氨基酸的脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶的催化下，脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺。这一过程称为氨基酸的脱羧基作用。在畜禽体内只有少量的氨基酸首先通过脱羧作用进行代谢，因此氨基酸的脱羧基作用在其分解代谢中不是主要的
途径。
各种氨基酸的脱羧基作用在其各自特异的脱羧酶催化下进行，在肝脏肾脏脑和肠的细胞中都有这类酶。磷酸吡哆醛是各种氨基酸脱羧酶的辅酶。氨基酸
脱羧作用的一般反应如下
COOH
∣
→→RCH2NH2 +CO2
H—C—NH
2
︱
R
虽然畜禽体内正常情况下只有经由氨基酸脱羧作用产生的胺类，但其中大多数具有特殊的生理作用，见表7—1。
戏
逗
激
您好
让你做出不理智的行为来
作出很多非理性的动作
掘：往往下挖掘潜力。
核黄素，细胞中黄酶辅的主要形式为黄素蛋白的成分，细胞中黄酶辅基的主要形式，为黄素核腺嘌呤
黄素核苷酸：FMN和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。
黄
口德
黄酶参与能量代谢，在生物氧化的呼吸链中传递氢原子。同时
泛酸
泛酸，是一种二肽衍生物质。
硫胺素：维生素B1
分子式中含有硫和氨基，故称为硫胺素。合成硫胺素主要是硫胺素的盐酸盐，或者硝酸盐。（一）硫胺素为许多细胞酶的辅酶，其活性形式为焦磷酸硫胺素，参与碳水化合物代谢过程中α-酮酸（丙酮酸α-酮戊二酸）的氧化脱羧反应。硫胺素不足时，丙酮酸不能进入三羧酸循环中氧化，积累于血液及组织中，特别是脑和心肌等代谢
强度高的组织。特别是脑心肌等代谢强度高的组织。并由于能量供应不足，使神
经组织和心肌的代谢及其机能受到严重影响。
（二）硫胺素尚和乙酰胆碱的作用有关。通过对胆碱脂酶的抑制而减少乙酰胆碱的分解，而乙酰胆碱为神经传导所必需。此外，硫胺素参与调节机体内的水和嘌呤代
谢。并能增加胃肠蠕动和胃液分泌，于消化有利。
饲料中含量
核黄素（维生素B2）
核黄素作为黄素蛋白的成分，细胞中黄酶辅基的主要形式，为黄素核苷酸。
黄素腺嘌呤二核核苷酸（FAD）。黄素酶参与能量代谢，在生物氧化的呼吸链中传递氢原子。
同时黄酶中的D-氨基酸氧化酶参与蛋白质代谢。
脂肪酸的合成和分解亦需要黄酶参与。眼的晶体视觉网膜中含有一定量的游离核黄素
（一）泛酸的作用泛酸作为辅酶 A的组成部分存在于活细胞中。辅酶A作为乙酰化作用的辅酶，参与碳水化合物、脂肪、蛋白质的代谢。泛酸不足时影响辅酶A的合成，使
代谢过程产生多方面紊乱
对泛酸
对泛酸的不足的反应，生长猪表现为增生缓慢
烟酸[维生素PP]
在家畜体内，烟酸易转变为烟酰胺，两者均系吡啶衍生物，具有相同的活性。烟酸是各种维生素中最稳定，化学结构最简单的一种。烟酸是各种维生素中最稳定，化学结构最简单
的一种，不易被量化因素破坏。
（一）烟酸的作用烟酰胺包含于脱氢酶的辅酶分子中，主要是辅酶Ⅰ。是辅酶Ⅱ。在机体生物氧化还原过程中起着递氢的作用，并为皮肤和消化器官正常机能所必需。烟酸不足时，破坏糖的酵解，柠檬酸循环，呼吸链以及脂肪酸的合成。
烟酸的作用：烟酰胺包含于脱氢酶的辅酶分子，主要是辅酶Ⅰ。是辅酶Ⅱ。在机体生物氧化还原过程中起着递氢的作用，并为皮肤和消化器官正常机能所必需
烟酸不足时，破坏糖的酵解。柠檬酸循环、呼吸链以及脂肪酸的生物合成。
作为烟酸不足的特殊症状，生长猪出现呕吐、、
多叶青绿饲料油饼中的花生饼，特别是饲用酵母中烟酸含量丰富。每公斤饲用酵母中含
烟酸400毫克。
禾谷类籽实饲料及其加工副产品中也含有烟酸，如大小麦稻谷高粱玉米等谷物中的
烟酸大部分（呈结合状态，利用率极低。）
家畜所需要的烟酸来自肠道微生物的合成和饲料中的供给。此外，饲料中的色氨基酸在合成蛋白质并有多余的情况下，能够在体内合成烟酰胺。色氨酸在猪体内转变为烟酰胺。色氨基酸在猪体内转变为烟酰胺的效率平均为1/60；
其它水溶解性维生素
吡哆醇（维生素B6）吡哆醇吡哆醛吡哆胺三种化合物的统称。在动物组织中，三种化合物可以互相转化，吡哆醇在体内以活性磷酸吡哆醛的形式形成参与氨基酸代谢的许多种酶的辅酶，在氨基
转移、脱羧和氨基酸分解中起重要作用
生物素：生物素分子由尿素噻吩戊酸构成。在饲料中常和赖氨基酸结合。在动物细胞中以游离状态或和蛋白质相结合。常温时比较稳定。
生物素系中间代谢过程中催化羧化作用反应的许多种酶的辅酶，对各种有机物质的代谢均
有影响。
胆碱：：：胆碱为卵磷脂及乙酰胆碱等的组成部分，胆碱不作为代谢过程的催化剂。由于分子中存在着羟基（-OH），故具有显著的碱性。作为卵磷脂的成分参与脂肪代谢。作为乙酰胆碱
的成分则和神经的传导有关。
肌醇
