→＋2HI
14．(1)酸性碱性
(2)
(3)
解析天然蛋白质的水解产物都是α-氨基酸，故A、B的分子结构中均含有
，除此之外，A分子中剩余C2H3O2—。根据已知条件“不含甲基，且链端都含有官能团”可知，C2H3O2—只能为—CH2—COOH，则A的结构简式
为。B分子中剩余部分为C4H10N—，同理可得该部分官能团只能为—NH2，即—CH2—CH2—CH2—CH2—NH2。则B的结构简式为
。另外，在氨基酸分子中，一般来说若羧基数目大于氨基数目，则其分子显酸性，若氨基数目大于羧基数目，则其分子显碱性，氨基酸分子中含有羧基(—COOH)和氨基(—NH2)，具有两性，可以与碱或酸发生反应，生成相应的盐和水。
第五节蛋白质和氨基酸 【教学目标】 1、掌握几种常见的氨基酸的结构和性质； 2、掌握蛋白质的性质和检验方法。 【教学重点】蛋白质的性质，氨基酸的结构和性质 【教学难点】氨基酸的结构和性质 【教学过程】 一、蛋白质 1、蛋白质的结构和存在 (1)存在：广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。 (2)组成：含有C、H、O、N、S等元素。分子量很大，达几万到上千万。 O H (3)结构：含有肽键—C—N—，由不同氨基酸按不同排列顺序相结合而构成的高分子化合物，蛋白质中含有未缩合的羧基(—COOH)和氨基(—NH2) 图1 蛋白质结构图 2、蛋白质的性质 【观察与思考】 （1）在试管里加入1mL～2mL鸡蛋白的水溶液，然后加入少量（NH4）2SO4饱和溶液。观察现象。把少量沉淀倾入另一支盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。 （2）在试管里加入3mL鸡蛋白的水溶液，然后加入1mLCuSO4溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
（3）在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液，加热。观察现象。把试管里的下层物质取出一些放在水里，观察现象。 （4）在试管里加入2mL鸡蛋白的水溶液，然后加入2mL甲醛溶液。观察现象。把少量沉淀放入盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。 （5）把一段棉线和毛线分别放在火焰上灼烧，注意闻气味。 （1）在鸡蛋白的水溶液里分别加入（NH4）2SO4饱和溶液和CuSO4溶液，都会产生固体物质，两者有什么不同？ （2）为什么生物实验室可用甲醛溶液（福尔马林）保存动物标本？ (1)两性：在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基，既能跟酸反应又能跟碱反应，具有两性。 (2)盐析——可逆过程： 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质（结晶） 加水 注：①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解，浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程，是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物（如乙醇、甲醛、苯酚）等都能使蛋白质发生变性。 【交流与讨论】 ①人误食重金属盐如何解毒？ 答：多吃含有蛋白质的物质可解毒。如牛奶、豆浆等。 ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？ 答：人长期在日光下暴晒，受到紫外线的作用，使得人的皮肤表面蛋白质变性，易患皮肤癌。 ③紫汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？ 答：紫汞的主要成分是硝酸汞，属于重金属盐和乙醇都能使蛋白质变性，可用于消毒杀菌。 4、颜色反应： 蛋白质浓硝酸沉淀微热黄色 注：(1)有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。
【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环 41．体内氨的主要代谢去路是： A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸
蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。
第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸
E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸 第一节氨基酸第二节蛋白质 【教学目标】 知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。 过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。 激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。 【教学重点、难点】 重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。 难点：肽键的形成和科学抽象的方法。 【课时安排】2学时 【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论 【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。 （NH4）2SO4饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO4溶液、浓硝酸。【教学过程设计】 第1学时
