第一章绪论
1 生物化学的英文术语是_____ _。
2 生物化学是从___ __和____ __ 学科中分出来的一门独立学科。
第二章蛋白质
1 当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带__ 电；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带电。
2 维持蛋白质一级结构的主要作用力为，维持蛋白质二级的主要作用力为，三级结构的主要作用力主要有、等。
3 组成蛋白质的氨基酸有种，它们大多是型α-氨基酸，除外都具有旋光性。但它们在可见光区一般都光吸收，但、和等三种芳香族氨基酸却具有明显的紫外光吸收能力，所以蛋白质在nm处有特征性的最大光吸收峰。
4 在α-螺旋结构中，氢键与螺旋长轴是关系，在β-片层结构中，氢键与片层长轴是关系。
5 盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ _，称为现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度，称为现象。
6 组成蛋白质的氨基酸主要有种，除为亚氨基酸外，其余都是α-氨基酸。
7 由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链中有5 个肽平面，有个游离羧基。
8 半胱氨酸是含基的氨基酸。
答案: -SH(巯基)
9 蛋白质分子结构包括结构和结构。
10 蛋白质的一级结构是由通过键连接而成的多肽链。
11 蛋白质分子的基本组成单位是。蛋白质的一级结构维持作用力是。蛋白质的分子结构决定蛋白质的和。
12 蛋白质二级结构主要有和形状，维持其稳定结构的化学键是。
13 多肽链中含有游离α-氨基的一端叫末端，含有游离α-羧基的一端
叫末端。
14 人体体液中蛋白质的等电点是左右，在组织和体液中解离为离子。
15 蛋白质亲水胶体稳定的两个基本因素是和。
16 维持蛋白质空间结构的次级键有、和等。
17 血浆清蛋白的等电点为4.6，在血液中带电荷，在电场中向极移动。
18 常用沉淀蛋白质的方法有、、、和、。
19 蛋白质的主要物理化学性质有、、、和、、、。
20 按照蛋白质化学成分将其分为和。结合蛋白质是由蛋白部分和部分结合而成。
21 在一定条件下，带电粒子在电场中的泳动方向主要取决于带电粒子自身，而泳动速度主要取决于带电粒子的、以及。
22 测定蛋白质含量最经典和准确的方法是法。在生产实际中应用很广，灵敏度高，但受氨基酸组成差异影响及一些试剂干扰的方法是法。
23 参与组成蛋白质的氨基酸主要有种，蛋白质在nm处有特征性的最大光吸收峰，利用此性质能快速、简便地。
24 当氨基酸处于等电状态时，主要是以离子的形式存在。
25 不是所有氨基酸在紫外光下都有光吸收，主要是_____ _、___ ___、和___ __等有紫外吸收，其中以_____的紫外吸收能力最强。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸，特别是含_____的量最多，所以蛋白质这个特性常用来。
26 蛋白质中的含量比较恒定，平均为。
27 “Amino acid”的中文意思是，“蛋白质”的英文为，“变性”的英文为，“复性”的英文为，“Salting in”的中文意思是。
28 测得某生物样品蛋白质12.5克，该样品中含氮克。
29 写出下列氨基酸的三字和单字符号，或者三字符号所代表的氨基酸：
脯氨酸/ ，His 。
30 “盐析”的英文是，“抗原”的英文为，“抗体”的英文为。
第三章核算化学
1 第二信使的英文是。
2 核苷酸的组成成分有、和。
3 核苷由和组成，通过键连接而成。
4 单核苷酸由和组成，单核苷酸是的酯。
5 组成核酸的基本单位是。
6 组成核酸的戊糖有和两种，根据所含戊糖的不同可将核酸分为和两大类。
7 DNA主要存在于并与结合而集中在染色体。
8 RNA主要存在于，根据其功能又可分为、和三种。
9 DNA的二级结构是结构。
10 核酸分子中单核苷酸之间靠键相连接，而互补的碱基之间靠键相配对。
11 在DNA中碱基互补的规律是和。
12 在RNA局部双螺旋中碱基互补的规律是和。
13 在ATP中有个高能磷酸键。
14 tRNA的二级结构为形，其柄部称为臂，顶部的环称为，环的中间含有。
15 二磷酸核苷和三磷酸核苷都是含有键的化合物。
16 维持DNA双螺旋结构的作用力主要是和。
17 DNA的二级结构为，脱氧核糖基和磷酸基位于其侧，碱基位于。
18 核酸分子中, 核苷酸之间的连接键为__________________。蛋白质分子中氨基酸之间的连接键是____________________。
19 DNA中的嘌呤碱是和；RNA中的嘌呤碱是以及；DNA中的嘧啶碱是和；RNA中的嘧啶碱是以及。
20 核酸可以分为和两大类。核酸的基本组成单位是，其又由、和组成。其中由和组成的化合物称
为核苷，而又可分为碱基和碱基。
21 tRNA称为，其反密码环中间有3个相连的单核苷酸组成，tRNA的功能是；
mRNA称为，其功能是
rRNA称为，其功能是。
22 DNA双螺旋直径为nm，螺旋每上升一圈包括约个碱基对。脱氧核糖基和磷酸基位于双螺旋的侧，碱基位于侧。
23 稀有碱基最多的核酸是。
答案: tRNA
24 DNA二级结构的重要特点是形成结构，此结构的两边是脱氧核糖基和
磷酸基形成骨架，而结构的内部是由通过键相连而成。
25 ATP的中文意思是_____ ___。
第四章酶
1 酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
3 当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
4 酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
5 酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
6 酶的英文是。
7 酶的催化效率可比一般催化剂高倍，其加快反应的作用在于。
8 单纯酶的催化活性仅由它们的结构所决定。
9 结合酶的催化活性，除蛋白质部分外，还需要，它们可以是，也可以是。
10 酶的辅助因子可根据它与酶蛋白结合的紧密程度不同分为和两大类。
11 LDH同工酶在心肌以活性最高，其作用是使反应趋向于，
有利于心肌获得。
12 酶所以能起催化作用，加快化学反应，是由于能降低反应的。
13 酶活性中心的必需基团有两种，一种是基团，还有一种是基团。还有一些必需基团位于酶的以外部位。
14 无活性状态的酶的前身物称为，其转化成有活性的酶的过程称为。
15 酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有、、、以及和。
16 决定结合酶特异性的是，而辅助因子在催化反应中则直接
对、或起传递作用。
17 当底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧，两者成关系；随底物浓度继续增高，反应速度与底物浓度不再成关系，反应速度的增加逐渐。
18 温度对酶促反应速度的影响表现为，一方面，随着温度升高，酶促反应速度，另一方面，随着温度升高，当酶促反应温度在高到一定温度时。
19 是胃蛋白酶原激活剂，是胰蛋白酶原的激活剂，是唾液淀粉酶的激活剂。
20 抑制剂按其作用方式可分为和。
21 可逆抑制剂与酶蛋白通过结合，能用法将其除去。
22 根据竞争性抑制的特点，在使用磺胺类药物时，必须保持血液中药物浓度远高于的浓度，才能发挥有效的作用。
23 脲酶只能催化尿素水解，而对尿素的各种衍生物都不起作用，这是酶的。
24 全酶是由______ _____和________ __ _两部分组成，后者可分为___ ______，和两类。
25 磺胺类药物能抑制某些细菌的生长，是因为磺胺类药物是对氨基苯甲酸的，能性地抑制细菌体内的酶，从而妨碍了的合成。
第五章维生素
1 Vitamin的中文意思是。
2 脂溶性维生素包括维生素、、、和等。
3 维生素D3必须经过羟化反应生成，才具有活性，
可用于儿童的防治，以及成人的、防治。
4 维生素D3必须在、等器官进行羟化反应生成，
才具有的生物活性。
5 维生素缺乏的主要原因有、、，和。
6 维生素的英文名称为。