叶酸：叶酸以四氢叶酸形式参与物质分解过程形成的一碳基团的中间代谢。为一碳基团转移酶系统中的辅酶和一碳基团的传递体。叶酸参与嘌呤的合成，而嘌呤又是核酸的结构成分，
故叶酸对正常血细胞的形成有促进作用。
氨基酸对农作物的作用 随科学技术的创新，化学家们让氨基酸登上农业的历史舞台，使它在无污染方面大显身手。氨基酸是蛋白质的基石，它们都含有一定量的氮素，正是农作物生长所必需的。把氨基酸制成的肥料，喷洒在农作物上，农作物像人吃了“补药”一样，茁壮成长，结出丰硕的果实；在蔬菜和瓜果上施用，也会使人得到满意的效果。日本科学家用脯氨酸万分之四的溶液喷洒到玉米上，玉米产量提高20％，只要它喷洒到水稻、黄瓜上，产量均提高15％。日本农业科技人员还将甘氨酸拌人无污染的磷、钾肥中，可增加农作物对磷、钾元素的吸收。甘氨酸本身也起到氮肥的作用美国科学家证明，甘氨酸对甘蔗的生长起特殊作用，如1亩地用85％的甘氨酸溶液0．2公斤洒喷，成熟时甘蔗的糖份可增加13％；此外，还可用谷氨酸钠溶液浸泡大豆种子，大豆生长旺盛，产量大增。氨基酸配成的农药功能十分良好。能起到植物“抗菌素”的作用。实践证明，直接使用各种氨基酸能有效地防、治农作物的各种疾病。如印度科学家辛格用低浓度的蛋氨酸喷在水稻上，防止了水稻腐根菌的侵害。同时蛋氨酸能杀灭黄瓜茎上的许多寄生病菌。日本科学家用万分之五浓度的DI一苏氨酸3O毫升喷于柠檬树上，有效地抵抗黑斑病。近年来许多国家的科学家研究发现把色氨酸、半胱氨酸、丙氨酸等喷洒于农作物上，都有抵抗和消灭农作物病菌的效果。氨基酸农药还有除草作用。根据近年统计，用氨基酸衍生物研究成功的除草剂，形成的专利已有100多个已形成一大类无污染的除草剂。七十年代初德国化学家合成了N—磷酸甲酯甘氨酸，在玉米和大豆田里试用表明，每亩只用1．5公斤就可消灭一切杂草。相继日本化学家合成一种广谱除草剂——硫代氨基酸，它可消灭一切杂草，而且对人畜无害。氨基酸农药可以灭虫或驱虫，例如南瓜子和使君子等药物作驱虫剂，现代化学家研究，其中有效成分就是氨基酸。80年代初美国科学家傲了一个试验，他用10％浓度的半胱氨酸和饱和蔗糖溶液拌合杀黄瓜蝇，20天后黄瓜蝇全部死亡。更有研究人员用4％的月桂酰肌氨酸杀灭体虱，两分钟后体虱全部死亡。氨基酸做成农药和化肥，从理论和实践上已知绝不会蛤环境、空气、水源、土壤造成污染，更不会使农产品(粮食、蔬菜、水果等)带有潜伏性的危害。在这知识创新、科技创新的时代里，农业生产无污染化已提到科技人员的面前，只有更新当前使用的化肥和农药。氨基酸的生理功能氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。（1）赖氨酸赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖文档冲亿季，好礼乐相随mini ipad移动硬盘拍立得百度书包氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。（2）蛋氨酸蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒
氨基酸 氨基酸定义 氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 氨基酸分类 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]
氨基酸的常见化学反应 ? -氨基的反应 ?亚硝酸反应 ?范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） ?注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． ?与酰化试剂的反应 ?Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 ?丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量． ?烃基化反应 ?Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． ?与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 ?最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa ?与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 ?Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（Edman降解法） ?形成西佛碱反应 ?Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） ?