生物化学总复习
HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】
第一章糖的化学
一、选择题
1.下列哪种糖无还原性？____C_____。
A. 麦芽糖
B. 木糖
C. 蔗糖
D. 果糖
2.麦芽糖是由2分子的D-葡萄糖组成的二糖，它们之间通过什么样的糖苷键相连接？_____B____。
A．α－1,2 B. α－1,4 C. α－1,6 D. β－1,6
二填空题
1. 在多糖淀粉的分子结构中主要存在两种化学连接方式，其中直链淀粉分子结构中
葡萄糖的连接方式是α-1,4糖苷键，而支链淀粉分子中单糖之间还存在通过__α-1,6__糖苷键的连接方式以形成侧链。
2.麦芽糖是由2分子葡萄糖组成，它们之间通过_ α-1,4___糖苷键相连。
3.乳糖是由1分子半乳糖和1分子葡萄糖组成，二者之间通过__β-1,4__糖苷键
相连。
4.蔗糖是由1分子果糖和1分子葡萄糖组成，二者之间通过α-1,2___糖苷键
相连。
5.判断一个糖的D-型和L-型是以__距离羰基最远__碳原子上羟基的位置作依据。
6. 纤维素是由 D-葡萄糖组成,它们之间通过__β-1,4____糖苷键相连。
三、判断题
1. 果糖是左旋的，因此它属于L-构型。
( × )
2. 从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。
( × )
四、名词解释
糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺
基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O-糖苷键和N-糖苷键。
变旋现象：某旋光化合物的溶液的旋光度会逐渐改变而达到恒定，这种旋光度会
改变的现象叫做变旋现象。
第二章脂质化学
A.油酸
B. 软脂肪酸
C. 亚麻酸
D.棕榈酸
2. 人体内的多不饱和脂肪酸是指___C ___。
A. 油酸、软脂肪酸
B. 油酸、亚油酸
C. 亚油酸、亚麻酸
D. 软脂肪酸、亚油酸。
3. 卵磷脂含有的成分为____B____。
A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺
B. 脂肪酸，磷酸，甘油，胆碱
C. 磷酸，甘油，丝氨酸，脂肪酸
D. 脂肪酸，磷酸，甘油
4. 下列物质中由十八碳原子组成的不饱和脂肪酸是__ A ______。
A. 油酸
B. 棕榈油酸
C. 硬脂酸
D. 花生四烯酸
二填空题
1. 卵磷脂是由磷脂、蛋白、糖类和磷脂组成。
三、判断题
1. 磷脂不溶于丙酮，根据这个特点可将磷脂和其它脂类化合物分开。
（√）
2. 细胞膜类似与球蛋白，有亲水的表面和疏水的内部。
（√）
四名词解释
油脂酸败：多不饱和脂肪酸的氧化变质，氧化的初产物是氢过氧化物，RCOOH分解产生的小分子醛、酮、醇，酸等有哈喇味。
必需脂肪酸：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
第三章蛋白质
A. 25%
B. 50%
C. 75%
D. 100%
2. 下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的？___D______。
A. 都有一级结构
B. 都有二级结构
C. 都有三级结构
D. 都有四级结构
4. 氨基酸与亚硝酸反应所释放的N
中，氨基酸的贡献是 __B____。
2
A. 25%
B. 50%
C. 75%
D. 100%
5. 天冬氨酸的pK
1=，pK
2
=，pK
3
=，则其等电点为___C____。
A. 2.09
B. 3.86
C.
D.