7 水溶性维生素包括维生素B族和。维生素B族有、、以及、、、等。
8 叶酸缺乏可引起。
9 维生素A的生物化学功用有、和等，缺乏易导致和病。
10 维生素C的生物化学功用是、、等。
11 维生素K缺乏时凝血时间，引起。
12 维生素B1在体内以的活性形式（简称）
参与代谢。
13 脂溶性维生素摄入过量易引起，是因为而造成的。
14 维生素B2在体内可形成和两种活性形式，它们的全名
为和，都可有型和型两种状态。
15 维生素D又名和，前者主要根据结构和功能命名，后者主要根据所防治的疾病命名。
16 维生素PP包括和，其活性形式是和两种活性形式，它们的全名为和，都可有型和型两种状态。
17 维生素E又名，是良好的剂。
18 维生素B6的活性形式是，可充当、酶的辅酶。
第六章激素
1 目前已发现的一些重要的第二信使有、、、、等。
2 胰高血糖素属于类激素，可使血糖浓度，与激素有拮抗作用，与和有协同作用。
3 肾上腺素属于类激素，其作用机理是模式。
4 Hormone的中文意思是。
5 Receptor 的中文意思是，其化学本质为。
6 激素按化学本质可分为和两大类，其中含氮类激素又可分为、和激素三类。
7 激素的作用特点主要有、、、，与和等。
8 激素是由及产生，对机体代谢和生理机能发挥作用的量的分子。
9 激素受体的英文是。
第七章糖类代谢
1 糖酵解和有氧氧化之间的纽带是。
2 红细胞中无，所以只能从获得能量。
3 糖酵解的终产物是，它在代谢上是个“死角”，它的继续代谢必须先恢复到。
4 糖的分解代谢主要包括、和三个代谢途径。
5 糖在体内的主要生理功能是通过糖在体内的代谢实现的。
6 糖的主要生理功能是，各种单糖在被吸收，经送至肝。
7 血糖的英文是。
8 糖异生基本上是糖酵解的过程，但糖酵解途径中的三个反应是糖异生途径中的。
9 是机体进行糖异生的主要部位，中也有糖异生，在饥饿时也成为糖异生的重要器官。
10 沟通糖代谢各条途径的中间产物为。
11 糖原合成的关键酶是。
12 磷酸戊糖通路的主要生理意义是产生了两种重要的物质，即和。前者为体内核酸的合成提供，而后者主要是提供细胞代谢所需的。
13 三羧酸循环在细胞内进行，从与合成开始，
至再生成结束，每循环一次消耗掉1个基，生成两分子，脱掉四对，释放大量能量，同时形成分子ATP。
14 三羧酸循环是彻底氧化中基部分的氧化机构。
15 调节血糖的激素最重要的是和。
16 糖异生的四个关键酶是、、和。
第八章生物氧化
1 琥珀酸脱氢酶的辅基是，其分子中含有维生素；丙二酸的化学结构
与相似，所以丙二酸可作为琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
2 NADH氧化呼吸链氧化磷酸化的偶联部位是、及，氰化物和CO抑制部位在。
3 1mol（NADH+H+）或FADH2进入呼吸链通过氧化磷酸化能生成或mol ATP。
4 体内生成ATP的方式有和，其中以为主。
5 细胞色素都是以为辅基的色蛋白，呼吸链中的2个电子在细胞色素体系中
按顺序传递给氧。
6 生物的新陈代谢可分为和。其中是耗能的，而是产能的。
第九章脂类代谢
1 MVA是的缩写。
2 TG是的缩写。
3 是合成脂肪酸的主要原料，脂肪酸的合成是在内进行，反应中所需NADPH+H+来自。
4 脂肪酸β-氧化过程中第一次脱氢由接受，第二次脱氢由接受。
5 脂肪酰辅酶A在进行一次β-氧化就分解出1分子，而脂肪酰辅酶A缩短了个碳原子。
6 脂肪β-氧化过程是在细胞的中进行，而脂肪的合成是在细胞的中进行。
7 脂肪酸β-氧化除了脱氢反应外，还有和反应。
8 HMGCoA是的缩写。
9 VLDL是的缩写。
10 HDL是的缩写。
11 LDL是的缩写。
12 人体的必需脂肪酸主要包括、、。
13 必需脂肪酸是指人体正常生长所必需，而体内又不能合成，必须由食物供给的脂肪酸，主要包括、和。
14 CM是的缩写。
15 脂肪酸中间代谢产物所形成的_____ ___、____ ____和__ ___三者统称为酮体，其又称为体内的第四种，具有_______ _ 的生理意义。
16 血脂的英文是。
17 血浆脂蛋白的颗粒表面是基团，而颗粒内部是基团。
18 血浆脂蛋白的脂类包括、、和。
19 、、三者统称为酮体。酮体合成的主要器官是，合成的原料是。
20 合成胆固醇能力最强的器官是，其次是。
21 胆固醇在肾上腺皮质内可转变成，在性腺内可转化成。
22 合成胆固醇的原料是，合成反应的限速酶是。
23 脂肪酸β-氧化过程包括、、和四个连续反应步骤。
24 采用电泳分类法可将血浆脂蛋白分为、、和四种。
25 是脂肪动员的关键酶。
第十章氨基酸代谢
1 Essential amino acid的中文意思是。
2 人体必需的氨基酸包括___________、______________、___________、____________、_______________、_______________、_______________、____________等八种（请用英文三字简写符号表示）。
3 氮平衡可分为三种类型，即___ __、____ _、_ ____。
4 必需氨基酸是指机体生理活动必需，体内不能合成，必须由提供。若供应不足会影响机体健康的氨基酸，主要包括：、、、和、、、、等。
5 人体必需氨基酸包括__ __ _、__ _ __、__ ___、__ _ __、___ _ _、__ __ _、___ __、___ __等八种。对小儿而言，____ _和_____也是必需的。还有些氨基酸是由必需氨基酸在体内合成，如__ ___和____ _，又称半必需氨基酸。
6 蛋白质营养价值高低主要决定于其所含必需氨基酸的__ ___、__ ___及__ ___同人体需要的是否接近。
7 提倡豆类和谷类食物混合食用，是因为豆类蛋白质中富含___ __，缺少_ ____；而谷类蛋白质中与此相反，两者混合食用，可以_ ____。
8 体内____ _中的氨基酸和__ ___中的氨基酸合称氨基酸代谢库。
9 体内最重要的氨基转移酶有___ __和__ ___。
10 联合脱氨基作用是___ __和_ ____两种作用的联合进行。
11 氨在_____中通过__ _ __循环生成__ __经___ __排泄。
12 肝功能严重受损，血氨浓度__ ___，而血中尿素含量__________。
13 谷氨酸脱去羧基生成__ ___。
14 ____ _、___ _ _、___ __和____ _等氨基酸在体内分解代谢时可产生一碳单位，参与代谢的辅酶为___ __。
15 氮平衡可分为三种类型,即、、和。通常在饮食适宜的情况下，正常成年人处于平衡；儿童、孕妇及消耗性疾病康复期的人处于平衡；消耗性疾病患者处于平衡，分别反映了组织蛋白质的合成量、、分解量。
16 S-腺苷蛋氨酸可通过_______ ___循环产生，是体内供给___ _______的活性形式。
17 含硫氨基酸包括___ __、_ ____和_ ____三种。
18 四氢叶酸的___ __和__ ___位是结合一碳单位的位置。
19 氨基喋呤等抗癌药物能抑制癌细胞的生长，是因为它们是的结构类似物，能性地抑制酶，从而妨碍了的合成，干扰了代谢。
第十一章核苷酸代谢
1 补救合成途径是指在组织细胞内利用游离的或来合成的途径。其生理意义在于节省和，而且对于没有酶系的组织器官很重要。
答案: 2 嘌呤核苷酸合成的原料有、、、、及，它们先在磷酸核糖焦磷酸酶催化下生成，然后经一系列酶催化生成，最后转变成与。
3 合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的主要器官是。
4 胸腺嘧啶脱氧核苷酸只能由的甲基化产生。
5 合成嘧啶核苷酸的原料是、、和，首先合成，然后进一步转变为、、和。
第十二章基因遗传和表达
1 RNA分、和，它们在蛋白质生物合成中的主要功用分别是、和。
2 “Translation”的中文意思是。
3 “Gene”的中文意思是。
4 DNA复制时主要需、和三种酶参与。DNA复制合成时的方向是。
5 反转录是以为模板，根据碱基配对原则，在反转录酶催化下，合成的过程。
6 mRNA上所携带的遗传信息是从链上转录下来的。因此，把mRNA中相邻的个
碱基称为一个遗传密码，其分别表示20种。
7 tRNA是氨基酸的，氨基酸的活化就是在氨基酸活化酶催化下形成。
8 蛋白质合成的起始复合物是由、、和组成的。在肽链合成起始后，肽链的延长可分为、和三步。