前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的 浓度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ]的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入 甲醛的甘氨酸溶液用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 ?脱氨基反应 ?Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 ?α-COOH参加的反应 ?成盐和成酯反应 ?Aa + 碱－→盐 ?Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) ?Aa-COOH + 醇－→酯 ?Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 ?当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反 应性能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到 了加强或活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or 酰肼的中间物 ?成酰氯反应 ?当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?叠氮反应 ?氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物 ?用于多肽人工合成中的羧基激活 ?脱羧基反应
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
各种氨基酸的生产工艺 1、谷氨酸 (1)等电离交工艺方法——从发酵液中提取谷氨酸，即将谷氨酸发酵液降温并用硫酸调PH值至谷氨酸等电点(pH3.0- 3.2)，温度降到10 以下沉淀，离心分离谷氨酸，再将上清液用硫酸调pH至1.5上732强酸性阳离子交换树脂，用氨水调上清液pH10进行洗脱，洗脱下来的高流分再用硫酸调pH1.0返回等电车间加入发酵液进行等电提取，离交车间的上柱后的上清液及洗柱水送去环保车间进行废水处理。 该工艺方法的缺点是：废水量大，治理成本高，酸碱用量大。 (2)连续等电工艺——将谷氨酸发酵液适当浓缩后控制40℃左右，连续加入有晶种的等电罐中，同时加入硫酸，控制等电罐中PH值维持在3.2左右，温度40℃进行结晶。 该工艺方法废的优点是：水量相对较少；缺点是：氨酸提取率及产品质量较差。 (3)发酵法生产谷氨酸的谷氨酸提取工艺——谷氨酸发酵液经灭菌后进入超滤膜进行超滤，澄清的谷氨酸发酵液在第一调酸罐中被调整pH值为3.20～3.25，然后进入常温的等电点连续蒸发降温结晶装置进行结晶，分离、洗涤，得到谷氨酸晶体和母液，将一部分母液进入脱盐装置，脱盐后的谷氨酸母液一部分与超滤后澄清的谷氨酸发酵液合并；另一部分在第二调酸罐中被调整pH值至4.5～7，蒸发、浓缩、再在第三调酸罐中调pH值至3.20～3.25后，进入低温的等电点连续蒸发降温结晶装置，使母液中的谷氨酸充分结晶出来，低温的等电点连续蒸发降温结晶装置排出的晶浆被分离、洗涤，得到谷氨酸晶体和二次母液。(4)水解等电点法 发酵液-----浓缩（78.9kPa，0.15MPa蒸汽）----盐酸水解（130 ℃，4h ）----过滤-----滤液脱色-----浓缩-----中和，调pH至3.0-3.2（NaOH或发酵液） -----低温放置，析晶-------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、废水量减少、生产成本低、酸碱用量省 (5)低温等电点法 发酵液-----边冷却边加硫酸调节pH4.0-4.5-----加晶种，育晶2h-----边冷却边加硫酸调至pH3.0-3.2------冷却降温------搅拌16h------4 ℃静置4h------离心分离 --------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、废水量减少、生产成本低、酸碱用量省 (6)直接常温等电点法 发酵液-----加硫酸调节pH4.0-4.5-----育晶2-4h-----加硫酸调至pH3.5-3.8------育晶2h------加硫酸调至pH3.0-3.2------育晶2h------冷却降温------搅拌16-20h------沉淀2-4h-------谷氨酸晶体 此工艺的优点：设备简单、操作容易、生产周期短、酸碱用量省。 2、L-亮氨酸 （1）浓缩段 原料：蒸汽 将一次母液通入浓缩罐内，通入蒸汽，温度120度，气压-0.09Mpa，浓缩时间6h，结晶。终点产物：结晶液（去一次中和段） （2）一次中和段 辅料：硫酸，纯水 结晶液进入一次中和罐，通入硫酸，纯水，温度80，中和时间4h，过滤 终点产物：1，滤液（回收利用）2，滤渣（去氨解段）