6. 每个蛋白质分子必定具有的结构是___C_____。
A. α－螺旋
B. β－折叠
C. 三级结构
D. 四级结构
7. 维持蛋白质一级结构的主要化学键是____A_____。
A. 肽键
B. 二硫键
C. 疏水键
D. 氢键
8. 测定多肽链内氨基酸序列最好的方法是___C______。
A. FDNB法
B. DNS-CL法
C. PITC法
D. 羧肽酶法
9. 下列不是芳香族氨基酸的是____A_____。
A. 亮氨酸
B. 苯丙氨酸
C. 酪氨酸
D. 色氨酸
10. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是____D_____。
A. 肽键
B. 二硫键
C. 疏水键
D. 氢键
11. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是____A_____。
A. 鸟氨酸
B. 半胱氨酸
C. 甲硫氨酸
D. 丝氨酸
12. 双缩脲反应主要用来测定____C_____。 B
A. 糖
B. DNA
C. 肽
D. RNA
13. 下列氨基酸与茚三酮作用显黄色斑点的是___B______。
A. 组氨酸
B. 脯氨酸
C. 半胱氨酸
D. 丝氨酸
14. 某蛋白质的等电点为，在pH= 的条件下进行电泳，它的游动方向是____C_____。
A. 在原点不动
B. 向正极移动
C. 向负极移动
D. 无法预测
二填空题
1. 蛋白质在紫外光区的最大光吸收波长一般是 280 nm，而DNA于紫外光区的最大光吸收一般在
260 nm波长处。
2.组成蛋白质分子的常见氨基酸中，碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
酸性氨基酸有谷氨酸和天冬氨酸。
3.维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，而维持蛋白质二级结构的主
要化学键是氢键。
4.属于天然碱性的氨基酸有____赖氨酸_____、__组氨酸___和精氨酸。
5.在pH＝6时，将丙氨酸、精氨酸、谷氨酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是
谷氨酸，移向负极的是_精氨酸____，留在原处的是__丙氨酸_____。
6.组氨酸的pK
1=，pK
2
=，pK
3
=，它的等电点是。
7.蛋白质为两性电解质，在酸性条件下带__正______电荷，在碱性条件下带_____负
___电荷。当蛋白质的净电荷为零时，溶液的pH值称为_____等电点___________。
8.蛋白质的氨基酸残基通过___肽_____键连接成多肽链，氨基酸残基的_______排列顺序_____称为蛋白质一级结构。
9.天门冬氨酸的pK
1=，pK
2
=，pK
3
=，它的等电点是。
10.蛋白质多肽链主链构象的结构单元包括α-螺旋、（β折叠）和（β
转角）等。
12已知三种超二级结构的基本组合形式为（）、（）和（）。
三、判断题
1. 两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH值无关。( )
2.蛋白质的氨基酸顺序在很大程度上决定它的三维构象。 ( )
3. 当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质
的pI为。( )
4.有两种蛋白质A和B的等电点分别是和，在pH为的条件下同一静电场中A一定比B
向异极泳动速度快。（×）
5. 茚三酮试剂能测出蛋白质中肽键的数量。（×）
6. 构成蛋白质的20种氨基酸都具有都具有一个不对称的α-碳原子和旋光性。
( × )
7.变性后的蛋白质，分子量不发生变化。( )
8.一蛋白质样品经酸水解后，用氨基酸自动分析仪能准确测定它的所有氨基酸。
( × )
9.公式pI=(pk2+pk3)/2是计算酸性或碱性氨基酸pI的公式。（×）
10. 从一种动物组织中提纯得一种蛋白质用凯氏定氮法测得其含氮量为12mg（100mg
样品），则该样品的纯度为75%。（）
11. 具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物
活性。 ( )
四名词解释
等电点：当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电
场中，蛋白质即不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值成为此种蛋白质
的等电点。
超二级结构：在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构
单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合
体。
蛋白质的变性作用：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致
天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
茚三酮反应；在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成红色）化合物的反应。即所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。
α－螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。
肽单位：又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
蛋白质的三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
五问答题
1.用阳离子交换树脂分离以下氨基酸，用pH＝7的缓冲液洗脱时，预测其洗脱顺序并说明原因(天冬氨酸：pI=；组氨酸：pI=；精氨酸pI=。
2.将含有赖氨酸，天冬氨酸及丙氨酸的混合液于阳离子交换树脂柱上进行分离，当洗脱液的pH为时，它们从树脂柱中洗出的先后顺序怎样理由是什么(天冬氨酸pI=；丙氨酸pI=；赖氨酸pI=
答：阳离子交换树脂，即带正电的会被吸附赖氨酸,天冬氨酸及丙氨酸在pH值为时，带电性差不多是天冬氨酸-丙氨酸-赖氨酸所以洗脱出的顺序是天冬氨酸、丙氨酸、赖氨酸，
3.试述蛋白质常用的分离纯化方法及基本原理。
答：（1）、沉淀
（2）、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
（3）、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
（4）、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能同时入孔内而径直流出。
（5）、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不
同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
4.蛋白质变性后，其性质都发生了哪些变化？
答：蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键(肽键和二硫键等)的破裂，一级结构仍保持完好。蛋白质变性过程中，往
往发生以下现象：(1)生物活性丧失；(2)一些侧链基团的暴露；(3)一些物理化学性质的改变，如溶解度降低，分子伸展，不对称程度增高，反映在黏度增加、扩散系数降低以及旋光和紫外吸收的变化；(4)生物化学性质的改变，如易被蛋白水解酶分解。
第四章核酸
一、选择题
1. DNA与RNA完全水解后产物的特点是__D_____。
A. 核糖相同，碱基小部分相同
B. 核糖相同，碱基不同
C. 核糖不同，碱基相同
D. 核糖不同，碱基不同
2. 下列核酸变性后的描述，哪一项是错误的___A___。
A. 共价键断裂，分子量变小
B. 紫外线吸收值增加
C. 碱基对之间的氢键被破坏
D. 粘度下降
3. 核苷酸在体内的生理功能不包括_____A____。
A. 作为生物体内核酸合成的原料
B. 某些核苷酸是生物体内能量的直接供体
C. 可作为细胞的骨架结构
D. 某些核苷酸可作为激素的第二信使
4. 核酸变性后可发生哪些效应____C_____。
A. 增色效应
B. 减色效应
C. 最大吸收蓝移
D. 最大吸收红移
5. DNA受热变性是______A___。
A. 260nm波长处的吸光度值下降
B. 多核苷酸链裂解成寡核苷酸链
C. 碱基对可形成共价连接
D. 加入互补RNA链，可形成DNA-RNA杂交分子
6. 构成多核苷酸链骨架的关键是___C______。
A. 2′,3′－磷酸二酯键
B. 2′,4′－磷酸二酯键
C. 3′,5′－磷酸二酯键
D. 3′,4′－磷酸二酯键
7. 在下列哪一波长下DNA的紫外吸收值最大____D_____。
A. 280nm
B. 220nm
C. 230nm
D. 260nm
8. 真核生物染色体包含______C___。
A. 蛋白质
B. DNA和蛋白质
C. DNA和组蛋白
D. DNA、RNA、蛋白质
二填空题
1.核酸的基本单位是_核苷酸____，后者是由核苷和___磷酸______通过酯键相连而组成的化合物。
的一级结构是指 __脱氧核苷酸的排列顺序，二级结构是指______双螺旋结构
________。
3.核酸完全水解的产物是____戊糖_____ 、____碱基______ 、____磷酸______ 、
( )分子的3’末端具有聚腺苷酸的“尾”结构。
( )2.若DNA一条链的碱基顺序是pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序是pGpApCpCpTpG.