9 蛋白质合成转录水平调节时，启动子的调节基因产生一种，当其与基因结合时，就了该基因，使转录不能进行，从而使蛋白质合成停止。
10 冈崎片段是合成时的中间产物。
11 生物体内遗传信息的正确传递，依赖和合成的正常进行。
12 很多抗生素对蛋白质合成有影响，如氯霉素能与细菌的结合，链霉素能与细菌的结合，四环素能抑制氨基酰-tRNA的，用于抗肿瘤治疗的光辉霉素等能，从而影响了复制和转录作用。
13 tRNA称为，其功能为，二级结构为形，其柄部称为臂，为结合部位，顶部的环称为，环的中间含有，决定了。
14 DNA复制的英文是。
15 转录的英文是。
答案：
（绪论）
1答案: Biochemistry
2答案: 有机化学，生理学
（蛋白质）
1答案: 不带电（0），负电，正电
2答案: 肽键，氢键，疏水键，盐键或氢键
3答案: 20，L，Gly，无，Tyr，Trp，Phe，280
4答案: 平行，垂直
5答案: 增加，盐溶，降低，盐析
6 答案: 20，Pro
7答案: 5，3
8答案: -SH(巯基)
9答案: 一级结构，空间结构（立体结构，三维结构，构象）
10答案: L-氨基酸，肽键
11答案: 氨基酸，肽键，生物学功能，理化性质
12答案: α-螺旋，β-折叠，氢键
13答案: 氨基（N）末端，羧基（C）末端
14答案: 5.0，负
15 答案: 水化层，同性电荷
16答案: 氢键，盐键，疏水键（或：配位键，范德华力）
17答案: 负，正极
18答案: 盐析沉淀，有机溶剂沉淀，加热沉淀，重金属盐沉淀，生物碱试剂沉淀
19答案: 两性性质，胶体性质，变性性质，沉淀性质，光吸收性质，颜色反应，免疫学性质20 答案: 单纯蛋白，结合蛋白，蛋白部分，非蛋白
21答案: 电荷性质，带电量，分子大小，分子形状
22答案: 凯氏定氮，福林酚试剂
23答案: 20，280，监测蛋白质和测定其含量
24答案: 兼性
25答案: Trp，Tyr，Phe，Trp，Tyr，监测蛋白质和测定其含量
26 答案: N,16%
27答案: 氨基酸，Protein，Denaturation，Renaturation，盐溶
28答案: 2
29答案: Pro，P，组氨酸
30答案: Salting out, Antigen, Antibody
（核酸化学）
1 答案: Second
2答案: 磷酸，碱基，戊糖
3答案: 碱基，戊糖，N-C糖苷键
4答案: 核苷，磷酸，核苷，磷酸
5答案: 核苷酸
6答案: 核糖，脱氧核糖，核糖核酸（RNA），脱氧核糖核酸（DNA）
7答案: 细胞核（基因组），蛋白质
8答案: 细胞质，rRNA，mRNA，tRNA
9答案: 双螺旋
10答案: 磷酸二酯键，氢键
11答案: A=T，G≡C
12答案: A=U，G≡C
13答案: 2
14答案: 三叶草，氨基酸，反密码，反密码子
15答案: 高能磷酸
16答案: 氢键,碱基堆积力
17答案: 双螺旋结构，外侧，内（中央）
18答案: 磷酸二酯键，肽键
19答案: A，G，A，G，T，C，U，C
20答案: DNA，RNA，核苷酸，碱基，戊糖，磷酸，碱基，戊糖，碱基，嘌呤，嘧啶21答案: 转运核糖核酸，反密码子，在蛋白质合成中携带氨基酸；
信使核糖核酸，在蛋白质合成中作为模板；
核糖体核糖核酸，参与组成蛋白质合成的机器—核糖体
22答案: 2，10，外侧，内（中央）
23答案: tRNA
24答案: 双螺旋，脱氧核糖基，磷酸基，碱基，氢
25答案: 三磷酸腺苷
（第四章酶）
1 答案: 蛋白质，理化性质，各级结构
2答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化
3 答案: 活性中心，丧失
4 答案: 底物，产物，活性中心
5 答案: 酶促，底物，产物，酶活力
6答案: Enzyme
7 答案: 105-1013，大大降低了活化能
8 答案: 酶蛋白
9答案: 辅助因子，有机小分子，金属离子
10 答案: 辅酶，辅基
11答案: LDH1，生成丙酮酸，能量
12 答案: 活化能
13答案: 结合基团，催化基团，活性中心
14答案: 酶原，酶原的激活
15答案: 酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂
16 答案: 酶蛋白，电子、原子或某些基团
17答案: 增加，正比，正比，趋缓
18答案: 增加，酶活性丧失
19 答案: HCl，肠激酶，Cl-
20 答案: 可逆抑制剂，不可逆抑制剂
21 答案: 非共价键，透析或超滤
22 答案: 对氨基苯甲酸（PABA），抑菌
23 答案: 绝对专一性
24 答案: 酶蛋白，辅助因子，有机小分子，金属离子
25答案: 结构类似物，竞争性，二氢叶酸合成酶，二氢叶酸
（第五章维生素）
1 答案: 维生素
2 答案: 维生素A、D、E、K
3答案: 1，25-(OH)2-D3，佝偻病，软骨病，骨质疏松
4 答案: 肝，肾，1，25-(OH)2-D3，促进钙、磷吸收
5 答案: 摄取量不足，吸收障碍，需要量增加，长期服用某些药物所致
6 答案: Vitamin
7 答案: 维生素C，VB1、VB2、VB3、VB5、VB6、VB7、VB12
8 答案: 巨幼红细胞贫血
9 答案: 构成感光物质，维持上皮结构完整，促进正常生长发育，夜盲症，干眼
10 答案: 参与氧化还原，参与羟化反应，解毒作用
11答案: 延长，凝血障碍（皮下、肌肉、胃肠道出血）
12答案: 硫胺素焦磷酸，TPP，糖
13 答案: 蓄积中毒，不能随尿排泄
14答案: FMN ，FAD，黄素单核苷酸，黄素腺嘌呤二核苷酸，氧化型，还原型
15答案: 钙化醇，抗佝偻病维生素
16 答案: 尼克酸，尼克酰胺，NAD+，NADP+，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，氧化型，还原型
17答案: 生育酚，抗氧化
18 答案: 磷酸吡哆醛，氨基转移酶，脱羧基
（第六章激素）
1 答案: cAMP，cGMP，DG（甘油二酯），IP3（三磷酸肌醇），Ca2+
2答案: 含氮，升高，胰岛素，肾上腺素，糖皮质激素
3答案: 含氮激素中的氨基酸衍生物，第二信使
4答案: 激素
5 答案: 受体，蛋白质
6答案: 含氮，不含氮，氨基酸衍生物，多肽，蛋白质
7答案: 高度专一性，高效性，多层次控制系统，相互协调、拮抗和平衡，合成和分泌受神经系统控制
8答案: 内分泌腺，内分泌细胞，高效调节，微，化学信使
9答案: Hormone receptor
（第七章糖类代谢）
1答案: 丙酮酸
2答案: 线粒体，糖酵解
3 答案: 乳酸，丙酮酸
4 答案: 有氧氧化，糖酵解，磷酸戊糖通路
5 答案: 分解
6答案: 氧化供能，小肠，门静脉
7 答案: Blood sugar
8答案: 逆，不可逆，“能障”
9答案: 肝脏，肾皮质
10 答案: 葡萄糖-6-磷酸
12答案: 5-磷酸核糖，NADPH+H+，5-磷酸核糖，原料氢
13答案: 线粒体，乙酰辅酶A，草酰乙酸，柠檬酸，草酰乙酸，乙酰，CO2，氢，12 14答案: 乙酰辅酶A，乙酰
15答案: 胰岛素，胰高血糖素
16答案: 丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，F-1,6-P2酶，G-6-P酶
（第八章生物氧化）
1 答案: FAD,B2,琥珀酸，竞争性
2答案: NADH→CoQ, Cytb→c, Cytaa3→O2, Cytaa3→O2
3答案: 3，2
4答案: 氧化磷酸化，底物水平磷酸化，氧化磷酸化
5答案: 铁卟啉，Cytb→c1→c→a.a3
6答案: 合成代谢，分解代谢，合成代谢，分解代谢
（第九章脂类代谢）
1答案: 二羟甲戊酸
2答案: 甘油三酯
3答案: 乙酰辅酶A，细胞质，磷酸戊糖途径
4答案: FAD，NAD+
5答案: 乙酰辅酶A，2
6答案: 线粒体，内质网
7答案: 加水，硫解
8答案: β-羟-β-甲基戊二酸单酰辅酶A
9答案: 极低密度脂蛋白
10答案: 高密度脂蛋白
11答案: 低密度脂蛋白
12答案: 亚麻酸，亚油酸，花生四烯酸
13答案: 亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸
14答案: 乳糜微粒