甘氨酸 产品描述： 分子式C2H5NO2 性状白色斜晶系或六方晶系晶体，或结晶性粉末。无臭，有特殊甜味，味觉阈值0.13%。熔点232-236度。（产生气体并分解）。水溶液呈微酸性（PH值5.5-7.0）.易溶于水(25g/100ml,25度).极难溶于乙醇(0.06g/100g无水乙醇).不溶于丙酮、乙醚等有机溶剂。 用途1 调味与丙氨酸合用于含醇饮料，添加量：葡萄酒0.4%，威士忌酒0.2%，香槟酒1.0%。其他如粉末汤料约添加2%；酒糟腌的食品1%。由于其能一定程度呈虾、墨鱼味，可用于调味酱。 2 对枯草杆菌及大肠杆菌的繁殖有一定抑制作用。故可用于鱼糜制品、花生酱等的防腐剂。添加量1%-2%。 3 缓冲作用因甘氨酸为具有氨基和羧基的两性离子，故有很强的缓冲性。对食盐和醋等的味感能起缓冲作用。添加量为盐腌品的0.3%-0.7%，酸渍品0.05%-0.5%。 4 抗氧化作用（利用其金属螯合作用）添加于奶油、干酪、人造奶油、牛乳制品等可延长保存期3-4倍。为使焙烤食品中的猪油稳定，可添加葡萄糖2.5%和甘氨酸0.5%。速煮面用的小麦粉中添加0.1%-0.5%，同时可起调味作用。 医药上用作制酸剂（胃酸过多症）、肌肉营养失调治疗剂、解毒剂等。亦为苏氨酸等氨基酸的合成原料。 5 按我国GB2760-96规定可用作香料。 DL-丙氨酸 产品描述： 分子式C3H7NO2 性状无色至白色无臭针状结晶或结晶性粉末。有甜味。味觉阈值在0.06%.由水-乙醇液重结晶者为斜方晶系,由水重结晶者为针状结晶或结晶性粉末.5%水溶液的PH值5.5-7.0.约为295-300度熔化并分解.化学性质稳定.遇亚硝酸可转化为L-乳酸.易溶于水(16.72g/100ml,25度).微溶于乙醇.无旋光性. 用途营养增补剂。调味料，包括下述若干方面。 1．增强化学调味料的调味效果2.改善人工甜味剂的味感3.改善有机酸的酸味4.提高腌制效果5.提高含醇饮料的质量6.防止油类氧化7.改善浸渍品的风味8.合成清酒的调味料 L-丙氨酸 产品描述： 分子式C3H7NO2 性状白色无臭结晶性粉末。有特殊甜味，甜度约为蔗糖的70%。200度以上开始升华，
氨基酸分类 一根据侧链基团的极性 1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸 （Pro）苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met） 2、极性氨基酸（亲水氨基酸）： 1）极性不带电荷：7种 甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）[1] 氨基酸 二、根据化学结构 1、脂肪族氨基酸 丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 4、杂环亚氨基酸：脯氨酸[1] 三、从营养学的角度 1、必需氨基酸（essential amino acid）：
指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是： 1)赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调 节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2)色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 3)苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 4)蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾 脏、胰脏及淋巴的功能； 5)苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6)异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司 令部作用于甲状腺、性腺； 7)亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 8)缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。 