( )的二级结构由两条平行的多核苷酸链构成。
( )是细胞内含量最丰富的RNA，其二级结构呈三叶草形。
( √ )5.核酸的变性不涉及共价键的断裂。
( )6.维持DNA双螺旋结构的主要因素是碱基堆积力。
( )和DNA的合成都需要RNA引物。
（√）8.核酸变性时，其紫外吸收值明显增加。
（）双螺旋中A、T之间有三个氢键，C、G之间有两个氢键。
（√）10.核酸分子在退火的条件下发生复性时，其在260nm处的紫外吸收会减少。
四、名词解释
核酸的变性：核酸分子具有一定的空间结构，维持这种空间结构的作用力主要是氢键和碱基堆积力。有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。
Tm：把DNA在热变性过程中紫外吸收值达到最大值的1/2时的温度称为“熔点”或“熔解温度”，用“Tm”表示。
五问答题
1.DNA的双螺旋结构的主要特点是什么？
2.
答：（1）DNA分子是由两条反向平行的脱氧核苷酸长链盘旋成的双螺旋结构。
（2）DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连接，排列在外侧，构成基本骨架；碱基排列在内侧。
（3）DNA分子两条链上的碱基通过氢键连接成碱基对，遵循碱基互补配对原则。
2.有一个DNA双螺旋分子,其分子量为3×107da，求:(1)分子的长度(2)分子含有多少螺旋(3)分子的体积是多少(脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618da)
答：（1）分子的碱基对数为
3×107/618=48544(对)
分子的长度为
48544×=16505nm=×10-3cm
(2)分子含有的螺旋数为：48544/10=4854(圈)
(3)可以把DNA分子看成一个圆柱体，其直径为20×10-8cm
则分子的体积为
πr2l=×(10×10-8)2××10-3
=×10-19=×10-17(cm3)
第五章酶
一、选择题
1.作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应？____B_____。
A. 增高反应的活化能；
B. 降低活化能；
C. 降低反应自由能
D. 降低产物能量水平；
2. 下列哪一项不是酶具有高催化效率的因素__ A____。
A. 加热效应
B. 酸碱催化
C. 邻近定位效应
D. 共价催化
3. 转氨酶的辅酶是__C____。
A. NAD+
B. FAD
C. 磷酸吡多醛
D. FMA
二填空题
1. .在酶促反应中，竞争性抑制剂不改变酶促反应的最大反应速度，非
竞争性抑制剂不改变酶促反应的米氏常数。
2.非竞争性抑制的酶促反应中V max____减小_____，K m___不变______。
3. 关于酶作用专一性的假说主要有锁钥学说和诱导契合学
说。
4. 使酶具有高效性的因素有( 邻近效应和定向效应 )、( 张力和变性 )、( 酸
碱催化 )、( 共价催化 )和( 酶活性中心是低介电区域 )。
三判断题
1.竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。 ( )
2.当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。 ( )
3. 酶的米氏常数（Km）是底物浓度的一半时的反应速度。
( ) 4 .硫辛酸是－酮戊二酸脱氢酶系的辅酶之一。 ( )
5. 酶活力的降低一定是因为酶失活作用引起的。 ( )
6. 非竞争性抑制作用的特点是Vm值变小，Km值不变。（）
四名词解释
别构酶: 活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
酶原激活: 酶原是不具催化活性的酶的前体。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。
酶的活性中心：在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物的部分区域。
共价催化：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
邻近效应：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。
第六章生物氧化
一、选择题
1.近年来关于氧化磷酸化的机制是通过下列哪个学说被阐述的? ___B______。
A. 巴士德效应
B. 化学渗透学说
C. 华伯氏学说
D. 共价催化理论。
2. 呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是____C_____。