CH2-COOH+NaOH CH2-COONa+H2O NH2 NH2 形成内盐 R-CH-COOH R-CH-COO- NH2 NH3+ 两性离子（内盐） 氨基酸在不同PH的溶液中的变化及存在形 式R-CH-COOH NH2 【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH调至 一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱 式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存 在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性， 在电场作用下，既不向正极移动，也不向 负极移动。此时溶液的PH称为该氨基酸 的等电点。有“PI”表示。 【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI，氨基酸以什么样的形式存在？是 阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH等于PI呢？溶液PH大 于PI呢？ 【指导学生归纳】请看表15-1，请归纳酸 性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。 【讲述】氨基酸以两性离子形式存在时,溶 解度最小,最易从溶液中析出，利用这一性 质，可以分离、提纯氨基酸。 回答：阳离子 回答：两性离子 阴离子 回答： 酸性AA的PI在 2.7- 3.2 中性AA的PI略 小于7,一般在 5-6.5之间 碱性AA的PI在 9.5-10.7之间 氨基酸的等电点：PI 教师活动学生活动板书内容设计意图
生物化学氨基酸代谢知识点汇总
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法）
苏教版选修5《蛋白质和氨基酸》教学设计 教学目标： 知识和技能： 1、使学生了解蛋白质的组成、主要性质和用途 2、了解常见的氨基酸的组成、结构和性质 过程和方法： 1、通过实验探究法学习蛋白质的性质，培养学生实验动手能力 2、联系实际事例了解蛋白质和氨基酸在日常生活中的应用 情感态度与价值观： 1、使学生初步了解蛋白质是生命最基本的物质基础，了解氨基酸和蛋白 质与人体健康的关系 2、使学生体会实验中的相互合作，学会与他人的合作学习，培养良好的 合作学习，培养良好的团队合作精神 3、激发学生亲近化学，热爱化学并渴望了解化学的情感. 教学重点：蛋白质的性质 教学难点：实验能力培养 教学方法：实验－观察－记录－归纳－应用 教学分析：本节课是在学生对有机物知识有较全面认识的基础上要进一步认真学习的重要知识。同时，在必修2教材中，有“蛋白质和氨基酸”一节，已经简单介绍了蛋白质的性质。蛋白质在日常生活中是常见的物质。所以学生对蛋白质是既感到熟悉又感到神奇的物质。这一节的教学要充分利用这一点，让学生在现有的知识基础上大胆探索新的知识，做到乐学和主动学习。 教学过程：
分析与反思： 本节课的教学设计有以下特点： 一、应用新课改的思想和方法 （1）本节课开始就以展示一批与蛋白质有关图片，还有科技前沿的克隆羊，并播放有关蛋白质的视屏，激发了学生学习的欲望，在讲解知识的同时注意联系生活实际，使学生能学以致用。 （2）重视“协作学习”的合作互动 在教学设计中，教师创设分组实验，合作完成，以达到训练团队合作精神，并在完成实验的同时学会观察、描述、归纳、总结等能力。 二、采用多种教学手段 根据教学内容的需要，采取了多种教学手段。有利于学生掌握知识，提高技能，有利于课堂的活跃气氛和丰富多彩。 1、观看视屏和图片，快速获取信息，激发学习热情。
第一部分 基础生化实验 实验一 氨基酸及蛋白质的性质 【实验目的】 1. 加深理解所学有关的蛋白质性质的理论知识 2. 掌握氨基酸和蛋白质常用的定性、定量分析的方法及原理 一、蛋白质呈色反应 蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。 不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH 、-CH 2-NH 2、-CRH-NH 2、-CHOH-CH 2NH 2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。 注意：本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。 （一）双缩脲反应 【实验原理】 当尿素经加热至180℃左右时，两分子尿素脱去一分子氨，进而缩合成一分子双缩脲。其在碱性条件下双缩脲与铜离子结合成红紫色络合物，此反应称为双缩脲反应。其反应过程如下： C O H 2N H 2N + C O H 2N H 2N H 22 O O + NH 多肽及蛋白质分子结构中均含有许多肽键，其结构与双缩脲分子中的亚酰胺键相同。因此，在碱性条件下与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的呈色反应。其反应过程如下： 【试剂】 1. 蛋白质溶液（鸡蛋清用蒸馏水稀释10倍，通过2-3层沙布滤去不容物） 2. 0.1%甘氨酸溶液