2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸： 1)精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病 毒性黄疸等病的有效药物。 2)组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性 关节炎等的药物。 人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）： 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
10氨基酸生物合成 第十章氨基酸生物合成 10.1氮素循环 10.2生物固氮的生物化学 10.2.1生物固氮的概念 10.2.2固氮生物的类型 10.2.3固氮酶复合物 10.2.4生物固氮所需的条件 10.2.5固氮过程的氢代谢 10.3硝酸还原作用 10.3.1硝酸还原酶 10.3.2亚硝酸还原酶 10.4氨的同化 10.4.1谷氨酸合成 10.4.2氨甲酰磷酸的合成 10.5氨基酸的生物合成 10.5.1氨基酸的合成与转氨基作用 10.5.2各族氨基酸的合成 10.5.3一碳基团代谢 10.5.4 SO2-4还原 第十章氨基酸生物合成 本章提要氮素是组成生物体的重要元素。自然界中的不同氮化物相互转化形成氮素循环。气态氮通过自生和共生微生物将N２还原成NH+4。植物根系吸收硝态氮(NO-3)，通过硝酸还原酶和亚硝酸还原酶将NO-3还原成NH３，再经谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶同化为谷氨酸，后者是各种形态无机氮同化为有机氮的主要形式。谷氨酸与来自碳代谢中间物的各种碳骨架(α-酮酸)之间转氨形成各种氨基酸。 10.1 氮素循环 氮素是生物的必需元素之一。在生命活动中起重要作用的化合物，如蛋白质、核酸、酶、某些激素和维生素、叶绿素和血红素等均含有氮元素。因此，在动、植物和微生物的
生命活动中氮素起着极其重要的作用，整个生物界在生长发育的全部过程中都进行着氮素代谢。 自然界中的不同氮化物经常发生互相转化，形成一个氮素循环(nitrogen cycle)。生物界的氮代谢是自然界氮循环的主要因素。在自然界氮循环中，还包括工业固氮和大气固氮(如闪电)等把N2转变为氨和硝酸盐的过程。 在地球表面的大气组成中，尽管N2占大约80%，但N2是一稳定的不易发生反应的物质。在氮素循环中，第一步是将N2还原为氨，可由工业固氮和生物固氮完成，自然界中由固氮生物固氮酶完成的分子氮向氨的转化约占总固氮的2/3，由工业合成氨或其他途径合成的氨只有1/3左右。在土壤中含量丰富的硝化细菌进行着氧化氨形成 NO-3的过程，因此土壤中几乎所有氨都转化成了硝酸盐，这个过程称为硝化作用。 植物和微生物可吸收土壤中的NO-3，然后还原形成氨，再经同化作用把无机氮转化为有机氮，这些有机氮化合物又可随食物或饲料进入动物体内，转变为动物体的含氮化合物。各种动植物遗体及排泄物中的有机氮经微生物分解作用，形成无机氮。这样，在生物界，总有机氮和总无机氮形成了一个平衡。
氨基酸对人体的作用 一.甘氨酸（GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） 1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 4.促进睡眠，减低对疼痛的敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪 5.减轻因酒精而引起人体中化学反应失调的症状，并有助于控制酒精中毒 参考食物：牛奶、鱼类、香蕉、花生及所有含丰富蛋白质的食物 三.甲硫氨酸（蛋氨酸）（MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能，防止肌肉软弱无力 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 4.参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能 5.帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生 6.将有害物质如铅等重金属除去 7. 治疗风湿热和怀孕时的毒血症 8.一种有利的抗氧化剂 参考食物：大豆、其它豆类、鱼类、大蒜、肉类、洋葱和酸奶 四.酪氨酸（TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 .