A. c
1 c b a a
3
B. c b c
1
a a
3
C. b c
1 c a a
3
D. c
1
b c a a
3
二填空题
1. 在NADH电子传递链中，每传递两个氢原子，产生1摩尔 H
2
O 和
摩尔的ATP。
2. 在线粒体内膜上进行的FADH
2
电子传递链中，每传递两个氢原子，产生1摩尔
H
2
O 和摩尔的ATP。
3.线粒体内膜上能够产生跨膜质子梯度的复合体是复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和
Ⅳ。
三判断题
1.由复合物I、Ⅲ、Ⅳ组成的NADH呼吸链，其磷氧比为3。 ( )
2.在呼吸链生物氧化中，铁硫蛋白起着传递电子的作用。( )
3.生物氧化只有在有氧气存在的条件下才能进行。 ( ) 既是递氢体，又是递电子体。( )
四名词解释
氧化磷酸化: 是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联
反应。
底物水平磷酸化: 物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而
这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物
水平磷酸化
呼吸链: 又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧
传递电子的系统。
第七章糖代谢
1. 在三羧酸循环中，FDA是下列哪个反应的氢受体___D ___。
A. 草酰乙酸＋乙酰辅酶A 柠檬酸
B. 柠檬酸α－酮戊二酸
C. 琥珀酰辅酶A 琥珀酸
D. 琥珀酸延胡索酸
2. 在三羧酸循环中，下列哪个反应不可逆___A______。
A. 草酰乙酸＋乙酰辅酶A→柠檬酸
B. 柠檬酸→ α－酮戊二酸
C. 琥珀酰辅酶A→ 琥珀酸
D. 琥珀酸→ 延胡索酸
3. 下列代谢物经过酶的催化脱去的2H不经过NADH呼吸链氧化的是_____A____。
A. 琥珀酸
B. 异柠檬酸
C. α－酮戊二酸
D. 苹果酸
的反应是___B______。
4. 在糖的有氧氧化中，在线粒体中形成FDAH
2
A. 丙酮酸氧化脱羧
B. 琥珀酸脱氢
C. 甘油醛3－磷酸脱氢
D. 乳酸脱氢
二填空题
1.在三羧酸循环的各步反应中，唯一的一次底物水平磷酸化反应是发生在由琥珀酰
辅酶A 转化成为琥珀酸的过程。
2. 在三羧酸循环中，催化两次氧化脱羧反应的酶分别是异柠檬酸脱氢酶和α-
酮戊二酸脱氢酶系。
3. 在糖酵解的过程中，有三种酶催化的反应是不可逆的，是糖酵解的限速酶，它们
分别是已糖激酶，磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
4.一摩尔葡萄糖经糖的无氧分解可生成 2 摩尔丙酮酸，再转变成 2 摩
尔乙酰辅酶A进入三羧酸循环。
5.三羧酸每循环一周，共进行四次脱氢，其中3次脱氢反应的辅酶是_ NDA+ ____，1
次脱氢反应的辅酶是_ FAD ____。
6. 三羧酸循环过程是糖、脂、蛋白质三大代谢的联系枢纽。
7. TCA是在细胞的线粒体内进行的，其中三种调控酶是柠檬酸合酶、异柠
檬酸脱氢酶、和－酮戊二酸脱氢酶。
8. 糖异生作用主要在肝组织中进行，该途径的关键酶有丙酮酸激
酶、果糖磷酸激酶和己糖激酶。
三判断题
1.丙酮酸是糖、脂、蛋白质三大代谢的联系枢纽。 ( )
2.磷酸戊糖途径为体内生物合成提供NADH。 ( )
3.糖异生的反应过程是糖酵解的逆反应。（）
4.葡萄糖进行酵解过程中，首先生成6-磷酸葡萄糖。( )
5. 6-磷酸葡萄糖是糖代谢中各个代谢途径的交叉点。（）
6. 醛缩酶是糖酵解的关键酶，催化单向反应. （）
7.三羧酸循环由乙酰辅酶A与草酰乙酸生成柠檬酸开始。( )
8.糖的有氧分解代谢仅以氧化磷酸化产生ATP。 ( ) 四名词解释
糖异生作用：生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如
葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异
生的主要器官。
五问答题
1.简略说明糖酵解过程的主要反应步骤。
答：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。
糖酵解的反应部位：胞浆。
第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸；
第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。
糖酵解的原料：葡萄糖。
糖酵解的产物：2丙酮酸（乳酸）＋2ATP.