15答案: 乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮，能源物质，氧化供能
16答案: Blood Lipid
18答案: 甘油三酯，胆固醇，胆固醇酯，磷脂
19答案: 乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮，肝脏，乙酰辅酶A
20答案: 肝脏，小肠
21答案: 肾上腺皮质激素，性激素
22答案: 乙酰辅酶A，HMGCoA还原酶
23答案: 脱氢，加水，再脱氢，硫解
24答案: 乳糜微粒，前β-脂蛋白，β-脂蛋白，α-脂蛋白
25答案: 甘油三酯脂肪酶
（第十章氨基酸代谢）
1 答案: 必需氨基酸
2 答案: Thr，Leu，Ile，Lys，Val，Met，Trp，Phe
3 答案: 氮总平衡，氮正平衡，氮负平衡
4 答案: 食物蛋白质，Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Leu、Ile、Val
5 答案: 赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，甲硫氨酸,苏氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸。组氨酸，精氨酸。酪氨酸，半胱氨酸
6 答案: 种类，数量，比例
7答案: 赖氨酸，色氨酸，提高蛋白质营养价值
8 答案: 血液，组织
9 答案: 丙氨酸氨基转移酶（ALT），天冬氨酸氨基转移酶（AST）
10 答案: 转氨基作用，氧化脱氨基作用
11 答案: 肝，鸟氨酸（尿素，脲），尿素，肾脏
12 答案: 升高，减少
13 答案: γ-氨基丁酸（GABA）
14 答案: 甘氨酸，丝氨酸，组氨酸，甲硫氨酸，四氢叶酸
15 答案: 氮正平衡，氮负平衡，氮总平衡，氮总平衡，氮正平衡，氮负平衡，等于，大于，小于
16答案: 甲硫氨酸（蛋氨酸），甲基
17答案: 甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸
18答案: N5，N10
19答案: 二氢叶酸，竞争，二氢叶酸还原酶，四氢叶酸，核酸
（第十一章核苷酸代谢）
1答案: 碱基，核苷，核苷酸，氨基酸，能量，从头合成途径
2 答案: 天冬氨酸，甘氨酸，谷氨酰胺，CO2，一碳单位，5-磷酸核糖，5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP），次黄嘌呤核苷酸（IMP），AMP，GMP
3答案: 肝脏
4答案: 尿嘧啶脱氧核糖核苷酸
5答案: 天冬氨酸，谷氨酰胺，CO2，5-磷酸核糖，尿嘧啶（U），UMP，UTP，CTP，dTMP （第十二章基因遗传和表达）
1答案: mRNA，tRNA，rRNA，转录DNA遗传信息，转运特定的氨基酸，组成蛋白质的合成场所-核糖体
2 答案: 转译或翻译
3答案: 基因
4答案: 引物酶，DNA聚合酶，DNA连接酶，5'→3'
5答案: RNA，DNA
6 答案: DNA，3，氨基酸
7 答案: 转运工具，氨基酰-tRNA
8答案: 小亚基，mRNA，蛋氨酰-tRNA，大亚基，进位，转肽，移位
9答案: 阻遏蛋白，操纵，抑制
10答案: DNA
11答案: DNA，RNA
12答案: 核蛋白体大亚基，核蛋白体小亚基，进位，破坏DNA的分子结构或与DNA结合成复合物等
13 答案: 转运RNA，蛋白质合成中转运氨基酸，三叶草，氨基酸臂，氨基酸，反密码环，
反密码子，转运哪种氨基酸
14答案: DNA replication
15答案: transcription
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
1.蛋白质分子的构型与构象 构型：是分子中原子的特定空间排布。当构型相互转变时，必须有共价键的断裂和重新形成。基本构型有L-型和D型两种。这种构型无法通过单键的旋转相互转换。 构象:是组成分子的原子或基团围绕单键旋转而成的不同空间排布，构象的转换不要求有共价键的断裂和重新形成,在化学上难以区分和分离。 2.内核假设原理所谓内核是指蛋白质在大自然的进化中形成的保守内部区域。这样的区域一般由氢键连接而成的二级结构单元组成。内核假设原理就是所有蛋白质的折叠形式主要决定于其内核中残基的相互作用和组织形式。遵循这样的内核原理意味着蛋白质工程无法创造出超越天然蛋白质所具有二级结构的新蛋白质二级结构。 3. van't Hoff焓平衡常数与焓/熵的关系式为：－RT lnK = △H - T△S。取对数可以变为： lnK = －△H/RT + △S/R。进一步推导可以变为：d（lnK）/d（1/T）= －△H/R。基于此，以lnK对1/T可以得到一条曲线。在这条曲线上任何一点的斜率就是△H/R，其中的△H称为van't Hoff焓。通过解析van't Hoff焓随温度变化的曲线特点，可以用于测定蛋白质体系构象平衡的转变，主要是两态转变模型的分析。也就是通过这样的曲线分析，可以预测蛋白质天然构象退在折叠时的容易程度。 4. 盒式突变法也称为片断取代法（DNA fragment replacement）。这一方法的要点是利用目标基因中具有的适当的限制性酶切位点，用具有任何长度、任何序列的DNA片断来置换或者取代目标基因上的一段DNA序列。 5、熔球态在折叠途径中第一个可以观测到的中间体是柔性无序的为折叠多肽链卷折成局部有组织的球状体，称为熔球体melton globule。熔球体具有天然态的大多数二级结构，但不如天然结构致密，蛋白质内部的密堆积相互作用尚未形成，环肽区和表面结构多数处于未折叠状态，侧链可以活动。非折叠态卷折成熔球体包含了蛋白质折叠的主要奥秘—疏水侧链的包埋。 6. 反向折叠设计在蛋白质工程中，全新蛋白质设计是以弥补天然蛋白质结构和功能在应用方面的不足为目的，根据人类所希望的结构和功能，采取工程手段，来人工设计新的氨基酸序列，这样的设计研究称为反向折叠研究。在全新蛋白质设计的反向折叠研究中，需要采取的基本策略是通过设计新的氨基酸序列,来加强或者减弱蛋白质的某些相互作用力，使设计的序列能最终具有所希望的结构和功能。 7. 功能基团的特异性修饰 蛋白质中，不仅末端氨基酸具有氨基和羧基，很多链中氨基酸侧链也具有羟基、巯基、氨基和羧基等能进行特征性化学反应的功能基团。利用这些功能基团的化学反应性可以进行蛋白质功能基团的特异性修饰。 8. 基因突变技术 在基因水平上设计并使某特定基因发生变异，对该基因所编码的蛋白质进行改造，在突变基因表达后、用来研究蛋白质结构功能的一种方法。 9. 融合蛋白质 重组DNA技术允许在体外产生不同基因和基因片段之间的融合，并且通过基因融合产生的蛋白质叫做融合蛋白质。
蛋白质组学相关试题及答案 1…Proteome(蛋白质组)：由一个细胞或者组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质，称为蛋白质组。 Proteomics(蛋白质组学)：指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴学科，即研究细胞在不同生理或病理条件下蛋白质表达的异同，对相关蛋白质进行分类和鉴定。更重要的是蛋白质组学的研究要分析蛋白质间相互作用和蛋白质的功能. 2…. Mass Spectrometer（质谱仪）：质谱仪是一个用来测量单个分子质量的仪器，但实际上质谱仪提供的是分子的质量与电荷比（m/z or m/e）。分离和检测不同同位素的仪器。即根据带电粒子在电磁场中能够偏转的原理，按物质原子、分子或分子碎片的质量差异进行分离和检测物质组成的一类仪器。质谱仪最重要的应用是分离同位素并测定它们的原子质量及相对丰度。 3. Proteome sample holographic preparation（蛋白组样品的全息制备）：（1）keep protein information（2）adapted to separation and identification methods（3）different samples,different extraction.蛋白质样品制备是蛋白质组研究的第一步，也是最关键的一步。因为这一步会影响蛋白质产量、生物学活性、结构完整性。因此要用最小的力量使细胞达到最大破坏程度同时保持蛋白质的完整性。 原则是，保持蛋白质的所有信息；选择合适的分离和鉴定方法；对于不同的样品要用不同的提取方法。 4.Post translational modification(蛋白质翻译后修饰) 肽链合成的结束，并不一定意味着具有正常生理功能的蛋白质分子已经生成。已知很多蛋白质在肽链合成后还需经过一定的加工（processing）或修饰，由几条肽链构成的蛋白质和带有辅基的蛋白质，其各个亚单位必须互相聚合才能成为完整的蛋白质分子。 5.De novo sequencing(从头测序) unknow peptide从头测序为蛋白质组研究提供了一种不用借助于任何蛋白质序列数据库信息，直接解读串联质谱数据的方法。其基本算法主要由4个部分组成：质谱图的构建、离子类型的确定、测序算法以及打分算法。