3.0.01%精氨酸溶液 4.10%NaOH溶液 5.1%CuSO4溶液 6.尿素结晶 【实验操作】 1. 双缩脲的制备 取少许尿素结晶 (约火柴头大小)放入干燥的试管中，微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，此时双缩脲即已形成。冷却后加10%氢氧化钠溶液约1ml、并震荡，再加入1%硫酸铜溶液2滴，再震荡，观察颜色的变化。 注意：a.在操作过程中试管不能冲向其他人以防止烫伤； b.控制加热的时间既不能过长也不能过短； c.加热时火不能太大，防止碳化。 2. 观察现象 另外取试管4支，按照下表加入各种试剂，观察并解释现象。 表1. 试剂 管号 1 2 3 4 蛋白质样液（ml） 1.0 0.01%精氨酸（ml） 1.0 0.1%甘氨酸（ml） 1.0 10%NaOH（ml） 2.0 2.0 2.0 2.0 蒸馏水（ml） 1.0 现象 （二）茚三酮反应 【实验原理】 在弱酸条件下（pH5-7），蛋白质或氨基酸与茚三酮共热，可生成蓝紫色缩合物。此反应为一切蛋白质和α—氨基酸所共有(亚氨基酸如脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色化合物)。含有氨基的其他化合物亦可发生此反应。 第一步： C O C O C OH OH +C COOH H NH2 R C O C O C H OH +RCHO NH 3CO2 ++ 第二步：
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
《生命活动的主要承担者—蛋白质》教案 教学目标： ⒈知识与技能 ⑴说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⑵蛋白质的结构和功能。 ⒉过程与方法 ⑴培养学生跨学科分析综合能力。 ⑵收集资料、分析资料的能力。 ⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 ⑵关注蛋白质研究的新进展。 教学重点： ⒈氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构和功能。 教学难点： ⒈氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构多样性的原因。 课前准备： 教师准备两三块海绵，肽键形成的动画课件，血红蛋白、胰岛素的空间结构示意图。课时安排： １课时。 教学过程： 一. 情境创设 蛋白质是构成细胞的重要物质之一，它在组成细胞的化合物中的含量仅次于水，占细胞干重的50％以上。食品包装上常常附有食品成分说明，如果你留心观察的话，你会发现蛋白质是许多食品的重要成分，有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。 二. 师生互动 ㈠教师提问：你能过说出多少种富含蛋白质的食品呢？ 学生：根据生活经验回答。 教师：我们平时所吃的食物中，一般都含有蛋白质，瘦肉、蛋、奶和大豆制品中的蛋白质含量尤其丰富。蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构有什么特点呢？请大家观察课本第20页的《思考与讨论》中的几种氨基酸的结构，思考讨论，这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 教师引导：教师在黑板上写出甲烷分子（CH4）的结构式。比较课本上氨基酸的分子结构式与甲烷分子的不同，再思考氨基酸的结构具有什么共同特点。 学生回答：每种氨基酸分子中都含有一个氢原子，一个氨基和一个羧基。 教师总结：用一个氨基，一个羧基，一个侧链基团R基分别取代甲烷中的三个H，就组成蛋白质分子的基本单位氨基酸的结构通式： Ｒ │ NH2─Ｃ─COOH │ Ｈ
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
第2单元课时5 蛋白质氨基酸 教学设计 一、学习目标 1．在糖类到蛋白质的学习过程中，学生对生命的理解从表层到内部，从维持生命到构成生命的基础物质，让学生感悟到生命的复杂、脆弱，激发学生尊重生命、热爱生命。 2．在实验中掌握蛋白质的性质，并结合生活实际理解其应用，培养学生学以致用的科学精神。 二、教学重点与难点 蛋白质的特征反应、辨析盐析与变性过程。 三、设计思路 抓住蛋白质、氨基酸是生命基础物质这一契机，在学生收集与蛋白质、氨基酸等有关的生命物质的过程中，充分感悟到生命的价值。针对易于理解的相关知识，可由“学生教师”讲解，既调动了学生学习的积极性，又培养学生语言表达能力。 四、教学过程 [引入新课]上节课我们介绍了油脂和糖类，今天我们继续来研究蛋白质和氨基酸。 [投影]蛋白质的存在: （PPT2，3，4，5） 蛋白质细胞：组成细胞的基础物质 动物 植物：种子中具有丰富的蛋白质 肌肉 皮肤 发、毛 蹄 角 [自主学习1]蛋白质的应用并填空（PPT6，7，8）蛋白质对人类的营养作用及其原理：
蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。是人类必需的营养物质，成年人每天大约要摄取蛋白质，才能满足生理需要，保证身体健康。 人们从食物中摄取的蛋白质，在胃液中的和胰液中的的作用下，经过水解生成。氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也是不断地分解，最后主要生成，排出体外。 [探究实验] 学生分组做教材《苏教版·化学2》第73页的［实验1］和［实验2］,探究蛋白质的性质。并填写如下“表3－7蛋白质的性质实验”。 [问题探究] 通过上述实验，你对蛋白质的性质有什么认识 [自主学习2]（PPT9，10，11，12） 鸡蛋白、大豆蛋白等蛋白质水，在这些蛋白质溶液中加入某些浓的 溶液［如(NH 4) 2 SO 4 溶液、Na 2 SO 4 溶液等］，可使蛋白质的降低而析出。 如果由于某种条件使蛋白质的化学组成或空间结构发生改变，它的生理功能也会。在的作用下，
第九章氨基酸代谢 第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运） 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基
酸，主要水解芳香族氨基酸 2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制：耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶， 具体过程参P199图 !
【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中 假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。 2.产生氨： 3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚； 可利用物质（少），如脂肪酸、维生素 ：
《羧酸氨基酸和蛋白质第一课时》导学案 ［学习目标定位］1.熟知羧酸的分类结构特点及其主要化学性质。 2.会比较羧基、羰基与羟 基的性质差异。 1.乙酸的组成与结构 乙酸的分子式C2H4Q,结构式为，结构简式为CHCOOH官能团是一COOH 2 ?乙酸的性质 ⑴ 乙酸俗名为醋酸，是一种无色液体，具有强烈的刺激性气味，易溶于水和乙醇_____________ (2)乙酸是一种弱酸，其酸性比碳酸的强，具有酸的通性。 在水中可以电离出H，电离方程式为CHlllIjH CH3COO + H。 (3)与酸碱指示剂作用，能使石蕊试液变红。_ ⑷ 与Mg反应的化学方程式为Mg+ 2CHCOOH^ (CHsCOO)”叶H2 f。 ⑸ 与CaO反应的化学方程式为CaO^ 2CHCOOZ (CH3COO2Ca+ H2O。 ⑹与C U(OH)2反应的化学方程式为Cu(OH)2+ 2CHCOOH^(CH3COO)Cu+ 2H2O ⑺ 与NetCO反应的化学方程式为N32CO + 2CHCOO—T2CHCOON住COf+ HQ 探究点一羧酸的概念 1.分类：观察下列几种酸的结构简式填空： ①乙酸：CHCOOH②硬脂酸：C7H35COOH ③亚油酸：C7H31COOH④苯甲酸：CHCOOH ⑤乙二酸：HOO—COOH (1)从上述酸的结构可以看出，羧酸可以看作是由羧基和烃基(或氢原子)相连而构成的化合 物。其通式可表示为R-COOH官能团为—COOH (2)按不同的分类标准对羧酸进行分类： 若按羧酸分子中烃基的结构分类，上述物质中的①②③⑤属于脂肪酸，④属于芳香酸。若按羧酸分子中羧基的数目分类，上述物质中的①②③④属于一元酸, ⑤属于二元酸。按烃基的饱和程度分①②⑤属于饱和酸， ③④属于不饱和酸。 2.物理性质 (1)水溶性：分子中碳原子数在4个以下的羧酸能与水互溶。随碳链增长，羧酸在水中的溶解 度迅速减小。 ⑵熔、沸点：比相同碳原子数的醇的沸点高，原因是羧酸分子之间更容易形成氢_______________ 3?常见的羧酸
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
【测试题】 一、名词解释 1、氮平衡 2、必需氨基酸 3、蛋白质互补作用 4、内肽酶 5、外肽酶 6、蛋白质腐败作用 7、转氨基作用 8、氧化脱氨基作用 9、联合脱氨基作用 10、多胺 11、一碳单位 12、 PAPS 13、 SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别就是氮的总平衡、____、____ , 当摄入氮＜排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克, 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别就是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。 17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____与____。 