医药用作甲状腺功能亢进；食品添加剂。 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 6.是一种重要的生化试剂，是合成多肽类激素、抗生素、L-多巴等药物的主要原料。 7.广泛用于农业科学研究，也作饮料添加剂和配制人工昆虫饲料。 五.组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（THR） 1.人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 2.有转变某些氨基酸达到平衡的功能 3.是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸
氨基酸及其种类教学设计 一、前端分析 1.教材分析 本节内容为必修一第二章第二节的内容，第一章从宏观世界引入，初步介绍微观世界的细胞的概念，第二章从分子的角度，介绍细胞的基本组成。蛋白质是生命活动的主要承担着，因此是生物学中尤为重要的物质，因此也是学生学习的重点。 2.学情分析 学生在之前的学习中初步了解到细胞是构成生物体的基本单位，但是高一的学生没有学过有机化学，缺乏有关氨基酸的化学结构知识，缺乏系统、客观的认识，没有全面、深刻的感受，这部分内容为分子角度，不是人肉眼可以观察到的，因此比较抽象，学生在学习这部分内容时比较难以理解. 二、教学目标 知识目标：掌握氨基酸的基本结构；了解氨基酸的种类； 能力目标：能自主写出氨基酸的通式；培养学生观察和总结能力； 情感、态度、价值观目标：认同氨基酸是组成蛋白质的基本结构；理解氨基酸对于人体健康的重要意义。 三、重难点分析 重点：氨基酸的结构通式； 难点：氨基酸的结构特点。 四、教学方法 情景导入法，PBL法，启发式教学，发现式教学。 五、课前准备 课件制作，教学需要图片搜集 六、教学过程 教学内容教师行为学生活动教学意图 从日常生活引出蛋白质的重要性。介绍蛋白质在生 活中的地位，我们 的生活离不开蛋 白质。 了解蛋白质的重 要性。 从社会现象引入 课程，提起学生的 兴趣，引导学生关 注社会现状，关注 生活。 蛋白质的消化吸收我们的食物中一 些肉蛋奶和豆类 中蛋白质的含量 比较丰富，然而蛋 白质却不能被人 体直接吸收。蛋白 质必须经过消化 成为各种氨基酸， 才能被人体吸收 阐释氨基酸与蛋 白质的关系，提出 氨基酸。
利用。 引出氨基酸的概念。给学生观看各种 氨基酸产品的图 片，引出氨基酸。 观看照片，初步了 解氨基酸。 从生活中引入氨 基酸的概念，使知 识与生活相联系。没有市场也就没 有产品，从这么多 琳琅满目的氨基 酸产品中，我们看 出氨基酸的重要， 那么我们肯定会 思考，什么是氨基 酸呢？ 氨基酸的结构引导学生考虑：什 么氨基酸？给大 家看氨基酸的结 构式，提问：不同 氨基酸有什么特 点？有什么共 性？观察氨基酸的结 构，归纳结构特 点。 引导学生积极主 动的思考，培养学 生的观察能力 观察其他的氨基酸那么有人会问，是 不是这几种氨基 酸只是特列呢？ 让我们看看其他 的氨基酸。 了解其他的氨基 酸结构。 引导学生们认同 氨基酸的结构通 式。 总结氨基酸的通式通过所观察到的 氨基酸的共性，总 结氨基酸的通式， 回答什么是氨基 酸？ 归纳总结氨基酸 的结构特点，及通 式。 培养学生的归纳 总结能力。 总结氨基酸的特点氨基酸是构成蛋 白质的基本单位， 是含有一个碱性 氨基和一个酸性 羧基的有机化合 物。 1、每个氨基酸至 少含有一个氨基 和一个羧基； 2、有一个氨基和 一个羧基链接在 一个碳原子上； 3、该碳原子上还 连着一个氢和一 个R基。 总结所学知识，加 深印象。 七、板书设计 1.氨基酸的结构通式 2.结构特点 每个氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基； 有一个氨基和一个羧基链接在一个碳原子上；
各种微量元素与氨基酸的作用 各种微量元素与氨基酸的作用 钙——骨骼生长的基本元素 钙的作用：有助于提高各种身体机能。如：对心脏的保护、帮助血凝块的形成、预防骨质损失、使骨头更结实，药物的新代谢（红细胞病、血小板病、心脏病、高血压病和气喘病，所有这些疾病都和钙这一重要因素有关。许多药物、一些草药和少数维生素矿物质都会消耗血液中的钙含量。这就可能导致上述疾病的产生。因此为了预防这类重病，就需要补钙）、肌肉收缩和放松。 在市场上可供挑选的各种补钙品多得令人目眩，如碳酸钙、柠檬酸钙、磷酸钙、乳酸钙、葡萄糖酸钙等,都可以给鸽子使用.下面主要介绍以下几种： 碳酸钙：是市场上最为普遍的钙，主要是钙片。原料为牡蛎壳，用来治疗背痛、关节炎、骨折（疗效较慢）、幼儿牙痛。但对鸽子而言，碳酸钙在肠被充分地分解和吸收是有困难的。建议用碳酸钙氢氧化物或柠檬酸钙代替。 富含钙又适合鸽子使用的食物有：各种豆类、大白菜、面包、鸡蛋、全脂奶粉、燕麦、牡蛎粉、糙米、芝麻、菠菜、