关键步骤（底物水平磷酸化）：
1，3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸。关
键酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
2.简述三羧酸循环的主要物质反应过程。
答：在线粒体基质中进行，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的有机
酸，所以叫做三羧酸循环；有由于器中第一个生成物是柠檬酸，因此又称为柠檬酸循环；或者以
发现者Hans Krebs命名为Krebs循环。反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜
外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为：（1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠
檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。（2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O
转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶（3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放
出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶（4） a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和
CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢
酶（5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶（7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶（8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶小结：一次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。此外，还生成一分子ATP。
3.比较糖酵解途径和糖异生途径的异同点。
答：途径基本一样，因为酵解之中大部分反应是可逆反应，而二者方向相反。酵解的3个不可逆反应，即己糖的磷酸化，二磷酸化和磷酸烯醇式丙酮酸脱磷酸，则有另外的酶和反应途径，最终可达酵解的初始物质，即葡萄糖。
第八章脂代谢
2. 三羧酸中不存在的酶是____C_____。 03B
A. 延胡索酸酶
B. 乌头酸酶
C. 丙酮酸脱氢酶
D. 异柠檬酸脱氢酶
3. 在三羧酸循环中伴随有GTP生成的反应有____C_____。
A. α－酮戊二酸琥珀酰辅酶A
B. 柠檬酸α－酮戊二酸
C. 琥珀酰辅酶A 琥珀酸
D. 琥珀酸延胡索酸
4. 在磷酸戊糖途径中，参与了反应的戊糖的种类有___B______种。
A. 1
B. 3
C. 2
D. 5
5. 直接参与脂肪酸合成的物质是____B_____。
A. 乙酰辅酶A
B. 丙二酸单酰－辅酶A
C. ATP
D. NADH+ + H
6. 脂肪酸活化后，长链的脂酰辅酶A分子进入线粒体内部的转运载体是__C____。
A. 柠檬酸
B. 酰基载体蛋白
C. 肉碱
D. 辅酶A
二填空题
1. 脂肪酸分解代谢的主要途径是β-氧化，此途径代谢产物是乙酰辅酶
A ，而直接参与脂肪酸从头合成的物质是丙二酸单酰辅酶A 。
2．含2n个碳原子的饱和脂肪酸经__ n-1___次β－氧化才能完全分解为乙酰辅酶A，同时生成 n-1 个FDAH2和NADH+H+。
5. 脂酰COA需通过肉毒碱作用透过线粒体内膜。
6.脂肪酸合成过程中，乙酰COA来源于糖的分解、脂肪酸的氧化和
生酮氨基酸。
三判断题
1.一分子软脂酸完全氧化成为乙酰CoA需要进行8次β-氧化过程。 ( )
2. 脂肪酸活化在细胞浆中进行，脂酰辅酶A的β—氧化在线粒体内进行。
（√）
4. 胞浆中合成脂肪酸的原料乙酰CoA来自脂肪酸的β-氧化。( )
5. 脂肪酸活化形成脂酰CoA时，需要消耗两个高能磷酸键。( √ ) 6．脂肪酸经活化后进入线粒体内进行β - 氧化，需经脱氢、脱水、再脱氢和硫解等
过程。（）
7. 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸β - 氧化的逆反应。（）
8. 3-磷酸甘油的其中一个去路是首先转变为磷酸二羟丙酮，再进入EMP代谢。
（√）
四名词解释：脂肪酸的活化酮体
五问答题
1.简述脂肪酸的β－氧化过程。
答：脂肪酸的β-氧化过程：和葡萄糖一样，脂肪酸参加代谢前也先要活化。其活化形式是硫酯
——脂肪酰CoA，催化脂肪酸活化的酶是脂酰CoA合成酶。脂酰CoA进入线粒体，催化脂肪酸β-
氧化的酶系在线粒体基质中，但长链脂酰CoA不能自由通过线粒体内膜，要进入线粒体基质就需
要载体转运，这一载体就是肉毒碱。脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱
氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。几个循环后，
偶数碳原子的脂肪就都成乙酰CoA了，然后就进入三羧酸循环彻底氧化。
2. 比较脂肪酸的从头合成与脂肪酸β-氧化的主要区别。
答：区别点从头合成β—氧化细胞中发生部位细胞质线粒体酰基载体ACP-SHCoA-SH
二碳片段的加入与裂解方式丙二酰单酰CoA乙酰CoA电子供体或受体NADPHFAD、NAD+
酶系七种酶和一个蛋白质组成复合物四种酶原料转运方式柠檬酸转运系统肉碱穿梭系
统羟脂酰化合物的中间构型D-型L-型对二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变
化消耗7个ATP和14NADPH产生106个ATP。
第九章氨基酸代谢
一、选择题
2. 鸟氨酸循环的主要生理意义是___A_ ___。
A. 把有毒的氨转变为无毒的尿素
B. 合成非必需的氨基酸
C. 产生精氨酸的主要途径
D. 产生鸟氨酸的主要途径
3. 有关鸟苷酸循环，下列说法错误的是____A_____。
A. 循环作用的部位是肝脏线粒体
B. 循环中瓜氨酸不参与天然蛋白质的合成
C. 氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体中
D. 尿素由精氨酸水解而得
4. 催化α－酮戊二酸和NH3生成谷氨酸的酶是___C______。
A. 谷丙转氨酶
B. 谷草转氨酶
C. 谷氨酸脱氢酶
D. 谷胺酰胺合成酶
5.联合脱氨基作用所需的酶有____B_____。 A.