一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些
蛋白质结构与功能试题 一、问答题： 1.影响蛋白质二级结构改变的因素有哪些？ 参考答案： 温度；pH；邻近氨基酸残基的二级结构倾向；肽链中远程肽段的影响；肽段是处于分子表面还是被包埋在分子内部 2.如下图所示。多聚谷氨酸poly (Glu) 是由多个L-Glu聚合形成的多肽链，在pH为3的溶液中能 形成a-螺旋构象，当pH升高到7时，则由a-螺旋变为无规卷曲，旋光率陡然下降。同样，多聚赖氨酸poly (Lys) 在pH为10的溶液中具有a-螺旋结构，当pH降低至7时，旋光率也发生陡然下降，由a-螺旋结构变为无规卷曲。请解释pH对poly (Glu) 和poly (Lys) 构象变化的影响。 答案要点：pH=3接近Glu g-COOH的p K R (4.07)，侧链基团为质子化不带电荷状态，可形成a-螺旋结构。其余情况按此思路分析。Lys e-NH2 p K R 为10.54。 3.胶原蛋白的结构特点（原胶原分子的一级结构和高级结构） 1)在体内，胶原蛋白以胶原纤维的形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子 2)每个原胶原分子由三条左手螺旋的a链（a-肽链）组成右手超螺旋结构，每条a链约含 1000个氨基酸残基 3)a链间靠H-键和范得华力维系，胶原纤维可以通过分子内和分子间的进一步交联增强稳定 性 4)a链一级结构序列96%遵守(Gly-X-Y)n。x多为脯氨酸Pro；y多为羟基脯氨酸Hyp或羟基 赖氨酸Hly 5)胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-羟赖氨酸(Hyl)残基的碳羟基共价连接 6)具有较好的弹性和抗张强度 4.形成结构域的意义是什么？ 参考答案： 1)各结构域分别折叠，其动力学上更有利 2)结构域自身紧密装配，结构域之间的柔性连接使每个结构域间可以作较大幅度的相对运 动 3)多个结构域形成的间隙部位往往是蛋白质的功能部位，结构域的相互作用有利于蛋白质
蛋白质组学蛋白质组学相关技术及发展文献综述 蛋白质组学相关技术及发展文献综述张粒植物学211070161概念及相关内容1994年澳大利亚Macquaie大学的Wilkins和Williams等在意大利的一次科学会议上首次提出了蛋白质组proteome这个概念该英文词汇由蛋白质的“prote”和基因组的“ome”拼接而成并且最初定义为“一个基因组所表达的蛋白质”1。然而这个定义并没有考虑到蛋白质组是动态的而且产生蛋白的细胞、组织或生物体容易受它们所处环境的影响。目前认为蛋白质组是一个已知的细胞在某一特定时刻的包括所有亚型和修饰的全部蛋白质2。蛋白质组学就是从整体角度分析细胞内动态变化的蛋白质组成、表达水平与修饰状态了解蛋白质之间的相互作用与联系提示蛋白质的功能与细胞的活动规律。2蛋白质组学的分类蛋白质组学从其研究目标方面可分为表达蛋白质组学和结构蛋白质组学。前者主要研究细胞或组织在不同条件或状态下蛋白质的表达和功能这将有助于识别各种特异蛋白3目前蛋白质组学的研究在这方面开展的最为广泛其运用技术主要是双相凝胶电泳Two-dimensional gel electrophoresis2DE技术以及图像分析系统当对感兴趣的蛋白质进行分析时可能用到质谱。由于蛋白质发生修饰后其电泳特性将发生改变这些技术可以直接测定蛋白质的含量并有助于发现蛋白质翻译后的修饰如糖基化和磷酸化等4。结构蛋白质组学的目标是识别蛋白质的结构并研究蛋白质间的相互作用。近年来酵母双杂交系统是研究蛋白质相互作用时常用的方法同时研究者也将此方法不断改进5。有研究者最近发现在研究蛋白质相互作用时通过纯化蛋白复合物并用质谱进行识别是很有价值的4。3蛋白质组学相关技术目前蛋白质组学研究在表达蛋白质组学方面的研究最为广泛其分析通常有三个步骤第一步运用蛋白质分离技术分离样品中的蛋白质第二步应用质谱技术或N末端测序鉴定分离到的蛋白质第三步应用生物信息学技术存储、处理、比较获得的数据。3.1蛋白质分离技术这类技术主要是电泳其中应用最多的是双向电泳技术其他还有SDS-PAGE、毛细吸管电泳等。除了电泳外还有液相色谱通常使用高效液相色谱HPLC和二维液相色谱2D-LC。另外还有用于蛋白纯化、除杂的层析技术、超离技术等。 3.1.1双相凝胶电泳双相凝胶电泳two-dimensional gel elec—trophoresis2DE这是最经典、最成熟的蛋白质组分离技术产生于20世纪70年代中叶但主要的技术进步如实验的重复性、可操作性蛋白质的溶解性、特异性等是在近lO年取得的。它根据蛋白质不同的特点分两相分离蛋白质。第一相是等电聚焦IEF电泳根据蛋白质等电点的不同进行分离。蛋白质是两性分子根据其周围环境pH可以带正电荷、负电荷或静电荷为零。等电点pI是蛋白质所带静电荷为零时的pH周围pH小于其pI时蛋白质带正电荷大于其pI时蛋白质带负电荷。IEF时蛋白质处于一个pH梯度中在电场的作用下蛋白质将移向其静电荷为零的点静电荷为正的蛋白将移向负极静电荷为负的将移向正极直到到达其等电点如果蛋白质在其等电点附近扩散那么它将带上电荷重新移回等电点。这就是IEF的聚焦效应它可以在等电点附近浓集蛋白从而分离电荷差别极微的蛋白。pH梯度的形成最初是在一个细的包含两性电解质的聚丙烯酰胺凝胶管中进行。在电流的作用下两性电解质可形成一个pH梯度。但由于两性电解质形成的pH梯度不稳定、易漂移、重复性差80年代以后研究人员研制了固定pH梯度的胶条IPG。此种胶条的形成需要一些能与丙烯酰胺单体结合的分子每个含有一种酸性或碱性缓冲基团。制作时将一种含有不同酸性基团的此分子溶液和一种含有不同碱性基团的此分子溶液混合两种溶液中均含有丙烯酰胺单体和催化剂不同分子的浓度决定pH的范围。聚合时丙烯酰胺成分与双丙烯酰胺聚合形成聚丙烯酰胺凝胶。第二相是SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE根据蛋白质的分子量不同进行分离。此相是在包含SDS的聚丙烯酰胺凝胶中进行。SDS是一种阴离子去污剂它能缠绕在多肽骨架上使蛋白质带负电所带电荷与蛋白质的分子量成正比在SDS聚丙烯酰胺凝胶中蛋白质分子量的对数与它在胶中移动的距离基本成线性关系。SDS-PAGE装置有水平和垂直两种形式垂直装置可同时跑多块胶如Amersham pharmacia Biotech的Ettan DALT II系统可同时跑12块胶提高了操作的平行性。经过2DE
高中生物:蛋白质练习题 一.选择题 1.某氨基酸分子中含有两个氨基（－NH 2 ),其中一个氨基和羧基连在同一个碳原子上,则另一个氨基的部位应是（） A.和羧基连在同一个碳原子上 B.一定连在羧基上 C.在R基上 D.与氨基相连 2.同为组成生物体蛋白质的氨基酸,酪氨酸几乎不溶于水,而精氨酸易溶于水,造成这种差异的原因是（） A.两者R基的组成不同 B.两者的结构完全不同 C.酪氨酸含氨基多 D.精氨酸含羧基多 3.下面关于氨基酸的说法中,正确的是（） A.氨基酸是蛋白质的组成单位,是由氨基和羧基组成的 B.每个氨基酸分子都只含有一个氨基和一个羧基 C.氨基酸的种类大约有20种 D.构成蛋白质的氨基酸分子至少含有一个氨基和一个羧基,并连在同一个碳原子上 4.组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是（） A .NH—CO B.—NH—CO— C.—NH 2—COOH— D.NH 2 —COOH 5. 两个氨基酸缩合成二肽产生一个水分子,这个水分子中的氢来自（） A.氨基 B.R基 C.氨基和羧基 D.羧基 6. 谷氨酸的R基为-C 3H 5 O 2 ,在一个谷氨酸分子中,含有碳和氧的原子数分别是 （） A．4,4 B．5,4 C．4,5 D．5,5 7.若含有4条多肽链的某蛋白质分子由n个氨基酸构成,那么,它具有的肽键个数和氨基的最少个数分别是（）