桃、等。 含有丰富钙的草药、调味品和海草有：金合欢、芦巴、灵芝、大麦草、人参、墨角藻、山楂浆果、香菜、蒲公英香薄荷和海飘蛸等。 铁——血液中不可缺少的基本元素 铁最主要的功能是在血液中担任输送氧气的作用。它作为血红蛋白的一个组成部分，可以帮助分子携带氧气进入肺部，并且在全身游移和释放氧气。鸽子体中的铁大约有73%在血红蛋白中不断循环并促进更多红血球的形成。 最近几年的医学研究还发现。体铁含量过低会给大脑功能造成严重的不利影响。此外，鸽子体铁含量下降会影响其训练成效，而且还会使其免疫能力受到损伤，从而增加感染疾病和死亡的危险. 铁对视力也有帮助。好视力的部分也是由于眼里被输送了充足的氧，当输送到眼里的氧在突然减少时，视力的清晰度就会降低。铁还可以纠正体温过低。 镁——骨骼形成的必须元素 镁的最大作用是对细胞流通的钙进行调节。 由于镁缺乏而引起的多种疾病有以下几种，这些病症都可以通过补镁而得到缓解：化学过敏、兴奋、突发心脏病
蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天
-氨基的反应 亚硝酸反应 范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法） 注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较 慢． 与酰化试剂的反应 Aa＋酰氯，酸酐－→Aa被酰基化 丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量．烃基化反应 Aa的氨基的一个氢原子可被羟基（包括环烃及其衍生物）取代． 与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa 与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa．在多肽和蛋白 质的Aa顺序分析方面占有重要地位（ Edman降解法）形成西佛碱反应 Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ‘s base） 前述甲醛滴定：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的浓 度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ] 的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入甲醛的甘氨酸溶液 用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 脱氨基反应 Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸 α-COOH参加的反应 成盐和成酯反应 Aa + 碱－→盐 Aa + NaOH －→氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) Aa-COOH + 醇－→酯 Aa+ EtOH －－－→氨基酸乙酯的盐酸盐 当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性 能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到了加强或 活化，易与酰基结合。Aa酯是制备Aa的酰氨or酰肼的中间 物 成酰氯反应 当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作 用生成酰氯 用于多肽人工合成中的羧基激活 叠氮反应 氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼 和亚硝酸变成叠氮化合物