18.氨基酸吸收载体有四种, 吸收赖氨酸的载体应就是____ , 吸收脯氨酸的载体就是____。 19.假神经递质就是指____与____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 就是氨基酸的主要分解代谢去路。 21.肝脏中活性最高的转氨酶就是____,心肌中活性最高的转氨酶就是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶就是____或____,ADP与GTP就是此酶的变构激活剂,____ 与____就是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____与____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____就是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别就是____、____, 在肌肉与肝脏之间转运氨的方式就是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸就是由____脱羧基生成,其作用就是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____与____, 每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。 29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶就是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别就是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 就是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病就是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35.下列哪种氨基酸就是生糖兼生酮氨基酸？ A、 Gly B、 Ser C、 Cys D、 Ile E、 Asp 36.下列哪种不就是必需氨基酸？ A、 Met B、 Thr C、 His D、 Lys E、 Val 37.苯酮酸尿症就是由于先天缺乏: A、酪氨酸酶 B、酪氨酸羟化酶 C、酪氨酸转氨酶 D、苯丙氨酸转氨酶 E、苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸就是: A、谷氨酸 B、谷氨酰胺 C、鸟氨酸 D、精氨酸 E、脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、联合脱氨基 C、氧化脱氨基 D、非氧化脱氨基 E、脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式就是: A、转氨基 B、嘌呤核苷酸循环 C、氧化脱氨基 D、转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E、丙氨酸－葡萄糖循环
课 题 第4节 羧酸 氨基酸和蛋白质（一） 教具 学案 多媒体课件 教学目的 教法 实验探究 合作交流 重点 难点 羧酸的结构特点及化学性质 教学情景设计 内 容 总结补充创 新 【自主学习】 一、羧酸的概述 1．概念：由________和________相连构成的有机化合物。 2．通式：________，官能团________。 3．分类： (1)按分子中烃基分 ①脂肪酸? ?? 低级脂肪酸：如乙酸： 高级脂肪酸????? 硬脂酸： 软脂酸： 油酸： ②芳香酸：如苯甲酸：________________，俗名________________。 (2)按分子中羧基的数目分 ①一元羧酸：如甲酸________，俗名________。 ②二元羧酸：如乙二酸________________，俗名________。 ③多元羧酸。 4.命名： （1）选主链：选取含有 的最长碳链为主链，命名为某酸。 （2）编号位：从 开始给主链碳原子编号。 （3）写名称：在某酸的前面加上取代基的 和
如：CH 3CH CH 3CH 2CH 2C OH O 。 5．物理性质 (1)水溶性 碳原子数在____以下的羧酸与水互溶，随着分子中碳链的增长，溶解度逐渐________。 (2)熔、沸点 比相应醇____，其原因是羧酸比与其相对分子质量相近的醇形成________的几率大。 6．常见的羧酸 【对点演练】 1．下列物质中，属于饱和一元脂肪酸的是( ) A ．乙二酸 B ．苯甲酸 C ．硬脂酸 D ．石炭酸 2．由—CH 3、—OH 、 、—COOH 四种基团两两组合而成的化合物中，其水溶液能使 紫色石蕊试液变红的有( ) A ．1种 B ．2种 C ．3种 D ．4种 【自主学习】 二、化学性质(以R —COOH 为例) 1．弱酸性 (1)与碳酸氢钠反应：________________________________________ (2)与氨气或氨水常温反应：___________________________________ 2．羟基被取代