A.n和n B.n－4和4 C.n和n－4 D.n－4和n－4 8.一条由10个氨基酸分子经脱水缩合而成的肽链中含有—NH 和—COOH的最小 2 数目是（） A．11和11 B．10和10 C．9和9 D．1和1 9.现有氨基酸800个,其中氨基总数为810个,羧基总数为808个,则由这些氨 基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次为（） A.798、2和2 B.798、12和10 C.799、1和1 D.799、11和9 10.现有1000个氨基酸,共有氨基1020个,羧基1050个,由它们合成的4条肽 链中,肽建、氨基和羧基的数目分别是（） A、999、1016、1046 B、999、1、1 C、996、24、54 D、996、1016、 1046 11.某二十二肽被水解成1个四肽、2个三肽和2个六肽,则这些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是（） A、6、18 B、5、18 C、5、17 D、6、17 12.胰岛素是一种蛋白质分子,它含有两条多肽链,其中A链含21个氨基酸,B链含 30个氨基酸,即共有51个氨基酸,那么胰岛素分子中含有的肽键数目是（） A．51个B．50个 C．49个D．1个 13. 已知20种氨基酸的平均分子量是128,现有一蛋白质分子由两条多肽链组成,共有肽键98个,此蛋白质的分子量接近（） A．12 800 B．12 544 C．11 036 D．12 288 14.某蛋白质分子含a条肽链,共有b个氨基酸残基,如果氨基酸的平均相对分子质量是c,则该蛋白质的相对分子质量以及水解时需要的水的相对分子质量
蛋白质组学课程试题 简答题（每题10分） 1、自由流电泳分离蛋白质的机理及其优缺点。 自由流电泳（CFFE）是在无固相支持介质的薄的矩形分离中，以缓冲液为分离介质进行生物大分子或不溶性颗粒及细胞等物质的分离纯化技术。在CFFE中，分离介质在两块平行的矩形板组成的分离腔内形成层流（两板之间的距离通常介于0.5-3.0mm）分离腔的两侧为正负电极室。被分离物质由一口径很小的输入口进入分离介质中，形成一细带，在垂直于液流的方向上加上均匀的电场后，样品中各种组分由于各自电泳迁移率的差异而各自向与所带电荷符号相反的电极以不同的速度迁移，相同电泳迁移率的物质则迁移为一窄带，在到达分离腔出口处由分级手机器收集。 优点：CFFE是一个连续的而不是分批进行的分离过程。同时由于它不使用有机溶剂、高盐溶液，及硅胶或凝胶等支持介质，分离调节相当温和，对有活性的生物材料的分离纯化提供了十分合适的分离环境。 缺点：因自由流电泳是完全无载体的液相电泳，因此除了电泳本身所固有的影响因素外（如：焦耳热，电动力学变形），还有层流（流体力学变形）以及一些综合因素的影响（电流体力学变形等），且这些过程常常互相关联，使整个过程变得极其复杂。重力对自由流电泳会产生影响。颗粒沉降、小滴沉降和热对流是影响自由流电泳的三种重力现象，在微重力条件下这些现象几乎消失，这使CFFE的放大在空间有可能得到实现。 2、质谱仪的组成及其主要技术指标。 质谱仪一般由进样装置、离子化原、质量分析器、离子检测器、数据分析系统组成。其中，离子化原用来待分析的分子转化成气态离子。在质量分析器中，不同荷质比m/z离子在一个随时间变化的电场作用下分离。离子检测器用来接受在质量分析器中分离的带有不同荷质比的离子检测m/z值以及不同m/z的离子密度。 主要技术指标包括：灵敏度，分辨率，准确度，稳定性，质量范围，动态范围 3、蛋白质组学定量分析方法的主要原理。 蛋白质组学定量分析主要包括两种方法： 1、建立在2－DE基础上的电泳方法：其原理是通过比较通过比较蛋白质在不同胶上的染色强度来进行相对定量。提供蛋白质表达水平的信息。 2、利用质谱检测技术：对来自不同样品的肽段标上一个内部标准，使得可以识别不同样品来源的肽段，以质谱峰的信号强度就可以作为定量的依据。 4、请列举预测蛋白质相互作用的方法。 1、酵母双杂交法：主要原理是将可能存在相互作用的蛋白之一与Gal4的DB结构域融合。另外一个与Gal4的AD结构域的酸性区域融合。如果在两个待测蛋白之间存在相互作用, 那么分别位于这两个融合蛋白上的DB 和AD就能重新形成有活性的转录激活因子, 从而激活相应基因的转录与表达。通过对报道基因表达产物的检测, 反过来可判别作为“诱饵”和“猎物”的两个蛋白质之间是否存在相互作用。 2、免疫共沉淀法：免疫共沉淀是一种比较经典的蛋白质相互作用方法，其实验比较简单。裂解细胞后，加入抗体，抗原被沉淀下来后洗涤，去除非特异性亲和再分析结合复合体。目前常使用Pull－down实验结合免疫共沉淀可以对可能的蛋白质相互作用进行验证。 3、高通量质谱蛋白质鉴定：使用一分子标签如FLAG标记把蛋白，使融合蛋白在细胞内过表达。通过免疫亲和（FLAG抗体）捕获到抽提物中把蛋白形成的蛋白质复合物。SDS-PAGE分离复合体各组分，胰酶酶切后，进行质谱分析。此法适合于分析天然状态下细胞内浓度较低的蛋白质，但是如果蛋白质浓度过高则背景较强，产生假阳性。 4、串联亲和纯化（tandem affinity purification, TAP）：该技术核心是设计一个双重分子标签，包括A蛋白（IgG binding protein）、TEV蛋白酶切位点、钙调素结合蛋白。将TAP标签构建到靶蛋白上，然后在宿主细胞内表达融合蛋白，表达水平接近把蛋白的天然状态。可以与把蛋白相互作用的其他蛋白质结合到融合蛋白上，形成复合体。细胞裂解物和IgG基质温浴在一起，通过A蛋白复合物结合在IgG上。冲洗后，加入TEV蛋白酶，洗脱复合物。在Ca2+存在的情况下，洗脱液与包被钙调素的温育在一起，复合物就结合在珠子上。进一步洗去杂质后，加入EGTA鳌合，复合物脱落。SDS-PAGE分离复合体各组分，胰酶切割后进行质谱分析。该方法检测到的蛋白质相互作用更加接近自然条件下蛋白质的性质，包括浓度，定位和翻译后修饰。适合于
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )
A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：
xxxXXXXX 学校XXXX 年学年度第二学期第二次月考 XXX 年级xx 班级 姓名：_______________班级：_______________考号：_______________ 一、选择题 （每空？ 分，共？ 分） 1、下列有关基因工程和蛋白质工程的叙述，正确的是 A ．蛋白质工程的流程和天然蛋白质合成的过程是相同的 B ．基因工程合成的是天然存在的蛋白质，蛋白质工程合成的可以不是天然存在的蛋白质 C ．基因工程是分子水平操作，蛋白质工程是细胞水平（或性状水平）操作 D ．基因工程完全不同于蛋白质工程 2、PCR 是一种体外迅速扩增DNA 片段的技术，下列有关PCR 过程的叙述，不正确的是 A ．变性过程中破坏的是DNA 分子内碱基对之间的氢键 B ．复性过程中引物与DNA 模板链的结合是依靠碱基互补配对原则完成 C ．延伸过程中需要DNA 聚合酶、ATP 、四种核糖核苷酸 D ．PCR 与细胞内 DNA 复制相比所需要酶的最适温度较高 3、35．采用基因工程技术将人凝血因子基因导入山羊受精卵，培育出了转基因羊。但是人凝血因子只存在于该转基因羊的乳汁中。下列有关叙述，正确的是（ ） A ．人体细胞中凝血因子基因的碱基对数目，小于凝血因子氨基酸数目的3倍 B ．可用显微注射技术将含有人凝血因子基因的重组DNA 分子导入羊的受精卵 C ．在该转基因羊中，人凝血因子基因只存在于乳腺细胞，而不存在于其他体细胞中 D ．人凝血因子基因开始转录后，DNA 连接酶以DNA 分子的一条链为模板合成mRNA