实验一 蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、目的要求 验证蛋白质特性；学习和掌握蛋白质呈色反应的原理和方法；学习几种常用 的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 二、实验原理 蛋白质中的某些化学键或氨基酸残基中的某些化学基团可以与某些特殊试 剂形成特定的有色物质。这些反应称为蛋白质的呈色反应。 各种蛋白质的氨基酸残基不完全相同。因此，呈色反应产物的颜色也不完全 一样。呈色反应不是蛋白质所特有，一些非蛋白物质也能呈现类似的呈色反应。因此，不能仅以呈色反应结果来判别被测物质是否为蛋白质。 三、呈色反应 双缩脲反应 1.原理 两分子尿素经加热至180°C 后可以缩合成一分子双缩脲，并放出一分子氨。 双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成紫红色络合物，此反应称为双缩脲反应。 多肽及所有蛋白质均具有肽键，与双缩脲分子中亚酰胺键结构相同，也能发 生此反应，因此，蛋白质在碱性溶液中与铜离子也能呈现出类似于双缩脲的颜色反应。 2.器材与试剂 1)器材 试管、药匙、电炉、试管夹、滴管。 2)试剂 〈1〉蛋白质溶液(10%卵清蛋白溶液)：吸取鸡蛋清溶液10ml ，加蒸馏水稀 释，定容至100ml 。 〈2〉10%氢氧化钠溶液。 〈3〉1%硫酸铜(CuSO4)溶液。 〈4〉0.1%甘氨酸(Gly)溶液：称0.1g 甘氨酸溶于蒸馏水中，稀释至100ml 。 〈5〉结晶尿素。 3.实验步骤 双缩脲反应实验 1234 尿素＋ 加热后的尿素＋ 蛋白质溶液/滴3 0.1%Gly/滴3 10%NaOH/滴5555 1%CuSO 4/滴1111 显色现象 试管 试剂/滴 (1)制备双缩脲：取结晶尿素少许(约火柴头大小)，放入干燥的小试管中。 微火加热至尿素熔解至硬化，刚硬化时立即停止加热，尿素放出氨，此时双缩脲
氨基酸分类一、总表
20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸： 2. 根据氨基酸的极性分类：
其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为： 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； ⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。8种人体必需氨基酸的记忆口诀①"借一两本蛋色书来" 谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). ②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋" 笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一晾（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）③”携带一两本甲硫色书来”携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸) 其理化特性大致有：1）都是无色结晶。熔点约在230°C 以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功
氨基酸分类Revised on November 25, 2020
氨基酸分类 一、总表 20种氨基酸密码子表 二、分类 1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸：
2. 根据氨基酸的极性分类： 其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 3. 按其亲水性、疏水性可分为： 4. 其它的分类方法 天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是： ①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； ②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生； ③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； ④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； ⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； ⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； ⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础 1．构成人体的最基本物质之一 构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 2．生命代谢的物质基础 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体