转氨酶和D—氨基酸氧化酶 B. 转氨酶和L—谷氨酸脱氢酶
C. 转氨酶和腺苷酸脱氢酶
D. 腺苷酸脱氢酶和L—谷氨酸脱氢酶
二填空题
1.生物体内大部分氨基酸的脱氨基方式是联合脱氨基作用，氨基酸通过脱氨基
作用生成的氨，在人体和哺乳动物体内的代谢总产物是尿素，此生化反应过
程称为鸟氨酸循环循环。
2. 蛋白质脱氨基的主要方式有氧化脱氨基作用、转氨作用和联合脱
氨基作用。
3.合成丙氨酸族氨基酸共同的碳架来源于糖酵解中间代谢物_ 丙酮酸 _, 天冬氨酸
族氨基酸共同的碳架来源于TCA循环中间代谢物天门冬氨酸。
三判断题
1．每一种氨基酸只有一种t-RNA作为转运工具。 ( )
2. 转氨基作用是体内普遍存在最重要的一种脱氨基作用。（）
3. 鸟氨酸循环作用的终产物是尿素。 ( )
4. 氨基酸的碳骨架进行氧化分解时，先要形成能够进入三羧酸循环的化合物。
( )
四名词解释
生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。
生酮氨基酸：经过代谢能产生酮体的氨基酸。
联合脱氨基作用：转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满
足机体排泄含氮废物的需求。
五问答题
1.简述氨基酸的碳骨架进入三羧酸循环彻底氧化分解的途径。
2.说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义。
答：鸟氨酸循环是在肝线粒体和胞质中以NH
3和CO
2
为原料合成尿素的循环反应。循
环过程可分为四步：①氨基甲酰磷酸的合成；②瓜氨酸的合成；③精氨酸的合成；④
精氨酸水解生成尿素。每循环一次，消耗2分子NH
3和1分子CO
2
形成1分子尿素，耗
能4ATP。关键酶是精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素中的2个N原子分别来自NH
和天冬
3
氨酸。其生理意义是肝脏将有毒氨转变为无毒的尿素，经肾脏排出。这是机体最重要
的解除氨毒的方式。
第十章核甘酸代谢
一、选择题
1. 嘧啶核苷酸从头合成的第一个核苷酸是___D______。
A. 胞嘧啶核苷酸
B. 尿嘧啶核苷酸
C. 胸腺嘧啶核苷酸
D. 乳清酸核苷酸
2. 嘌呤环1号位N原子来源于___B______。
A. 谷胺酰胺
B. 天冬氨酸
C. 天冬酰胺
D. 甘氨酸
3. 嘌呤核苷酸从头合成的第一个核苷酸是____B_____。
A. 腺嘌呤苷酸
B. 次黄嘌呤核苷酸 C鸟嘌呤苷酸 D. 黄嘌呤核苷酸
4. 嘧啶环1号位N原子来源于___B______。
A. 谷胺酰胺
B. 天冬氨酸
C. 天冬酰胺
D. 甘氨酸
5. 下列各种核苷酸在人体中分解时不产生尿酸的是____C_____。
A. 腺嘌呤核苷酸
B. 次黄嘌呤核苷酸
C. 胞嘧啶核苷酸
D. 鸟嘌呤核苷酸
6. 下列物质中，作为合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的共同原料是____B_____。
A. 甲酸
B. 二氧化碳
C. 甘氨酸
D. 谷氨酸
二填空题
1.在核苷酸碱基的从头合成途径中，嘧啶环上N-1来源于化合物天冬氨酸，而嘌
呤环上C-4、C-5、N-7来源于化合物甘氨酸。
2.在核苷酸的从头合成途径中，碱基嘌呤和嘧啶均需要的原料有 CO2 、天冬氨酸
和谷氨酰胺。
3.氨基酸和α-酮戊二酸之间通过转氨基作用生成谷氨酸，催化这一反应的酶的
辅酶是磷酸吡哆醛。
4.核苷酸合成的包括从头合成途径和补救途径两条途径。
5.人类内嘌呤代谢的主要终产物是尿酸。
三判断题
1.黄嘌呤酶既可以以黄嘌呤作为底物，也可以以次黄嘌呤作为底物。 ( )
2.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成途径很相似，二者都是先合成碱基环结构，然
后碱基再与磷酸核糖相连接。 ( )
3.核苷酸从头合成途径中，核糖总是反应起始物之一。 ( )
第十一章遗传信息的传递
一、选择题
1. 真核生物mRNA多数在5′末端有__C ___。
A. 起始密码子
B. Poly（多聚）A尾巴
C. 帽子结构
D. 终止密码子
2. 参与大肠杆菌DNA修复合成的酶是___B_ ___。
A. DNA聚合酶α
B. DNA聚合酶I
C. DNA聚合酶γ
D. DNA聚合酶Ⅲ
3. tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是___A ____。
A. 氨基酸臂和反密码子环
B. 氨基酸臂和TψC环
C. TψC环和可变环
D. 反密码子臂和反密码子环
4. 在DNA的复制过程中，参与真核生物RNA引物合成的酶是___A ____。
A. DNA聚合酶α
B. DNA聚合酶β
C. DNA聚合酶γ
D. DNA聚合酶δ
5．需要以RNA为引物的过程是___B______。
A. 转录
B. DNA的复制
C. 翻译
D. 逆转录
6. 有关蛋白合成的终止阶段，正确的叙述是____A_____。
A. 某种蛋白质因子可识别终止密码子
B. 一种特异的tRNA可识别终止密码子
C. 终止密码子有两种
D. 终止密码子都是由U、G、A三种核苷酸构成
7.真核细胞mRNA的转录后加工方式不包括___D______。
A. 在尾部加多聚A尾巴
B. 去除内含子，拼接外显子
C. 合成5′的帽子结构
D. 加接3′的CCA末端
8. DNA指导的RNA聚合酶由数个亚基组成，其核心酶的组成是___A______。
A. ααββ
B. Ααββ′δ
C. Ααβ′
D. Ααββ′
9. 以下有关核糖体的论述不正确的是____D_____。
A. 是蛋白质合成的场所
B. 核糖体小亚基参与翻译起始复合物的形成
C. 核糖体大亚基含有肽基转移酶活性
D. 是贮藏核糖核酸的细胞器
二填空题
1.在蛋白质的生物合成过程中，核蛋白体循环包括进位、转肽和移位三个步骤周而复始地进行。
2.参与DNA复制的主要酶包括 DNA聚合酶和 DNA连接酶。参与RNA生物合成（转录）的主要酶是 RNA聚合酶。
3.真核生物mRNA在转录后需要经过复杂的加工，主要包括在5′-端添加帽子结
构，3′-端添加 polyA尾，及切除内含子拼接外显子等。
4.原核生物第一个肽键的合成是__ P__位上的fMet-tRNA fMet酰基与 A 位上的AA-
tRNA的氨基进行反应。
5.蛋白质翻译延长阶段的进入，是指__氨基酰-tRNA ___进入_ A _位。翻译延长阶段
的移位是指核糖体与_ Mrna _做相对运动。
6. 核糖体上有A和P两个位点，A位点是氨基酰-tRNA 结合位点。
9.大肠杆菌染色体DNA分子的合成分起始、延长和终止三个阶段。
10. 脂肪酸β-氧化中活性脂肪酸的形式是__脂酰-COA __；在蛋白质生物合成中，活化氨基酸的形式是_氨酰-tRNA _。
三判断题
1. DNA的两条链在复制时，一条按3′→5′方向合成，另一条按5′→3′方向合成。（×）
2. 嘧啶的合成是从PRPP开始，经过一系列酶的作用再形成嘧啶环，最后生成尿嘧啶核苷酸。（×）
四名词解释
分子杂交：确定单链核酸碱基序列的技术。其基本原理是待测单链核酸与已知序列的单链核酸（叫做探针）间通过碱基配对形成可检出的双螺旋片段。
半不连续复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。
冈崎片段：相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残基），是在DNA的滞后链的不连续合成期间生成的片段，这是ReijiOkazaki在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。
十二综合
选择题
1. 下列各组物质含相同的碳原子数，当彻底被氧化时生成ATP数最多的是___B
____。
A. 3个葡萄糖
B. 1个硬脂酸
C. 6个丙酮酸
D. 3个柠檬酸
2. 下列途径主要发生在线粒体的是___B______。
A. 糖酵解途径
B. 三羧酸循环
C. 戊糖磷酸途径
D. 脂肪酸从头合成途径
论述题：(15分)
1. 请分析三羧酸循环在人体糖类、脂肪、蛋白质及核酸的物质代谢中的作用。
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波 长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素 称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH ）:是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
生物化学考试重点笔记(完整) 版． 临床医学