4、ch1L基因是蓝细菌拟核DNA上控制叶绿素合成的基因．为研究该基因对叶绿素合成的控制，需要构建该种生物缺失ch1L基因的变异株细胞．技术路线如图所示，对此描述错误的是（） 5、下图表示基因工程中目的基因的获取示意图，不正确的是： A、同种生物的基因组文库大于cDNA文库 B、③表示PCR技术，用来扩增目的基因 C、从基因文库中要得到所需目的基因，可根据目的基因的有关信息来获取 D、只要基因的核苷酸序列已知，就只能通过人工合成的方法获取 6、图1表示含有目的基因D的DNA片段长度（bp即碱基对）和部分碱基序 列，图2表示一种质粒的结构和部分碱基序列。现有MspⅠ、BamHⅠ、MboⅠ、SmaⅠ4种限制性核酸内切酶，它们识别的碱基序列和酶切位点分别为：C↓CGG、G↓GATCC、↓GATC、CCC↓GGG。下列分析中正确的是：
蛋白质组学相关试题及答案 解释 1． Proteome(蛋白质组)：由一个细胞或者组织的基因组所表达的全部相应的蛋白质，称为蛋白质组。 2. Proteomics(蛋白质组学)：指应用各种技术手段来研究蛋白质组的一门新兴学科，即研究细胞在不同生理或病理条件下蛋白质表达的异同，对相关蛋白质进行分类和鉴定。更重要的是蛋白质组学的研究要分析蛋白质间相互作用和蛋白质的功能. 3. Mass Spectrometer（质谱仪）：质谱仪是一个用来测量单个分子质量的仪器，但实际上质谱仪提供的是分子的质量与电荷比（m/z or m/e）。分离和检测不同同位素的仪器。即根据带电粒子在电磁场中能够偏转的原理，按物质原子、分子或分子碎片的质量差异进行分离和检测物质组成的一类仪器。质谱仪最重要的应用是分离同位素并测定它们的原子质量及相对丰度。 4. Proteome sample holographic preparation（蛋白组样品的全息制备）：（1）keep protein information （2）adapted to separation and identification methods （3）different samples,different extraction. 蛋白质样品制备是蛋白质组研究的第一步，也是最关键的一步。因为这一步会影响蛋白质产量、生物学活性、结构完整性。因此要用最小的力量使细胞达到最大破坏程度同时保持蛋白质的完整性。原则是，保持蛋白质的所有信息；选择合适的分离和鉴定方法；对于不同的样品要用不同的提取方法。 5. Post translational modification(蛋白质翻译后修饰) 肽链合成的结束，并不一定意味着具有正常生理功能的蛋白质分子已经生成。已知很多蛋白质在肽链合成后还需经过一定的加工（processing）或修饰，由几条肽链构成的蛋白质和带有辅基的蛋白质，其各个亚单位必须互相聚合才能成为完整的蛋白质分子。 6. De novo sequencing(从头测序) 从头测序为蛋白质组研究提供了一种不用借助于任何蛋白质序列数据库信息，直接解读串联质谱数据的方法。其基本算法主要由4个部分组成：质谱图的构建、
一、单选题 1．某条肽链由88个氨基酸缩合而成，其中共有氨基6个，甲硫氨酸5个且在肽链中的位置为3、25、56、78、88，甲硫氨酸的分子式为C5H11O2NS，下列叙述错误的有( ) ①合成该多肽的氨基酸共有N原子数目94个 ②该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，肽键数目会减少10个 ③该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，氨基和羧基均分别增加5个 ④该多肽脱掉甲硫氨酸后形成的多肽中，氧原子数目减少1个 A．1项B．2项C．3项D．4项 2．关于多肽和蛋白质的叙述，正确的是 A．加入食盐会使鸡蛋清溶液中蛋白质空间结构发生变化而析出 B．高温变性的蛋白质更易消化吸收 C．双缩脲试剂可以检测氨基酸含量和鉴定变性的蛋白质 D．1个环状八肽分子彻底水解需要7个H20 3．如图为有关蛋白质分子的概念图，下列有关图示的分析正确的是 A．一个多肽中a的种类肯定有20种 B．①过程发生在核糖体上 C．b的结构简式是—NH—COOH— D．蛋白质结构多样性的原因是a的种类、数量和排列顺序的多种多样 4．已知氨基酸的平均分子质量为126，天冬氨酸的R基为（-C2H4ON），现有分子式为C x H y O z N19S2的一条多肽链，其中有2个天冬氨酸参与组成，则该多肽的分子质量最大约为 A．1638B．1854C．1886D．2142 5．现有1000个氨基酸，共有氨基1020个，羧基1050个，由他们合成的4条肽链中，肽键、氨基、羧基的数目分别是（） A．999、1016、1016B．999、1、1C．996、24、54D．996、1016、1016 6．如图为由A、B、C三条链共81个氨基酸构成的胰岛素原，其需切除C链才能成为有
蛋白质工程 （2012天津）8.黄曲霉毒素B1（AFB1）存在于被黄曲霉菌污染的饲料中，它可以通过食物链进入动物体内并蓄积，引起瘤变。某些微生物能表达AFB1解毒酶.将该酶添加在饲料中可以降解AFB1，清除其毒性。 回答下列问题： （1） AFB1属于类致癌因子。 （2） AFB1能结合在DNA 的G 上，使该位点受损伤变为G ' ，在DNA复制中，G '会与A 配对。现有受损伤部位的序列为，经两次复制后，该序列突变为。 （3）下图为采用基因工程技术生产AFB1解毒酶的流程图 据图回答问题： ①在甲、乙条件下培养含AFB1解毒酶基因的菌株，经测定，甲菌液细胞密度小、细胞含解毒酶：乙菌液细胞密度大、细胞不含解毒酶.过程l 应选择菌液的细胞提取总RNA ，理由是 ②过程Ⅱ中，与引物结合的模版是 ③检测酵母菌工程菌是否合成了AFB1解毒酶，应采用方法。 （4）选取不含AFB1的饲料和某种实验动物为材料，探究该AFB1解毒酶在饲料中的解毒效果。实验设计及测定结果见下表： 据表回答问题： ①本实验的两个自变量，分别为。 ②本实验中，反映AFB1解毒酶的解毒效果的对照组是。 ③经测定，某污染饲料中AFB1含量为100μg/kg ，则每千克饲料应添加克AFB1解毒酶.解毒效果最好.同时节的了成本。 （5）采用蛋白质工程进一步改造该酶的基本途径是：从提高每的活性出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，找到相对应的序列。
【答案】（1）化学（2） （3）①甲甲菌液细胞的AFB1解毒酶基因已转录生成了mRNA，而在乙菌液细胞中该基因未转录②AFB1解毒酶基因的 cDNA. ③抗原-抗体 杂交 （4）① AFB1的有无和AFB1解毒酶的含量。 ② B组（或B组+A组）③ 5 （5）脱氧核苷酸序列。 【解析】黄曲霉毒素B1 （AFB1）存在于被黄曲霉菌污染的饲料中，它可以通过食物链进入动物体内并蓄积，引起瘤变。某些微生物能表达AFB1解毒酶.将该酶添加在饲料中可以降解AFB1，清除其毒性。 （1）黄曲霉毒素B1（AFB1）是化学物质，AFB1属于化学类致癌因子。 （2）AFB1能结合在DNA 的G 上.使该位点受损伤变为G ' ，在DNA复制中，G '会与A配对。 现有受损伤部位的序列为，经两次复制后，该序列突变为。 （3）①在甲、乙条件下培养含AFB1解毒酶基因的菌株.经测定.甲菌液细胞密度小、细胞含解毒酶：乙菌液细胞密度大、细胞不含解毒酶.过程l 应选择甲菌液的细胞提取总RNA ，理由是因为甲菌液细胞含解毒酶，意味着完成了基因的表达，所以应选择甲菌液的细胞提取总RNA ②过程Ⅱ中，根据图示，可以看出与引物结合的模版是cDNA. ③检测酵母菌工程菌是否合成了AFB1解毒酶，检测对象为蛋白质，应采用抗原-抗体杂交方法。 （4）①本实验的两个自变量，分别为AFB1的有无和AFB1解毒酶的含量。 ②本实验中.反映AFB1解毒酶的解毒效果的对照组是B组。 ③经测定，某污染饲料中AFB1含量为100μg/kg ，则每千克饲料应添加5克AFB1解毒酶.AFB1的残留量最少，解毒效果最好.继续添加AFB1解毒酶解解毒效果不变，因此节约了成本。 （5）采用蛋白质工程进一步改造该酶的基本途径是：从提高酶的活性出发，设计预期的蛋白质结构，推测应有的氨基酸序列，找到相对应的脱氧核苷酸序列。 【试题点评】本题以“黄曲霉毒素B1”为材料背景，考查了致癌因子，DNA复制，基因工程，蛋白质工程和实验设计，是一道很好的综合题，考查学生的知识的理解和运用能力，以及对实验分析能力和分析探究能力。难度适中。 （2012广东）29 .（16分）食品种类多，酸碱度范围广。生物兴趣小组拟探究在食品生 产应用范围较广的蛋白酶，查阅相关文献，得知：
一、单选题 1. 蛋白质分子中的大多数氨基酸属于下列哪一项？ (A) L-β- 氨基酸 (B) D-β- 氨基酸 (C) L-α- 氨基酸 (D) D-α- 氨基酸 (E) L 、 D-α- 氨基酸 2. 属于碱性氨基酸的是 (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 3. 280nm 波长处有吸收峰的氨基酸为 (A) 丝氨酸 (B) 谷氨酸 (C) 蛋氨酸 (D) 色氨酸 (E) 精氨酸 4. 维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 5. 维系蛋白质一级结构的化学键是 ①盐键②二硫键③疏水键④肽键⑤氢键 6. 关于蛋白质二级结构错误的描述是 (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构仅指主链的空间构象 (C) 多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所确定 (D) 整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 (E) 无规卷曲也属二级结构范畴 7. 有关肽键的叙述，错误的是 (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双键性质 (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短 8. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是 (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次级键维系 (D) 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 (E) 三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果 9. 正确的蛋白质四级结构叙述应该为 A 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 C蛋白质亚基间由非共价键聚合 D四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E蛋白质都有四级结构 10. 蛋白质α一螺旋的特点有 A多为左手螺旋B螺旋方向与长轴垂直 C氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D 肽键平面充分伸展E靠盐键维系稳定性 11. 蛋白质分子中的无规卷曲结构属于 (A) 二级结构(B) 三级结构(C) 四级结构(D) 结构域(E) 以上都不是 12. 有关蛋白质β一折叠的描述，错误的是 (A) 主链骨架呈锯齿状(B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C) β一折叠的肽链之间不存在化学键(D) β一折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链充分伸展 13 下列有关氨基酸的叙述，错误的是 (A) 丝氨酸和苏氨酸侧链都含羟基(B) 异亮氨酸和亮氨酸侧链都有分支 (C) 组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸(D) 苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸 (E) 精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸
蛋白质工程复习题一、名词解释 结构域： 基因突变： 融合蛋白： 蛋白的表达模式: 蛋白质的分子设计： 构型： 构象： α氨基酸： 原核表达： 蛋白质的二级结构： 蛋白质的三级结构： 蛋白质分子的四级结构： 蛋白质的分子设计： 分子伴侣： 启动子： 增强子： 乳糖操纵子： 二、单选题 1.下列不属于蛋白质结构测定的技术是（）
A X射线晶体衍射技术 B 核磁共振波谱技术 C 生物信息学预测蛋白质结构 D 缺失突变技术 2. 下列不属于蛋白质结晶技术的是（） A 悬滴法 B 坐滴法 C 微量扩散小室法 D 插入突变法 3. 增加蛋白质分子的热稳定性的常用方法是（） A 提高脯氨酸的含量 B 在蛋白质分子中引入二硫键 C 增加蛋白质分子的α螺旋 D 增加β折叠 4. 蛋白质工程的最终目的是( ) A 开发新产品 B 创造新理论 C 制造具有新性能的新蛋白质结构 D 研究蛋白质的氨基酸组成 5. 抗体属于（） A 基因 B 蛋白质 C DNA D RNA 6、不属于蛋白质空间结构的基本组件的是（） A α螺旋 B β层 C 环肽链 D 结构域 7、不属于强烈倾向于形成α螺旋的氨基酸（） A Ala B Glu C Pro D Met 8、蛋白质分子的完全从头设计属于（） A 小改 B 中改 C 大改 D 没改 9. 蛋白质工程的基本原理是（） A 中心法则 B 热力学第二定律 C 中心法则的逆推 D 模型对比 三、填空题
1. 维持蛋白质一级结构的作用力是（）和（）。 2.目的蛋白的表达模式检测的方法有（）和（） 3.蛋白质分子设计的目的是（）和（） 4．常用的蛋白表达系统有（）、（）和（）。 5. 蛋白质工程的基本原理是（） 6．常用的蛋白表达系统有（）、（）和（）。 四、简答题 1.简述蛋白质工程研究的基本途径。 2.欲使目的蛋白在大肠杆菌中表达，则表达载体的一般特点是什么？ 3、简述X射线晶体衍射技术测定蛋白质晶体结构的具体步骤。 4、简述目的蛋白原核表达的基本步骤。 5、简述蛋白质在生物体内的形成的过程. 6、蛋白质分子设计的步骤是什么？ 7. 一个蛋白质由300个氨基酸组成，请简述用搭桥PCR的方法在该蛋白的150个氨基酸处插入GAATCT这6 个碱基的基本步骤。 8、一个蛋白质分子由300个氨基酸编码，欲将第102个氨基酸（由TAC 编码）突变成GCT, 简述用搭桥PCR的方法完成突变的步骤。 9、怎样用PCR的方法将一个由300的氨基酸编码的蛋白质的200-250个氨基酸之间的序列删除。
《蛋白质组学》 考试时间：120分钟 考试总分：100分 遵守考场纪律，维护知识尊严，杜绝违纪行为，确保考试结果公正。 1、自由流电泳分离蛋白质的机理及其优缺点。（ ） 2、质谱仪的组成及其主要技术指标。（ ） 3、蛋白质组学定量分析方法的主要原理。（ ） 4、请列举预测蛋白质相互作用的方法。（ ） 5、系统生物学研究的主要流程是什么？（ ） 姓名：________________ 班级：________________ 学号：________________ --------------------密----------------------------------封 ----------------------------------------------线-------------------------
6、试述如何应用2D-PAGE进行差异蛋白质组学的研究，并分析其优缺点。（） 7、Proteome（蛋白质组）（） 8、Proteomics（蛋白质组学）（） 9、Mass Spectrometer（质谱仪）（） 10、Post translational modification(蛋白质翻译后修饰)（） 11、De novo sequencing(从头测序)（） 12、Tandem mass spectrometry(串联质谱)（）
13、Peptide mass fingerprint(肽指纹谱)（） 14、Peptide sequence tag 肽序列标签（） 15、Post-source decay(源后衰变)（） 16、Neutral loss scan 中性丢失扫描（） 17、Matrix-assisted laser desorption/ionization基质辅助激光解吸电离技术 (MALDI)（） 18、论述蛋白质组学与基因组学的区别和联系。（） 19、简述与传统的分离技术相比较，PF-2D的优点。（）
单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对