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每 克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 天:2带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（） 3、
冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 2 临床医学 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽
?第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biｏchｅmｉstrｙ）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 ?二、生物化学的发展： 1。叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。?2．动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期.就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 ３．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。??三、生物化学研究的主要方面: １.生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。?2。物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢,分解代谢，物质互变,代谢调控，能量代谢几方面的内容。?3.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系.?5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能?一、氨基酸: ?1。结构特点:氨基酸(aｍiｎo acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有2０种,除脯氨酸为α—亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为Ｌ-α—氨基酸. 2.分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸（8种）;②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸（Gｌｕ和Asp）；④碱性氨基酸(Lys、Ａｒg和Hiｓ）。 ?二、肽键与肽链： 肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α－氨基经脱水而形成的共价键（－ＣO—NH—)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端）与自由羧基端(Ｃ端)，肽链的方向是N端→C端. 三、肽键平面(肽单位）: ?肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。?1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。?2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ?⑴α-螺旋:其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3。6个氨基酸残基，螺距为0。54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧. 影响α—螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。?⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=Ｏ和N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。?⑶β—转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。?⑷无规卷曲：主链骨架无
生物化学知识总结 第一章 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、0、N、S o 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% o 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（ami no acid ），即蛋白质组成单体 或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨 基酸）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1 ?氨基连接在a - C上，属于a -氨基酸（脯氨酸为a -亚氨基酸）。 2. R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸 都是L-型。 （二）氨基酸的分类 1?按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2?按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R （烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（人。）、缬（Vai）、亮（Leu）、异亮（lie）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R （羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn ）、 谷胺（Gin）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu ）、赖（Lys ）、精（Arg ）、组（His ），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 （三）氨基酸的重要理化性质 1 .一般物理性质 a -氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 0C以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪 氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析岀。 芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收 峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 2 .两性解离和等电点（isoelectric point, pl ） 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性 电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈 电中性， 此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 3 ?氨基酸的化学反应 氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。 2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:
生物化学笔记 The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020
生物化学笔记 一蛋白质的共价结构 1.氨基酸（amino acid） －20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质 －人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构 ●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨 基），—R(R集团) 羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构 ●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构 ●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性： ?独特的折叠结构 ?溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用 ?聚集状态：单体，二聚体等 ?与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性 ?修饰 ●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律， 其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的 ●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例 如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变） 1．2氨基酸分类（根据极性分类） 在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类： ?非极性氨基酸（Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M. Pro-P） 性质：1.具有疏水性 2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子） 3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形 成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定 反应。 4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中 心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结 构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十 分重要作用 5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合
1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为
WEEK 1：Overview of the cardiovascular system Learning Objective ? explain the basic anatomy of the heart and its arrangement into 4 chambers. ? describe the location and function of the heart valves. ? list in sequence the direction of blood flow through the four chambers of the heart. ? appreciate that blood flows in series through the systemic and pulmonary circulations. ? explain what causes fluid to flow through a tube. ? understand the relationship between blood flow, pressure and resistance ? appreci ate the three factors that influence the resistance to flow through a tube. Why do we have a circulatory system? distribute nutrients/hormones O2 remove wastes + CO2 thermo regulation transport antibodies and white blood cells penile erection Heart (pump) Aortic and Pulmonary Valves ?(semilunar valves) Allow flow from ventricles into arteries (aorta or pulmonary artery) ?but prevent backflow from arteries to ventricles Atrioventricular Valves ?mitral (bicuspid) valve (between left atrium and ventricle) ?tricuspid valve (between right atrium and ventricle) Allow flow from atria into ventricles ?but prevent flow from ventricles back into atria Difference in pressure causes flow Flow is always from region of high pressure to region of lower pressure It is the DIFFERENCE in pressure that is important, not the absolute pressure. Flow is proportional to the pressure difference (F P) Directly proportional if flow is laminar.
1.1 蛋白质的分子组成 构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸） 【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】 含硫氨基酸：半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸） 脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸 20种氨基酸的理化性质：等电点、紫外吸收（Tyr、Trp含共轭双键，A280）、茚三酮反应【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】 1.2 蛋白质的分子结构 一级结构：氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键 二级结构：局部主链骨架原子（Cα、N、Co）构象氢键 螺旋（个残基上升一圈，螺距），折叠（平行和反平行，个残基）转角转角处常有，无规卷曲 超二级结构（αα、βαβ、ββ）模体 三级结构：全部氨基酸残基相对空间位置次级键 四级结构：亚基相对空间位置和连接处布局次级键肽单元（Cα1、C、O、N、H、Cα2） 1.3 蛋白质结构与功能的关系 尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键 【肌红蛋白与血红蛋白】 肌红蛋白（Mb）为单一肽链蛋白质，含有一个血红素辅基； 血红蛋白（Hb）四个亚基（2α、2β），每个亚基都有一个血红素辅基； 肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似； 肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线； 血红蛋白有紧张态（T）和松弛态（R），R态为结合氧的状态。 蛋白质构想改变引起疾病：疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病 1.4 蛋白质的理化性质 两性电离、胶体性质（水化膜和电荷效应维持稳定）、双缩脲反应（检测蛋白质水解程度） 1.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析 透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。 丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法 既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心 ＊简答题或论述题： 1、简述α-螺旋结构的主要特征 要点：右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定 2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能？ 要点：非α肽键、巯基、体内重要还原剂 3、蛋白质变性后有什么改变？ （1）生物活性丧失（2）空间结构被破坏、肽键完好（3）溶解度降低 （4）黏度增加（5）不易结晶、易沉淀（6）易被蛋白酶水解